examen intra powerpoint 3

Question 1

Quelles sont les propriétés des enzymes?

Answer 1

efficace
non-consommation
rentabilité
spécificité
fragilité

Question 2

Une réaction chimique de classe 1 est une _____

Answer 2

oxydoréductase

Question 3

Une réaction chimique de classe 2 est une _____

Answer 3

transférase

Question 4

Une réaction chimique de classe 3 est une _____

Answer 4

hydrolase

Question 5

Une réaction chimique de classe 4 est une _____

Answer 5

lysase (synthase)

Question 6

Une réaction chimique de classe 5 est une _____

Answer 6

isomérase

Question 7

Une réaction chimique de classe 6 est une _____

Answer 7

ligases (synthétases)

Question 8

Qu’est-ce qu’une vitamine?

Answer 8

constituants indispensables aux organismes mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser → ils doivent être apportés par l’alimenta􏰀on (faible quantité)

Question 9

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le FAD?

Answer 9

atome d’hydrogène; riboflavine

Question 10

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le NAD?

Answer 10

ion hydrure (H-); acide nicotinique

Question 11

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le CoA?

Answer 11

Acyl; acide pentothénique

Question 12

Quel groupe transfère et de quelle vitamine provient le Tétrahydrofolate FH4?

Answer 12

groupements monocarbonés (sauf CO2); acide folique

Question 13

Quel groupe transfère la thiamine pyrophosphate TPP et de quelle vitamine?

Answer 13

groupement carboxyle; thiamine

Question 14

Quel groupe transfère le pirodoxal phosphate PPAL et de quelle vitamine?

Answer 14

groupement amine NH2; pyridoxine

Question 15

V ou F: Dans les cofacteurs d’oxydoréduction, il y en a toujours un oxydé et un réduit.

Answer 15

Vrai

Question 16

Qu’est-ce que le béribéri?

Answer 16

c’est une déficience de la vitamine thiamine

Question 17

V ou F: Les enzymes changent l’équilibre d’une réaction chimique?

Answer 17

Faux, ne changent pas, elles n’influencent pas la thermodynamique

Question 18

Quelle est l’équation de Michaelis Menten?

Answer 18

v=(vmax*[S])/(km+[S])

Question 19

Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Michaelis Menten?

Answer 19

kmax: concentration à la moitié de vmax
vmax: limite de la courbe (déf mathématique)

Question 20

Comment trouver le kmax et le vmax à partir du graphique de Lineweaver-Burk?

Answer 20

kmax: l’inverse de l’abscisse à l’origine
vmax: l’inverse de l’ordonnée à l’origine

Question 21

V ou F: Plus le Km est élevé, plus la concentration du substrat nécessaire à une activité importante de l’enzyme est élevée.

Answer 21

Vrai, cela traduit en général une affinité faible de l’enzyme pour son substrat

Question 22

V ou F: Plus le Km est faible, plus l’ activité enzymatique maximale est atteinte pour une faible concentration de substrat.

Answer 22

Vrai, L’affinité de l’enzyme pour son substrat est forte. Il s’agit en général d’enzymes sélectives et/ou très actives

Question 23

Que signifie le Vmax?

Answer 23

Vmax est la vitesse de la réaction quand l’enzyme est complètement saturés par le substrat.
Cela indique que les sites de liaison sont constamment réoccupés.

Question 24

Que signifie le Kmax?

Answer 24

concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est la moitié de
sa vitesse maximale

Question 25

Qu’est-ce que la chymotrypsine?

Answer 25

c’est une protéase qui hydrolyse les liens peptidiques à une vitesse de 100 molécules/secondes

Question 26

Nomme 2 enzymes pancréatiques

Answer 26

amylase (sucres complexes) et lipase (lipides, triglycérides en diglycérides en monoglycérides)

Question 27

V ou F: une élévationdetempératureaccroitlavitesse de réaction enzymatique

Answer 27

Vrai seulement dans un intervalle très limité de température

Question 28

L’activité des enzymes ont un pH optimal entre ___________

Answer 28

5,0 et 9,0

Question 29

Quel est le pH du sang?

Answer 29

environ 7,4

Question 30

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

Answer 30

Molécule qui se fixe à une enzyme et interfère avec son activité (poison enzymatique)

Question 31

Qu’est-ce qui caractérise un inhibiteur compétitif?

Answer 31

il ressemble le plus au substrat

Question 32

Quels sont les avantages des complexes plurienzymatiques?

Answer 32

les produits ne diffusent pas dans le milieu
la distance des substrats à traverser est minimale
temps diminué entre les réactions
réaction secondaire moins probables
intermédiaires labiles sont protégés
augmentation de l’efficacité enzymatique

Question 33

Quels sont les désaventages des complexes plurienzymatiques?

Answer 33

les intermédiaires ne peuvent pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique

Question 34

Qu’est-ce qu’un isoenzyme?

Answer 34

Différentes enzymes avec des propriétés chimiques et physiques différentes mais qui catalysent la même réaction.