Les Acides Aminés Et Les Protéines

Question 1

Structure des acides aminés

Answer 1

H      H
            \      /
               N        O
                |        //
       H --  C ---C 
                |        \
               R         OH

C du milieu : position alpha

Question 2

4 classes d’acides aminés:

Answer 2

• Chaînes latérales non polaires : Hydrophobes 8aa
• ” “ “ “ Polaire mais non chargées: hydrophiles 7 aa
• chaînes latérales chargés négativement : acides 2aa
• chaînes latérales chargés positivement : basiques 3aa

Question 3

Aa Hydrophobes

Answer 3

Alanine, isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine, proline, tryptophane, valine

Question 4

Aa acides

Answer 4

Acide aspartique, acide glutamique

Question 5

Aa Hydrophiles

Answer 5

Asparagine, cystéine, glutamine, glycocolle, sérine, Threonine, Tyrosine

Question 6

Aa basiques

Answer 6

Arginine, Histidine, lysine

Question 7

Acides aminés essentiel

Answer 7

Leucine, threonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine

” Le très lyrique Tristan fait vachement marcher iseult”

+ histidine et arginine pour le nourisson

Question 8

Isomerie des acides aminés

Answer 8

Le carbone en alpha des Aa est asymétrique

Chez l’homme les Aa sont de la série L

Question 9

Charge des acides aminés

Answer 9

pHi: charge neutre
pH>pHi : charge négatif
pH< pHi : charge positif

pHi des Aa est variable de 2,87 à 10,8
pH influence l’activité des enzymes en modifiant les charges des Aa du site actif et donc les interactions avec le substrat

Question 10

Propriétés des acides aminés

Answer 10

• certains Aa peuvent subir des modifications chimique
• le Groupement thiol peut former des points disulfures
• formation liaison Peptidique

Question 11

Protéines

Answer 11

Chaînes peptidiques de + de 50 Aa

• molécules les + variées du monde vivant
• molécule les + complexes en structure
• molécule abondante

Question 12

Structure des protéines

Answer 12

• Structures primaire (séquences d’Aa)
• structure secondaire (repliement local des Aa en hélice alpha, feuillets béta)
• structure tertiaire ( conformation dans l’espace de ces feuillets et hélices)
• structure quaternaire ( agencement des sous unités entre elles)

Question 13

Repliement des protéines dans l’espace

Answer 13

Chaque séquence à une forme tridimensionnel unique qui lui donne son activité biologique

Question 14

Facteurs provoquant la dénaturation des protéines :

Answer 14

• Chaleur ( rupture des liaisons H)
• pH très Acide ou alcalin
• concentration élevée en ions
• certains détergents

Question 15

Glycosylation

Answer 15

• Ajout d’un ou plusieurs glucides complexes certains Aa
• Résistance à la dégradation proteolytique
• Rôle dans la signalisation à la reconnaissance récepteur/ligand

Question 16

Roles des protéines

Answer 16

• protéine de structure (maintient d’une forme et résistance)
• protéine de transport ( transport au travers des membranes plasmiques
• protéine à activité enzymatique ( soluble ou membranaire) (présence éventuelle d’un co-facteur)