Examen 1 - Biologie cellulaire Flashcards
1
Q
Quelle est la fonction du système de membranes intercellulaires ?
A
Augmenter la surface membranaire qui accueille les réactions et créer des compartiments fermés séparés du cytosol en fournissant aux cellules des espaces spécialisés.
Chaque membrane d’organite possède un mécanisme :
1) d’importation des protéines spécifiques qui rendent cet organite unique et
2) d’incorporation de celles-ci dans l’organite
2
Q
Pourquoi la membrane de chaque organite doit contenir des protéines de transport membranaire pour les échanges de métabolites spécifiques?
A
La bicouche lipidique des membranes des organites est imperméable à la plupart des molécules hydrophiles.
3
Q
Quel est l’espace qu’occupe le cytosol?
Quelle en est la fonction?
A
Un peu plus de la moitié du volume total de la cellule.
Site de synthèse et dégradation des protéines et métabolisme intermédiaire (synthèse et dégradation petites molécules pour macromolécules)
4
Q
Quel organite occupe 22% du volume cellulaire total?
A
Mitochondries
5
Q
Qu’est-ce qui peut expliquer la compartimentation des organites chez les cellules eucaryotes par rapport aux bactéries ?
A
Les cellules eucaryotes sont beaucoup plus volumineuses que les bactéries.
La profusion de membranes internes est une adaptation à cette augmentation de taille :
- rapport surface volume plus faible et surface de la membrane plasmique trop petite pour maintenir les fonctions vitales effectuées par les membranes.
6
Q
En quoi les mitochondries se différencient des autres organites entourés d’une membrane?
D’où proviennent ces organites?
A
Ils contiennent leur propre génome.
Ils ont évolué à partir de bactéries englouties par d’autres cellules.
7
Q
Nommer les 3 formes majeures de transport membranaire dans le noyau cellulaire.
A
- Systèmes à vannes
- Transport transmembranaire
- Transport vésiculaire
8
Q
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
- Systèmes à vannes
A
- Complexes de pores nucléaires
- Fonctionnent comme des vannes sélectives pour transport sélectif de macromolécules
- Diffusion libre molécules plus petites
9
Q
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
TRANSPORT TRANSMEMBRANAIRE
A
- Translocateurs protéiques de protéines spécifiques
- Doivent se déplier pour se faufiler
10
Q
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
TRANSPORT VÉSICULAIRE
A
- Petites vésicules de transport sphériques
- Transportent protéines d’un compartiment à l’autre
- Libèrent la cargaison en fusionnant avec membrane
11
Q
Quel type de signaux de tri auront les molécules suivantes pour être acheminées au bon endroit?
- Protéines directement à travers la membrane
- Grosse protéine dans le noyau
- Protéine entre RE et appareil de Golgi
A
- Grosse protéine, dans le noyau : signal de tri, reconnu par récepteur protéique des PORES NUCLÉAIRES (1)
- Protéine, directement à travers membrane : signal de tri, reconnu par récepteur protéique des TRANSLOCATEURS PROTÉIQUES (2)
- Protéine, entre RE et appareil de Golgi : signal de tri, reconnu par récepteur protéique d’une membrane d’un VÉSICULE DE TRANSPORT PROTÉIQUE (3)
12
Q
Comment sont dupliqués les organites et leurs membranes dans une cellule fille ?
A
Les cellules agrandissent les organites existants en y incorporant de nouvelles molécules.
Les organites agrandis se divisent et se répartissent entre les deux cellules filles.
13
Q
Vrai ou faux?
Les informations nécessaires pour construire un organite résident uniquement dans l’ADN qui code les protéines de cet organite.
A
FAUX.
Il faut également une info supplémentaire sous forme d’au moins une protéine distincte qui préexiste dans la membrane de l’organite, et cette information est transmise de la cellule parentale à la descendance sous forme de l’organite lui-même.
14
Q
Décrire le système membranaire de la mitochondrie.
A
• 2 membranes hautement spécialisées, formant 2 compartiments mitochondriaux spéciaux, la matrice interne et l’espace inter membranaire.
15
Q
D’où proviennent les protéines qui composent les mitochondries?
A
La plupart des environ 1000 protéines mitochondriales sont codées dans le noyau, et importées du cytoplasme dans les mitochondries par des translocases spécialisées de la membrane mitochondriale externe ou interne.
16
Q
Quel est le rôle de la porine?
A
Protéine de transport de la membrane externe permettant l’entrée de la plupart des ions et des petites molécules (< 5000 dalton).
17
Q
Quelle est la provenance des ions H+ et de l’O2?
A
De la respiration cellulaire
18
Q
Comment les ions H+ et l’O2 sont transportés dans la chaîne respiratoire?
Quel en est le lien avec les besoins en oxygène et l’effort physique?
A
- Processus commence lorsque H- arraché à NADH, pour former un proton et deux e-.
- Transmis au premier accepteur d’e-.
- Chaque complexe de la chaîne a une plus forte affinitié que prédecesseur et e- passent successivement d’un complexe à l’autre, jusqu’à l’accepteur final, l’O2.
- Protéines guident les e- le long de la chaîne respiratoire, transfert d’électrons couplé à l’absorption et à la libération orientée de H+.
Lors de l’effort physique, la mitochondrie doit produire plus d’ATP. La chaîne de transport des e- est donc davantage sollicitée.
Pour accélérer le rythme de l’ATP synthase, le gradient de protons doit être maintenu plus élevé.
Il est donc nécessaire que l’apport en oxygène soit plus important pour que plus de protons soient libérés par la chaîne de transport, par le passage des e- entre les complexes enzymatiques vers l’accepteur final, l’oxygène.
19
Q
Comment l’ATP synthase est-elle activée ?
A
Lors de la phosphorylation oxydative, le passage des e- entre chaque complexe enzymatique de la chaîne de transport est couplé à l’absorption et à la libération de protons de la matrice vers l’espace inter cellulaire.
Il y a alors formation d’un gradient de protons et d’un potentiel de membrane. Les protons veulent donc retourner vers la matrice (gradient de pH + Potentiel de membrane), en passant par une enzyme, l’ATP synthase.
Tandis qu’ils se faufilent, ils sont utilisés pour actionner la réaction qui produit l’ATP à partir de l’ADP et du Pi.
Nom du processus : COUPLAGE CHIMIOSMOTIQUE.
20
Q
Quel est l’avantage de la mitochondrie par rapport à la glycolyse anaérobie ?
A
Glucose converti en pyruvate par glycolyse = Très petite fraction d’énergie libre libérée du glucose
Mitochondries = Métabolisme des sucres complété, pyruvate importé dans les mitochondries et oxydé par O2 en CO2 et H2O. Permet de produire 15 fois plus d’ATP.
21
Q
Pourquoi les mitochondries ont des génomes variés?
A
- Nombre et forme mitochondries peut varier selon conditions physiologiques.
- Mitochondrie se divisent souvent, fusionnent et changent de forme.
- Vitesses division et fusion régulées par GTPases dans la membrane.
- Nombreuses copies du génome mitochondrial dans espace entouré par membrane interne
22
Q
Quelle est la différence entre l’ADN nucléaire et l’ADN mitochondrial au niveau de la variété du génome ?
A
- Vitesse de substitution des nucléotides pendant évolution 10 fois plus rapide dans génomes mitochondriaux que dans nucléaires.
- Probablement due à moins bonne fidélité dans réplication ADN mitochondrial.
23
Q
De quel parent l’ADN mitochondrial provient-il principalement ? Pourquoi ?
A
De la mère.
- Animaux supérieurs : ovule apporte plus de cytoplasme au zygote que spermatozoïde.
- Implique hérédité mitochondriale monoparentale, maternelle.
- Mitochondries du spermatozoïde concentrés dans le flagelle.
- ADN mitochondrial de l’homme transmis par la mère.
- Ovule fécondé peuvent porter 2000 copies du génome, qui sont presque toutes issues de la mère.
- Un individu qui porte mutation délétère sur tous ces génomes ne survivra pas.
- Certaines mères portent génomes mitochondriaux normaux et mutants => Filles héritent mélange mitochondrial, en bonne santé, sauf si ségrégation mitotique confine 1 gène par mitose.
- Possible de reconnaître maladie héréditaire chez homme provoquée par mutation de l’ADN mitochondrial, par transmission de la mère atteinte à ses fils et filles.
24
Q
Décrivez l’importation des lipides dans la mitochondrie.
A
- Mitochondries importent majorité de leurs lipides.
- Phospholipides synthétisés dans RE puis transférés dans membrane EXTERNE mitochondries.
- Réaction biosynthèse lipidique importante catalysée par mitochondries (conversion en cardiolipine).
25
Pourquoi les mitochondries ont leur **propre système génétique**?
* Peu de **protéines en commun** avec le reste de la cellule.
* Noyau doit **réserver au moins 90 gènes** pour maintenir système génétique de chaque organite.
26
Qu'est-ce qui _différencie_ les **peroxysomes** des **mitochondries**?
* **Peroxysomes** entourés d’**une seule membrane**
* Ne contiennent ni ADN ni ribosomes
* _Toutes_ leurs protéines sont codées **dans le noyau**, acquièrent leurs protéines par importation sélective à partir du cytosol.
* **Dans toutes les cellules eucaryotes**
27
Quelle est l'origine des **peroxysomes**?
* Vestige d’un **organite ancien** qui effectuait la totalité du **métabolisme de l’oxygène** chez les ancêtres des cellules eucaryotes.
* Réactions oxydatives effectuées par peroxysomes dans cellules actuelles seraient donc celles dont les **fonctions n’ont pas été prises en charge par les mitochondries**.
28
Quel est le rôle des **peroxysomes** dans l'_oxydation des acides gras_ ?
* L’une des **fonctions majeures** des réactions oxydatives et la DÉGRADATION DES MOLÉCULES D’ACIDE GRAS **(β-oxydation)**.
* Chaînes alkyles des acides gras raccourcies pour **former acétyl-CoA**, alors exporté dans le cytosol.
* Se produit **à la fois dans les mitochondries** et les **peroxysome**s.
* Particulièrement important pour les Rx fibrates.
29
Quel est le rôle des **peroxysomes** dans la _formation des plasmalogènes_ ?
• **Fonction biosynthétique essentielle** : catalyse _première réaction_ formation des PLASMALOGÈNES, classe de phospholipides la plus abondante de la myéline *(80 à 90% des phospholipides myéline)*
_Carence_ = anomalies myélinisation des axones, maladies peroxysomiques entrainent maladies neurologiques.
30
Décrivez le **mécanisme d'importation** des protéines dans les **peroxysomes**.
* SÉQUENCE SIGNAL spécifique de trois acides aminés (Ser-Lys-Leu) localisée à l’**extrémité C-terminale** des protéines des peroxysomes fonctionnent comme un SIGNAL D’IMPORTATION. D’autres protéines contiennent SÉQUENCE SIGNAL près de N-terminale.
* PROCESSUS D’IMPORTATION implique **récepteur protéiques solubles dans cytosol** qui reconnaissent signaux d’adressage + protéines d’amarrage à la _surface cytosolique_ du peroxysome.
* **PEROXINES** : protéines qui participent au processus d’importation, entraîne par l’hydrolyse de l’ATP.
Complexe d’au moins 6 peroxines différentes = Translocateur de membrane
31
Qu'est-ce que le syndrome de Zellweger ?
SYNDRÔME DE ZELLWEGER : anomalie des protéines d’importation dans les peroxysomes conduit à une déficience grave des peroxysomes. Mutation du gène codant une protéine faisant partie intégrale de la membrane des peroxysomes, impliquée dans l’importation protéique en cause.
32
Comment le mécanisme d'**importation des protéines** des peroxysomes _diffère_ de celui des autres organelles ?
* Même les protéines oligomériques n’ont **pas besoin de se déplier** pour être importées dans les peroxysomes.
* **Peroxines** capables de _reconnaître_ certaines parties des protéines.
33
Décrivez l'**organisation générale** du **RE**.
* **Labyrinthe réticulé de tubules** qui se ramifient et sacs aplatis interconnectés dans tout cytosol
* RE et membranes forment un feuillet continu enferment **un seul espace interne**, la LUMIÈRE
* Membranes garnies de **ribosomes**
* **En continuité** avec la _membrane nucléaire_
* Forme **plus de la moitié de la membrane totale** d’une cellule animale.
34
Quel est le **rôle** du **RE**?
o Biosynthèse des **lipides** et des **protéines** *(RE lisse)*
o **Stock de Ca2+** utilisés pour voies de _signalisation_
o Membrane **site de production des organites** cellulaires
o Membranes contribuent aux membranes des **mitochondries** et des **peroxysomes** en produisant _majeure partie de leurs lipides_.
o **Maturation des protéines**
o **RE lisse** contient les enzymes qui catalysent une série de réactions qui permettent d’_éliminer_ aussi bien les _médicaments liposolubles_ que différents _composés dangereux_ produits par le métabolisme.
o **RE lisse** synthétise _lipides_.
35
Décrivez la relation entre la **synthèse lipidique et protéique** dans le RE et les **autres organelles**.
Sa membrane est le **site de production de toutes les protéines et lipides** transmembranaires de la plupart des organites cellulaires :
appareil de Golgi, lysosomes, endosomes, vésicules sécrétrices, membrane plasmique, et le RE lui-même.
Les membranes du RE contribuent largement aux **membranes des mitochondries et des peroxysomes** en produisant la majeure partie de leurs lipides.
De plus, presque toutes les **protéines qui seront sécrétées à l’extérieur** de la cellule – plus celles destinées à la lumière du RE, de l’appareil de Golgi et des lysosomes – sont _initialement libérées dans la lumière du RE_.
36
Décrivez le **RE rugueux** et son _importance relative_ dans la **synthèse de protéines** et le **métabolisme des lipides**.
o **Importation des protéines** avant que chaîne complètement achevée = PROCESSUS COTRADUCTIONNEL,
-\> ribosomes liés à membrane RE pendant la translocation. *(POSTTRADUCTIONNEL dans autres organites, ribosomes terminent synthèse et libèrent avant translocation post-traductionnelle)*
o Dans transport **co-traductionnel**, ribosome qui synthétise protéine attaché directement à membrane du RER, ce qui permet à l’**une des extrémités d’être transloquée dans le RE** trandis que le reste de la chaîne **continue à s’assembler**.
37
Décrivez le **RE lisse** et son _importance_ relative dans la **synthèse de protéines** et le **métabolisme des lipides**.
o _Pas de ribosomes liés_
o RE TRANSITION : détachement des **vésicules de transport vers Golgi**.
o Contient des enzymes dans certaines cellules spécialisées
o Important dans les _cellules spécialisées_ dans le **métabolisme des lipides**.
o Joue un rôle dans l’**élimination des Rx liposolubles**
38
Décrivez l'importance du **RE** pour le **stockage du Ca2+**.
• **Séquestrer Ca2+** hors du cytosol *(puis libération et recaptage)*
1. POMPE À CALCIUM transporte ions du cytosol **dans lumière du RE**.
2. Forte conc de **protéines liant calcium dans le RE** facilite stockage.
Réticulum sarcoplasmique , RE lisse modifié dans **cellules musculaires**.
* **Libération** Ca2+ **déclenche contraction**
* _captation_ _déclenche relaxation_ des myofibrilles.
39
Quelle est la **provenance** des **microsomes**?
Lorsque **cellules rompues**, RE se _fragmente_ et se ressoude en de _nombreuses petites vésicules fermées_, appelées **_microsomes_**, ayant toujours fonction ribosomiques.
* Deux types, lisses et rugueux.
40
Nommez les **2 types de protéines capturées** dans les microsomes.
• TRANSMEMBRANAIRES :
**Partiellement transloquées** à travers la membrane du RE et y restent enchâssées.
Certaines sont **actives dans le RE**, mais beaucoup d’autres sont **destinées à rester dans la membrane plasmique** ou la membrane d’un autre organite.
• HYDROSOLUBLES :
**complètement transloquées** à travers la membrane et **libérées dans lumière**.
**Destinées à être sécrétées**, soit à **résider dans la lumière** d’un organite.
41
Quel est le **devenir des protéines solubles** synthétisées dans le RE et le **rôle de la séquence signal**?
**Destinées à être sécrétées ou à résider dans lumière organite (HYDROSOLUBLES).**
Sont toutes **dirigées dans la membrane du RE** par une SÉQUENCE SIGNAL du RE, qui initie leur translocation.
Lorsque la séquence signal du RE **émerge du ribosome**, elle le dirige, sur la membrane du RE, vers une translocation qui **forme un pore membranaire vers la lumière du RE**.
La **séquence signal est coupée** pendant la _traduction_ par une SIGNALPEPTIDASE associée au translocateur, et la **protéine mature est libérée dans lumière** lorsque synthèse terminée.
42
Nommez les **2 composants de l'importation** des protéines du RE vers sa membrane.
* **PARTICULE DE RECONNAISSANCE DU SIGNAL (SRP)** : navette entre _membrane RE et cytosol_ et se fixe sur séquence signal.
* **RÉCEPTEUR SRP** : dans la _membrane du RE_
43
Quelle est la **séquence du mécanisme de reconnaissance** entre le ribosome, la séquence signal, SRP et son récepteur ?
1. Séquence signal sur polypeptide nait
2. **Liaison de la SRP** sur le peptide signal provoque _pause de la traduction_ *(pour laisser le temps au ribosome de se fixer sur la membrane du RE avant de terminer la synthèse protéique.)*
3. **Ribosome lié à SRP** se fixe sur _récepteur SRP_ de la membrane du RE
4. Traduction se poursuit et _translocation commence_
5. SRP et récepteur SRP **déplacés et recyclés**
44
Expliquer le mécanisme de la **particule de reconnaissance du signal** (SRP).
La SRP est une **structure en forme de bâtonnet** qui _s’enroule autour de la grande sous-unité_ du ribosome, l’une de ses extrémités se liant à la **séquence signal du RE** dès qu’elle émerge, avec le nouveau polypeptide en formation, du ribosome;
l’autre extrémité **bloque le site de liaison** du facteur d’élongation à l’interface entre la grande et la petite sousunité du ribosome.
Cette **pause transitoire de la synthèse** protéique donne probablement assez de temps au ribosome pour se fixer sur la membrane du RE avant de terminer la synthèse de la chaîne polypeptidique, et pour _s’assurer que la protéine n’est libérée dans le cytosol_.
Une fois formé, le **complexe SRP-ribosome** se lie _au récepteur SRP_ qui est un complexe protéique entièrement enchâssé dans la membrane du RE rugueux.
Cette interaction mène le complexe SRPribosome sur une **protéine de translocation**. La SRP et son récepteur sont alors _libérés_, et la chaîne polypeptidique en croissance est **transférée à travers la membrane** par le translocateur.
45
Combien de fois la **séquence signal du RE** est reconnue ? Où et quand ?
**Séquence signal du RE reconnue 2 fois** :
- d’abord par une **SRP** dans cytosol,
- ensuite par **site de liaison** dans pore de la protéine de translocation, où elle sert de SIGNAL DE DÉBUT DE TRANSFERT.
Tant qu’elle est **liée au pore de translocation**, séquence signal _en contact avec complexe sec61_ et avec _cœur lipidique hydrophobe_ de la membrane.
46
Décrivez le mécanisme du **ribosome lié**.
1. SÉQUENCE SIGNAL du RE **se lie à SRP** qui _dirige le ribosome_ en train de traduire l’ARNm vers la membrane du RE.
2. La molécule d’ARNm **reste liée en permanence au RE** en tant que partie du POLYRIBOSOME.
3. Les ribosomes qui se déplacent le long de l’ARNm **sont recyclés**.
4. À la _fin_ de chaque cycle de synthèse protéique, les **sous-unités ribosomales retournent au pool**.
47
Décrivez le fonctionnement du **Sec61**.
* Translocateur formant dans la membrane un **pore rempli d’eau** à travers lequel passe la _chaîne polypeptidique_. Le centre de ce translocateur appelé complexe Sec61.
* Protéine ne **traverse pas directement bicouche**, passe au travers de translocateur protéique.
48
Décrivez la **structure du Sec61**.
• Centre du translocateur = COMPLEXE SEC61 o 3 sous-unités
o **Hélices alpha** entourent un **pore central** qui permet à chaîne de traverser.
o **Pore fermé par courte hélice** lorsqu’il ne travaille pas, _déplacé sur côtés_ quand il doit laisser passer chaîne.
=\> Important de le maintenir fermé pour **rester perméable aux ions calcium**.
o Pore peut aussi **s’ouvrir latéralement**, pour **libération d’un signal coupé** ou _intégration protéine dans membrane_.
49
Décrivez l'**import d'ATP** dans le RE.
* Pour permettre TRANSLOCATION POST-TRADUCTIONNELLE, translocateur a **besoin de protéines accessoires** qui font pénétrer la chaîne dans le pore.
* À chaque hydrolyse d’un ATP, une **portion de la protéine accessoire s’insère** dans le pore du translocateur, poussant avec elle un _court segment de la protéine transportée_.
50
Décrivez le mécanisme permettant aux protéines ayant plusieurs domaines transmembranaires de **rester accrochées à la membrane** du RE.
Chaîne polypeptidique **traverse d’avant en arrière** à _plusieurs reprises_ la bicouche lipidique.
Une SÉQUENCE SIGNAL INTERNE sert de SIGNAL DE DÉBUT DE TRANFERT. Celle-ci **se poursuit jusqu’à l’atteinte** d’une SÉQUENCE SIGNAL DE FIN DE TRANSFERT.
51
Comment distingue-t-on les s**équences de début et de fin de transfert** dans une protéine transmembranaire ?
La distinction entre les séquences de début de transfert et de fin de transfert **résulte de leur ordre relatif.**
La SRP commence à examiner la chaîne dépliée à la **recherche de segments hydrophobes** à son _extrémité N-terminale_ et avance _vers l’extrémité C-terminale_.
52
Quel est le **rôle principal** des protéines **résidentes du RE**?
Certaines de ces protéines sont des **catalyseurs** qui _aident protéines transloquées_ à se **replier** et **s’assembler**.
53
Décrivez le **mécanisme de BiP**.
• **Protéine résidente BIP** :
reconnaît _protéines mal repliées_ ainsi que _sous-unités protéiques pas encore assemblés_ pour former complexe final. Les **maintient** dans le RE.
Une fois fixée, BIP **empêche protéine de s’agréger**. Hydrolyse **_ATP_** pour fonctionner.
• **Tirer protéine à l’intérieur** du RE pour la traduction.
54
Quel est le rôle de la **glycolysation** dans le _repliement des protéines_ du RE ?
* GLYCOLYSATION : addition **covalente** de _sucres_ sur les protéines, fonction majeure du RE.
* La **plupart des protéines solubles** reliées à la membrane qui sont produites par RE sont des GLYCOPROTÉINES.
* **Oligosaccharide** transféré sur **groupement NH2** chaîne latérale asparagine.
* Précurseur oligosaccharidique **maintenu dans membrane du RE par le DOLICHOL**, puis transféré sur l’asparagine cible.
* La N-glycosylation sert à **indiquer l’étendue du repliement protéique**, de sorte que les protéines ne quittent le RE que lorsqu’elles sont _correctement repliée_.
55
Que se passe-t-il s'il y a une **accumulation de protéines mal repliées** dans le _cytosol_ ?
provoque RÉPONSE DE CHOC THERMIQUE qui **stimule transcription des gènes** codant les _chaperons cytosoliques_.
56
Que se passe-t-il s'il y a une **accumulation de protéines mal repliées** dans le _RE_ ?
provoque RÉPONSE AUX PROTÉINES DÉPLIÉES qui **stimule transcription des gènes** codant les _chaperons_ et autres _protéines repliement_.
57
Décrivez le fonctionnement de l'**ancre GPI**.
1. Quand synthèse protéique **terminée**, la protéine précurseur **reste ancrée dans la membrane** du RE par une séquence C-terminale, le **reste** de la **protéine dans lumière RE**.
2. Enzyme libère protéine **extrémité C-terminale** et simultanément, **attache nouvelle extrémité** C-terminale sur **groupement amine** d’un _intermédiaire GPI préassemblé_.
58
Décrivez le mécanisme de **synthèse des phospholipides**, et les principaux phospholipides.
La membrane du RE **synthétise presque toutes les principales classes de lipides**, y compris les phospholipides et le cholestérol pour production membranes cellulaires.
-\> Principal phospholipide produit **phosphatidylcholine**, formé en 3 étapes, à partir de la choline, de 2 acides gras et de glycérolphosphate.
59
Quels sont les rôles de l'**appareil de Golgi** dans la _synthèse des carbohydrates_, la _maturation des protéines et des lipides_ ?
- Site de **synthèse principal** de la synthèse des _glucides_
- Production de la plupart de **glycosaminoglycanes**
- \> Station de **tri et de répartition** des produits issus du RE
- \> Grande partie des glucides qu’il fabrique **fixés sous forme de chaînes latérales** d’oligosaccharides sur protéines et lipides du RE.
- \> Permet d’adresser aux **vésicules de transport** qui dirigent vers destinations.
- Protéines entrées dans le RE et **destinées à Golgi** empaquetées dans _petites vésicules de transport recouvertes de COPII_.
- \> Bourgeonnent à partir des SITES DE SORTIE DU RE.
- \> **MANTEAU COPII** : protéines de chargement présentent des _signaux de sortie_ qui sont reconnus par des composants du manteau de COPII.
Composants du manteau fonctionnent comme **récepteurs de chargement** et sont _renvoyées vers le RE_ une fois chargement **livré dans Golgi**.
60
Quel est le **rôle des protéines chaperonnes** dans la rétention des protéines incomplètes ou mal-assemblées au RE ?
* Pour sortir du RE, les protéines **doivent être correctement repliées** et complètement assemblées *(complexes protéiques multimériques)*.
* Celles qui sont **mal repliées restent dans le RE** où elles se fixent à des protéines CHAPERONS comme la **BIP** ou la **CALNEXINE**.
* Elles peuvent **recouvrir le signal de sortie** ou **ancrer la protéine mal repliée** dans le RE.
* Protéines ratées finalement _transportées dans cytosol_ où elles sont **dégradées**.
61
Pourquoi il est important que les **protéines mal repliées** soient _interférées_ le plus rapidement possible ?
protéines mal repliées **pourraient interférer avec fonctions des protéines normales** si elles étaient transportées plus loin.
Aussi, **système d’alerte** pour _système immunitaire_ en cas d’infection virale.
62
De quoi sont composés les **anticorps**?
**Anticorps** constituées de 2 chaînes lourdes et de 2 légères.
_Chaperon BIP_ **se fixe sur toutes** les molécules incomplètement assemblées et **recouvre leur signal de sortie.**
Seuls anticorps **entièrement assemblés** quittent le RE.
63
Décrivez le mécanisme de **formation des agrégats** **tubulaires vésiculaires**.
1. Vésicules de transport ont **bourgeonné à partir d’un site de sortie** du RE et ont **perdu leur manteau de COP II.**
2. Commencent à fusionner l’une avec l’autre, FUSION HOMOTYPIQUE.
3. Formation des AGRÉGATS TUBULAIRES VÉSICULAIRES, qui se promène le **long des microtubules.**
4. Dès qu’un agrégat se forme, il **commence à bourgeonner** pour former **ses propres vésicules** de transport pour la VOIE RÉTROGRADE.
64
Pourquoi les agrégats tubulaires vésiculaires ont une **durée de vie** relativement **courte**?
Les agrégats ont une durée de vie relativement courte parce qu’**ils se déplacent rapidement le long des microtubules** jusqu’à l’_appareil de Golgi_ avec lequel ils fusionnent pour libérer leur contenu.
65
Quelle est la différence entre **fusion homotypique et hétérotypique**?
**FUSION HOMOTYPIQUE** : fusion des membranes du même compartiment
**FUSION HÉTÉROTYPIQUE** : fusion des membranes de 2 compartiments différents
66
Quels sont les **signaux** dont dépend la **voie rétrograde**?
* **Protéines membranaires résidentes** : Signaux qui se lient directement aux _manteaux COPI_
* **Protéines résidentes solubles (BiP)** : doivent se fixer sur _protéine réceptrice spécifique_ comme récepteur KDEL, place toutes les protéines qui présentent la séquence KDEL dans des _vésicules de transport rétrograde recouvertes de COPI_.
* D’autres protéines entrent de façon _aléatoire_ dans les vésicules en bourgeonnement destinées au RE.
67
De combien de **citernes** sont composés **chaque empilement** de l'appareil de Golgi ?
4 à 6 citernes
68
Quelle est l'importance qu'il y aie un **sens particulier** dans l'appareil de Golgi ?
Protéines qui **entrent dans CGN** peuvent soit :
- continuer dans Golgi
- soit être renvoyées dans le RE.
Celles qui **sortent par TGN** sont triées en fonction de leur _destination_.
69
Décrivez le **trajet des protéines** _correctement repliée_ dans l'appareil de Golgi.
Protéines _correctement repliées_ dans RE empaquetées dans **vésicules de transport recouvertes de COPII** qui se séparent à partir de la _membrane du RE_.
Le vésicule **élimine ensuite son manteau** et _fusionne avec une autre_ pour former les AGRÉGATS VÉSICULAIRES TUBULAIRES, qui se déplacent en suivant les microtubules **vers Golgi**, où ils fusionnent avec d’autres pour former le RÉSEAU CIS-GOLGIEN.
Toute protéine **résidente du RE** y est ramenée par **transport rétrograde**, dans des _vésicules recouverts de COPI_.
70
Où sont situées les **différentes enzymes** dans l'appareil de Golgi
Les enzymes catalysant les **processus précoces** sont concentrées dans les **citernes de la face cis** des piles de Golgi,
tandis que les enzymes intervenant dans les _étapes plus tardives_ sont concentrées dans les _citernes de la face trans_.
71
Quel est le rôle de **chaque structure** de l'appareil de Golgi dans la **maturation des glycoprotéines**?
1. RÉSEAU CIS-GOLGIEN :
_phosphorylation_ des oligosaccharides
2. CITERNE CIS :
**élimination** du _mannose_
3. CITERNE MÉDIANE :
**élimination** du _mannose_ + **addition** N-acétylglucosamine
4. CITERNE TRANS :
**addition** de _galactose_ et de _NANA_
5. RÉSEAU TRANS-GOLGIEN :
_sulfatation_ des tyrosines et des glucides
6. **Distribution** vers LYSOSOMES, MEMBRANE PLASMIQUE ou VÉSICULES SÉCRÉTOIRES.
72
Dans quels types de cellules l'**appareil de Golgi** est-il **plus développé**?
Appareil de Golgi particulièrement développé dans **cellules spécialisées** dans la _sécrétion de glycoprotéines_ *(comme cellules caliciformes de l’épithélium intestinal qui sécrètent mucus riche en polysaccharides).*
Vésicules particulièrement **grosses du côté trans** qui fait face au domaine de la membrane plasmique où se produit la **sécrétion**.
73
Nommez et expliquer les **2 types d'oligosaccharide** sur les glycoprotéines des mammifères.
**1. OLIGOSACCHARIDES COMPLEXES :**
élagage de l’oligosaccharide d’origine ajouté à la protéine dans le RE, puis l’_addition d’autres sucres_. Peuvent contenir plus que les 2 N-acétylglucosamines initiaux
**2. OLIGOSACCHARIDES RICHES EN MANNOSE :**
élagué, mais _aucun nouveau sucre ajouté_. Contiennent seulement 2 N-acétylglucosamines et de nombreux résidus de mannose.
74
Comment certaines protéines sont **modifiées** dans **l'appareil de Golgi**?
* **Sucres ajoutés** sur gr _OH_ de certaines chaînes latérales =\> O-GLYCOLISATION, **extension de chaînes oligosaccharidiques** liés par des liaisons N-osidiques, catalysée par série de _glycosyl transférases_.
* La _plus forte glycolysation_ dans Golgi s’effectue sur les **mucines** et sur les **cœurs protéiques des protéoglycanes**, qui sont modifiés pour produire les PROTÉOGLYCANES.
75
Quel est l'intérêt de la **glycolysation**?
Les glucides complexes utilisent une _enzyme différente à chaque étape_. N-glycolysation répandue chez _tous les eucaryotes_.
• **Facilite repliement** des protéines
o Rôle direct en rendant **intermédiaires de repliement plus solubles**, empêchant leur agrégation.
o Modification séquentielles des oligosaccharides N-glycolysés établissent **glyco-code** qui marque la **progression du repliement**, intermédiaire à sa liaison aux chaperons.
• Glycoprotéines **plus résistantes** à la digestion.
76
Qu'est-ce que le **modèle de transport vésiculaire**?
* Golgi est une **structure statique**, _enzymes maintenues_ en place
* **Molécules en transit** véhiculées à travers les citernes de **façon séquentielle** par vésicules de transport qui se déplacent _vers l’avant_, bourgeonnent à partir d’une citerne et fusionnent avec la suivante dans une **direction cis vers trans**.
* Flux rétrograde
77
Qu'est-ce que le **modèle de maturation des citernes**?
* Structure **dynamique**
* Chaque **citerne** subit une **maturation** tandis qu’elle _migre à travers l’empilement_.
* À chaque étape, les **protéines résidentes qui sont transportées vers l’avant** dans une citerne sont renvoyées de façon rétrograde vers les compartiments précédents dans des vésicules recouverts de COPI.
* Par exemple, **citerne-cis devient citerne-médiane** et ainsi de suite.
78
De quoi dépend l'**architecture particulière de Golgi**?
1. **Microtubules** du cytosquelette
2. Protéines de la **matrice cytoplasmique du Golgi** qui forment échafaudage entre citernes adjacentes
79
Décrivez les enzymes contrôlant la **digestion dans les lysosomes** et leurs rôles.
o Ce sont des **HYDROLASES ACIDES**.
o 40 types d’**enzymes hydrolytiques**
o Protéases, lipases, phospholipases, etc.
▪ Doivent être **activées par clivage protéolytique**
▪ Nécessite **pH acide** (4,5-5)
o Protéines mal repliées.
80
Comment le cytosol des lysosomes est **protégé de l'attaque** par le système de digestion ?
1. Membranes lysosomes maintiennent enzymes **en dehors du cytosol**
2. pH **cytosolique** à **7,2**
81
Les **lysosomes** possèdent-ils une **membrane spécifique**?
Quel est son rôle ?
Oui.
Protéines membranaires fortement glycolysées, permet de les **protéger contre les protéases.**
82
Décrivez le rôle de l'**ATPase H+** **vacuolaire** des _lysosomes_.
Utilise **énergie de l’hydrolyse de l’ATP** pour pomper _H+ dans lysosomes_.
o Fonctionne UNIQUEMENT en sens inverse **(H+ vers organite)**
_IMPORTANCE :_
1. Permet de maintenir le **pH bas**
2. Fournit **énergie nécessaire au transport** de petits métabolites à travers la membrane
83
À quoi est dû la **structure hétérogène** des lysosomes ?
Est due à la **grande variété** des _fonctions digestives_ qu’ils exercent
84
Nommez les **différentes fonctions digestives** des hydrolases acides dans les lysosomes.
1. Dégradation de **débris**
2. Destruction de **microorganismes** phagocytés
3. **Production** de nutriments
85
Décrivez le **modèle de maturation** des lysosomes.
1. **_Endosomes tardifs_** contiennent à la fois du _matériel qui provient de la membrane_ plasmique et des _hydrolases lysosomales_ nouvellement synthétisées.
2. Endosomes tardifs **fusionnent avec lysosomes** pour former **_endolysosomes_**
3. Quand majorité du matériel d’endocytose a été digérée, il ne **reste plus que des résidus résistants** ou lentement digestibles, ces organites deviennent des **_lysosomes classiques_**.
86
Nommez les **3 voies d'approvisionnement** de substrats pour l’activité hydrolytique des **lysosomes**.
- Endocytose
- Autophagie
- Phagocytose
87
Décrivez le _fonctionnement_ de l'**endocytose**.
1. **Molécules endocytées** placées dans vésicules puis apportées à des organites intracellulaires, les **_endosomes précoces_.**
2. Certaines de ces molécules ingérées sont **sélectivement recapturées et recyclées** vers la membrane plasmique, tandis que d’autres passent dans les **_endosomes tardifs_**.
3. Début de la **digestion par hydrolyse**
4. Formation des **_lysosomes mûrs_**
88
Décrivez le fonctionnement de l'**autophagie**.
1. **Extension d’une membrane** limitante qui englobe portion cytoplasme.
2. **Enfermement** d’un organite par **double membrane**, création d’un _AUTOPHAGOSOME_.
3. Fusion avec un **lysosome**
4. **Digestion** de la membrane interne de l’autophagosome et de son contenu.
D’autres organites obsolètes peuvent être **marqués de façon sélective** pour être dégradés par autophagie.
89
Quelle est l'_importance_ de l'**autophagie**?
1. Facilite la **restructuration des cellules** au cours de leur différenciation
2. Participe à la **défense contre l’invasion** de virus ou de bactéries
90
Décrivez le fonctionnement de la **phagocytose**.
1. Phagocytes **englobent des objets** pour former un _PHAGOSOME_.
2. Même processus que pour **autophagosome**.
91
Quelles sont les voies qui **livrent aux lysosomes** les hydrolases lysosomales et les protéines membranaires ?
* Transport de façon CO-TRADUCTIONNELLE dans le **RER**, puis transportées à travers Golgi **au réseau transgolgien**. _Bourgeonnement_ de vésicules à partir du réseau trans-golgien.
* **Hydrolases lysosomales** transportent un **marqueur particulier** sous forme de groupements _M6P,_ qui sont exclusivement ajoutés sur les **oligosaccharides fixés par liaison N-osidique** de ces enzymes lysosomales solubles lorsqu’elles traversent le **réseau cis-golgien**.
o **Groupements M6P reconnus** par RÉCEPTEURS PROTÉIQUES MEMBRANAIRES DU M6P qui se trouvent dans le réseau **trans-golgien**.
o Permet de **livrer les hydrolases dans les endosomes tardifs** par des vésicules.
92
Décrivez l**’importance du cytosquelette** pour l’intégrité cellulaire, son rôle dans la motricité et dans la division cellulaire.
1. **Sépare** les chromosomes lors de la **mitose** et **divise** ensuite la cellule en deux.
2. Actionne et **guide le trafic** intercellulaire des organites.
3. **Soutient la membrane** plasmique fragile et fournit **engrenages mécaniques** qui permettent aux cellules de _supporter les tensions_.
4. Permet à certaines cellules de **nager**, de **migrer** au travers des surfaces.
93
Quelle est la **fonction** de chaque filament ?
- Filaments intermédiaires
- Microtubules
- Filaments d'actine
**Filaments intermédiaires :**
- Force mécanique
- Cage protectrice pour l’ADN
- Étendre axones des neurones
**Microtubules :**
- Position des organites membranaires
- Dirigent transport intracellulaire
**Filaments d'actine :**
- Forme de la surface cellulaire (bicouche lipidique)
- Locomotion cellule
- Anneaux contractiles pour division cellulaire
- Cils et microvillosités
- Contraction musculaire
94
Nommez en **ordre croissant de grandeur** les différents filaments du cytosquelette.
- Filaments d'actine (5 à 9nm)
- Filaments intermédiaires (10 nm)
- Microtubules (25 nm)
95
Décrivez l'**arrangement** de chaque type de filaments du cytosquelette.
**Filaments intermédiaires :**
- Réseau de mailles (lamine nucléaire) juste sous la membrane nucléaire
- Cytoplasme
**Microtubules :**
- RIGIDES
- Une extrémité fixée sur centrosome
**Filaments d'actine :**
- SOUPLES
- Surtout concentrés dans le cortex, sous la membrane plasmique
96
Nommez le **type protéique** composant chacun des filaments du cytosquelette.
**Filaments intermédiaires :**
- Protéines de filaments intermédiaires
**Microtubules :**
- Tubuline
**Filaments d'actine :**
- Actine
97
Décrivez les **rôles** des filaments du cytosquelette (pas spécifiquement).
• Filaments **inefficaces sans protéines accessoires** qui relient filaments aux autres organites = PROTÉINES ACCESSOIRES, contrôle assemblage des filaments du cytosquelette.
o Comprend PROTÉINES MOTRICES qui transforment **énergie ATP** en _force mécanique_ et font déplacements.
• Systèmes cytosquelettiques DYNAMIQUES et ADAPTABLES (chemin de fourmi)
o Peuvent se modifier ou persister
• Peuvent aussi **fournir des structures STABLES** (microvillosités et cils)
98
Décrivez l'action des **neutrophiles**.
Type de globules blancs qui **engloutissent les bactéries** en envoyant des _projections pleines de filaments d’actine_ nouvellement polymérisés.
Quand la bactérie tente de s’échapper, il réorganise ses projections en quelques secondes.
99
Le cytosquelette est-il responsable de la **polarité** d'une cellule ?
Oui,
Par exemple, les cellules épithéliales polarisées utilisent des **arrangement** de microtubules, filaments d’actine et filaments intermédiaires pour **maintenir la différence fonctionnelle** essentielle entre la SURFACE APICALE (absorption de nutriments depuis lumière de l’intestin) et SURFACE BASOLATÉRALE (cellules transfèrent nutriments vers courant sanguin).
100
Décrivez la **surface apicale** d'une cellule de l'intestin grêle.
Faisceaux de **filaments d’actine** forment les **_microvillosités_**.
- Sous les microvillosités, **bande en anneaux de filaments d’active** permet jonctions intercellulaires.
- **Filaments intermédiaires** sont fixés sur d’autres types de structures adhésives (desmosomes et hémidesmosomes) qui _relient les cellules_ épithéliales.
- **Microtubules** placés _verticalement_ et forment système global qui permet à la cellule de _diriger les composants nouvellement synthétisés_.
101
Décrivez la **voie sécrétoire constitutive**.
Fonctionnelle **dans toutes les cellules**, _toujours active_, _protéines solubles_ sont **continuellement sécrétées** par cette voie qui fournit aussi les _lipides_ et les protéines à la membrane plasmique.
Ex : Production de mucus
102
Décrivez la **voie sécrétoire régulée**.
Chez les **cellules sécrétoires spécialisées**.
Protéines sélectionnées dans le **réseau trans-golgien** sont dirigées dans des _vésicules sécrétoires_ où elles se concentrent et sont **mises en réserve** jusqu’à ce qu’un signal extracellulaire _stimule leur sécrétion_.
Proviennent d’une **dépolarisation de la membrane** et d’un _relargage de calcium_ du RE
Ex : insuline, neurotransmetteurs
103
Décrivez les **3 voies majeures** de triage du trans-golgi.
1. Protéines qui ont un **marqueur mannose-6-phosphate** sont dirigées vers les _lysosomes_ dans des _vésicules de transport_ recouverts de CLATHRINE.
2. Protéines qui présentent des **signaux qui les dirigent vers les vésicules sécrétoires** sont concentrées dans ces vésicules qui font partie de la VOIE SÉCRÉTOIRE RÉGULÉE.
3. Protéines qui n’ont **pas de caractéristiques spécifiques** sont _livrées à la surface cellulaire_ par la VOIE SÉCRÉTOIRE CONSTITUTIVE, aussi appelée VOIE PAR DÉFAUT (cellules non polarisées). S’opère _continuellement_ dans toutes les cellules.
104
Pourquoi les **vésicules sécrétoire mûres** peuvent dégorger une grande quantité de substances rapidement par **exocytose**?
Comme les vésicules sécrétoires mûres finales sont **remplies d’un contenu très dense**, les cellules sécrétoires peuvent dégorger de grandes qtés de substances rapidement par exocytose.
105
Que font les vésicules sécrétoires de la voie régulée **avant de fusionner**?
Elles **attendent**, au niveau de la membrane, que la cellule reçoive un **signal pour les sécréter** et c’est seulement alors qu’elles fusionnent
106
Qu'est-ce qui sert souvent de **signal de fusion des vésicules** de la voie régulée ?
Les **hormones**.
107
Que se passe-t-il **après que le signal est reçu** pour faire fusionner les vésicules de la voie régulée ?
La réception engendre une **augmentation transitoire de la concentration en Ca2+** libre dans le cytosol.
_**Terminaisons nerveuses** :_
signal initial exocytose est une **excitation électrique** déclenchée par transmetteur chimique qui se lie à un récepteur.
Lorsque potentiel d’action atteint terminaison nerveuse, **entrée de Ca2+**, fixation et **fusion des vésicules** sécrétoires avec membrane.
108
Après la fusion des vésicules sécrétoires avec la membrane, l'**augmentation de la surface** est-elle **permanente**?
Non,
seulement **temporaire** car composant membranaires sont **éliminés de la surface** par ENDOCYTOSE
109
Qu'arrive-t-il lorsqu'une cellule **subit un stress mécanique** et qu'elle subit des **ruptures** dans sa membrane ?
**Pièce provisoire** de surfaces cellulaires fabriquées à partir des sources des membranes internes.
**Barrière d’urgence** _contre les fuites_ et réduction des tensions sur la membrane blessée.
110
À quoi fait face le **domaine apical** d'une cellule ?
Fait face à une **cavité interne** (cils et microvillosités).
111
À quoi fait face le **domaine basolatéral** d'une cellule ?
Recouvre le **reste de la cellule** *(empêche diffusion des protéines)*.
112
De quoi la **membrane apicale** est fortement _enrichie_ pour la protéger ?
Glycosphingolipides
113
Quel est le rôle de l'**ancre GPI** dans une membrane apicale pour diriger les vésicules vers des **endroits précis** de la cellule ?
Les protéines qui sont **reliées à la bicouche** lipidique par une **ancre de GPI** se trouvent de façon prédominante dans la membrane plasmique apicale.
**Protéines à ancre GPI** sont dirigées vers la membrane apicale parce qu’elles **s’associent au glycosphingolipides** des radeaux lipidiques qui se forment dans la membrane du _réseau trans-golgien_.
Après avoir pris leur cargaison, les **radeaux bourgeonnent** à partir du _réseau trans-golgien_ et forment des **vésicules** de transport destinées à la _membrane plasmique apicale_.
114
Qu'est-ce que la **membrane basolatérale** contient pour trier les vésicules ?
Des protéines qui **contiennent signaux de tri** dans _queue cytoplasmique_, reconnus par **protéines du manteau** qui les placent dans vésicules de transport appropriées dans _réseau trans-golgien_.
Mêmes **signaux reconnus** dans les _endosomes_ qui redirigent les protéines vers **membrane plasmique basolatérale**.
115
Décrivez la **voie indirecte** pour diriger les vésicules _au bon endroit_ dans la cellule.
La **protéine recapturée** depuis le _domaine inapproprié_ de la membrane plasmique par endocytose, puis transportée dans le _domaine correct_ par les **endosomes précoces**.
116
Décrivez le **phénomène de recyclage** des vésicules dans les neurones.
Pour que la terminaison nerveuse **réponde rapidement et de façon répétitive**, les vésicules utilisées doivent être _remplies très rapidement_ après leur vidange.
1. **Délivrance des composants** de la vésicule synaptique dans la membrane plasmique.
2. **Endocytose des composants** de la vésicule synaptique pour former directement de _nouvelles vésicules synaptiques_.
3. Endocytose du contenu des vésicules synaptiques et **délivrance aux endosomes**.
4. **Bourgeonnement** des vésicules synaptiques à partir des endosomes.
5. **Chargement** de **neurotransmetteurs** dans les vésicules synaptiques.
6. **Sécrétion de neurotransmetteurs** par exocytose en réponse à _un potentiel d’action_.
117
Les **protéines immatures** peuvent-elles _devenir matures_ directement dans les vésicules ?
Oui, elles peuvent **être altérées** dans les vésicules (granules) de façon à devenir mature.
118
Quels types de **globules blancs** sont des exemples d'endocytose ?
Neutrophiles et macrophages
119
Quels sont les **2 types** d'endocytose ?
- Phagocytose
- Pinocytose
120
Où sur la membrane cellulaire commence l'**endocytose**?
À des endroits **riches en clatherine**.
Ces éléments sont _rapidement internalisés_.
121
Est-ce que l'endocytose de macromolécules vers les **endosomes** est un **processus rapide**?
Oui
122
Est-ce que toutes les cellules eucaryotes font de la **pinocytose**?
Oui,
Toutes les cellules eucaryotes _ingèrent continuellement_ des parties de leurs membranes plasmiques sous forme de **petites vésicules de pinocytose** qui sont ensuite _renvoyées à la surface_ cellulaire.
123
Qu'est-ce que le **cycle endo-exocytaire**?
Comme l’**aire** et le **volume** de la **surface cellulaire** ne sont pas modifiés, qté égale de membrane ajoutée à la membrane par exocytose.
=\> CYCLE ENDOCYTO-EXOCYTAIRE
124
Qu'est-ce que l'endocytose en **phase liquide**?
Partie endocytaire de ce cycle commence dans un PUITS RECOUVERT DE CLATHERINE.
Durée de vie _très courte_, rapidement invaginé (après 1 min) pour former une **vésicule recouverte de clatherine**, qui fusionne rapidement avec endosome précoce *(après quelques sec)*.
Liquide cellulaire enfermé dans puits de clathrine =\> toute substance dissoute est internalisée
125
Qu'est-ce que l'**endocytose** _couplée à des récepteurs_ ?
Puits et vésicules **recouverts de clathrine** fournissent _voie efficace d’absorption_ de macromolécules SPÉCIFIQUES à partir du liquide extracellulaire.
Macromolécules se lient à des **récepteurs protéiques transmembranaires** qui leur sont complémentaires.
Le **récepteur aux LDL** et de nombreux autres récepteurs _entrent dans les puits recouverts_, qu’ils aient lié leur ligand spécifique ou pas.
126
Qu'est-ce que le **LDL**?
* **Absorption** du cholestérol
* Transporté dans le sang sous forme de **particules lipoprotéiques** appelées LIPOPROTÉINES DE FAIBLE DENSITÉ (LDL).
Lorsqu’une cellule a besoin de cholestérol, elle produit des **récepteurs protéiques transmembranaires** aux LDL et les insère dans sa membrane plasmique.
Ces récepteurs LDL **diffusent** jusqu’à ce qu’ils s’associent à des puits **recouverts de clathrine** en formation pour endocytose. Entraine une **baisse du cholestérol sanguin**.
127
À quoi servent les **régions riches** en **calveoline**?
Elles servent aussi à l’**invagination** grâce aux **lipides** *(cholestérol, glycosphingolipides)* **concentrés** à cet endroit à la membrane.
128
Décrivez le **mécanisme de formation** de vésicules de _pinocytose_ à partir des caveolae.
* Présentes dans membrane plasmique plupart types cellulaires.
* Se forment à partir de **radeaux lipidiques** qui sont des plaques de **membrane plasmique riches** en cholestérol, glycosphingolipides et possédant 1 ancre GPI.
* **Principales protéines structurales** : CAVEOLINES
* CAVEOLAE **s’invaginent** et récupèrent leur chargement au moyen de la composition lipidique de la **membrane caveolaire**, plutôt que par l’assemblage d’un **manteau**.
* Ne se dissocient pas des vésicules **après endocytose**, conservées dans les compartiments cibles.
129
Quel composant est un excellent exemple du **recyclage** après l'endocytose ?
Certains éléments intégrés lors de l’endocytose sont **recyclés** vers la membrane cellulaire pour **réutilisation**.
Les récepteurs sont un excellent exemple :
*« Les récepteurs intégrés lors de l’endocytose peuvent aussi être _dégradés_ dans les lysosomes ou transportés à un autre endroit de la membrane cellulaire »*
130
Quelle est la **principale station de tri** de la voie d'endocytose ? Pourquoi ?
Compartiment formé par **endosomes précoces**.
_Récepteurs protéiques internalisés_ modifient leur conformation et **libèrent leur ligand**.
Les **ligands endocytés** qui se dissocient de leurs récepteurs sont généralement _condamnés à être détruits_ à cette étape.
Le destin des récepteurs et de tout ligand qui y reste lié **varie selon le type** de récepteur.
131
Décrivez la séquence de la **première voie pour les LDL**.
**Récepteur des LDL** suit première voie : se dissocie de son ligand **dans les endosomes précoces** et est _recyclé dans la membrane_ plasmique pour être réutilisé.
1. Endocytose LDL + récepteur
2. Puits recouvert de clathrines
3. Fusion avec endosome précoce
4. Dissociation du ligand dans endosome précoce
5. Bourgeonnement des vésicules de transport
6. Fusion avec endosome de recyclage
7. Retour des récepteurs dans membrane, ligand dans endosome fusionne avec lysosome
Récepteur **transferrine** se recycle de façon similaire, mais **recyclage du ligand**.
132
Quelle est la **différence** entre la **1ère** et la **2e voie** de l'_endocytose_ ?
**2e voie :** Les endosomes de recyclage forment une _gare intermédiaire_ sur la voie de la TRANSCYTOSE.
133
Quelle est la différence entre la **1ère et la 3e voie** de l'endocytose ?
**_3e voie_**
**2 ensembles d’endosomes :**
1. ENDOSOMES PRÉCOCES
2. ENDOSOMES TARDIFS
Diffèrent par leur **composition protéique**.
Les matériaux endocytés qui atteignent les endosomes tardifs sont **mélangés à des hydrolases** et finissent par être **dégradés dans les lysosomes**.
134
Est-ce que plusieurs molécules peuvent être déviées de la voie d'endocytose ? Expliquer.
Beaucoup de molécules sont cependant déviées de ce voyage **vers la destruction**
=\> Recyclées à partir d’**endosomes précoces** et retournent dans membrane plasmique via **vésicules de transport**.
Seules les _molécules_ qui n’ont pas été récupérées de cette façon à partir des endosomes **atteignent les lysosomes**.
135
Comment certains médicaments permettent aux neurones d'**amplifier leur signal** de neurotransmetteur ?
**Empêcher** de façon **pharmacologique**
L’endocytose de neurotransmetteurs suite à leur **excrétion par les terminaisons** d’un neurone permet d’amplifier un signal.
Les _neurotransmetteurs_ restent ainsi dans la **fente synaptique** plus longtemps.
136
Les **endosomes** peuvent-ils **se fusionner** à plusieurs et se fusionner à un **lysosome** ensuite ? Expliquer.
Oui, les molécules **absorbées par endocytose** se déplacent de l’_endosome précoce à l’endosome tardif_ le long des MICROTUBULES.
1. Les endosomes qui migrent **forment des invaginations** qui se détachent pour **former des vésicules internes** appelées CORPS MULTIVÉSICULAIRES.
2. **Fusion** des corps avec le compartiment des endosomes tardifs.
3. Endosomes tardifs convertis en endolysosomes puis en lysosomes.
137
Décrivez une **propriété particulière** des endosomes de recyclage.
La sortie des protéines membranaires de ce compartiment peut être régulée par la cellule.
• Peuvent **ajuster selon le besoin flux** de protéines par cette voie de transcytose.
138
Quel type d'endosome a pour **rôle important** d'ajuster les concentrations en protéines spécifiques ?
Endosomes de **recyclage**
139
Les endosomes peuvent-ils servir de **stationnement** pour certains récepteurs membranaires ? Donnez un exemple.
Oui, pour des récepteurs qui peuvent **retourner à la membrane cellulaire** suite à un _signal hormonal_.
Cellules adipeuses et musculaires contiennent d’**importants pools intracellulaires de transporteurs de glucose** qui sont responsables de l’absorption du glucose à travers membrane plasmique.
**Protéines mises en réserve** dans endosomes de recyclage jusqu’à ce que la cellule soit stimulée par une hormone, l’**insuline**.
En réponse, les **vésicules de transport** bourgeonnent rapidement à partir des **endosomes de recyclage** et _livrent_ de grandes qtés de transporteurs du glucose dans la membrane plasmique, ce qui **augmente fortement la vitesse d’absorption** du glucose.
140
Décrivez les **2 rôles** de l'**addition de multiples ubiquitines** à une protéine membranaire.
1. Guider les protéines dans les **vésicules recouvertes de clatherine**
2. Dans membrane endosomale, **marqueurs** de nouveau reconnus par **complexe cytosolique appelé ESRCT**, qui se lient successivement. Intermédiaires du _processus de tri_ vers les vésicules internes des corps multivésiculaires.
141
Par quoi doivent-être **marquées** les protéines membranaires pour être **guidées dans les vésicules internes** d'un corps multivésiculaire ?
**Addition** de multiples **ubiquitines**.
