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Genomica funcional Flashcards

1
Q

¿Qué necesita el transcrito primario para madurar y acoplarse a proteínas de exportación?

A

Madurar y acoplarse a proteínas de exportación

El proceso ocurre de núcleo a citoplasma.

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2
Q

¿Qué es el splicing alternativo?

A

Corte y empalme de manera diferencial

Permite que un gen codifique para varias proteínas relacionadas.

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3
Q

¿Qué proteína forma el citoesqueleto de diferentes linajes celulares y sufre splicing alternativo?

A

Alfatropomiosina

Mismo gen y mismas proteínas, pero con diferentes secciones de exones/intrones.

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4
Q

¿Cuáles son los tipos de control en el procesamiento del ARNm?

A
  • Control positivo
  • Control negativo

Afectan la velocidad de procesamiento y la tasa de transcripción.

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5
Q

¿Qué modifica el control en el procesamiento de ARN?

A

Velocidad de procesamiento y tasa de transcripción de una proteína

Incluye el corte y empalme alternativo.

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6
Q

El corte y empalme alternativo permite que un gen codifique para _______.

A

[dos o más proteínas distintas]

Esto se debe a la eliminación o retención de intrones.

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7
Q

¿Dónde se ubican las proteínas que indican dónde debe ser ‘doblado’ el ARNm?

A

En la región reguladora del gen

Estas proteínas son cruciales para el splicing alternativo.

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8
Q

¿Qué ocurre con el ARNm en la etapa posterior a la fecundación?

A

Polarización de biomoléculas y ARNm

Provoca que una célula tenga más concentración de ARNm.

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9
Q

¿Qué tipo de ARNs se secretan en el óvulo después de la fecundación?

A

ARNs activos

Solo los ARNs activos se secretan, lo que es regulado.

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10
Q

¿Qué mecanismos se utilizan para la localización de ARN en el citoplasma?

A
  • Transporte dirigido por citoesqueleto
  • Difusión y captura

La captura por ribosomas permite la traducción a proteínas.

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11
Q

¿Qué papel tiene el control de la degradación del ARNm?

A

Parte del control epigenético

Afecta la estabilidad y duración del ARNm en la célula.

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12
Q

¿Qué es el DAN?

A

Enzima que degrada la poli A

El DAN juega un papel crucial en la degradación del ARN mensajero al atacar la cola de poliadenilato.

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13
Q

¿Qué proteína se une durante la poliadenilación?

A

PAB/PEPA

Esta proteína estabiliza y protege el ARN de las ribonucleasas.

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14
Q

¿Cuál es la función de las ribonucleasas en relación con la poli A?

A

Degradan la poli A

A medida que el ribosoma traduce el ARNm, se eliminan las proteínas PAB, lo que facilita la acción de las ribonucleasas.

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15
Q

¿Cómo se degrada el ARNm después de la destrucción de la poli A?

A

Degradación de 5’ a 3’

La degradación del ARNm inicia desde el extremo 5’ hacia el extremo 3’.

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16
Q

¿Qué son los ARN-i y ARN-mi?

A

ARN de interferencia y micro ARN

Estos ARN bloquean la producción de proteínas que pueden corregir mutaciones.

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17
Q

¿Qué causan las exonucleasas y endonucleasas?

A

Ataques al ARN

Estas enzimas son responsables de degradar el ARN, afectando su estabilidad y función.

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18
Q

¿Qué estructuras protegen al ARNm de la degradación?

A

Cola de poliadenilato y caperuza 5’

Ambas estructuras son esenciales para la estabilidad del ARNm.

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19
Q

¿Qué determina la rapidez de degradación del ARNm?

A

Longitud del sitio de poliadenilación

Un sitio de poliadenilación más largo puede retrasar la degradación del ARNm.

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20
Q

¿Qué función tiene la proteína PEPA en la degradación del ARNm?

A

Protege de la degradación de nucleasas

PEPA se une al sitio poli (A) y evita su ataque por nucleasas.

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21
Q

¿Qué ocurre con la poliadenilación y PEPA durante la traducción del ARNm?

A

Se reducen

Cada vez que se traduce el ARNm, disminuye la cantidad de poliadenilación y PEPA, facilitando su degradación.

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22
Q

¿Cómo impacta la degradación del ARNm en el control de la traducción?

A

Control negativo

La degradación del ARNm puede inhibir la síntesis de proteínas al reducir la cantidad de ARNm disponible.

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23
Q

¿Qué son los ARN no codificantes?

A

ARN que no codifican proteínas

Son importantes en la regulación génica y pueden influir en la expresión de otros genes.

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24
Q

¿Qué enzima reconoce y corta los ARN no codificantes?

A

Dicer

Dicer realiza un corte selectivo en los ARN no codificantes para activar su función reguladora.

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25
¿Cuál es el porcentaje de ARNr, ARNt y ARNm en las células?
* ARNr: 83% * ARNt: 11% * ARNm: 3% ## Footnote Esta distribución refleja la función predominante del ARNr en la síntesis de proteínas.
26
¿Qué son los sitios RNT (UTR)?
Regiones no traducidas en los extremos 5' y 3' del ARNm ## Footnote Estas regiones son cruciales para la regulación de la estabilidad y degradación del ARNm.
27
¿Qué efecto tienen los malos hábitos en la poli A?
Generan poli A más cortas ## Footnote Esto puede llevar a una degradación más rápida del ARNm, afectando su función.
28
¿Cuáles son los dos tipos de ARN que se mencionan?
cortos y largos
29
¿Qué tipo de ARN es el dsRNA?
ARN de doble cadena
30
¿Qué hace Dicer con el ARN de doble cadena?
corta ARN de doble cadena en siRNA
31
¿Qué se forma cuando el siRNA se combina con RISC?
complejo RISC cargado de siRNA
32
¿Cuál es el papel de ARGONAUTA en el complejo RISC?
permite el transporte núcleo → citoplasma
33
¿Qué ocurre con una de las cadenas del siRNA en el RISC?
se degrada
34
¿Qué tipo de degradación se promueve cuando el siRNA se une al ARNm?
degradación del ARNm
35
¿Qué tipo de ARN se sintetiza mediante ARN pol II?
miARN
36
¿Cómo se transporta el miARN al citoplasma?
sale del poro nuclear por export G5
37
¿Qué forma el complejo de Drosha?
pre-microARN
38
¿Qué ocurre cuando Dicer corta la doble cadena de miARN?
se forman siARNs
39
¿Qué tipo de unión tiene el siRNA con el ARNm blanco?
complementaria
40
¿Qué tipo de inhibición ocurre cuando hay una unión parcial/imperfecta?
inhibe transcripción
41
¿Qué se cubre en la unión parcial/imperfecta del siRNA?
5' UTR y 3' poli A
42
¿Qué tipo de unión ocurre en la unión completamente/perfecta?
unido a todo el marco de lectura
43
¿Cuál es una de las utilidades terapéuticas del siRNA?
silenciar genes dañinos
44
¿Cuántos nucleótidos tienen los siARNs generados por Dicer?
21 nt
45
¿Qué proteínas incluye el complejo RISC?
ARGONAUTA y otras proteínas
46
¿Cómo se llama el proceso de degradación del ARNm mediado por siRNA?
corte y degradación del ARNm
47
¿Qué se forma al unirse el siRNA con RISC?
complejo RISC cargado de siRNA
48
Fill in the blank: El siRNA se transporta a su ARNm _______
blanco
49
¿Qué son los miARNs?
Son pequeñas moléculas de ARN que regulan la expresión génica.
50
¿Dónde se transcriben los miARNs?
En el núcleo por la ARN polimerasa II.
51
¿Qué enzima procesa los pri-miARNs en el núcleo?
DROSHA.
52
¿Qué tamaño tienen los miARNs después de ser procesados por DICER?
21 nucleótidos.
53
¿Qué es RISC?
Es un complejo que transporta miARNs y dirige la inhibición de la traducción de mRNAs blanco.
54
¿Cómo se relacionan los miARNs con los mRNA blanco?
Muestran complementariedad imperfecta generalmente en las regiones 3'UTR.
55
¿Cuál es el efecto de los miARNs sobre la traducción de mRNA?
Inhibición de la traducción.
56
¿Qué ocurre cuando EIF2 está fosforilado?
No hay traducción.
57
¿Qué requiere la síntesis de la proteína EIF4?
ATP.
58
¿Qué proteínas pueden unirse al ARNm para inactivar su traducción?
Proteínas tipo H-V-H.
59
¿Qué mecanismos inhiben la traducción?
* Unión de proteínas al complejo EIF4 * Falta de EIF4 (falta de ATP) * ARNs de interferencia.
60
¿Qué tipo de modificaciones controlan la actividad de las proteínas?
Modificaciones postraduccionales.
61
¿Qué sucede si no hay suficiente ATP para la síntesis de EIF4?
No se sintetiza EIF4, lo que impide la traducción.
62
¿Qué subunidad del ribosoma está involucrada en la traducción?
Subunidad 40S.
63
¿Qué ocurre con la traducción en embriones de Drosophila?
Se da una traducción selectiva de ARNm.
64
Completa la frase: Los miARNs son procesados por DROSHA en el _______.
núcleo.
65
Completa la frase: RISC cargado con miARNs dirige la _______ de los mRNAs blanco.
inhibición translacional.
66
¿Qué es la adicción de segunda subunidad?
Inhibición de la función proteica por la unión de una segunda subunidad ## Footnote Este concepto se relaciona con la regulación de la actividad de ciertas proteínas.
67
¿Qué implica eliminar un inhibidor en el contexto proteico?
Restaurar la actividad de la proteína afectada ## Footnote Los inhibidores pueden limitar la función de las proteínas y su eliminación puede ser crucial para la actividad celular.
68
Define el transporte regulado.
Transporte de moléculas a través de membranas en respuesta a señales específicas ## Footnote Este proceso es clave para la homeostasis celular y la comunicación intercelular.
69
¿Qué es la liberación de la membrana?
Proceso de separación de proteínas o complejos proteicos de la membrana celular ## Footnote Esto puede ser esencial para la función de las proteínas en el interior de la célula.
70
¿Por qué es importante la degradación de las proteínas?
Mantener el nivel adecuado de proteínas, prevenir acumulación de proteínas anormales, reciclar aminoácidos ## Footnote La degradación proteica es un proceso continuo necesario para la salud celular.
71
¿Qué es el recambio proteico?
Proceso continuo de degradación y síntesis de proteínas en la célula ## Footnote Este proceso es esencial para el mantenimiento celular y la respuesta a cambios ambientales.
72
¿Qué sucede si una proteína no se pliega adecuadamente?
No funcionará correctamente ## Footnote El plegamiento adecuado es fundamental para la actividad biológica de las proteínas.
73
¿Cuáles son los caminos que puede seguir una proteína recién sintetizada?
Formar agregado proteico, doblarse correctamente sin ayuda, doblarse correctamente con ayuda de una chaperona ## Footnote Estas rutas son esenciales para la correcta funcionalidad de las proteínas.
74
¿Qué son las modificaciones postraduccionales?
Cambios estructurales o químicos en la proteína después de su síntesis ## Footnote Estas modificaciones pueden incluir glicosilación, fosforilación, y acetilación, y son críticas para la función proteica.
75
¿Cuántas modificaciones postraduccionales se han descrito?
Más de 100 ## Footnote Estas modificaciones son variadas y afectan la función y actividad de las proteínas.
76
¿Cuál es la importancia del recambio o degradación de proteínas?
Permite la adaptación celular y la regulación de la actividad proteica ## Footnote La degradación es fundamental para la respuesta a condiciones cambiantes dentro de la célula.
77
¿Qué se requiere para que algunas proteínas ejerzan su función?
Experimentar modificaciones postraduccionales ## Footnote No todas las proteínas son funcionales inmediatamente después de su síntesis.
78
¿Qué es el plegamiento de proteínas?
Es el proceso por el que una proteína alcanza su estructura tridimensional.
79
¿Cuál es la dependencia funcional de una proteína?
La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento.
80
¿Qué son las proteínas chaperonas?
Son proteínas que ayudan en el plegamiento de otras proteínas y utilizan ATP.
81
¿Qué ocurre con una proteína que está plegada incorrectamente?
Se convierte en una proteína citotóxica y puede ser ubiquitinizada.
82
¿Dónde ocurren principalmente las modificaciones postraduccionales?
En el retículo endoplásmico y en el aparato de Golgi.
83
¿Qué permite la secuencia polipeptídica de señal ER?
Permite que la proteína se reconozca en un receptor SRP de la membrana del RE.
84
¿Qué es la translocación por canal del RE?
Es el proceso mediante el cual una proteína se transporta al lumen del retículo endoplásmico.
85
¿Qué aminoácidos son modificados por fosforilación?
Ser, Thr y Tyr.
86
¿Qué aminoácidos son modificados por hidroxilación?
Lys y Pro.
87
¿Qué modificaciones se pueden hacer en el extremo N de una proteína?
Formilación, acetilación, acilación, miristoilación, glucosilación.
88
¿Qué modificaciones se pueden hacer en el extremo C de una proteína?
Metilación, ADP-ribosilación.
89
¿Qué aminoácidos pueden ser metilados?
Arginina, Asparragina, Lisina, Histidina.
90
¿Qué es la glicosilación?
Es una modificación postraduccional que implica la adición de azúcares a una proteína.
91
¿Qué procesos biológicos son importantes en la interacción con otras proteínas?
Transducción de señales y formación de complejos proteínicos.
92
¿Qué es la ubiquitinización?
Es el proceso mediante el cual se marca una proteína para su degradación.
93
¿Qué aminoácido es modificado por nitración?
Tirosina.
94
¿Qué aminoácido puede sufrir selenización?
Cisteína.
95
¿Qué es la carboxilación?
Es una modificación postraduccional que implica la adición de un grupo carboxilo.
96
Complete la frase: El plegamiento incorrecto de una proteína puede llevar a _______.
acumulación.
97
¿Qué modificación se realiza en el aspartato?
Fosforilación, metilación, hidroxilación.
98
¿Qué modificaciones pueden sufrir los residuos de serina?
Hidroxilación, O-glucosilación.
99
¿Qué aminoácido es conocido por su formación de disulfuro?
Cisteína.
100
¿Cuáles son los sitios donde se realizan las modificaciones postraduccionales?
Núcleo, Lisosoma, Mitocondria, Aparato de Golgi, Retículo endoplasmático, Citosol, Ribosoma, Membrana plasmática, Fluido extracelular, Matriz extracelular
101
¿Qué modificaciones se realizan en el núcleo?
Acetilación, fosforilación
102
¿Qué modificación se asocia con las proteínas lisosomales?
Resto manosa-6P
103
¿Cuáles son las modificaciones que ocurren en el aparato de Golgi?
N- y O-glicosilación, sulfatación, palmitiolación
104
¿Qué modificaciones se realizan en el retículo endoplasmático?
N-glicosilación, unión a fosfatidil-inositol
105
¿Qué modificaciones se llevan a cabo en el citosol?
Acetilación, metilación, fosforilación
106
¿Qué modificación se asocia con los ribosomas?
Mistirilación
107
¿Cuáles son las modificaciones realizadas en la membrana plasmática?
N- y O-glicosilación, unión a fosfatidil-inositol
108
¿Qué modificaciones ocurren en el fluido extracelular?
N- y O-glicosilación, acetilación, fosforilación
109
¿Qué modificaciones se realizan en la matriz extracelular?
N- y O-glicosilación, fosforilación, hidroxilación, sulfatación
110
¿Qué sucede cuando las proteínas no tienen modificaciones adecuadas?
Se degradan a través de la vía de la proteasa → proteosoma
111
¿Qué tipo de enfermedades pueden surgir por fallas en las modificaciones de proteínas?
Enfermedades neurológicas
112
¿Qué significa 'cis transing' en el contexto de transcripción?
Todo lo que se transcribe está en 1 cadena
113
¿Qué significa 'trans' en transcripción?
Se transcribe una familia de genes en una cadena y otra en la otra
114
¿Cuál es la dirección más común para transcribir?
3 → 5

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