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Biologie cellulaire 1 > Examen final > Flashcards

Examen final Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que le cytosquelette?

A

Réseaux complexes de filaments protéiques présents dans tous le cytoplasme

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2
Q

Le cytosquelette permet aux cellules eucaryotes de faire quoi?

A
  • S’adapter aux changements morphologiques

- Effectuer des mouvements coordonnés

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3
Q

Le cytosquelette peut être comparé à quoi?

A

Le squelette osseux qui supporte le corps humain

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4
Q

Vrai ou Faux? Le cytosquelette est une structure rigide et stable puisqu’il s’apparente au squelette osseux humain

A

Faux. Le cytosquelette est une structure dynamique en réorganisation constante.

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5
Q

Comment se nomment les protéines fibrillaires du cytosquelette?

A

Les fibrilles

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6
Q

Quels sont les 3 types de filaments du cytosquelette?

A
  • Microfilaments
  • Microtubules
  • Filaments d’intermédiaires
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7
Q

Sur quels types de filaments les protéines motrices peuvent se déplacer?

A
  • Microfilaments

- Microtubules

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8
Q

Quels sont les protéines motrices associées au microfilament et au microtubule?

A
  • Myosines (microfilaments)

- Kinésines et dynéines (microtubules)

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9
Q

Les filaments se situent dans trois compartiments cellulaires. Lesquels?

A
  • Cytosol
  • Nucléoplasme
  • Périphérie de la cellule sous la membrane plasmique
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10
Q

Quels sont les 2 types de monomères à la base des polymères fibreux du cytosquelette?

A
  • Monomères globulaires pour le MFA et les MT

- Monomères fibreux pour les FI

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11
Q

Les éléments du cytosquelette existent sous 3 formes à l’équilibre dans la cellule. Quelles sont ces formes?

A
  • Monomères libres néosynthétisés ou issus de la dépolymérisation
  • Polymères instables puisque leur fréquence polymérisation/dépolymérisation est élevée
  • Polymères stables grâce à leurs interactions avec des protéines associées
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12
Q

Quels sont les trois phases de polymérisation du cytosquelette?

A
  • Phase de latence
  • Phase de croissance
  • Phase d’équilibre
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13
Q

Quels sont les grands rôles du cytosquelette?

A
  • Structure et support
  • Transport intracellulaire
  • Contraction et motilité
  • Organisation spatiale
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14
Q

Donnez des exemples de cellules utilisant le cytosquelette pour leur fonction? Quels sont ses fonctions?

A
  • Cellules sécrétrices: Support pour diriger les vésicules vers un pôle
  • Cellules nerveuses: Neurofibrilles servent de rails aux vésicules qui voyagent
  • Cellules musculaires: Myofibrilles qui constituent un sarcomère qui peut se raccourcir ou s’allonger.
  • Cellules macrophages: Pseudopodes pour la phagocytose
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15
Q

Qu’est-ce qui différencie les filaments intermédiaires des autres au niveau de leur polymérisation?

A

Les MT et les MFA ajoutent les monomères à l’extrémité + tandis que les FI s’ajoutent à l’intérieur

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16
Q

Vrai ou Faux? Les végétaux possèdent des filaments intermédiaires.

A

Faux

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17
Q

Comment a-t-on pu découvrir les mécanismes de régulation des fonctions du cytosquelette? Donnez des exemples

A

Mise en évidence par des maladies.
Cardiomyopathies: Défauts de l’appareil contractile du cœur
Cancer: Mobilité non régulée des métastases

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18
Q

Où se retrouvent les filaments d’actine dans les cellules épithéliales?

A
  • Ceinture adhérente associée aux jonctions adhérentes
  • Axes des microvillosités
  • Cortex cellulaire (Forme de la cellule)
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19
Q

Comment appelle-t-on les MFA dans les cellules migratrices?

A
  • Filipodes

- Lamélipodes

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20
Q

Dans quels types de cellules retrouve-t-on des MFA?

A

Presque toutes les cellules humaines mais surtout:

  • Cellules épithéliales
  • Cellules migratrices
  • Cellules avec fibres de stress
  • Phagocytes
  • Cellules en division
  • Cellules musculaires
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21
Q

Les MFA dans une cellule en division forment:

A

L’anneau contractile

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22
Q

Comment se nomme la protéine intracellulaire prépondérante dans la cellule eucaryote?

A

L’actine

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23
Q

Combien de gènes codent pour l’actine humaine?

A

6

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24
Q

Vrai ou Faux? Les gènes codant pour l’actine sont très conservés dans l’évolution

A

Vrai. 93% d’identités

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25
Q

Nommez les 3 isoformes de l’actine et où les retrouve-t-on?

A
  • Actine alpha: Cellules musculaires
  • Actine beta: Cellules non musculaires (cortex cellulaire)
  • Actine γ: Cellules non musculaires (fibres de stress)
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26
Q

Comment appelle-t-on l’actine sous forme de monomère globulaire et sous sa forme de polymère fibreux?

A
  • Monomère globulaire: Actine G

- Polymère fibreux: Actine F

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27
Q

Avec quoi l’actine G doit être complexé afin de se lier à l’extrémité +?

A
  • Mg2+
  • ATP (facteur plus important in vivo)
  • Ca2+ via la gelsoline
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28
Q

Qu’arrive-t-il in vitro lorsqu’on ajoute des ions Mg2+, K+, Na+?

A

-Polymérisation de l’actine G en actine F

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29
Q

Comment peut-on favoriser la dépolymérisation de l’actine F en laboratoire?

A

Abaissement de la force ionique de la solution

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30
Q

Pourquoi dit-on que l’actine F est une structure polaire?

A

L’extrémité + possède une croissance rapide tandis que l’extrémité - possède une croissance lente.

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31
Q

Quelle est la structure d’un filament d’actine F?

A

Le filament est composé de 14 sous-unités d’actine G qui s’associe avec 14 autres actine G pour former une structure de double brin hélicoïdale. Il y a 4 points de contacts entre les 2 brins

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32
Q

Quels sont les 3 étapes de polymérisation des MFA in vitro?

A

1- Phase de nucléation
2- Phase d’élongation
3- Phase stationnaire

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33
Q

Que représente la phase de nucléation?

A

Création d’une amorce qui contient 3 actines G.

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34
Q

Que représente la phase d’élongation?

A

Le polymère d’actine F s’allonge ce qui diminue la concentration d’actine G.

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35
Q

Que représente la phase stationnaire?

A

Les monomères d’actine G s’associe et se dissocie aux extrémités sans changement de la masse totale du filament.

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36
Q

Vrai ou Faux? L’extrémité + représente l’endroit d’ajout des monomères d’actine G tandis que l’extrémité - représente l’endroit de dissociation des polymères d’actine F

A

Faux. Les 2 endroits ont présence d’association et de dissociation. Seulement, l’extrémité + a davantage d’association que de dissociation. Tandis que l’extrémité - a davantage de dissociation que d’association

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37
Q

Qu’est-ce que la concentration critique?

A

Concentration d’actine minimum pour la formation de filaments

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38
Q

Est-ce que c’est l’association ou la dissociation qui dépend de la concentration critique?

A

L’association

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39
Q

Qu’est-ce qui permet la dépolymérisation du MFA?

A

Hydrolyse de l’ATP en ADP + Pi

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40
Q

Comment peut-on appelé le phénomène créé par le mouvement constant des filaments d’actine?

A

Effet “treadmilling”

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41
Q

Comment le filament d’actine peut-il se déplacer s’il y a de l’association et de la dissociation constante?

A

L’association est plus importante à l’extrémité + tandis que la dissociation est plus importante à l’extrémité -. Un peu comme des morceaux de bois qu’on met sous un bateau pour le déplacer sur le sol.

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42
Q

Quel est le rôle de la protéine profiline?

A
  • Permet de lier l’ATP au monomère d’actine G
  • Empêche l’actine G de se lier à l’extrémité -.
  • Protéine de liaison pour d’autres protéines riches en proline.
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43
Q

Quel est le rôle de la protéine cofiline?

A

-Association à l’actine-ADP du filament qui change la torsion du filament pour favoriser la dissociation

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44
Q

Quel est le rôle de la thymosine-β4?

A

-Réservoir d’actine pour la polymérisation en séquestrant l’actine G-ATP l’empêchant de se lier à l’extrémité +.

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45
Q

Nommez 2 protéines qui ont des effets antagonistes sur la polymérisation de l’actine?

A

Thymosine-Profiline

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46
Q

Quels sont les 2 classes de protéines régulants la formation de l’actine en agissant comme une coiffe?

A

Protéines se liant à l’extrémité + ou à l’extrémité -.

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47
Q

Quelles sont les protéines du côté + qui agissent comme des coiffes?

A
  • CapZ

- Gelsoline

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48
Q

Quel est le rôle du calcium par rapport à la gelsoline?

A

Le calcium se fixe à la gelsoline ce qui permet un changement de conformation qui permet à la gelsoline de se fixer au bord du filament.

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49
Q

Quelle est la protéine se liant à l’extrémité (-) du polymère d’actine F?

A

Tropomoduline

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50
Q

Comment fonctionne la tropomoduline?

A

Elle se lie avec la tropomyosine pour la stabiliser le long du filament. Elle se lie donc à la fois à l’actine et à la tropomyosine.

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51
Q

Quelle est l’étape limitante dans la formation des filaments?

A

Formation de l’amorce (3 actines G)

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52
Q

Quelles sont les 2 protéines formant des réseaux de filaments?

A
  • Formine

- Complexe Arp2/3

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53
Q

Quel famille protéique forme des réseaux ramifiés?Parallèles?

A

Parallèles: Formines

Ramifiés: Complexe Arp 2/3

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54
Q

Expliquez le fonctionnement des formines pour assembler des filaments?

A
  • Il y a liaison de 2 formines différentes de façon que leurs 2 domaines FH2 forment un Tore.
  • Ensuite, le complexe peut lier 2 monomères d’actine de façon que l’extrémité (+) soit dans l’anneau.
  • Le domaine FH1 permet de recruter les complexes profiline-actine-ATP ayant un domaine riche en proline.
  • La formine empêche la fixation de CapZ qui empêcherait la croissance du filament
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55
Q

Comment la formine est régulée? Comment se présente-t-elle lorsqu’elle est inactive?

A

La formine est régulée par la protéine Rho-GTP qui peut se lier à elle et l’activer. La formine est repliée sur elle-même quand elle est inactive (N et C-terminal sont liés en partie)

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56
Q

Vrai ou Faux? Rho est une protéine membranaire a activé GTPasique

A

Vrai

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57
Q

Rho-GDP se lie à quel domaine de la formine pour l’activer?

A

Elle ne se lie à aucun domaine puisque GDP = inactif. C’est Rho-GTP qui se lie au domaine RBD de la formine.

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58
Q

Vrai ou Faux? La régulation de la formine se fait uniquement via la protéine Rho

A

Faux. Il y a d’autres régulations possibles avec la phosphorylation par exemple.

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59
Q

Vrai ou Faux? Le complexe Arp 2/3 possède 7 sous-unités dont 2 sont apparentés à la formine

A

Faux. Il possède bien 7 sous-unités dont 2 qui sont apparentés à l’actine

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60
Q

Quel est le rôle de NPF (Nucleation Promoting Factor)?

A

-Favoriser la nucléation

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61
Q

Les actines monomériques se lient à quel endroit sur NPF?

A

Domaine WH2

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62
Q

Le complexe Arp 2/3 se lie où sur le NPF?

A

Le complexe se lie au domaine A.

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63
Q

Comment le complexe Arp 2/3 peut se fixer à un filament de l’actine?

A

Suite à sa liaison à NPF, Arp 2/3 change de conformation ce qui engendre sa fixation au bord du filament d’actine

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64
Q

Une fois le complexe Arp 2/3 lié à l’actine comment se passe l’élongation du brin d’actine?

A

Une fois fixé, les actines fixés sur le domaine WH2 de NPF peuvent se lier au complexe Arp 2/3 qui déclenche l’assemblage de l’extrémité (+).

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65
Q

Quel est le NPF le plus connue? Pourquoi?

A

WASp est le NPF le plus connue étant lié au syndrome Wiskott-Aldrich.

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66
Q

Qu’est-ce qui est défaillant dans le syndrome Wiskott-Aldrich? Quels sont les symptômes?

A 
Maladie génétique liée à l'X où le WASp est muté.
Symptômes:
-Thrombopénie
-Eczéma
-Déficience immunitaire
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67
Q

Quel est le point commun entre la formine et WASp?

A

Dans leur forme inactive, les 2 sont repliées sur eux-mêmes

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68
Q

Qu’est-ce qui active WASp?

A

Il faut que Cdc42 soit activé. C’est-à-dire qu’il doit y avoir:
1- Activation de PI (4,5) P2 via le domaine B de WASp
2- Fixation du GTP à Cdc42 entraîne sa liaison à WASp via le domaine RBD qui est alors actif et peut activer Arp 2/3. (VOIR PHOTO PWP slide 36)

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69
Q

WASp et Arp 2/3 sont impliqués dans quel processus cellulaire?

A

Endocytose

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70
Q

Comment les filaments d’actine sont organisés dans les fibres de stress?

A

Ils sont parallèles et les espaces entre les filaments sont larges. Espace maintenus par les alpha-actinine. Espace assez large pour laisser passer la myosine.

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71
Q

Comment les filaments d’actine sont organisés dans le cortex cellulaire?

A

Réseau lâche et flexible comme un filet de pêche

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72
Q

Comment les filaments d’actine sont organisés dans les filopodes?

A

Parallèles et rapprochés. Espace maintenus par les fascines

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73
Q

Quelles sont les caractéristiques de la fimbrine?

A

Fimbrine:

  • Microvillosités
  • 2 domaines de liaison à l’actine
  • 1 site de liaison au calcium
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74
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’alpha-actinine?

A 
Alpha-actinine:
-1 site de liaison à l'actine
-1 site de liaison au calcium
-Association en dimère
(Présence dans Fibres de stress, Lignes musculaires Z)
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75
Q

Quelles sont les caractéristiques de la spectrine?

A

Spectrine
-1 domaine de liaison à l’actine + 1 polypeptide
-Association en tétramère
(Présence dans Fibres de stress, Lignes musculaires Z, Cortex)

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76
Q

Quelles sont les caractéristiques de la filamine?

A

Filamine
-2 domaines de liaison à l’actine
-Longue région flexible
(Présence dans Fibres de stress et bords frontaux)

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77
Q

Quelles sont les caractéristiques de la dystrophine?

A
  • 1 domaine de liaison à l’actine côté N-terminal et un domaine de liaison C-terminal qui se lie à des protéines de la membrane
  • Longue région flexible.
  • Présence dans les fibres de stress et les bords frontaux
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78
Q

Quels sont les 5 protéines assurant l’organisation de l’actine F?

A
  • Fimbrine
  • Alpha-actinine
  • Spectrine
  • Filamine
  • Dystrophine
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79
Q

Donnez un exemple de protéine membranaire permettant la liaison de la dystrophine?

A

Dystroglycane

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80
Q

Quelles sont les protéines assurant l’organisation de l’actine retrouvés dans les globules rouges?

A

6 spectrines

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81
Q

Comment le globule peut-il résister à la pression et être aussi flexible?

A

La spectrine forme un réseau en filet de pêche. La spectrine est également accroché à la membrane par les ankyrines et par la protéine Band 4.1

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82
Q

Quels sont les rôles des protéines d’ankyrines et Band 4.1?

A

Ankyrine: Connections entre la spectrine et la protéine transmembranaire bande 3
Band 4.1: Connections entre la spectrine et l’actine F ou la protéine transmembranaire Glycophorine C.

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83
Q

Qu’est-ce que la myosine?

A

Une protéine motrice capable de convertir l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP en travail mécanique

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84
Q

Combien de classes de myosines existent-ils?

A

20

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85
Q

Quels sont les 3 fonctions principales des myosines?

A

Myosine II: Contraction musculaire
Myosine V: Transport des vésicules le long de l’actine
Myosine I: Associé à la membrane pour endocytose

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86
Q

De quoi est composé l’ultrastructure de la myosine II?

A

6 polypeptides:
2 chaînes lourdes (tête + queue)
4 chaînes légères (2 essentielles et 2 régulatrices)

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87
Q

Quelle est la fonction des têtes de myosines?

A

Site de liaison avec l’actine

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88
Q

Que représente le fragment S1 de la tête de myosine?

A

Activité ATPasique dépendante de l’actine

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89
Q

Quel est le sens de déplacement des myosines le long de l’actine?

A

Toujours vers l’extrémité (+) des filaments d’actine

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90
Q

Comment se nomme une cellule musculaire? Quels sont ces dimensions?

A

Une cellule musculaire est appelée myocyte ou fibre musculaire. 100 mm de longueur et de 10 à 100 um d’épaisseur

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91
Q

Pourquoi les myocytes squelettiques contiennent plus d’un noyau?

A

Elles proviennent de la fusion des myoblastes pendant le développement embryonnaire

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92
Q

Quels sont les fibres contractiles retrouvés dans un muscle squelettique?

A
  • Actine

- Myosine

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93
Q

Comment se nomme l’unité contractile d’une myofibrille?

A

Sarcomère

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94
Q

Que contient les bandes I, H et A?

A

Bande I: Actine
Bande H: Myosine
Bande A: Actine et Myosine

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95
Q

Quelle bande devient plus grande lors d’une contraction musculaire?

A

Bande A, Bande I et H diminuent de longueur.

Bande A reste de la même longueur tandis que bande I et H diminuent de longueur

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96
Q

Qu’est-ce que la tropomyosine (TM)?

A

C’est une molécule sous forme de corde d’environ 40 nm de longueur qui cache les sites de liaison de 7 actines

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97
Q

Qu’est-ce que la troponine (TN)?

A

C’est une molécule associée à la tropomyosine. Elle est composée de 3 sous-unités (TN-T, TN-I et TN-C)

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98
Q

Quels sont les rôles assurés par les 3 sous-unités de la troponine (TN)?

A

TN-C:

  • Site de liaison du Ca2+
  • Contrôle la position de la TM à la surface du filament d’actine par les sous-unités TN-T et TN-I.
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99
Q

Quels sont les 2 positions que la tropomyosine peut adopter? Comment ces positions sont régulées?

A

-État détendu (absence de calcium): La tropomyosine bloque la liaison actine-myosine
-État contracté (présence de calcium): Déplacement de la tropomyosine grâce à TN-C permettant la liaison actine-myosine.
La régulation est faite par la présence ou non du calcium qui agit sur la troponine qui à son tour agit sur la tropomyosine.

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100
Q

Qu’est-ce que la nébuline? Son rôle?

A

C’est une protéine qui contrôle le nombre de monomères d’actine G formant le filament d’actine F.

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101
Q

Combien de myosines constituent le filament épais du sarcomère?

A

Une centaine de myosines

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102
Q

Quelle est la protéine la plus volumineuse des vertébrés? Combien d’acides aminés?

A

La titine avec 38 000 acides aminés

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103
Q

Quel est le rôle de titine?

A

C’est une protéine très élastique qui s’étire à la manière d’un ressort pour éviter la scission du sarcomère.
Elle permet aussi de préserver la position correcte des filaments de myosine au centre durant la contraction.

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104
Q

Combien de temps dure chaque cycle d’activité mécanique?

A

Environ 50 ms

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105
Q

Lors du cycle de liaison actine-myosine, quel est le rôle de l’ATP?

A

L’ATP permet de détacher les têtes de myosines des filaments d’actine.

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106
Q

Qu’arrive-t-il lors de la mort au niveau des sarcomères?

A

Il y a une raideur musculaire cadavérique puisque les têtes de myosines demeurent attachées aux filaments d’actine sans ATP.

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107
Q

Que se passe-t-il suite à l’hydrolyse de l’ATP par la myosine?

A

Rotation du cou (Avancement)

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108
Q

Résumez le cycle de contraction musculaire au niveau de l’attachement actine-myosine

A

1- En présence de calcium, les sites de l’actine sont libérés ce qui permet l’attachement de la myosine-ADP.
2- Une fois lié à l’actine, la myosine libère l’ADP ce qui cause un glissement de l’actine (contraction)
3- Après le glissement, la liaison de l’ATP avec la tête de myosine crée la rupture du pont d’union.
4- L’hydrolyse de l’ATP en ADP + Pi crée un changement de conformation qui permet à la myosine de se redresser et d’attendre la libération des sites de l’actine pour recommencer un cycle

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109
Q

Qu’est-ce qu’un pont d’union?

A

Liaison entre Myosine-Actine

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110
Q

Où retrouve-t-on l’actine/myosine autres que les cellules musculaires? Utile pour quel phénomène?

A

Présence au niveau des jonctions adhérentes, des fibres de stress et de l’anneau contractile. Utile pour la cytodiérèse

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111
Q

Quelle est la différence entre actine/myosine entre les cellules musculaires et non musculaires?

A

Cellules musculaires: Réseau plus organisé que dans les cellules non musculaires

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112
Q

Comment se fait la régulation de actine/myosine dans les cellules non musculaires?

A

Via un contrôle par phosphorylation de la myosine

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113
Q

Quels types de fibres du cytosquelette interviennent lors de la mitose?

A
  • Microtubules et protéines associées

- Actine et myosine (anneau contractile)

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114
Q

Quels types de fibres du cytosquelette interviennent lors de la cytodiérèse?

A

Anneau contractile grâce à l’actine et la myosine

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115
Q

Quels types de protéines (enzymes) activent ou inhibent la formation du complexe actine-myosine?

A

Activation: Kinase
Inhibition: Phosphatase

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116
Q

Vrai ou Faux? La myosine V intervient au niveau de la migration cellulaire?

A

Faux, c’est la myosine II qui permet de faire suivre la queue avec le reste de la cellule

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117
Q

Les filaments d’actine sont présents au niveau de quelles jonctions?

A
  • Jonctions serrées
  • Jonctions adhérentes
  • Plaques d’adhérences
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118
Q

Quel est le rôle de l’actine dans les jonctions serrées?

A

Elle permet de soutenir les protéines d’ancrages qui maintiennent les cellules adjacentes près l’une de l’autre.

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119
Q

Nommez des protéines d’ancrage faisant partie des jonctions adhérentes?

A

-Caténine, Vinculine et alpha-caténine

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120
Q

Quel élément est essentiel à l’établissement des jonctions adhérentes?

A

Le calcium

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121
Q

Expliquez comment une jonction adhérente s’établit?

A

Le calcium se fixe sur les cadhérines afin de les rendre rigide et de leur permettre de se lier une à l’autre.

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122
Q

Quelle partie de la cadhérine est extracellulaire permettant la création de jonctions adhérentes?

A

La partie extracellulaire N-terminal qui contient 5 domaines (EC1 à EC5 - 110 acides aminés)

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123
Q

Quelle protéine est impliquée dans les plaques d’adhérences?

A

Intégrines

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124
Q

Quel est le rôle de la fibronectine?

A
  • Organiser la matrice extracellulaire

- Favoriser l’adhérence des cellules à la matrice extracellulaire

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125
Q

Quelles sont les 3 toxines des filaments d’actine?

A
  • Latrunculine
  • Cytochalasines
  • Phalloïdines
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126
Q

Comment agit la latrunculine?

A

Entraîne une dépolymérisation des FA indirectement puisqu’elle se lie aux monomères d’actine.

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127
Q

Comment les cytochalasines agissent?

A

Ils bloquent la polymérisation d’actine en se fixant sur l’extrémité (+). Engendre une dépolymérisation des FA

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128
Q

Comment agissent les phalloïdines?

A

Ils bloquent la dépolymérisation des FA en se fixant sur le côté ce qui crée un effet stabilisateur.

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129
Q

Quel est le remède aux phalloïdines? Quel est la réflexion derrière ceci?

A

Manger des grandes quantités de viande crue. L’actine contenue dans la viande piègera les phalloïdines ce qui baisse la toxicité

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130
Q

Qu’est-ce que la toxine ACD (Actine Cross-linking Domain)?

A

C’est une toxine produite par des bactéries pathogènes (cholerae) qui est spécifique à l’actine. Cette toxine transforme l’actine cytoplasmique en oligomères toxiques ce qui inhibe la polymérisation en actine F.

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131
Q

Vrai ou Faux? Une minorité des cellules est appelée à mourir dans leur développement?

A

Faux. Une majorité est appelée à mourir

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132
Q

Combien de cellules engagent un cycle de programme de mort cellulaire chaque jour? Proportion?

A

10^8, ce qui équivaut à 1 cellule/1 000 000

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133
Q

Quels sont les 4 formes de mort cellulaire?

A
  • Nécrose
  • Autophagie
  • Apoptose
  • Sénescence
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134
Q

Qu’est-ce que la nécrose?

A

Mort accidentelle dû à un événement extérieur. Se caractérise par une réaction inflammatoire puisque le contenu cellulaire relargué dans la matrice extracellulaire endommage les tissus environnants

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135
Q

Qu’est-ce que l’apoptose?

A

Mort programmée qui dépend des caspases. Aucune inflammation puisque rien n’est relâché dans la matrice extracellulaire.

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136
Q

Qu’est-ce que l’autophagie?

A

Façon de survivre dans un environnement défavorable. Aboutit à la mort si le processus se prolonge. Indépendante des caspases.

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137
Q

Qu’est-ce que la sénescence?

A

Arrêt de la réplication qui aboutit à la mort

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138
Q

Qu’est-ce qui distingue l’apoptose de l’autophagie?

A

L’apoptose dépend des caspases tandis que l’autophagie est indépendante

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139
Q

Quelles sont les 2 voies de mort cellulaire programmée?

A
  • Apoptose

- Mort autophagique

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140
Q

Quelle est la voie de mort cellulaire qui n’est pas régulée?

A

-Nécrose

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141
Q

Vrai ou Faux? Le message qui induit l’apoptose est indiqué par des protéines

A

Vrai. L’apoptose est génétiquement régulé

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142
Q

Quelles sont les étapes de l’apoptose?

A

1- Stimulus apoptotique
2- Corps apoptotiques (Fragmentation)
3- Signaux de reconnaissance et phagocytose des corps apoptotiques

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143
Q

Nommez les 3 événements arrivant lors de stimulus apoptotiques?

A
  • Rétrécissement cellulaire
  • Condensation de la chromatine
  • Intégrité des membranes et organelles
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144
Q

Quel est le seul processus de mort cellulaire réversible?

A

L’apoptose (autophagie aussi)

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145
Q

Comment peut-on guérir de la nécrose?

A

Il faut retirer le tissu endommagé sinon cela se propage dans les tissus adjacents

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146
Q

Qu’est-ce qui peut entraîner l’apoptose?

A
  • Stimulus physiologiques: Absence de facteurs de croissance, de cytokines, ischémie, agents pathogènes
  • Stimulus non physiologiques: Radiations, corticoïdes, chimiothérapies
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147
Q

Qu’est-ce qui peut entraîner la nécrose?

A

-Stimulus non physiologiques: Stress métaboliques, Poisons métaboliques, Ischémie

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148
Q

Quels sont les 3 rôles importants joués par la mort cellulaire programmée?

A
  • Développement embryonnaire
  • Fonctionnement du système immunitaire
  • Homéostasie cellulaire et tissulaire
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149
Q

Donnez un exemple relatant l’importance de la mort cellulaire programmée dans l’embryogénèse

A

Formation de doigts sinon nous aurions des palmes au main

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150
Q

Quel processus procède à l’élimination de plus de 50% des neurones?

A

La synaptogenèse

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151
Q

Dans quels cas un neurone va se suicider?

A

1- S’Il ne rencontre rien avec quoi établir une connexion

2- S’il rentre en contact avec une cellule non-partenaire

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152
Q

Vrai ou Faux? La synapse se faisant entre un neurone X et Y est définit génétiquement.

A

Faux, la génétique définit l’emplacement des neurones mais la synapse entre 2 neurones est le fruit du hasard

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153
Q

Vrai ou Faux? La moelle osseuse produit 4 à 5 fois plus de lymphocytes B que ceux nécessaire?

A

Vrai

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154
Q

Quel est le rôle de la mort cellulaire au niveau du thymus?

A

Il mature et sélectionne les lymphocytes T. Seulement 10% ne seront pas détruits

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155
Q

Pourquoi les ganglions s’hypertrophient lors d’une infection?

A

Multiplication des lymphocytes

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156
Q

Que se passe-t-il avec les glandes mammaires après l’allaitement?

A

Elles sont détruites en partie par apoptose.

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157
Q

Quelles sont les 3 phases de l’apoptose?

A
  • Phase d’initiation
  • Phase de décision
  • Phase de dégradation
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158
Q

Jusqu’à quel moment le processus d’apoptose est réversible?

A

Jusqu’à l’action des effecteurs. Soit les caspases effectrices et des nucléases

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159
Q

Vrai ou Faux? La phase de dégradation est modulable par des facteurs anti-apoptotiques

A

Faux, c’est la phase d’initiation et de décision qui est modulable par des facteurs anti-apoptotiques

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160
Q

Quels sont les principaux acteurs moléculaires de l’apoptose?

A
  • Récepteurs membranaires de mort
  • Protéines de la famille Bcl-2
  • Protéines cytoplasmiques (Apaf-1 Caspases, régulatrice (IAP), Récepteur leurre (FLIP))
  • Protéines mitochondriales (Cytochrome C, régulatrice (Smac/DIABLO))
  • Protéine p53
  • Caspases
161
Q

Quels sont les 3 voies qui induisent l’apoptose?

A

1- Voie extrinsèque (récepteur de mort)
2- Voie intrinsèque (mitochondrie)
3- Voie du RE (réponse à un stress)

162
Q

Par quoi les 2 voies d’induction d’apoptose sont régulés?

A

Par des signaux intra et extracellulaires

163
Q

Qui sont les acteurs directs de la mort cellulaire? Activés par?

A

Les caspases sont activés par les 3 voies d’induction de l’apoptose

164
Q

Décrivez le fonctionnement de la voie extrinsèque

A

L’activation de cette voie se fait grâce à la fixation de ligands sur des récepteurs de surface de la cellule (récepteur de mort).
Puis, il y a l’activation de caspases initiatrices via un changement de conformation d’un domaine DD (FADD, TRADD) qui à son tour active des caspases effectrices.

165
Q

Donnez un exemple de ligand pour les récepteurs de mort

166
Q

Comment se nomme la superfamille des récepteurs de mort?

A

TNF-R (Tumor Necrosis Factor Receptor)

167
Q

Nommez 3 récepteurs inclus dans les TNF-R (Tumor Necrosis Factor)?

A
  • Récepteur Fas
  • Récepteur TRAIL
  • Récepteur (TNFR-1, TNFR-2)
168
Q

Qu’arrive-t-il suite à la liaison du ligand au récepteur de mort?

A

La liaison du ligand active la procaspase en caspase active via des protéines adaptatrices

169
Q

Comment se nomment les protéines adaptatrices capables de lier la pro caspase 8?

A
  • TRADD

- FADD

170
Q

Quel est le rôle de la protéine FLIP?

A

C’est une protéine qui entre en compétition avec la caspase 8 et 10 afin d’empêcher l’apoptose

171
Q

Quels sont les rôles de la mitochondrie dans l’apoptose?

A

-Intégration et propagation des signaux de mort activés par des facteurs endogènes

172
Q

La voie intrinsèque est activée par?

A
  • Signaux de stress cellulaire (radiations, irradiations, dommages à l’ADN, privation en facteurs de survie,…)
  • Oncoprotéines
  • Protéines suppresseurs de tumeurs (p53, protéines virales)
173
Q

Quel est le point de non-retour dans le processus d’apoptose? Soyez précis

A

Perméabilisation de la membrane mitochondriale et le largage de protéines dans le cytosol dont le cytochrome C

174
Q

Quelle est la seule protéine mitochondriale ayant un effet sur l’activation des caspases?

A

Cytochrome C

175
Q

Qu’est-ce que les SIMPs?

A 
Soluble Inter Membrane Mitochondrial proteins.
Comprend:
-AIF
-EndoG
-Cytochrome C
176
Q

La régulation de la voie intrinsèque implique une réception du signal faisant intervenir des protéines régulatrices. Lesquelles? Quelles sont leurs rôles?

A

Pro-apoptose: Bax et Bak
Anti-apoptose: Bcl-2 et Bcl-XL
Ces 4 protéines appartiennent de la famille Bcl-2

177
Q

Quel est le fonctionnement de la protéine Bax?

A

Suite à un stress apoptotique, l’extrémité C-terminale de Bax change de conformation et s’accroche à la membrane externe des mitochondries afin de la perforer et laisse sortir le cytochrome C

178
Q

Comment agiraient Bcl-2 et Bcl-XL?

A

Prévention de la perforation en bloquant la formation de pores ou en stabilisant la bicouche lipidique de la membrane externe

179
Q

Quelles sont les 3 fonctions biologiques de la famille Bcl-2?

A
  • Capacité de formation des dimères
  • Localisation cellulaire
  • Profil d’expression cellulaire
180
Q

Vrai ou Faux? La famille Bcl-2 ne participe pas à la décision d’entrée en apoptose puisqu’elles ne font que transmettre un signal

A

Faux. Elle participe à la décision d’entrée en apoptose surtout dans la voie intrinsèque

181
Q

Quels sont les 3 hypothèses quant au fonctionnement de Bax?

A
  • Induction du relargage du cytochrome C par la formation de pores
  • Perméabilisation mitochondriale par une interaction avec PTP (Permeability Transition Pore)
  • Participe à la formation de canaux chimériques avec VDAC (Voltage Dependant Anion Channel)
182
Q

Quel est la certitude quant au fonctionnement de Bax?

A

-Perméabilisation de la membrane mitochondriale

183
Q

Quels sont les 3 SIMPs qui sortent de la mitochondrie lors de la perméabilisation?

A
  • Cytochrome C
  • AIF (Apoptose Induced Factor)
  • EndoG (endonucléase G)
184
Q

Décrivez le processus de formation du cytochrome C

A

Le cytochrome C est synthétisé sous forme inactive et est importé dans la mitochondrie où il subit une maturation

185
Q

Quand est-ce que la voie mitochondriale dépendante des caspases a lieu?

A

Après le relargage du cytochrome C

186
Q

Quelle est la fonction du cytochrome C à part dans l’apoptose?

A

Il transporte les électrons entre les complexes III et IV de la chaîne respiratoire

187
Q

Vrai ou Faux? Le cytochrome C sort de la membrane interne où il se situe pour être expulsé dans le cytoplasme.

A

Faux, c’est seulement la fraction soluble qui est expulsé dans le cytoplasme

188
Q

Pourquoi la partie intermembranaire du cytochrome C reste dans la membrane interne après perméabilisation de la membrane?

A

Pour assurer un apport en ATP nécessaire à la réalisation de l’apoptose

189
Q

Le cytochrome active:

A

Une caspase initiatrice, la caspase 9.

190
Q

Quel est le rôle de l’apoptosome?

A

Recruter et activer les caspases effectrices 3 et 7.

191
Q

Combien de sous-unités contient l’apoptosome?

A

7 sous-unités

192
Q

Quelle partie précise de l’apoptosome active les procaspases 9?

A

Les domaines CARD (CAspase Recruitment Domain)

193
Q

La phase de dégradation est caractérisée par des protéases. Lesquels?

A

Les caspases

194
Q

D’où vient l’appellation caspase?

A

Ces protéases possèdent une cystéine dans leur site actif et ils clivent après des résidus d’acide aspartique. Donc, Cystein-ASPartate proteASE.

195
Q

Combien de caspases compte-on dans la grande famille des caspases?

A

Plus de 14 caspases différentes

196
Q

Quel est le rôle des caspases initiatrices et effectrices?

A

Initiatrices: Activer les caspases effectrices
Effectrices: Cliver des protéines précises qui permet de les activer ou de les désactiver

197
Q

Vrai ou Faux? Les caspases existent déjà sous forme active dans la cellule

A

Faux. S’ils étaient actives, il cliverait pleins de protéines et ce serait la mort immédiate. Ils existent sous forme inactive

198
Q

L’activation des caspases se fait par des complexes protéiques. Lesquels?

A

Apoptosome et DISC (Death Inducing Signaling Complex)

199
Q

Quelles modifications une procaspase subit afin d’être activée?

A

1- Coupe et repliement de Asp au niveau du C-Terminal
2- Coupe de Asp au niveau du N-Terminal
3- Formation d’un homodimère (caspase activée) à partir de 2 procaspases clivées

200
Q

Comment appelle-t-on la famille inhibitrice des caspases? Qu’ont-ils en commun?

A

IAP : Inhibitory of APoptosis

Ceux-ci contiennent tous un domaine BIR (Baculoviral IAP Repeat)

201
Q

Nommez quelques substrats des caspases

A
  • Maintien de l’intégrité cellulaire: Gelsoline, actine, Lamines
  • Régulation du métabolisme: Pyruvate Kinase
  • Réparation et fragmentation de l’ADN: CAD (Caspase Activated DNase)
  • Contrôle de la prolifération ou du cycle cellulaire: SRF
  • Caspases elle-même
202
Q

Quels sont 2 effets possibles des caspases?

A
  • Mise en sommeil des voies de survie

- Exacerbation des voies apoptotiques

203
Q

Quelles sont les maladies associées à une apoptose suractivée?

A
  • Maladies neuro-dégénératives (Alzheimer, Parkinson,…)
  • Ischémie-reperfusion (AVC, Infarctus,…)
  • Désordres immunitaires (SIDA, Diabète, thyroïdite,…)
  • Vieillissement
204
Q

Quelles sont les maladies associées à une apoptose inhibée?

A
  • Cancer

- Désordres immunitaires (maladie auto-immune)

205
Q

Quel est le mécanisme d’action général de l’EPO?

A

L’EPO contient des produits qui empêchent les érythrocytes de se tuer naturellement

206
Q

Les maladies d’Alzheimer et de Parkinson sont dues à l’agression des cellules nerveuses par des substances ou par un excès de suicide?

A

-Excès de suicide

207
Q

Quelle est la source du suicide des neurones dans les maladies d’Alzheimer et de Parkinson?

A

L’anomalie de l’environnement qui entraîne le suicide mais, ce n’est pas un facteur externe qui tue directement les cellules

208
Q

Quelle est la cause principale du cancer au niveau cellulaire?

A

Les cellules refusant de s’auto-détruire en présence des signaux habituels dû à une anomalie génétique

209
Q

Quelles sont les 6 altérations physiologiques requises pour soutenir une croissance maligne?

A

1- Autosuffisance en signaux de croissance
2- Insensibilité aux signaux anti-croissance
3- Inhibition de l’apoptose
4- Potentiel réplicatif illimité
5- Angiogenèse soutenue
6- Invasion tissulaire et métastase

210
Q

Vrai ou Faux?

Une insuffisance de cellules apoptotiques participe autant à la survenue d’un cancer qu’une prolifération excessive

211
Q

Quels sont les arguments justifiant qu’une insuffisance de cellules apoptotiques participe autant à la survenue d’un cancer qu’une prolifération excessive?

A
  • Facteur de survie augmenté dans les tissus cancéreux: Rôle d’oncogène
  • Diminution de l’expression p53 (pro-apoptotique)
  • Essais thérapeutiques pour favoriser l’apoptose en chimio
  • Mutations de gènes qui agissent sur la voie d’apoptose
212
Q

Pourquoi la p53 est appelé gardien du génome?

A

Parce qu’elle est impliquée dans près de 50% des cancers

213
Q

Vrai ou Faux? Les mutations tumorales sont des maladies génétiques

A

Faux. Ce sont des mutations survenant dans la tumeur et non des mutations germinales

214
Q

Certaines mutations de p53 sont dominantes ce qui permet un gain de fonction. Quelles sont ces nouvelles fonctions?

A
  • Expression à l’état hétérozygote
  • Associés à des cancers
  • Croissance cellulaire incontrôlée
215
Q

Quel est le pronostic d’un cancer associé à p53?

A

Mauvais pronostic vital

216
Q

Quel est l’impact le plus important d’un cancer sur la voie intrinsèque?

A

Il n’y a pas de perméabilisation de la mitochondrie ce qui implique que la cellule ne meurt jamais (pas assez)

217
Q

Quels sont les événements survenant lors de la nécrose?

A
  • Gonflement cellulaire + organelles (Marginalisation de la chromatine)
  • Lyse de la membrane plasmique et fonte des organelles = éclatement
218
Q

Vrai ou Faux? Les microtubules sont les structures les plus volumineuses du cytosquelette.

219
Q

Quel est le diamètre d’un microtubule?

A

25 nm de diamètre

220
Q

La tubuline est un hétérodimère constitué de?

A

D’alpha et de Beta-tubuline

221
Q

Combien de protofilaments constituent un microtubule in vivo?

A

13 protofilaments

222
Q

Quel est le poids moléculaire d’un microtubule?

223
Q

Quel est le rôle de la tubuline γ?

A

Assemblage des microtubules

224
Q

Que représente l’extrémité (+) et (-)?

A

Extrémité+: croissance rapide

Extrémité-: croissance lente

225
Q

Quelles sous-unités de tubuline peuvent lier le GTP?

A

Alpha et beta-tubuline

226
Q

Quelle sous-unité peut hydrolyser le GTP et remplacer le GDP par du GTP? Pourquoi?

A

La beta parce qu’elle est située à la surface

227
Q

Quelle sous-unité se situe à l’extrémité (+) et (-)?

A

L’extrémité (-): Alpha-tubuline

L’extrémité (+): Beta-tubuline

228
Q

Quelles sont les organisations de microtubules possibles?

A
  • Singlet
  • Doublet
  • Triplet
229
Q

Vrai ou Faux? La phase de nucléation des MFA et des MT est défavorable

230
Q

Quelle structure s’occupe d’organiser les microtubules?

A

MTOC (microtubule organizing center)

231
Q

Quelle extrémité est ancrée au MTOC?

A

L’extrémité (-)

232
Q

Quels sont les 3 endroits où les MTOCs sont retrouvés?

A
  • Centrosome
  • Cils
  • Flagelles
233
Q

Le MTOC du centrosome assure 2 fonctions dans 2 phases cellulaires. Lesquelles?

A

-Cellules en interphase: Transport des vésicules (exo/endocytose)
-Cellules en mitose:
Assemblage d’un fuseau mitotique à partir de 2 centrosomes pour séparer les chromosomes

234
Q

Qu’est-ce que le matériel péricentriolaire?

A

Substances autour des centrosomes servant à fabriquer les microtubules

235
Q

Quelles sont les 4 caractéristiques des centrioles?

A
  • Structure très organisées et stables
  • Longueur: 0,5 um
  • Diamètre: 0,2 um
  • 9 microtubules en triplet
236
Q

Vrai ou Faux? Les microtubules sont directement responsables de la formation des microtubules cytoplasmiques.

A

Faux, C’est le matériel péricentriolaire qui en est responsable.

237
Q

Quels sont les 2 éléments principaux constituant le matériel péricentriolaire?

A
  • Complexe annulaire de la tubuline γ (γ-TuRC γ-tubuline ring complex)
  • Complexe Augmin (NEDD1 est un adapteur)
238
Q

Comment peut-on différencier les microtubules mère et fille?

A

Les microtubules mères ont des appendices distaux et subdistaux

239
Q

Vrai ou Faux? Les microtubules sont détruits et formés en phase cyclique

A

Faux, ils sont détruits et formés en permanence

240
Q

Qui paye la taxe pour la croissance du microtubule qui est défavorable?

241
Q

Vrai ou Faux? L’ATP permet la polymérisation de l’actine et le GTP permet la polymérisation du microtubule.

242
Q

In vitro, combien de protofilaments constituent un microtubule?

A

10 à 15 protofilaments

243
Q

Qu’arrive-t-il au GTP de la beta-tubuline durant la polymérisation du microtubule?

A

Le GTP s’hydrolyse en GDP

244
Q

Qu’arrive-t-il si dans un tube, il y a présence d’ATP et de tubuline?

A

Rien parce que l’ATP ne se lie pas aux tubulines, c’est le GTP

245
Q

Quels sont les 3 phases de polymérisation des microtubules?

A

1- Phase de nucléation
2- Phase de croissance
3- Phase d’équilibre

246
Q

Quelle est l’étape limitante de la polymérisation des microtubules?

A

Association des 13 protofilaments

247
Q

Comment le microtubule peut-il croître s’il y a de l’association et de la dissociation aux 2 extrémités?

A

L’association est supérieur à l’extrémité + et la dissociation est supérieur à l’extrémité -

248
Q

Vrai ou Faux? À la phase d’équilibre, le microtubule ne change pas de taille mais reste dynamique

249
Q

Quand l’activité GTPasique des tubulines a lieu?

A

Durant l’association, il y a une diminution des affinités qui favorise la dépolymérisation

250
Q

Qu’arrive-t-il avec la beta-tubuline après sa dépolymérisation?

A

Le GDP est échangé pour du GTP.

251
Q

Quelles sont les 2 solutions pour diminuer l’instabilité dynamique des microtubules? Chaque solution est utilisé dans quel cas?

A

1- Augmenter la concentration de tubuline libre (in vitro)

2- Protéines stabilisatrices (in vivo)

252
Q

Qu’est-ce qui limite la dissociation à l’extrémité (-) in vivo?

253
Q

Quels sont les 2 populations de MT retrouvées in vitro?

A

Ceux qui s’assemble et ceux qui se désassemblent.

254
Q

Quels sont les 2 phénomènes survenant chez les microtubules lors de leur assemblage et désassemblage?

A
  • Catastrophe: Arrêt brusque de la polymérisation et dépolymérisation rapide
  • Sauvetage: Augmentation rapide de la polymérisation après une phase de dépolymérisation
255
Q

Comment appelle-t-on la classe de protéines se liant aux microtubules? Cette classe contient 3 types de protéines. Lesquelles?

A

MAP (microtubules associated proteins) contenant:

  • protéines stabilisantes
  • protéines déstabilisantes
  • protéines motrices
256
Q

La famille de protéines Tau contient les protéines Tau et MAP2. Où sont retrouvés ces protéines?

A

Tau: Axones et dendrites des cellules neuronales
MAP2: Dendrites

257
Q

Quel est l’origine biocellulaire de la maladie d’Alzheimer?

A

Une hyper-phosphorylation de la protéine Tau qui crée des agrégation aberrantes

258
Q

Où se situe la protéine MAP4?

A

Dans d’autres types cellulaires que les cellules neuronales.

259
Q

La famille de protéines Tau possèdent tous une structure semblable. Qu’ont-ils en commun?

A

Ils possèdent 2 domaines:

  • Domaine de liaison: 18 a.a. chargés (+), car tubuline est (-)
  • Domaine de projection: à angle droit
260
Q

Quels sont les rôles des protéines de la famille Tau?

A
  • Augmentation de la vitesse de croissance et diminution de la fréquence de catastrophe
  • Stabilité des MT
261
Q

Comment les protéines MAP sont régulées? Sur quel domaine? Quel est le résultat de la phosphorylation?

A

-Régulation par phosphorylation sur le domaine de projection. MAP phosphorylés est incapable de lier les MT

262
Q

Quel type de protéine assure la phosphorylation des MAP?

A

CDK (Cycline-Dependant Kinase)

263
Q

Comment se nomment les protéines MAP se liant aux extrémités (+)?

A

+TIP (plus end tracking proteins):

  • Protéine EB1 (end binding 1)
  • Protéine STIM
264
Q

Quel est le rôle de EB1?

A

Protéine qui favorise la polymérisation des extrémités (+) du microtubule

265
Q

Quel est le rôle et la localisation de STIM?

A

Présente dans le RE pour favoriser l’extension des MT pour la voie sécrétoire

266
Q

Nommez 2 protéines déstabilisant les MT en se liant à l’extrémité (+)

A
  • Catastrophine

- Stathmine/op18

267
Q

Est-ce que stathmine et op18 désigne la même protéine? Pourquoi?

A

Oui. C’est-à-dire que la stathmine est une oncoprotéine impliquée dans les processus cancéreux

268
Q

Quel médicament a le même rôle que op18? Leurs modes d’actions?

A

Colchicine. Les 2 diminuent la quantité de tubuline disponible pour la polymérisation

269
Q

Quels sont les 3 rôles de la stathmine/op18?

A
  • Désassemblage du microtubule (augmente la fréquence des catastrophes)
  • Diminue la quantité de tubuline nécessaire pour la polymérisation
  • Phosphorylation de la stathmine inhibe son activité
270
Q

Quels sont les 2 protéines voyageant sur les microtubules? Quelle est la différence majeure les distinguant si on pouvait regarder une cellule vivante au microscope électronique

A

-Kinésine
-Dynéine
La kinésine se déplace vers l’extrémité + tandis que la dynéine se déplace vers l’extrémité -

271
Q

Quels sont les 5 fonctions principales des MT?

A

1- Transport des vésicules
2- Mise en place du fuseau mitotique et migration des chromosomes
3- Tri et adressage des protéines dans les cellules polarisées (tubules rénaux, intestin,…)
4- Mouvement des organites (Cytocinèse)
5- Transport viral

272
Q

Quelle protéine assure le transport antérograde?

273
Q

Quelle protéine assure le transport rétrograde?

274
Q

Quel protéine s’occupe du transport vésiculaire dans la partie terminale de l’axone?

A

La myosine lié à l’actine s’occupe de cela

275
Q

Vrai ou Faux? Seulement des vésicules peuvent être transportées par la kinésine et la dynéine.

A

Faux, des organites en entier comme les mitochondries peuvent être transporter sur les microtubules

276
Q

Combien de gènes codent pour les kinésines?

277
Q

Combien de classes de kinésines existent-ils?

278
Q

Vrai ou Faux? Toutes les kinésines se déplacent vers l’extrémité (+). Sinon, nommez ceux qui ne vont pas dans ce sens.

A

Faux, la kinésine 14 se déplace vers l’extrémité - et la kinésine 13 n’a pas d’activité motrice

279
Q

Si la kinésine 16 n’a pas d’activité motrice, quel est son rôle?

A

Pas de rôle, il y a juste 14 kinésines

280
Q

Quel est le rôle de la kinésine 13?

A

Favorise la dépolymérisation

281
Q

Comment le déplacement de la kinésine est activé?

A

Grâce à l’ATP qui crée un changement de conformation faisant avancer la patte postérieure vers l’avant

282
Q

Comment fonctionne le déplacement de la kinésine?

A

1- La patte postérieure est lié lâchement à un ADP, tandis que la patte antérieure est lié fortement à un dimère de tubuline.
2- La patte antérieure se lie à un ATP ce qui déplace la patte postérieure vers l’avant.
3- Après cette rotation, il y a libération d’ADP par la nouvelle tête antérieure et la nouvelle tête postérieure hydrolyse l’ATP

283
Q

Les kinésines 1 et 2 ont comme fonction?

A

Transport des orgnalles

284
Q

La kinésine 5 a comme rôle?

A

Le glissement d’un microtubule par rapport à l’autre. Les 2 microtubules sont anti-parallèles.

285
Q

Quelles parties des kinésines sont en contact avec les microtubules?

A

Les 2 têtes

286
Q

Comment la kinésine-1 est régulée?

A

1- Sous forme inactive, sa tête et sa queue sont en interaction (repliement de la kinésine sur elle-même)
2- En présence de vésicules, la kinésine se déplie et fixe sa tête aux microtubules et sa queue sur son récepteur sur la vésicule

287
Q

Quels sont les acteurs du changement de conformation de la kinésine-1?

A

Les protéines FEZ1 et JIP1

288
Q

Quels sont les 3 modes d’activation des kinésines? Nommez une classe de kinésine pour chaque mode

A
  • Kinésine autoinhibée: kinésine 1, 2, 3, 7
  • Activation par liaison du cargo: kinésine 1
  • Activation par phosphorylation: kinésine 7
289
Q

Quels sont les 3 régions de la dynéine de haut en bas? Leur rôle?

A
  • Tige: Attache de la cargaison via la dynactine
  • Tête: Domaine ATPasique AAA
  • Pédoncule: Liaison aux MT
290
Q

Combien de sous-unités constituent la dynéine? Leur poids?

A

2 sous-unités de 500 kDa

291
Q

Quelle protéine assure le transport vers l’extrémité (-)?

A

La dynéine

292
Q

Quelle protéine assure le transport vers l’extrémité (+)?

A

La kinésine

293
Q

Vrai ou Faux? La dynéine est comme la kinésine. Ainsi, elles peuvent transporter les vésicules elles-mêmes

A

Faux, la dynéine a besoin d’un complexe supplémentaire

294
Q

Qu’est-ce que la dynactine? Quel est son rôle?

A

La dynactine est un complexe assurant la liaison de la dynéine à la vésicule qu’il doit transporter.
Rôle: Régulation de la dynéine

295
Q

Combien de sous-unités différentes constituent la dynactine?

A

11 sous-unités différentes organisées en 2 domaines

296
Q

Combien de Arp constituent la dynactine? Régulé par?

A

8 copies d’Arp régulé par CapZ à l’extrémité (+) et des protéines à l’extrémité (-)

297
Q

Qu’est-ce que p150glued?

A

Une longue protéine ayant un site de liaison à la dynéine et un site de liaison au microtubule

298
Q

Quelle protéine a comme rôle de tenir ensemble p150glued et le domaine contenant les 8 Arp1? Quels sont ses autres rôles?

A

La dynamitine permet aussi de dissocier les 2 domaines

299
Q

À quoi peut-on comparer le déplacement des vésicules par la dynéine?

A

Quand on promène son chien en laisse

300
Q

Comment fonctionne la dynéine?

A

Avec l’hydrolyse de l’ATP, l’anneau AAA de la tête change de conformation. Ainsi, le domaine de liaison passe de (1-3) à (1-5). Ce pivotement fait avancer la vésicule

Voir image notes

301
Q

Quelles sont les 2 protéines de régulation de la dynéine?

A

LIS1 et NudE

302
Q

Comment agit LIS1?

A

Il interagit avec le domaine ATPasique pour prolonger la propulsion: augmenter la processivité de la dynéine

303
Q

Qu’est-ce que la processivité?

A

Capacité d’une enzyme à catalyser des réactions successives sur une même molécule, sans la relâcher

304
Q

Un dysfonctionnement de LIS1 est associé à?

A
  • La maladie de la lissencéphalie de Miller-Decker où le cerveau est lisse
  • Maladie mortelle (absence de sillons ou fissures dans le cortex cérébral)
  • Défaut dans la mitose des neurones et leur migration
305
Q

Où se situe NudE?

A

Entre les chaînes légères de la dynéine (tige) et LIS1

306
Q

Vrai ou Faux? Un même organite est associé soit à la kinésine ou à la dynéine sinon, il serait tiré dans des sens opposés

A

Faux. Les 2 sont présentes sur un même organite. Ils agissent simplement pas en même temps.

307
Q

Qui est responsable de coordonner la dynéine et la kinésine? Pourquoi?

A

Dynactine puisqu’elle peut lier les 2 protéines motrices

308
Q

Comment le transport est régulé avec les protéines motrices?

A

Les microtubules qui subissent des modifications post-traductionnelles (acétylations, phosphorylations,…)

309
Q

Donnez un exemple de la régulation post-traductionnelle des microtubules

A

La kinésine-1 se fixe surtout sur des neurones acétylés.

310
Q

Qu’est-ce que les cils ou les flagelles?

A

Extrémités ou extensions membranaires dont l’axe est composé de microtubules.

311
Q

Quelle cellule contient des flagelles?

A

Spermatozoïdes

312
Q

Quelles sont les 2 structures pouvant être retrouvées dans un axonème d’un cil?

A
  • Structure 9+2

- Structure 9+0 à la base du cil

313
Q

Que contient la structure de l’axonème?

A
  • 9 doubles externes (un microtubule de 13 protofilaments et un microtubule incomplet de 9 protofilaments)
  • Une paire de microtubules centrale
314
Q

Qu’est-ce qui relie les doublets externes de MT?

A
  • Bras de nexine

- Deux bras de dynéine ciliaire (interne et externe)

315
Q

Quel est le rôle des bras de dynéine?

A

Ils assurent le glissement des microtubules les uns par rapport aux autres

316
Q

Qu’est-ce qui relie les microtubules externes par rapport à la paire centrale?

A

Les protéines radiaires

317
Q

Quel est le rôle de la paire de microtubules centrale?

A

Assure la solidité de la structure et l’orientation du mouvement

318
Q

Qu’est-ce qui est essentiel au glissement des microtubules?

319
Q

Quelle est la structure du corpuscule basal des cils et flagellles?

A
  • 9 triplets de microtubules sans axe central
  • Liaison entre triplets externes par des liaisons transversales
  • Entouré de matrice MAP
  • Liaison protéique (bras radiaire)
320
Q

Quels microtubules sont en contact au niveau des corpuscules basaux si tel est la cas?

A

Le microtubule B et C ont 3 protofilaments en commun.

321
Q

Les corpuscules basaux se forment à partir des?

A

Centrioles

322
Q

Qu’est-ce qui distingue la structure 9+0 de la 9+2?

A

La 9+2 possède une paire de microtubules centrale.

La structure 9+0 se situe plus à la base du cil tandis que la 9+2 est présente sur quasiment toute la longueur.

323
Q

Qu’est-ce qui contrôle le glissement des microtubules?

324
Q

Vrai ou Faux? Il n’y a pas de transport vésiculaire dans les flagelles

325
Q

Quelle protéine assure le transport vésiculaire dans les flagelles? Dans quelle direction?

A

La kinésine-2 permet le déplacement vers la pointe du flagelle.
La dynéine permet le transport vers la base du flagelle.

326
Q

Que se produit-il avec les centrosomes lors de la mitose?

A

Duplication des MTOC, des centrosomes en coordination avec la duplication des chromosomes en phase S

327
Q

Par quoi les CDK (Cycline-Dependant Kinase) sont activées dans le mitose?

A

Les CDK sont activées par la duplication des centrosomes

328
Q

Dans quelle phase les 2 centrosomes formés se séparent et migrent aux pôles?

329
Q

Comment appelle-t-on les nouveaux centrioles en formation dans la phase S?

A

Procentriole

330
Q

Qu’est-ce qui permet de maintenir ensemble les 2 chromatides soeurs?

A

Les cohésines

331
Q

Où se lie les microtubules au niveau des chromosomes dans la prométaphase/métaphase?

A

Sur les kinétochores

332
Q

Quel est le rôle des kinétochores?

A

Faciliter la liaison entre ADN et microtubules

333
Q

Combien de microtubules se lient sur les kinétochores chez l’Homme?

A

Environ 30 microtubules

334
Q

En métaphase, il y a 3 ensembles de microtubules. Lesquels?

A
  • Microtubules kinétochoriens tournés vers les chromosomes
  • Microtubules polaires projetés vers le centre de la cellule (pas accroché sur des chromosomes)
  • Microtubules astrales (projetés à l’opposé)
335
Q

Quel extrémité du microtubule est lié aux centrosomes dans la métaphase?

A

Extrémité (-)

336
Q

Quel est le rôle de la kinésine-7?

A

Elle permet d’orienter le chromosome pour qu’il soit bien orienté perpendiculairement aux microtubules.

337
Q

Quel est le rôle de la dynéine ancrée au cortex cellulaire dans la mitose?

A

Elle permet de tirer sur les microtubules astraux pour écarter les pôles du fuseau.

338
Q

Vrai ou Faux? Les kinétochores sont des protéines simples liant les microtubules aux chromosomes

A

Faux. Ce sont des complexes protéiques constitués de la partie interne, externe et du corona du kinétochore

339
Q

Les filaments intermédiaires permettent de résister à quoi?

A

Aux forces mécaniques extérieures, aux forces de tractions et de tension

340
Q

Quels sont les filaments du cytosquelette les plus durables et les plus stables?

A

Les filaments intermédiaires

341
Q

Vrai ou Faux? Suite à la mort de la cellule, toutes les structures du cytosquelette cessent d’être active. Elles ne durent pas dans le temps.

A

Faux, les filaments intermédiaires durent dans le temps même après la mort de la cellule

342
Q

Vrai ou Faux? Les filaments intermédiaires sont les seuls constituants du cytosquelette présent dans le noyau

343
Q

Quel est le consensus quant à la composition globale de tous les filaments intermédiaires?

A

Une partie fibreuse allongée au centre et une extrémité avec une partie globulaire

344
Q

Quel aspect des filaments intermédiaires les rendent-il si solides?

A

La torsion et l’assemblage sous forme de protofilaments

345
Q

Un filament intermédiaire est constitué de?

A

8 protofilaments

346
Q

Nommez les 4 grandes familles de filaments intermédiaires.

A
  • Lamines
  • Vimentines
  • Cytokératines
  • Neurofilaments
347
Q

Combien d’isoformes codent pour la lamine?

A

3 (A, B, C)

348
Q

Où retrouve-t-on les lamines?

A

Dans tous les noyaux des cellules eucaryotes

349
Q

Quel est le rôle de la lamine?

A
  • Constituent la lamina nucléaire

- Maintien de la position du noyau et de l’intégrité de l’enveloppe nucléaire

350
Q

Quelle maladie est associée aux lamines?

351
Q

Quels sont les 4 types de vimentines? Combien d’isoformes codent pour ces protéines?

A

1- Vimentine
2- Desmine
3- GFAP (Glial Fibrillary Acidic Proteins)
4- Périphérine

Elles sont tous codées par 1 isoforme seulement

352
Q

Où retrouve-t-on chaque type de vimentines?

A
  • Vimentine: Cellules mésenchymateuses (embryon)
  • Desmine: Cellules musculaires
  • GFAP: Astrocytes et Neurolemmocytes
  • Périphérine: Certains neurones
353
Q

Quel est le rôle de la desmine?

A

Relier les filaments contractiles entre eux, à la membrane plasmique et à l’enveloppe nucléaire

354
Q

Quel est le rôle des périphérine?

A

Formation des axones et des dendrites dans le SNP

355
Q

Quel est l’utilité de la vimentine en IHC?

A

Anti-vimentine permet de distinguer les fibroblastes des cellules musculaires dans des sarcomes

356
Q

Quel est l’utilité de la GFAP en IHC?

A

Permet d’identifier des astrocytes grâce à anti-GFAP: Détermination des tumeurs astrocytaires pour les distinguer des métastases des tumeurs développées à partir d’oligodendrocytes.

357
Q

Combien d’isoformes de cytokératines existent-ils? Quels sont les 2 types?

A

20.
Type I: Acide
Type II: Basique

358
Q

Où retrouve-t-on les cytokératines?

A

Toutes les cellules épithéliales et annexes épidermiques (cheveux, poils, ongles)

359
Q

Quel est l’utilité des cytokératines?

A

Dans l’épiderme, les FI de cytokératines constituent des faisceaux très denses ancrés sur la plaque dense des desmosomes

360
Q

Quel est l’utilité des cytokératines en immunohistochimie?

A

Permet un diagnostic différentiel entre les carcinomes et sarcomes

361
Q

Quels sont les 3 types de neurofilaments?

A
  • NF-L
  • NF-M
  • NF-H
362
Q

Combien d’isoformes codent pour les neurofilaments?

363
Q

Où retrouve-t-on les neurofilaments?

A
  • Les neurones (axones et dendrites) du SNC et SNP

- Nestine: Présente dans les cellules souches neuronales

364
Q

Quels sont les rôles des neurofilaments?

A
  • Participe à la formation de l’axe des dendrites et des axones et déterminent leur calibre
  • Confèrent une résistance de l’axone
365
Q

Où se situe la lamina nucléaire?

A

Membrane nucléaire interne

366
Q

Quel est l’épaisseur de la lamina nucléaire?

A

10 à 80 nm

367
Q

Nommez des protéines de l’enveloppe nucléaire liées à la lamine?

A
  • Nesprine
  • Émerine
  • LAP1 et LAP2
  • LBR (récepteur B laminaire)
  • MAN1
368
Q

Quel est le rôle de la lamine?

A

-Offre une stabilité mécanique à l’enveloppe nucléaire

369
Q

Qu’est-ce qui provoque le syndrome de Hutchinson-Gilford?

A

Des mutations de la lamine A

370
Q

Le syndrome de Hutchinson-Gilford a comme phénotype?

A

Vieillissement prématuré

371
Q

Quel est l’espérance de vie d’une personne atteinte de progeria?

A

12 à 13 ans, mais le record est de 26 ans

372
Q

Dans les cellules épithéliales, quel filaments intermédiaire est ancré à la plaque desmosomale?

373
Q

Comment se nomment les protéines des plaques desmosales?

A
  • Desmoplakine

- Plakoglobine

374
Q

Où se situent les hémidesmosomes?

A

Au pôle basal des cellules épithéliales

375
Q

Vous êtes crinquez si vous êtes rendu jusque là!

A

Gang de 4,3. Lâchez pas Shaky Shaky

376
Q

Nommez des maladies liées à l’actine

A
  • Cardiomyopathies dilatées
  • Myopathies (némaline ou excès de myofilaments fins)
  • Surdité progressive dominante
377
Q

Quel est le rôle de la cofiline dans les maladies?

A

La voie des cofilines (pas juste une protéine) détermine le phénotype invasif ou métastatique des cellules tumorales

378
Q

Comment se nomme le médicament bloquant la voie des cofilines? Quel est le mécanisme d’action?

A

Il n’y en a pas encore de médicaments qui sont effectifs. Ils sont en développement dans le but d’avoir un effet anti-métastatique

379
Q

Les pathologies associées aux microtubules sont des aux protéines…?

A

Protéines MAPs qui entraîne l’instabilité des microtubules

380
Q

Qu’est-ce qu’une tauopathie?

A

C’est une altération de la protéine Tau qui engendre une dégénération neuronale causé par une agrégation de la protéine Tau

381
Q

Quels sont les points communs à toutes les tauopathies?

A
  • Hyper-phosphorylation anormale de Tau

- Agrégation aberrante de Tau

382
Q

Donnez des exemples de tauopathies

A
  • Maladie d’Alzheimer
  • Maladie de Pick
  • Démence fronto-temporale
383
Q

Combien de maladies associées aux filaments intermédiaires sont décrites?

A

30 maladies

384
Q

Les mutations des FI peuvent avoir 2 impacts:

A
  • Diminution ou augmentation des interactions entre FI et organelles ou granules
  • Perturbation du trafic intracellulaire des protéines: Anomalies des fonctions cellulaires et plus d’apoptose
385
Q

Quels sont les protéines les plus abondantes des filaments intermédiaires?

A

Les kératines (KRTs)

386
Q

Quelles sont les caractéristiques des maladies des kératines?

A

Fragilité voire hyperplasie des tissus exprimant la kératine

387
Q

Qu’arrive-t-il en cas de mutation de la kératine-5?

A

Épidermolyse bulleuse simple (ampoules) accompagné d’une distribution aberrante des mitochondries et des granules de mélanine

388
Q

Où est exprimé la desmine?

A

Dans les muscles lisses, strié cardiaque et squelettique

389
Q

Quelle est la conséquence des desminopathies?

A

Dystrophie musculaire

390
Q

Qu’arrive-t-il en cas de mutations gain de fonction du gène CRYAB?

A

Provoque une desmopathie

391
Q

Qu’arrive-t-il en cas de mutations inactivatrices de CRYAB?

A

Cataracte congénitale

392
Q

Qu’est-ce qui permet de distinguer les 3 types de neurofilaments?

A

La taille de leur chaîne (légère, intermédiaire et lourde)

393
Q

Une mutation de la chaîne légère de neurofilaments (NF-L) est observée dans quelle maladie?

A

Maladie de Charcot-Marie-Tooth

394
Q

Une mutation de la chaîne lourde de neurofilaments (NF-H) est une cause potentielle de quelle maladie?

A

Sclérose latérale amyotrophique sporadique (ALS)

395
Q

Parmi les protéines suivantes, laquelle n’est pas une protéine de liaison au cytosquelette?

  • Dynamine
  • Myosine II
  • Kinésine
  • Émérine
  • Gelsoline
396
Q

Les médicaments anti-cancéreux ont comme cible les MT?

A

Faux, ils ont comme cible les cofilines des MFA pour inhiber l’action métastatique

397
Q

Le taxol agit sur quels filaments du cytosquelette?

A

Microtubules

398
Q

Quelle protéine est uniquement retrouvée dans les axones?

Biologie cellulaire 1 (3 decks)

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