l'hémoglobine

Question 1

structure

Answer 1

quaternaire

Question 2

composition

Answer 2

4 chaînes peptidiques et 4 hèmes
contient des hélices alpha

Question 3

hémoglobine adulte

Answer 3

HbA1 (95%) : alpha 2, bêta 2
HbA2 (<3%) : alpha 2, delta 2

Question 4

hémoglobine fœtale

Answer 4

HbF (placenta) : alpha 2, gamma 2 : affinité pour l’O2 encore plus forte que HbA1

Question 5

Forme R

Answer 5

forme relâchée, oxyhémoglobine, forte affinité pour O2

Question 6

Forme T

Answer 6

forme tendue, désoxyhémoglobine, faible affinité pour O2

Question 7

fixation coopérative de l’oxygène

Answer 7

passage de la forme T à la forme R par la fixation d’une première molécule d’oxygène qui entraîne le passage à la forme relâchée
phénomène d’allostérie dû à la structure quaternaire de l’hémoglobine

Question 8

courbe de saturation de l’hémoglobine

Answer 8

allure sigmoïde mettant en évidence la fixation coopérative

Question 9

affinité pour l’oxygène

Answer 9

faible aux faibles pressions partielles en dioxygène.
courbe se rapproche de la courbe d’affinité de la myoglobine à pressions partielles en dioxygène plus importantes

Question 10

effet Bohr

Answer 10

l’hémoglobine tend à relarguer l’oxygène quand le pH diminue et la pression en CO2 augmente (perte d’affinité)

Question 11

2,3 diphosphoglycérate (2,3DPG)

Answer 11

renforce la forme tendue pendant la glycolyse (pour subvenir aux besoins des globules rouges) en renforçant les liaisons de faibles énergies et en diminuant l’affinité pour l’oxygène