Klausur Enzyme Flashcards
Zählen sie die sechs Hauptklassen der Enzyme auf und geben sie jeweils eine kurze Anwendung bzw. praktisches Beispiel an!
Oxidoreduktasen: katalysieren Reaktionen bei den es um Oxidation und gleichzeitiger Reduktion geht. Bsp: Die in Peroxisomen enthaltene Katalase wandelt zwei Moleküle schädliches H2O2 in zwei ungefährliche Moleküle H2O und O2 um.
Transferasen: katalysieren Reaktionen bei denen bestimmte Gruppen (z.B Phosphatgruppen) von einem Substrat auf ein anderes übertragen werden Bsp: Ornithin-Carbamoyl-Transferase
Hydrolasen: spalten chemische Bindungen (besonders Peptid- u. glykosidische B.) unter Einlagerung von H2O (=Hydrolyse). Bsp: alpha-Amylase
Lyasen: katalysieren wie Hydrolasen die Spaltung von Bindungen, jedoch ohne die Beteiligung von Wasser, sonder unter Einführung von Doppelbindungen. Bsp: Arginino-succinat-Lyase
Isomerasen: katalysieren die Umlagerung von Gruppen innerhalb eines Moleküls. Dabei verändert sie die Anzahl der Atome und die Masse des Moleküls nicht. Bsp:
Ligasen: Sind an Reaktionen beteiligt, die die Spaltung von energiereichen Verbindungen benötigen, meißtens ATP. Bsp: DNA- Ligase repariert unter ATP-Verbrauch Schäden an der DNA.
Wie wirkt ein Enzym in einer biochemischen Reaktion auf die Aktivierungsenergie, die Geschwindigkeit und das Gleichgewicht?
Durch die Bindung von Enzym und Substrat zum Enzym-Substrat-Komplex wird die Aktivierungsenergie herabgesetzt
Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Geschwindigkeit von Reaktionen erhöhen, ohne dabei selbst verändert zu werden und ohne die Gleichgewichtslage zu verändern
Eine enzymatische Reaktion läuft solange ab, bis sich ein Gleichgewicht zwischen Substrat und Produkt einstellt. Wenn man das Produkt kontinuierlich entfernt verhindert man die Einstellung des Gelichgewichts- Fließgleichgewicht
Welche Bedeutung hat in der Enzymkinetik die Michaelis-Menten-Konstante?
Vorraussetzung: Die Maximalgeschwindigkeit einer enzymatisch katalysierten Reaktion ist erreicht, wenn alle Enzyme ein Substrat am aktiven Zentrum gebunden haben.
- Die M. entspricht der Substratkonzentration, bei der eine enzymatische Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft und hat die Einheit mol/l
- Die M. ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat und unabhängig von der Enzymkonzentration
Wie lauten die sechs Enzymklassen? Bitte geben sie dazu je ein Beispiel.
Oxyreduktasen: Katalase
Transferasen: Glutamat-Pyruvat-Transaminase
Hydrolasen: Peptidase
Lyasen: Argininosuccinat-Lyase
Isomerasen: Phosphoglucoisomerase
Ligasen: DNA-Ligase
Was versteht man unter einem Steady-State?
=Fließgleichgewicht:
Eine enzymatische Reaktion läuft solange ab, bis sich, ein Gleichgewicht zwischen Substrat und Produkt einstellt
→Stillstand
Verhindert man die Einstellung eines solchen Gleichgewichts, indem man z.B. das Produkt kontinuierlich entfernt (z.B. durch eine nachgelagerte Reaktion), spricht man von einem Fließgleichgwicht.
Das Substrat wird kontinuierlich zum Produkt umgewandelt
Was ist eine kompetitive und eine nicht kompetitive Hemmung eines Enzyms?
Kompetitive Hemmung:
- Substrat und Inhibitor haben Strukturähnlichkeit und dementsprechend die gleiche Bindungsstelle
- sie ist meißt reversibel
- Michaelis-M. steigt
- in Abwesenheit eines kompetitiven Inhibitord kann Vmax durch Steigerung der Substratkonzentration erreicht werden
Nicht kompetitive Hemmung:
- Inhibitor besitzt keine ähnlickeit mit dem Substrat, bindet außen am Enzym
- Bildung des Enzym-Substrat-Komplex läuft ungehindert ab, kann aber nicht weiter zum Produkt reagieren
- meißt irreversibel
- Vmax verschiebt sich zu niedrigeren Werten, die Affinität KM bleibt jedoch konstant
Zeichnen sie die Energiediagramme einer enzymatisch und einer nicht enzymatisch katalysierten Reaktion auf!
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Was ist ein Katalysator (kurze Charakterisierung)!
Katalysatoren erhöhen die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden oder die Gleichgewichtslage zu ändern.
Was ist ein Apo-, Holo-, und ein Coenzym?
- Coenzyme sind keine Enzyme, sie bestehen nicht aus Proteinen sonder leiten sich meißt von Vitaminen ab
- Coenzyme müssen bei vielen Reaktionen zusätlich zum Enzym vorhanden sein
- Der Proteinanteil der Enzyme, die zur Reaktion Coenzyme benötigen, wird als Apoenzym bezeichnet
- Apoenzym und Coenzym (=funktionsfähig) nennt man dan Holoenzym
Was ist eine prosthetische Gruppe?
- Das Coenzym ist fest(=kovalent) an das Enzym gebunden und so wichtiger Bestandteil des aktiven Zentrums.
- Es trennt sich niemals vom Enzym
und wird daher auch am Enzym regeneriert - Bsp: FAD
