examen intra powerpoint 3 Flashcards
Quelles sont les propriétés des enzymes?
efficace
non-consommation
rentabilité
spécificité
fragilité
Une réaction chimique de classe 1 est une _____
oxydoréductase
Une réaction chimique de classe 2 est une _____
transférase
Une réaction chimique de classe 3 est une _____
hydrolase
Une réaction chimique de classe 4 est une _____
lysase (synthase)
Une réaction chimique de classe 5 est une _____
isomérase
Une réaction chimique de classe 6 est une _____
ligases (synthétases)
Qu’est-ce qu’une vitamine?
constituants indispensables aux organismes mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser → ils doivent être apportés par l’alimentaon (faible quantité)
Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le FAD?
atome d’hydrogène; riboflavine
Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le NAD?
ion hydrure (H-); acide nicotinique
Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le CoA?
Acyl; acide pentothénique
Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le Tétrahydrofolate FH4?
groupements monocarbonés (sauf CO2); acide folique
Quel groupe transfère la thiamine pyrophosphate TPP et de quelle vitamine?
groupement carboxyle; thiamine
Quel groupe transfère le pirodoxal phosphate PPAL et de quelle vitamine?
groupement amine NH2; pyridoxine
V ou F: Dans les cofacteurs d’oxydoréduction, il y en a toujours un oxydé et un réduit.
Vrai
Qu’est-ce que le béribéri?
c’est une déficience de la vitamine thiamine
V ou F: Les enzymes changent l’équilibre d’une réaction chimique?
Faux, ne changent pas, elles n’influencent pas la thermodynamique
Quelle est l’équation de Michaelis Menten?
v=(vmax*[S])/(km+[S])
Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Michaelis Menten?
kmax: concentration à la moitié de vmax
vmax: limite de la courbe (déf mathématique)
Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Lineweaver-Burk?
kmax: l’inverse de l’abscisse à l’origine
vmax: l’inverse de l’ordonnée à l’origine
V ou F: Plus le Km est élevé, plus la concentration du substrat nécessaire à une activité importante de l’enzyme est élevée.
Vrai, cela traduit en général une affinité faible de l’enzyme pour son substrat
V ou F: Plus le Km est faible, plus l’ activité enzymatique maximale est atteinte pour une faible concentration de substrat.
Vrai, L’affinité de l’enzyme pour son substrat est forte. Il s’agit en général d’enzymes sélectives et/ou très actives
Que signifie le Vmax?
Vmax est la vitesse de la réaction quand l’enzyme est complètement saturés par le substrat.
Cela indique que les sites de liaison sont constamment réoccupés.
Que signifie le Kmax?
concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est la moitié de
sa vitesse maximale
Qu’est-ce que la chymotrypsine?
c’est une protéase qui hydrolyse les liens peptidiques à une vitesse de 100 molécules/secondes
Nomme 2 enzymes pancréatiques
amylase (sucres complexes) et lipase (lipides, triglycérides en diglycérides en monoglycérides)
V ou F: une élévationdetempératureaccroitlavitesse de réaction enzymatique
Vrai seulement dans un intervalle très limité de température
L’activité des enzymes ont un pH optimal entre ___________
5,0 et 9,0
Quel est le pH du sang?
environ 7,4
Qu’est-ce qu’un inhibiteur?
Molécule qui se fixe à une enzyme et interfère avec son activité (poison enzymatique)
Qu’est-ce qui caractérise un inhibiteur compétitif?
il ressemble le plus au substrat
Quels sont les avantages des complexes plurienzymatiques?
les produits ne diffusent pas dans le milieu
la distance des substrats à traverser est minimale
temps diminué entre les réactions
réaction secondaire moins probables
intermédiaires labiles sont protégés
augmentation de l’efficacité enzymatique
Quels sont les désaventages des complexes plurienzymatiques?
les intermédiaires ne peuvent pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique
Qu’est-ce qu’un isoenzyme?
Différentes enzymes avec des propriétés chimiques et physiques différentes mais qui catalysent la même réaction.
