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MMD1042: examen 1 > les protéines > Flashcards

les protéines Flashcards

1
Q

les protéines réalisent quelles fonctions dans l’organisme?

A
  • Muscles
  • Enzymes (ex : trypsine dans intestin grêle et pepsine dans estomac)
  • Récepteurs (ex : récepteur sérotonine ou récepteur beta2 adrénergique)
  • Hormone insuline/récepteur et cascade de signalisation
  • Hémoglobines : trouve dans globules rouges! Transport de l’oxygène dans le sang
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Q

qu’est ce que la dépanocytose/anémie falciforme/sickle cell disease

A

Maladie héréditaire
Mutation du gène codant la chaine bêta de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (GLU6 devient VAL6) dans cette protéine qi transporte le 02 dans le sang!!
*si fable concentration en O2; la bêta globine mutante a tendance à précipiter et à former des fibres qui déforment le globule rouge et donne une forme de faucille

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3
Q

la conformation dynamique des protéines dépend de

A
  • Énergie du mouvement brownien (plus de chaleur=plus de collisions)
  • Molécules énergétiques (ATP, GTP)
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4
Q

hydrolyse de X en X affecte la fonction d’une protéine

A

GTP en GDP

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5
Q

comment les protéines motrices peuvent se déplacer?

A

déplace grâce à l’énergie fournie par hydrolyse ATP (adénosine triphosphate)

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6
Q

rôles des protéines motrices (participent à…)

A

Déplacer d’autres protéines
Participer contraction musculaire
Participer migration des chromosomes durant la mitose
Participer déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
**EXEMPLE : Kinésine !!!

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7
Q

combien y a t’il d’acide aminé différents

A

20

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8
Q

chaque aa est composé de

A

1) fonction carbonyle (COOH): acide
2) Fonction amine (NH2): base
3) R: chaine latérale variable, différencie les 20 aa attachée au carbone alpha

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9
Q

les chaines latérale (R) peuvent être classifiées selon..

A

caractéristiques physicochimiques

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10
Q

polaire chargée ou non chargée est ?

A

HYDROPHILE

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11
Q

si la charge est positive: aa est

A

basique

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12
Q

si la charge est négative: aa est

A

acide

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13
Q

exemple de molécule polaire chargé positivement

A

lysine, arginine, histidine

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14
Q

exemple de molécule polaire chargé négativement

A

aspartic acid et glutamic acid

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15
Q

exemple de molécule polaire non chargé

A

asparagine, glutamine serine, threonine, tyrosine

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16
Q

polaire d’une molécule polaire non chargée est donnée par

A

groupement OH ou amine (NH2)

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17
Q

exemple de molécules apolaires

A

alanine,valine, leucine, proline, phenylalanine, methionine, glycine, cysteine, trytophan

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18
Q

comment se crée un lien peptidique

A

condensation de deux aa

élimination d’une molécule H20

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19
Q

la portion N terminal est à gauche ou à droite

A

GAUCHE

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20
Q

le carboxyle/ c terminal est à droite ou à gauche

A

DROITE

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21
Q

dipeptide veut dire

A

2 AA

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22
Q

3-10 AA est appelé

A

oligopeptide

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23
Q

plus de 10 AA est appelé

A

polygopeptide (ou protéines)

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24
Q

peut il y avoir une rotation du lien peptidique faisant partie d’un plan rigide?

A

NON

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25
Q

ou peut il y avoir une rotation?

A

sur le C alpha ou se trouve la chaine latérale

26
Q

4 types de représentation des structures des protéines

A

Backbone
Ribbon
Stick and ball
Space filling (le plus utilisé)

27
Q

X détermine la fonction

A

STRUCTURE

28
Q

X détermine la structure

A

chaines latérale
(composition et ordre des R )
Chaines latérales de aa et leurs séquence (ordre) déterminent comment une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et fonctionnelle

29
Q

qu’est ce qui détermine le repliement de la protéine et maintient sa structure?

A

liens chimiques faibles entre les résidus

30
Q

les liaisons faibles sont de type

A

NON COVALENTE

31
Q

4 types de liaisons faibles

A

force de van der walls
ponts hydrogène
liens ioniques/pont salin
interactions hydrophobes

32
Q

explication force de van der walls

A

Répulsion entre les noyaux
Répulsion entre les nuages électroniques
Attraction entre le noyau d’un atome et le nuage électronique de l’autre atome
**équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre (si plus proche=plus d’interactions; répulsion si atomes sont trop près l’un de l’autre et peu d’attraction s’ils sont trop distanciés : bonne distance =distance de Van der Walls

33
Q

explication des ponts hydrogène

A

Liaison entre un H et deux atomes électronégatifs (souvent O et N)
Interaction électrostatique ou le H est pris en sandwich entre eux atomes attirant des électrons

34
Q

explication des liens ioniques /pont salin

A

Interaction entre charges positives et négatives de deux résidus aa porteurs de charges opposées (donc entre aa basique et aa acide)

35
Q

explication des interactions hydrophobes

A

Se forment par répulsion
Organisation portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre E minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau!
Chaines polaires (solubles, donc hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaines apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule

36
Q

les résidus X s’orientent vers intérieur de la protéine repliée est une importante force guidant le repliement

A

NON POLAIRE (hydrophobe)

37
Q

les résidus X s’orientent vers l’extérieur de la protéine repliée et interagissent avec les molécules d’eau (et peut former un pont hydrogène avec l’eau)

A

POLAIRE (hydrophile)

38
Q

le ligand est généralement une X et le récepteur est X

A

hormone/protéine

39
Q

plus il y a de liaisons NC faible et plus …

A

interaction entre les molécules sera forte

40
Q

un exemple de lien chimie fort (covalent)

A

ponts disulfure (S-S)

41
Q

explication des ponts désulfures

A

Liaison covalente inter chaine/intra chaine via oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine
Impliquée dans stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines!
*structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée par des ponts disulfures

42
Q

rôle des anticorps

A

peuvent bloquer les spikes /type de protéine produites par le système immunitaire

43
Q

décrire structure primaire

A

Séquence aa de la protéine

44
Q

décrire structure secondaire

hélice alpha et feuillet bêta

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines
Hélices alpha :
Mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=0 et N-H du squelette polypeptidique
1 pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques (résidus)
3.6 aa par tout d’hélice

Feuillet bêta :

	Antiparallèles
	Parallèles
	*boucle/coude; partie chaine pas très structurée/plus flexible
45
Q

décrire structure tertiaire

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles (toutes les protéines ont une structure tertiaire!)

Conformation 3D de la chaine polypeptidique incluant les structures secondaires (hélice alpha et feuillet bêta), boucles et enroulement au hasard

46
Q

qu’est ce qu’un domaine protéique?

fait partie de la structure tertiaire!

A

Une protéine est composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurée!
Domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome/partiellement autonome
Porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète (ex : liaison des ligands, interaction avec d’autres macromolécules, site catalytique, structure)
Molécules se retrouvent dans plusieurs protéines différentes
Levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisée de façon combinatoire (EF HAND, DOIGT DE ZINC)

47
Q

décrire structure quaternaire

A

Assemblage de plusieurs sous unités protéiques (ou chaines polypeptidique ou domaines) (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles pour être fonctionnelles!
Seulement certaines protéines ont une structure quaternaire !!
Hémoglobine

48
Q

comment on appelle 2 chaines identiques

A

homodimère

49
Q

comment on appelle 2 chaines différentes

A

hétérodimère

50
Q

comment on appelle 4 chaines identiques

A

homotétramère

51
Q

comment on appelle 4 chaine différentes (et donner un exemple de molécule)

A

hétérotétramère

hémoglobine

52
Q

une protéine avec 1 site de liaison peut former

A

digère avec protéine identique

53
Q

2 protéines identiques avec 2 sites de liaisons peuvent former

A

long filament hélicoïdale

54
Q

Si sites de liaison sont disposés de façon adéquate les sous unités protéiques peuvent former

A

un cercle à la place d’un long filament

55
Q

la X controle l’activité des protéines

A

phosphorylation

56
Q

pourquoi le phosphate peut faire un changement de conformation de la protéine

A

possède 2 charges négatives

57
Q

quels aa peuvent subir une phosphorylation

A

sérine, thréonine, tyrosine

58
Q

principe du kinase

*procédé de phosphorylation

A

ajoute phosphate= active

59
Q

principe du phosphatase

*procédé de phosphorylation

A

enlève phosphate=désactive

60
Q

Liaison GTP est un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le X

A

GTP (GTP binding proteins=G proteins)

**changement de structure

61
Q

lié au GTP= molécule activée ou désactivée?

A

ACTIVÉE

62
Q

si GTP est hydrolysées GDP= molécule activée ou désactivée?

A

DÉSACTIVÉE

MMD1042: examen 1 (7 decks)

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