Examen 1 - Biologie cellulaire Flashcards
Quelle est la fonction du système de membranes intercellulaires ?
Augmenter la surface membranaire qui accueille les réactions et créer des compartiments fermés séparés du cytosol en fournissant aux cellules des espaces spécialisés.
Chaque membrane d’organite possède un mécanisme :
1) d’importation des protéines spécifiques qui rendent cet organite unique et
2) d’incorporation de celles-ci dans l’organite
Pourquoi la membrane de chaque organite doit contenir des protéines de transport membranaire pour les échanges de métabolites spécifiques?
La bicouche lipidique des membranes des organites est imperméable à la plupart des molécules hydrophiles.
Quel est l’espace qu’occupe le cytosol?
Quelle en est la fonction?
Un peu plus de la moitié du volume total de la cellule.
Site de synthèse et dégradation des protéines et métabolisme intermédiaire (synthèse et dégradation petites molécules pour macromolécules)
Quel organite occupe 22% du volume cellulaire total?
Mitochondries
Qu’est-ce qui peut expliquer la compartimentation des organites chez les cellules eucaryotes par rapport aux bactéries ?
Les cellules eucaryotes sont beaucoup plus volumineuses que les bactéries.
La profusion de membranes internes est une adaptation à cette augmentation de taille :
- rapport surface volume plus faible et surface de la membrane plasmique trop petite pour maintenir les fonctions vitales effectuées par les membranes.
En quoi les mitochondries se différencient des autres organites entourés d’une membrane?
D’où proviennent ces organites?
Ils contiennent leur propre génome.
Ils ont évolué à partir de bactéries englouties par d’autres cellules.
Nommer les 3 formes majeures de transport membranaire dans le noyau cellulaire.
- Systèmes à vannes
- Transport transmembranaire
- Transport vésiculaire
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
- Systèmes à vannes
- Complexes de pores nucléaires
- Fonctionnent comme des vannes sélectives pour transport sélectif de macromolécules
- Diffusion libre molécules plus petites
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
TRANSPORT TRANSMEMBRANAIRE
- Translocateurs protéiques de protéines spécifiques
- Doivent se déplier pour se faufiler
Expliquer le transport membranaire du noyau cellulaire suivant :
TRANSPORT VÉSICULAIRE
- Petites vésicules de transport sphériques
- Transportent protéines d’un compartiment à l’autre
- Libèrent la cargaison en fusionnant avec membrane
Quel type de signaux de tri auront les molécules suivantes pour être acheminées au bon endroit?
- Protéines directement à travers la membrane
- Grosse protéine dans le noyau
- Protéine entre RE et appareil de Golgi
- Grosse protéine, dans le noyau : signal de tri, reconnu par récepteur protéique des PORES NUCLÉAIRES (1)
- Protéine, directement à travers membrane : signal de tri, reconnu par récepteur protéique des TRANSLOCATEURS PROTÉIQUES (2)
- Protéine, entre RE et appareil de Golgi : signal de tri, reconnu par récepteur protéique d’une membrane d’un VÉSICULE DE TRANSPORT PROTÉIQUE (3)
Comment sont dupliqués les organites et leurs membranes dans une cellule fille ?
Les cellules agrandissent les organites existants en y incorporant de nouvelles molécules.
Les organites agrandis se divisent et se répartissent entre les deux cellules filles.
Vrai ou faux?
Les informations nécessaires pour construire un organite résident uniquement dans l’ADN qui code les protéines de cet organite.
FAUX.
Il faut également une info supplémentaire sous forme d’au moins une protéine distincte qui préexiste dans la membrane de l’organite, et cette information est transmise de la cellule parentale à la descendance sous forme de l’organite lui-même.
Décrire le système membranaire de la mitochondrie.
• 2 membranes hautement spécialisées, formant 2 compartiments mitochondriaux spéciaux, la matrice interne et l’espace inter membranaire.
D’où proviennent les protéines qui composent les mitochondries?
La plupart des environ 1000 protéines mitochondriales sont codées dans le noyau, et importées du cytoplasme dans les mitochondries par des translocases spécialisées de la membrane mitochondriale externe ou interne.
Quel est le rôle de la porine?
Protéine de transport de la membrane externe permettant l’entrée de la plupart des ions et des petites molécules (< 5000 dalton).
Quelle est la provenance des ions H+ et de l’O2?
De la respiration cellulaire
Comment les ions H+ et l’O2 sont transportés dans la chaîne respiratoire?
Quel en est le lien avec les besoins en oxygène et l’effort physique?
- Processus commence lorsque H- arraché à NADH, pour former un proton et deux e-.
- Transmis au premier accepteur d’e-.
- Chaque complexe de la chaîne a une plus forte affinitié que prédecesseur et e- passent successivement d’un complexe à l’autre, jusqu’à l’accepteur final, l’O2.
- Protéines guident les e- le long de la chaîne respiratoire, transfert d’électrons couplé à l’absorption et à la libération orientée de H+.
Lors de l’effort physique, la mitochondrie doit produire plus d’ATP. La chaîne de transport des e- est donc davantage sollicitée.
Pour accélérer le rythme de l’ATP synthase, le gradient de protons doit être maintenu plus élevé.
Il est donc nécessaire que l’apport en oxygène soit plus important pour que plus de protons soient libérés par la chaîne de transport, par le passage des e- entre les complexes enzymatiques vers l’accepteur final, l’oxygène.
Comment l’ATP synthase est-elle activée ?
Lors de la phosphorylation oxydative, le passage des e- entre chaque complexe enzymatique de la chaîne de transport est couplé à l’absorption et à la libération de protons de la matrice vers l’espace inter cellulaire.
Il y a alors formation d’un gradient de protons et d’un potentiel de membrane. Les protons veulent donc retourner vers la matrice (gradient de pH + Potentiel de membrane), en passant par une enzyme, l’ATP synthase.
Tandis qu’ils se faufilent, ils sont utilisés pour actionner la réaction qui produit l’ATP à partir de l’ADP et du Pi.
Nom du processus : COUPLAGE CHIMIOSMOTIQUE.
Quel est l’avantage de la mitochondrie par rapport à la glycolyse anaérobie ?
Glucose converti en pyruvate par glycolyse = Très petite fraction d’énergie libre libérée du glucose
Mitochondries = Métabolisme des sucres complété, pyruvate importé dans les mitochondries et oxydé par O2 en CO2 et H2O. Permet de produire 15 fois plus d’ATP.
Pourquoi les mitochondries ont des génomes variés?
- Nombre et forme mitochondries peut varier selon conditions physiologiques.
- Mitochondrie se divisent souvent, fusionnent et changent de forme.
- Vitesses division et fusion régulées par GTPases dans la membrane.
- Nombreuses copies du génome mitochondrial dans espace entouré par membrane interne
Quelle est la différence entre l’ADN nucléaire et l’ADN mitochondrial au niveau de la variété du génome ?
- Vitesse de substitution des nucléotides pendant évolution 10 fois plus rapide dans génomes mitochondriaux que dans nucléaires.
- Probablement due à moins bonne fidélité dans réplication ADN mitochondrial.
De quel parent l’ADN mitochondrial provient-il principalement ? Pourquoi ?
De la mère.
- Animaux supérieurs : ovule apporte plus de cytoplasme au zygote que spermatozoïde.
- Implique hérédité mitochondriale monoparentale, maternelle.
- Mitochondries du spermatozoïde concentrés dans le flagelle.
- ADN mitochondrial de l’homme transmis par la mère.
- Ovule fécondé peuvent porter 2000 copies du génome, qui sont presque toutes issues de la mère.
- Un individu qui porte mutation délétère sur tous ces génomes ne survivra pas.
- Certaines mères portent génomes mitochondriaux normaux et mutants => Filles héritent mélange mitochondrial, en bonne santé, sauf si ségrégation mitotique confine 1 gène par mitose.
- Possible de reconnaître maladie héréditaire chez homme provoquée par mutation de l’ADN mitochondrial, par transmission de la mère atteinte à ses fils et filles.
Décrivez l’importation des lipides dans la mitochondrie.
- Mitochondries importent majorité de leurs lipides.
- Phospholipides synthétisés dans RE puis transférés dans membrane EXTERNE mitochondries.
- Réaction biosynthèse lipidique importante catalysée par mitochondries (conversion en cardiolipine).
Pourquoi les mitochondries ont leur propre système génétique?
- Peu de protéines en commun avec le reste de la cellule.
- Noyau doit réserver au moins 90 gènes pour maintenir système génétique de chaque organite.
Qu’est-ce qui différencie les peroxysomes des mitochondries?
- Peroxysomes entourés d’une seule membrane
- Ne contiennent ni ADN ni ribosomes
- Toutes leurs protéines sont codées dans le noyau, acquièrent leurs protéines par importation sélective à partir du cytosol.
- Dans toutes les cellules eucaryotes
Quelle est l’origine des peroxysomes?
- Vestige d’un organite ancien qui effectuait la totalité du métabolisme de l’oxygène chez les ancêtres des cellules eucaryotes.
- Réactions oxydatives effectuées par peroxysomes dans cellules actuelles seraient donc celles dont les fonctions n’ont pas été prises en charge par les mitochondries.
Quel est le rôle des peroxysomes dans l’oxydation des acides gras ?
- L’une des fonctions majeures des réactions oxydatives et la DÉGRADATION DES MOLÉCULES D’ACIDE GRAS (β-oxydation).
- Chaînes alkyles des acides gras raccourcies pour former acétyl-CoA, alors exporté dans le cytosol.
- Se produit à la fois dans les mitochondries et les peroxysomes.
- Particulièrement important pour les Rx fibrates.
Quel est le rôle des peroxysomes dans la formation des plasmalogènes ?
• Fonction biosynthétique essentielle : catalyse première réaction formation des PLASMALOGÈNES, classe de phospholipides la plus abondante de la myéline (80 à 90% des phospholipides myéline)
Carence = anomalies myélinisation des axones, maladies peroxysomiques entrainent maladies neurologiques.
Décrivez le mécanisme d’importation des protéines dans les peroxysomes.
- SÉQUENCE SIGNAL spécifique de trois acides aminés (Ser-Lys-Leu) localisée à l’extrémité C-terminale des protéines des peroxysomes fonctionnent comme un SIGNAL D’IMPORTATION. D’autres protéines contiennent SÉQUENCE SIGNAL près de N-terminale.
- PROCESSUS D’IMPORTATION implique récepteur protéiques solubles dans cytosol qui reconnaissent signaux d’adressage + protéines d’amarrage à la surface cytosolique du peroxysome.
- PEROXINES : protéines qui participent au processus d’importation, entraîne par l’hydrolyse de l’ATP.
Complexe d’au moins 6 peroxines différentes = Translocateur de membrane
Qu’est-ce que le syndrome de Zellweger ?
SYNDRÔME DE ZELLWEGER : anomalie des protéines d’importation dans les peroxysomes conduit à une déficience grave des peroxysomes. Mutation du gène codant une protéine faisant partie intégrale de la membrane des peroxysomes, impliquée dans l’importation protéique en cause.
Comment le mécanisme d’importation des protéines des peroxysomes diffère de celui des autres organelles ?
- Même les protéines oligomériques n’ont pas besoin de se déplier pour être importées dans les peroxysomes.
- Peroxines capables de reconnaître certaines parties des protéines.
Décrivez l’organisation générale du RE.
- Labyrinthe réticulé de tubules qui se ramifient et sacs aplatis interconnectés dans tout cytosol
- RE et membranes forment un feuillet continu enferment un seul espace interne, la LUMIÈRE
- Membranes garnies de ribosomes
- En continuité avec la membrane nucléaire
- Forme plus de la moitié de la membrane totale d’une cellule animale.
Quel est le rôle du RE?
o Biosynthèse des lipides et des protéines (RE lisse)
o Stock de Ca2+ utilisés pour voies de signalisation
o Membrane site de production des organites cellulaires
o Membranes contribuent aux membranes des mitochondries et des peroxysomes en produisant majeure partie de leurs lipides.
o Maturation des protéines
o RE lisse contient les enzymes qui catalysent une série de réactions qui permettent d’éliminer aussi bien les médicaments liposolubles que différents composés dangereux produits par le métabolisme.
o RE lisse synthétise lipides.
Décrivez la relation entre la synthèse lipidique et protéique dans le RE et les autres organelles.
Sa membrane est le site de production de toutes les protéines et lipides transmembranaires de la plupart des organites cellulaires :
appareil de Golgi, lysosomes, endosomes, vésicules sécrétrices, membrane plasmique, et le RE lui-même.
Les membranes du RE contribuent largement aux membranes des mitochondries et des peroxysomes en produisant la majeure partie de leurs lipides.
De plus, presque toutes les protéines qui seront sécrétées à l’extérieur de la cellule – plus celles destinées à la lumière du RE, de l’appareil de Golgi et des lysosomes – sont initialement libérées dans la lumière du RE.
Décrivez le RE rugueux et son importance relative dans la synthèse de protéines et le métabolisme des lipides.
o Importation des protéines avant que chaîne complètement achevée = PROCESSUS COTRADUCTIONNEL,
-> ribosomes liés à membrane RE pendant la translocation. (POSTTRADUCTIONNEL dans autres organites, ribosomes terminent synthèse et libèrent avant translocation post-traductionnelle)
o Dans transport co-traductionnel, ribosome qui synthétise protéine attaché directement à membrane du RER, ce qui permet à l’une des extrémités d’être transloquée dans le RE trandis que le reste de la chaîne continue à s’assembler.
Décrivez le RE lisse et son importance relative dans la synthèse de protéines et le métabolisme des lipides.
o Pas de ribosomes liés
o RE TRANSITION : détachement des vésicules de transport vers Golgi.
o Contient des enzymes dans certaines cellules spécialisées
o Important dans les cellules spécialisées dans le métabolisme des lipides.
o Joue un rôle dans l’élimination des Rx liposolubles
Décrivez l’importance du RE pour le stockage du Ca2+.
• Séquestrer Ca2+ hors du cytosol (puis libération et recaptage)
- POMPE À CALCIUM transporte ions du cytosol dans lumière du RE.
- Forte conc de protéines liant calcium dans le RE facilite stockage.
Réticulum sarcoplasmique , RE lisse modifié dans cellules musculaires.
- Libération Ca2+ déclenche contraction
- captation déclenche relaxation des myofibrilles.
Quelle est la provenance des microsomes?
Lorsque cellules rompues, RE se fragmente et se ressoude en de nombreuses petites vésicules fermées, appelées microsomes, ayant toujours fonction ribosomiques.
- Deux types, lisses et rugueux.
Nommez les 2 types de protéines capturées dans les microsomes.
• TRANSMEMBRANAIRES :
Partiellement transloquées à travers la membrane du RE et y restent enchâssées.
Certaines sont actives dans le RE, mais beaucoup d’autres sont destinées à rester dans la membrane plasmique ou la membrane d’un autre organite.
• HYDROSOLUBLES :
complètement transloquées à travers la membrane et libérées dans lumière.
Destinées à être sécrétées, soit à résider dans la lumière d’un organite.
Quel est le devenir des protéines solubles synthétisées dans le RE et le rôle de la séquence signal?
Destinées à être sécrétées ou à résider dans lumière organite (HYDROSOLUBLES).
Sont toutes dirigées dans la membrane du RE par une SÉQUENCE SIGNAL du RE, qui initie leur translocation.
Lorsque la séquence signal du RE émerge du ribosome, elle le dirige, sur la membrane du RE, vers une translocation qui forme un pore membranaire vers la lumière du RE.
La séquence signal est coupée pendant la traduction par une SIGNALPEPTIDASE associée au translocateur, et la protéine mature est libérée dans lumière lorsque synthèse terminée.
Nommez les 2 composants de l’importation des protéines du RE vers sa membrane.
- PARTICULE DE RECONNAISSANCE DU SIGNAL (SRP) : navette entre membrane RE et cytosol et se fixe sur séquence signal.
- RÉCEPTEUR SRP : dans la membrane du RE
Quelle est la séquence du mécanisme de reconnaissance entre le ribosome, la séquence signal, SRP et son récepteur ?
- Séquence signal sur polypeptide nait
- Liaison de la SRP sur le peptide signal provoque pause de la traduction (pour laisser le temps au ribosome de se fixer sur la membrane du RE avant de terminer la synthèse protéique.)
- Ribosome lié à SRP se fixe sur récepteur SRP de la membrane du RE
- Traduction se poursuit et translocation commence
- SRP et récepteur SRP déplacés et recyclés
Expliquer le mécanisme de la particule de reconnaissance du signal (SRP).
La SRP est une structure en forme de bâtonnet qui s’enroule autour de la grande sous-unité du ribosome, l’une de ses extrémités se liant à la séquence signal du RE dès qu’elle émerge, avec le nouveau polypeptide en formation, du ribosome;
l’autre extrémité bloque le site de liaison du facteur d’élongation à l’interface entre la grande et la petite sousunité du ribosome.
Cette pause transitoire de la synthèse protéique donne probablement assez de temps au ribosome pour se fixer sur la membrane du RE avant de terminer la synthèse de la chaîne polypeptidique, et pour s’assurer que la protéine n’est libérée dans le cytosol.
Une fois formé, le complexe SRP-ribosome se lie au récepteur SRP qui est un complexe protéique entièrement enchâssé dans la membrane du RE rugueux.
Cette interaction mène le complexe SRPribosome sur une protéine de translocation. La SRP et son récepteur sont alors libérés, et la chaîne polypeptidique en croissance est transférée à travers la membrane par le translocateur.
Combien de fois la séquence signal du RE est reconnue ? Où et quand ?
Séquence signal du RE reconnue 2 fois :
- d’abord par une SRP dans cytosol,
- ensuite par site de liaison dans pore de la protéine de translocation, où elle sert de SIGNAL DE DÉBUT DE TRANSFERT.
Tant qu’elle est liée au pore de translocation, séquence signal en contact avec complexe sec61 et avec cœur lipidique hydrophobe de la membrane.
Décrivez le mécanisme du ribosome lié.
- SÉQUENCE SIGNAL du RE se lie à SRP qui dirige le ribosome en train de traduire l’ARNm vers la membrane du RE.
- La molécule d’ARNm reste liée en permanence au RE en tant que partie du POLYRIBOSOME.
- Les ribosomes qui se déplacent le long de l’ARNm sont recyclés.
- À la fin de chaque cycle de synthèse protéique, les sous-unités ribosomales retournent au pool.
Décrivez le fonctionnement du Sec61.
- Translocateur formant dans la membrane un pore rempli d’eau à travers lequel passe la chaîne polypeptidique. Le centre de ce translocateur appelé complexe Sec61.
- Protéine ne traverse pas directement bicouche, passe au travers de translocateur protéique.
Décrivez la structure du Sec61.
• Centre du translocateur = COMPLEXE SEC61 o 3 sous-unités
o Hélices alpha entourent un pore central qui permet à chaîne de traverser.
o Pore fermé par courte hélice lorsqu’il ne travaille pas, déplacé sur côtés quand il doit laisser passer chaîne.
=> Important de le maintenir fermé pour rester perméable aux ions calcium.
o Pore peut aussi s’ouvrir latéralement, pour libération d’un signal coupé ou intégration protéine dans membrane.
Décrivez l’import d’ATP dans le RE.
- Pour permettre TRANSLOCATION POST-TRADUCTIONNELLE, translocateur a besoin de protéines accessoires qui font pénétrer la chaîne dans le pore.
- À chaque hydrolyse d’un ATP, une portion de la protéine accessoire s’insère dans le pore du translocateur, poussant avec elle un court segment de la protéine transportée.
Décrivez le mécanisme permettant aux protéines ayant plusieurs domaines transmembranaires de rester accrochées à la membrane du RE.
Chaîne polypeptidique traverse d’avant en arrière à plusieurs reprises la bicouche lipidique.
Une SÉQUENCE SIGNAL INTERNE sert de SIGNAL DE DÉBUT DE TRANFERT. Celle-ci se poursuit jusqu’à l’atteinte d’une SÉQUENCE SIGNAL DE FIN DE TRANSFERT.
Comment distingue-t-on les séquences de début et de fin de transfert dans une protéine transmembranaire ?
La distinction entre les séquences de début de transfert et de fin de transfert résulte de leur ordre relatif.
La SRP commence à examiner la chaîne dépliée à la recherche de segments hydrophobes à son extrémité N-terminale et avance vers l’extrémité C-terminale.
Quel est le rôle principal des protéines résidentes du RE?
Certaines de ces protéines sont des catalyseurs qui aident protéines transloquées à se replier et s’assembler.
Décrivez le mécanisme de BiP.
• Protéine résidente BIP :
reconnaît protéines mal repliées ainsi que sous-unités protéiques pas encore assemblés pour former complexe final. Les maintient dans le RE.
Une fois fixée, BIP empêche protéine de s’agréger. Hydrolyse ATP pour fonctionner.
• Tirer protéine à l’intérieur du RE pour la traduction.
Quel est le rôle de la glycolysation dans le repliement des protéines du RE ?
- GLYCOLYSATION : addition covalente de sucres sur les protéines, fonction majeure du RE.
- La plupart des protéines solubles reliées à la membrane qui sont produites par RE sont des GLYCOPROTÉINES.
- Oligosaccharide transféré sur groupement NH2 chaîne latérale asparagine.
- Précurseur oligosaccharidique maintenu dans membrane du RE par le DOLICHOL, puis transféré sur l’asparagine cible.
- La N-glycosylation sert à indiquer l’étendue du repliement protéique, de sorte que les protéines ne quittent le RE que lorsqu’elles sont correctement repliée.
Que se passe-t-il s’il y a une accumulation de protéines mal repliées dans le cytosol ?
provoque RÉPONSE DE CHOC THERMIQUE qui stimule transcription des gènes codant les chaperons cytosoliques.
Que se passe-t-il s’il y a une accumulation de protéines mal repliées dans le RE ?
provoque RÉPONSE AUX PROTÉINES DÉPLIÉES qui stimule transcription des gènes codant les chaperons et autres protéines repliement.
Décrivez le fonctionnement de l’ancre GPI.
- Quand synthèse protéique terminée, la protéine précurseur reste ancrée dans la membrane du RE par une séquence C-terminale, le reste de la protéine dans lumière RE.
- Enzyme libère protéine extrémité C-terminale et simultanément, attache nouvelle extrémité C-terminale sur groupement amine d’un intermédiaire GPI préassemblé.
Décrivez le mécanisme de synthèse des phospholipides, et les principaux phospholipides.
La membrane du RE synthétise presque toutes les principales classes de lipides, y compris les phospholipides et le cholestérol pour production membranes cellulaires.
-> Principal phospholipide produit phosphatidylcholine, formé en 3 étapes, à partir de la choline, de 2 acides gras et de glycérolphosphate.
Quels sont les rôles de l’appareil de Golgi dans la synthèse des carbohydrates, la maturation des protéines et des lipides ?
- Site de synthèse principal de la synthèse des glucides
- Production de la plupart de glycosaminoglycanes
- > Station de tri et de répartition des produits issus du RE
- > Grande partie des glucides qu’il fabrique fixés sous forme de chaînes latérales d’oligosaccharides sur protéines et lipides du RE.
- > Permet d’adresser aux vésicules de transport qui dirigent vers destinations.
- Protéines entrées dans le RE et destinées à Golgi empaquetées dans petites vésicules de transport recouvertes de COPII.
- > Bourgeonnent à partir des SITES DE SORTIE DU RE.
- > MANTEAU COPII : protéines de chargement présentent des signaux de sortie qui sont reconnus par des composants du manteau de COPII.
Composants du manteau fonctionnent comme récepteurs de chargement et sont renvoyées vers le RE une fois chargement livré dans Golgi.
Quel est le rôle des protéines chaperonnes dans la rétention des protéines incomplètes ou mal-assemblées au RE ?
- Pour sortir du RE, les protéines doivent être correctement repliées et complètement assemblées (complexes protéiques multimériques).
- Celles qui sont mal repliées restent dans le RE où elles se fixent à des protéines CHAPERONS comme la BIP ou la CALNEXINE.
- Elles peuvent recouvrir le signal de sortie ou ancrer la protéine mal repliée dans le RE.
- Protéines ratées finalement transportées dans cytosol où elles sont dégradées.
Pourquoi il est important que les protéines mal repliées soient interférées le plus rapidement possible ?
protéines mal repliées pourraient interférer avec fonctions des protéines normales si elles étaient transportées plus loin.
Aussi, système d’alerte pour système immunitaire en cas d’infection virale.
De quoi sont composés les anticorps?
Anticorps constituées de 2 chaînes lourdes et de 2 légères.
Chaperon BIP se fixe sur toutes les molécules incomplètement assemblées et recouvre leur signal de sortie.
Seuls anticorps entièrement assemblés quittent le RE.
Décrivez le mécanisme de formation des agrégats tubulaires vésiculaires.
- Vésicules de transport ont bourgeonné à partir d’un site de sortie du RE et ont perdu leur manteau de COP II.
- Commencent à fusionner l’une avec l’autre, FUSION HOMOTYPIQUE.
- Formation des AGRÉGATS TUBULAIRES VÉSICULAIRES, qui se promène le long des microtubules.
- Dès qu’un agrégat se forme, il commence à bourgeonner pour former ses propres vésicules de transport pour la VOIE RÉTROGRADE.
Pourquoi les agrégats tubulaires vésiculaires ont une durée de vie relativement courte?
Les agrégats ont une durée de vie relativement courte parce qu’ils se déplacent rapidement le long des microtubules jusqu’à l’appareil de Golgi avec lequel ils fusionnent pour libérer leur contenu.
Quelle est la différence entre fusion homotypique et hétérotypique?
FUSION HOMOTYPIQUE : fusion des membranes du même compartiment
FUSION HÉTÉROTYPIQUE : fusion des membranes de 2 compartiments différents
Quels sont les signaux dont dépend la voie rétrograde?
- Protéines membranaires résidentes : Signaux qui se lient directement aux manteaux COPI
- Protéines résidentes solubles (BiP) : doivent se fixer sur protéine réceptrice spécifique comme récepteur KDEL, place toutes les protéines qui présentent la séquence KDEL dans des vésicules de transport rétrograde recouvertes de COPI.
- D’autres protéines entrent de façon aléatoire dans les vésicules en bourgeonnement destinées au RE.
De combien de citernes sont composés chaque empilement de l’appareil de Golgi ?
4 à 6 citernes
Quelle est l’importance qu’il y aie un sens particulier dans l’appareil de Golgi ?
Protéines qui entrent dans CGN peuvent soit :
- continuer dans Golgi
- soit être renvoyées dans le RE.
Celles qui sortent par TGN sont triées en fonction de leur destination.
Décrivez le trajet des protéines correctement repliée dans l’appareil de Golgi.
Protéines correctement repliées dans RE empaquetées dans vésicules de transport recouvertes de COPII qui se séparent à partir de la membrane du RE.
Le vésicule élimine ensuite son manteau et fusionne avec une autre pour former les AGRÉGATS VÉSICULAIRES TUBULAIRES, qui se déplacent en suivant les microtubules vers Golgi, où ils fusionnent avec d’autres pour former le RÉSEAU CIS-GOLGIEN.
Toute protéine résidente du RE y est ramenée par transport rétrograde, dans des vésicules recouverts de COPI.
Où sont situées les différentes enzymes dans l’appareil de Golgi
Les enzymes catalysant les processus précoces sont concentrées dans les citernes de la face cis des piles de Golgi,
tandis que les enzymes intervenant dans les étapes plus tardives sont concentrées dans les citernes de la face trans.
Quel est le rôle de chaque structure de l’appareil de Golgi dans la maturation des glycoprotéines?
- RÉSEAU CIS-GOLGIEN :
phosphorylation des oligosaccharides
- CITERNE CIS :
élimination du mannose
- CITERNE MÉDIANE :
élimination du mannose + addition N-acétylglucosamine
- CITERNE TRANS :
addition de galactose et de NANA
- RÉSEAU TRANS-GOLGIEN :
sulfatation des tyrosines et des glucides
- Distribution vers LYSOSOMES, MEMBRANE PLASMIQUE ou VÉSICULES SÉCRÉTOIRES.
Dans quels types de cellules l’appareil de Golgi est-il plus développé?
Appareil de Golgi particulièrement développé dans cellules spécialisées dans la sécrétion de glycoprotéines (comme cellules caliciformes de l’épithélium intestinal qui sécrètent mucus riche en polysaccharides).
Vésicules particulièrement grosses du côté trans qui fait face au domaine de la membrane plasmique où se produit la sécrétion.
Nommez et expliquer les 2 types d’oligosaccharide sur les glycoprotéines des mammifères.
1. OLIGOSACCHARIDES COMPLEXES :
élagage de l’oligosaccharide d’origine ajouté à la protéine dans le RE, puis l’addition d’autres sucres. Peuvent contenir plus que les 2 N-acétylglucosamines initiaux
2. OLIGOSACCHARIDES RICHES EN MANNOSE :
élagué, mais aucun nouveau sucre ajouté. Contiennent seulement 2 N-acétylglucosamines et de nombreux résidus de mannose.
Comment certaines protéines sont modifiées dans l’appareil de Golgi?
- Sucres ajoutés sur gr OH de certaines chaînes latérales => O-GLYCOLISATION, extension de chaînes oligosaccharidiques liés par des liaisons N-osidiques, catalysée par série de glycosyl transférases.
- La plus forte glycolysation dans Golgi s’effectue sur les mucines et sur les cœurs protéiques des protéoglycanes, qui sont modifiés pour produire les PROTÉOGLYCANES.
Quel est l’intérêt de la glycolysation?
Les glucides complexes utilisent une enzyme différente à chaque étape. N-glycolysation répandue chez tous les eucaryotes.
• Facilite repliement des protéines
o Rôle direct en rendant intermédiaires de repliement plus solubles, empêchant leur agrégation.
o Modification séquentielles des oligosaccharides N-glycolysés établissent glyco-code qui marque la progression du repliement, intermédiaire à sa liaison aux chaperons.
• Glycoprotéines plus résistantes à la digestion.
Qu’est-ce que le modèle de transport vésiculaire?
- Golgi est une structure statique, enzymes maintenues en place
- Molécules en transit véhiculées à travers les citernes de façon séquentielle par vésicules de transport qui se déplacent vers l’avant, bourgeonnent à partir d’une citerne et fusionnent avec la suivante dans une direction cis vers trans.
- Flux rétrograde
Qu’est-ce que le modèle de maturation des citernes?
- Structure dynamique
- Chaque citerne subit une maturation tandis qu’elle migre à travers l’empilement.
- À chaque étape, les protéines résidentes qui sont transportées vers l’avant dans une citerne sont renvoyées de façon rétrograde vers les compartiments précédents dans des vésicules recouverts de COPI.
- Par exemple, citerne-cis devient citerne-médiane et ainsi de suite.
De quoi dépend l’architecture particulière de Golgi?
- Microtubules du cytosquelette
- Protéines de la matrice cytoplasmique du Golgi qui forment échafaudage entre citernes adjacentes
Décrivez les enzymes contrôlant la digestion dans les lysosomes et leurs rôles.
o Ce sont des HYDROLASES ACIDES.
o 40 types d’enzymes hydrolytiques
o Protéases, lipases, phospholipases, etc.
▪ Doivent être activées par clivage protéolytique
▪ Nécessite pH acide (4,5-5)
o Protéines mal repliées.
Comment le cytosol des lysosomes est protégé de l’attaque par le système de digestion ?
- Membranes lysosomes maintiennent enzymes en dehors du cytosol
- pH cytosolique à 7,2
Les lysosomes possèdent-ils une membrane spécifique?
Quel est son rôle ?
Oui.
Protéines membranaires fortement glycolysées, permet de les protéger contre les protéases.
Décrivez le rôle de l’ATPase H+ vacuolaire des lysosomes.
Utilise énergie de l’hydrolyse de l’ATP pour pomper H+ dans lysosomes.
o Fonctionne UNIQUEMENT en sens inverse (H+ vers organite)
IMPORTANCE :
- Permet de maintenir le pH bas
- Fournit énergie nécessaire au transport de petits métabolites à travers la membrane
À quoi est dû la structure hétérogène des lysosomes ?
Est due à la grande variété des fonctions digestives qu’ils exercent
Nommez les différentes fonctions digestives des hydrolases acides dans les lysosomes.
- Dégradation de débris
- Destruction de microorganismes phagocytés
- Production de nutriments
Décrivez le modèle de maturation des lysosomes.
- Endosomes tardifs contiennent à la fois du matériel qui provient de la membrane plasmique et des hydrolases lysosomales nouvellement synthétisées.
- Endosomes tardifs fusionnent avec lysosomes pour former endolysosomes
- Quand majorité du matériel d’endocytose a été digérée, il ne reste plus que des résidus résistants ou lentement digestibles, ces organites deviennent des lysosomes classiques.
Nommez les 3 voies d’approvisionnement de substrats pour l’activité hydrolytique des lysosomes.
- Endocytose
- Autophagie
- Phagocytose
Décrivez le fonctionnement de l’endocytose.
- Molécules endocytées placées dans vésicules puis apportées à des organites intracellulaires, les endosomes précoces.
- Certaines de ces molécules ingérées sont sélectivement recapturées et recyclées vers la membrane plasmique, tandis que d’autres passent dans les endosomes tardifs.
- Début de la digestion par hydrolyse
- Formation des lysosomes mûrs
Décrivez le fonctionnement de l’autophagie.
- Extension d’une membrane limitante qui englobe portion cytoplasme.
- Enfermement d’un organite par double membrane, création d’un AUTOPHAGOSOME.
- Fusion avec un lysosome
- Digestion de la membrane interne de l’autophagosome et de son contenu.
D’autres organites obsolètes peuvent être marqués de façon sélective pour être dégradés par autophagie.
Quelle est l’importance de l’autophagie?
- Facilite la restructuration des cellules au cours de leur différenciation
- Participe à la défense contre l’invasion de virus ou de bactéries
Décrivez le fonctionnement de la phagocytose.
- Phagocytes englobent des objets pour former un PHAGOSOME.
- Même processus que pour autophagosome.
Quelles sont les voies qui livrent aux lysosomes les hydrolases lysosomales et les protéines membranaires ?
- Transport de façon CO-TRADUCTIONNELLE dans le RER, puis transportées à travers Golgi au réseau transgolgien. Bourgeonnement de vésicules à partir du réseau trans-golgien.
- Hydrolases lysosomales transportent un marqueur particulier sous forme de groupements M6P, qui sont exclusivement ajoutés sur les oligosaccharides fixés par liaison N-osidique de ces enzymes lysosomales solubles lorsqu’elles traversent le réseau cis-golgien.
o Groupements M6P reconnus par RÉCEPTEURS PROTÉIQUES MEMBRANAIRES DU M6P qui se trouvent dans le réseau trans-golgien.
o Permet de livrer les hydrolases dans les endosomes tardifs par des vésicules.
Décrivez l’importance du cytosquelette pour l’intégrité cellulaire, son rôle dans la motricité et dans la division cellulaire.
- Sépare les chromosomes lors de la mitose et divise ensuite la cellule en deux.
- Actionne et guide le trafic intercellulaire des organites.
- Soutient la membrane plasmique fragile et fournit engrenages mécaniques qui permettent aux cellules de supporter les tensions.
- Permet à certaines cellules de nager, de migrer au travers des surfaces.
Quelle est la fonction de chaque filament ?
- Filaments intermédiaires
- Microtubules
- Filaments d’actine
Filaments intermédiaires :
- Force mécanique
- Cage protectrice pour l’ADN
- Étendre axones des neurones
Microtubules :
- Position des organites membranaires
- Dirigent transport intracellulaire
Filaments d’actine :
- Forme de la surface cellulaire (bicouche lipidique)
- Locomotion cellule
- Anneaux contractiles pour division cellulaire
- Cils et microvillosités
- Contraction musculaire
Nommez en ordre croissant de grandeur les différents filaments du cytosquelette.
- Filaments d’actine (5 à 9nm)
- Filaments intermédiaires (10 nm)
- Microtubules (25 nm)
Décrivez l’arrangement de chaque type de filaments du cytosquelette.
Filaments intermédiaires :
- Réseau de mailles (lamine nucléaire) juste sous la membrane nucléaire
- Cytoplasme
Microtubules :
- RIGIDES
- Une extrémité fixée sur centrosome
Filaments d’actine :
- SOUPLES
- Surtout concentrés dans le cortex, sous la membrane plasmique
Nommez le type protéique composant chacun des filaments du cytosquelette.
Filaments intermédiaires :
- Protéines de filaments intermédiaires
Microtubules :
- Tubuline
Filaments d’actine :
- Actine
Décrivez les rôles des filaments du cytosquelette (pas spécifiquement).
• Filaments inefficaces sans protéines accessoires qui relient filaments aux autres organites = PROTÉINES ACCESSOIRES, contrôle assemblage des filaments du cytosquelette.
o Comprend PROTÉINES MOTRICES qui transforment énergie ATP en force mécanique et font déplacements.
• Systèmes cytosquelettiques DYNAMIQUES et ADAPTABLES (chemin de fourmi)
o Peuvent se modifier ou persister
• Peuvent aussi fournir des structures STABLES (microvillosités et cils)
Décrivez l’action des neutrophiles.
Type de globules blancs qui engloutissent les bactéries en envoyant des projections pleines de filaments d’actine nouvellement polymérisés.
Quand la bactérie tente de s’échapper, il réorganise ses projections en quelques secondes.
Le cytosquelette est-il responsable de la polarité d’une cellule ?
Oui,
Par exemple, les cellules épithéliales polarisées utilisent des arrangement de microtubules, filaments d’actine et filaments intermédiaires pour maintenir la différence fonctionnelle essentielle entre la SURFACE APICALE (absorption de nutriments depuis lumière de l’intestin) et SURFACE BASOLATÉRALE (cellules transfèrent nutriments vers courant sanguin).
Décrivez la surface apicale d’une cellule de l’intestin grêle.
Faisceaux de filaments d’actine forment les microvillosités.
- Sous les microvillosités, bande en anneaux de filaments d’active permet jonctions intercellulaires.
- Filaments intermédiaires sont fixés sur d’autres types de structures adhésives (desmosomes et hémidesmosomes) qui relient les cellules épithéliales.
- Microtubules placés verticalement et forment système global qui permet à la cellule de diriger les composants nouvellement synthétisés.
Décrivez la voie sécrétoire constitutive.
Fonctionnelle dans toutes les cellules, toujours active, protéines solubles sont continuellement sécrétées par cette voie qui fournit aussi les lipides et les protéines à la membrane plasmique.
Ex : Production de mucus
Décrivez la voie sécrétoire régulée.
Chez les cellules sécrétoires spécialisées.
Protéines sélectionnées dans le réseau trans-golgien sont dirigées dans des vésicules sécrétoires où elles se concentrent et sont mises en réserve jusqu’à ce qu’un signal extracellulaire stimule leur sécrétion.
Proviennent d’une dépolarisation de la membrane et d’un relargage de calcium du RE
Ex : insuline, neurotransmetteurs
Décrivez les 3 voies majeures de triage du trans-golgi.
- Protéines qui ont un marqueur mannose-6-phosphate sont dirigées vers les lysosomes dans des vésicules de transport recouverts de CLATHRINE.
- Protéines qui présentent des signaux qui les dirigent vers les vésicules sécrétoires sont concentrées dans ces vésicules qui font partie de la VOIE SÉCRÉTOIRE RÉGULÉE.
- Protéines qui n’ont pas de caractéristiques spécifiques sont livrées à la surface cellulaire par la VOIE SÉCRÉTOIRE CONSTITUTIVE, aussi appelée VOIE PAR DÉFAUT (cellules non polarisées). S’opère continuellement dans toutes les cellules.
Pourquoi les vésicules sécrétoire mûres peuvent dégorger une grande quantité de substances rapidement par exocytose?
Comme les vésicules sécrétoires mûres finales sont remplies d’un contenu très dense, les cellules sécrétoires peuvent dégorger de grandes qtés de substances rapidement par exocytose.
Que font les vésicules sécrétoires de la voie régulée avant de fusionner?
Elles attendent, au niveau de la membrane, que la cellule reçoive un signal pour les sécréter et c’est seulement alors qu’elles fusionnent
Qu’est-ce qui sert souvent de signal de fusion des vésicules de la voie régulée ?
Les hormones.
Que se passe-t-il après que le signal est reçu pour faire fusionner les vésicules de la voie régulée ?
La réception engendre une augmentation transitoire de la concentration en Ca2+ libre dans le cytosol.
Terminaisons nerveuses :
signal initial exocytose est une excitation électrique déclenchée par transmetteur chimique qui se lie à un récepteur.
Lorsque potentiel d’action atteint terminaison nerveuse, entrée de Ca2+, fixation et fusion des vésicules sécrétoires avec membrane.
Après la fusion des vésicules sécrétoires avec la membrane, l’augmentation de la surface est-elle permanente?
Non,
seulement temporaire car composant membranaires sont éliminés de la surface par ENDOCYTOSE
Qu’arrive-t-il lorsqu’une cellule subit un stress mécanique et qu’elle subit des ruptures dans sa membrane ?
Pièce provisoire de surfaces cellulaires fabriquées à partir des sources des membranes internes.
Barrière d’urgence contre les fuites et réduction des tensions sur la membrane blessée.
À quoi fait face le domaine apical d’une cellule ?
Fait face à une cavité interne (cils et microvillosités).
À quoi fait face le domaine basolatéral d’une cellule ?
Recouvre le reste de la cellule (empêche diffusion des protéines).
De quoi la membrane apicale est fortement enrichie pour la protéger ?
Glycosphingolipides
Quel est le rôle de l’ancre GPI dans une membrane apicale pour diriger les vésicules vers des endroits précis de la cellule ?
Les protéines qui sont reliées à la bicouche lipidique par une ancre de GPI se trouvent de façon prédominante dans la membrane plasmique apicale.
Protéines à ancre GPI sont dirigées vers la membrane apicale parce qu’elles s’associent au glycosphingolipides des radeaux lipidiques qui se forment dans la membrane du réseau trans-golgien.
Après avoir pris leur cargaison, les radeaux bourgeonnent à partir du réseau trans-golgien et forment des vésicules de transport destinées à la membrane plasmique apicale.
Qu’est-ce que la membrane basolatérale contient pour trier les vésicules ?
Des protéines qui contiennent signaux de tri dans queue cytoplasmique, reconnus par protéines du manteau qui les placent dans vésicules de transport appropriées dans réseau trans-golgien.
Mêmes signaux reconnus dans les endosomes qui redirigent les protéines vers membrane plasmique basolatérale.
Décrivez la voie indirecte pour diriger les vésicules au bon endroit dans la cellule.
La protéine recapturée depuis le domaine inapproprié de la membrane plasmique par endocytose, puis transportée dans le domaine correct par les endosomes précoces.
Décrivez le phénomène de recyclage des vésicules dans les neurones.
Pour que la terminaison nerveuse réponde rapidement et de façon répétitive, les vésicules utilisées doivent être remplies très rapidement après leur vidange.
- Délivrance des composants de la vésicule synaptique dans la membrane plasmique.
- Endocytose des composants de la vésicule synaptique pour former directement de nouvelles vésicules synaptiques.
- Endocytose du contenu des vésicules synaptiques et délivrance aux endosomes.
- Bourgeonnement des vésicules synaptiques à partir des endosomes.
- Chargement de neurotransmetteurs dans les vésicules synaptiques.
- Sécrétion de neurotransmetteurs par exocytose en réponse à un potentiel d’action.
Les protéines immatures peuvent-elles devenir matures directement dans les vésicules ?
Oui, elles peuvent être altérées dans les vésicules (granules) de façon à devenir mature.
Quels types de globules blancs sont des exemples d’endocytose ?
Neutrophiles et macrophages
Quels sont les 2 types d’endocytose ?
- Phagocytose
- Pinocytose
Où sur la membrane cellulaire commence l’endocytose?
À des endroits riches en clatherine.
Ces éléments sont rapidement internalisés.
Est-ce que l’endocytose de macromolécules vers les endosomes est un processus rapide?
Oui
Est-ce que toutes les cellules eucaryotes font de la pinocytose?
Oui,
Toutes les cellules eucaryotes ingèrent continuellement des parties de leurs membranes plasmiques sous forme de petites vésicules de pinocytose qui sont ensuite renvoyées à la surface cellulaire.
Qu’est-ce que le cycle endo-exocytaire?
Comme l’aire et le volume de la surface cellulaire ne sont pas modifiés, qté égale de membrane ajoutée à la membrane par exocytose.
=> CYCLE ENDOCYTO-EXOCYTAIRE
Qu’est-ce que l’endocytose en phase liquide?
Partie endocytaire de ce cycle commence dans un PUITS RECOUVERT DE CLATHERINE.
Durée de vie très courte, rapidement invaginé (après 1 min) pour former une vésicule recouverte de clatherine, qui fusionne rapidement avec endosome précoce (après quelques sec).
Liquide cellulaire enfermé dans puits de clathrine => toute substance dissoute est internalisée
Qu’est-ce que l’endocytose couplée à des récepteurs ?
Puits et vésicules recouverts de clathrine fournissent voie efficace d’absorption de macromolécules SPÉCIFIQUES à partir du liquide extracellulaire.
Macromolécules se lient à des récepteurs protéiques transmembranaires qui leur sont complémentaires.
Le récepteur aux LDL et de nombreux autres récepteurs entrent dans les puits recouverts, qu’ils aient lié leur ligand spécifique ou pas.
Qu’est-ce que le LDL?
- Absorption du cholestérol
- Transporté dans le sang sous forme de particules lipoprotéiques appelées LIPOPROTÉINES DE FAIBLE DENSITÉ (LDL).
Lorsqu’une cellule a besoin de cholestérol, elle produit des récepteurs protéiques transmembranaires aux LDL et les insère dans sa membrane plasmique.
Ces récepteurs LDL diffusent jusqu’à ce qu’ils s’associent à des puits recouverts de clathrine en formation pour endocytose. Entraine une baisse du cholestérol sanguin.
À quoi servent les régions riches en calveoline?
Elles servent aussi à l’invagination grâce aux lipides (cholestérol, glycosphingolipides) concentrés à cet endroit à la membrane.
Décrivez le mécanisme de formation de vésicules de pinocytose à partir des caveolae.
- Présentes dans membrane plasmique plupart types cellulaires.
- Se forment à partir de radeaux lipidiques qui sont des plaques de membrane plasmique riches en cholestérol, glycosphingolipides et possédant 1 ancre GPI.
- Principales protéines structurales : CAVEOLINES
- CAVEOLAE s’invaginent et récupèrent leur chargement au moyen de la composition lipidique de la membrane caveolaire, plutôt que par l’assemblage d’un manteau.
- Ne se dissocient pas des vésicules après endocytose, conservées dans les compartiments cibles.
Quel composant est un excellent exemple du recyclage après l’endocytose ?
Certains éléments intégrés lors de l’endocytose sont recyclés vers la membrane cellulaire pour réutilisation.
Les récepteurs sont un excellent exemple :
« Les récepteurs intégrés lors de l’endocytose peuvent aussi être dégradés dans les lysosomes ou transportés à un autre endroit de la membrane cellulaire »
Quelle est la principale station de tri de la voie d’endocytose ? Pourquoi ?
Compartiment formé par endosomes précoces.
Récepteurs protéiques internalisés modifient leur conformation et libèrent leur ligand.
Les ligands endocytés qui se dissocient de leurs récepteurs sont généralement condamnés à être détruits à cette étape.
Le destin des récepteurs et de tout ligand qui y reste lié varie selon le type de récepteur.
Décrivez la séquence de la première voie pour les LDL.
Récepteur des LDL suit première voie : se dissocie de son ligand dans les endosomes précoces et est recyclé dans la membrane plasmique pour être réutilisé.
- Endocytose LDL + récepteur
- Puits recouvert de clathrines
- Fusion avec endosome précoce
- Dissociation du ligand dans endosome précoce
- Bourgeonnement des vésicules de transport
- Fusion avec endosome de recyclage
- Retour des récepteurs dans membrane, ligand dans endosome fusionne avec lysosome
Récepteur transferrine se recycle de façon similaire, mais recyclage du ligand.
Quelle est la différence entre la 1ère et la 2e voie de l’endocytose ?
2e voie : Les endosomes de recyclage forment une gare intermédiaire sur la voie de la TRANSCYTOSE.
Quelle est la différence entre la 1ère et la 3e voie de l’endocytose ?
3e voie
2 ensembles d’endosomes :
- ENDOSOMES PRÉCOCES
- ENDOSOMES TARDIFS
Diffèrent par leur composition protéique.
Les matériaux endocytés qui atteignent les endosomes tardifs sont mélangés à des hydrolases et finissent par être dégradés dans les lysosomes.
Est-ce que plusieurs molécules peuvent être déviées de la voie d’endocytose ? Expliquer.
Beaucoup de molécules sont cependant déviées de ce voyage vers la destruction
=> Recyclées à partir d’endosomes précoces et retournent dans membrane plasmique via vésicules de transport.
Seules les molécules qui n’ont pas été récupérées de cette façon à partir des endosomes atteignent les lysosomes.
Comment certains médicaments permettent aux neurones d’amplifier leur signal de neurotransmetteur ?
Empêcher de façon pharmacologique
L’endocytose de neurotransmetteurs suite à leur excrétion par les terminaisons d’un neurone permet d’amplifier un signal.
Les neurotransmetteurs restent ainsi dans la fente synaptique plus longtemps.
Les endosomes peuvent-ils se fusionner à plusieurs et se fusionner à un lysosome ensuite ? Expliquer.
Oui, les molécules absorbées par endocytose se déplacent de l’endosome précoce à l’endosome tardif le long des MICROTUBULES.
- Les endosomes qui migrent forment des invaginations qui se détachent pour former des vésicules internes appelées CORPS MULTIVÉSICULAIRES.
- Fusion des corps avec le compartiment des endosomes tardifs.
- Endosomes tardifs convertis en endolysosomes puis en lysosomes.
Décrivez une propriété particulière des endosomes de recyclage.
La sortie des protéines membranaires de ce compartiment peut être régulée par la cellule.
• Peuvent ajuster selon le besoin flux de protéines par cette voie de transcytose.
Quel type d’endosome a pour rôle important d’ajuster les concentrations en protéines spécifiques ?
Endosomes de recyclage
Les endosomes peuvent-ils servir de stationnement pour certains récepteurs membranaires ? Donnez un exemple.
Oui, pour des récepteurs qui peuvent retourner à la membrane cellulaire suite à un signal hormonal.
Cellules adipeuses et musculaires contiennent d’importants pools intracellulaires de transporteurs de glucose qui sont responsables de l’absorption du glucose à travers membrane plasmique.
Protéines mises en réserve dans endosomes de recyclage jusqu’à ce que la cellule soit stimulée par une hormone, l’insuline.
En réponse, les vésicules de transport bourgeonnent rapidement à partir des endosomes de recyclage et livrent de grandes qtés de transporteurs du glucose dans la membrane plasmique, ce qui augmente fortement la vitesse d’absorption du glucose.
Décrivez les 2 rôles de l’addition de multiples ubiquitines à une protéine membranaire.
- Guider les protéines dans les vésicules recouvertes de clatherine
- Dans membrane endosomale, marqueurs de nouveau reconnus par complexe cytosolique appelé ESRCT, qui se lient successivement. Intermédiaires du processus de tri vers les vésicules internes des corps multivésiculaires.
Par quoi doivent-être marquées les protéines membranaires pour être guidées dans les vésicules internes d’un corps multivésiculaire ?
Addition de multiples ubiquitines.
