Intro Proteínas

Question 1

Las proteínas son…

Answer 1

Las macromoléculas biológicas más abundantes

Question 2

¿Verdadero o falso?

Las proteínas se hallan en todas las células y en todas las partes de la célula

Answer 2

Verdadero

Question 3

¿Verdadero o falso?

Las proteínas tienen una gran variedad

Answer 3

Verdadero

Question 4

En una sola célula puede haber —- de proteínas diferentes

Answer 4

Miles

Question 5

A partir de estos bloques estructurales los diferentes organismos pueden fabricar…

Answer 5

Productos diversos: enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, fibras musculares, etc..

Question 6

¿Cuáles son los diferentes tipos de proteínas?

Answer 6

1. Estructural
2. Reguladora
3. Transporte
4. Defensivas
5. Mecánicas

Question 7

¿Proteínas estructurales?

Answer 7

Forman parte de las estructuras corporales, encargadas del crecimiento, mantenimiento y reparación de tejidos y órganos del cuerpo

Question 8

¿Proteínas reguladoras?

Answer 8

Regulan la actividad de los procesos celulares

Question 9

¿Proteínas de transporte?

Answer 9

• Apoproteínas (lípidos)
• Hemoglobina (oxígeno)
• GLUT (glucosa)

Question 10

¿Proteínas defensivas?

Answer 10

Anticuerpos: son proteínas utilizadas por el sistema inmune para la defensa del organismo

Question 11

¿Proteínas mecánicas?

Answer 11

Actina y miosina: movimiento muscular

Question 12

¿Qué son las aminoácidos?

Answer 12

Es el monómero de las proteínas

Question 13

Solamente los ——– forman parte de las proteínas

Answer 13

L - aminoácidos

Question 14

¿Con cuántos aminoácidos forman las proteínas la mayoría de los seres humanos?

Answer 14

20 aminoácidos

Question 15

¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?

Answer 15

Isoleucina (Ile), Leucina (Leu), Lisina (Lys), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Treonina (Thr), Triptofáno (Trp), Valina (Val), Histidina (His), Arginina (Arg)

Question 16

¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales?

Answer 16

Alanina (Ala), Tirosina (Tyr), Aspartato (Asp), Cisteína (Cys), Glutamato (Glu), Glutamina (Gln), Glicina (Gly), Prolina (Pro), Serina (Ser), Asparagina (Asn)

Question 17

¿Cómo se clasifican?

Answer 17

Dependiendo de la polaridad de su cadena lateral

Question 18

Dependiendo de la polaridad de su cadena lateral… ¿En cuántas subclases se dividen?

Answer 18

5

Question 19

Dependiendo de la polaridad de su cadena lateral… ¿Cuáles son las 5 subclases?

Answer 19

• No polares (alifáticos)
• Aromáticos
• Polares sin cargas (hidrofílicos)
• Positivos
• Negativos

Question 20

No polares (alifáticos):

Answer 20

Son hidrofóbicos y tienden a agruparse
en el interior de las proteínas y confiere estabilidad estructural a las proteínas
- Ala
- Val
- Leu
- Ile
- Gly
- Met
- Pro

Question 21

Aromáticos

Answer 21

• Phe
• Tyr
• Trp.
  Los más polares son Tyr y Trp (absorben luz UV)

Question 22

Polares sin cargas (hidrofílicos)

Answer 22

Sus grupos funcionales pueden formar puentes de hidrogeno con el agua. Se encuentran en las superficies de la mayoría de las
proteínas.
- Ser
- Thr
- Cys
- Asn
- Glu

Question 23

Positivos:

Answer 23

• Lys
• Arg
• His.
  Son fuertemente hidrofílicos

Question 24

Negativos:

Answer 24

• Asp
• Gln
  Son fuertemente hidrofílicos.

Question 25

¿Verdadero o falso?
Los aminoácidos pueden actuar
como ácidos y como bases

Answer 25

Verdadero
Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, junto con los grupos R ionizables de algunos aminoácidos, actúan como ácidos y bases débiles

Question 26

¿Cuándo se forma un “ion híbrido”?

Answer 26

Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH neutro, se encuentra en solución en forma de ión dipolar, o zwitterion

Question 27

¿A qué se le conoce como anfótero?

Answer 27

A las sustancias con esta naturaleza dual (ácido-base)

Question 28

¿Cuál es la diferencia entre la selenocisteína y cisteína?

Answer 28

Un átomo de selenio remplaza el azufre de su análogo estructural

Question 29

¿Quién codifica para la selenocisteína?

Answer 29

El codón UGA

Question 30

¿Cuál es la función de la selenocisteína?

Answer 30

Participa en la catálisis de reacciones de transferencia de electrón.

Question 31

¿Cuáles son los enlaces que unen a las proteínas?

Answer 31

Enlaces peptídicos

Question 32

¿Cómo se forma el enlace covalente?

Answer 32

Se forma por la condensación de los grupos amino y carboxilo de dos aminoácidos

Question 33

Estructura primaria de las proteínas:

Answer 33

Cadena polipeptídica dictada por la secuencia de aminoácidos

Question 34

¿Verdadero o falso?

Cada proteína tiene una única secuencia y su estructura terciaria y funcional están determinadas por esta estructura

Answer 34

Verdadero

Question 35

Proteínas defectuosas:

Answer 35

Generan enfermedades

Question 36

¿Cómo pueden ser los cambios estructurales en las proteínas defectuosas?

Answer 36

Desde un simple aminoácido, (anemia de células falciformes) hasta deleciones de
dominios (distrofia muscular de Duchenne)

Question 37

¿Verdadero o falso?

Las proteínas pueden asumir un número muy grande de conformaciones

Answer 37

Verdadero

Question 38

Estructura secundaria de las proteínas:

Answer 38

• Distribución espacial local de los átomos de su cadena principal
• Cualquier segmento específico de una cadena polipeptídica
• Plegamiento local entre residuos de aminoácidos

Question 39

El —- —— es la estructura más sencilla y termodinámicamente más fácil de formar

Answer 39

Alfa hélice

Question 40

La unidad de esta estructura es definida como un giro y este se da cada — que equivale a
— aa

Answer 40

• 5.4 Å

- 3.6

Question 41

En una hélice a los aminoácidos presentan ángulos de – y de —

Answer 41

• (-57°)

- (-47°)

Question 42

El giro de la hélice a (alfa) es ———- en todas las proteínas

Answer 42

• dextrógiro

Question 43

ß