Föreläsning 2 Flashcards
Aminosyror och proteinstruktur
Vad består ett protein av?
Proteiner består av aminosyror.
Hur många aminosyror finns det totalt? Vilka grundämnen bygger upp aminosyror? Hur ser alla aminosyrors struktur ut? Vad bestämmer aminosyrans egenskaper?
Det finns 20 olika aminosyror, plus en 21:a som är selenocystein. Kol, syre, väte, kväve, och i vissa fall svavel. Selenocystein innehåller även selen. Aminosyror är proteiners byggstenar, en alfa-aminosyra består av en central kolatom, kallad för alfa-kolatom. Den binder till en karboxylsyragrupp, en aminogrupp, en väteatom och en distinkt R-grupp/sidokedja. Sidokedjan som sitter vid ett stereocenter bestämmer aminosyrans egenskaper.
Vad är selenocystein och hur skiljer den sig från cystein? Varför nämns selenocystein ofta inte i proteinsyntesen?
Selenocystein liknar cystein, men svavlet i cystein är bytt mot selen.
Selenocystein kodas inte för på samma sätt som andra α-aminosyror.
Hur kan aminosyror delas in?
Totalt sett finns det 20 sorters aminosyror som bygger upp proteiner hos alla arter. Vi kan sortera dessa molekyler i fyra grupper, baserat på den generella karaktären av deras R-grupp. Hydrofoba (opolära), polära oladdade, positivt laddade och negativt laddade.
Side note: Cystein-Passar in som både polär och opolär.
Polära molekyler kan vara polära på olika sätt.
Opolära molekyler är opolära på endast ett sätt.
Vilka är de fyra strukturerna av ett protein?
Primärstruktur, sekundärstruktur, tertiärstruktur och kvartärstruktur.
Vad är kiralitet inom aminosyror?
Kiralitet innebär att en aminosyra skiljer sig från sin spegelbild. Med fyra olika som binder till det centrala kolet så är aminosyrorna kirala, de existerar i dess ena eller andra spegelbild, som kallas för L isomer eller D isomer. Endast L-isomeren av aminosyror bygger upp proteiner.
Hur existerar aminosyror till största del vid fysiologiskt pH (7.4)?
Som dipola joner (zwitterjoner) där aminogruppen är protonerad (NH3^+) och karboxylgruppen är deprotonerad (COO^-).
Vad händer med joniseringstillståndet hos aminosyror när pH-värdet ändras?Hur ser aminosyrorna ut vid surt pH (pH nära 2)? Hur ser aminosyrorna ut vid basiskt pH (pH > 9.5)? Hur påverkar pH-värdet aminosyrornas reaktionsförmåga?
Joniseringstillståndet ändras, vilket påverkar protoneringen av aminogruppen och karboxylgruppen beroende på pH-värdet. Både aminogruppen (NH3^+) och karboxylgruppen (COOH) är protonerade vid surt pH. Både aminogruppen (H2N) och karboxylgruppen (COO^-) är deprotonerade vid basiskt pH. Eftersom aminosyrors utseende ändras vid olika pH så ändras även deras reaktionsförmåga.
Hur definieras pH?
pH definieras som pH = -log[H^+].
Vad är Ka och pKa?
Svara på denna!!!
Vad är proteiners primärstruktur? Hur bildas en peptidbindning?
Primärstrukturen är sekvensen av aminosyror som bygger upp proteinet, vilket bildar peptider/polypeptider. En peptidbindning bildas genom en kondensationsreaktion mellan en aminogrupp och en karboxylsyra, där vatten frigörs.
Vad börjar och slutar varje protein med? Varför är riktningen i ett protein viktig?
Varje protein börjar med en aminogrupp (N-terminal) och slutar med en karboxylsyra (C-terminal). Riktningen ändrar vilket protein/peptid/polypeptid det är och påverkar dess egenskaper.
Varför har peptidbindningen ingen fri roterbarhet?
Peptidbindningen har dubbelbindningskaraktär på grund av resonans, vilket hindrar fri rotation.
Vilka former finns för peptidbindningar och vilken är vanligast?
Peptidbindningar kan vara i trans eller cis-läge. De flesta är i trans-läge, men prolin är ett undantag, den kan befinna sig i båda.
Vad är phi och psi-vinklar?
Phi och psi är torsionsvinklar som beskriver fri rotation kring alfa-kolet i en aminosyra.
