examen intra powerpoint 3 Flashcards

1
Q

Quelles sont les propriétés des enzymes?

A

efficace
non-consommation
rentabilité
spécificité
fragilité

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Q

Une réaction chimique de classe 1 est une _____

A

oxydoréductase

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3
Q

Une réaction chimique de classe 2 est une _____

A

transférase

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4
Q

Une réaction chimique de classe 3 est une _____

A

hydrolase

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5
Q

Une réaction chimique de classe 4 est une _____

A

lysase (synthase)

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6
Q

Une réaction chimique de classe 5 est une _____

A

isomérase

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7
Q

Une réaction chimique de classe 6 est une _____

A

ligases (synthétases)

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8
Q

Qu’est-ce qu’une vitamine?

A

constituants indispensables aux organismes mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser → ils doivent être apportés par l’alimenta􏰀on (faible quantité)

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9
Q

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le FAD?

A

atome d’hydrogène; riboflavine

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10
Q

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le NAD?

A

ion hydrure (H-); acide nicotinique

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11
Q

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le CoA?

A

Acyl; acide pentothénique

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12
Q

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le Tétrahydrofolate FH4?

A

groupements monocarbonés (sauf CO2); acide folique

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13
Q

Quel groupe transfère la thiamine pyrophosphate TPP et de quelle vitamine?

A

groupement carboxyle; thiamine

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14
Q

Quel groupe transfère le pirodoxal phosphate PPAL et de quelle vitamine?

A

groupement amine NH2; pyridoxine

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15
Q

V ou F: Dans les cofacteurs d’oxydoréduction, il y en a toujours un oxydé et un réduit.

A

Vrai

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16
Q

Qu’est-ce que le béribéri?

A

c’est une déficience de la vitamine thiamine

17
Q

V ou F: Les enzymes changent l’équilibre d’une réaction chimique?

A

Faux, ne changent pas, elles n’influencent pas la thermodynamique

18
Q

Quelle est l’équation de Michaelis Menten?

A

v=(vmax*[S])/(km+[S])

19
Q

Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Michaelis Menten?

A

kmax: concentration à la moitié de vmax
vmax: limite de la courbe (déf mathématique)

20
Q

Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Lineweaver-Burk?

A

kmax: l’inverse de l’abscisse à l’origine
vmax: l’inverse de l’ordonnée à l’origine

21
Q

V ou F: Plus le Km est élevé, plus la concentration du substrat nécessaire à une activité importante de l’enzyme est élevée.

A

Vrai, cela traduit en général une affinité faible de l’enzyme pour son substrat

22
Q

V ou F: Plus le Km est faible, plus l’ activité enzymatique maximale est atteinte pour une faible concentration de substrat.

A

Vrai, L’affinité de l’enzyme pour son substrat est forte. Il s’agit en général d’enzymes sélectives et/ou très actives

23
Q

Que signifie le Vmax?

A

Vmax est la vitesse de la réaction quand l’enzyme est complètement saturés par le substrat.
Cela indique que les sites de liaison sont constamment réoccupés.

24
Q

Que signifie le Kmax?

A

concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est la moitié de
sa vitesse maximale

25
Qu'est-ce que la chymotrypsine?
c'est une protéase qui hydrolyse les liens peptidiques à une vitesse de 100 molécules/secondes
26
Nomme 2 enzymes pancréatiques
amylase (sucres complexes) et lipase (lipides, triglycérides en diglycérides en monoglycérides)
27
V ou F: une élévationdetempératureaccroitlavitesse de réaction enzymatique
Vrai seulement dans un intervalle très limité de température
28
L'activité des enzymes ont un pH optimal entre ___________
5,0 et 9,0
29
Quel est le pH du sang?
environ 7,4
30
Qu'est-ce qu'un inhibiteur?
Molécule qui se fixe à une enzyme et interfère avec son activité (poison enzymatique)
31
Qu'est-ce qui caractérise un inhibiteur compétitif?
il ressemble le plus au substrat
32
Quels sont les avantages des complexes plurienzymatiques?
les produits ne diffusent pas dans le milieu la distance des substrats à traverser est minimale temps diminué entre les réactions réaction secondaire moins probables intermédiaires labiles sont protégés augmentation de l'efficacité enzymatique
33
Quels sont les désaventages des complexes plurienzymatiques?
les intermédiaires ne peuvent pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique
34
Qu'est-ce qu'un isoenzyme?
Différentes enzymes avec des propriétés chimiques et physiques différentes mais qui catalysent la même réaction.