INTERACCIÓN DE ORGANELOS Y PROTEOSTASIS Flashcards

1
Q

¿Que organelo celular es aquel que presenta mayor cantidad de relaciones con otros organelos?

A

El RE.

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2
Q

¿Con quienes puede interactuar el RE?

A
  • MP
  • Mitocondrias
  • Gotas lipidicas
  • Lisosomas
  • Peroxisomas
  • Golgi.
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3
Q

¿Que funciones cumple el contacto entre LD y las mitocondrias y las LD y los lisosomas en condiciones de ayuno?

A
  • LD-Mitocondrias: ayudan a la beta oxidación de acidos grasos transfiriéndole a la mitocondria estas moléculas.
  • LD-Lisosomas: ayudan en restablecer la perdida de acidos grasos en el LD.
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4
Q

¿Que interacciones entre los LD aumentan y disminuyen en condiciones de exceso de nutrientes?

A

Aumentan las relaciones entre LD y lisosomas; y disminuye la relación de LD con peroxisomas.

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5
Q

¿Con que funciones los organelos interactúan entre sí? Menciónelos y diga 1 ejemplo por cada uno.

A
Intercambio de calcio
Ejemplos:
-ER y mitocondria
-ER y MP
-ER y endosomas.
Intercambio de componentes
Ejemplos: 
-ER y mitocondria. 
-LD y ER
-Peroxisomas y mitocondrias. 
-ER y endosoma
-Lisosoma y peroxisoma 

Señalización intracelular
Ejemplo: modificaciones en los niveles de fosfatildilinositoles.

Remodelación de organelos
Ejemplos:
-RE y lisosomas
-RE y endosomas

Biogenesis, crecimiento y remoción
Ejemplos:
-Peroxisomas
-Peroxisomas y mitocondrias.

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6
Q

Mencione al menos 3 funciones que tiene la interacción entre RE y la mitocondria.

A
  • Ayuda en la sintesis de lipidos
  • Metabolismo de lipidos
  • Intercambio de calcio.
  • Autofagia
  • Control metabolico mediante señalizaciones
  • Dinámica celular
  • Biogenesis
  • Recambio de organelos
  • Proteostasis y fision mitocondrial.
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7
Q

¿Que función tiene la interacción entre las gotas lípidicas y los peroxisomas?

A

Ayuda en que en el peroxisoma haya beta-oxidación de ácidos grasos de cadenas largas.

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8
Q

¿Que función tiene la interacción entre las mitocondrias y los peroxisomas?

A

Ayuda a que productos liberados de la beta-oxidación de cadena larga, como el AcetilCoA, pasen a la mitocondria para producir energía.

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9
Q

Cuando se forma una relación entre el RE y la mitocondria, nace un complejo intermediario que sirve como punto de encuentro entre estas dos estructuras. ¿Como se llama?

A

ERMES.

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10
Q

¿Que función cumple el lisosoma en la fision mitocondrial?

A

El lisosoma ayuda en la busqueda por un sitio de contacto para que una mitocondria pueda fisionarse. Este proceso también se encuentra mediado por Rabs GTPasas.

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11
Q

¿Que es la proteostasis?, ¿como se realiza?

A

En terminos simples, la proteostasis es la homeostasis de proteínas en una célula.
Se lleva a cabo mediante la constante regulación en las síntesis, glicosilaciones, destinaciones y degradaciones de las proteínas en la célula.

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12
Q

¿Como se clasifican las proteínas según su vida media?

A
  • Vida media corta: duran horas o minutos.
  • Vida media larga: duran días o semanas.
  • Vida media de proteinas estructurales: duran meses o años.
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13
Q

¿Que tipos de proteínas pueden ser eliminadas por autofagia?

A

Las proteínas que se eliminan por autofagia comúnmente contiene agregados proteicos o algunas que son mas complejas.

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14
Q

¿Que tipos de proteínas pueden ser eliminadas por UPS?

A

Pueden ser eliminadas proteínas de vida media corta y que esten en estado monomerico.

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15
Q

¿Que tipos de ubiquitinaciones existen?, ¿que irá a hacer cada cadena de ubiquitinas?

A

Existen las ubiquitinaciones de:

  • Una ubiquitina: para regulación de histonas
  • Tres ubiquitinas: para la endocitosis.
  • Poliubiquitinacion de 4: degradación al proteosoma 26S.
  • Poliubiquitinacion de 5: reparación del DNA.
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16
Q

Describa el proceso de ubiquitinacion.

A
  1. Se une la E1 a una ubiquitina para comenzar a unir ubiquitinas mediante enlaces bioester.
  2. Llega el complejo E2 y E3, y E2 captará la ubiquitina añadida por E1 y la recepciona.
  3. E2 le transfiere la ubiquitina a E3, y esta enzima logrará unir la ubiquitina a la proteína blanco mediante un cambio conformacional.
  4. Le entregan la ubiquitina a la proteína blanco y el complejo se libera.
17
Q

Describa los pasos de degradación por ERAD.

A
  1. Reconocimiento: se reconoce a la proteína a eliminar.
  2. Destinación de la proteína: mediante retrotranslocones.
  3. Iniciación de la proteína: acción de la P97/cdc48 (ATPasa que provoca la dislocación de la proteína usando ATP).
  4. Ubiquitinacion y más retrotranslocacion: ubiquitinacion y comienzo migratorio hacia el proteosoma.
  5. Degradación en el proteosoma: degrada la proteína en estado monomerico mediante la accion de sus subunidades proteicas con actividad catalitica.
18
Q

Describa la autofagia masiva.

A

Es cuando un autofagosoma se genera para eliminar a un grupo de moléculas en el lisosoma.

19
Q

Describa la autofagia selectiva.

A

Es cuando un autofagosoma se forma para eliminar una estructura específica de un organelo mediante interacciones con este.

20
Q

Describa la autofagia de reciclaje (todos sus tipos).

A

Macroautofagia: se forman fagoforos para inducir la formación del autofagosoma en el RE.

Microautofagia: ocurre cuando moléculas son degradadas por el lisosoma de forma directa mediante invaginaciones de este.

Mediada por chaperona: elimina moléculas específicas marcadas con un tipo de chaperona en especial.