Fiche de lecture 3 - Les peroxysomes et le Réticulum Endoplasmique Flashcards
Qu’est-ce qu’une peroxine?
Les peroxine sont une des nombreuses prot impliquées dans l’importation des protéines dans les peroxysomes.
Quel est le rôle de la catalase et de l’urate oxydase? Où sont-elles présentes dans la ¢?
La catalase et l’urate oxydase sont des enzymes présentes dans les peroxysomes.
1- La catalase utilise le peroxyde (H2O2) formé par d’autres enzymes afin d’oxyder d’autres substrats grâce à la réaction de peroxydation. Il y a ensuite une formation d’eau (H2O).
2- L’urate oxydase pour sa part catalyse des réactions d’oxydation, particulièrement celle dont l’oxygène est l’accepteur d’électrons, donc forme du peroxyde (H2O2).
Qu’est-ce que le plasmalogène et quel est le rôle du peroxysome dans sa formation ?
Mots à intégrer:
gaines de myéline, axones, neurones,
catalyse des premières réactions, formation
Le plasmalogène est un type de phospholipide présent en grande proportion (80%-90%) dans les gaines de myéline qui isolent les axones des neurones.
Les peroxysomes effectuent des rxn oxydatives qui catalyse la première réaction de formation des plasmalogènes.
EXTRA:
Une carence de plasmalogènes provoque de profondes anomalie dans la myélinisation des axones. On comprend alors que les maladies neurodégénératives, telle que la Sclérose en Plaques, sont reliées aux maladies peroxysomiques.
Quel est le rôle des peroxysomes dans l’oxydation des acides gras, soit la réaction Bêta- oxydation ? Quels sont les produits et les substrats de cette réaction?
Mots à intégrer: Oxydation, acides gras, Acétyl-CoA, chaînes alkylées, blocs
Les peroxysomes effectuent les réactions de B-oxydations.
La B-oxydation est le processus d’oxydation qui transforme les acides gras en Acétyl-CoA (PRODUIT FINAL). Les chaînes carbonées des acides gras sont raccourcies par blocs de deux atomes de carbones.
Ensuite, l’Acétyl CoA est transformé en glucose dans le cytosol.
Pas sûr…….
DONC:
Acides gras-> Acétyl CoA (Peroxysome) -> glucose (cytosol)
Qu’est-ce que Ancre GPI et que permet-elle?
La protéine est liée à l’ancre GPI par l’intermédiaire de quel type de lien lors de ses déplacements à travers le RE?
Type de liaison lipidique qui permet à certaines protéines de se lier à la membrane du RE.
La protéine est liée, par l’intermédiaire d’un lien oligosaccharide, à une ancre GPI au cours de ses déplacements à travers le RE.
Vocab: post-traductionnel
Mots à intégrer:
Traduction ARNm, complexe ribosomal, polypeptide, implantation spécifique du polypeptide
La traduction d’un ARNm par le complexe ribosomal pour former un polypeptide survient en premier et l’implantation spécifique du polypeptide formé en second. (Chloroplaste, peroxysome, mitochondrie)
Qu’est-ce que le RE et quelles sont ses fonctions?
Structure générale:
Quel est le rôle du: RE rugueux (REG)? (2) RE lisse (REL)? (2)
Fonctions générales du RE? (4)
Le RE est un réseau membranaire séparé en deux parties. Une partie présente sur sa suface des ribosomes (REG) tandis que l’autre, ne présente rien (REL).
REG -> Synthèse prot et phospholipides + fabrication ou renouvellement des membranes
REL -> Synthèse phospholipides, lipides et stéroïdes + intervient dans la régulation du calcium intra¢aire
Les fonctions du RE:
1- Synthèse des lipides et des protéines.
2- Stockage de Ca2+ utilisés dans les voies de
signalisation des ¢ (caract. ciblée par les bêtabloquants). REL.
3- Métabolisme/Élimination du médicament dans le REL.
4- Fabrication et renouvellement des membranes des organites.
Qu’est-ce que la Calnexine et la calréticuline ? Quels sont leurs rôles (3) au sein de la ¢ ?
La calnexine et la calréticuline sont des lectines, soit des protéines chaperonnes du RE qui nécessite des ions Ca 2+ afin de bien fonctionner.
Leur rôle est de se fixer sur les oligosaccharides des protéines non complètement repliées et de les maintenir dans le RE.
Elles interviennent également dans la régulation de la [Ca2+].
Qu’est-ce qu’une Protéine de liaison (BiP) et que fait-elle ?
Le BiP reconnaît quoi?
Il s’agit d’une protéine chaperonne qui par des cycles de liaison et de libération de BiP, actionnés par l’ATP, tirent la protéine dans la lumière du RE.
Le BiP reconnaît également les protéines mal repliées (sans oligosaccharide)
Que sont le RE lisse et le RE rugueux? Quels sont leurs rôles respectifs ?
RE rugueux:
Région du RE associée à des ribosomes à la surface de la membrane.
REG -> Synthèse prot et phospholipides + fabrication ou renouvellement des membranes.
RE lisse:
Région du RE non associée à des ribosomes à la surface de la membrane.
REL -> Synthèse phospholipides, lipides et stéroïdes + intervient dans la régulation du calcium intra¢aire.
Vocab: Protéine résidente du RE
Protéine qui reste à l’intérieur du RE, et y assure ses fonctions.
Vocab: Ribosome lié
Ribosome fixés sur la face cytosolique du réticulum endoplasmique.
1) Qu’est-ce que le complexe Sec61 (sa structure)?
2) Pouquoi le complexe Sec61 est-il fermé?
3) Comment les chaînes polypeptidiques naissantes font-elles pour être transférées à travers la membrane du RE?
4) Comment le complexe fait-il pour s’ouvrir ?
Mots à intégrer:
Complexe Sec61, nb de sous-unités, office de bouchon,
chaînes polypeptidiques naissantes, membrane du RE, pore rempli d’H2O, passage chaîne polypeptidique, tunnel de la grande sous-unité ribosomique par lequel la chaîne polypeptidique sort du ribosome
Pour s’ouvrir, réorganisation, déplacement, fermer à cause de quoi?
1) Le complexe Sec61 est formé de 3 sous-unités, soit la sous-unité Sec61alpha, les deux sous-unités Béta et Gamma et une courte hélice alpha centrale qui fait office de bouchon.
2) Le complexe Sec61 est fermé pour empêcher les ions Ca2+ et les protéines de fuir du RE.
3) Les chaînes polypeptidiques naissantes sont transférées à travers la membrane du RE par un pore rempli d’eau dans le complexe protéique de translocation Sec61. Le pore central du complexe s’aligne avec un tunnel de la grande sous-unité ribosomique par lequel la chaîne polypeptidique en croissance sort du ribosome. La courte hélice alpha devra s’ouvrir.
4) Pour s’ouvrir, le complexe se réorganise pour déplacer l’hélice qui bloque l’accès aux protéines et n’empêche plus le Ca2+ de fuir le RE.
Vocab: Co-traductionnel
Traduction ARNm, complexe ribosomal, polypeptide, implantation spécifique du polypeptide
La traduction d’un ARNm par le complexe ribosomal pour former un polypeptide survient en même temps que l’implantation spécifique du polypeptide formé. (Protéine résidente du RE)
Vocab: Glycoprotéine
Toute protéine ayant une ou plusieurs chaînes d’oligosaccharide (courte chaîne linéaire ou ramifiée de monosaccharides) liées de façon covalente à une chaîne latérale d’acide aminé. plupart prot solubles.
Vocab: Microsome ??
Petite vésicule provenant du RE, produite par fragmentation, lors de l’homogénéisation des cellules.
Pour le biochimiste, les microsomes représentent d’authentiques versions de petite taille du RE
Répondez à cette série de questions sur les récepteurs à SRP:
Qu’est-ce qu’un récepteur à la SRP?
Où sont-ils situés et dans quel partie de cet organite?
Qu’est-ce qui se dirige vers ces récepteurs à la SRP?
Suite à quoi?
Formation de quel sorte de complexe après?
Récepteurs situé dans la membrane du REG, là vers où la SRP va se diriger suite à son action avec la séquence signal du polypeptide partiellement synthétisé, ce dernier formant un complexe ribonucléoprotéique…
Qu’est-ce qu’une Particule de Reconnaissance du Signal (SRP)
Faites le chemin des ribosomes associés à la SRP et des ribosomes non-associés au SRP. (2)
Mots à intégrer:
Particule ribonucléoprotéique, se fixe sur 3 choses, séquence signal du RE d’une chaîne polypeptidique partiellement synthétisée , dirige, ribosome, RE rugueux.
Particule ribonucléoprotéique qui se fixe sur une séquence signal d’une chaîne polypeptidique partiellement synthétisée, sur le ribosome et, par la suite, sur le récepteur à la SRP dans la membrane du RE. PAUSE DE TRADUCTION !!!
La SRP fait la navette entre la membrane du RE et le cytosol et dirige ainsi le polypeptide lié à son ribosome vers le réticulum endoplasmique rugueux.
Ainsi,
Ribosomes associés à la SRP -> Prot. exocytées dans milieu extra¢aire-> SRP et complexe ribonucléoprotéique -> RE rugueux.
Ribosomes pas liés au SRP -> formation prot. destinées à l’activité enzymatique intra¢aire.
***Pour les processus d’import co-traductionnels **
Quelle est la réponse à :
1) Une protéine ratée?
2) Une protéine mal repliée? 2 chemins possibles.
1) Une protéine ratée est exportée hors du RE et dégradées dans le cytosol.
2)
Les chemins possbles:
1- Les protéines qui sont mal repliées restent dans le RE où elles sont liées à des protéines chaperonnes comme la BiP ou la calnexine. Ces protéines chaperonnes peuvent recouvrir le signal de sortie ou ancrer la protéine dans le RE pour y être correctement repliée.
2- Les protéines mal repliées sont exportées dans le cytosol où elles sont également dégradées.
Quels sont les différences entre les mitochondries et les peroxysomes? (4)
Quelle est la ressemblance entre les peroxysomes et les mitochondries?
Différences:
1) Les peroxysomes n’ont pas d’ADN
(Pas de génome, donc protéines codées dans le noyau et les peroxysomes acquièrent leurs prot. par importation sélective à partir du cytosol (majoritairement) ou du RE avec l’aide des peroxines)
2) Les peroxysomes n’ont qu’une seule membrane, les mitochondries en ont deux.
3) Les peroxysomes ne présentent aucun ribosome sur leur surface .
4) Le mécanisme d’importation: peroxysomes: les prot ne sont pas dépliées contrairement aux mito et aux plastes.
Ressemblance:
Tous deux peuvent s’auto-répliquer
