les protéines Flashcards
les protéines réalisent quelles fonctions dans l’organisme?
- Muscles
- Enzymes (ex : trypsine dans intestin grêle et pepsine dans estomac)
- Récepteurs (ex : récepteur sérotonine ou récepteur beta2 adrénergique)
- Hormone insuline/récepteur et cascade de signalisation
- Hémoglobines : trouve dans globules rouges! Transport de l’oxygène dans le sang
qu’est ce que la dépanocytose/anémie falciforme/sickle cell disease
Maladie héréditaire
Mutation du gène codant la chaine bêta de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (GLU6 devient VAL6) dans cette protéine qi transporte le 02 dans le sang!!
*si fable concentration en O2; la bêta globine mutante a tendance à précipiter et à former des fibres qui déforment le globule rouge et donne une forme de faucille
la conformation dynamique des protéines dépend de
- Énergie du mouvement brownien (plus de chaleur=plus de collisions)
- Molécules énergétiques (ATP, GTP)
hydrolyse de X en X affecte la fonction d’une protéine
GTP en GDP
comment les protéines motrices peuvent se déplacer?
déplace grâce à l’énergie fournie par hydrolyse ATP (adénosine triphosphate)
rôles des protéines motrices (participent à…)
Déplacer d’autres protéines
Participer contraction musculaire
Participer migration des chromosomes durant la mitose
Participer déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
**EXEMPLE : Kinésine !!!
combien y a t’il d’acide aminé différents
20
chaque aa est composé de
1) fonction carbonyle (COOH): acide
2) Fonction amine (NH2): base
3) R: chaine latérale variable, différencie les 20 aa attachée au carbone alpha
les chaines latérale (R) peuvent être classifiées selon..
caractéristiques physicochimiques
polaire chargée ou non chargée est ?
HYDROPHILE
si la charge est positive: aa est
basique
si la charge est négative: aa est
acide
exemple de molécule polaire chargé positivement
lysine, arginine, histidine
exemple de molécule polaire chargé négativement
aspartic acid et glutamic acid
exemple de molécule polaire non chargé
asparagine, glutamine serine, threonine, tyrosine
polaire d’une molécule polaire non chargée est donnée par
groupement OH ou amine (NH2)
exemple de molécules apolaires
alanine,valine, leucine, proline, phenylalanine, methionine, glycine, cysteine, trytophan
comment se crée un lien peptidique
condensation de deux aa
élimination d’une molécule H20
la portion N terminal est à gauche ou à droite
GAUCHE
le carboxyle/ c terminal est à droite ou à gauche
DROITE
dipeptide veut dire
2 AA
3-10 AA est appelé
oligopeptide
plus de 10 AA est appelé
polygopeptide (ou protéines)
peut il y avoir une rotation du lien peptidique faisant partie d’un plan rigide?
NON
ou peut il y avoir une rotation?
sur le C alpha ou se trouve la chaine latérale
4 types de représentation des structures des protéines
Backbone
Ribbon
Stick and ball
Space filling (le plus utilisé)
X détermine la fonction
STRUCTURE
X détermine la structure
chaines latérale
(composition et ordre des R )
Chaines latérales de aa et leurs séquence (ordre) déterminent comment une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et fonctionnelle
qu’est ce qui détermine le repliement de la protéine et maintient sa structure?
liens chimiques faibles entre les résidus
les liaisons faibles sont de type
NON COVALENTE
4 types de liaisons faibles
force de van der walls
ponts hydrogène
liens ioniques/pont salin
interactions hydrophobes
explication force de van der walls
Répulsion entre les noyaux
Répulsion entre les nuages électroniques
Attraction entre le noyau d’un atome et le nuage électronique de l’autre atome
**équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre (si plus proche=plus d’interactions; répulsion si atomes sont trop près l’un de l’autre et peu d’attraction s’ils sont trop distanciés : bonne distance =distance de Van der Walls
explication des ponts hydrogène
Liaison entre un H et deux atomes électronégatifs (souvent O et N)
Interaction électrostatique ou le H est pris en sandwich entre eux atomes attirant des électrons
explication des liens ioniques /pont salin
Interaction entre charges positives et négatives de deux résidus aa porteurs de charges opposées (donc entre aa basique et aa acide)
explication des interactions hydrophobes
Se forment par répulsion
Organisation portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre E minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau!
Chaines polaires (solubles, donc hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaines apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule
les résidus X s’orientent vers intérieur de la protéine repliée est une importante force guidant le repliement
NON POLAIRE (hydrophobe)
les résidus X s’orientent vers l’extérieur de la protéine repliée et interagissent avec les molécules d’eau (et peut former un pont hydrogène avec l’eau)
POLAIRE (hydrophile)
le ligand est généralement une X et le récepteur est X
hormone/protéine
plus il y a de liaisons NC faible et plus …
interaction entre les molécules sera forte
un exemple de lien chimie fort (covalent)
ponts disulfure (S-S)
explication des ponts désulfures
Liaison covalente inter chaine/intra chaine via oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine
Impliquée dans stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines!
*structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par des ponts disulfures
rôle des anticorps
peuvent bloquer les spikes /type de protéine produites par le système immunitaire
décrire structure primaire
Séquence aa de la protéine
décrire structure secondaire
hélice alpha et feuillet bêta
Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines
Hélices alpha :
Mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=0 et N-H du squelette polypeptidique
1 pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques (résidus)
3.6 aa par tout d’hélice
Feuillet bêta :
Antiparallèles Parallèles *boucle/coude; partie chaine pas très structurée/plus flexible
décrire structure tertiaire
Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles (toutes les protéines ont une structure tertiaire!)
Conformation 3D de la chaine polypeptidique incluant les structures secondaires (hélice alpha et feuillet bêta), boucles et enroulement au hasard
qu’est ce qu’un domaine protéique?
fait partie de la structure tertiaire!
Une protéine est composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurée!
Domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome/partiellement autonome
Porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète (ex : liaison des ligands, interaction avec d’autres macromolécules, site catalytique, structure)
Molécules se retrouvent dans plusieurs protéines différentes
Levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisée de façon combinatoire (EF HAND, DOIGT DE ZINC)
décrire structure quaternaire
Assemblage de plusieurs sous unités protéiques (ou chaines polypeptidique ou domaines) (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles pour être fonctionnelles!
Seulement certaines protéines ont une structure quaternaire !!
Hémoglobine
comment on appelle 2 chaines identiques
homodimère
comment on appelle 2 chaines différentes
hétérodimère
comment on appelle 4 chaines identiques
homotétramère
comment on appelle 4 chaine différentes (et donner un exemple de molécule)
hétérotétramère
hémoglobine
une protéine avec 1 site de liaison peut former
digère avec protéine identique
2 protéines identiques avec 2 sites de liaisons peuvent former
long filament hélicoïdale
Si sites de liaison sont disposés de façon adéquate les sous unités protéiques peuvent former
un cercle à la place d’un long filament
la X controle l’activité des protéines
phosphorylation
pourquoi le phosphate peut faire un changement de conformation de la protéine
possède 2 charges négatives
quels aa peuvent subir une phosphorylation
sérine, thréonine, tyrosine
principe du kinase
*procédé de phosphorylation
ajoute phosphate= active
principe du phosphatase
*procédé de phosphorylation
enlève phosphate=désactive
Liaison GTP est un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le X
GTP (GTP binding proteins=G proteins)
**changement de structure
lié au GTP= molécule activée ou désactivée?
ACTIVÉE
si GTP est hydrolysées GDP= molécule activée ou désactivée?
DÉSACTIVÉE
