introduction. cours1-2(première partie) Flashcards

1
Q

quelles sont les 4 étapes/composantes générales de la signalisation cellulaire

A

1: la réception d’une molécule
2: Recepteur
3: Molécule transductrice
4: molécule effectrice

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2
Q

donner des exemples généraux réponses à des signaux cellulaires. pourquoi envoit on des signaux à des cellules

A

Controler la prolifération, la différenciation, l’attachement à une matrice, migration et la survie/mort cellulaire
Réguler le métabolisme
transmettre des messages nerveux

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3
Q

donner 5 exemples de signals afférents

A
Hormones
Cytokines
Facteurs de croissance
Neurotransmetteurs
Nucléotides
Phéromones
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4
Q

quels sont les deux grandes classes de récepteurs auquel se lie un signal afférent

A

récepteurs transmembranaires

Récepteurs intracellulaires

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5
Q

Quelles sont les 5 grandes classes de molécules transductrices de signal

A
GTPases
Protéines kinases intracellulaires
Protéines phosphatases intracellulaires
Seconds messagers
Protéines adaptatrices/échaufauds
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6
Q

donnes 4 propriétés générales d’une molécule signal

A

Démontre de la spécificité
De petite taille
rapidement synthétisée/mobilisée ou modifié
Rapidement éliminée

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7
Q

quels sont les trois modes employés lorsqu’on utilise des messagers chimiques? Quelle est la différence entre ces trois modes

A
Mode endocrine (signaux travers les vaisseaux sanguins)
Mode paracrine (Signaux affectent les cellules avoisinantes)
Mode autocrine (signaux sont destinés à la cellule qui les exprime)
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8
Q

Quels sont les deux options de communication pour deux cellules en contact directe?

A

Interaction ligand-récepteur

Jonctions communicantes

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9
Q

Expliquer les modes de transmission des signaux de facon linéaires, Convergeant, divergeants et branchés

A

Linéaire: chaque molécule transductrice transmet à un seul effecteur
Convergeant. Plusieurs transducteurs activent un seul éffecteur
Divergeant: un transducteur active plusieurs effecteurs
Branchés combine les 3 autres modes.

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10
Q

quelle est la différence entre une connexine et un connexon. Est ce qu’un seul connexon permet à deux cellules de communiquer?

A

6 connexines s’assemblent pour créer un connexon et il faut 2 connexons (1 pour chaque cellule) pour créer une jonction communiquante

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11
Q

quel est le principal avantage d’amplifier un signal dans une cellule?

A

l’amplification du signal permet de minimiser la quantité de molécule afférente nécessaire pour avoir une réponse

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12
Q

Quelle est la principale caractéristique du domaine SH2?

A

la séquence/structure de ce domaine controle la liaison à la tyrosine eu aux AA 2 à 6 situés du côté C-terminal de ses ligands

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13
Q

quels sont les fonctions du domaine SH2

A

Formation de complexes de signalisation

Controle intra-stérique de l’activité des protéines de signalisation

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14
Q

qu’est ce qui est reconnu par les domaines PTB

A

Les résidu tyrosines phosphorylé et les A.A. situés du coté N-terminal

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15
Q

Quelle est la différence entre les facteurs reconnus par les domaines PTB et SH2

A

Ces deux domaines reconnaissent les tyrosines phosphorylés mais le SH2 reconnait les AA du coté C terminal alors de que le domaine PTB reconnait les AA du coté N-terminal

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16
Q

qu’Est ce qui est reconnut par les domaines 14-3-3

A

Le residu de sérine phosphorylé ou phosphothréonine d’une séquence spécifique

17
Q

quelle est l’affinité du domaine SH3

A

les séquences riche en résidus proline

18
Q

quel est le consensus (groupe de résidus reconnu) du domaine SH3

A

Pro- X - X - Pro

19
Q

qu’est ce qui est controlé par le domaine SH3

A

Controle la localisation des protéines de signalisation
Controle l’activité enzymatique de certaines protéines de signalisation
Controle la spécificité de phosphorylation par les protéines kinases

20
Q

qu’est ce qui est reconnu par le domaine PH

A

Certains phospholipides membranaires

21
Q

quel est le ligand du domaine C2

A

L’ion calcium

22
Q

à quoi sert un domaine SH2 dans une protéine?

A

provoque un changement conformationnel et permet à la protéine d’intéragir avec la membrane

23
Q

quel sont le role des protéines adaptatrices

A

elles augmentent la spécificité des intéractions enter les protéines de sa cascade en diminuant l’amplification de ce signal

24
Q

qu’est ce qui arrive sur un groupe de protéine lorsqu’on augmente la spécificité de leur intéraction tout en diminuant l’amplification de son signal?

A

Elles vont former des complexes multiprotéiques

25
Q

comment fonctionne la protéine adaptatrice Grb2

A

son domaine SH2 peut être activé par une protéine à activité tyrosine kinase activée
Lorsque Sh2 est activé, les domaines SH3 de cette protéine viennent intéragir avec une proline sur la protéine mSOS

26
Q

quand et comment la protéine Grb2 peut se fixer à des récepteurs tyrosines kinase?

A

gràce à son domaine SH2, elle peut se fixer à ces récepteurs lorsque ceux ci sont phosphorylés sur tyrosine

27
Q

quels sont les deux domaines structuraux importants de IRS-1

A

PTB et PH

28
Q

à quoi sert le domaine PTB sur la protéine IRS-1

A

à s’attacher sur des récepteurs lorsque ceux ci sont phosphorylés sur certains résidu tyrosine

29
Q

à quoi sert le domaine PH sur IRS-1

A

à s’attacher sur une membrane

30
Q

quels sont les ressemblances/différences entre protéines échafauds et protéines adaptatrices?

A

Les deux partagent des fonctions similaires mais les protéiens échafauds sont beaucoup plus volumineuse

31
Q

quelle est la fonction de l’adénylate cyclase?

A

convertir de l’ATP en AMP cyclique

32
Q

qu’est ce qu’une protéine G hétérotrimérique.

Dans quelle voie retrouve-t-on cette protéine

A

c’est une molécule de transmission du signal qui fait partie de la voie du récepteur Beta-adrénergique et alpha-adrénergique

33
Q

est ce que toutes les protéines G hétérotrimériques sont identiques?

A

non. Elles dépendent de la voie à laquelle elles participent

34
Q

quel monomère de la protéine G trimérique va aller se détacher de la protéine pour aller porter ton GDP vers une aute protéine lors de son activation?

A

le monomère alpha

35
Q

une protéine G trimérique peut avoir différents types de sous-unités. Pourquoi a t’elle besoin de plusieurs sous unitées différentes?

A

Chaque sous-unités permet d’accomplir une fonction différente.