Les protéines

Question 1

Quels sont les 4 moyens possible pour la communication inter-cellulaire?

Answer 1

Endocrine, paracrine, nerveuse et par contact

Question 2

La plupart des fonctions dans l’organisme sont remplies par quel classe de nutriments?

Answer 2

Les protéines

Question 3

À quels classe de nutriment appartient l’insuline?

Answer 3

Protéines

Question 4

Conséquence de l’hydrolyse du GTP en GDP?

Answer 4

Entraine libération d’un groupement phosphate qui entraine changement conformation de la protéine donc affectation de la fonction de celle-ci?

Question 5

C’est quoi la protéine EF-Tu?

Answer 5

Facteur d’élongation de la chaine polypeptidique

Question 6

Donne 6 fonctions que peuvent remplir les protéines motrices?

Answer 6

• Déplacer d’autres protéines
• Participer à la contraction musculaire
• Participer à la migration des chromosomes
  durant la mitose
• Participer au déplacement des organites
• Participer au déplacement des enzymes sur
  l’ADN durant la réplication de l’ADN

Question 7

3 caractéristique de la conformation de la protéine?

Answer 7

Tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace

Question 8

3 trucs donc la dynamique de la protéine va dépendre?

Answer 8

Energie qui provient du mouvement brownien(energie thermique)
Energie qui provient de l’atp
Changement de conformation grâce au GTP

Question 9

Quels sont les 3 parties que tous les acides aminés possèdent?

Answer 9

Le groupement acide, le groupement amine et la chaine latérale

Question 10

Quels sont les 3 types de chaine latérale?

Answer 10

1- Polaires chargées (hydrophiles) :
- chargés positivement (a.a. basique) ou négativement (a.a. acide)
2- Polaires non chargés (hydrophiles):
- contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène
avec O ou N (atomes électronégatifs)
3- Apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes): inclut surtout C et H

Question 11

Pourquoi la chaine latérale va changer? (L’utilité de ça)

Answer 11

Fait que les chaines latérales ne remplissent pas tous les mêmes fonctions

Question 12

IMPORTANT Entre quoi et quoi se fait le lien peptidique? Entraine libérattion de quoi? Rotation ou pas et pourquoi?

Answer 12

se fait entre le carbone de l’acide et l’azote de l’amine. Entraine liberation molecule deau.
Pas de rotation car dans un plan rigide

Question 13

Ce qui donne la fonction a la proteine?

Answer 13

Sa forme 3D

Question 14

C’est quoi le squelette peptidique (visualise et comprend, pas de reponse) Quels sont les 3 sorte d’atome qui font partie du squelette peptidique?

Answer 14

Carbone sur lequel se trouve la chaine latérale, carbone avec un carbonyle et azote de l’amine

Question 15

Comment appele-t-on les aa quand font partie d’une proteine ou d’un peptide?

Answer 15

Des résidus

Question 16

C’est quoi la séquence primaire d’une protéine

Answer 16

Séquence d’acide aminés

Question 17

Ce qui determine la structure d’une protéine? Ce que determine la structure?

Answer 17

La structure est determiner par les intercations des chaines latérales. La structure determine la fonction de la proteine

Question 18

Quels sont les 4 types de liaison chimique faible?

Answer 18

Force de Wan der Walls, pont H, liens ionique et interactions hydrophobes

Question 19

C’est quoi les forces de Van der Walls?

Answer 19

Attractions entre le noyau positif d’un atome et le nuage electronique d’un autre atome

Question 20

C’est quoi les liens ionique ou pont saline?

Answer 20

Attraction ionique que tu a entre les carboxylates et les amine protonées qu’on retrouve sur les chaines latérales

Question 21

C’est quoi les interactions hydrophobes?

Answer 21

C’est lorsque les chaines latérales hydrophobes se mettent au centre et laisse les chaines latérales hydrophiles se mettre en périphérie

Question 22

Que est le rôle des liaisons chimiques quant à la structure tridimensionnelles des protéines?

Answer 22

Permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tri-dimensionnelles de la protéine

Question 23

Quel est la liaison chimique forte? De quoi vient-elle? Se fait de facon inter ou intra chaine?

Answer 23

Pont disulfure, viennent de l’oxydation des 2 groupement S-H qu’on retrouve sur les cystéines, peut se faire de façon inter ou intra chaines.

Question 24

Quel est le type de liaison chimique qui va souvent stabiliser la structure des protéines extracellulaire?

Answer 24

Les ponts disulfure

Question 25

À quoi sont du les helices alpha ainsi que les feuillet beta?

Answer 25

Dues aux pont H qui se forment entre les carbonyles et les N-H du squelette polypeptidique

Question 26

De facon generales, pourquoi certains aa vont former des feuillet bêta plûtot que des hélices alpha?

Answer 26

Les aa avec des grandes chaines latérales ont tendance a former des feuillet beta, petites chaines laterales ont tendance a former des helices alpha

Question 27

C’est quoi les boucles dans les feuillets beta?

Answer 27

Partie de la chaine qui n’a pas de structure

Question 28

C’est quoi la structure tertiaire de la proteine et ce qu’elle inclue?

Answer 28

Conformation 3D de la prots, inclue les strctures secondaires, les boucles et les enroulements au hasard.

Question 29

C’est quoi un domaine d’une protéine? Ca sert a quoi?

Answer 29

C’est une partie, une région de la protss. Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter
une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome. Ca remplie une fonction

Question 30

Ce qui relie les domaines entre eux?

Answer 30

Des segments désorganisé, soit des portions de proteines qui n’ont pas de structures secondaire

Question 31

C’est quoi une structure quaternaire?

Answer 31

C’est plusieurs protéines ou domaines qui se mettent ensembles pour être fonctionnelles

Question 32

C’est quoi 2 chaine identique qui se mettent ensembles ou 4 chaines différentes qui se mettent ensembles?

Answer 32

Homodimère et hétéreotétramères

Question 33

Donne les 3 types de structures multimériques complexe que peuvent adopter les structures quaternaires? Ce qui est nécessaire pour former ces structures multimeriques

Answer 33

Dimère: formé par deux protss identique avec un site de liaision
Long filament helcoidale: formé par protss indentiques avec 2 sites de liaison
Cercle: formé par protss indentiques avec 2 sites de liaison arrangé de la bonne façon

Question 34

C’est quoi la phophoylation? Ce qu’il cause chez la proteine? Ce qui enleve et ce qui ajoute le groupement phosphate?

Answer 34

Ajout d’un groupement phosphate par ATP. Cause un changement de conformation qui va permettre de contrôler l’activité protéique. Kinase ajoute, phosphatase enleve.

Question 35

Comment on peut utiliser le GTP controler l’actriviter proteique?

Answer 35

Ajout d’un GTP sur la proteine change la structure donc la proteine fait son action. Enlever le GTP ou un phosphate fait que la proteine arrete de faire sa fonction