Les protéines Flashcards
Quels sont les 4 moyens possible pour la communication inter-cellulaire?
Endocrine, paracrine, nerveuse et par contact
La plupart des fonctions dans l’organisme sont remplies par quel classe de nutriments?
Les protéines
À quels classe de nutriment appartient l’insuline?
Protéines
Conséquence de l’hydrolyse du GTP en GDP?
Entraine libération d’un groupement phosphate qui entraine changement conformation de la protéine donc affectation de la fonction de celle-ci?
C’est quoi la protéine EF-Tu?
Facteur d’élongation de la chaine polypeptidique
Donne 6 fonctions que peuvent remplir les protéines motrices?
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes
durant la mitose - Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur
l’ADN durant la réplication de l’ADN
3 caractéristique de la conformation de la protéine?
Tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace
3 trucs donc la dynamique de la protéine va dépendre?
Energie qui provient du mouvement brownien(energie thermique)
Energie qui provient de l’atp
Changement de conformation grâce au GTP
Quels sont les 3 parties que tous les acides aminés possèdent?
Le groupement acide, le groupement amine et la chaine latérale
Quels sont les 3 types de chaine latérale?
1- Polaires chargées (hydrophiles) :
- chargés positivement (a.a. basique) ou négativement (a.a. acide)
2- Polaires non chargés (hydrophiles):
- contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène
avec O ou N (atomes électronégatifs)
3- Apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes): inclut surtout C et H
Pourquoi la chaine latérale va changer? (L’utilité de ça)
Fait que les chaines latérales ne remplissent pas tous les mêmes fonctions
IMPORTANT Entre quoi et quoi se fait le lien peptidique? Entraine libérattion de quoi? Rotation ou pas et pourquoi?
se fait entre le carbone de l’acide et l’azote de l’amine. Entraine liberation molecule deau.
Pas de rotation car dans un plan rigide
Ce qui donne la fonction a la proteine?
Sa forme 3D
C’est quoi le squelette peptidique (visualise et comprend, pas de reponse) Quels sont les 3 sorte d’atome qui font partie du squelette peptidique?
Carbone sur lequel se trouve la chaine latérale, carbone avec un carbonyle et azote de l’amine
Comment appele-t-on les aa quand font partie d’une proteine ou d’un peptide?
Des résidus
C’est quoi la séquence primaire d’une protéine
Séquence d’acide aminés
Ce qui determine la structure d’une protéine? Ce que determine la structure?
La structure est determiner par les intercations des chaines latérales. La structure determine la fonction de la proteine
Quels sont les 4 types de liaison chimique faible?
Force de Wan der Walls, pont H, liens ionique et interactions hydrophobes
C’est quoi les forces de Van der Walls?
Attractions entre le noyau positif d’un atome et le nuage electronique d’un autre atome
C’est quoi les liens ionique ou pont saline?
Attraction ionique que tu a entre les carboxylates et les amine protonées qu’on retrouve sur les chaines latérales
C’est quoi les interactions hydrophobes?
C’est lorsque les chaines latérales hydrophobes se mettent au centre et laisse les chaines latérales hydrophiles se mettre en périphérie
Que est le rôle des liaisons chimiques quant à la structure tridimensionnelles des protéines?
Permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tri-dimensionnelles de la protéine
Quel est la liaison chimique forte? De quoi vient-elle? Se fait de facon inter ou intra chaine?
Pont disulfure, viennent de l’oxydation des 2 groupement S-H qu’on retrouve sur les cystéines, peut se faire de façon inter ou intra chaines.
Quel est le type de liaison chimique qui va souvent stabiliser la structure des protéines extracellulaire?
Les ponts disulfure
À quoi sont du les helices alpha ainsi que les feuillet beta?
Dues aux pont H qui se forment entre les carbonyles et les N-H du squelette polypeptidique
De facon generales, pourquoi certains aa vont former des feuillet bêta plûtot que des hélices alpha?
Les aa avec des grandes chaines latérales ont tendance a former des feuillet beta, petites chaines laterales ont tendance a former des helices alpha
C’est quoi les boucles dans les feuillets beta?
Partie de la chaine qui n’a pas de structure
C’est quoi la structure tertiaire de la proteine et ce qu’elle inclue?
Conformation 3D de la prots, inclue les strctures secondaires, les boucles et les enroulements au hasard.
C’est quoi un domaine d’une protéine? Ca sert a quoi?
C’est une partie, une région de la protss. Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter
une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome. Ca remplie une fonction
Ce qui relie les domaines entre eux?
Des segments désorganisé, soit des portions de proteines qui n’ont pas de structures secondaire
C’est quoi une structure quaternaire?
C’est plusieurs protéines ou domaines qui se mettent ensembles pour être fonctionnelles
C’est quoi 2 chaine identique qui se mettent ensembles ou 4 chaines différentes qui se mettent ensembles?
Homodimère et hétéreotétramères
Donne les 3 types de structures multimériques complexe que peuvent adopter les structures quaternaires? Ce qui est nécessaire pour former ces structures multimeriques
Dimère: formé par deux protss identique avec un site de liaision
Long filament helcoidale: formé par protss indentiques avec 2 sites de liaison
Cercle: formé par protss indentiques avec 2 sites de liaison arrangé de la bonne façon
C’est quoi la phophoylation? Ce qu’il cause chez la proteine? Ce qui enleve et ce qui ajoute le groupement phosphate?
Ajout d’un groupement phosphate par ATP. Cause un changement de conformation qui va permettre de contrôler l’activité protéique. Kinase ajoute, phosphatase enleve.
Comment on peut utiliser le GTP controler l’actriviter proteique?
Ajout d’un GTP sur la proteine change la structure donc la proteine fait son action. Enlever le GTP ou un phosphate fait que la proteine arrete de faire sa fonction
