Les protéines et la traduction Flashcards
Quelle est la particularité de la glycine?
Pas de chaine latérale… seulement un H! Donc, c’est le seul acide aminé non-chiral et le plus petit des acides aminés
Vrai ou faux. On retrouve de la pyrrolysine chez l’humain.
Faux. On en retrouve chez certaines bactéries et des archées méthanogènes.
Quelle est la particularité de la proline?
Sa chaîne latérale forme un cycle avec son groupement amine. La proline est très rigide et forme un angle fixe.
Quelle est la particularité de la cystéine?
Elles forment des ponts disulfures entre elles, pour relier différentes parties de la protéine. Ces ponts jouent un rôle très important dans le maintien de la matrice extracellulaire.
Quel facteur influence la localisation de la protéine dans la cellule?
Sa composition en acides aminé hydrophobes.
Par exemple, la présence d’acides aminés hydrophobes permettra une localisation membranaire, alors qu’une protéine avec une surface polaire aura plus tendance à interagir avec les molécules d’eau du cytoplasme.
Vrai ou faux. Les liens peptidiques entre les acides aminés sont stables.
Vrai
Quelle structure secondaire est la plus stable? L’hélice alpha ou le feuillet béta?
L’hélice alpha
Les chaines latérales des acides aminés d’une hélice alpha sont-ils orientés vers l’Extérieur ou l’intérieur?
Vers l’extérieur, pour qu’elles puissent interagir avec d’autres molécules comme l’ADN ou une autre protéine
Où sont situées les chaînes latérales des acides aminés situés dans un feuillet béta?
Elles émergent de chaque côté du plan.
Quel acide aminé ne peut pas entrer dans une conformation en hélice alpha à cause de sa structure?
La proline
Que sont les coudes et les boucles?
Structures non répétitives qui unissent entre eux des tronçons de structures secondaires. Ces régions permettent le repliement de la chaîne polypeptidique en une forme 3D.
À quoi correspond la structure quaternaire d’une protéine?
Association de 2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques.
À partir de quelle structure (primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire) peut-on trouver des protéines fonctionnelles?
Structure tertiaire
Qu’est ce qu’un domaine protéique?
Région de la protéine qui a une fonction particulière et qui est conservée à travers les protéines.
L’analyse des protéines grâce à SDS-Page permet de séparer les protéines selon quel facteur?
Selon leur masse
Quel molécule charge l’acide aminé sur le bras accepteur de l’ARNt?
L’AAS (aminoacyl-ARNt-synthétase)
Quels sont les avantages de la base fluctuante (inosine)?
- Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons
- Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante.
- Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquences.
Vrai ou faux. 1 AAS peut reconnaître plusieurs acides aminés.
Faux. 1 AAS ne peut reconnaître qu’un seul acide aminé.
Pourquoi les AAS ont un rôle très important?
Car le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais a.a.
Vrai ou faux. L’AAS n’a pas besoin d’ATP.
Faux. L’AAS a absolument besoin d’ATP pour charger l’acide aminé sur l’ARNt
Quel est le premier acide aminé de presque toutes les protéines?
Met (Methionine)
Chez les procaryotes, comment se nomme la séquence conservée présente en 5’ au codon AUG?
La séquence Shine-Dalgarno ou RBS (Ribosome binding site
Chez le procaryotes, que détermine RBS-AUG sur un ARNm?
Le début de la protéine et le cadre de lecture
Quelle est la séquence consensus pour la reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryotes?
La séquence de Kozak
Qu’arrives-t-il si la séquence de kozak n’est pas présente au premier codon AUG?
Si la séquence s’éloigne trop du consensus, il peut arriver que le premier AUG soit ignoré en faveur d’un deuxième ou troisème AUG présent. Le complexe pré-initiateur parcourt l’ARNm jusqu’à trouver la séquence parfaite pour commencer la traduction.
Quelle réaction est catalysée par le ribosome?
La formation d’un lien peptidique entre deux acides aminés.
Où se fixe le ribosome sur l’ARNm procaryotes?
Sur la séquence RBS
Lorsque l’ARNm mature parvient au cytoplasme, ses tructures en 5’ et 3’ sont reconnues par des protéines particulières. Quelles sont les protéines impliquées dans ce complexe et que fait-il?
eIF4E : reconnaissance du 5’
PABPI : Reconnaissance de la queue polyA en 3’
EIF4G reconnait les deux protéines liées à l’ARNm
Ce complexe stabilise l’ARNm et favorise le recrutement du complexe de pré-initiation du ribosome. Cela forme une structure circulaire.
L’initiation de la traduction chez les eucaryotes nécessite l’hydrolyse de combien de GTP?
2 GTP sont hydrolysés, celui associé à eIF2 et celui associé à eIF5.
L’élongation dépend de quelles protéines?
Les facteurs d’élongation (EF)
Quelles sont les étapes clés du processus d’élongation?
- l’entrée des ARNt-aminoacyls succesifs
- la formation du lien peptidique
- la translocation du ribosome, 1 codon à la fois.
Qu’arrives-t-il si le codon et l’anticodon ne correspondent pas lors de l’élongation de la traduction?
L’hydrolyse du GTP en GDP n’a pas lieu, et l’ARNt-aa diffuse pour laisser le site A libre.
Lors de l’élongation chez les eucaryotes, quelle molécule catalyse la formation du lien peptidique?
L’ARNr 28s.
Durant l’élongation, qu’arrives-t-il après la formation du lien peptidique?
le ribosome se déplace d’un codon
Vrai ou faux. L’élongation ne nécessite pas l’hydrolyse du GTP?
Faux. Le déplacement du ribosome d’un codon est possible grâce à l’hydrolyse d’un GTP.
À quelle étape de la traduction servent les protéines ERF?
À la terminaison de la traduction
Le recyclage des ribosomes nécessite la présence de quelle protéine?
ABCE-1 de la famille ATP-binding cassette
Le repliement des protéines est facilité par quels complexes protéiques?
Les chaperonnes
Vrai ou faux. Les protéines incorrectement repliées continuent leur chemin et se plient correctement au fil du temps.
Faux. Les protéines incorrectement repliées ne sont pas fonctionnelles et sont rapidement reconnues et dégradées.
Nommez un exemple d’une chaperonne moléculaire
Hsp70
Vrai ou faux. Hsp70 est ATP-dépendante pour pouvoir replier les protéines.
Vrai. C’est lors de l’hydrolyse de l’ATP qu’il peut passer de configuration ouverte à configuration fermée
Entre les chaperonnes moléculaires et les chaperonines, qui fait la majorité du travail de repliement?
Les chaperonines.
Comment les protéines sont-elles correctement repliées grâce à la chaperonine?
Les protéines entrent dans le cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent. Ces interactions favorisent le repliement de la protéine.
Vrai ou faux. Il n’y a qu’une seule possibilité de fonctionnement pour la chaperonine si deux protéines doivent être repliées en même temps.
Faux. Elle peut agir de plusieurs façon différentes.
Les modifications post-traductionnelle ont un effet sur 3 facteurs différents des protéines. Nommez-les
- L’activité biologique
- La stabilité (durée de vie)
- La localisation intracellulaire
Quelle modification doit-on faire à l’extrémité de la protéine si on veut qu’elle soit ancrée à la membrane?
Ajout de lipides.
Quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune?
l’acétylation du résidu N-Terminal
Quelles modifications post-traductionnelles peut-on faire sur les chaines latérales?
Acétylation des Lys Phosphorylation des Ser,Thr ou Tyr Hydroxylation des Pro Méthylation Carboxylation
Pour quel type de cellules est-il important d’avoir un ajout de sucre (glycolysation) comme modification post-traductionnelle?
Protéine sécrétées et protéines de la surface cellulaire
Quand survient la glycosylation des protéines lors de modifications post-traductionnelles?
Durant le transit des protéines dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi
Quel est le rôle de l’ubiquination (modif. post-traductionnelle)?
Acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur dégradation
