Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Komunikacja komórkowa > Flashcards

Komunikacja komórkowa Flashcards

1
Q

Jakie wyróżniamy rodzaje przekaźnictwa?

A

Autokrynne, parakrynne (synaptyczne, bezpośrednie), endokrynne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Przekaźnictwo endokrynne

A

Wydzielany przez komórki wewnątrzwydzielnicze, na duże odległości, hormony

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Przekaźnictwo parakrynne

A

Działa na sąsiadujące komórki: synaptyczne - neuroprzekaźniki w synapsie; bezpośrednie - cząsteczki wydzielane na powierzchni komórek, gap junctions, ważna role w okresie zarodkowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Przekaźnictwo autokrynne

A

Celem jest ta sama komórka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jak komórka może reagować na sygnał?

A
  • Zmiana potencjału na błonie komórki
  • Zmiana kształtu / parametrów ruchu
  • Zmiana metabolizmu
  • Zmiany w ekspresji genów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Czym jest konwergencja szlaków?

A

Wiele bodźców/ sygnałów może wywołać taką samą reakcję.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Czym jest dywergencja szlaków?

A

Jeden bodziec może wywoływać różne reakcje.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Schemat przekazania sygnału w komórce

A
  1. Synteza cząsteczki sygnałowej
  2. Uwolnienie cząsteczki sygnałowej
  3. Przeniesienie cząsteczki sygnałowej do komórki docelowej
  4. Połączenie cząsteczki sygnałowej z białkiem receptorowym
    - receptor na powierzchni komórki
    - receptor wewnątrz komórki
  5. Przekazanie sygnału wewnątrz komórki
  6. Odpowiedź komórkowa (zmiany w funkcji, metabolizmie…)
  7. Usunięcie cząsteczki sygnałowej lub jej dezaktywacja → terminacja
    szlaku
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Czym są ligandy?

A

Są to małe hydrofobowe cząsteczki: kortykosteroidy, hormony tarczycy, hormony płciowe, kwas retinowy i retinoidy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Gdzie znajdują się receptory dla kortyzolu?

A

W cytozolu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Gdzie znajdują się receptory dla hormonów estrogenowych?

A

W błonie komórkowej i jądrze komórkowym.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Gdzie znajdują się receptory dla hormonów tarczycy?

A

W mitochondriach i jądrze komórkowym.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jak działają receptory dla estrogenów i glikokortykoidów? Mechanizm.

A
  1. Przyłączenie ligandu do receptora.
  2. Homodimeryzacja kompleksu ligand-receptor.
  3. Wiązanie homodimeru z SRE.
  4. Modulacja ekspresji genu.
    LIGAND WIĄŻE SIĘ Z SRE TYLKO W FORMIE AKTYWNEJ TJ. Z RECEPTOREM.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Czym jest SRE?

A

Jest to sekwencja DNA zwana elementem odpowiedzi na steroidy, w miejscu tym homodimer ligand-receptor łączy się z DNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Czym są palce cynkowe?

A

Są to atomy cynku (Zn) połączone z resztami cysteiny.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Elementy odpowiedzi na glikokortykoidy

A
  • element pozytywnej odpowiedzi na steroidy w genach związanych z glukoneogenezą (↑ poziomu glukozy we krwi)
  • element negatywnej odpowiedzi na steroidy w genie receptora insulinowego (↓ wychwytu glukozy z krwi)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

W jakich komórkach homodimer kortyzol-receptor wchodzi do jądra komórkowego?

A

W hepatocytach (pozytywna i negatywna odp) i komórkach beta trzustki (tylko negatywna odp)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Jak działają receptory dla hormonów tarczycy?

A
  1. Nieaktywny receptor połączony jest z DNA i je hamuje.
  2. Przyłączenie ligandu aktywuje receptor.
  3. Aktywny receptor aktywuje transkrypcję genów.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Czym są prostglandyny?

A

Ok. 16 związków; 9 grup: PGA-PGI; Wraz z prostacyklinami, tromboksanami i leukotrienami zaliczane do eikozanoidów; Pochodne kwasu arachidonowego; Związki nietrwałe, syntezowane w miarę potrzeby i szybko degradowane → działanie autokrynne i parakrynne; Wielokierunkowe działanie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jak działają prostaglandyny?

A

Wpływają na agregację płytek, inicjują skurcz mięśniówki gładkiej macicy w czasie porodu, wpływają na różnicowanie komórek roślinnych (brassinosteroidy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Czym są przekaźniki I rzędu?

A

Są to cząsteczki przekazujące sygnał między komórkami.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Czym są przekaźniki II rzędu?

A

Są to cząsteczki przekazujące sygnał wewnątrz komórki np. cAMP, cGMP, DAG, IP3, fosfoinozytydy, Ca2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Czym są białka adaptorowe?

A

Białka stanowiące rusztowani, nie wykazują aktywności enzymatycznej ani nie wpływają na aktywność zasocjowanych z nimi białek, mogą zawierać pojedyncze domeny lub zespoły.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Jakie są typy receptorów błonowych?

A
  1. kanały jonowe
  2. związane z białkiem G
  3. enzymatyczne
  4. cytokinowe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Receptory - kanały jonowe - charakterystyka

A

Wyróżnia się ich 6 podgrup TRP (M,C,V,A,P,ML). Składają się z N-końca + 6 domen TM + C-koniec. Między TM5 a TM6 tworzy się obszar przepuszczalny dla kationów. Zaangażowane w odbiór bodźców mechanicznych, termicznych, zapachowych, smakowych, zmian ciśnienia osmotycznego, bólowych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Charakterystyka TRPV1

A

Jest to kanał przepuszczalny dla Ca2+, głównie w neuronach czuciowych, który jest aktywowany przez wys. temp, protony, kapsaicynę i enodgenne ligandy np. endokanabinoidy.

27
Q

Receptory związane z białkiem G (GPCR) - charakterystyka

A

Ligand przyłączając się do receptora powoduje podmianę GDP na GTP przy podjednostce ALFA, która razem z GTP odczepia się i w zamian przyłącza się znów podjednostka alfa z GDP. Podjednostka alfa z GTP aktywuje przekaźnik II rzędu.

28
Q

Ścieżka GPCR zależna od cAMP

A

cAMP powstaje z ATP przy udziale cyklazy adenylanowej (aktywacja przekaźnika II rzędu przez podjednostkę alfa z ATP) i aktywuje kinazę białkową A (PKA) przyłączając się do domen regulatorowych. Domeny katalityczne dysocjują i fosforylują białka w komórce. Do zatrzymania procesu potrzebne jest zniszczenie cAMP przy udziale fosfodiesterazy.

29
Q

GPCR związane z białkami Gs

A

np. aminy β-adrenergiczne, glukagon
- ligand wiąże się z receptorem
- ↑ aktywności cyklazy adenylanowej
- ↑ cAMP
- aktywacja scieżek cAMP-zależnych

30
Q

GPCR - receptor adrenergiczny

A

Adrenalina i noradrenalina - pochodne tyrozyny, rdzeń nadnerczy, więcej w odp na stres. Działanie:
- kinaza białkowa dezaktywuje syntazę glikogenu i aktywuje kinazę fosforylazy glikogenu - ↑ glukozy w mięśniu

31
Q

GPCR - receptor dla glukagonu

A

Glukagon - wyspy alfa trzustki, 29 aminokwasów, stymuluje glikogenolizę i glukoneogenezę - aktywuje cyklazę adenylanową i zwiększa ilość cAMP - ↑ glukozy we krwi.

32
Q

Jakie choroby występują przy wzmożonej aktywności białek Gs?

A

Toksyna cholery powoduje ADP-rybozylację Arg w domenie GTPazowej białka Gs - kowalencyjna modyfikacja, któa hamuje aktywność białka G - brak hydrolizy GTP, aktywne białko Gs, cyklaza adenylanowa pozostaje aktywna, ↑ transportu Na+ i wody do swiatła jelita

33
Q

GPCR - receptory związane z białkami Gi

A

np. aminy α-adrenergiczne
- ligand wiąże się z receptorem
- ↓ aktywności cyklazy adenylanowej
- ↓ cAMP
- otwarcie kanałów K+

34
Q

Jakie choroby występują przy wzmożonej aktywności białek Gi?

A

Toksyna krztuścowa katalizuje ADP-rybozylację na Cys białka Gi, co hamuje wymianę GDP na GTP - dezaktywacja białka Gi.

35
Q

GPCR - receptory związane z białkami Gq

A

Niskie stężenie Ca2+ w cytozolu, aktywacja fosfolipazy C, która rozkłada PIP2 do IP3 (pobudza uwalnianie rezerw Ca2+) i DAG (razem z Ca2+) aktywują kinazę proteinową C -> wzrost Ca2+ w komórce

36
Q

Jak działa kalmodulina?

A

Kalmodulina ma 4 miejsca wiążące Ca2+, z którymi się wiąże, gdy jest ich dużo - nie ma aktywności katalitycznej, ale może aktywować inne enzymy np. kinazy przez dostarczanie im Ca2+

37
Q

Jak działa PKA?

A

cAMP aktywuje kinazę białkową A (PKA), która może wpływać na aktywność kanałów wapniowych i może fosforylować kinazy zależne od CAM.

38
Q

GPCR - receptor opioidowy

A

Enkefaliny, endorfiny - silne właściwości przeciwbólowe, immunomodulacyjne i hamujące na motorykę przewodu pokarmowego.

39
Q

Receptory enzymatyczne - o aktywności cyklazy guanylowej - jak działają?

A

Występują w nerkach i mięśniówce gładkiej naczyń, ligand to np. ANP. Działanie:
ligand po połączeniu z receptorem powoduje wzrost cGMP, który łączy się z kinazą białkową - powoduje to wzrost wydalania wody i Na+, rozkurcz naczyń i spadek ciśnienia.

40
Q

Receptory enzymatyczne - o aktywności kinaz tyrozynowych - jak działają?

A

Insulina, czynniki wzrostu, insulinopodobny czynnik wzrostu. Receptor zbudowany z 2 podjednostek alfa (zewnątrz) i beta (wewnątrz), który po przyłączeniu ligandu tworzy homodimer, a następnie fosforylują
czynniki transkrypcyjne w jądrze komórkowym
lub przekaźniki II rzędu (białka w cytozolu).

41
Q

Receptory enzymatyczne - receptor insulinowy

A

Aktywuje GLUT4

42
Q

Receptory enzymatyczne – czynniki wzrostu

A

Czynniki wzrostu to polipeptydowe cząsteczki sygnalizacyjne, decydujące o wzroście i różnicowaniu komórek.

  • transformujący (TGF-β)
  • naskórkowy (EGF)
  • nerwowy (NGF)
  • płytkowy (PDGF)
43
Q

Receptory enzymatyczne – TGF-β

A
  1. Połączenie ligandu z receptorem
  2. Część cytozolowa receptora przyjmuje funkcję kinazy, zdolnej dofosforylacji Ser i/lub Thr w białkach wewnątrzkomórkowych.
  3. Fosforylacja białek SMAD2/3.
  4. Białka SMAD tworzą heterodimery z białkami SMAD4.
  5. Przemieszczenie się białek SMAD do wnętrza jądra komórkowego.
  6. Heterodimery działają jako czynniki transkrypcyjne.
44
Q

Receptory enzymatyczne – EGF

A
  1. Ligand łączy się z receptorem.
  2. Dimeryzacja.
  3. Krzyżowa autofosforylacja.
  4. Ufosforylowany receptor wiąże Grb-2 (rola domeny SH2!).
  5. Białko Grb-2 wiąże białko Sos.
  6. Białko Sos stymuluje wymianę GDP na GTP w białku Ras.
  7. Aktywne białko Ras (połączone z GTP) aktywuje pozostałe elementy szlaku, m.in. Raf.
  8. Raf to MAPKKK
  9. Raf fosforyluje MAPKK
  10. MAPKK fosforyluje MAPK
  11. MAPK fosforyluje czynniki transkrypcyjne,
    np. Elk-1
  12. Czynniki transkrypcyjne aktywujątranskrypcję Fos i Jun.
  13. Fos i Jun tworzą dimer, który aktywuje transkrypcję czynników proliferacyjnych.
45
Q

Jak działają Ras?

A

Maja aktywność GTP-azową – rozkładają GTP do GDP i P. Ras+GTP = włączenie; Ras+GDP = wyłączenie

46
Q

Ścieżka JAK-STAT

A

Receptory dla: interferony, interleukiny, hormon wzrostu, leptyna, erytropoetyna. Niepołączone receptory nie mają akt. katalitycznej - są połączone z kinazą Janus (JAK). Po przyłączeniu ligandu następuje dimeryzacja, kinazy JAK się wzajemnie fosforylują i później fosforylują białka STAT, które dimeryzują, przemieszczają do jądra i łączą z DNA.

47
Q

Integryny - jak działają?

A

Są heterodimerami zbudowanymi z podjednostek alfa i beta.

  • „kotwiczą” komórki w macierzy zewnątrzkomórkowej i do błony podstawnej
  • tworzą połączenia międzykomórkowe
  • biorą udział w procesie migracji komórki (lamelipodia i filopodia)
48
Q

Jakie są ligandy dla integryn?

A

fibronektyna, witronektyna, kolagen oraz laminina

49
Q

Od czego zależy siła przekazu?

A
  1. stężenia cząsteczek sygnałowych
  2. liczby receptorów
  3. powinowactwa do receptorów
50
Q

Jak działają GAP?

A

GAP (GTPase Activating Proteins) promują hydrolizę GTP, więc unieczynniają białko Ras - dzieje się tak dzięki ujemnie naładowanej argininie Arg.

51
Q

Jak działają GEF?

A

GEF (Guanine Nucleotide Exchange Factors)

promują wymianę GDP→GTP, a więc uczynniają białko Ras.

52
Q

Jak mogą być regulowane kinazy?

A

Kinazy mogą być regulowane przez kompleks Ca2+

- kalmodulina lub cAMP.

53
Q

Jak jest zbudowana kinaza białkowa A (PKA)?

A

Składa się z 2 podjednostek regulatorowych i 2 podjednostek katalitycznych. Każda regulatorowa zawiera sekwencję pseudosubstratową (podobna do sekwencji w białku fosforylowanym, w miejsce Ser/Thr mamy Ala), która blokuje katalityczną. Po połączeniu cAMP z R, C zostają uwolnione.

54
Q

cAMP - kinaza białkowa A - fosfodiesteraza

A

cAMP aktywuje kinazę białkową A (PKA).
cAMP jest rozkładany przez fosfodiesterazę.
Fosfodiesteraza jest aktywowana przez fosforylację w obecności kinazy białkowej A (PKA).
więc cAMP stymuluje swój rozkład!

55
Q

Ubikwitynacja

A

Nieodwracalny proces degradacji białek zachodzący przy udziale układu ubikwityna-proteasom w jądrze i cytoplazmie. Degradacji zależnej od ubikwityny podlegają białka:

  • błędnie zsyntetyzowane,
  • nieprawidłowo rozmieszczone w komórce,
  • starzejące się
56
Q

Enzymy ubikwitynacji

A 
E1 - enzym aktywujący
E2 - enzym koniungujący
E3 - ligaza
czasem E4 - czynnik elongacji łańcucha
DUB - enzymy deubikwitynujące - regulacja
57
Q

Jakie choroby związane są z nieprawidłową ubikwitynacją?

A

na pewno: mukowiscydoza, zespół Liddle’a
może: choroba Parkinsona, choroba Alzheimera (obecność ciałek
Lewy’ego)

58
Q

SUMOilacja

A

Zachodzi przy użyciu białek SUMO(1,2,3,4), regulują funkcję innych białek poprzez odwracalne kowalencyjne wiązanie izopeptydowe między: C-koniec białka SUMO i ε-aminowa grupa Lys na białku, którego aktywność regulujemy

59
Q

Cukrzyca typu I (insulinozależna)

A

Zaburzona funkcja wewnątrzwydzielnicza trzustki 0 mało lub brak insuliny, dużo glukozy.

60
Q

Stwardnienie rozsiane

A

Uszkodzenie osłonek mielinowych - sygnał nie dociera do celu.

61
Q

Cukrzyca typu II (insulinoniezależna)

A

Insuliny jest wystarczająco, ale komórki na nią nie reagują - zbyt dużo glukozy we krwi.

62
Q

Udar

A

Niedokrwienie obszaru i uwolnienie dużych ilości glutaminianu.

63
Q

NO (tlenek azotu)

A

NO powstaje z L-argininy i tlenu przy udziale syntazy NO (NOS), może powstawać w redukcji azotanów i azotynów, a także po przyjęciu nitrogliceryny lub viagry.

Biochemia (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions