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Semester IV BIO HU > Genetik > Flashcards

Genetik Flashcards

Genetik HM

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1
Q

Das 1. Und 2. Mendelsche Gesetz – MONOHYBRIDER ERBGANG

A
  1. Uniformitätsgesetz -> alle Individuen der F1 Generation aus der Kreuzung homozygoter Eltern, die sich in einem Merkmal unterscheiden, zeigen die gleiche Ausprägung der beobachteten Merkmale
  2. Spaltungsgesetz -> Kreuzung zweier gleichartig heterozygoter Eltern à F2 Generation spaltet sich im Geno- als auch im Phänotyp auf -> 1:2:1 genetisch oder 3:1 phänotypisch gesehen
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2
Q

Der Monohybride Erbgang und Rückkreuzungen

A
  • Monohybrider Erbgang -> es wird nur ein Merkmal betrachtet, für das beide Eltern homozygot sind und welches unabhängig vererbt wird
  • Rückkreuzung -> um Genotypen der F2 zu bestimmen: Rückkreuzung mit reinerbigem Individuum
    • Wenn F2 RR -> nur dominante Phänotypen
    • Wenn F2 Rr -> auch rezessive -> 1:3
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3
Q

Dominanz/Rezessivität/Intermediärer Erbgang/Kodominanz

A
  • Dominanz -> Gen dessen Phänotyp ausgeprägt wird, setzt sich durch
  • Rezessiv -> unterliegt
  • Intermediärer Erbgang -> unvollständige Dominanz, nur dominante Gene
    • Abstufungen der Phänotypen, z.B. Farbe -> Mischung statt Dominanz (nicht genug Gendosis)
  • Kodominanz: ein Gen in mehr als 2 Allelen à multiple Allelie
    • Merkmale bilden sich in F1 separat aus (zB Blutgruppen)
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4
Q

Die Chromosomentheorie

A
  • Gene befinden sich auf Chromosomen
  • Jedes Gen ist unveränderlich einem bestimmten Chromosom zugeordnet
  • Es gibt Gonosomen
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5
Q

Dihybrider Erbgang

A
  • Erbgang, in dem 2 unabhängige Merkmale vererbt und beobachtet werden
    1. Mendelsches Gesetz -> Neukombinationsgesetzt -> es kommt in der F2 zu Neukombination der parentalen Merkmale, d.h. Individuen mit je einem Merkmal der Eltern -> 9:3:3:1
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6
Q

Wozu dient der Chi2-Test in der Genetik

A
  • Statistische Relevanz der Ergebnisse einer Stichprobe abschätzen
  • > Ablehnen/Annehemen der Nullhypothese
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7
Q

Was ist Komplementation?

A
  • Ist Phänotyp auf mehreren Allelen kodiert?
  • > Bsp. Blaue Blütenfarbe -> verkrüppeltes Genom, weiße aussortieren -> untereinander Kreuzen
  • > Kommt blau trotzdem wieder vor?
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8
Q

Wie werden reine Linien hergestellt?

A
  • Multiple konsekutive Selbstbefruchtung
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9
Q

Welche Phänomene konnte Mendel nicht mit seinen Regeln beschreiben?

A
  • X-chromosomale Vererbung, Imprinting, Haploide Organismen, Heterosis, Extranukleäre Vererbung
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10
Q

Grundeinheiten der DNA -> Aufbau, Nomenklatur

A
  • Base -> A/T/G/C s. Zeichnung
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11
Q

adenine

A

puryne. mit T und 2 bindungen

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12
Q

thymine

A

pyrimidine. it A und 2 bindungen

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13
Q

cytosine

A

pyrimidine..mit G und 3 bindungen

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14
Q

guanine

A

puryne. mit c und 3 bindungen

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15
Q

uracil

A

pyrimidine.. mit a und 2 bindungen

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16
Q

DNA ist in Grenzen flexibel

A
  • Fünfringe der Desoxyribosen
  • Bindung Desoxyribose-Phosphatrest
  • Glycosidische Bindungen Purin- und Pyrimidinringe

Propellertwist

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17
Q

Der Aufbau der Doppelhelix -> Helixtypen

A
  • Antiparallele Stränge in rechtsläufiger Helix
    • außen hydrophiles Zucker-Phosphat-Rückgrat
    • innen hydrophobe Basen
  • Helixtypen
    • B-Form -> dominant
    • A-Form -> ist gekippt, dichter, bei abnehmendem Wassergehalt
    • Z-Typ -> bei hohem Salzgehalt, zick-zack Form und gekippt, LINKSLÄUFIG!
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18
Q

Wie schmilzt DNA? Schmelzkurve und Tm kennen

A
  • Schmelzkurve bedingt durch Anzahl der G-C Paare, diese mit 3 HBB verbunden und stabiler
  • Kurve fast sigmoidal, sehr steil
  • Tm -> halbmaximale Absorption -> Hälfte der DNA einzelsträngig/denaturiert
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19
Q

Was ist supercoiling? Was ist die Linking Number? Wann tritt Supercoiling auf?

A
  • Ringförmige DNA in superhelikaler Struktur durch Einfügen/Entfernen einer Windung = Twist
    • Vorkommen z.B. bei Transkription/Replikation, um Aufdrehen der DNA zu kompensieren
  • Linking Number LK -> Anzahl der eingefügten Windungen und somit Grad des Supercoilings
    • Lk = Twist + Writh (gibt an wie oft sich DNA überkreuzt)
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20
Q

Eigenschaften von DNA Topoisomerasen

A
  • Enzyme, die die Topologie der DNA durch Einfügen/Entfernen einer o. mehrerer Windungen ändern
  • Substrat: DNA
    • Typ IA -> schneidet Einzelstrang, führt anderen durch Lücke à entspannt (-)
    • Typ IB -> wirkt als Drehgelnk, mehrfaches Winden möglich à entspannt (-)/(+)
    • Typ IIA -> schneidet Doppelstrang, führt (-) supercoil ein oder entspannt
      • verbraucht ATP
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21
Q

Einige wichtige Genomgrößen

A
  • E.coli: 500.000 Basenpaare, 4.500 Gene
  • Hefe: 12 Mio Basen, 6.300 Genome, 32 Chromosomen
  • Mensch: 3.000 Mio Basen, 20.500 Genome, 46 Chromosomen
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22
Q

Das menschliche Genom (und die meisten Eukaryotischen Genome) bestehen nur zu einem kleinen Teil aus Genen

A
  • Viele repetitive Sequenzen
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23
Q

Welche repetitiven Sequenzen gibt es?

A
  • Minisatteliten 10-100 Basenpaare
  • Microsatteliten kurze Sequenzen, bis 100 Stück im Genom -> (LINES,SINES,Retroelemente)
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24
Q

Wie ist das Genom von E. coli strukturiert

A
  • Größtenteils superspiralisierte Schleifen um einen zentralen Proteinkern
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25
Q

Aufbau eines Chromosoms

A
  • 2 Schwesterchromatiden
  • Telomere oben und unten
  • Zentromer als Verbindung
  • NOR
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26
Q

Wie liegen Chromosomen in der Interphase, im Zellzyklus vor?

A
  • 0, G1 -> 1-Chromatid-Chromosom, aggregiert
  • S -> Replikation, nicht aggregiert
  • G2 -> 2-Chromatid-Chromosomen, aggregiert
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27
Q

Was sind Histone?

A
  • Oktamere Proteine, um die die DNA gewickelt wird, um sie zu aggregieren
    • 2x H2A, 2x H2B, 2x H3, 2x H4
    • Hoher Anteil basischer AS mit positiven Ladungen <–> WW mit negativ geladener DNA

-> 2. Organisationsebene DNA

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28
Q

Wie ist ein Nukleosom aufgebaut?

A
  • Histon um das DNA gewickelt ist -> Histonkern, Kern-DNA, Linker-DNA
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29
Q

Verpackung von DNA im Chromosom

A
  • Chromatinfasern, die an Scaffold befestigt sind, um diesen aggregiert
    • Condensine halten Schleifen zusammen
    • Cohesine halten Schwesterchromatide zusammen
  • Dann in 10 und 30 nm Fasern auf Histone gewickelt
  • Modifikation des Chromatinzustandes über N-Termini der Histone
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30
Q

Nukleosomen können ihre Lage verändern

A
  • Erhöht Zugänglichkeit für DNA-bindende Proteine
  • Sliding, Transfer, Drehung
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31
Q

Histone werden an N-Termini modifiziert

A
  • PUMA
    • Phosphorylierung (fester)
    • Ubiquitinylierung (fester)
    • Methylierung (lockert) <–> Demethylierung (fester)
    • Acetylierung (fester)
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32
Q

Histoncode bedingt Ausbildung der Chromatinstruktur à Epigenetischer Code

A

-.-

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33
Q

Enzyme der Replikation

A
  • Helicasen -> Aufdrehen und Trennen von DNA-Doppelsträngen
  • Primasen (DNA-abhängige RNA-Synthetasen)-> setzen RNA-Primer
  • DNA-Polymerase III (DNA-abhängige DNA-Synthetase) -> fügt Nucleotide komplementär zum Matritzenstrang ein
  • DNA-Polymerase II -> Korrekturlesefunktion
  • DNA-Polymerase I -> entfernt Primer vom 5‘-Ende her und fügt komplementäre Nucleotide ein
  • Ligasen -> verbindet benachbarte Okazakifragmente
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34
Q

Wie wird die Replikation initiiert?

A
  • Replikationsursprung + Replikationsinitiatoren
    • ORI -> Origin of Replication, A-T-reicher Bereich, leicht aufzuschmelzen
  • Primasen (DNA-abhängige RNA-Polymerasen) initiieren DNA-Synthese durch RNA-Primer
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35
Q

Was sind Okazaki-Frgamente?

A
  • Entstehen am diskontinuierlichen Strang, da hier nicht von 5‘ nach 3‘ synthetisiert werden kann, sondern immer nur stückchenweise -> es müssen immer neue RNA-Primer gesetzt werden und es entstehen somit Abschnitte/Fragmente
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36
Q

Wie sieht die Replikationsgabel aus

A
  • Helicase und stabilisierende Proteine vorne weg
  • Kontinuierlicher Strang (am 3‘ -> 5‘ Strang der Matritze) in einem fort von 5‘ nach 3‘ synthetisiert nachdem ein Primer gesetzt wurde
  • Am diskontinuierlichen Strang Synthese in einzelnen Okazaki-Fragmenten, dahinter entfernen und Auffüllen + Verbinden der Primer
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37
Q

Replikation Eukaryoten

A

Die Replikationsinitiation ist zellzyklusabhängig, über cyclinabhängige Kinasen gesteuert

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38
Q

Multiple ORIs

A
  • Werden nicht gleichzeitig genutzt -> Regulation durch Kondensation des Chromatins
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39
Q

Wesentlich mehr Initiationsfaktoren und Polymerasen als in E. coli

A

.

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40
Q

Probleme entstehen an den Chromosomenenden, die nach jeder Replikation schrumpfen müssten

A
  • > Lösung: Telomerasen
  • Telomerasen = Reverse Transkriptasen -> fügen kurze repetitive Sequenzen an Ende an, um letztes Stück DNA an diskontinuierlichem Strang zu ergänzen
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41
Q

Das zentrale Dogma der Molekularbiologie

A
  • Unidirektionalität des Informationsflusses DNA -> RNA -> Proteine
    • Schließen von RNA auf DNA möglich, aber fertiges Protein zurück zur DNA nicht
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42
Q

Wie sehen Promotoren aus?

A
  • Prokaryoten
    • TTG (-36), TATA-Box (-10) pribnow
  • Eukaryoten

Wesentlich komplexer, auch TATA-Box, keine festen Abstände

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43
Q

Welche Polymerasen transkribieren was?

A
  • RNA-Polymerase I -> rRNA
  • RNA-Polymerase II -> mRNA RNA-Pol II aus 2x α-, β-, β‘- und σ-Untereinheit aufgebaut
  • RNA-Polymerase III -> tRNA
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44
Q

Transkriptionsinititation: Faktoren und Ereignisse

A
  • Prokaryoten
    • Bindung RNA-Polymerase an Promotoren (TTG)
    • Aufschmelzung
    • Abortive Initiation (kurze RNA-Stücke
    • Entlassen d. Sigma-UE (diese dient nur zur Erkennung der TATA-Box!!)
    • Elongation
  • Eukaryoten
    • Schlüsselprotein: TFIIH
      • Erkennt Bereich und bindet an TATA
      • Öffnet DNA (ATP-Verbrauch)
      • Phosphoryliert C-Terminale-Domäne von Pol. II (eingeschränkt -> Mondscheinkrank.)
      • Weitere Enzyme: TBP -> TATA-Box-Binding-Protein, PIC -> Präinitiationskomplex,
      • Enhancer -> aktivieren auf größere Entfernungen
      • Promoter kann erneut genutzt werden, bevor Transkript fertig
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45
Q

Elongation: Pausen als Regulationsstellen

A
  • Pausen nötig, da C-Terminale Domäne zum beladen der mRNA Zeit braucht
  • > Pausen regulieren Anzahl der Faktoren
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46
Q

Transkriptionstermination in Pro-/Eukaryoten

A
  • Prokaryoten -> ohne Terminationsfaktoren -> komplementäre Basen am Ende führen zu „hairpin loop“ als Sekundärstruktur, wirkt zusammen mit oligo-U als Terminator
  • Eukaryoten mit Terminationsfaktoren -> Rho-Faktoren binden an RNA-Motive
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47
Q

Verknüpfung von Transkription und RNA-Reifung in Eukaryoten über CTD der RNA-Pol. II

A
  • CTD belädt RNA mit RNA-Prozessierungsfaktoren und DNA mit Chromatinmodulatoren
    • RNA: Exportfaktoren, Splicing-Faktoren, etc.
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48
Q

Aufbau der 5‘-cap von eukaryotischen mRNAs

A
  • 7-Methylguanylat mit 5‘ -> 5‘ linkage aus 3 Phosphorgruppen (Polio -> kein Capping)
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49
Q

Funktionen der Cap

A
  • Schutz vor Abbau durch Exonucleasen
  • Effizienterer Transport aus dem Zellkern
  • Effizientere Translation
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50
Q

Wie werden PolyA-Schwänze an mRNAs gehängt?

A
  • Wichtigste 3 Enzyme
    • RNA-Polymerase II -> stellt Strang her,
    • Endonuclease schneidet zu
    • Poly(A)-Polymerase hängt Poly-A-Schwanz an
  • An Polyadenylisierungsstelle (CA) mit Signal AAUAAA + Stromabwärtssequ. UUGUUG
    • Endonuclease schneidet an bestimmter Stelle
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51
Q

Funktion des PolyA-Schwanzes und Bedeutung für die Gentechnik

A
  • Zirkuläre Formation der mRNA
  • Schützt mRNA und dient als Timer für ihren Abbau
  • Gentechnisch: Präparation von mRNA mittels Affinitätschromatographie
    • PolyA binden an Substrat mit PolyU, RNA ohne PolyA eluiert
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52
Q

Intronsequenzelemte in Eukaryoten

A
  • Sind konserviert
  • GT-AG-Regel -> Introns zwischen GT (GU) und AG
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53
Q

Was ist das Spleißosom/SNURP?

A
  • Apparat zum Sleißen
  • SNURPS sind die Protein-Untereinheiten dieses Apparats (snRNP U1,U2,U4,U5,U6)
  • small nuclear ribonucleic particles
  • snRNA small nuclear RNA pieces
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54
Q

Spleißosomale Introns stammen von autokatalytischen Introns ab -> RNA kann katalytisch aktiv sein

A
  • Spleißosom ist ein Ribozym
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55
Q

Wie funktioniert alternatives Spleißen?

A
  • Spleißen unterschiedlich vieler Introns -> mehrere Proteine von einem Gen
  • Nur Exons codieren funktionale Domänen
  • Regulation: Enhancer und Silencer
  • Gewebespezifisch
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56
Q

Spleißen erhöht die Anzahl der Proteine, die von einer mRNA codiert werden können und erhöht das evolutionäre Potential eines Genoms

A
  • Neue Gene durch Austausch von Exons
57
Q

Wichtigste Typen der Edierung:

A
  • Insertion / Deletion von U
  • Desaminierung A nach I (Inosin) und C nach U (auch beim Menschen)
58
Q

Welche Auswirkungen hat Edierung auf die Funktion von RNAs?

A
  • Ändert Codon
  • fügt alternative Spleißstellen ein
  • Erweiterte Codonerkennung in tRNAs durch Inosin
59
Q

RNA-Edierung kann die Funktion von Neurorezeptoren beeinflussen

A
  • Veränderte AS-Sequenz -> veränderte Funktion des Rezeptors
  • > Verlust der Edierung führt zu mentalen Störungen (Depression bis Suizid)
60
Q

Was wird beim Kernexport in welche Richtung transportiert?

A
  • m/t/snRNA und pre-Ribosomen, pre-miRNA raus
  • Strukturproteine, Histone, Nucleulusproteine, snRNPs rein
61
Q

Wie ist der Kernporenkomplex grob aufgebaut?

A
  • Außerhalb des Kerns
    • Cyctoplasmic filaments
  • In der Membran
    • Cytoplasmic ring
    • Lumenal spoke ring
    • Nuclear ring
  • Innerhalb des Kerns
    • Nuclear basket
62
Q

Welche Bestandteile von mRNP-Partikeln sind wichtig für den Export?

A
  • RNA-Bindeproteine (hnRNPs) und Modifikationen der Reifen RNA + passende Bindeproteine
63
Q

Die drei Schritte des Exports

A
  • Assemblierung -> mRNA wird als mRNP transportiert
    • 5‘-Cap-Bindeproteine, 3‘-PolyA-Bindeproteine, Spleißfaktoren, generelle RNA-Bindeproteine
    • Anheftung Mex67
  • Translokation
    • Interaktion Nups <–> Mex67 und Diffusion
  • Disassemblierung
    • Abspaltung Mex67 ist wichtig für Direktionalität
64
Q

rRNAs und tRNAs zeigen ausgedehnte Selbstfaltung

A
  • Werden modifiziert, um Faltung zu stabilisieren
    • geschnitten, gespleißt, verkürzt, an Basen modifiziert, AS und ACC-Ende angehängt
65
Q

tRNA Struktur (2- und 3D)

A
  • Kleeblatt- und L-Struktur
66
Q

Aminoacylierung von tRNAs

A
  • Aminoacetyl-tRNA-Synthetase: 3 Bindestellen für ATP, tRNA und entsprechende AS
      1. Schritt -> Adenylierung -> Transfer AMP auf AS
      1. Schritt -> tRNA-Beladung, AMP wird wieder frei
67
Q

rRNAs werden im Nukleolus transkribiert und von snoRNPs prozessiert -> Struktur Nukleolus

A
  • snoRNPs -> small nucleolar RNPs, erkennen zu modifizierende Basen
  • Nukleulus barrierelos unterteilt in: Fibrillar Center,

Granular Component-> kinetische Struktur

Dense Fibrillar Components

68
Q

Eigenschaften des genetischen Codes

A
  • Triplettcode
    • Start AUG
    • Stopp: UAG, UAA, UGA
  • Kommafrei, nicht überlappend
  • Eindeutig
  • Degeneriert

Universell

69
Q

tRNAs erkennen tw. multiple Codons (Wobble)

A
  • Letzte Base in Anticodon ist „wackelig“ -> kann mehrere Basen im Codon codieren
  • Beispiel: Serin-Wobbel mit I -> 3 Anticodons decken 6 Basen ab, alle Serin
  • Beispiel Alanin-Wobbel mit I -> 1 Anticodon 3 Basen für Alanin
70
Q

Aufbau eines Ribosoms

A
  • Prokaryoten: 30S UE + 50S UE -> 70S
  • Eukaryoten: 40S UE + 60S UE -> 80S
  • 16S rRNA und EF-Tu -> Verifizierung der Codon-Anticodon-Interaktion
  • 23S rRNA -> Peptidyltransferaseaktivität (verknüpft AS)
71
Q

Inititation Translation -> Scanning + Kozak/Shine-Dalgarno

A
  • Prokaryoten: - rRNA der 30S UE positioniert UE an Shine-Dalgarno-Sequenz
  • Bildung des Initiationskomplexes an kleiner UE
  • Initiator-tRNA bindet, trägt Methionin
  • > Aminogruppe durch Formylierung geblockt -> Wachstumsrichtung
  • Initiationsfaktoren lösen sich ab
  • große UE bindet

Polysom -> mehrere Ribosomen translatieren 1 mRNA (1Ribosom/80 nt)

  • > polycistronisch
  • Eukaryoten: - monocistronisch
  • mRNA zirkulär (eukaryot. Initiationsfaktor interagiert mit PolyA-Bindeproteinen)
  • > Vorteil: Signal für intakte mRNA, nur dann Translation
  • 40S-UE bindet an Cap und scannt unter ATP-Verbrauch bis AUG-Codon
  • Kozak-Seq. hilft bei der Erkennung
  • kein fMet, aber 2 tRNAs für Methionin, eine davon nur zur Initiation
72
Q

Elongation: Wie wird die Genauigkeit der Translation gewährleistet?

A
  • EF-Tu und EF-G
    • erkennen korrekte Basenpaarung
    • interagieren erst nach korrekter Bindung an A-Stelle mit Faktorbindungsstelle
73
Q

Wie funktionieren Terminationsfaktoren?

A
  • ähneln tRNAs
  • erkennen Stop-Codon -> Ribosom fällt von mRNA ab
74
Q

Die meisten Proteine werden posttranslational modifiziert

A
  • Modifikationen:
    • Acylierung, Phosphorylierung, Glycosylierung, Prenylierung
75
Q

Funktion von Ascorbat

A
  • Ascorbat-vermittelte Oxidation von Prolin und Lysin
  • Wichtig in Collagenfasern (je 3 helikale Proteine)
  • Hydroxylierte Proline und Lysine bilden HBB zur Verbindung der Fasern
76
Q

Proteine können über Endopeptidasen gereift werden

A
  • Reifung von Insulin im Pankreas
    • Endoplasmatisches Retikulum besitzt membranständige Proteasen
    • Preproinsulin -> Proinsulin -> Insulin
77
Q

Sekretierte Proteine werden über das raue ER und den Golgi transportiert

A

ER-Lokalisation erfolgt kotranslational mit Hilfe eines SRPs

  • Signal-Recognition-Particle erkennt Signalpeptid
  • Naszierende Peptidkette wird direkt auf Translocon gesetzt und ins ER synthetisiert
78
Q

Im ER erfolgt Proteinmodifikation

A
  • Proteinfaltungen, Disulfidbrücken, Glykosylierung
79
Q

Proteinsortierung in allen Kompartimenten erfolgt über unterschiedlichste Signalsequenzen

A
  • Jedes Kompartiment ein Signalpeptid
  • ER: N-terminal 5-10 hydrophobe AS
  • Peroxisomen: C-terminal …SKL-COO-
  • Kernimport: internes Signal …PPKKKRKV… und 4-5 konsekutive positive Ladungen
  • Mitochondrien: N-terminal, amphipatisch (alpha-Helix)
    • Transportsystem: TOM und TIM = Translocators in Outer/Inner Membrane of Mitochondria
  • Chloroplasten: N-terminal Serinreich
    • Transportsystem: TOC und TIC
80
Q

Welche Membranproteintypen gibt es?

A
  • Transporter, Kanäle, Porine, Translocon, Rezeptoren
81
Q

2 Typen Membranproteine

A
  • Periphere Membranproteine
  • Integrale Membranproteine
    • Α-helicale Bündel (zB ER-Translocon)
    • β-Barrels (zB Porine)
    • 30% der ORFs codieren Transmembranproteine
82
Q

Transporter

A
  • Primäre Transporter
  • Sekundäre Transporter -> Symporter und Antiporter
83
Q

Die Orientierung von Membrandomänen à positive-inside rule

A
  • Bei positiver Ladungsdifferenz N-terminale-Domäne innen
84
Q

Die unterschiedlichen Zytosen

A
  • Endocytose = Aufnahme von Substanzen
    • Phagozytose -> Partikel
    • Pinocytose -> Flüssigkeiten
    • Rezeptor vermittelte Endocytose
  • Exocytose = Abgabe von Substanzen
85
Q

Welche Faktoren werden für den Clathrin-abhängigen Transport benötigt? Wie funktionieren sie?

A
  • pits“ initiieren „budding“ -> Clathrin ist selbstassemblierend, erkennen des Rezeptors benötigt GTP
  • Adaptine (3Typen) -> Erkennen Frachtgut
  • Dynamin (+ ATP) zum Abschnüren der Vesikel
  • Eventuell HSP70 bei größerem Cargo
  • (t- und v-snare -> Fusion mit Zielmembran)
86
Q

Welche anderen Vesikeltransportprozesse gibt es? Gemeinsamkeiten/Unterschiede zu Clathrin…

A
  • COP I -> am Golgi entlang Richtung ER -> retrograd
  • COP II -> am Golgi entlang vom ER weg -> anterograd
  • Unterschied: Clathrin = Triskelionstruktur und COP II Vertex mit 4 Armen
  • Gemeinsamkeit: Ausbildung einer Käfigstruktur
87
Q

Wie wird die Membranidentität für den intrazellulären Transport hergestellt

A
  • Phosphoinositide (PIP), Phosphorylierung als Marker für Bestimmungsort
    • zB GTP-bindende Proteine (Rab-GTPasen -> Rab5)
88
Q

Genregulation = Limitierung der Rate der Produktion eines Proteins

Wie funktionieren aktivierende/reprimierende Transkriptionsfaktoren

A
  • Transkriptionsfaktoren sind meist
    • Modular organisiert
    • Aktiv als Dimere
    • Mit spezifischen DNA-Erkennungsstellen
  • Negative Kontrolle: Repressor oder positive Kontrolle: Aktivator
    • Proteine, regulatorische RNAs, Chromatinzustand
    • Aktivatoren haben DNA-bindende und aktivierende Domäne
    • Repression durch a) Konkurr Aktivator vs Repressor

b) Repressor bindet Aktivator und inhibiert diesen
c) Repressor inaktiviert Transkriptionsfaktor

89
Q

Wie funktionieren Steroid-Hormonrezeptoren?

A
  • 3 funktionelle Domänen: Liganden-(Hormon-)Bindedomäne

DNA-Bindedomäne

aktivierende Domäne

  • Bindung des Hormons erlaubt Import des Transkriptionsfaktors in den Zellkern
    • Hormonabhängige Aktivierung à Regulation der Genexpression
90
Q

Vom Signalmolekül zum Gen

A
  • Der Ligand ist der primäre Messenger
  • Ein Membranprotein gibt das Signal über die Membran weiter an einen sek. Messenger
  • Der sekundäre Messenger gibt Signal von Innenseiten der Membran weiter an cytosolische Faktoren
  • Kinase-Kaskade (optional)
  • Transkriptionsfaktor wandert in Zellkern
91
Q

Rezeptortypen

A
  • G-Protein Rezeptoren
  • Tyrosinkinaserezeptoren
  • Ionenkanäle
  • Intrazelluläre Rezeptoren (für membranlösliche Liganden, vg. Steroidhormone)
92
Q

Was ist ein primärer / sekundärer Messenger?

A
  • Primärer Messsenger dringt nicht in Zelle ein, ist Ligand für membranständigen Rezeptor
  • Sekundärer Messenger wird durch Liganden aktiviert und von Membranständigen Proteinen in die Zelle ausgeschüttet
93
Q

Wie funktionieren trimere G-Proteine?

A
  • G-Proteinrezeptoren: 2 Typen
    • Heterotrimere G Proteine und kleine monomere G-Proteine
    • Gemeinsames Prinzip -> molekulare Schalter, die GTP binden können
  • Heterotrimere G Proteine:
    • Signalweiterleitung durch Gα oder andere Isoformen, wichtigste: Gsα
    • Adenylatcyclase
    • Aktivierung cAMP als second messenger
    • Aktivierung Proteinkinasen
    • Entfernung Repressor
    • Gen aktiv
  • Kleine monomere G Proteine
    • Regulieren Zytoskelett und Zellwachstum
94
Q

Wie funktionieren Tyrosinrezeptorkinasen?

A
  • Rezeptoren die aktiviert werden müssen
  • Ligandenbindung -> Dimerisierung -> Tyrosinphosphorylierung (auf cytosolischer Membranseite)
  • Aktivatorproteine binden an phosphorylierten Rezeptor und leiten Signal weiter
  • Signalabschaltung durch Endozytosen -> Vesikel -> Dephosphorylierung -> Recycling
95
Q

Signaltransduktionswege überlappen / können redundant sein

A
  • z.B. Tyrosinrezeptorkinasen aktivieren verstärkt durch second Messenger mehrere Signaltransduktionswege gleichzeitig (G-Proteine sind spezifischer)
96
Q

Apoptose – extrinsischer Weg (Todesrezeptoren)

A
  • Liganden aktivieren Todesrezeptoren in Membran -> Homotrimerisierung
  • Bindung und Aktivierung von FADD
  • Fromierung von DISC
  • Rekrutierung der Procaspasen 8, 10
  • Aktivierung der Effektorcaspasen 3,6,7
  • Angriff und Zerstörung wichtiger Zellstrukturen
    • Lamine, Zytoskelett, DNA-reparierende Enzyme, Inhibitor der Endonuklease CAD, …
97
Q

Apoptose – intrinsischer Weg

A
  • Bcl-2 Proteine sind pro-survival oder pro-apoptosis
    • Hetero-Dimer aus Bcl-2 und Bax -> Inhibiert apoptotische Aktivität
    • Homo-Dimer aus Bax und Bax -> Apoptose
      • Intrinsisches Apoptosesignal -> cytC verlässt Mitochondrien
      • Kaspasekaskade -> Apoptosom entsteht
      • Aktivierung Procaspase 9
      • Aktivierung der Effektorcaspasen 3,6,7
98
Q

RNA Silencing = RNA interfence = RNAi = gezielter Abbau von RNAs, für die dsRNA Intermediate vorliegen

Maschinerie

A
  • Dicer (Endonucleasen, RNAse III) -> erkennt dsRNA und schneidet sie in definierte Stücke - siRNA
  • RISC-Komplex enthält Helicase, Endonuklease und gebundene siRNA
    • benutzt kurze siRNA-Stücke, entfernt Sense-Strang und wird dann aktiv, Antisense Strang definiert Spezifität -> Erkennung homologer Sequenzen und Zerschneiden (Slicing)
  • Funktion: Abwehr der von Viren injizierten dsRNA, Transposons, Silencing von Genen
99
Q

miRNAs = MicroRNAs

A
  • Unterdrücken Expression von Zielgenen
    • Hemmung der Translation
    • mRNA-Abbau
  • Eine miRNA kann viele mRNAs regulieren
  • Gewebespezifisch exprimiert
  • Entstehung:
    • RNA-Pol II macht pri-miRNA
    • Drosha/Pasha macht daraus pre-miRNA
    • Exprortin transportiert diese aus dem Zellkern
    • Dicer schneidet zu miRNA
    • RISC bindet miRNA und reprimiert Genxpression
100
Q

uORFs reprimieren die Translation vieler mRNAs

A
  • Upstream Open Reading Frame
  • Nonsense/Nonstop mediated decay (NMD) = Abbauweg für defekte mRNA
    • Nicht-translatierte RNAs werden in P-Körperchen abgelagert und abgebaut
101
Q

IRES erlauben die Translation von internen (sekundären) Startkodonen unabhängig von der Cap

A
  • IHRES = Internal Ribosome Entry Site
  • RNA-Vieren nach Zelleingang auf Translation ihrer RNA angewiesen
    • IRES rekrutieren Präinitiationskomplex
  • IRES kommen auch in eukaryotischen mRNAs vor
    • zB G2/M-Phase: p58-Kinasen von mRNA über IRES translatiert
    • zB während Apoptose: CAP-abhängige Translation inhibiert, Zelltodproteine über IHRES translatiert
    • Tumorzellen: Mutationen in IRES von c-Myc -> wird stärker translatiert -> Krebs
102
Q

Proteinabbau kann über Ubiquitinylierung und das Proteasom reguliert sein

A
  • Ubiquitin markiert Proteine die Abgebaut werden sollen (ATP-Verbrauch)
  • Proteasom erkennt Ubiquitinylierung
103
Q

RNA Transport nutzt Cytoskelett, Motorproteine transportieren translationsinaktive mRNA-Protein Komplexe

A
  • Auf Mikrotubuli
    • Kinesine -> anterograd
    • Dyneine -> retrograd
  • Auf Actin
    • Myosin
104
Q

mRNA Lokalisation bestimmt Proteinlokalisation

Proteingradient von Transkriptionsfaktoren bestimmt die Entwicklung von Geweben in Drosophila

A
  • Da wo sich entsprechende Proteingradienten im Ei entwickeln, entsteht relativ gesehen auch die entsprechenden Proteine und daraus Gewebe -> bestimmt Segmentation der Zygote
105
Q

Homöotische Gene wirken als Schalter für die Entwicklung von Organen -> HOX-Cluster

A
  • Masterregulatoren: Spätere Larvalentwicklung in Drosophila -> Imaginalscheiben entwickeln sich zu Organen des Imago -> werden bestimmte an oder ausgeschaltet entwickeln sich z.B. aus Mundwerkzeugen Beine
  • Im Menschen homöotische Mutationen z.B. sichtbar durch Syndaktylie
106
Q

Spontane Mutationsrate bei Pro- und Eukaryoten: Basenaustausch pro Nukleotidpaar/Generation: ca. 1*10-8

Es gibt negative, neutrale und positive Mutationen

Mutationen sind ungerichtet

Mutationstypen

A
  • Stumme Mutation -> Das Codon wurde zwar verändert, codiert aber noch die selbe AS
  • Nonsense -> ein Codon wird durch Punktmutation zu einem Stop-Codon
  • Missense -> eine Base wird geändert, Codon codiert eine andere/falsche Aminosäuren
  • Punktmutation:
    • Transition -> Punktmutation: Pyrimidin -> Pyrimidin, Purin -> Purin
    • Transversion -> Punktmutation: Pyrimidin <-> Purin
  • Rasterschubmutation -> Deletion/Insertion eines Nucleotids verschiebt Leseraster
    • alle folgenden AS sind verändert/falsch
  • Reversion -> Punktmutation wird durch weitere Mutation ausgeglichen

z.B. TTA Leu -> TTT Phe -> CTT Leu

107
Q

mutationen

A
  • Supressormuattion -> eine Nonsense-Mutation wird durch Mutation der entsprechenden tRNA

ausgeglichen/unterdrückt

  • Tautomerverschiebung
    • Basen können in Isoform vorliegen (kurzzeitige Umlagerung von H+ bei selber Summenformel
    • Führt zu ungewöhnlicher Basenpaarung
    • Intrinsische Eigenschaft
  • Desaminierung = Hydrolyse der exocyclischen Aminogruppen
    • Spontan oder durch Nitrat/Nitrit/salpetrige Säure
    • C wird U, ist aber unproblematisch, U wird leicht erkannt
  • Depyrimidinierung
    • 2-Stufenprozess:
      • C wird desaminiert zu U
      • Uracil-DNA-Glykosylase entfernt U
      • Führt zu Verlust genetischer Information
  • Depurinierung
    • Guanin wird entfernt
    • Verlust genetischer Information durch bevorzugten Einbau von Adenin-nukleotiden
    • Bei Replikation: 1 Strang normal G-C, 1 Strang A-T
108
Q

Chemische Mutagentien

A
  • Oxidantien -> Angriff von DB durch reaktive Sauerstoff-Spezies (O2-, OH-Radikale, H2O2)
    • Verlust der Planarität
  • Basenanaloga -> Strukturähnliche Stoffe an Stelle der Basen eingebaut (5-Bromuracil ähnelt Thymin)
  • Alkylatoren -> Modifizierung der N- & O-Gruppen
    • Änderung der Paarungseigenschaften
    • Störung der helikalen Struktur
    • EMS (Ethylmethansulfonat)
    • NG (Nitrosoguanidin)
  • Interkalatoren -> Substanz bewirkt frame-shift-Mutationen (Änderung der Abstände zwischen Basen)
    • Proflavin, Ethidiumbromid, Acridinorange
109
Q

Strahlung

A
  • UV-Mutagenese
    • Hotspots: benachbarte Thymin-Nucleotide werden verknüpft -> Pyrimidin-Dimere
    • Helix stark verzerrt -> keine Replikation
  • Ionisierende Strahlung -> Strangbrüche
110
Q

Was ist der Ames-Test?

A
  • Wie mutagen ist eine chemische Substanz?
  • Salmonella-Stamm ohne DNA-Reparatur und His-
    • Inkubation mit mutagener Substanz
    • oder Inkubation mit Leberextrakt von Ratten, die Substanz zu sich nahmen
    • Plattierung auf Medium ohne Histidin
    • Zählen der Revertanten (Rückmutationen à His+)
111
Q

Passiver Schutz gegen DNA-Schäden

A
  • Haut/Pigmente
  • Radikalfänger -> Vitamin C
  • Enzyme (Superoxid-Dismutase, Katalase)
  • Redox-Puffer
  • Räumliche Trennung von DNA und reaktiver Sauerstoff-Spezies
112
Q

Aktiver Schutz -> Reparatur

A
  • Direkte Eliminierung
    • Photoreaktivierung
      • Enzym Photolyase absorbiert schädliches Licht und stellt native DNA wieder her
    • Dealkylierung
      • Alkalysetransferase entfernt Alkylreste zwischen Basen

Selbstmord-Enzym, wirkt stöchiometrisch

113
Q

MMR

A
  • MMR -> Mismatch-Repair
    • Scanning neuer DNA unmittelbar nach Replikation
    • Erkennt Mismatches
    • Neuer Strang über fehlende Methylierung erkannt
      • Nur kurzes Zeitfenster nach der Replikation
      • Methylierung machen dam-Methylasen
    • Rekrutiert weitere Proteine die Reparatur vornehmen
      • MutL und MutH bauen Strang tw. ab
114
Q

excision des dna schaden BER NER

A
  • Excision des Schadens
    • BER = Basenexzisionsreparatur
      • Glykosylasen scannen Genom auf Basenschäden
      • Prozessierung durch Hip-Out (Herausdrehen)
      • Hydrolyse der glykosidischen Bindung durch AP-Endonuklease
      • Auffüllen der Lücke und Ligation durch DNA-Pol. I und Ligase
      • Für Mutationen, die nicht die Helix verzerren
    • NER = Nukleotid-Exzisionsreparatur
      • Erkennt größere Basenveränderungen (T-T-Dimere)
      • Schneidet beidseitig der Läsion kleines Stück DNA heraus
      • Neu Auffüllen durch DNA-Pol. I und Ligase
      • Kann an Transkription gekoppelt sein
      • Für größere, die Helix verzerrende Schäden
      • Bei Mutation von NER: Xeroderma pigmentosum
115
Q
  • Rekombination vs shaden dna
A
  • Rekombination
    • Doppelstrangbruchreparatur
      • Bei Bruch gehen durch Abbau der Enden Nucleotide verloren
        • Nonhomologous End-Joining verbindet einfach nur
        • Homologous End-Joining stellt komplette Sequenz wieder her durch kopieren von zweitem Chromosom
116
Q

Toleranz

  • Expression von Rettungssystemen, die die DNA-Integrität wiederherstellen, ohne Mutation zu beseitigen
A

.

117
Q

Autopolyploidie -

A
  • > Verdopplung des endogenen Chromosomensatzes
  • Pflanzen -> größere Früchte/Blüten

menschen tod

118
Q

Allopolyploidie

A
  • > Verdopplung zweier Chromosomensätzen nach Hybridisierung
  • Artbildung von Pflanzen -> zB Kohlsorten
119
Q

Wie kann triploidie entstehen? Vorteile der Triploidie?

A
  • Ein Elternteil tetraploide, das andere diploid -> Geschlechtszelle nach Meiose diploid und haploid
  • > Triploide Zygote (lebensfähig, nicht fertil)
  • Nutzen: Lebensmittel -> Kernlose Früchte

Graskarpfen zur Gewässerreinigung -> nicht fertil, sterben im Gewässer aus

120
Q

Wo kommt Monoploidie vor? Wie kommt sie Zustande?

A
  • Hautflügler z.B. Bienen, Ameisen, Wespen
  • Drohnen können nur männliche Nachkommen bekommen, diese entstehen aus einem unbefruchteten Ei durch Mitose
    • Vorteil: Vererbung rezessiver Krankheiten nicht möglich, Männchen bilden diese immer sofort aus und pflanzen sich nicht fort
121
Q

Wie entsteht Deletion?

A
  • In Chromosomen -> Hitze, Strahlung, Viren
  • Terminal oder intern -> Chromosom ist hemizygot, nur 1 Gen ist präsent
122
Q

Was bedeutet Deletionskartierung? Was bedeutet Hemizygotie?

A
  • Deletionskartierung -> Ermittlung des Locus eines mutierten Gens mithilfe einer Reihe von Kreuzungen mit Individuen bei denen ein bestimmter Genort deletiert wird
  • > sind beide Genorte identisch, wird die Mutation exponiert Hemizygotie
  • Hemizygotie -> durch Deletion wird immer das einzige noch Vorhandene Gen für diesen Ort exponiert
123
Q

Duplikation: Bedeutend für die Evolution

A
  • Die meisten Mutationen an kritischen Orten sind letal -> durch Duplikation mehr Möglichkeit zur Variation und trotzdem überlebende Individuen
  • Duplikation erhöht die Gendosis und erzeugt phänotypische Variation
124
Q

Syntenie = Gemeinsamkeiten in der Reihenfolge von Genen oder Gensegmenten

A
  • zB konservierte Genabfolgen bei Mäusen und Menschen
125
Q

Translokation: Bedeutung für die Krebsentstehung über die Aktivierung von Onkogenen

A
  • Translokation = Abberation, bei der 1 Gensegment an einen neuen Ort verschoben wird
    • Terminale Translokation
    • Reziproke Translokation
      • Proto-Oncogene werden an Stellen gesetzt, an denen sie viel zu oft repliziert werden -> Krebs
  • zB cMYC = Proto-Oncogen des Menschen wird von Chr. 8 in den Chromosomen 2,14,22 an eine Stelle translokiert, an der sonst Immunzellen exponiert werden, als Folge entstehen viel zu viele Mitochondrein in der Lymphdrüse (Burkitt-Lymphom)
  • zB Pro-Onkogen von Chr. 9 gelangt auf Chr. 22 und wird durch Translokation aktiviert -> Leukämie
  • es kommen Genombereiche zusammen, die ein Proto-Oncogen aktivieren
126
Q

Aneuploidien werden durch Nondisjunktionen von homologen Chromosomen während der Meiose verursacht

A
  • Aneuploidie = Variation der Chromosomenzahl
  • Nullisomie 2N-2, Monosomie 2N-1, Trisomie 2N+1 etc.
  • Aneuploidien von Autosomen fast ausnahmslos schon vor der Geburt letal

(Ausnahmen: Trisomie 21,13,18 -> aber auch hier verkürzte bis sehr geringe Lebenserwartungen)

127
Q

Aneuploidien der Sexchromosomen mit vergleichsweise milden Defekten

A
  • Klinefelter Syndrom XXY, XXXY, XXYY
    • Männlich, steril, kleine Hoden, Brustentwicklung
  • XYY
    • Männlich, groß, dünn, Verhaltensauffällig
  • Turner-Syndrom X0
    • Weiblich, steril, keine äußeren Geschlechtsmerkmale, kurzwüchsig
  • Trisomie X XXX
    • Weiblich, phänotypisch unauffällig, Lernschwäche, verringerte Fertilität, aber möglich
128
Q

Rekombinationstypen

A
  • Homologe Rekombination („stumm“, gleiche Gene ausgetauscht)
  • Illegitime Rekombination (nicht-homologe Chr.)
  • Sequenzifische Rekombination
  • Transposition -> Kopie des Elementes an andere Stelle im Genom
129
Q

Was ist linkage?

A
  • Zwei Gene auf einem Chromosom, werden zusammen vererbt
  • Linkage group = alle Gene auf einem Chromosom
130
Q

Wie funktioniert Genkartierung

A
  • Genkatierung beruht auf Rekombinationsfrequenz zwischen Allelen
  • Rekombinationsfrequenz Rf = Zahl der Rekombinanten/Gesamtzahl*100 in [cM] -> relative Größe
131
Q

Genetische Polymorphismen = Vorkommen mehrere Varianten eines Locus/Gens/Chromosoms

A
  • Single-nucleotid polymorphism (SNP)
  • Simple sequenz repeat (SSR) -> microsattelite
  • Restriction fragment length polymorphism (RFLP)
132
Q

Synaptonemaler Komplex

A
  • Vermittelt Paarung homologer Chr. und den koordinierten Genaustausch beim Crossing-over
133
Q

Crossing-over -> Maschinerie

A
  • Spo11 (Endonuclease) – initialer Strangbruch -> 2 UE schneiden um 2 Basen versetzt
  • MRX-Komplex – Prossesierung des double-stranded break (DSB)
  • DMC1 und RAD51 – Stranginvasion
    • schützen Einzelstrang
    • binden aber auch Stränge, hierzu Aufschmelzen des Doppelstrangs des anderen Chr.
  • RuvA- und RuvB-Komplex – Material wird ausgetauscht
  • Auflösung durch Stopp-Signal – Resolvase RuvC (Endonuclease)
  • In seltenen Fällen ganzer Arm getauscht -> meist Austausch relativ gering
  • Polymerasen und Ligasen füllen Lücken und schließen sie wieder
134
Q

Transposons = mobile genetische Elemente, die kopiert oder aus dem Genom herausgeschnitten und an einer anderen Stelle wieder eingefügt werden können -> Transposition

Mechanismen der Transposition

A
  • Über ein DNA-Intermediat -> replikativ, nicht replikativ
  • Über ein RNA-Intermediat -> Retrotransposons, Retroposons (Lines, Sines) – mit RNA-Viren verwandt
135
Q

Klassen von Transposons

A

-> RNA-/DNA-Transpososns

136
Q

Wie springen DNA-Transposons, wie Retrotransposons

A
  • DNA-Transposons benötigen Transposasen zum springen
  • Retrotransposons benötigen reverse Transkriptase und Integrase (Endonuclease) zum Springen
137
Q

Das menschliche Genom besteht überwiegend aus Transposons

Die meisten Transposons sind durch direkte Repetitionen charakterisiert

A

.

138
Q

Unterschie RNA und DNA ist

A

die deoxydierte C2 atom des zucker im DNA
Desoxyribonucleinsäure
ribonucleinsäure

Semester IV BIO HU (3 decks)

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