Les protéines et la traduction Flashcards
Quelle est la particularité de la glycine?
Pas de chaine latérale… seulement un H! Donc, c’est le seul acide aminé non-chiral et le plus petit des acides aminés
Vrai ou faux. On retrouve de la pyrrolysine chez l’humain.
Faux. On en retrouve chez certaines bactéries et des archées méthanogènes.
Quelle est la particularité de la proline?
Sa chaîne latérale forme un cycle avec son groupement amine. La proline est très rigide et forme un angle fixe.
Quelle est la particularité de la cystéine?
Elles forment des ponts disulfures entre elles, pour relier différentes parties de la protéine. Ces ponts jouent un rôle très important dans le maintien de la matrice extracellulaire.
Quel facteur influence la localisation de la protéine dans la cellule?
Sa composition en acides aminé hydrophobes.
Par exemple, la présence d’acides aminés hydrophobes permettra une localisation membranaire, alors qu’une protéine avec une surface polaire aura plus tendance à interagir avec les molécules d’eau du cytoplasme.
Vrai ou faux. Les liens peptidiques entre les acides aminés sont stables.
Vrai
Quelle structure secondaire est la plus stable? L’hélice alpha ou le feuillet béta?
L’hélice alpha
Les chaines latérales des acides aminés d’une hélice alpha sont-ils orientés vers l’Extérieur ou l’intérieur?
Vers l’extérieur, pour qu’elles puissent interagir avec d’autres molécules comme l’ADN ou une autre protéine
Où sont situées les chaînes latérales des acides aminés situés dans un feuillet béta?
Elles émergent de chaque côté du plan.
Quel acide aminé ne peut pas entrer dans une conformation en hélice alpha à cause de sa structure?
La proline
Que sont les coudes et les boucles?
Structures non répétitives qui unissent entre eux des tronçons de structures secondaires. Ces régions permettent le repliement de la chaîne polypeptidique en une forme 3D.
À quoi correspond la structure quaternaire d’une protéine?
Association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques.
À partir de quelle structure (primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire) peut-on trouver des protéines fonctionnelles?
Structure tertiaire
Qu’est ce qu’un domaine protéique?
Région de la protéine qui a une fonction particulière et qui est conservée à travers les protéines.
L’analyse des protéines grâce à SDS-Page permet de séparer les protéines selon quel facteur?
Selon leur masse
Quel molécule charge l’acide aminé sur le bras accepteur de l’ARNt?
L’AAS (aminoacyl-ARNt-synthétase)
Quels sont les avantages de la base fluctuante (inosine)?
- Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons
- Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante.
- Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquences.
Vrai ou faux. 1 AAS peut reconnaître plusieurs acides aminés.
Faux. 1 AAS ne peut reconnaître qu’un seul acide aminé.
Pourquoi les AAS ont un rôle très important?
Car le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais a.a.
Vrai ou faux. L’AAS n’a pas besoin d’ATP.
Faux. L’AAS a absolument besoin d’ATP pour charger l’acide aminé sur l’ARNt