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MMD1042: examen 1 > enzymes > Flashcards

enzymes Flashcards

1
Q

qu’est ce qu’une enzyme?

A

catalyseur biochimique

spécifique à des ou un substrat donné

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Q

une enzyme est généralement une

A

protéine

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Q

qu’est ce qu’un ribozyme?

A

molécule ARN ayant une activité catalytique

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4
Q

fonction et localisation lipase

A

intestin/digérer graisse

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Q

fonction et localisation amylase

A

salive/aide à transformer amidon en sucre

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6
Q

fonction et localisation maltase

A

salive/ brise le sucre maltose en glucose

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7
Q

fonction et localisation trypsine

A

intestin grêle/décompose protéines en acides aminés

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8
Q

fonction et localisation lactase

A

intestin grêle/brise le lactose (sucre dans le lait) en glucose et en galactose

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9
Q

fonction et localisation acétylcholinestérase

A

nerfs et les muscles/décompose actérylcholine neurotransmetteur

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10
Q

fonction et localisation DNA polymérase

A

noyau de toutes les cellules/synthétise de l’ADN à partir désoxyribonucléotides

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11
Q

la lactase appartient à la famille des

A

bêta galactosidases

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12
Q

quelle enzyme pourrait être utile en cas d’intolérance au gluten?

A

Aspergillus niger derived prolyl endoprotease (ANPEP)
*empêche le gluten d’entrer dans le petit intestin!!!
(donc réduit les symptômes des patients intolérants au gluten)

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13
Q

qu’est ce que les enzymes permettent?

A

permettent des réactions qui ne pourrait pas se produire à T, pression et pH du corps

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14
Q

qu’est ce que l’énergie d’activation?

A

une barrière d’énergie à franchir!!/ un état de transition

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15
Q

effet des enzyme sur l’énergie d’activation et pourquoi

A

ABAISSE l’énergie d’activation

*car abaissent les barrière qui bloquent les réactions biochimiques

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16
Q

les enzymes agissent comme X

A

catalyseur de la réaction

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17
Q

effet enzyme vitesse de réaction

A

AUGMENTE la vitesse de réaction (milliards de fois!!!)

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18
Q

quels facteurs influencent l’activité des enzymes

A

les enzymes ont T et pH optimal

*vont agir de manière optimal dans cet environnement

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19
Q

qu’arrive t-il avant d’atteindre ces optima? (pH et T)

A

molécules acquièrent de l’énergie , la température augmente et donc énergie augmente aussi (rencontre entre enzyme et substrat)

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20
Q

qu’arrive t-il après atteindre ces optima? (pH et T)

A

si dépasse certaine T: dénaturation de la protéine =retour à la structure primaire

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21
Q

la dénaturation consiste à une

A

perte de l’activité enzymatique

*il y a un gain de l’activité enzymatique jusqu’à atteindre cet optima

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22
Q

quelle est la température optimale dans le corps humain?

A

37 degrés

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23
Q

enzyme dans l’estomac et son pH optimal

A

pepsine, ph faible

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24
Q

enzyme dans la salive et son pH optimal

A

amylase, ph moyen

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25
Q

enzyme dans l’intestin grêle et son pH optimal

A

tripsine, ph élevé

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26
Q

lieu de la réaction catalytique

A

site actif d’une enzyme

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27
Q

étapes générales de la réaction de catalyse

A

1)substrat se lie au site actif ‘une enzyme
2)formation d’un complexe (ES)
**reconnaissance substrat-enzyme= liaisons faibles
3)catalyse
4) formation complexe (EP)
5)libération du produit
6) enzyme initiale est recyclé
(cycle continue)

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28
Q

caractéristiques des enzymes

A

1) très sélectives
2) convertissent substrat en produit sans être modifié
3) recyclé à la de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
4) 1 seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produits (1 molécule d’enzyme fait beaucoup de réactions)

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29
Q

comment se fait la reconnaissance substrat enzyme?

A

liaisons faibles

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30
Q

comment la catalyse est possible? (à l’étape du complexe ES pour devenir complexe EP)

A

changement de conformation du substrat et de l’enzyme pour permettre réaction de catalyse e

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31
Q

2 sous site (du sous site actif) de l’enzyme

A

1) sous site de liaison

2) sous site catalytique

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32
Q

contenu et rôle sous site de liaison

A

AA maintenant le substrat en place lors de la catalyse
(reconnait substrat)
**reconnait spécificité de l’enzyme pour son substrat
**lieu d’interaction entre enzyme et substrat

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33
Q

contenu et rôle sous site catalytique

A

AA performante la catalyse
(fait la réaction de catalyse)
**diminue énergie d’activation nécessaire
**stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
**catalyse la réaction

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34
Q

type de liaison entre enzyme phosphdiestérase et substrat

A

ponts hydrogène et interactions ionique

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35
Q

plus il y a de liens non covalent et plus …

A

le complexe est stable et spécifique

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36
Q

comment se mesure la vitesse de réaction (cinétique enzymatique)

A

quantité de produit (moles) par unité de temps

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37
Q

la vitesse de réaction augmente avec X jusqu’à atteindre X

A

la concentration du substrat/ vitesse maximum

38
Q

quand la vitesse maximum est atteinte?

A

si enzyme est saturé par le substrat

39
Q

Km correspond à

A

mesure de l’Affinité de l’enzyme pour le substrat

40
Q

qu’Est ce que Vmax?

A

vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée

41
Q

plus Km est petit et plus

A

affinité est grande!!! (donc plus enzyme est efficace à faible concentration de substrat)

42
Q

efficacité d’une enzyme dépend de quoi?

A

dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat!

43
Q

2 types d’inhibition enzymatique

A

réversible et irréversible

44
Q

caractéristique inhibition réversible

A

l’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme!!

par des liaisons faibles!!

45
Q

liaisons faibles

A 
**NON COVALENTE
force de van der Waals
ponts hydrogène
ponts ioniques
interactions hydrophobes
46
Q

caractéristique inhibition irréversible

A

inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme!

liaison (ou forces) fortes =LIENS COVALENTS!!

47
Q

2 types d’inhibition enzymatique réversible

A

compétitive et non compétitive

48
Q

but d’un inhibiteur

A

empêcher le substrat d’accéder au site actif

**donc empêche une certaine réaction de ce produire!

49
Q

principe inhibition compétitive

A

substrat et inhibiteur compétitionnent pour accéder au site actif

50
Q

principe inhibition non compétitive

A

substrat et inhibiteur ne compétitionnent pas
inhibiteur se lie à un autre site (allostérique) que le site actif: cela induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat (d’ou le principe d’inhibition)

51
Q

lors d’une inhibition compétitive, le v max

A

NE CHANGE PAS

**enzymes inhibées sont encore comptées dans le calcul

52
Q

lors d’une inhibition compétitive, le Km apparent

A

AUGMENTE (parce que l’affinité diminue)

53
Q

lors d’une inhibition non compétitive, le v max

A

DIMINUE

**parce que les enzyme inhibées ne comptent plus dans le calcul de la vitesse!

54
Q

lors d’une inhibition non compétitive, le Km apparent (soit Km en présence d’un inhibiteur)

A

NE CHANGE PAS

55
Q

qu’est ce que le rétrocontrôle

A

contrôle activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit finale
**produit finale fait une rétroinihbition/rétro contrôle négatif ou rétrocontrôle positif (Pernet contrôle du flux dans les voies métaboliques de biosynthèse)
permet une régulation rapide de l’activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d’expression du gène de l’enzyme)
DONC
produit terminaux inhibe les enzymes en amonts!

56
Q

un rétrocontrôle négatif au niveau de plusieurs sites permet

A

contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques inerdépendantes

57
Q

dans la rétroinihbition: chaque AA contrôle quoi?

A

la première enzyme spécifique de sa voie biosynthèse

58
Q

exemple d’inhibition irréversible

A

aspirine

59
Q

exemple inhibition compétitive

A

ibuprofène

60
Q

types d’anti inflammatoire non stéroidiens

A 
acide acetylsalicique (aspirine)
ibuprofène
61
Q

rôle aspirine

A

antidouleur, antipyrétique (Diminue fièvre, anti inflammatoire non stéroidiens
, antiagrégant plaquettaire

62
Q

rôle prostaglandine

A

médiateurs douleur, inflammation et fièvre

63
Q

rôle thromboxane A2

A

stimule agrégation plaquettaire (formation de caillots sanguins)

64
Q

étapes générales biosynthèse de prostaglandines

A

phospolipase A2 libère acide arachidonique
Prostaglandine synthase ou COX convertisse cet acide en prostaglandine H2 (PGH2)
PGH2 est converti par d’autres enzymes en autre prostaglandine et thromboxane A2 (dans les plaquettes par des isomérases)

65
Q

rôle des anti inflammatoires non stéréoidiens NSAID

A

inhibiteur de la COX qui convertissent acide arachidonique en PGH2

66
Q

processus d’inhibition irréversible de l’aspirine sur l’activité de COX

A

fait acétylation d’une serine (AA sur site actif de COX)

**obstacle stérique empêchant acide arichodonique d’être métabolisé par COX)

67
Q

rôle ibuprofen

A

NSAID

traitement fièvre, maux de têtes, grippe etc.. (tylénol)

68
Q

ibuprofen est un

A

inhibiteur compétitif de la prostaglandine synthase (ou COX)

  • fait une inhibition réversible
  • CATALYSE première étape de la synthèse des médiateurs de l’inflammation (prostaglandine et trhomboxane)
69
Q

pénicilline est un inhibiteur de

A

transpeptidases (catalysent la synthèse de la paroi de la bactérie)

70
Q

la plupart des X inhibe les enzymes

A

médicaments

71
Q

tétracycline et streptomicine sont des inhibiteurs de

A

synthèse protéique bactérienne

72
Q

quoi faire en cas d’insuffisance pancréatique

A

administration thérapeutique orale d’enzyme (protases, lipases, amylases)

73
Q

principe d’une réaction de phosphorylation des protéines

A

groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur groupement hydroxyde de la chaine latérale serine, thréonine ou tyrosine

74
Q

contrôle de l’activité des protéines par phosphorylation permet de

A

activer et désactiver protéines
*moyen rapide et réversible pour contrôler activité des protéines (enzymes impliqués dans phosphorylation: serine thréonine et tyrosine)

75
Q

charge phosphate

A

2 charges négatives

*induit changement de conformation dans protéines

76
Q

kinase X phosphate au protéine

A

AJOUTE

= avec P: activation

77
Q

phosphatase X phosphate au protéine

A

ENLÈVE

=sans P: désactivation

78
Q

liaison GTP est un

A

moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (protéine G)

79
Q

protéine liée au GTP est sous forme

A

ACTIVE

80
Q

protéine liée au GDP est sous forme (soit lorsque GTP est hydrolysé en GDP)

A

DÉSACTIVÉE

81
Q

les enzymes sont des…

A

protéines

82
Q

comment les enzymes catalysent les réactions?

A

enzymes catalysent les réactions en abaissant les barrières qui bloquent les réactions chimiques=diminue l’énergie d’activation = augmente la vitesse de réaction

83
Q

quelles sont les caractéristiques des enzymes?

A

1) très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
2) recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
3) une seule molécule d’enzyme produit de nombreuse molécules

84
Q

quels sont les sous sites du site actif et quels sont leurs rôles?

A

1)sous site de liaison:
AA qui maintient le substrat en place lors de la catalyse
Détermine la spécificité de l’enzyme par son substrat
lieu d’interaction entre l’enzyme et le substrat
2)sous site catalytique
AAA qui performant la catalyse
Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

85
Q

quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète?

A

Vmax: vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée/quand l’enzyme est saturé par le substrat
Km: mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
**plus le km est petit et plus l’affinité est grande (donc plus l’enzyme est efficace à faible concentration de substrat
ET
concentration du substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum Vmax

86
Q

quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et l’inhibition non compétitive?

A

compétitive: substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif
non compétitive: substrat et inhibiteur ne compétitionnet pas car l’inhibiteur se lier un autre site (allostérique) que le site actif

87
Q

Comment les paramètres cinétiques sont affectés dans chaque inhibition?

A

COMPÉTITIVE:
VMAX=change pas
Km= augmente (car affinité diminue)

NON COMPÉTITIVE:
VMAX= diminue
Km= ne change pas

88
Q

Qu’est ce que l’inhibition des voies de biosynthèse par rétroinihbition?

A

rétroinhibiton est une rétroaction négative
le produit finale inhibe la première enzyme de la voie de biosynthèse
**rétroinhibiton=non compétitif

89
Q

qu’est ce que l’inhibition irréversible?

A

inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme
par des liaisons (forces) fortes
LIENS COVALENTS
**exemple=apsirine

90
Q

de quelles façons les enzymes peuvent changer l’activité des protéines?

A

facteurs affectant l’activité des enzymes:
pH optimal et T optimal (selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit!)
*gain de l’activité des enzymes avant l’atteinte de ces optima et perte de l’Activité de l’enzyme après avoir atteint ce “plateau”

MMD1042: examen 1 (7 decks)

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