Examen 2 Flashcards
Comment le vivant réussit il à maintenir sa structure?
1: Tout système vivant est un système ouvert, il y a donc échange de matière et d’énergie avec son environnement. C’est la nutrition et la photosynthèse qui assurent une entrée continuelle. C’est par la respiration cellulaire ou la fermentation que cette énergie est rendue disponible pour accomplir un travail cellulaire (mécanique, de transport, chimique). C’est majoritairement l’ATP qui sert d’intermédiaire énergétique (source directe du travail cellulaire).
2: Les organismes vivants doivent libérer leur énergie de manière contrôlée et l’utiliser également de manière contrôlée. C’est l’ADN qui crée de l’ordre à partir de cet apport externe pour faire en sorte qu’une cellule puisse se diviser pour en donner deux et faire en sorte qu’après de nombreuses divisions l’ovule fécondé donne un organisme complexe comme l’est un mammifère + puisse croître.
Quel est le premier principe de la thermodynamique?
Il rend compte de la conservation de l’énergie: L’énergie n’est ni créé, ni détruite, mais échangée ou transformée.
Quel est le deuxième principe de la thermodynamique?
Il indique un sens aux transformations: L’échange ou la transformation d’énergie dans un système ouvert augmente sa tendance spontanée au désordre.
Qu’est-ce que l’énergie libre?
C’est l’énergie utilisable pour accomplir un travail au cours des transformations chimiques. (lettre G)
Qu’est-ce que l’entropie?
C’est l’énergie perdue sous forme de chaleur au cours des transformations chimiques (lettre S)
Qu’est-ce que l’enthalpie?
C’est la somme totale de l’énergie contenue dans un système au cours des transformations chimiques (lettre H)
Quels sont les différents types de réactions du point de vue énergétique? Explique les
-Endergonique: R+E –> P, R plus stable que P, DG > 0
-Exergonique: R –> P+ E, P plus stable que R, DG < 0
-À l’équilibre R flèche équilibre P, P aussi stable que R, DG = 0
Quelle est la différence entre l’oxydation et la réduction? Distingue le produit oxydé de celui qui est réduit dans cet exemple: NAD+ + 2H –> NADH+ H+
Lorsqu’il y a un ajout de H+ on parle de réduction et lorsqu’il y a un retrait de H+ c’est une oxydation. H+ = oxydé et NADH = réduit
Quels sont les deux mécanismes de formation de l’ATP? Explique les
-La fermentation et la respiration cellulaire.
-Ils fonctionnent soit par phosphorylation au niveau du substrat ( le couplage de deux réactions, l’une perd un phosphate tandis que l’autre utilise ce phosphate pour former l’ATP) voir p.167 ou par synthèse chimiosmotique (On rencontre ce mécanisme dans le chloroplaste et dans les mitochondries, une chaine de transport d’électrons associée aux membranes fournit l’énergie pour le transport des H+ qui en s’accumulant produira une différence de potentiel servant à la synthèse d’ATP, il y a deux étapes: l’accumulation d’énergie/gradient électrochimique sous la forme de protons dans un réservoir et l’utilisation de l’énergie/différence de potentiel pour la synthèse d’ATP.) voir p.192 et 216
Quelles sont les preuves de l’existence de la chimiosmose? Explique les
1:Observation = il y a une différence de pH, donc une différence de H+, entre l’intérieur et l’extérieur de la mitochondrie
2: Expérimentation = un gradient artificiel déclenche la production d’ATP (Si on la plonge dans un milieu basique = H+ sortent et il n’y a pas production d’ATP, Si on la plonge dans un milieu acide = H+ entrent et il y a production d’ATP)
3: Observation = un dommage membranaire produit un arrêt de synthèse d’ATP
Qu’est-ce qu’une enzyme? Comment agit-elle dans les organismes vivants?
-C’est un protéine douée d’activité catalytique (accélère la vitesse des réactions chimiques), elle agit en abaissant le seuil d’énergie d’activation de telle sorte que la vitesse de réaction soit compatible avec les conditions de la cellule.
-Les enzymes abaissent davantage l’énergie d’activation que les catalyseurs inorganiques
-Leur activité est soumise à un contrôle
-Les enzymes se retrouvent inchangées à la fin de la réaction qu’elles catalysent
Qu’est-ce que la spécificité enzymatique? Explique les différents types rencontrés dans les organismes vivants
-Contrairement aux catalyseurs inorganiques, les enzymes ont une complémentarité chimique avec le substrat sur lequel elle agit (peuvent pas être utilisées pour accélérer un grand nombre de réactions chimiques)
-Spécificité absolue: spécificité d’une enzyme pour un seul substrat
-Spécificité stéréochimique: spécificité d’une enzyme pour un isomère
-Spécificité de liaison/réaction: spécificité d’une enzyme pour un type particulier de liaison
-Spécificité de groupe: spécificité d’une enzyme pour un groupe chimique particulier
Quelle est la méthode utilisée afin de mesurer l’activité enzymatique?
On met en présence le substrat et l’enzyme pour ensuite déterminer la vitesse d’apparition du ou des produits ou encore celle de disparition du substrat.
Comment la concentration du substrat influence la vitesse de réaction enzymatique?
À une concentration donnée d’enzyme la vitesse augmentera jusqu’à ce que l’enzyme ne soit plus disponible. Toutes les molécules ayant leur site actif occupé, la vitesse maximale sera alors atteinte. Km correspond à la concentration de substrat pour laquelle la moitié de la vitesse maximale est atteinte. voir p.124 N.C
Comment la concentration de l’enzyme influence la vitesse de réaction enzymatique?
La vitesse est directement proportionnelle à la concentration de l’enzyme. Les facteurs ne doivent pas être limitants. voir p.124 N.C.
Comment la température influence la vitesse de réaction enzymatique?
L’activité augmente très rapidement avec la température jusqu’à une valeur optimale au delà de laquelle elle diminue brutalement suite à la dénaturation protéique. voir p.124 N.C.
Comment le pH influence la vitesse de réaction enzymatique?
Le pH joue un rôle important dans l’ionisation et la formation des liens hydrogènes. La courbe de l’activité enzymatique en fonction du pH présente une zone plus ou moins étroite en dehors de laquelle l’activité est très rapidement réduite.
Qu’est-ce que le mode de régulation génétique de l’activité enzymatique par induction?
En temps normal, une protéine régulatrice (répresseur) est élaborée et elle inhibe la transcription des gènes de structure codant les enzymes (ne sont pas synthétisées), le répresseur est alors actif.
Afin de pouvoir effectuer la transcription, l’ARN polymérase doit se lier à une séquence promotrice de l’ADN (normalement partiellement recouvert par le répresseur lié à l’opérateur situé tout près)
Une petite molécule, nommée inducteur, dégage le répresseur du site opérateur en modifiant la structure de la protéine répressive (en cas de besoin)
L’ARN polymérase se lie donc et l’ARN messager est traduit en enzymes dans le but d’hydrolyser la substance en question
Lorsque le tout a été métabolisé le répresseur se lie à nouveau à l’opérateur et la transcription prend fin
L’opéron comprend un site promoteur, un site opérateur et des gènes de structures.
Qu’est-ce que le mode de régulation génétique de l’activité enzymatique par répression?
C’est le produit final d’une voie métabolique qui contrôle l’arrêt de la transcription de l’opéron.
Le répresseur se fixe au site opérateur seulement quand le produit final (corépresseur) se lie à ce dernier. Le répresseur est alors inactif au début.
L’opéron comprend un site promoteur, un site opérateur et des gènes de structures.
C’est de cette manière que les molécules alimentaires et les produits chimiques toxiques induisent la synthèse de leurs enzymes.
Qu’est-ce que le mode de régulation chimique de l’activité enzymatique par rétroaction?
La rétroaction est l’action d’un substrat de la voie métabolique sur une des enzymes de cette même voie.
Inhibition: le produit final de la voie métabolique devient l’inhibiteur (diminue ou bloque la production) d’une des enzymes de cette voie.
Activation: le produit final active (augmente la production) l’une des enzymes de la voie.
Qu’est-ce que le mode de régulation chimique de l’activité enzymatique par allostérie?
-Elle explique comment l’activité enzymatique peut être diminuée (inhibition) ou augmentée (activation)
-Certaines enzymes présentent un site actif pouvant se présenter sous une forme active ou inactive. Le passage d’une forme à l’autre est contrôlé par les modulateurs (activateur ou inhibiteur) qui peuvent se fixer sur un site allostérique. La fixation du modulateur sur le site allostérique entraîne un changement de la forme du site actif.
-Dans une inhibition le site actif se déforme, l’enzyme ne peut pas se fixer alors il n’y a pas de réaction
-Dans une activation le site actif se déforme, l’enzyme peut se fixer alors il y a une réaction.
Qu’est-ce qu’une coenzyme? Quelles sont les diverses catégories rencontrées dans les systèmes vivants?
-Ce sont des cofacteurs nécessaires à certaines enzymes afin qu’elles puissent exercer leur action catalytique.
-Le groupe des ions métalliques, le groupe des vitamines (principalement vitamine hydrosolubles/complexe B) et le groupe des coenzymes de nature nucléotidique.
Qu’est-ce que l’inhibition enzymatique?
Les inhibiteurs sont des substances pouvant se fixer sur les protéines afin de provoquer une perte des propriétés chimiques et physique. Pour les enzymes, la fixation d’un inhibiteur entraîne la perte de l’activité catalytique à cause d’un changement dans la structure tertiaire ou à cause d’un blocage du site actif.
Qu’est-ce que l’inhibition compétitive?
-L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat pour se fixer au site actif de l’enzyme. Si il est lié faiblement avec l’enzyme, l’inhibition est réversible.
-On la retrouve dans ces applications: antibiotiques, insecticides, chimiothérapie anticancéreuse, etc.
