Examen intra powerpoint 2

Question 1

Comment appelle-t’on un polypeptide à plus de 50 aa?

Answer 1

protéine

Question 2

V ou F: Le dernier aa d’une protéine est modifier pour la protéger?

Answer 2

Vrai, pour s’assurer qu’aucun aa ne s’y rajoute

Question 3

Donner deux classes de protéines.

Answer 3

1- Holoprotéines
2- Hétéroprotéines

Question 4

Qu’est-ce qu’une holoprotéine?

Answer 4

C’est une protéine qui est seulement composée d’aa

Question 5

Qu’est-ce qu’une hétéroprotéines?

Answer 5

C’est une protéine qui est composée d’aa et d’autres molécules fixées de façon covalente

Question 6

Comment appelle-t’on les composés des protéines qui ne sont pas les aa?

Answer 6

groupements prosthétiques

Question 7

Quels sont les classes d’hétéroprotéines?

Answer 7

1- Phosphoprotéines
2- Lipoprotéines
3- Flavoprotéines (FAD)
4- Métalloprotéines
5- Ribonucléoprotéines
6- Glycoprotéines

Question 8

Donner les deux types de protéines.

Answer 8

1- protéines fibreuses
2- protéines globulaires

Question 9

Quelles sont les propriétés des protéines fibreuses?

Answer 9

• fonction statique de structure
• Insoluble dans l’eau
• Ont des répétitions de motifs simples

Question 10

Quelles sont les propriétés des protéines globulaires?

Answer 10

• fonction dynamique
• soluble dans l’eau

Question 11

Comment la cystéine s’attache-t-elle aux autres aa?

Answer 11

elle forme des ponts disulfures

Question 12

Définir la structure primaire d’une protéine?

Answer 12

chaîne de aa

Question 13

Définir la structure secondaire d’une protéine?

Answer 13

structure spaciale adopté par des aa adjacents

Question 14

Définir la structure tertiaire d’une protéine?

Answer 14

structure créée par les interaction entre les chaînes latérales des aa éloignées

Question 15

Définir la structure quaternaire d’une protéine?

Answer 15

structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique (assemblage des protéines entre elles)

Question 16

Quelles sont les forces qui agissent sur la structure secondaire et tertiaire de la protéine?

Answer 16

• structure du lien peptidique (plan et polaire / encombrement stérique favorise la config. trans)
• pont disulfure
• liaison hydrogène
• liaison ioniques
• liaisons hydrophobes

Question 17

V ou F: Il y a un nombre de conformations pour une protéine donnée.

Answer 17

Vrai

Question 18

Avec quoi se fait la liaison peptidique entre 2 aa?

Answer 18

entre le groupement carbonyle et le groupement amine de manière à former une molécule d’H2O (réaction de déshydratation ou condensation)

Question 19

V ou F: La liaison peptidique est plane et rigide avec un caractère de double liaison partielle.

Answer 19

Vrai, ceci empêche la rotation autour du lien peptidique

Question 20

Comment appelle-t-on le diagramme qui permet de visualiser les angles des aa dans la structure d’une protéine?

Answer 20

diagramme de Ramachandran

Question 21

Comment se forme les ponts disulfures?

Answer 21

le soufre de deux molécules de cystéines s’associent pour former une liaison qu’on appelle pont disulfure. Un groupement de deux cystéine se nomme cystine.

Question 22

Entre quelles molécules se font les liaisons non-covalente?

Answer 22

entre les C=O et les N-H des liaisons peptidiques et entre les groupements latérales de certains aa

Question 23

Qu’est-ce qu’une liaison ionique?

Answer 23

liaison non-covalente électrovalentielle entre un radical chargé positivement et un radical chargé négativement (groupement acide et groupement amine)

Question 24

Qu’est-ce qu’une interaction de type force de Van der Waals?

Answer 24

lorsque les aa d’une chaîne latérale hydrophobe non-polaire se rapproche puisqu’ils sont repoussés comme ils ne forment pas de liaisons avec l’eau

Question 25

Les protéines fibreuses alpha sont des protéines _____

Answer 25

élastiques

Question 26

Les protéines fibreuses bêta sont des protéines _____

Answer 26

inextensibles

Question 27

Quel aa a tendence à briser les hélices alpha?

Answer 27

la proline (à cause de son pentose)

Question 28

Décrivez une hélice alpha.

Answer 28

-stabilisée par des liaisons hydrogènes
-chaînes latérales tournées vers l’extérieur (moins encombrement stérique)

Question 29

V ou F: La conformation hélice gauche est plus fréquente et l’hélice plus longue.

Answer 29

Faux, c’est la droite; la conformation gauche est plus courte (4 aa) et est plus rarement rencontrée

Question 30

Quels sont les 2 types de feuillets?

Answer 30

parallèles et anti-parallèles

Question 31

Décrivez un feuillet plissé bêta.

Answer 31

• liaisons peptidiques sont parallèles dans un même plan
  -groupements R sont perpendiculaires au plan du feuillet
  -le feuillet est stabilisé par des liaisons H appartenants aux C et N de la liaison peptidique

Question 32

Décrire l’hélice du collagène

Answer 32

3 hélices gauches s’enroulent pour former une hélice triple droite (crée une résistance à l’étirement)

Question 33

Quel est l’effet du scorbut sur la vitamine C?

Answer 33

carence grave en vitamine C, mauvaise synthèse du collagène puisque l’enzyme prolyl-hydroxylase fonctionne modérément ou peu

Question 34

Qu’est-ce qu’un coude bêta?

Answer 34

C’est une séquence de 4 aa qui permet à une chaîne de changer de direction (glycine ou proline)

Question 35

Qu’est-ce qu’une pelote statistique (random coil)?

Answer 35

C’est une structure non-ordonnée, qui n’a pas de forme géométrique régulière dans l’espace mais qui peut être très importante dans l’activité d’une protéine. ATTENTION, ce n’est tout de même pas n’importe quoi.

Question 36

Que font les chaperons moléculaires?

Answer 36

jouent un rôle dans l’assemblage ou le repliement des protéines sans en faire partie, empêche le repliement prématuré et peut accéléré le repliement

Question 37

Qu’est-ce qui peut amener la dénaturation d’une protéine?

Answer 37

variation de pH
augmentation de la température
agents chaotrophes
détergents
agents réducteurs
la simple dilution ou agitation

Question 38

Qu’est-ce qu’une protéine allostérique?

Answer 38

c’est une protéine dont L’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule appelée modulateur allostérique (peut être effecteur ou inhibiteur)

Question 39

Qu’est-ce qu’une protéine monomérique?

Answer 39

C’est une protéine qui n’a pas de structure quaternaire

Question 40

Pourquoi est-ce que l’hémoglobine foetale va chercher plus d’oxygène?

Answer 40

c’est une question d’affinité, comme son affinité est élevée elle permet d’extraire l’O2 du sang placentaire, or elle est si importante qu’elle n’arrive pas à s’en détâcher pour la livrer aux tissus après la naissance. c’est pourquoi une autre hémoglobine vient dominer (myoglobine)

Question 41

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

Answer 41

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène lors d’une augmentation de la pression partielle en CO2 ou d’une diminution de pH.

le CO2 se lie à l’extrémité des 4 chaînes de globines
H+ se lie à l’histidine 146 de la bêta-globine
le CO2 est facilement libéré par simple compétition avec l’Oxygène

Question 42

Qu’est-ce que le BPG?

Answer 42

c’est un modulateur allostérique qui stabilise la forme désoxyhémoglobine et qui est accru lors d’un manque d’oxygène dans les tissus

Question 43

Qu’est-ce qu’une drépanocytose?

Answer 43

La drépanocytose, aussi appelée anémie falciforme, est une maladie génétique héréditaire touchant les globules rouges (ou hématies). Elle est caractérisée par une anomalie de l’hémoglobine, principale protéine du globule rouge. (mutation d’un acide glutamique en valine ce qui forme une pièce adhésive).

Question 44

Qu’est-ce qu’un prion?

Answer 44

C’est une protéine dont la conformation est anormale qui transmet sa conformation anormale

Question 45

Quelles maladies chez l’homme découlent de prions?

Answer 45

maladie de kuru
maladie de Creutzfeldt-Jakob
maladie de Gertsmann-Straussler-Scheinder