Fiche 4- Appareil de Golgi

Question 1

Quels sont les rôles de l’AG?

Answer 1

• Synthèse des glucides (glycosaminoglycanes)
• maturation des lipides et protéines
• station de tri et de réparation

Question 2

À quoi servent les glucides synthétisés par l’AP?

Answer 2

• Une grande partie des glucides sont fixés sous forme de chaine latérale d’oligosacchatides sur les protéines et les lipides du RE.
• Servent de marqueurs qui dirigent les protéines vers des vésicules

Question 3

Qu’est-ce que COPII?

Answer 3

Un manteau qui recouvre les vésicules dans lesquels les protéines provenant du RE arrivent vers l’AG.

Question 4

Qu’est-ce qu’une lectine?

Answer 4

Protéines transmembranaires qui se lient aux oligo riches en mannose. Elle les reconnait grâce à 2 facteurs de coagulation (V et VIII), et placerait les protéines dans les vésicules. Elles servent de récepteurs de chargement.

Question 5

Quelles sont les protéines chaperons?

Answer 5

Calnexine, BiP.

Question 6

À quoi servent les protéines chaperons?

Answer 6

• Rétention des protéines mal repliées
• Elles lient les protéines mal repliées dans le RE.

-Recouvrent les signaux de sortie des protéines
OU
-Ancrent les protéines dans le RE.

Question 7

Qu’arrive-t-il aux protéines ratées?

Answer 7

retournent dans le cytosol pour être détruite par les protéasomes. Dégradation continuelle = système d’alerte pour les cells. immunitaires.

Question 8

Que font les protéasomes?

Answer 8

Détruisent les protéines ratées.

Question 9

Explique le mécanisme de formation des agrégats tubulaires vésiculaires.

Answer 9

Lorsque les vésicules sont sorties du RE et on perdu leur manteau, elles fusionnent ensemble (fusion homotypique ; entre des compartiments de même type). Il y a alors formation d’agrégats tubulaires vésiculaires (fusion des vésicules dérivés du RE). Ces agrégats forment un nouveau compartiment séparé du RE. Ils se reforment continuellement et servent au transport du matériel du RE vers AG. Ils se déplacent rapidement le long des microtubules jusqu’à l’appareil de Golgi avec lequel ils fusionnent pour se décharger.

Question 10

Qu’est-ce que COPI?

Answer 10

Manteau qui recouvrent le bourgeonnement à partir de l’agrégat tubulaire vésiculaire ou de l’AG.

Question 11

Qu’est-ce que la voie rétrograde?

Answer 11

Ramène au RE les protéines qui s’en sont échappées. À partir du réseau cis-golgien, on observe également le bourgeonnement de nouvelles vésicules, recouverte d’un manteau de COPI cette fois-ci, qui sont destinées à retourner au RE. Elles transportent notamment les protéines résidentes du RE qui s’en sont échappées ainsi que celles qui ont participé à la réaction de bourgeonnement du RE et qui doivent y retourner. Le transport de recapture se poursuit ensuite pendant que les agrégats subissent une maturation qui modifie leur composition et que quelques protéines sont renvoyées vers le RE. Même une fois dans l’appareil de Golgi, ça continue. Pour les protéines membranaires résidentes du RE, elles ont des signaux qui les lient aux manteaux de COPI et donc elles reviennent dans les vésicules qui en sont enveloppées. Pour les protéines résidentes solubles, elles doivent se lier à une protéine réceptrice spécifique qui se lie à une séquence KDEL en C-terminale et place les protéines de cette séquence dans des vésicules de transport rétrograde recouvertes de COPI. En fait, les protéines résidentes solubles seraient ancrées au RE et seules celles ayant échappé à cette rétention auraient besoin du signal KDEL.

Question 12

Que fait la séquence signal KDEL?

Answer 12

Pour les protéines résidentes solubles, elles doivent se lier à une protéine réceptrice spécifique qui se lie à une séquence KDEL en C-terminale et place les protéines de cette séquence dans des vésicules de transport rétrograde recouvertes de COPI. En fait, les protéines résidentes solubles seraient ancrées au RE et seules celles ayant échappé à cette rétention auraient besoin du signal KDEL.

Question 13

Qu’est-ce qu’un mécanisme de rétention?

Answer 13

Gros complexe de protéines trop grosses pour entrer dans les vésicules.

Question 14

Définis la structure générale de l’AG.

Answer 14

Organite de grande taille composé d’une série de compartiments aplatis, les citernes, entourés d’une membrane. Chaque compartiment aurait entre 4 et 6 citernes (parfois plus). Chez les animaux, il y a des connexions tubulaires entre les citernes, si bien que ça forme un gros complexe près du noyau.

Question 15

Quelles sont les deux faces de l’AG?

Answer 15

Deux face : cis (entrée), trans (sortie). Réseau cis-golgien et trans-golgien.

Question 16

Quelles étapes franchissent les oligosaccharides dans l’AG?

Answer 16

• RE
• Phosphorylation des oligosaccharides des protéines lysosomales
• Élimination du mannose
• Élimination du mannose + addition du N-acétylglucosamine
• Addition du galactose et du NANA
• Sulfatation des tyroliens et des glucides

Question 17

Où se situent les enzymes des processus précoces?

Answer 17

citernes cis.

Question 18

Où se situent les enzymes des processus tardifs?

Answer 18

citernes trans.

Question 19

Qu’est-ce qu’un oligosaccharide complexe?

Answer 19

Élagage de l’oligosaccharide d’origine ajouté à la protéine puis addition d’autres sucres.

Question 20

Qu’est-ce qu’un oligosaccharide riche en mannose?

Answer 20

Élagage de l’oligosaccharide d’origine mais aucun ajout de sucre. Juste la N-acétylglucosamine et les résidus de mannose (pas d’ajout de galactose, d’acide sialique ou de fucose).

Question 21

Où s’effectue la plus forte glycosylation?

Answer 21

s’effectue sur les mucines et les cœurs protéiques des protéoglycanes

Question 22

Qu’est-ce que la O-glycosylation?

Answer 22

Ajout de sucres sur les gr. OH des chaînes latérales de certaines protéines. Réaction catalysée par une glycosyltransférase.

Question 23

Que fait la N-glycosylation?

Answer 23

facilite le repliement des protéines en rendant les intermédiaires de repliement plus solubles (moins d’agrégation) et en établissant un glyco-code qui marque la progression du repliement et sert d’intermédiaire de liaison aux chaperons et aux lectines en guidant de RE à AG.

Question 24

Quel est le rôle des oligosaccharides de surface?

Answer 24

Manteau protecteur.

Peut modifier les propriétés antigéniques d’une protéine.

Question 25

L’AG est plutôt dynamique ou statique?

Answer 25

Les deux.
Statique: Ses protéines demeurent en place tandis que les molécules en transit sont véhiculées à travers les citernes de façon séquentielle transportées par les vésicules de transport. Il y a un flux rétrograde de vésicules vers le RE.

Dynamique:. Les citernes se déplacent. Les agrégats tubulaires vésiculaires fusionnent entre eux pour donner le réseau cis-golgien. Le réseau mature progressivement pour donner citerne cis, citerne médiane, etc. De nouvelles citernes se forment continuellement. Il y a un transport rétrograde des enzymes avec les vésicules recouvertes de COPI. Lorsqu’une citerne arrive au bout, des vésicules bourgeonnent jusqu’à ce que la citerne disparaisse pour laisser sa place à la citerne d’en arrière.

Question 26

Quel est le rôle des lysosomes?

Answer 26

-Digestion des macromolécules.

Question 27

Décris la structure du lysosome.

Answer 27

Compartiments entourés d’une membrane. Remplis d’enzymes hydrolytiques qui contrôlent la digestion intracellulaire des macromolécules

Question 28

Quels sont les différents types d’enzymes des lysosomes?

Answer 28

• protéases
• glycosydases
• phosphatases
• phospholipases
• lipases
• sulfatases

Ce sont toutes des HYDROLASES ACIDES

Question 29

Il existe environ combine de types d’enzymes?

Answer 29

40

Question 30

Que requièrent les enzymes lysosomales pour être efficaces?

Answer 30

Elles doivent être activées par un clivage protéolytique

Environnement acide (entre 4 et 4,5)

Question 31

Comment arrivent à survivre les protéines membranaires des lysosomes?

Answer 31

Elles sont hautement glycolyses pour les protéger des protéases..

Question 32

Comment les lysosomes maintiennent leur pH acide?

Answer 32

Une ATPase H+ vacuolaire utilise l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP pour pomper des protons dans les lysosomes et maintenir le pH acide. Elle fournit aussi l’énergie nécessaire au transport des métabolites à travers la membrane.

Question 33

Explique pourquoi les lysosomes ont une grande hétérogénéité.

Answer 33

• Grande variété de fonctions digestives

- Présence d’endosomes

Question 34

Comment saturent les lysosomes?

Answer 34

Les endosomes peuvent éventuellement devenir des lysosomes. Il s’agit de la même chose, mais à des stades de maturation différents : Endosomes précoces -> Endosomes tardifs -> Endolysosomes-> Lysosomes.

Question 35

Quelles sont les 3 voies d’approvisionnement de substrat pour l’activité hydrologique des lysosomes? Explique-les.

Answer 35

-Endocytose:
C’est le sort réservé aux macromolécules du liquide extracellulaire. Les molécules endocytées sont placées dans des vésicules et amenées aux endosomes précoces. À partir de là, certaines molécules sont recyclées vers la membrane plasmique, d’autres poursuivent leur chemin jusqu’aux endosomes tardifs où le pH ne cesse de chuter au fil de la maturation.

-Autophagie:
Vise à éliminer les parties obsolètes de la cellule. Enfermement d’un organite par une double membrane. 1) Nucléation et extension d’une membrane plasmique qui englobe le cytoplasme. 2) Fermeture de l’autophagosome (double membrane) 3) Fusion avec les lysosomes 4) Digestion de la membrane et de son contenu. L’autophagie participe à la défense contre l’invasion de virus et de bactéries.

-Phagocytose:
Pour les grosses particules et les microorganismes. Effectuée par les neutrophiles et les macrophages. Ils englobent les objets pour former des phagosomes transformés en lysosomes.

Question 36

Comment le réseau trans-golgien peut reconnaitre les protéines lysosomales?

Answer 36

Les protéines lysosomales sont reconnues grâce à un marqueur M6P. Le groupement est reconnu par les récepteurs du réseau trans-golgien.

Question 37

Qu’est-ce que la vacuole?

Answer 37

Grosse vésicule remplie de liquide. Contient des enzymes hydrolytiques, mais sont aussi des réserves de nutriments. Elle contrôle la pression de turgescence et permet aux cellules végétales de résister aux fortes variations de l’environnement.

Question 38

Qu’est-ce qu’une protéoglycane?

Answer 38

Molécule constituée d’une ou plusieurs chaines de glycosaminoglycanes attachées à un noyau protéique.