Föreläsning 4

Question 1

Vad innebär mättnadskinetik för en enzymreaktion?

Answer 1

Mättnadskinetik innebär att reaktionshastigheten når en maximal hastighet (Vmax) vid en viss substratkoncentration, eftersom enzymet blir mättat med substrat och reaktionen inte kan gå snabbare.

Question 2

Vad beskriver Michaelis-Menten ekvationen?

Answer 2

Michaelis-Menten ekvationen beskriver hur reaktionshastigheten (v) för en enzymreaktion beror på substratkoncentrationen [S], enzymets affinitet för substratet (Km), och den maximala hastigheten (Vmax).

Question 3

Vad är Km (Michaelis-Menten konstanten)?

Answer 3

Km är en jämviktskonstant som beskriver hur väl ett enzym binder till sitt substrat. Den definieras som substratkoncentrationen vid vilken reaktionshastigheten når halva Vmax. Den har enheten M (Molar).

Question 4

Vad är kcat och vad representerar det?

Answer 4

kcat är en hastighetskonstant som representerar antalet substratmolekyler som omvandlas per mol enzym per sekund. Den kallas även “turnover number”. Den har enheten s^-1.

Question 5

Vad representerar kcat/Km?

Answer 5

kcat/Km är en specifitetskonstant och en andra ordningens hastighetskonstant som är ett mått på hur effektivt ett enzym omvandlar substrat till produkter. En jämförelse av specificitetskonstanter kan också användas som ett mått på preferensen för ett enzym för olika substrat. Ju högre specificitetskonstanten desto mer “föredrar” enzymet det substratet. enheten M^-1 s^-1.

Question 6

Hur ser de två regionerna ut i Michaelis-Menten kurvan?

Answer 6

Första ordningen kinetik visas i början av kurvan när hastigheten beror på substratkoncentrationen, medan nollte ordningen kinetik uppstår när enzymet är mättat och hastigheten är oberoende av substratkoncentrationen.

Question 7

Hur kan man bestämma Km och Vmax från en Lineweaver-Burk plot?

Answer 7

Genom att plotta 1/V0 (initialhastighet) mot 1/[S] (substratkoncentration) kan man få ut Km från -1/Km på x-axeln och Vmax från 1/Vmax på y-axeln.

Question 8

Vilka faktorer påverkar enzymaktivitet?

Answer 8

Enzymaktiviteten påverkas av substratkoncentration, enzymkoncentration, pH, temperatur och närvaron av inhibitorer eller effektorer.

Question 9

Vad händer med reaktionshastigheten om substratkoncentrationen ökar när enzymet är mättat?

Answer 9

När enzymet är mättat med substrat, kommer en ytterligare ökning av substratkoncentrationen inte att öka reaktionshastigheten. Hastigheten har då nått Vmax.

Question 10

Hur påverkar enzymkoncentrationen [E] reaktionshastigheten?

Answer 10

Ju fler enzymmolekyler som finns tillgängliga, desto snabbare kan reaktionen ske, förutsatt att det finns tillräckligt med substrat. Ökad enzymkoncentration leder till högre reaktionshastighet tills substratmättnad uppnås.

Question 11

Hur påverkar pH enzymaktiviteten?

Answer 11

Enzymer har ett optimalt pH-intervall där de är mest aktiva. Avvikelser från detta pH-intervall kan påverka enzymets struktur och funktion på så sätt att de inte är lika effektiva.

Question 12

Hur påverkar temperatur enzymaktiviteten?

Answer 12

Vid högre temperaturer ökar reaktionshastigheten, men extremt höga temperaturer kan denaturera enzymet och leda till förlust av aktivitet. Optimal temperatur varierar för olika enzymer.

Question 13

Vad är en tävlande (competitive) inhibitor?

Answer 13

En tävlande inhibitor binder till samma ställe som substratet på enzymet, vilket konkurrerar med substratet och minskar reaktionshastigheten. Ökad substratkoncentration kan övervinna denna inhibition.

Question 14

Vad är en uncompetitive inhibitor?

Answer 14

En uncompetitive inhibitor binder till enzym-substratkomplexet, vilket gör att substratet har svårare att frigöras. Detta minskar därmed enzymets aktivitet.

Question 15

Vad är en noncompetitive inhibitor?

Answer 15

En noncompetitive inhibitor binder till ett annat ställe på enzymet än det aktiva sätet, vilket förändrar enzymets struktur och minskar dess aktivitet.

Question 16

Vad är en sekventiell reaktion?

Answer 16

En sekventiell reaktion innebär att två olika substrat reagerar med ett enzym i ordnade steg, där substraten inte träffar på varandra.

Question 17

Vad är en ordnad sekventiell reaktion?

Answer 17

En ordnad sekventiell reaktion innebär att substraten binder till enzymet i en viss ordning, och produkterna bildas också i en viss ordning. Exempel: NADH och pyruvat binder till laktatdehydrogenas för att bilda laktat och NAD⁺.

Question 18

Vad är en slumpvis sekventiell reaktion?

Answer 18

I en slumpvis sekventiell reaktion kan substraten binda till enzymet i vilken ordning som helst. Exempel: Kreatin och ATP binder till kreatinkinas för att bilda fosfokreatin och ADP.

Question 19

Vad är en ping-pong reaktion?

Answer 19

En ping-pong reaktion sker när de två substraten aldrig möts i enzymet. Ett substrat binder och en produkt bildas innan det andra substratet binder och bildar en andra produkt.

Question 20

Vad är kovalent katalys?

Answer 20

Kovalent katalys innebär att en kovalent bindning bildas mellan enzymet och substratet under reaktionen. Exempel: Chymotrypsin katalyserar proteolys genom att bilda en kovalent bindning med en del av substratet.

Question 21

Vad är en katalytisk triad?

Answer 21

En katalytisk triad är en uppsättning av tre koordinerade aminosyror som kan hittas i det aktiva stället för vissa enzymer För just chymotrypsin när den katalyserar proteolys så är det serin, histidin och asparaginsyra.

Question 22

Vad är oxyanjonhål?

Answer 22

Oxyanjonhål är ett område i enzymets aktiva säte som stabiliserar TS genom att aminosyror som befinner sig i området (sidokedjor) donerar protoner för att stabilisera laddningar under reaktionen.

Question 23

Vilka är strategierna för stabilisering av övergångstillståndet?

Answer 23

Strategier inkluderar kovalent katalys, syra/bas katalys, katalys genom närhet och användning av metalljoner för att stabilisera laddningar.

Question 24

Vad är serinproteaser?

Answer 24

Serinproteaser är en grupp proteolytiska enzymer som använder en serinaminosyra i sitt aktiva säte för att katalysera nedbrytningen av peptidbindningar. Exempel: Chymotrypsin.

Question 25

Vad är aspartylproteaser?

Answer 25

Aspartylproteaser använder två asparaginsyrarester för att aktivera en vattenmolekyl, vilket hjälper till att bryta peptidbindningar. Exempel: Renin och HIV-proteaser.

Question 26

Vad är cysteinproteaser?

Answer 26

Cysteinproteaser är en grupp proteolytiska enzymer som använder en cysteinaminosyra i sitt aktiva säte för att bryta ned peptidbindningar. Exempel: Papain.

Question 27

Vad är metalloproteaser?

Answer 27

Metalloproteaser använder en metalljon i sitt aktiva säte för att stabilisera den katalytiska reaktionen. Exempel: Termolysin, som används vid produktion av aspartam.

Question 28

Vilken taktik används av cysteinproteaser?

Answer 28

Cysteinproteaser använder cystein för att skapa en nukleofil attack på peptidbindningens karbonylgrupp, där histidin hjälper till att dra protoner.

Question 29

Hur fungerar aspartylproteaser?

Answer 29

Aspartylproteaser använder vattenmolekylen i sitt aktiva säte för att attackera peptidbindningens karbonylgrupp, där aspartylrester stabiliserar intermediären.

Question 30

Vad gör oxidoreduktaser?

Answer 30

Oxidoreduktaser katalyserar oxidations- och reduktionsreaktioner genom att överföra elektroner mellan molekyler.

Question 31

Vad är metalljonkatalys?

Answer 31

Metalljonkatalys innebär att en metalljon stabiliserar negativa laddningar i reaktionsintermediärer och hjälper till att hålla substratet i en fördelaktig konformation.

Question 32

Vad gör transferaser?

Answer 32

Transferaser katalyserar överföringen av funktionella grupper som aminogrupper eller fosfatgrupper mellan molekyler.

Question 33

Vad gör hydrolaser?

Answer 33

Hydrolaser katalyserar hydrolysreaktioner där en kovalent bindning bryts med hjälp av en vattenmolekyl.

Question 34

Vad är lyaser?

Answer 34

Lyaser bryter kovalenta bindningar och bildar dubbelbindningar eller ringstrukturer.

Question 35

Vad gör isomeraser?

Answer 35

Isomeraser katalyserar isomerisering genom att flytta atomer inom en molekyl utan att lägga till eller ta bort något.

Question 36

Vad gör ligaser?

Answer 36

Ligaser katalyserar sammanfogningen av två stora molekyler genom att bilda nya kovalenta bindningar.

Question 37

Vad gör translokaser?

Answer 37

Translokaser hjälper till att flytta molekyler eller joner över cellmembran eller separerar molekyler inom membran.

Question 38

Vad är ett apoenzym och holoenzym?

Answer 38

Ett apoenzym är det inaktiva proteindelen av ett enzym, medan ett holoenzym är den aktiva formen när enzymet är bundet till sin kofaktor (exempelvis en metalljon eller ett koenzym).

Question 39

Vad är ett koenzym?

Answer 39

Koenzym är en liten organisk molekyl som fungerar som en kofaktor och är nödvändig för enzymets funktion, exempelvis ATP, FAD, NADH och koenzym A.