Final Flashcards
que reconnait un domaine SH2?
une tyrosine phosphorylée suivit d’acides aminés spécifiques du coté carboxiterminal de la tyrosine phosphorylées
que reconnait le domaine PTB
les tyrosines phosphorylées ainsi que la séquence d’acides aminées du coté amino-terminal de la tyrosine phosphorylées
que reconnait le domaine 14-3-3
reconnait des sérines ou thréonines phosphorylées qui font parti d’une séquence consensus
que reconnait le domaine SH3
des séquences riches en proline
comment le domaine 14-3-3 peut il servir à faire des protéiens échaffauds?
il rapproche 2 protéines dont les sérines/thréonines on été phosphorylées
à quoi sert un domaine PH sur une protéine?
à permettre l’ancrage à la membrane
pourquoi un récepteur à activité tyrosine kinase est obligatoirement dimérique lorsqu’activé?
la dimérisation permet l’auto-phosphorylation du récepteur, ce qui permet la phosphorylation d’autres protéines
Quel est le lien entre le GTP et la dissociation de la sous unité alpha de la protéine G?
la conversion du GDP en GTP ou vice-versa par le GPCR permet la dissociation des sous unités de la protéine G
comment génère-t-on un anticorps phospho-spécifique?
on créer le peptide de facon synthétique puis on le phosphoryle de facon synthétique.
Le peptide peut ensuite être injecté dans un animal pour créer des anticorps phospho-spécifiques
quelle molécule peut activer des récepteurs purinergiques
L’ATP
un messager secondaire A permet d’active la protéine B. Cependant, la protéine B est activée par la présence de calcium.
Quelle intéraction se passe dans ce cas?
Le messager A se lie et ouvre un canal membranaire à calcium
Chez les GPCR, quelle extrémité de la protéine est intra et extra cellulaire?
la partie N terminale est extre-cellulaire et C-terminale est intracellulaire
Quelle extrémité des GPCR on un site de liaison aux protéines?
Le portion C-terminale
pourquoi les GTPase on un effet contraire à celui des GPCR?
les GTPase convertissent le GTP en GDP, ce qui inhibe la dissociation de la protéine G
est ce que c’est seulement la sous-unité alpha de la protéine G qui a un effet comme second messager?
non, les sous-unités beta et gamma assemblés ensembles peuvent aussi enlencher certaines cascades de signalisation
comment fonctionne les récepteurs canals à ions?
Ils s’ouvrent pour laisser entrer des ions positifs ou négatifs dans la cellule lorsque leur ligand se pose sur leur portion extra-cellulaire
quels sont les trois types de récepteurs à activité enzymatiques intrinsèques: comment fonctionnent-ils?
Récepteur guanylate cyclase: converti la GTP en GMPcyclique lorsqu’il est lié à son ligand extracellulaire
Récepteur tyrosine phosphatase: dissociation des deux sous-unité lorsqu’il rencontre son ligand
récepteurs à activité kinase: se dimérise en présence de leur ligand, se transphosphorylent et phosphorylent leur substrat
pourquoi dit-on que les récepteurs tyrosines kinases se transphosphorylent plutot qu’autophosphorylent?
les sous-unités se dimérisent puis phosphorylent l’autre unité. C’est donc une transphosphorylation plutot qu’une autophosphorylation, ou une protéine ajouterais un groupement phosphate à la même protéine
quelle est la différence entre les récepteur à activité tyrosine kinase et les récepteurs associés à des protéines tyrosines kinases?
Les récepteurs associés attirent des protéines à activité tyrosine kinases lorsqu’ils se dimérisent. Ils n’ont pas l’Activité enzymatique intrinsèque
une phosphorylation mène-t-elle toujours à l’activation de la protéine cible?
non. Une phosphorylation peut induire une inhibition de la protéine selon le résidu phosphorylé
quels types de ligand vont généralement avoir des récepteurs intracellulaires
des ligands liposolubles
expliquer le fonctionnement des récepteurs à hormones stéoridiennes
Ils se lient à leur ligands puis doivent se dimériser avec un autre récepteur pour avoir une activité cellulaire
comment les récepteurs intracellulaires se lient ils à l’ADN pour agir comme facteurs de transcription?
ils ont un domaine en Zinc Fingers qui reconnait des séquences spécifiques
à quoi correspond le Kd d’un ligand pour son hormone?
la quantité de ligand nécessaire pour que 50% des récepteurs soient occupés
à quoi sert le marquage de protéiens avec des ubiquitines
Que la protéine va se faire niquer sa race
L’ubiquitinilation marque la protéine pour être dégradée
quels résidus peuvent être phosphorylés chez les eucaryotes?
tyrosines
Sérine
Thréonine
à quoi sert la phosphorylation
Séquestrer les protéines avec des domaines 14-3-3
Activer la voie du protéasome avec des ubiquitine-ligases
La formation de complexes protéiques
Activer/inactiver des protéines
quel groupement des résidus est phosphorylés?
le groupemetn hydroxyle
comment une protéine kinase peut elle reconnaitre la bonne protéine?
le fente catalytique a des légères variation qui affectent sa charge/hydrophobicité pour reconnaitre le bon résidu de la bonne protéine
pourquoi les tyrosines kinases ont une fente catalytique plus profonde que les sérine/thréonines kinases?
les tyrosines on une chaine latérale plus volumineuse
quels facteurs permettent d’activer la protéine kinase?
la phosphorylation de la kinase
effet inter/inter-protéines
intéractions avec d’autres facteurs régulateurs
qu’est ce que la séquence pseudosubstrat dans les protéines kinases et pourquoi porte-t-elle ce nom
C’est une séquence inhibitrice qui couvre le domaine catalytique. elle porte ce nom puisque sa séquence ressemble à celle du substrat de la protéine.
Quand la protéine rencontre son substrat, cette séquence se déplace et libère le domaine catalytique
qu’est ce qui arrive si une protéine est phosphorylée par GSK3
elle va éventuellement être transportée au protéasome pour être dégradé
Est ce que GSK3 peut phosphoryler n’importe quelle de ses protéines substrat?
non, la protéine doit déjà être phosphorylées par une primer kinase
comment est ce que l’ajout de groupements phosphate peut séquestrer une protéine dans un endroit spécifique de la cellule. Quel est l’exemple de Akt-FOXO
l’ajout de phosphates permet aux protéines d’être séquestrée par d’autres protéines avec des domaine 14-3-3. Par exemple, Akt phosphoryle FOXO. Lorsque phosphorylée, FOXO ne peut pas se rendre dans le noyau et activer la transcription de gènes puisqu’elle est séquestrée par des protéiens à domaine 14-3-3
la PKB (ou akt) doit changer de sa forme cytoplasmique à une forme membranaire pour être activée. Qu’est ce qui cause ce changement?
L’augmentation de la production du lipide membranaire PIP3 par PI3K
L’activité de la PKB/akt dépend de la phosphorylation de certains résidus lorsque celle-ci passe à la forme membranaire. comment pourrait on inhiber l’activité de akt?
en déphosphorylant akt ou en inactivant les facteurs qui encouragent la translocation de akt vers la membrane (dans ce cas: la déphosphorylation de PIP3 en PIP2)
La CaMK2 est une kinase Calcium-calmoduline dépendante Cependant, elle n’a besoin de la Ca-calmoduline seulement au début de son activation. pourquoi?
Lorsque le complexe calcium-calmoduline se lie sur la CaMK2, la protéine phosphoryle les autres unités qui composent l’hexamère. Lorsque le domaine régulateur de la protéine est phosphorylé sur certains résidus, la protéine n’a plus besoin du complexe calcium-calmoduline
pourquoi y a t-il des protéines échaffaud qui rapprochent Raf-Mek et ERK?
Puisque ces kinases se phosphorylent en cascade jusqu’à ERK qui agit comme facteur de transcription
qu’est ce que la myristoylation? à quelle extrémité retrouve-t-on ce domaine?
il sert à s’ancrer aux membranes cellulaires. on le retrouve dans la partie N-terminale de la protéine
Dans la protéine kinase Src, comment les domaines SH3 et SH2 permettent d’inhiber la protéine jusqu’à la rencontre d’une autre kinase?
le domaine SH2 lie une tyrosine phosphorylée à la portion C-terminale de la protéine, ce qui rapproche une portion riche en proline du domaine SH3. Au total, cela cache le domaine catalytique de la protéine
La fusion de gènes sur le chromosome 9 donne naissance à une protéine fusion Bcr-Abl
pourquoi cette protéine fusion est-elle problématique?
La combinaison de deux protéines va lui permettre d’intéragir avec un nombre énorme d’autres protéines. Cela va ensuite activer plusieurs voies de signalisation qui mènent à la prolifération et à la résistance à l’apoptose, ce qui mène à la formation de cancers
Comment le médicament Gleevec empêche-t-il la protéine BCR-ABL de causer des cancers?
Le gleevec a une forme similaire à l’ATP. il se lie sur le BCR-ABL mais ne peut pas transférer de phosphate au substrat.
quelle est la différence entre les serines/thréonines phosphatases et les tyrosines phosphatases
Les ser/thr phosphatases sont composés de deux sous-unités (catalytic et regulatoire) alors que els tyrosines phosphatases sont composées d’une seule sous-unité
comment active-t-on une protéine dont le domaine catalytique est inhibié par un domaine SH2?
en déphosphorylant la tyrosine reconnut par le domaine SH2
Comment PTEN inhibe l’action de la PKB
(rappel: PKB est une protéine cytoplasmique qui a besoin d’être phosphorylées par des enzymes membranaires pour être activées)
PTEN phosphoryle le PIP3. le lipide membranaire qui permet le recrutement de PKB à la membrane
qu’est ce que la myristoylation, la palmitoylation, l’isoprénylation et la glypiation? quelle est la différence entre ces modifications
c'est l'ajout de chaines de lipidiques qui servent d'ancres à la membrane cellulaires. La différence entre ces ancres est la longueur carbones de la chaine lipidique Myristo : C14 Palmito: C16 Isoprény: C15/C20 Glypiation: autre type d'ancre
Quelle est la différence majeur entre la glypiation et la palmitoylation/isoprénylation/myristoylation?
La glypiation permet d’ancrer les protéine à la membrane du coté extracellulaire alors que les autres modifications permettent d’ancrer ces protéines du coté interne de la membrane
quelle est la différence entre la palmitoylation et l’isoprénylation? autre que la différence dans le groupement lipidique ajouté aux protéines
Les deux modifications ajoutent une ancre du coté C-terminal de la protéine. Cependant, la palmitoylation l’ajoute sur une cystéine qui ne fait pas partie d’une séquence consensus alors que l’isoprénylation ajoute son groupement sur une cystéine qui fait partie d’une séquence consensus (cys-ala-ala-X ou CAAX)
à quel moment dans la synthèse d’une protéine retrouve-t-on le procédé de myristoylation/palmitoylation/isoprénylation
La myristoy se fait durant la traduction de la protéine
Les deux autres modifications se font post-traductionnelle
qu’est ce que la séquence de résidus CAAX?
Cystéine-alanine-alanine-X, c’est la séquence consensus sur laquelle est ajoutée une ancre lipidique par isoprénylation
quelle protéines cyclisent et linéarisent l’ATP et le GTP
l’adénylate cyclase les cyclise
La phosphodiesterase rend les nucléotides linéaires
il existe différents types de sous-unités de la protéine G trimérique. en quoi la sous-unités Galpha-S est spéciale?
elle est capable d’activer toutes les isoformes de l’adénylate cyclase
une sous-unité alpha de la protéine G peut elle inhiber une adénylate cyclase au lieu de l’activer?
oui, Les sous unités G-alpha-I inhibe les adnélyte cyclases
Est ce que le contact entre une sous unités Galpha est sufisante pour activer une adénylate cyclase?
non, la sous unité alpha doit être liée à un GTP pour activer l’adénylate cyclase
une sous-unité de la protéine G a une activité enzymatique. quelle est cette activité et quelle est cette sous unité?
la sous-unité alpha a une activité GTPasique. elle converti le GTP en GDP
quelle protéine converti le GDP en GTP
Les protéines à activité GEF
Donner une protéine ayant l’activité GEF
les GPCR
comment les sous-unité alpha des protéines G sont elles activées par les GPCR
le domaine GEF des GPCR converti le GDP de la sous-unité alpha en GTP, ce qui active celle-ci
qu’est ce qui arrive si une sous unité Galpha se lie à un GTP qui ne peut pas être hydrolysé en GDP?
cette sous unité alpha serait toujours active
si on stimule l’activité GTPasique d’une sous unité Galpha, est ce une stimulation positive ou négative de sa fonction de signalisation?
Régulation négatif
quelle est la différence au niveau de l’activation des protéines kinases A et protéines kinases G
les PKA sont activées par l’AMPc et les PKG par le GMPc
les guanylates cyclases doivent toutes être sous forme dimérique pour être actives. quelle forme de GC est active sous forme homodimérique et quelle forme est active sous forme hétérodimérique?
la GC membranaire est homodimérique et la GC soluble est hétérodimérique
La forme soluble de guanylate cyclase ne requiert pas le même type de ligand que sa forme transmembranaire.
Quel est le ligand de la GC soluble
La présence de monoxyde d’azote sur une de ses sous-unitées
à quoi servent les NOS
Ces enzymes produisent le monoxyde d’azote à partir de l’arginine
en quoi est ce que la production de GMPc/AMPc produit il une boucle de rétro-inhibition?
les nucléotides cycliques entrainent l’Activation de phosphodiesterase qui linéarisent les nucléotides cycliques
Le GMPc permet de relaxer les cellules musculaires lisses et ainsi faire la vasodilatation.
Qu’arriverait-il si on inhibait l’activité de la phosphodiesterase 5?
l’inhibition de l PDE5 empêche la dégradation du GMPc. Le GMPc continue donc de provoquer la relaxation des cellules et ainsi la vasodilatation
à quoi servent les protéines GAP.
Gràce à quel acide aminé permet cette fonction?
Ils stimulent l’activité GTPasiques de petites protéines G comme Ras gràce à leur résidus arginine qui est très important dans l’hydrolisation du GTP
Pourquoi les protéines GAP sont très importante pour stimuler l’activité enzymatiques des petites protéines G mais pas nécessaires aux sous unités alpha des protéines G pour accomplir la même fonction enzymatique?
Les sous unités alpha on déjà un résidu arginine qui facilite l’hydrolisation du GTP en GDP tandis que les petites protéines G n’ont pas ce résidu
les protéines GAP stimulent une activité enzymatique d’une autre protéines, est ce que cette stimulation entraine une activation ou inhibition de l’activité de la protéine. pourquoi?
Inhibition. GAP stimule l’hydrolisation du GTP de ses protéines cibles en GDP. Le GTP est nécessaire à la protéine pour accomplir sa fonction
Comment Raf est elle activée par Ras
Raf est habituellement cytoplasmique mais possède deux domaines N terminals qui sont sensibles à la forme active de Ras.
Quand Raf fait contact avec Ras, Raf est phosphorylées sur des domaines C terminal, ce qui la rend active
quel est l’action de la PI3K?
elle phosphoryle le Phosphatidylinositol en position 3
Il existe une différence importante entre les Phospholipases C beta et gamma. quelle est cette différence?
beta est activée par GPCR alors que gamma est activée par TKR
En quoi PI3K permet d’activer Akt (PKB)
PI3K phosphoryle le PIP2 en PIP3, qui est nécessaire pour recruter la PKB à la membrane ou elle recevra des phosphorylation activatrices
quelle est la fonction des phospholipases?
dégrader les phosphatidyilinositols en 2 molécules distinctes: 1 ancrée à la membrane et une soluble
en quoi est ce que les enzymes PI3K et Phospholipase C s’inhibe mutuellement?
Ces deux enzymes utilisent le PIP2 et le transforment en un autre composé. L’activité d’une enzyme diminue donc la quantité de PIP2 disponible dans la membrane
comment la phospholipase C permet elle d’augmenter la concentration de Ca2+ cytosolique?
Elle créer l’IP3 à partir du PIP2. L’IP3 sert à la mobilisation du Ca2+ à partir du réticulum endoplasmique
Les phopholipases peuvent aussi agir sur le phosphatidylcholine. quelles molécules est produit par cette action enzymatique?
Selon le type de phospholipase qui fait le clivage, on peut produire de l’acide phosphatidic ou de l’acide arachidonique
Comment l’acide arachidonique est il utilisé dans la cellule?
il est converti en prostaglandine ou en leukotriene par d’autres enzymes
L’activation du GPCR à cannabinoides entraine le dégradation de la sphingomyéline,
Quels composés sont laissés dans les membranes suite à la dégradation de la sphingomyéline
la ceramide et la sphingosine
qu’est ce qui résulte de l’accumulation de ceramide/sphingosine dans les membranes
L’apoptose de la cellule
Comment la sphingosine peut elle devenir cytoplasmique au lieu de membranaire?
par phosphorylation par une sphingosine kinase, La Sphingosine 1-Phosphate (S1P) devient cytoplasmique
quel est la différence entre les différentes familles de phospholipases (a, C et D)
Ils vont produire différents seconds messagers à partir des phospholipides membranaires comme la phosphatidylcholine
Le calcium ne peut pas être produit/détruit par la cellule. Comment celui-ci joue-t-il un role dans la signalisation cellulaire?
par sa concentration dans le cytosol d’une cellule
Comment la cellule peut elle faire varier son niveau de calcium à la hausse?
prendre le calcium de C voisines gràce aux jonctions communicantes
Canaux calciques voltages dépendants (VOC)
Récepteurs ionotropes (ROC/TRP)
Store operated channels (SOC)
Comment une cellule peut elle faire varier son niveau de calcium à la baisson
Gràce à des pompes à calcium, la cellule peut faire sortir des ions calcium de son cytosol
Dans quels organites d’une cellule peut on entreposer du calcium?
récitulum endoplasmique
Réticulum sarcoplasmique
Mitochondries
Quels seconds messagers controlent la sortie du Ca des organites vers le cytosol?
IP3 cADPR (cyclic ADP-ribose) Sphingosine-1-phosphate (S1P) Nicotinate adenine dinucleotide phosphate (NAADP) Calcium
quel second messager permet l’ouverture des canaux calciques du Reticulum endoplasmique?
L’IP3
Comment le calcium régule-t-il l’activité des canaux calciques du réticulum endoplasmique?
par rétro-inhibition. Une concentration trop élevé de calcium va empêcher les canaux calciques de s’ouvrir et ainsi diminuer l’apport de Calcium dans le cytosol
quel est le mécanisme d’ouverture des canaux calciques couplés aux récepteurs à ryanodine?
Indice: ces récepteurs sont sur la membrane du réticulum sarcoplasmique
La baisse du voltage dans les cellules musculaires entraine:
Chez cellules musc squelettiques: un changement de conformation du récepteur dihydropyridine, ce qui ouvre le canal calcique du récepteur à ryanodine
chez cellules Cardiaques: Entrainre l’ouverture d’un canal calcique cellulaire membranaire. L’entrée de calcium ouvre les récepteurs ryanodine
Comment peut on faire sortir du calcium des mitochondries?
par des canaux d’échange d’ions sodium-Calcium ou Hydrogène-Calcium
Le calcium sort de la mitochondrie, l’autre ion entre
Comment le domaine ‘‘main EF’’ permet à des protéines de lier le calcium?
Entre les segments E et F, il y a des résidus à charge négatives qui permettent de lier le calcium
Comment la calmoduline lie-t-elle le calcium?
cette protéine a deux domaines main EF qui lient un total de 4 ions Calcium
On peut artificiellement manipuler le niveau intracellulaire de Calcium avec des ionophores, quel est le fonctionnement de ceux-ci?
Ils rendent la membrane plus perméables aux ions calcium
Quels sont les deux types de pompes qui servent à sortir du calcium d’une cellule
Plasma membrane Ca2+ ATPase (PMCA): utilise l’ATP pour sortir du calcium de la cellule
Pompes qui utilisent un gradient électrochimique: ils échangent le calcium contre un autre ions
à quoi sert la calmoduline.
Cette protéine lie le calcium et lui permet d’intéragir avec les protéines nécessitant le calcium pour leur activation
en plus de l’ATP, quel ligand nécessitent les pompes PMCA pour être activées?
Le complexe Calcium-calmoduline
à quoi sert la pompe SERCA?
à entreposer le calcium cytosolique dans le reticulum endoplasmique
qu’est ce qui active les pompes SERCA?
une haute concentration de calcium cytosolique
quelles formes d’oxydes d’Azote retrouve-t-on dans la cellule?
NO avec un électron libre, NO+ NO- OONO- (peroxynitrite) NO. avec glutathione (GSNO)
quel acide aminé sert de précurseur à la production de NO?
l’arginine
Quels sont les trois types de nitric oxyde synthase (NOS) retrouvée chez les cellules?
NOS neuronale
NOS inductible
NOS endothéliale
quels sont les mécanismes de médiation directes du NO dans les cellules?
Il y a ajout d’un grouepement NO sur un groupement thiol ou sur des ions métalliques d’une protéine
qu’est ce que la S-nitrosylation
L’ajout du NO sur un grouepement thiol
En quoi consiste la voie de médiation indirecte du NO dans les cellules?
le NO active la guanylate cyclase soluble
quelle molécule est nécessaire à la formation de peroxynitrite
L’anion superoxyde (O2-)
Comment le H2O2 active/inactive-t-il les protéines dans une cellule?
elle oxyde les groupement thiols sur une protéines cible
Dans quels organites sont produits les ROS
le peroxysome
La mitochondrie
Le réticulum endoplasmique (Lorsque des protéines sont mal repliées)
quelle enzyme se charge de convertir l’anion superoxyde en peroxyde d’hydrogène?
la superoxyde dismutase (SOD)
quels sont les dommages résultants de l’accumulation de ROS dans une cellule
Dommages sur des acides aminés
Fragmentation de chaines protéiques
Peroxydation de lipides
quelles enzymes réduisent le peroxyde d’hydrogène en eau?
RPX
GPX
CAT
Quelle protéine est principalement responsable de créer les ROS?
Protéine transmembranaire NADPH oxydase (famille des protéines NOX)
dans quelles cellules est créer l’insuline?
les ilots de langerhans (cellules Beta) dans le pancreas
L’insuline subit deux étapes de maturation.
En quoi consiste ces deux étapes?
la préproinsuline se transforme en proinsuline lors du clivage du peptide signal
La proinsuline devient l’insuline lorsque la chaine C est coupée
à quoi ressemble l’insuline dans sa forme finale?
deux courtes chaines peptidiques (alpha et beta) reliée par des pont disulfures
expliquer le relachement de l’insuline par les cellules beta de langerhams en réponse à l’élevation du niveau de glucose
L’apport de glucose permet une augmentation de la respiration –> augmentation de l’ATP
L’ATP inhibe un canal de sortie d’ion potassium de la cellule (accumulation de K+)
Dépolarisation de la cellule active un canal à ions calciums
Augmentation de la concentration de calcium permet la fusion de vésicules d’insuline à la membrane et relachement de l’insuline
à quoi ressemble le récepteur à insuline et quel changement est apporté par la liaison de l’insuline?
c’est un tétramère. La liaison de l’insuline permet de stabiliser le récepteur
Comment les transporteurs de glucose GLUT4 répondent ils au signal de l’insuline?
Ils sont transloqués vers la membrane
le liaison de l’insuline à son récepteur entraine l’activation de la protéine phosphatase 1 (PP1)
quelle est l’action de cette protéine?
Elle déphosphoryle la glycogène synthase (activatrice), la glycogen phosphorylase (inactivatrice) et la phosphorylase kinase (inactivatrice)
Ces modification mènent à l’activation de synthèse de glucogène et l’inhibition de la dégradation du glucogène
qu’est ce qu’une activité GEF dans une protéine?
la capacité de convertir le GDP couplé à une protéine en GTP
Comment la voie de l’insuline est elle inactivée?
La phosphorylation d’IRS1 sur un certains résidu tyrosine empêche celui-ci de lier le récepteur de l’insuline. Les protéines qui ont besoin d’IRS1 pour être activé par le récepteur de l’insuline sont donc aussi inactivé
On peut aussi déphosphoryler les phosphorylations activatrices d’IRS1
On peut déphosphoryler PIP3 en PIP2 avec PTEN
On peut ussi internaliser le récepteur de l’insuline
Par quelle voies les stimulis sensoriels peuvent-ils être converti en potentiel d’Action?
Le stimuli peut ouvrir des canaux à cations qui dépolarisent la cellule,
Le stimuli peut activer un GPCR qui mène à l’ouverture d’un canal à cation
ces deux mécanismes mènent à la transmission de neurotransmetteursvers un neurone
dans quelles cellules retrouve-t-on la rhodopsin et l’iodopsin?
Rhodopsin: batonnêt
Iodopsin: cône
de quoi est composé la rhodopsine?
une opsine (récepteur GPCR) et le rétinal (un ligand)
Comment l’action de la lumière active-t-elle la rhodopsine?
Le changement de conformation empêche le rétinal de lier deux domaines transmembranaires de l’opsine.
Cela emmène un changement de conformation qui permet de lier la sous unité alpha de la protéine G hétérotrimérique
l’opsine a des sites de phosphorylation sur son extrémité C-terminale. A quoi servent ces sites de phosphorylation?
ces sites sont reconnus par la rhodopsine kinase lorsque le GPCR est activé. La kinase phosphoryle les sites puis cette phosphorylation est reconnu par des arrestines qui internalisent le récepteur
Ils servent à l’inactivation du GPCR
Une deuxième voie d’inactivation du signal de la rhodopsine passe par l’inactivation de la sous-unité alpha de la protéine G hétérotrimérique. Comment pourrait on inactiver celle-ci?
en hydrolisant son GTP pour du GDP.
Les enzymes responsables de cette hydrolisation pour la rhodopsine sont la RG59 et la PDE6
Comment est ce que l’entrée de calcium dans une cellule des batonnêt peut avoir un impact négatif sur l’entrée de calcium dans cette même cellule?
Le calcium inhibe le GCAP, une protéine qui permet à la guanylate cyclase de produire le GMPc.
Puisque le GMPc est nécessaire à l’ouverture des canaux calciques, l’inhibition de GCAP par le calcium va entrainer la fermeture de ces canaux
comment fonctionne la signalisation induite par une molécule odorante?
la molécule agit comme ligand à un GPCR.
L’activation du GPCR entraine la production de la sous-unité alpha de la protéine G hétérotrimérique, qui active une guanylate cyclase. L’AMPc créer par l’adénylate cyclase ouvre des canaux ioniques qui dépolarisent la cellule et produit un potentiel d’action
quels mécanismes permettent la détection des saveurs?
par récepteurs GPCR ou canal à ions
Les gouts salés et acides n’ont pas besoin d’un récepteur transmembranaires pour déclencher l’ouverture des canaux ioniques dans les cellules réceptrices. pourquoi?
ces gouts sont composés d’ions Na+ et H+ qui entrent dans la cellule et cause la dépolarisation de celle-ci.
La dépolarisation entraine l’ouverture des canaux ioniques
