introduction. cours1-2(première partie) Flashcards
quelles sont les 4 étapes/composantes générales de la signalisation cellulaire
1: la réception d’une molécule
2: Recepteur
3: Molécule transductrice
4: molécule effectrice
donner des exemples généraux réponses à des signaux cellulaires. pourquoi envoit on des signaux à des cellules
Controler la prolifération, la différenciation, l’attachement à une matrice, migration et la survie/mort cellulaire
Réguler le métabolisme
transmettre des messages nerveux
donner 5 exemples de signals afférents
Hormones Cytokines Facteurs de croissance Neurotransmetteurs Nucléotides Phéromones
quels sont les deux grandes classes de récepteurs auquel se lie un signal afférent
récepteurs transmembranaires
Récepteurs intracellulaires
Quelles sont les 5 grandes classes de molécules transductrices de signal
GTPases Protéines kinases intracellulaires Protéines phosphatases intracellulaires Seconds messagers Protéines adaptatrices/échaufauds
donnes 4 propriétés générales d’une molécule signal
Démontre de la spécificité
De petite taille
rapidement synthétisée/mobilisée ou modifié
Rapidement éliminée
quels sont les trois modes employés lorsqu’on utilise des messagers chimiques? Quelle est la différence entre ces trois modes
Mode endocrine (signaux travers les vaisseaux sanguins) Mode paracrine (Signaux affectent les cellules avoisinantes) Mode autocrine (signaux sont destinés à la cellule qui les exprime)
Quels sont les deux options de communication pour deux cellules en contact directe?
Interaction ligand-récepteur
Jonctions communicantes
Expliquer les modes de transmission des signaux de facon linéaires, Convergeant, divergeants et branchés
Linéaire: chaque molécule transductrice transmet à un seul effecteur
Convergeant. Plusieurs transducteurs activent un seul éffecteur
Divergeant: un transducteur active plusieurs effecteurs
Branchés combine les 3 autres modes.
quelle est la différence entre une connexine et un connexon. Est ce qu’un seul connexon permet à deux cellules de communiquer?
6 connexines s’assemblent pour créer un connexon et il faut 2 connexons (1 pour chaque cellule) pour créer une jonction communiquante
quel est le principal avantage d’amplifier un signal dans une cellule?
l’amplification du signal permet de minimiser la quantité de molécule afférente nécessaire pour avoir une réponse
Quelle est la principale caractéristique du domaine SH2?
la séquence/structure de ce domaine controle la liaison à la tyrosine eu aux AA 2 à 6 situés du côté C-terminal de ses ligands
quels sont les fonctions du domaine SH2
Formation de complexes de signalisation
Controle intra-stérique de l’activité des protéines de signalisation
qu’est ce qui est reconnu par les domaines PTB
Les résidu tyrosines phosphorylé et les A.A. situés du coté N-terminal
Quelle est la différence entre les facteurs reconnus par les domaines PTB et SH2
Ces deux domaines reconnaissent les tyrosines phosphorylés mais le SH2 reconnait les AA du coté C terminal alors de que le domaine PTB reconnait les AA du coté N-terminal
qu’Est ce qui est reconnut par les domaines 14-3-3
Le residu de sérine phosphorylé ou phosphothréonine d’une séquence spécifique
quelle est l’affinité du domaine SH3
les séquences riche en résidus proline
quel est le consensus (groupe de résidus reconnu) du domaine SH3
Pro- X - X - Pro
qu’est ce qui est controlé par le domaine SH3
Controle la localisation des protéines de signalisation
Controle l’activité enzymatique de certaines protéines de signalisation
Controle la spécificité de phosphorylation par les protéines kinases
qu’est ce qui est reconnu par le domaine PH
Certains phospholipides membranaires
quel est le ligand du domaine C2
L’ion calcium
à quoi sert un domaine SH2 dans une protéine?
provoque un changement conformationnel et permet à la protéine d’intéragir avec la membrane
quel sont le role des protéines adaptatrices
elles augmentent la spécificité des intéractions enter les protéines de sa cascade en diminuant l’amplification de ce signal
qu’est ce qui arrive sur un groupe de protéine lorsqu’on augmente la spécificité de leur intéraction tout en diminuant l’amplification de son signal?
Elles vont former des complexes multiprotéiques
comment fonctionne la protéine adaptatrice Grb2
son domaine SH2 peut être activé par une protéine à activité tyrosine kinase activée
Lorsque Sh2 est activé, les domaines SH3 de cette protéine viennent intéragir avec une proline sur la protéine mSOS
quand et comment la protéine Grb2 peut se fixer à des récepteurs tyrosines kinase?
gràce à son domaine SH2, elle peut se fixer à ces récepteurs lorsque ceux ci sont phosphorylés sur tyrosine
quels sont les deux domaines structuraux importants de IRS-1
PTB et PH
à quoi sert le domaine PTB sur la protéine IRS-1
à s’attacher sur des récepteurs lorsque ceux ci sont phosphorylés sur certains résidu tyrosine
à quoi sert le domaine PH sur IRS-1
à s’attacher sur une membrane
quels sont les ressemblances/différences entre protéines échafauds et protéines adaptatrices?
Les deux partagent des fonctions similaires mais les protéiens échafauds sont beaucoup plus volumineuse
quelle est la fonction de l’adénylate cyclase?
convertir de l’ATP en AMP cyclique
qu’est ce qu’une protéine G hétérotrimérique.
Dans quelle voie retrouve-t-on cette protéine
c’est une molécule de transmission du signal qui fait partie de la voie du récepteur Beta-adrénergique et alpha-adrénergique
est ce que toutes les protéines G hétérotrimériques sont identiques?
non. Elles dépendent de la voie à laquelle elles participent
quel monomère de la protéine G trimérique va aller se détacher de la protéine pour aller porter ton GDP vers une aute protéine lors de son activation?
le monomère alpha
une protéine G trimérique peut avoir différents types de sous-unités. Pourquoi a t’elle besoin de plusieurs sous unitées différentes?
Chaque sous-unités permet d’accomplir une fonction différente.
