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BIO1101- Biologie moléculaire > Les protéines et la traduction > Flashcards

Les protéines et la traduction Flashcards

1
Q

Quelle est la particularité de la glycine?

A

Pas de chaine latérale… seulement un H! Donc, c’est le seul acide aminé non-chiral et le plus petit des acides aminés

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Q

Vrai ou faux. On retrouve de la pyrrolysine chez l’humain.

A

Faux. On en retrouve chez certaines bactéries et des archées méthanogènes.

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3
Q

Quelle est la particularité de la proline?

A

Sa chaîne latérale forme un cycle avec son groupement amine. La proline est très rigide et forme un angle fixe.

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4
Q

Quelle est la particularité de la cystéine?

A

Elles forment des ponts disulfures entre elles, pour relier différentes parties de la protéine. Ces ponts jouent un rôle très important dans le maintien de la matrice extracellulaire.

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5
Q

Quel facteur influence la localisation de la protéine dans la cellule?

A

Sa composition en acides aminé hydrophobes.

Par exemple, la présence d’acides aminés hydrophobes permettra une localisation membranaire, alors qu’une protéine avec une surface polaire aura plus tendance à interagir avec les molécules d’eau du cytoplasme.

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6
Q

Vrai ou faux. Les liens peptidiques entre les acides aminés sont stables.

A

Vrai

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7
Q

Quelle structure secondaire est la plus stable? L’hélice alpha ou le feuillet béta?

A

L’hélice alpha

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8
Q

Les chaines latérales des acides aminés d’une hélice alpha sont-ils orientés vers l’Extérieur ou l’intérieur?

A

Vers l’extérieur, pour qu’elles puissent interagir avec d’autres molécules comme l’ADN ou une autre protéine

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9
Q

Où sont situées les chaînes latérales des acides aminés situés dans un feuillet béta?

A

Elles émergent de chaque côté du plan.

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10
Q

Quel acide aminé ne peut pas entrer dans une conformation en hélice alpha à cause de sa structure?

A

La proline

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11
Q

Que sont les coudes et les boucles?

A

Structures non répétitives qui unissent entre eux des tronçons de structures secondaires. Ces régions permettent le repliement de la chaîne polypeptidique en une forme 3D.

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12
Q

À quoi correspond la structure quaternaire d’une protéine?

A

Association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques.

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13
Q

À partir de quelle structure (primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire) peut-on trouver des protéines fonctionnelles?

A

Structure tertiaire

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14
Q

Qu’est ce qu’un domaine protéique?

A

Région de la protéine qui a une fonction particulière et qui est conservée à travers les protéines.

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15
Q

L’analyse des protéines grâce à SDS-Page permet de séparer les protéines selon quel facteur?

A

Selon leur masse

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16
Q

Quel molécule charge l’acide aminé sur le bras accepteur de l’ARNt?

A

L’AAS (aminoacyl-ARNt-synthétase)

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17
Q

Quels sont les avantages de la base fluctuante (inosine)?

A
  • Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons
  • Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante.
  • Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquences.
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18
Q

Vrai ou faux. 1 AAS peut reconnaître plusieurs acides aminés.

A

Faux. 1 AAS ne peut reconnaître qu’un seul acide aminé.

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19
Q

Pourquoi les AAS ont un rôle très important?

A

Car le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais a.a.

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20
Q

Vrai ou faux. L’AAS n’a pas besoin d’ATP.

A

Faux. L’AAS a absolument besoin d’ATP pour charger l’acide aminé sur l’ARNt

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21
Q

Quel est le premier acide aminé de presque toutes les protéines?

A

Met (Methionine)

22
Q

Chez les procaryotes, comment se nomme la séquence conservée présente en 5’ au codon AUG?

A

La séquence Shine-Dalgarno ou RBS (Ribosome binding site

23
Q

Chez le procaryotes, que détermine RBS-AUG sur un ARNm?

A

Le début de la protéine et le cadre de lecture

24
Q

Quelle est la séquence consensus pour la reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryotes?

A

La séquence de Kozak

25
Q

Qu’arrives-t-il si la séquence de kozak n’est pas présente au premier codon AUG?

A

Si la séquence s’éloigne trop du consensus, il peut arriver que le premier AUG soit ignoré en faveur d’un deuxième ou troisème AUG présent. Le complexe pré-initiateur parcourt l’ARNm jusqu’à trouver la séquence parfaite pour commencer la traduction.

26
Q

Quelle réaction est catalysée par le ribosome?

A

La formation d’un lien peptidique entre deux acides aminés.

27
Q

Où se fixe le ribosome sur l’ARNm procaryotes?

A

Sur la séquence RBS

28
Q

Lorsque l’ARNm mature parvient au cytoplasme, ses tructures en 5’ et 3’ sont reconnues par des protéines particulières. Quelles sont les protéines impliquées dans ce complexe et que fait-il?

A

eIF4E : reconnaissance du 5’
PABPI : Reconnaissance de la queue polyA en 3’
EIF4G reconnait les deux protéines liées à l’ARNm

Ce complexe stabilise l’ARNm et favorise le recrutement du complexe de pré-initiation du ribosome. Cela forme une structure circulaire.

29
Q

L’initiation de la traduction chez les eucaryotes nécessite l’hydrolyse de combien de GTP?

A

2 GTP sont hydrolysés, celui associé à eIF2 et celui associé à eIF5.

30
Q

L’élongation dépend de quelles protéines?

A

Les facteurs d’élongation (EF)

31
Q

Quelles sont les étapes clés du processus d’élongation?

A
  1. l’entrée des ARNt-aminoacyls succesifs
  2. la formation du lien peptidique
  3. la translocation du ribosome, 1 codon à la fois.
32
Q

Qu’arrives-t-il si le codon et l’anticodon ne correspondent pas lors de l’élongation de la traduction?

A

L’hydrolyse du GTP en GDP n’a pas lieu, et l’ARNt-aa diffuse pour laisser le site A libre.

33
Q

Lors de l’élongation chez les eucaryotes, quelle molécule catalyse la formation du lien peptidique?

A

L’ARNr 28s.

34
Q

Durant l’élongation, qu’arrives-t-il après la formation du lien peptidique?

A

le ribosome se déplace d’un codon

35
Q

Vrai ou faux. L’élongation ne nécessite pas l’hydrolyse du GTP?

A

Faux. Le déplacement du ribosome d’un codon est possible grâce à l’hydrolyse d’un GTP.

36
Q

À quelle étape de la traduction servent les protéines ERF?

A

À la terminaison de la traduction

37
Q

Le recyclage des ribosomes nécessite la présence de quelle protéine?

A

ABCE-1 de la famille ATP-binding cassette

38
Q

Le repliement des protéines est facilité par quels complexes protéiques?

A

Les chaperonnes

39
Q

Vrai ou faux. Les protéines incorrectement repliées continuent leur chemin et se plient correctement au fil du temps.

A

Faux. Les protéines incorrectement repliées ne sont pas fonctionnelles et sont rapidement reconnues et dégradées.

40
Q

Nommez un exemple d’une chaperonne moléculaire

A

Hsp70

41
Q

Vrai ou faux. Hsp70 est ATP-dépendante pour pouvoir replier les protéines.

A

Vrai. C’est lors de l’hydrolyse de l’ATP qu’il peut passer de configuration ouverte à configuration fermée

42
Q

Entre les chaperonnes moléculaires et les chaperonines, qui fait la majorité du travail de repliement?

A

Les chaperonines.

43
Q

Comment les protéines sont-elles correctement repliées grâce à la chaperonine?

A

Les protéines entrent dans le cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent. Ces interactions favorisent le repliement de la protéine.

44
Q

Vrai ou faux. Il n’y a qu’une seule possibilité de fonctionnement pour la chaperonine si deux protéines doivent être repliées en même temps.

A

Faux. Elle peut agir de plusieurs façon différentes.

45
Q

Les modifications post-traductionnelle ont un effet sur 3 facteurs différents des protéines. Nommez-les

A
  1. L’activité biologique
  2. La stabilité (durée de vie)
  3. La localisation intracellulaire
46
Q

Quelle modification doit-on faire à l’extrémité de la protéine si on veut qu’elle soit ancrée à la membrane?

A

Ajout de lipides.

47
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune?

A

l’acétylation du résidu N-Terminal

48
Q

Quelles modifications post-traductionnelles peut-on faire sur les chaines latérales?

A 
Acétylation des Lys
Phosphorylation des Ser,Thr ou Tyr
Hydroxylation des Pro
Méthylation
Carboxylation
49
Q

Pour quel type de cellules est-il important d’avoir un ajout de sucre (glycolysation) comme modification post-traductionnelle?

A

Protéine sécrétées et protéines de la surface cellulaire

50
Q

Quand survient la glycosylation des protéines lors de modifications post-traductionnelles?

A

Durant le transit des protéines dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi

51
Q

Quel est le rôle de l’ubiquination (modif. post-traductionnelle)?

A

Acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur dégradation

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