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BC > Biochemie Fragen > Flashcards

Biochemie Fragen Flashcards

1
Q

Warum wird Ammoniak zu Harnstoff umgebaut und von wo kommt er her?

A
  • Aus Protein-u. Aminosäurestoffwechsel
  • um beim AS-Abbau die Entsehung von Ammoniak zu vermeiden→ direkt Harnstoff (Harnstoffzyklus)
  • Orte d. HZ: Niere und Leber
  • Als Stoffwecheslprodukte der Niere ausgeschieden
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2
Q

Skizzieren sie den Harnstoffzyklus und erläutern sie den Zusammenhang von HZ und Zitratzyklus!

A

Beim Aminosäureabbau entstehender Ammoniak ist stark neurotoxisch und muss entfernt werden
► Aufgabe der Leber und des Harnstoffzyklus hier wird NH3 in Harnstoff eingebaut

Zitratzyklus:
Transami-
Mallat nierung
Fumarat ———→ Oxalacetat ———→ Asparat (wird in Harnstoffzyklus eingebaut)

Harnstoffzyklus:

Asparat+ Citrullin→ Argininosuccinat → Fumarat (Rückgewinnung wieder in Zitratzyklus)

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3
Q

Was ist Carbamoylphosphat?

A

Startprodukt des Harstoffzyklus durch Enzym Carbamoylphosphat-Synthease

“Carbamoylphosphat-Synthease ist Schrittmacher und Steuerstelle des HZ.”

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4
Q

Was sind Purine und Pyrimidine?

A

Purine:
Doppelringbasen wie Adenin u. Gavanin (wichtige Bausteine d. Nucleinsäure)

Pyrimidine:
Einfache Basen wie Cytosin und Thymin

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5
Q

Erläutern sie aus chem. Sicht die Peptidbindung!

Was ist in diesem Zusammenhang eine Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur?

Durch welche Bindungen werden diese Strukturen ermöglicht?

A

Peptidbindung: Carboxylgruppe einer Aminosäure mit Aminogruppe d. nächsten Aminosäure usw.
Davor: Umwandlung v. As. in reaktionsfähige Amidbindung, dabei wird Wasser abgespalten

Primärstruktur: Abfolge der einzelnen Aminosäuren in Peptidkette (Aminosäuresequenz)

Sekundärstruktur: Bindungen zw. Aminosäureresten z.B. Wasserstoffbrückenb. –>alpha-Helix u. beta-Faltblattstrukt

Tertiärstruktur: stark durch die jeweilige Primär- und Sekundärstruktur beeinflusst. Dabei stehen in wässriger Lösung hydrophobe Seitenketten durch Faltung nach innen und polare Reste nach außen weg.

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6
Q

Erläutern sie den Zusammenhang zwischen beta-Oxidation und Citratzyklus!

A

Produkte der beta-Oxidation von Fettsäuren (Acetyl-CoA, FADH2 u. NADH+H+) werden in den Citratzyklus eingespeist.

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7
Q

Nennen sie zwei ungesättigte Fettsäuren.

A

Linolensäure[C18:3 (9,12,15)]; Formel C18 H30 O2

Ölsäure[18:1(1,9)] Formel C18 H34 O2

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8
Q

Zeichnen sie eine aktivierte Fettsäure auf!

A

=Acetyl-CoA

Bei Lipidstoffwechsel häufig auftauchende Verbindungen

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9
Q

Was sind Saccaride, was sind Glycoside?

A

Saccaharide: Kohlenhydrate, also Verbindungen der Elemente Kohlen-, Wasser-, u. Sauerstoff
Formel: Cx(H20)y nach Anzahl d. Bausteine (mit x=6) eingeteilt:

  • *Monosaccaride(Einfachz.):** Aldehyde oder Ketone aus je einem Baustein mit Summenformel C6H12O6
  • *Oligosaccaride(Mehrfachz.):** 2-15 Verbundene Zuckerbausteine
  • *Polysaccaride:** Biopolimere mit über 15 bis mehrer 1000 Zuckerbausteinen

Glycoside: organische, chemische Verbindungen der allgemeinen Struktur R–O–Z, bei denen ein Alkohol (R–OH) über eine glycosidische Bindung mit einem Zuckerteil (Z) verbunden ist

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10
Q

Schreiben sie die Strukturformel von ATP auf!

A

Adenosintriphosphat (C10 H16 N5 O13 P3)

Das ATP-Molekül besteht aus einem Adeninrest, dem Zucker Ribose und drei Phosphaten (α bis γ) in Ester- (α) bzw. Anhydridbindung (β und γ).

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11
Q

Was ist ein optisch aktives Kohlenstoffatom?

A
  • kann 4 Substituenten binden, liegen in Ecke einer Dreieckspyramide
  • Wenn in Lösung zweier Stereoisomere polarisiertes Licht auf Pyramide trifft, wird Polarisationsebene d. Lichts nach konfiguration d. Enantiomers nach rechts oder links gedreht
  • neuer Drehwinkel d. aus Lösung austretenen Lichts= Summer der Drehwinkel d. in Lsg. vorhandenen Enatiomere
  • Mit Polarimetern ist es möglich den Anteil v. Glucose (rechtsdrehend) u. Fructose (l-drehend) in Zuckerlösung feststellen
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12
Q

Was ist ein Kohlenhydrat?

A

Monosaccaride, ihre Derivate und makro molekulare Verbindungen (Oligo- u. Polysaccaride)

Bsp.: Glucose, Fructose,Saccarose, Laktose,Stärke, Zellulose

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13
Q

Was ist der Unterschied zwischen einer Aldose und einer Ketose zB. Fructose (beides Monosaccaride)?

A

Aldose(Monosaccarid): Kohlenhydrate, die im Gegensatz zu den Ketosen ihre Carbonyl-Funktion in endständiger Position tragen. z.B. Ribose


Vergleich einer Aldose (links, Beispiel D-Glucose) mit einer Ketose (rechts, Beispiel D-Fructose). Bei allen Aldosen ist das Kohlenstoffatom 1 Bestandteil der Carbonylfunktion eines Aldehyds.

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14
Q

Was sind Pentosen?

A

Monosaccharide, deren Kohlenstoffgrundgerüst fünf Kohlenstoff-Atome enthält.

Sie haben alle die Summenformel C5H10O5 und unterscheiden sich durch die Art der Carbonyl-Funktion.

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15
Q

Was versteht man unter einer kompetitiven und einer nicht kompetitiven Hemmung eines Enzyms?

A

Viele Substanzen, körpereigene und fremde, hemmen die Enzymaktivität —► Inhibitoren o. Hemmer beeinflussen die Substratbildung

Kompetitive Hemmer:

  • kokurrieren mit Substrat um Bindungsstelle des Enzyms
  • meißt sind Bindugen irreversibel und können nicht ab dissoziert werden

So wird die Zahl der gebundenen Substratmoleküle verringert. Durch eine sehr hohe Substratkonz. kann man verdrängen und Maximalgeschwindigkeit erreichen.

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16
Q

Nennen und erläutern sie ein Bsp. für kompetitive Hemmer von Enzymen!

A

Ein Agonist und ein Antagonist um die Besetzung eines Rezeptors konkurrieren, wobei der Antagonist keine biochemische Wirkung hat (Schlussel-Schloss-Prinzip)

Beispiel: Histamin als entzündungsvermittelndes Gewebshormon ein physiologischer Agonist, welches seinen spezifischen Histamin-Rezeptor besetzt und im Gewebe typische Entzündungsmerkmale wie z.B. Rötung, Schwellung und Schmerz auslöst. H1-Antihistaminika sind chemisch dem Histamin sehr ähnlich und verdrängen es von seinem Rezeptor. Sie haben keine Eigenwirkung und verringern bzw. verhindern somit die Entzündungsweiterleitung.

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17
Q

Nennen und erläutern sie ein Beispiel für eine nicht kompetitive Hemmung!

A

Nicht-Kompetitive-Hemmer können gleichzeitig mit Substrat an Enzym binden, so wird ein Enzym-Inhibitor-Substra-Komplex gebildet der kein Produkt bzw. ein abweichendes Produkt bildet.

Beispiel: Ketamin blockiert NMDA Rezeptor- dadurch Glutaminsäurewirkung behindert→ Öffnung der C-Kanäle. Als Folgen davon werden Schmerzen nicht mehr weitergeleitet.

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18
Q

Was versteht man unter einer irreversiblen Hemmung?

A

Hemmer bindet kovalent an Substratbindungsstelle und blockiert so irreversibel das aktive Zentrum

zum Beispiel: durch Schwermetalle oder Alkylphosphate an Acetylcholinesterase

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19
Q

Erläutern sie die Michaelis Konstante!

A

Definiert Substratkonzentration in mol/l bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit

Substratkonzentration wenn die Hälfte aller aktiven Zentren welche der Reaktion beteiligt sind besezt sind

Gibt Auskunft über die Affinität eines Enzyms zum Substrat, je kleiner der Wert desto höher die Affiinität

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20
Q

Welche physiklaische Größe einer Reaktion wird durch einen Katalysator beeinflusst? Wodurch kann diese Größe noch beeinflusst werden?

A

Ein Katalysator bewirkt die Herabsetzung d. Aktivierungsenergie (△Ga) und somit eine Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit.

△Ga ist eine energetische Barriere, die bei einer chemischen Reaktion von den Reaktionspartnern überwunden werden muss.

Weitere Einflussgrößen:
Mengen an Enzymen, Substrat und oft auch Produkt
Temperatur, pH-Wert

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21
Q

Was ist ein Katalysator?

A

Katalysatoren sind Sotffe, die chemische Reaktionen beschleunigen oder überhaupt erst möglich machen, ohen dabei selbst verbraucht zu werden.

Nach Reaktion wieder in Ausgangsform

In der lebeneden Zelle wirken Enzyme als Katalysatoren

Senken nötige Aktivierungsenthalbie(=energie) herab und beschleunigen bzw. ermöglichen so Reaktionen

Sind Substratspezifisch

Beispiel:Mischung von Methan und Sauerstoff der Luft kann unverändert existieren, obwohl aus energetischer Sicht eine Verbrennung zu Kohlendioxid und Wasser zu erwarten wäre–> Aktivierungsenergie zu hoch

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22
Q

Wie ist der Reaktionsweg von Pentosephosphat?

A

Glucose-6-Phosphat
|
| NADP+→ NADPH+H+
|
6-Phosphogluconolacton
|
| +H2O
|
6-Phosphogluconat
|
| NADP+→NADPH+H+
| →CO2

Ribolose-5-Phosphat

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23
Q

Was ist Apo-, ein Holo-, und ein Coenzym?

A

Um katalytisch wirken zu können, benötigen einige Enzyme Co-Faktoren

Der aktive Koplex aus inaktiven Apoenzym und Co-Faktor bilden das Holoenzym

Coenzyme sind Proteine, keine Enzyme. Sie stehen mit dem Enzym nur vorrübergehend in Wechselwirkung

Apoenzym ist der Proteinanteil eines Enzyms, von dem Coenzym abgespalten ist

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24
Q

Wie ist ein Enzym aufgebaut?

A

Ein Enzym besteht aus einer Polypeptidkette, welche eine Substratbindungskette bildet, worin die in der Reaktion beteiligten Aminosäurereste und weitere beteiligten Gruppen liegen→ aktives Zentrum

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25
Q

Was versteht man unter Mutarotation von Kohlenhydraten?

A

Seitliche Veränderung des Drehwinkels von polarisiertem Licht beim Durchgang durch Lösungen optisch aktiver Verbindung. Da: Umwandlung von isomerer Form in andere

Viele Kohlenhydrate sind optisch aktiv, d. h., sie drehen linear polarisiertes Licht um einen für jede Struktur spezifischen Drehwinkel.

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26
Q

Welche Bindungen liegen zwischen Ribose und Phosphat vor?

A
  • Die Phosphatreste sind durch Phosphorsäureanhydridbindung miteinander verbunden
  • Ribose und Phosphat sind in einer Esterbindung miteinander verknüpft
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27
Q

Wie wird von der Zelle Energiekonservierung betrieben?

A

Atmungskette gekoppelt mit ATP-Synthese
→Durch Teilschritte freigesetzte Redoxenergie als chemische Energie konserviert

  • Wasserstoff/Elektronen Abgabe – Oxidation
    *
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28
Q

Warum haben Vögel und Wüstentiere andere Ausscheidungsmechanismen als Harnstoffzyklus und welchen Stoff scheiden sie aus?

A

NH3 wird in einem anderen Zyklus aus Körper geschleust, da Tiere kaum bzw. wenig Wasser aufnehmen.

Für den Harnstoffzyklus wird Wasser benötigt, deshalb Scheiden diese Tiere Harnsäure aus

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29
Q

Unterschiede zwischen DNA und RNA

A

DNA

  • Nucleinsäuren mit Nucleotiden als Bausteine auch RNA
  • Desoxyribonucleinsäure
  • Zucker: d-Desoxy-D-Ribose
  • komplementärer Doppelstrang
  • speichert Erbinfo
  • Codierung: Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin

RNA

  • Ribonucleinsäure
  • D-Ribose
  • einfaacher Polynucleotidstrang
  • teilt Erbinfo dem Organismus mit
  • Codierung: Adenin, Guanin, Cytosin, Uracil
  • Arten: rRNA, tRNA, mRNA, snRNA
30
Q

Zeichnen sie eine Alpha-Aminosäure und benennen sie diese!

A
  • Aminosäuren besitzen an ihrem alpha-C-Atom einen Amino- u. einen Carboxylrest
  • Das C-Atom trägt ein Wasserstoffatom und einen Rest -R-
  • In diesem Rest unterscheiden sich Aminosäuren voneinander

L-Alanin Glycin(lernen)

31
Q

Wie werden AS während der Proteinsynthese zur Knüpfung der Peptidbindung aktiviert?

(Mechan.d.Aktivierung erklären)

A
  • um verknüpft zu werden, müssen AS auf hohes Gruppenpot. gehoben werden
  • > Bildung von AS-Derivat (hohes Gruppenpot.) –> Aktivierung der AS
  • Übertragung aktivierter AS auf Hilfsmolekül, tRNA
  • Aufg.:
    1. trägt AS in energiereichere Bindung
    1. hat Nucleotidfolge -> kann mit mRNA in Basenpaarung treten –> dadurch Basensprache in ASsprache vermittelt

Durch ATP-Spaltung werden AS über Esterbindungen an tRNA geknüpft –> tRNA überträgt auf mRNA(Basenpaarung)

32
Q

Essentielle Aminosäuren sind L-konfiguriert, erläutern sie am Bsp. von L-Alanin diesen Sachverhalt!

A

Das Alpha-C-Atom hat mit Ausnahme von Glycin 4 verschiedene Substituenten→ alpha-C = Chirales Zentrum mit zwei möglichen, spiegelbildlichen Isomere L. u D-As

L-Alanin ** ** D-Alanin
(Rest rechts) (Rest links)

33
Q

Beschreiben Sie den Aufbau von Nucleosiden und Nucleotiden

A

Nucleoside

  • Verbindungen aus org. Base (Pyrimidin- o. Purinbase) und einem Zucker (Pentose) (DR o. R)
  • je nach Base heißen: Adenosin, Thymidin, Cytidin, Uridin, Guanosin

Nucleotide

  • Nucleotide bilden als Einzelbausteine keine Polynucleotide bzw. Nucleinsäuren
  • Nucleosid + Phosphat
34
Q

Was ist ein asymetrisches C-Atom?

A

C-Atom mit vier Substituenten

gibt es zwei Konfigurationen, d.h. zwei unterschiedliche Möglichkeiten, diese Gruppen anzuordnen.
nennt man ein solches C-Atom ein asymmetrisches C-Atom oder Chiralitäts-Zentrum → da sich durch das Atom keine Spiegelebene legen lässt)

35
Q

Was sind essentielle Aminosäuren?

A

Aminosäuren welche der Organinsmus benötigt aber nicht selbst synthetisieren kann
alle essentiellen As. sind L-Alpha-Aminosäuren

Mensch:

  • Valin
  • Methonin
  • Leucin
  • Isoleucin
  • Phenylanin
  • Tryptophan
  • Threonin
  • Lysin
36
Q

Erläutern Sie den Gesamtvorgang der DNA-Replikation!

Was bedeutet in diesem Zusammenhang die semikonservative Teilung?

A

Vorgang:

  • Erbgut verdoppelt sich
  • Bei Zellteilung müssen beide Zellen(alt u. neu) DNA erhalten –> genaue Kopie(identisch)–> Replikation
  • Also: Zelle trennt Stränge voneinander, benutzt jeden Strang als Vorlage für Synthese von Neuem –> semikonservative Replikation
37
Q

Was ist der Betain (Zwitterion) Charakter?

A

Aminosäuren besitzen min. 2 ionisierbare Gruppen, die Aminogruppe und die Carboxylgruppe, in manchen Fällen auch 3 (Lysin o. Glutamat)

ein Molekül mit zwei oder mehreren funktionellen Gruppen, von denen eine positiv und eine andere negativ geladen ist. Das Molekül ist insgesamt elektrisch neutral.

zwitterionische Verbindungen werden unter der Gruppenbezeichnung Betaine zusammengefasst. Aminosäuren liegen am isoelektrischen Punkt als Zwitterionen vor.

38
Q

Skizzieren Sie die Replikationsgabel der DNA und erläutern Sie kurz den Vorgang!

Warum spricht man davon, dass die Replikation der DNA semikonservativ verläuft?

A
  • DNA-Replikation: Doppelstränge müssen entwunden werden–> Entwindung und Nutzung als Vorlage f. Neue–> semikonservativeReplikation(halberhaltend)
  • Entwindungsstelle des DNA-Doppelstranges ist die Replikationsgabel
39
Q

Was verstehet man unter Proteinbildung? Wie wird sie gebilet?

A

Proteinbindung:
Reversible Verküpfung v. Aminosäuren zu Proteinen

Bildung: Durch H2O- Abspaltung zw. Caboxyl und Amino-Gruppen von 2 Aminosäuren

40
Q

Replikation

A
  • DNS-Helicase entwindet DNA-Doppelstrang (ATP-Verbr.)
  • RNA-Primer durch Primase synthetisiert–>DNS-Polymerase I entfernt Primer, ersetzt durch Desoxyribonucleotid
  • DNA-Polymerase III kann 5’->3’-Ende synthetisieren und heftet DNA-Kette an DNA-Polymerase I
  • 5’->3’ kontinuierlich,3’->5’ diskontinuierlich
  • Diskontinuierlich:
  • Primase heftet an versch. Stellen RNA-Primer an
  • werden von DNA-PolymeraseIII verbunden(Okazaki-Stücke)
  • RNA-Primer wird nun durch DNA-Polymerase I ersetzt
  • DNA-Ligase verbindet Okazaki-Stücke
41
Q

Was ist eine Quartärstruktur?

A

Mehrer Aminosäureketten vereinigt zu einem Koplex

Werden durch Disulfidbrücken, Wasserstoffbrücken und Von-der-Waals-Kräfte zusammengehalten

42
Q

Erläutern sie den Prozess der Decarboxylierung!

A

chemische Reaktion, bei der aus einem Molekül ein Kohlenstoffdioxid-Molekül abgespalten wird

Abbau von Aminosäuren zu biogenen Aminen (Vorstufe von Signalstoffen, Bausteine für Coenzyme)

D. abhängig von Pyridoxalphosphat(Cofaktor)


Histamin wird aus der Aminosäure Histidin gebildet durch Abspaltung von CO2 (=Decarboxylierung). Das dazu befähigte Enzym heisst dem entsprechend Histidin-Decarboxylase (HDC).

43
Q

Was ist eine Schiffsche Base?

A

Funktion:
Bindung von Molekülen an Proteine und in Reaktionen des Aminosäure-Stoffwechsels, an denen Pyridoxalphosphat als Coenzym beteiligt ist.

Bildung:
Sauerstoffatom eines Aldehyds oder Ketons wird durch Stickstoffatom ersetzt
Stickstoffatom trägt zudem organischen Rest

44
Q

Translation

A
  • In Ribosomen:
  • kl. Untereinheiten des Ribosomens geht an Startcodon der mRNA
  • tRNA lagert an Startcodon
  • 2 Bindungsstellen (Ein- Ausgang)
  • weitere tRNA in Eingang
  • Verknüpfung der AS
  • 1.tRNA löst, 2.tRNA mit 2 Peptiden
  • Ribosom rutscht weiter –>nun 2. in Ausgang
  • neue tRNA bindet an neues Codon u.s.w. bis Stopcodon

(5’–> 3’)

45
Q

Transkription

A
  • Nucleotide paaren sich mit komplementären Ribonucleotiden
  • mRNA löst sich von DNA und wandert als einsträngiges Molekül zum Ribosom –>aus Kern in Cytoplasma
46
Q

Stellen sie das Schicksal der H2in der Atmungskette dar!

A

Die 24 H-Atome wurden gebildet in: Glycolyse, oxidative Dacarboxylierung und Citratzyklus

Diese werden über NADH, FADH2 und MNH2 angeliefert und auf Proteinkomplexe übertragen

Elektronen werden weitergegeben zu O2-Redoxreaktion
(Protonen werden aus Matrix geschleust→Protongradient)

NADH+H+ + H+ → NAD++2H++2e-
1/2O2+ 2e- → O2-
2H+ +O2- → H2O
(Knallgasreaktion)

47
Q

Aufgaben der einzelnen RNA’s

(tRNA und rRNA)

A

tRNA

  • trägt AS zum Ort der Proteinsynthese(Ribosomen)
  • von RNA-Polymerase III synthetisiert
  • Einzelstrang zu (2D)Kleeblatt, (3D) “L”
  • ca 80 Nucleotide, viele modifizierte Basen
  • 15% alles Zell-RNA = tRNA

rRNA

  • 120-2500 Nucleotide
  • zum Aufbau der Ribosomen benötigt
  • von RNA-Polymerase I synthetisiert
48
Q

Was sind Oligopeptide, Peptide, Proteine?

A

Proteine:

Eiweißstoffe, Grundbaustein=AS (kettenartig miteinander verknüpft)

Je nach Größe der Kette:

Peptide (2-9 Aminosärueeinheiten)

Polypeptide (10-100 ASe) z.B. Oligopeptide (10 ASe)

Proteine (mehr als 100 ASe) geordnete dreidimensionale Strukturen

49
Q

Was ist Substratwasserstoff?

Mit welchen Hilfsmitteln wirde er gewonnen?

Wozu wird er benötigt?

A

Wasserstoff der mit Hilfe von Enzym von Substrat gelöst werden kann

Mit Co-Enzym NAD+ → NADH
Mit Co-Enzym FAD → FADH2

  • Er wird in der Atmungskette benötigt wo NADH mit O2 zu Wasser verbraucht wird
  • Er liefert durch Protonengradient Energie für ATP-Synthese

Substrat-H2 → 2H+
2e(übertragen) knallgasreaktion =H2O

Atmungs-1/2 O2 → O2-

50
Q

mRNA und snRNA

A

mRNA(messenger RNA)

codiert die Peptide/Proteine für Aminosäuresequenz

stellt Kopie dar ( Nucleotidsequenz enthällt Info für Pbsyn.) und transportiert sie zum Ribosom

macht 5-10% der Zell-RNA aber hat größeren Umsatz

rRNA-Polymerase II synthetisiert mRNA

snRNA(small nuclear RNA)

am Spleißen der RNA beteiligt → trennt nichtcodierte Introns der DNA heraus und repliziert Prä-RNA

51
Q

Wie wird eine Fettsäure aktiviert?

A
  • Fettsäuren sind chemisch relativ “träge”
  • zuThioester überführt erhöht dies die Reaktionsfähigkeit
  • z.B. Acetyl-CoA, Acetoacetyl-CoA u. Acyl-CoA → Thioester des Coencyms A
  • Thioester = energiereich ( aktivierte FS)
  • Thiokinasen setzen FS mit ATP und CoA zu Thioestern um
52
Q

Wie heißt der Stoffwechselschritt zwischen Glykolyse und Citratzyklus?

Wie heißt das Startprodukt der Citratzyklus?

A

Oxidative Decarboxilierung

Pyruvat-Dehydrogenase
alpha-ketoglutarat → Acetyl-CoA
Pyruvat → Acetyl-CoA

Startprodukt: Acetyl-Coenzym A

53
Q

Stellen sie eine Verbindung zwischen Citratzyklus und der Atmungskette her!

A

Citratzyklus liefert NADH+H+ und FADH2 für Atmungskette in innere Mitochondrienmembran

54
Q

Skizzieren Sie den Fettsäureabbau!

(ß-Oxidation)

A
  • Das Prinzip der Oxidation von FS beruht auf der Ox. am ß-C-Atom:
  • durch Acyl-CoA-Dehydrogenase entsteht eine Doppelbindung am ß-C-Atom (Oxidationsmittel ist FAD)
  • dabei entsteht Enoyl-CoA, das durch die Enoyl-CoA-Hydratase hydratisiert wird
  • dabei entsteht alpha-ß-Hydroxy-Acyl-CoA. → wird durch ß-Hydroxy-Acyl-CoA-Dehydrogenase oxidiert (Oxidationsmittel ist NAD+)
  • dabei entsteht ß-Ketoacyl-CoA → wird durch Thiolase zu Acetyl-CoA und der um 2 C-Atome verkürzten FS gespalten
55
Q

Was bedeutet, der genetische Code ist degeneriert?

A

20 Aminosäuren der Proteine durch 4 Basen codiert

3 Basen= Triplett= 1Codon= 1Aminosäure

Das Bedeutet, 4 Basen= 64 Tiplettkombis→64 Condons, daher gibt es für die meißten As. mehrere Condons

61 codieren As, der Rest(3)= Stopcodons (TAA,TAG,TGA)→ makieren d. Ende der Proteinsynthese

Abzüglich der Stopcodons stehen 61 unterschiedliche Codons zu Verfügung, es müssen aber nur 20 Aminosäuren codiert werden.für manche Aminosäuren mehrere Codes verwendet. Diese unterscheiden sich dann in der Regel in nur einer der drei Basen.

56
Q

Was besagt die Chargaff-Regel?

A

In der DNA liegen immer gleich viele Purine wie Pyrimidine vor

Summe d. Adenine= Summe d. Thymine
und
Summe der Guanine= Summe d. Cytosine

A+G=T
A/T=G/C=1

DNA→Transkription→RNA→Translation→Protein

57
Q

ß-Oxidation

I

A
  • In Mitochondrienmatrix lokalisiert
  • langkettige FS werden oxidiert
  • wird gebunden an Coenzym-A oder Carnitin in Matrix transportiert
  • 4 sich wiederholende Einzelschritte
58
Q

Was sind Mutationen?

A

durch chemische Veränderung→ Vermehrung bzw. Verminderung der Erbsubstanz

Sie treten spontan auf, sind vererblich und ungerichtet

polötlich eintretende, irreversible Veränderung des genetischen Materials (DNA)

Mutationstypen:

  • Genmutation
  • Chromosomenmutation
  • Genommutation
59
Q

ß-Oxidation

II

A

60
Q

Citratzyklus?

Fettsäureabbau→C2<–Glycolyse

A
61
Q

Formulieren Sie die Glycolyse!

Was ist das Endproduckt?

Wie lautet die Bilanzgleichung?

A

1.Phase: (Entstehung von Triosephosphaten→ATP (GAP/DHAP?)

2.Phase: (Triphosphate unter ATP-Gewinn zu Pyruvat/ Lactat )

→ist der schrittweise Abbau von Monosacchariden wie der d-Glucose zu Pyruvat/Lactat unter ATP-Gewinn

Endprodukt: Pyruvat unter aeroben Bed., unter anaeroben Bed. kann es weiter zu Lactat umgewandelt werden

<dl>
<dd>
<span><img></img></span><span><img></img></span><span> </span>
</dd>
</dl>

62
Q

Oxidative Desaminierung?

A

1.Schritt: Aminogruppe der Aminosäure L-Glutamat wird durch Abspaltung von Wasserstoff zur Imino-Gruppe oxidiert, wobei der Wasserstoff auf NAD+ oder NADP+ übertragen wird.

Hierauf folgt die hydrolytische Abspaltung der Imino-Gruppe als Ammoniumion und die Bildung einer α-Ketosäure, dem α-Ketoglutarat.

63
Q

Transarminierung?

A
  • Bezeichnet eine Verschiebung der α-Aminogruppe einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure.
  • Dadurch werden eine neue Aminosäure und eine neue α-Ketosäure gebildet.
  • Reaktion wird durch die Aminotransferasen und das Coenzym Pyridoxalphosphat katalysiert.Pyridoxalphosphat ist die aktive Form von Pyridoxin

Umwandlung von alpha-Ketoglutarat und Alanin zu Glutamat und Pyruvat und umgekehrt.Auf diese Weise kann der Organismus (nicht essentielle) Aminosäuren selbst herstellen oder abbauen.

64
Q

Wie viel Acetyl-CoA wird bei vollständigen Abbau von Lignocerinsäure (24:0) gewonnen?

A

Lignocerinsäure: C23H47COOH

1mal Durchlauf beta-Oxidation→ 1mal Acetyl-CoA
(C2 -Körper) abgespalten

Also insgesamt 12 Acetyl-CoA (also die Hälfte)

65
Q

a) Was versteht man unter Knallgasreaktion?
b) Wie viel Energie wird dabei frei?
c) Wodurch wird die Reaktion möglich?

?

A

a) Beim Transport der Elektronen des H2 vom NADH+ zum O2 wird Energie frei

b) (216 kj) 235 kJ/mol → 52kcal

c) Die Reaktion wird durch die Atmungskette ermöglicht:

Elektronen von NADH+ und FADH (aus Citratzykl.) und Redoxmolekülen werden energetisch reduziert

mit frei werdender Energie: H+ -Teilchen werden damit aus Matrix gepumt → Protonengradient ⇒ wird für ATP-Synthese verwendet

66
Q

Glycolyse II

A

2.Phase:

  • Aldehydgruppe des 3Phosphoglycerinaldehyds mit NAD+ durch Glycerinaldehy-phosphat-Dehydrogenase oxidiert
  • Energiekonservierung in Form von 1,3-Bisphosphoglycerat
  • Carboxylgruppe des Phosphoglycerinaldehyds reagiert mit SH-Gruppe → bildet Thiohalbacetal
  • Oxidation des Thiohalbacetals → Thioester
  • Thioester phospholyriert zu 1,3-Bisphosphoglycerat ( am 1. C ein gemischtes Phosphosäure-Carbonsäure-Anhydrid)
  • Phosphoglyceratkinase überträgt Phosphat von 1,3-Bisphosphoglycerat auf ADP → ATP u. 3-Phosphoglycerat entstehen (Substratkettenphosphorylierung)
67
Q

Bilanzgelichung für Oxidation von Behensäure (C22:0)?

A

Behensäure: C22H44O2 (Fettsäure)

Aktivierung: 2ATP (einmalig)
beta-Oxidation: 1Acetyl-CoA→ 1FADH2 u. NADH+H+
pro beta-Oxidation: 1mal C2 -Körper abgespalten

Behensäure+2ATP→11AcetylCoA+11FADH2+11NADH+H+

68
Q

a) Entwickeln sie eine Bilanzgleichung des Citratzyklus!
b) Warum heißt der Citratzyklus auch Tricarbonsäurezyklus?
c) Welche Beziehung besteht zwischen dem Citratzyklus und dem Stoffewechsel von Aminosäuren?

A

a) Acetyl-CoA+ 3NAD++ FAD+ GDP+ Phosphat+ 2H2O → 2CO2+ 3NADH + FADH2+ GTP+ 3H++ CoA

b) Da am Citrat 3 Carboxylgruppen hängen

c) Die Abbau-, Zwischenprodukte von Citratzyklus und Harnstoffzyklus können von beiden Stoffwechselprozessen genutzt werden

Citratzyklus: Oxalacetat; alpha-Ketosäure
Harnstoffzyklus: Fumerat

69
Q

Glycolyse III

A
  • Phosphatrest im 3-Phosphoglycerat wird auf Position 2 verschoben (Enzym: Phosphoglyceratmutase)
  • H2O wird abgespalten → Phosphoenolpyruvat
  • Phosphatgruppe vom Phosphoenolpyruvat auf ADP →ATP und Pyruvat (Enzym: Pyruvatkinase)
  • durch Lactatdehydrogenase und NADH → Lactat

Merke: 2 Mol ATP/ 1 Mol Glucose

70
Q

Glycolyse I

A

BC (6 decks)

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