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Química > Examen 3 > Flashcards

Examen 3 Flashcards

1
Q

Que son los lípidos?

A

biomoléculas que contienen ácidos grasos
o un núcleo de esteroides

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Q

Los lípidos son solubles o insolubles?

A

Solubles en disolventes orgánicos pero no en agua

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3
Q

Lipos

A

Grasa

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4
Q

Los lípidos son componentes importantes en:

A

Membranas celulares, vitaminas liposolubles y hormonas esteroides

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5
Q

Tipos de lípidos

A

Ácidos grasos y esteroides

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6
Q

Contienen un sistema de anillo de cuatro miembros fusionado

A

Núcleo esteroide

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7
Q

Contienen largas cadenas de carbono

A

Ácidos grasos

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8
Q

Incluye grupos carbonilo

A

Ácido graso

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9
Q

Ácido laurico

A

12:0 soluble

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10
Q

Ácido miristico

A

14:0, soluble

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11
Q

Ácido palmitico

A

16:0, soluble

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12
Q

Ácido estearico

A

18:0, soluble

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13
Q

Ácido palmitoleico

A

16:1, doble enlace, insoluble

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14
Q

Ácido oleico

A

18:1, doble enlace, insoluble

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15
Q

Ácido linoleico

A

18:2, 2 doble enlace, insoluble

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16
Q

Ácido linolenico

A

18:3, 3 doble enlace, insoluble

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17
Q

Ácido araquidonico

A

20:4, 4 enlace doble, insoluble

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18
Q

Ácidos grasos saturados

A

Enlaces sencillos en la cadena de carbono

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19
Q

Ácidos grasos monoinsaturados

A

Un solo doble enlace en la cadena de carbono

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20
Q

Ácidos grasos poliinsaturados

A

Al menos dos enlaces dobles en la cadena de carbono

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21
Q

Ácidos grasos instaurados trans

A

Los hidrogenos están en dirección opuesta

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22
Q

Ácidos grasos insaturados cis

A

Hidrogenos están en la misma dirección

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23
Q

Ácidos grasos esenciales

A

Los seres humanos son capaces de sintetizar algunos ácidos grasos a partir de carbohidratos u otros ácidos grasos

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24
Q

Propiedades de los ácidos grasos saturados

A

Tienen fuertes fuerzas de dispersión entre largas cadenas de carbono
tienen puntos de fusión más altos y suelen ser sólidos atemperatura ambiente

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25
Q

Propiedades de ácidos grasos insaturados

A

los dobles enlaces cis hacen que la cadena de carbono se doble o se tuerza, dando a las moléculas una forma irregular y permitiendo menos interacciones entre las moléculas.

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26
Q

Formación de Triglicéridos

A

En el cuerpo, los ácidos grasos se almacenan como triacilgliceroles (triglicéridos), que son

ésteres de glicerol (un alcohol trihidroxi) y ácidos grasos

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27
Q

Triglicéridos mixtos

A

El triglicérido puede contener diferentes ácidos grasos, como el triacilglicerol hecho de ácidos esteárico, oleico y palmítico.

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28
Q

Triglicéridos: Almacenamiento de energía

A

Los triglicéridos son la principal forma de almacenamiento de energía para los animales.

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29
Q

Puntos de fusión de grasas

A

• suele ser sólido a temperatura ambiente
• por lo general, proviene de fuentes animales como carne, leche entera, mantequilla y queso

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30
Q

Puntos de fusión de aceites

A

• suele ser líquido a temperatura ambiente
• Por lo general, se obtiene de una fuente vegetal como el aceite de palma y el aceite de coco

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31
Q

Puntos de fusión saturados

A

tienen puntos de fusión más altos que los ácidos grasos insaturados porque se agrupan más firmemente.

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32
Q

fosfolípidos

A

son una familia de lípidos similares en estructura a los triglicéridos; incluyen glicerofosfolípidos y esfingomielina.

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33
Q

Glicerofosfolípidos

A

• dos ácidos grasos que forman enlaces éster con el primer y segundo grupo hidroxilo del glicerol
• un grupo hidroxilo que forma un éster con ácido fosfórico, que forma otro enlace fosfóester con un aminoalcohol

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34
Q

Aminoalcoholes

A

encuentran en los glicerofospolípidos

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35
Q

Estructura y polaridad de un glicerofosfolípido

A

tienen una cabeza polar que contiene la porción ionizada de amino alcohol y fosfato, que es fuertemente atraída por el agua

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36
Q

Glicerofosfolípidos: estructura

A

tienen una porción de hidrocarburo no polar soluble solo en sustancias no polares como los lípidos.

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37
Q

Proteínas

A

en el cuerpo hay polímeros hechos de 20 aminoácidos diferentes

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38
Q

Función de proteínas

A

• forman componentes estructurales como cartílago, músculos, cabello y uñas
• funcionan como enzimas para regular reacciones biológicas como la digestión y el metabolismo celular
• como la hemoglobina y la mioglobina transportan oxígeno en la sangre

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39
Q

Clasificación estructural de proteínas: Estructural

A

Proporcionar componentes estructurales
Ejemplos: colageno y queratina

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40
Q

Clasificación estructural de proteínas: Contráctil

A

Hacer que los músculos se muevan. Ejemplo: miosina y actina

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41
Q

Clasificación estructural de proteínas: Transporte

A

Llevar sustancias esenciales por todo el cuerpo. Ejemplos: hemoglobina y lipoproteinas

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42
Q

Clasificación estructural de proteínas: Almacenamiento

A

Almacenar nutrientes. Ejemplo: caseina y ferritina

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43
Q

Clasificación estructural de proteínas: Hormona

A

Regular el metabolismo corporal y el sistema nervioso. Ejemplo: insulina y hormona del crecimiento

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44
Q

Clasificación estructural de proteínas: Enzima

A

Catalizar reacciones bioquímicas en las células. Ejemplo: sucrasa y tripsina

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45
Q

Clasificación estructural de proteínas: Protección

A

Reconocer y destruir sustancias extrañas. Ejemplo: inmunoglobulinas

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46
Q

Que son los aminoácidos?

A

Componentes moleculares de las proteínas

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47
Q

De que se componen los aminoácidos

A

Tienen un átomo central llamado a-carbon enlazado a dos grupos funcionales: un grupo amonio y un grupo carboxilato.

48
Q

Amonio

A

NH3+

49
Q

Grupo carboxilato

A

COO-

50
Q

De que mas se compone un aminoácido (2)

A

Tiene un átomo de carbono central unido a un hidrogeno y un grupo R

51
Q

Clasificación de aminoácidos

A

Polares (hidrofilicas): con cadenas laterales polares o iónicas.
No polares (hidrofóbicas): con cadenas laterales de hidrocarburos

52
Q

Aminoácidos no polares

A

El grupo R es un H, un alquilo o un aromático

53
Q

Aminoácidos polares

A

El grupo R es un Tiol, hidroxilo o amida

54
Q

Aminoácidos ácidos

A

Grupo R es un carboxilato

55
Q

Aminoácidos básicos

A

Grupo R es una amina, que se ioniza para crear un ion amonio.

56
Q

Fórmulas estructurales de aminoácidos

A

Un a-átomo de carbono que está unido a tres componentes: NH3+, COO- y un grupo H.

57
Q

Cuarto componente de las formulas estructurales de aminoácidos

A

Grupo R

58
Q

Proteínas: Estructura primaria: enlace peptídico

A

es un enlace amida que se forma cuando el grupo COO- de un aminoácido reacciona con el grupo NH3+ del siguiente aminoácido.

59
Q

La unión de dos o más aminoácidos por enlaces peptídicos forma un

A

Péptido

60
Q

Dos aminoácidos

A

Dipeptido

61
Q

Tres aminoácidos

A

Tripeptido

62
Q

Cuatro aminoácidos

A

Tetrapeptidos

63
Q

Cinco a 49 aminoácidos

A

Polipéptido

64
Q

50 aminoácidos o más

A

Proteína

65
Q

Nombrar péptidos

A

Con la excepción del aminoácido C-terminal, los nombres de todos los demás aminoácidos en un péptido terminan con il.

66
Q

aminoácidos esenciales para adultos

A

Histidina (His, H), Fenilalanina (Phe, F), Isoleucina (Ile, I), Treonina (Thr, T), Leucina (Leu, L), Triptófano (Trp, W), Lisina (Lys, K), Valina (Val, V), Methionina (Met, M)

67
Q

aminoácidos esenciales

A

la secuencia particular de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

68
Q

Estructura secundaria: Alpha Helix

A

se forman enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo C=O y el hidrógeno de los grupos N-H

69
Q

Estructura secundaria: Hoja Beta-Plegadiza

A

se forman enlaces de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo y los átomos de hidrógeno en los grupos amida que doblan la cadena polipeptídica en una lámina.

70
Q

Estructura terciaria

A

es una forma tridimensional general causada por interacciones de diferentes partes de la cadena, lo que hace que se doble y tuerza.

71
Q

Por qué está determinada estructura terciaria?

A

está determinado por enlaces cruzados, las atracciones y repulsiones entre las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos en una cadena peptídica

72
Q

secciones de una proteína interactúan para crear la estructura terciaria de una proteína debido a:

A

Interacciones hidrofóbicas, interacciones hidrofilicas, puentes de sal, enlaces de hidrógeno y enlaces de disulfuro

73
Q

Interacciones hidrofóbicas

A

Dos aminoácidos no polares

74
Q

Interacciones hidrofilicas

A

Entre el ambiente acuoso externo y los grupos R de aminoácidos polares

75
Q

Puentes de sal

A

Enlaces ionicos entre los grupos R ionizados de aminoácidos básicos y ácidos

76
Q

Enlaces de hidrógeno

A

Entre H de un grupo R polar y el O o N de otro aminoácido

77
Q

Enlaces disulfuro

A

S-S entre los SH grupos de aminoácidos de cisteina

78
Q

Estructura cuaternaria

A

es la combinación de dos o más unidades de proteína

79
Q

De que consta una estructura cuaternaria

A

consta de cuatro cadenas polipeptídicas como subunidades en la hemoglobina

80
Q

Como se estabiliza una estructura cuaternaria

A

se estabiliza por las mismas interacciones que se encuentran en las estructuras terciarias

81
Q

niveles estructurales de proteína

A

(a) primarios, (b)secundarios, (c) terciarios y, a veces, (d) cuaternarios.

82
Q

enzimas

A

son proteínas que actúan como catalizadores
biológicos.

83
Q

superficie de una enzima

A

una pequeña región llamada sitio activo se une a un sustrato y cataliza una reacción específica para ese sustrato.

84
Q

Las enzimas son catalizadores biológicos

A

catalizar casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo
• aumentar la velocidad de reacción al reducir la energía de activación

85
Q

Clasificación de enzimas: Oxidorreductasas

A

Oxidación-reducción

86
Q

Clasificación de enzimas: Transferasas

A

Transferencia de grupos átomos

87
Q

Clasificación de enzimas: Hidrolasas

A

Hidrólisis

88
Q

Clasificación de enzimas: Liasas

A

Agregar o quitar átomos hacia o desde un
doble enlace

89
Q

Clasificación de enzimas: Isomerasas

A

Reorganizar átomos

90
Q

Clasificación de enzimas: Ligasas

A

Usar ATP para combinar moléculas pequeñas

91
Q

sitio activo

A

• es una región dentro de una enzima que se ajusta a la forma de la molécula que reacciona llamada sustrato.
• contiene grupos R de aminoácidos que se unen al sustrato
• libera productos cuando se completa la reacción

92
Q

En una reacción catalizada por enzimas

A

• un sustrato se adhiere al sitio activo
• se forma un complejo enzima-sustrato (ES)
• se produce una reacción y se liberan los productos
• se utiliza una enzima una y otra vez

93
Q

Cuando ocurre la unión de un sustrato

A

cuando interactúa con los aminoácidos dentro del sitio activo.

94
Q

En el modelo de cerradura-y-llave

A

• El sitio activo tiene una forma rígida y no flexible
• La enzima se une solo a sustratos que se ajustan exactamente al sitio activo como una cerradura
• El sustrato es la llave que se ajusta a esa cerradura

95
Q

En el modelo de ajuste-inducido

A

• La estructura enzimática es flexible, no rígida y se ajusta a la forma del sitio activo para unir el sustrato
• el rango de especificidad del sustrato aumenta
• los cambios de forma mejoran la catálisis durante la reacción

96
Q

Acción enzimática: Modelo de ajuste
inducido

A

el sustrato y la enzima trabajan juntos para adquirir una disposición geométrica que reduce la energía de activación de la reacción.

97
Q

La actividad de una enzima

A

• describe la rapidez con la que una enzima cataliza la reacción que convierte un sustrato en producto
• se ve fuertemente afectado por las condiciones de reacción, que incluyen temperatura, p H y la presencia de inhibidores

98
Q

Temperatura y actividad enzimática

A

son más activos a una temperatura óptima
(usualmente 37 C en humanos)

99
Q

Actividad enzimatica

A

muestran poca actividad a bajas temperaturas.

100
Q

Cuando las enzimas pierden actividad

A

perder actividad a temperaturas encima 50 C ya que ocurre denaturalización con pérdida de
actividad catalítica

101
Q

pH y actividad enzimática

A

• son más activos a pH óptimo
• contienen grupos R de aminoácidos con cargas adecuadas a pH óptimo
• pierden actividad a pH bajo o alto a medida que se interrumpe la estructura terciaria

102
Q

Inhibición enzimática

A

• son moléculas que causan una pérdida de actividad catalítica
• evitan que los sustratos encajen en los sitios activos

103
Q

inhibidor no competitivo

A

• tiene una estructura muy diferente a la del sustrato
• se une a una enzima en un sitio distinto del sitio activo y distorsiona la forma de la enzima alterando la forma del sitio activo
• evita la unión del sustrato
• no se puede revertir su efecto añadiendo más sustrato

104
Q

Inhibidor competitivo

A

Compite con el sustrato por el sitio activo

105
Q

inhibidor irreversible

A

• es una molécula que hace que la enzima pierda toda actividad
• es a menudo una sustancia tóxica que destruye las enzimas
• por lo general, forma un enlace covalente con una cadena lateral de aminoácidos que impide la actividad catalítica
• puede ser un gas nervioso, un insecticida o un antibiótico

106
Q

Forma del inhibidor: Competitive

A

Forma similar al sustrato

107
Q

Forma del inhibidor: No competitivo

A

No tiene una forma similar al sustrato

108
Q

Forma del inhibidor: Irreversible

A

No tiene una forma similar al sustrato

109
Q

Unión a la enzima: Competitive

A

Compite y se une en el sitio activo

110
Q

Unión a la enzima: No competitivo

A

Se une lejos del sitio activo para cambiar la forma de la enzima y su actividad

111
Q

Unión a la enzima: Irreversible

A

Forma un enlace covalente con la enzima

112
Q

Reversibilidad: Competitive

A

Agregar más sustrato revierte la inhibición

113
Q

Reversibilidad: No competitivo

A

No se invierte añadiendo más sustrato, sino mediante un cambio químico que elimina el inhibidor

114
Q

Reversibilidad: Irreversible

A

Permanente, no reversible

115
Q

De que se compone un triacilglicerol

A

Glicerol y Tres ácidos grasos

116
Q

De que se compone un glicerofosfolipido

A

Un glicerol, dos ácido grasos, y un fosfato que se convierte en aminoalcohol

Química (4 decks)

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