Examen 2 Flashcards

1
Q

Expliquer taille des cellules et rapport surface/volume

A

Cellule veut avoir la plus grande surface possible, faire des échanges avec le milieu. Rapport surface/volume élevé favorise les échange entre la cellule et son environnement.

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2
Q

Expliquer la théorie cellulaire

A

La cellule est la plus petite entité vivante ayant les propriétés du vivant, tous les êtres vivants sont constitués d’au moins une cellule. Chaque cellule dérive d’une cellule préexistante.

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3
Q

Deux principaux types de cellules

A

Procaryotes: pas de noyau, pas d’organites membraneux (bactéries, archées)
Eucaryotes: noyau, organites membraneux (végétaux, animaux)

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4
Q

Décrire le cytoplasme

A

Cytoplasme: Région entre membrane plasmique et noyau
Cytosol: Liquide qui constitue le cytoplasme
Organites: Élément dans la cellule servant à accomplir une fonction

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5
Q

Structure et fonction des ribosomes

A

S: Grande sous-unité ribosomique, petite sous-unité ribosomique
F: Synthèse des protéines

*peuvent être libres ou liés

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6
Q

Nommer les 6 organites qui se retrouvent dans le réseau intracellulaire de membranes

A

RE lisse, RE rugueux, appareil de Golgi, lysosome, vésicule, vacuoles

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7
Q

Structure et fonction du RE lisse

A

S: Réseau membraneux de tubules et de sacs aplatis (pas de ribosomes)
F: Detoxifier, dégrader glucides, métabolisme lipides, entrepôt Ca2+

*plus dans cellules musculaires et dans foie

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8
Q

Structure et fonction du RE rugueux

A

S: Réseau membraneux de tubules et de sacs aplatis avec ribosomes attachés
F: Support aux ribosomes liés

*protéines réseau intracellulaire des membranes

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9
Q

Structure et fonction de l’appareil de Golgi

A

S: Réseau de sacs membraneux et vésicules
F: Étiquettes, trier les protéines

*près du RE rugueux

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10
Q

Structure et fonction du lysosome

A

S: Petite boule avec des points
F: Enzymes hydrolytiques, dégrader vieux organites/ bactéries

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11
Q

Structure et fonction d’une vésicule

A

S: Petite boule
F: Transporter les substances (protéines)

*vésicule de transport (entre RE rugueux et app. de Golgi)
*vésicule de sécrétion (entre app. de Golgi et membrane cellulaire plasmique)

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12
Q

Structure et fonction des vacuoles

A

S: Forme plutôt ronde ou ovale
F: Entrepôt (eau, ions, petites molécules)

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13
Q

Structure et fonction des mitochondries

A

S: Forme ovale
F: Fabrique l’énergie (ATP), respiration cellulaire aérobie

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14
Q

Structure et fonction des chloroplastes

A

S: Souvent en forme de lentilles
F: Site de la photosynthèse

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15
Q

Structure et fonction des peroxysomes

A

S: Forme sphérique
F: Dégrader les molécules (enzymes, H2O2 –» H2O + O2)

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16
Q

Structure et fonction du cytosquelette

A

S: 3 types de fibres d’épaisseurs variables (microtubules, filaments intermédiaires, microfilaments)
F: Structure de la cellule (filamenteuse et de soutien)

*fibres de protéines +++
*selon le type = fonction particulière

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17
Q

Expliquer transport passif

A
  • Les substances se diffusent en suivant leur gradient de concentration
  • Transport nécessite aucune dépense d’É (ATP)
  • Diffusion simple, diffusion facilitée

*ex.: kayak avec le courant

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18
Q

Expliquer la fonction des microtubules

A
  • Maintien de la forme cellulaire
  • Motilité cellulaire (cils dans voie respiratoire, flagelle)
  • Mouvements des chromosomes (répartir ADN par division cellulaire)
  • Mouvements des organites
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19
Q

Structure et fonction de la matrice extra cellulaire?

A

S: Formée de collagène (fibres + glucides), de fibronectine et de protéoglycanes
F: Impliquée dans la reconnaissance du SOI (composés glucidiques)

*assure l’intégrité de nos propres cellules, être sûr de ne pas s’auto détruire

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20
Q

Qu’est-ce que sont les jonctions intercellulaires?

A

Elles sont des zones de contact permettant la communication entre les cellules et la formation de tissus (ex.: végétaux, plasmodesmes)

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21
Q

À quoi servent les jonctions cellulaires?

A

Former des tissus + lier cellules les unes à la suite de l’autre

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22
Q

Expliquer les 3 types de jonctions cellulaires

A
  1. Jonctions serrées: empêche le milieu extra cellulaire de passer entre les cellules (cellules épithéliales)
  2. Desmosomes: Retiennent solidement les cellules les unes aux autres (ancrage)
  3. Jonctions ouvertes: Canaux qui laissent passer les molécules d’une cellule à l’autre permettant la communication entre les cellules (muscle cardiaque)
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23
Q

Expliquer la théorie de l’endosymbiose (voir p.45)

A
  • Mitochondrie était un procaryote non photosynthétique aérobie
  • Chloroplaste était un procaryote photosynthétique
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24
Q

6 particularités de la cellule végétale

A
  1. Vacuole centrale
  2. Chloroplaste (site photosynthèse, contient chlorophylle)
  3. Paroi cellulaire (structure plus épaisse que membrane plasmique, formée de polysaccharides)
  4. Centrosome, mais pas de centrioles
  5. Formes des cellules
  6. Plasmodesmes (déplacer molécules entre cellules, contient pas de lysosomes)
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25
Q

Qu’est-ce que sont les thylakoïdes?

A

Lieu de replis pour plus de surface de contact (dans la cellule végétale)

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26
Q

Quels sont les organites qui se retrouvent dans toutes les cellules procaryotes?

A
  • Cytoplasme
  • Ribosomes 70S (synthèse protéines)
  • Membrane plasmique (phospholipides)
  • Nucléoïde contenant l’ADN
27
Q

Quels sont les organites qui peuvent se retrouver dans la cellule procaryote? (voir p.106)

A
  • Paroi cellulaire (test de Gram)
  • Pilus (échanger ADN, conjugaison ou sexuel)
  • Capsule (augmente l’adhérence)
  • Plasmide (ADN avec gènes de résistance)
  • Inclusions (amas de molécules)
  • Fimbriae (augmente l’adhérence)
  • Flagelles (déplacements, mouvements)

*une cellule avec capsule + fimbriae: dure à déloger

28
Q

Quelles sont les 3 principales formes de bactéries?

A
  1. Bacille
  2. Coque
  3. Hélicoïdale
29
Q

À quoi sert la coloration de Gram?

A

Déterminer rapidement si l’infection dont souffre un patient provient d’une bactérie Gram+ (devient bleu) ou Gram- (devient rouge).

30
Q

Caractéristiques d’une bactérie Gram+

A

Couche de peptidoglycane (dans paroi cellulaire) est plus épaisse (antibiotique à utiliser: pénicilline)

31
Q

Caractéristiques d’une bactérie Gram-

A

Couche de peptidoglycane (dans paroi cellulaire) est plus mince (antibiotique à utiliser: ampicilline)

32
Q

Constituants de la membrane plasmique (cellule animale)

A
  • Protéines de transport
  • Cholestérol
  • Phospholipdes
  • Microfilaments du cytosquelette

*membrane bouge constamment (mosaïque fluide)

33
Q

Expliquer diffusion simple

A
  • Molécules hydrophobes + molécules polaires non ionisées (ex.: acide gras, gaz)
  • Diffusion à travers les phospholipides
34
Q

Expliquer diffusion facilitée

A
  • Substances hydrophiles (ex.: glucose, acide aminés)
  • Diffusion à travers les protéines
35
Q

Qu’est-ce que la diffusion?

A

La tendance qu’on les substances à se répartir uniformément dans un milieu (ex.: goutte de colorant dans l’eau)

36
Q

Lors de la présence d’une membrane plasmique, la diffusion a lieu si…:

A
  • La membrane plasmique est perméable
  • Un gradient de concentration est présent de part et d’autre de la membrane

*présent lorsqu’une substance est plus concentrée dans une région que dans une autre

37
Q

Quels sont les différents mécanismes de transport passif?

A
  • Diffusion simple
  • Diffusion facilitée
  • Osmose
38
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse d’une protéine?

A
  1. Transcription
  2. Maturation
  3. Traduction
39
Q

Qu’est-ce que l’étape de la transcription?

A
  • Initiation
  • Élongation
  • Terminaison
40
Q

Qu’est-ce que l’étape de la maturation?

A
  • Coiffe 5’
  • Queue poly-A 3’
  • Excision/ épissage
41
Q

Qu’est-ce que l’étape de la traduction?

A
  • Initiation
  • Élongation
  • Terminaison
42
Q

Comparer synthèse des protéines des cellules eucaryotes aux cellules procaryotes

A

Procaryotes:
- Pas de noyau donc dans cytoplasme
- Pas de maturation car pas ARNprémessager
- Couplage de la transcription et traduction différente (ribosomes s’accrochent en chaînes)

43
Q

Quels sont les trois types de mutations?

A
  1. Mutations par substitutions
  2. Mutations par insertions
  3. Mutations par délétions
44
Q

Expliquer mutations par substitutions

A

Substitution d’une paire de bases (changer un nucléotide pour un autre)
- Mutation silencieuse (la moins pire, codon change): conserve même a.a.
- Faux-sens: change a.a.
- Non-sens (la plus pire): protéine va devenir plus petite que normale = pas fonctionnelle

45
Q

Expliquer mutations par insertions ou délétions

A

Ajouter ou enlever un nucléotide
- Décalage du cadre de lecture: a.a. de plus (provoquant un non-sens)
- Décalage du cadre de lecture: a.a. manquant (long faux-sens)
- Délétion d’un triplet de nucléotides: enlever a.a. complet

*mutations influencent le repliement des protéines

46
Q

Expliquer anémie à hématie falciforme

A
  • Brin matrice de l’ADN porte un A au lieu d’un T
  • Mutation de substitution faux-sens
  • Codon de l’ARNm mutant porte un U au lieu d’un A
  • L’hémoglobine mutante porte la protéine Val au lieu de Glu
47
Q

Quelle est la structure de l’ATP?

A
  • Ribose
  • Base azotées adénine
  • Chaîne de 3 groupements phosphate
48
Q

Expliquer l’hydrolyse de l’ATP

A
  • Liaisons groupements phosphates rompues
  • Ajout d’une molécule d’eau = libération d’une molécule de phosphate inorganique
  • ATP devient ADP (adénosine diphosphate) + Énergie
49
Q

À quoi sert l’énergie dégagée lors de l’hydrolyse de l’ATP?

A

Elle sert à faire et accomplir des tâches

50
Q

Quel travail peut faire l’ATP?

A
  • Travail de transport (permet de changer de côté la protéine)
  • Travail mécanique (déplacer protéines motrices)
  • Travail chimique (réactions chimiques)
51
Q

Qu’est-ce que le métabolisme?

A

Le métabolisme correspond à l’ensemble des réactions biochimiques d’un organisme vivant.

*réactions chimiques passent par de nombreuses routes biochimiques/ voies métaboliques

52
Q

Expliquer les voies métaboliques

A

Une séquence de plusieurs étapes permettant à un substrat d’être modifié jusqu’à l’obtention d’un produit final.

*un enzyme spécifique (à chaque molécule) catalyse chaque étape de la voie métabolique

53
Q

Qu’est-ce que le catabolisme?

A

L’ensemble des réactions de dégradation de molécules complexes en molécules simples (ex.: respiration cellulaire aérobie, manger un repas: dégrader liaisons chimiques + libère de É)

54
Q

Qu’est-ce que l’anabolisme?

A

L’ensemble des réactions de synthèse des molécules complexes à partir de molécules simples (ex.: synthèse des protéines: la traduction, besoin É)

55
Q

Décrire la réaction enzymatique

A
  1. Liaison enzyme-substrat
  2. Changement de conformation (liaisons hydrogènes ou ioniques)
  3. Production des produits
  4. Libération des produits
  5. L’enzyme est prête à accueillir de nouveaux substrats

*réaction enzymatique est réversible

56
Q

Nommer les 3 facteurs qui influencent l’activité enzymatique

A
  • L’environnement (température et pH)
  • Les cofacteurs: 2 groupes (ions métalliques, molécules organiques)
  • Les inhibiteurs enzymatiques (compétitifs ou non compétitifs)
57
Q

Quel est l’impact d’un cofacteur sur l’activité enzymatique?

A

Influence l’activité enzymatique en se liant fortement (irréversible) ou faiblement (réversible) sur l’enzyme.

*pas tous les enzymes qui ont besoin d’un cofacteur
*certains en ont besoin: en son absence, pas capable de transformer substrats en produits

58
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A
  • Liaison au site actif
  • Structure tridimensionnelle semblable au substrat
59
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?

A
  • Liaison sur le site éloigné du site actif
60
Q

Donner des exemples d’inhibiteurs réversibles et irréversibles (+ expliquer: voir phot iPhone)

A

Irréversibles:
- Pénicilline, sarin
Réversibles:
- Viagra

61
Q

Qu’est-ce que la rétro-inhibition?

A
  • Réguler la voie métabolique
  • Fixer sur enzyme et empêcher qu’elle fonctionne (fait une chaîne)

*se produit quand il y a trop d’ATP

62
Q

Expliquer transport actif

A
  • Certaines protéines de transport agissent à la manière d’une pompe: transfèrent des substances de part et d’autre de la membrane à l’encontre de leur gradient de concentration (hydrolyse de l’ATP alimente ce processus)

*ex.: kayak à contre courant

63
Q

Quels sont les 3 sites de liaison du ribosome?

A
  1. A: Arrivée de l’ARNt
  2. P: Polypeptide en cours de formation
  3. E: Exit