Examen 1 - Biochimie Flashcards

1
Q

Nommez les caractéristiques du vivant.

A
  • Croissance et développement
  • > Guidées par un programme génétique
  • Régénérescence et reproduction
  • Mouvement
  • être distinct de son environnement
  • Organisation interne complexe
  • Réaction et adaptation au monde extérieur
  • Capacité de perception, mémorisation et conscience élaborées.
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2
Q

Nommez les théories de création de la vie sur terre.

A
  • Génération spontanée (Aristote)
  • > réfute par L. Pasteur
  • Panspermie
  • > ensemencement à partir de l’espace
  • Abiogénèse ou chimique prébiotique
  • > à partir de matière non vivante
  • Caractéristiques biochimiques communes à tous les organismes vivants
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3
Q

Expliquer pourquoi la transition entre des systèmes statiques générés de manière aléatoire vers des systèmes auto-réplicatifs a été un moment clé dans l’évolution de la vie.

A
  • Enrichir l’environnement de molécules aptes à se répliquer
  • Établissement d’un processus de sélection naturelle.
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4
Q

Quelle est la composition chimique du corps humain ?

A
  • Composé de 60 éléments différents
  • 96% de la masse du corps
  • > 4 éléments :

> Oxygène (65%)

> Carbone (18%)

> Hydrogène (10%)

> Azote (3%)

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5
Q

Nommez les caractéristiques des premières cellules.

A
  • Compartimentation :

Protection et augmentation des concentrations internes

  • Système fermé = composition différente
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6
Q

Quelle est l’unité de base commune entre les procaryotes et les eucaryotes ?

A

La cellule

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7
Q

Décrivez ce qu’est un procaryote.

A

Unicellulaire, organisation simple, pas d’enveloppe autour du noyau (ADN diffus, Archées et Bactéries)

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8
Q

Décrivez ce qu’est-ce un eucaryote.

A

Uni ou pluricellulaire, organisation complexe, noyau et des organites délimités par une membrane (champignons, plantes, mammifères, …)

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9
Q

Nommez les 3 formes caractéristiques des procaryotes.

A
  • Coque
  • Bacille
  • Spirille
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10
Q

Nommez les 2 types de paroi bactérienne.

A
  • Gram +
  • Gram -
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11
Q

Nommez les caractéristiques des eucaryotes.

A
  • Intérieur des cellules est compartimenté : organites
  • Niveau de complexité supérieur
  • Cytosquelette complexe
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12
Q

Qu’est-ce que l’introduction à la thermodynamique?

A

La thermodynamique est l’étude des transformations d’énergie.

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13
Q

Pour quelles fonctions biologiques la thermodynamique au niveau cellulaire est-elle essentielle?

A
  • Réplication
  • Division
  • Photosynthèse
  • Respiration mitochondriale
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14
Q

Quels sont les prérequis aux lois thermodynamiques ?

A

Un système + son environnement

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15
Q

Nommez les différents types de système.

A
  • Ouverts : échanges de matière ET d’énergie avec l’environnement
  • Fermés : uniquement échange d’énergie avec l’environnement
  • Isolés : aucun échange possible
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16
Q

Décrivez le premier principe de la thermodynamique.

A
  • L’énergie interne d’un système isolé est constante
  • Pour tous les systèmes, il y a conservation de l’énergie -> ni produite, ni annihilée
  • Pas d’énergie pas de travail
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17
Q

Décrive le second principe de la thermodynamique.

A

L’univers tend spontanément vers un désordre maximum.

Les processus sont caractérisés par le passage de l’ordre vers le désordre = l’entropie.

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18
Q

Qu’est-ce que l’énergie libre de Gibbs ?

A

∆G = ∆H –T∆S

∆G variation d’Énergie libre (Joules) => spontanéité

∆H changement d’enthalpie (Joules) => chaleur

T température (°Kelvin) => de l’environnement

∆S changement d’entropie (Joules/K) => désordre

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19
Q

À quoi sert l’énergie libre de Gibbs ?

A
  • En thermodynamique, la quantité d’énergie libre permet de déterminer si une réaction chimique est spontanée ou non
  • Mesure la partie de la variation d’énergie d’un système qui est utile, c’est-à-dire qui n’est pas dissipée sous forme de chaleur
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20
Q

Décrivez ce que signifie un delta G > 0, < 0 ou =0.

A

•Un processus ou ∆G < 0 est dit :

Exergonique et se déroule spontanément

•Un processus ou ∆G > 0 est dit :

Endergonique et requiert un apport énergétique afin de se dérouler

•Un processus ou ∆G = 0 est à :

l’Équilibre

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21
Q

Résumer la thermodynamique.

A
  • Les lois de la thermodynamique décrivent le flux et les changements de chaleur, d’énergie et de matière
  • Presque tous les processus chimiques et biochimiques sont le résultat de la transformation de l’énergie
  • L’échange énergétique entre les systèmes et leur environnement s’équilibre
  • Les lois de la thermodynamique permettent de comprendre les réactions métaboliques et la bioénergétique
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22
Q

Qu’est-ce qui fait varier l’énergie libre ?

A
  • Concentration des réactifs et des produits
  • Température
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23
Q

Quelles sont les conditions standards biochimique d’une réaction à l’équilibre ?

A
  • Concentration des réactifs et des produits à 1 mol/L
  • T 25°C
  • pH 7
  • Pression à 1 atm
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24
Q

Qu’est-ce que l‘équilibre chimique?

A
  • L’équilibre chimique est un état dans lequel la vitesse de la réaction directe est égale à celle de la réaction inverse
  • L’équilibre chimique est observé lorsque deux réactions chimiques opposées s’effectuent au même moment et à la même vitesse
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25
Dans quoi se déroulent les **processus vitaux**?
En solution aqueuse
26
Quelle est la **structure** d'une molécule d'eau ?
* 2 atomes d’hydrogène liés à 1 atome d’oxygène * Angulaire * Polaire * Tétraédrique
27
Expliquer le **partage d'électrons** de la molécule d'eau.
* Formation de liaisons _covalentes_ * Partage d’électrons sur la **dernière couche** électronique
28
Expliquer la liaison hydrogène.
* Formation de **liaisons hydrogène** entre les molécules d’eau * Interaction électrostatique entre les dipôles * Maximum de _4 liaisons possibles_ sur 1 molécule * Liaisons faibles
29
Décrivez l'eau comme **solvant** en général.
* **Solubilité** : L’interaction entre le _solvant et les molécules de soluté_ doit être _supérieure_ aux interactions entre les molécules de soluté elles-mêmes * Idéale pour les **molécules polaires et ioniques**, puisqu’elles sont hydrophiles
30
Décrivez l'eau comme solvant dans le corps.
* L’eau est capable de servir de **solvant** pour plusieurs **molécules organiques** (protéines, acides nucléiques, etc.) * Ces molécules contiennent des **groupements** qui _augmentent_ leur **solubilité**
31
Expliquer l'effet hydrophobe.
* **Substances apolaires** : charges symétriques * Le contact eau-substance hydrophobe est _minimisé_ * L’_effet hydrophobe_ est utilisé dans le processus de **repliement des protéines**
32
Qu'est-ce qu'une molécule **amphiphile**?
Possède à la fois un groupement _hydrophile_ et un groupement _hydrophobe_
33
Expliquer la molécule amphiphile dans un _solvant aqueux._
* Partie **hydrophile** _hydratée_ * Partie **hydrophobe** _exclue_ * Formation d’**agrégats** structurés : - Micelle - Double couche lipidique - Liposomes
34
Expliquer le processus d'osmose.
* _Mouvement du solvant_ à travers une **membrane semi-perméable** de le sens du moins concentré vers le plus concentré * La **pression osmotique** est la pression qu’il faut appliquer à une solution concentrée pour _éviter l’entrée du solvant_
35
Expliquer ce qu'est la **diffusion**.
* Le soluté se déplace aléatoirement * Le solvant se déplace aléatoirement -\> Atteinte d'une concentration à l'équilibre
36
Expliquer les **propriétés chimiques** de l'eau.
•**Ionisation de l’eau** : H2O -\> H+ + OH- •L’ion H+ n’existe pas en tant que tel, mais il se retrouve associé avec une autre molécule d’eau pour former un **ion hydronium** (ou oxonium) H3O+
37
Expliquer la **constante de dissociation** de l'eau.
•L’eau est une molécule **amphotère** (base et acide) H2O -\> H3O+ + OH- •Constante de dissociation **(K)** **𝐾 = [𝐴][𝐵]/[𝐴𝐵]** •Pour l’eau **Ke = [H+] x [OH-]** *([H2O] ne varie pratiquement pas, saut de H+)* * L’eau pure contient une **quantité équimolaire** des ions H+ et OH- *([H+] = [OH-])* * **Ke** = [1x10-7] x [1x10-7] = 10-14
38
Expliquer la constante de dissociation de pH.
* Ke = 10-14 * H2O + HCl → [H+]↑ et [OH-]↓ mais Ke ne change pas * H2O + NaOH → [H+]↓ et [OH-]↑ mais Ke ne change pas **•Si la [H+] est :** = 10-7 : la solution est **neutre** \> 10-7 : la solution est **acide** \< 10-7 : la solution est **basique**
39
Quelle est la définition du **pH**?
* **Acide fort** : [H+] = 100M = 1M, pH=0 * **Base forte** : [H+] = 10-14M, pH=14 * **Échelle logarithmique !** Δ d’une unité de pH = Δ d’un facteur 10 de la [H+]
40
Quelle est la définition d'un acide et d'une base **selon Arrhenius**?
**ACIDE** : * Substance qui en solution aqueuse, libère un ou plusieurs protons **(ions H+)** * **Donneur** de proton **BASE** * Substance qui en solution aqueuse, libère un ou plusieurs ions hydroxyles **(OH-)** * **Accepteur** de proton
41
Comment sait-on la force d'un **Acide** ou d'une **Base**?
**%** d’_ionisation_ d’une molécule lorsqu’elle est mise en solution dans l’eau AH + B -\> A- + BH+ * **_Constante d’acidité (Ka)_** permet d’établir un classement des acides en fonction de leur force : * **Si Ka est petit** → acide faible (faible ionisation (ex : Acide Fluorhydrique, HF)) * **Si Ka est grand →** Acide fort (Forte ionisation (ex : Acide Chlorhydrique, HCl))
42
Qu'est-ce qu'une **solution tampon**?
* Solution aqueuse capable de **maintenir le pH** malgré l’ajout d’un Acide ou d’une Base * Est habituellement composée d’un **acide faible** et de **sa base conjuguée** * Efficace dans une _certaine gamme de pH_
43
Donnez un **exemple** de _solution tampon_ dans le corps.
* **pH sanguin** : très finement régulé (entre 7.37 et 7.43) * Lorsque le pH sanguin sort de cette zone tampon, il **interfère avec presque tous** les processus biologiques. Dans le cas de maladie pulmonaire obstructive, il se produit une augmentation de la concentration de CO2 dans le sang, ce qui mène à une acidose respiratoire.
44
Qu'est-ce que des **nucléotides**?
- Molécules **ubiquitaires** - **Composition** : * Base azotée * Sucre * Groupement phosphate - Les bases azotées sont dérivées * Purines * Pyrimidines
45
Nommez les **pyrimidines**.
- Cytosine - Uracil - Thymine
46
Nommez les **purines**.
- Guanine - Adénine
47
Comment les **nucléotides** sont assemblés ?
**Sucre et phosphate** - Ribose et désoxyribose - Ajout d'un ou de plusieurs groupements phosphate en position C5
48
Décrivez la **structure** des _acides nucléiques._
* Acides nucléiques = ADN et ARN * Polymère de nucléotides * Les nucléotides sont reliés par des **liaisons phosphodiesters**
49
Décrivez la _double hélice_ d'ADN.
* **ADN** : Acide Désoxyribonucléique * **2 brins d’acides nucléiques** : complémentaires et antiparallèles * A = T * G = C * Les **bases** forment le _noyau_ de l’hélice * Les **sucres** sont en _périphérie_ Code l’information génétique de chaque organisme
50
Qu'est-ce que la **transcription**?
ADN → ARN (noyau)
51
Qu'est-ce que la **traduction**?
ARN → Protéine (cytoplasme)
52
Qu'est-ce que la **réplication**?
ADN → ADN (noyau)
53
Qu'est-ce qu'un **promoteur**?
**Séquence** essentielle de l’ADN servant de _site de liaison_ aux facteurs de **transcription**
54
Qu'est-ce que l'**ARN polymérase**?
**Enzyme**, associée aux facteurs de transcription, qui assure la _conversion de l’ADN en ARN_
55
Qu'est-ce que des **facteurs de transcription**?
**Protéines** qui _activent ou répriment_ l’initiation de la **transcription** selon les besoins de l’organisme
56
Qu'est-ce que les **séquences de terminaison**?
**Séquence spécifique** du _brin matrice_ mettant **fin** à la transcription
57
Décrivez la **transcription**.
**Initiation :** • ARN polymérase et facteurs de transcription **Élongation :** • Par complémentarité des nucléotides (AGC et U) **Terminaison :** * Séquence de terminaison * Libération de l’ARN * Fermeture de l’hélice
58
Qu'est-ce qu'un **ARN messager**?
copie de l’ADN
59
Qu'est-ce qu'un **ribosome**?
association de **protéines** et d’**ARN ribosomique** (ARNr) ayant une _activité catalytique_ (= enzyme)
60
Qu'est-ce qu'un **codon**?
**triplet de nucléotides** codant pour un _acide aminé_ (ou un codon stop)
61
Qu'est-ce qu'un ARN de transfert ?
transporte l’acide aminé jusqu’au ribosome
62
Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
constituant élémentaire des protéines
63
Décrivez le **code génétique.**
- Le code est dégénéré ◦ **Redondance** : plusieurs codons -\> même acide aminé - **AUG** = Méthionine - **Lecture de l’ARN** dans le sens _5’ =\> 3’_ - **Synthèse peptidique** dans le sens _Nterminale =\> Cterminale_
64
Décrivez la **réplication** de l'**ADN**.
Processus **semi-conservatif** aboutissant à une nouvelle molécule constituée d’un _brin parental_ et d’un _brin néoformé_.
65
Décrivez les **acides aminés.**
- **Structure des acides aminés** * Groupement amine primaire (NH2) * Groupement carboxyle (COOH) * Un atome d’hydrogène * Une chaine latérale (R) - À un _pH physiologique_, les groupements **COOH** et **NH3** des AA sont _ionisés_ - Ce sont des molécules **amphotères**
66
**Combien** y a-t-il d'acides aminés ?
20
67
Décrivez ce qu'est une **liaison peptidique**.
* Polymérisation d’acides aminés * Déshydratation *(sortie H2O)* * Lien peptidique CO-NH
68
Qu'est-ce qu'un **peptide**?
**Chaîne** d’acides aminés
69
Qu'est-ce qu'une **protéine**?
Composée d’_une_ ou _plusieurs_ **chaînes peptidiques** (polypeptide)
70
Qu'est-ce qu'un **pont disulfure**?
* Ex. **Cystéine** : Contient un groupement thiol (SH) * La réaction de 2 groupements thiol permet la formation d’un **pont disulfure** (déshydratation) * Les ponts disulfures jouent un _rôle important_ dans la **stabilisation** de la structure des protéines
71
Décrivez la **stéréochimie** des acides aminés.
* **Arrangement spatial** (3D) des atomes dans une molécule * Les AA ont tous une _activité optique_ à l’exception de la **glycine** * Image miroir _non superposable_ * Énantiomère ou Stéréoisomère
72
Qu'est-ce que la projection de **Fisher**?
* Projection _à plat_ * Identifie toutes les molécules comme étant de **forme L- ou D-** * Tous les _acides aminés dérivés de protéines_ possèdent une **configuration L-AA**
73
Qu'est-ce qu'un **stéréoisomère** en pharmacologie ?
• Lors de la synthèse de certaines molécules on peut obtenir un _mélange des 2 isomères_ **Mélange racémique** : quantités égales des 2 isomères
74
Nommez des _exemples_ de **fonctions** des protéines.
- Catalyse - Transport (lipide, oxygène) - Régulation de l'expression génique - Protection
75
Nommez les différentes **catégories** de protéines.
- Fonction - Structure
76
À quoi servent les protéines de **structure**?
Aident les **tissus** et les **cellules** à garder leur intégrité.
77
Donnez des _exemples_ de protéines de **structure**.
- Actine - Collagène - Kératine
78
Combien y a-t-il de niveau de structure pour former la **structure tridimensionnelle des protéines**?
**4 niveaux** : - Primaire - Secondaire - Tertiaire - Quaternaire
79
Qu'est-ce qui **établit** la _fonction_ d'une protéine ?
Sa structure
80
Décrivez la structure _primaire_ d'une protéine.
- La séquence d'acides aminés d'une protéine représente sa **structure primaire** - Les acides aminés sont reliés par des **liens peptidiques** : * Extrémité N-terminale groupement aminé NH2 * Extrémité C-terminale groupement carboxyle COOH
81
Les **mutations** dans l'ADN sont des modifications dans quel _niveau structural_ des protéines ?
Structure primaire
82
Les _mutations_ de l'ADN sont-elles toujours **éliminées**?
Les mutations _bénéfiques_ vont être **propagées**. Les mutations _délétères_ vont être **éliminées** dans la majorité des cas.
83
Expliquer ce qu'est l'**anémie falciforme.**
- Changement d'1 acide aminé en position **bêta-6** (glutamine -\> valine) - Polymérisation des molécules d'HbS -\> modification de la forme des érythrocytes. - Diminution de l'irrigation dans les capillaires sanguins - **Cycle de vie** des érythrocytes passe de 120 à 60 jours
84
Quelle protéine est présente en _grande quantité_ dans les érythrocytes ? Quelles sont ses **fonctions**?
L'hémoglobine. - Transporte l'**O2** dans le **sang** - Transporte le _CO2_ vers les _poumons_
85
Expliquer la **structure plane** du lien peptidique.
- Caractère «double liaison partielle» -\> structure **rigide** et **plane**
86
La majorité des **liens peptidiques** ont quelle **conformation**?
_Trans_, les C-alpha sont de part et d'autre de la liaison peptidique
87
Décrivez le _squelette peptidique_ d'une protéine.
- **Chaîne principale d'une protéine :** atomes participant aux liens peptidiques - **Chaînes latérales des acides aminés :** ne sont pas incluses dans le squelette
88
Qu'est-ce qui est le _plan rigide_ d'une série d'acide aminé ?
Structure primaire
89
Décrivez la structure _secondaire_.
Les chaîne peptidique ne sont **pas statiques**. Il y a de la _torsion_ et des _interférences stériques_.
90
Qu'est-ce qu'un **angle de torsion**?
Limités par l'**encombrement stérique** des résidus des acides aminés.
91
Qu'est-ce que des **forces de torsion**?
Influencent la **structure tridimensionnelle** de la protéine.
92
Expliquer ce qu'est une **hélice alpha** dans la structure secondaire.
- **Arrangement** de la chaîne peptidique - Structure en forme de **spirale** - Stabilisée par des **ponts hydrogène**
93
Combien d'acides aminés _par tour_ contient une **hélice alpha**? Combien d'acides aminés **au total**?
3.6 AA/ tour 12 AA au total
94
Expliquer le **feuillet bêta** au niveau de la structure secondaire.
- Stabilisée par des _liaisons hydrogènes_ entre des AA distants
95
Nommez les **2 configurations possibles** de feuillet-bêta.
- **Parallèle** *(2 chaînes orientées dans le _même sens_)* - **Antiparallèle** *(2 chaînes orientées dans le sens _contraire_)*
96
Quelle _configuration_ de **feuillet bêta** forme un _coude_ ? Une _boucle_ ?
**Coude** = antiparallèle **Boucle** = Parallèle
97
Qu'est-ce que les **structures** _supersecondaires_ ?
- Combinaison particulière de _structures secondaires_ - Le motif peut constituer une signature pour une **fonction précise** : ex. **alpha-boucle-alpha** : motif de liaison du calcium
98
Expliquer la **structure tertiaire**.
- **Arrangement tridimensionnel** de tous les acides aminés de la protéine - **Repliement global** de toutes les structures secondaires et superstructures.
99
Par quoi est stabilisée la **structure tertiaire**?
- Liaisons hydrophobes - Forces électrostatiques - Ponts disulfures - Liaisons peptidiques
100
Qu'est-ce qu'un **domaine protéique**?
- Les protéines de **plus de 200 acides aminés** forment des structures appelées _domaine_. - Domaines formés par le **structure tertiaire** - 1 chaîne polypeptidique
101
Quelles **fonctions indépendantes** exercent un _domaine protéique_ ?
- Activité enzymatique - Pore membranaire - Interaction moléculaire
102
Qu'est-ce qu'une **structure quaternaire**?
- **Protéine globulaire multimérique** : _assemblage_ de plusieurs chaînes de polypeptides - Décrit le **nombre** et la **position** des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique)
103
Le **repliement** des protéines est-il un processus _simple_ ?
Non très **complexe**.
104
Que se passe-t-il si une protéine est **mal repliée**?
Habituellement _dégradées_, sinon : - Accumulation de protéines **mal repliées** - Implication dans **diverses** maladies
105
Décrivez l'**amyloïde**.
**Conformation unique** : _assemblage_ de longues protéines fibreuses composées de _feuillets bêta_
106
Quelle protéine forme des **agrégats insolubles** impliqués dans plusieurs maladies _neurodégénératives_ ?
**Amyloïde** Ex. Alzheimer, Creutzfeld-Jacob, encéphalopathie, spongiforme bovine, ...
107
Décrivez les protéines **fibreuses**.
- Rôle primordial dans le maintient de l'**intégrité tissulaire** - **Insolubles** dans l'eau (à l'inverse des protéines globulaires) - Constituants de la **matrice** extracellulaire - Structure IIR caractéristique \<-\> structure IR particulière : * Collagène, kératine
108
Décrivez le **collagène**.
- Protéine la plus **abondante** du corps humain (25%) -\> os, peau, tendons, cartilage, dents, ... - **Structure IR** : 30% glycine, 15-30% de proline/hydroxyproline -\> modification post-traductionnelle - **Structure IIR** : hélice alpha particulière (3AA/tr) _répulsion stérique_ entre les cycles de la proline et de l'hydroxyproline - Les structures IIR s'associent et forment une **triple hélice**
109
Décrivez la **kératine**.
- Superfamille des _protéines surenroulées_ (environ 60 membres chez l'homme) - Caractérisées par des **répétitions** en heptade : * 2 hélices droites enroulées l'une autour de l'autre * Hélice particulière : super hélice gauche - Composant du **cytosquelette** (filament intermédiaire)
110
Nommez les **propriétés** enzymatiques. **(À CONNAÎTRE)**
- Catalyseurs **biologiques** = transforment les molécules - Produites par l'organisme pour _favoriser_ les **réactions chimiques** - _Accélèrent_ la **vitesse** d'une réaction (indice 6 à indice 12) - Restent **inchangée** - Capacité d'agir de façon _sélective_ sur un **petit nombre de substrats** *(grande spécificité)* - Des milliers d'enzymes **différentes**
111
Dans quoi les enzymes sont hautement **spécifiques**?
- Dans la **liaison** avec leur _substrat_ - Dans la **réaction** qu'elles _catalysent_
112
Par quoi est conféré la _spécificité_ d'une **enzyme**?
**Par son site de liaison :** _Immobilisation_ du groupement _réactionnel_ du substrat à la surface de l'enzyme. - Complémentarité _géométrique_ - Complémentarité _électronique_
113
Décrivez une enzyme **simple**.
- **1 seule chaîne** polypeptidique - _Aucun_ autre **groupement chimique** que celui des acides aminés
114
Décrivez ce qu'est une **holoenzyme**.
- Requiert un _cofacteur_ : \> **Inorganique** (ions métalliques, ex. Fe3+) \> **Organique** -\> Coenzyme (ex. biotine, thiamine, ce sont des précurseurs du coenzyme) - _sans cofacteur_, l'apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est **inactive**
115
Les enzymes **seules** peuvent-elles participer à _certaines réactions_ chimiques ?
Oui
116
Pour quelles réactions les enzymes seules sont-elles **moins efficaces** à les catalyser ?
- Oxydoréduction - **Transfert** de groupement fonctionnel -\> Requiert l'_action d'un cofacteur_
117
Décrivez les **ions métalliques** comme _cofacteurs_.
- **Orientation** du substrat - Compensation de **charge** (masque ou stabilise transitoirement) - Fer, cuivre, zinc, magnésium
118
Décrivez les **coenzymes**.
- Leur **structure chimique** est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle ils participent - Pour compléter la réaction, le coenzyme doit **reprendre sa forme initiale** -\> il est régénéré - Co-substrats - Groupement prosthétiques
119
Qu'est-ce qu'un **co-substrat**?
- Associé de _façon transitoire_ à l'enzyme - Le retour à sa _forme initiale_ est souvent catalysé par une **autre enzyme**
120
Qu'est-ce qu'un **groupement prosthétique**?
- Associé _en permanence_ à l'enzyme -\> liaison covalente - Le retour à la _forme initiale_ nécessite une **étape supplémentaire** à la réaction enzymatique
121
Qu'est-ce q'un **complexe multienzymatique**?
- Constitué de plusieurs _enzymes distinctes_ - Liaisons **non-covalentes**
122
Qu'est-ce qu'une **proenzyme**?
- Enzyme _inactive_ - Activée **suite à un stimulus** - Avantageux pour l'organisme, l'enzyme est _emmagasinée sous sa forme inactive_ = stockage
123
Qu'est-ce qu'une **isoenzyme**?
- **2 enzymes** qui catalysent la _même réaction_ - Ont des séquences d'acides aminés **différentes** - Paramètres **cinétiques** propres
124
Qu'est-ce que la **cinétique enzymatique**?
- **Étudie la relation** entre la _vitesse d'une réaction_ et les _concentrations des **réactifs**_ et des **_produits_**. - S'intéresse aux éléments qui **influencent la vitesse** - Caractérise l'**efficacité** d'une enzyme - **Optimisation** de la catalyse à des fins d'utilisation thérapeutique
125
Qu'est-ce qui **influence la vitesse** d'une réaction ?
- **Concentration** du _substrat_, de l'_enzyme_ - Conditions **réactionnelles** (pH, température)
126
Expliquer l'**influence** de la concentration du _substrat_ sur la vitesse de réaction enzymatique.
- Si la [substrat] est _élevée_, la réaction se fait beaucoup _plus rapidement_ - Si la [substrat] est _basse_, la réaction se fait _moins rapidement_
127
Expliquer l'**influence de la température** sur la vitesse de réaction enzymatique.
- **Optimale** entre 35° et 40°C - Plus haut que 40°C -\> **dénaturation** des enzymes
128
Qu'est-ce que le **pH** _affecte_ au niveau de la **vitesse** de réaction enzymatique ?
- Affecte la **vitesse** réactionnelle - Affecte la **dénaturation** de l'enzyme
129
Quelle équation permet de **définir** les réactions enzymatiques ?
Équation de **Michaelis-Menten**
130
Qu'est-ce que la **réaction** de Michaelis-Menten ?
Décrit la _variation de vitesse réactionnelle_ en fonction de la **concentration** du substrat.
131
Décrivez les **conclusions importantes** de l'équation de Michaelis-Menten.
- **Km** (cte de Michaelis) _reflète l'affinité_ de l'enzyme pour son substrat - \> **si Km est petit** : l'enzyme a une _grande affinité_ pour son substrat - \> **Si Km est grand** : l'enzyme à une _faible affinité_ pour son substrat - La _vitesse_ de réaction est **directement proportionnelle** à la concentration d'enzyme présente
132
Qu'est-ce que **Km**?
**Constante de Michaelis** : [substrat] à la 1/2 Vmax
133
La cinétique enzymatique permet-elle d'identifier un mécanisme réactionnel ?
Non
134
Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de quoi ?
De transfert de groupement fonctionnel d'une molécule à l'autre
135
Nommez les différents mécanismes des **réactions à 2 substrats**.
- Réactions **séquentielles** : \> ordonnées \> Aléatoires - Réactions **ping-pong**
136
Décrivez la réaction **séquentielle ordonnée**.
- Liaison du **1er susbtrat** (A) _requise_ pour la liaison du **2e substrat** (B) - Le **substrat A** est appelé _leading_ alors que le **substrat B** est appelé _following_
137
Décrivez la réaction **séquentielle aléatoire**.
Les **2 sites de liaisons** pour les substrats sont _disponibles simultanément_ sur l'enzyme.
138
Décrivez la **réaction ping-pong**.
- Implique une **modification** de l'enzyme - Les **2 substrats** ne _se rencontrent **jamais**_ à la **surface** de l'enzyme
139
Qu'est-ce qu'un **inhibiteur**?
Molécule qui se fixe à une enzyme et **diminue** son activité : - empêche la _formation_ du complexe **ES** - Empêche la _séparation_ de l'**enzyme** et du **produit** (E+P)
140
Quels sont les **2 types** de _provenance des inhibiteurs_ ?
- **Naturels** : poisons, venins - **Chimiques** : drogues, médicaments
141
Nommez les **2 types d'inhibition** enzymatique.
- Compétitive - Non-compétitive
142
Expliquer le _fonctionnement_ de l'**inhibition compétitive**.
- L'inhibiteur entre _en compétition_ avec le substrat naturel de l'enzyme - L'inhibiteur présente une **ressemblance structurale** avec le substrat - _Bloque le site actif_ de l'enzyme - Liaison **réversible** entre l'inhibiteur et l'enzyme
143
Décrivez l'effet de l**'inhibition compétitive** sur la _Vmax_.
**Effet sur la Vmax** : l'ajout d'un inhibiteur **compétitif** n'a _pas d'effet sur la Vmax_ - Théoriquement, si la concentration de substrat est _assez élevée_, la réaction va atteindre sa **Vmax**, même _en présence d'un inhibiteur_.
144
Décrivez l'effet de l**'inhibition compétitive** sur le _Km_.
_Augmente le Km_ d'un substrat. - On a besoin d'une **[S] plus grande** afin d'atteindre la **1/2 Vmax** - Levée d'inhibition
145
Décrivez l'**effet** de l'**inhibition compétitive** sur le graphique de Lineweaver-Burk.
Les droites de la réaction inhibée et non-inhibée _se croisent sur l'axe des Y_ (**Vmax identique**). Les droites de la réaction inhibée et non-inhibée _ne croisent pas l'axe des X à la même place_ (**Km différent**).
146
Les **statines** sont un exemple de quel type d'**inhibition**?
**Compétitive**, inhibition de la _synthèse du cholestérol_ endogène.
147
Décrivez l'_inhibition_ **non-compétitive**.
- L'inhibition et le substrat se lient sur **différents sites** de l'enzyme - L'inhibiteur **non-compétitif** se lie soit à l'enzyme seule, ou au _complexe ES_ (enzyme-substrat)
148
Expliquer l'effet de l'**inhibition non-compétitive** sur la _Vmax_.
Ils vont faire **diminuer la Vmax** de la réaction. L'augmentation de la [substrat] n'a _aucun effet sur l'action_ de l'inhibiteur.
149
Expliquer l'**effet de l'inhibition non-compétitive** sur le _Km_.
N'interfèrent pas dans la liaison du substrat et de l'enzyme. Le **Km de l'enzyme** est donc **inchangée** en présence de l'inhibiteur.
150
Expliquer l'**effet de l'inhibition non-compétitive** sur le _graphique_ de Lineweaver-Burk.
La droite inhibée croise l'axe des Y beaucoup plus haut que la droite non-inhibée, puisque l'inhibiteur non-compétitif abaisse la Vmax de la réaction. Aucune différence de Km associée à la présence de l'inhibiteur non-compétitif, donc les 2 droites se croisent au même endroit sur l'axe des X.
151
La _pénicilline_ est un exemple de **quel type d'inhibition**? Expliquer son effet.
**_Non-compétitive_** - Inhibe l'enzyme **transpeptidase** - **Empêche** la formation de la **paroi cellulaire** (inhibition de la formation du peptidoglycane) - Les bactéries deviennent donc **plus susceptible** au _choc osmotique_
152
Expliquer le fonctionnement d'un **rétrovirus** (VIH).
Virus à **ARN**. Une fois à l'intérieur des cellules, le virus utilise une enzyme virale, la **transcriptase inverse**, pour former de l'ADN à partir de son ARN. L'ADN viral est par la suite intégrée à l'ADN de la cellule, production d'un grand nombre de copies.
153
Expliquer la **régulation allostérique**.
- L'enzyme est régulée par un **Effecteur**. - Se lie de façon _covalente_ à un site (autre que le site actif) sur l'enzyme : **site de régulation** - La présence de l'**effecteur allostérique** peut _modifier l'affinité_ de l'enzyme pour son substrat et/ou _modifier l'efficacité_ de l'enzyme elle-même. - Les enzymes allostériques vont souvent **catalyser l'étape _limitante_** d'une voie métabolique.
154
Nommez les **2 types** de _régulation allostérique_.
- Effecteur **inhibiteur** : - \> enzyme dans sa forme _inactive_ - Effecteur **activateur** : - \> enzyme sous sa forme _active_
155
Expliquer la **régulation enzymatique** par modification _covalente_.
- Addition ou soustraction d'un **groupement phosphate** - Se fait sur un **résidu d'acide aminé** (sérine, thréonine, tyrosine) _spécifique_ sur l'enzyme - La phosphorylation enzymatique est l'une des **régulations les plus importantes** intervenant les processus biologiques.
156
Expliquer la **phosphorylation**.
**Phosphorylation** : catalysée par les **protéines kinases**. - Les kinases utilisent l'ATP comme _donneur de phosphate_ **Déphosphorylation** : catalysée par les **phosphatases** - Les phosphatases _hydrolysent_ la liaison phosphate
157
Nommez les **6 types d'enzymes** selon le type de réaction.
- Oxydoréductase - Transférase - Hydrolase - Lyase - Isomérase - Ligase
158
Expliquer l'action d'une **oxydoréductase**.
Catalysent le **transfert** d'_électrons_ d'une molécule *(donneur d'électrons)* vers une **autre molécule** *(accepteur d'électrons)*.
159
Expliquer l'action d'une **transférase**.
Transfèrent des **groupements fonctionnels** _spécifiques_ d'une molécule à une autre.
160
Expliquer l'action d'une **hydrolase**.
Catalysent l'**hydrolyse** de différents types de _composés_.
161
Expliquer l'action d'une **lyase**.
- Catalysent la **rupture de liaisons chimiques** autrement qu'en : * hydrolysant * oxydant. - Forment habituellement une **nouvelle double liaison**.
162
Expliquer l'action d'une **isomérase**.
Catalysent des **réarrangements de groupements fonctionnels** à l'intérieur d'_une molécule_.
163
Expliquer l'action d'une **ligase**.
Catalysent la **liaison de 2 molécules** par de _nouvelles liaisons covalentes_. Nécessite l'**hydrolyse de l'ATP** *(processus énergivore)*.
164
Qu'est-ce que le **métabolisme**?
Processus par lequel les **systèmes vivants** vont utiliser l'_énergie libre_ (delta G) pour différentes fonctions biologiques. Combinaison de réactions **exergoniques** et **endergoniques**.
165
Selon **quel paramètre** décrit-on un organisme pour décrire son métabolisme ?
Selon sa **source d'énergie** = son tropisme : - Phototrophe - Chimiotrophe
166
Qu'est-ce qu'un **chimiotrophe**?
Source d'énergie provenant de l_'oxydation_.
167
Qu'est-ce qu'un **hétérotrophe**?
Source de carbone provenant de _matière organique_.
168
Que signifie **aérobie**?
Oxygène comme _accepteur d'électrons_
169
Comment peut-on _décrire_ le **métabolisme humain**?
Chimiohétérotrophe aérobie
170
Quel est l'**apport nutritionnel** du métabolisme humain ?
**Macronutriment** : - Glucide - Lipide - Protéine
171
Que représente la **nutrition**?
L'apport et l'utilisation des _aliments_.
172
Qu'est-ce que la **nutrition** affecte ? Quelle est sa **fonction**?
Affecte la santé, le développement et les performances de l'organisme. Fournit l'**énergie** qui alimente les processus biologiques et fournit le **matériel nécessaire** pour _assembler_ et _réparer_ les tissus.
173
Qu'est-ce que permet la **digestion** des _macronutriments_ ?
Le transport de plus petites molécules par la circulation sanguine vers les tissus : - Sucres simples - Acides gras et glycérol - Acides aminés
174
L'**oxydation** des _substances ingérées_ nécessitent quoi ?
- De l'oxygène - De l'eau - Des micronutriments (vitamines, minéraux)
175
Qu'est-ce que les **voies métaboliques**?
Séries de **réactions enzymatiques** formant des produits _spécifiques_.
176
Comment sont appelés les substrats, les produits intermédiaires et les produits finaux des **voies métaboliques**?
Métabolites
177
Nommez les **2 types** de processus des _voies métaboliques_.
- Catabolisme - Anabolisme
178
Qu'est-ce que le **catabolisme**?
Ensemble des voies métaboliques qui _dégradent les molécules_ en petites unités simples pour former de l'**énergie**.
179
À quoi est couplée l'**énergie dégagée** par l'oxydation des **composés organiques**?
Aux **réactions endergoniques** *(synthèse de composés phosphate hautement énergétique, ATP, NADH)*
180
Qu'est-ce que l'anabolisme ?
Ensemble des voies métaboliques qui servent à la _synthèse de molécules_ *(de stockage, de construction cellulaire)*. - **Nécessite de l'énergie**, qui est fournit par les réactions cataboliques. - L'**hydrolyse de l'ATP** fournit l'énergie à plusieurs processus anaboliques.
181
Qu'est-ce que permet l'**anabolisme** à l'organisme ?
- Se répliquer - Croître - Se réparer
182
Qu'est-ce qu'une **voie métabolique**?
Suite de **réactions** chimiques
183
Les _voies métaboliques_ sont-elles **réversibles**?
Non, elles sont **irréversibles**. Le substrat _initial_ est converti en **produit final**, mais celui-ci n'est pas reconverti en produit initial.
184
Pourquoi les **voies cataboliques** et **anaboliques** doivent être **différentes**?
- Les voies cataboliques et anaboliques **surviennent en même temps** dans la cellule. - La cellule doit être capable de contrôler ces 2 types de voies métaboliques **indépendamment.**
185
Est-ce que **toutes les étapes** d'une voie métabolique sont **irréversibles**?
Non. la voie métabolique est **irréversible** dans son _ensemble_. Cependant, plusieurs de ses réactions sont **à l'équilibre**, donc réversibles. L'une des **premières étapes** de la voie métabolique est une réaction **irréversible**. *(Permet d'engager les métabolites à poursuivre dans cette voie)*
186
Comment les voies métaboliques sont **régulées**? Le sont-elles toutes ?
Oui, il y a une **_étape limitante_**, qui est souvent la **première réaction d'engagement** (réaction irréversible). La _régulation de l'enzyme_ catalysant l'étape limitante sert à **contrôler la voie métabolique elle-même**, ce qui prévient la synthèse de métabolites superflue dans la voie.
187
Décrivez les **impacts** de la _compartimentation cellulaire_.
Nécessite des **mécanismes de transport** entre les différents compartiments cellulaires. **_Protéines de transport._**
188
Décrivez les **impacts** de la _compartimentation tissulaire_.
**Essentielle** pour **réguler** de façon adéquate le _métabolisme_ au niveau de l'organisme entier.
189
Quelle est l'**équation de l'énergie libre**? Expliquer chacune des variables.
∆G = ∆H - T∆S ∆G : changement d'énergie libre *(prédit si le sens est favorable ou non)* ∆H : Changement d'enthalpie S : Changement d'entropie (mesure du désordre)
190
Que signifie un ∆G négatif ? Un ∆G positif ? Un ∆G = 0 ?
La réaction est spontanée et exergonique (dégagement d'énergie). A est spontanément converti en B La réaction n'est pas spontané, elle est endergonique (il faut apporter de l'énergie au système). A n'est pas spontanément converti en B. La réaction est à l'équilibre.
191
Entre la réaction directe et inverse, l'énergie libre est-elle **différente** dans un sens que dans l'autre ?
Non, elle est égale, mais de signe différent.
192
Qu'est-ce que le **couplage énergétique**?
- Repose sur les lois de la thermodynamique - Les **∆Gs** des réactions faisant partie de la même voie métabolique s'**additionnent** - Pour qu'une voie métabolique puisse avoir lieu, il faut que la **somme des ∆Gs** de ses réactions soit _négative_.
193
Que se passe-t-il lors du couplage de r**éactions endergoniques** avec des réactions **exergoniques**?
Les deux réactions vont être **spontanées**.
194
Le couplage est-il possible par la **synthèse** d'une substance d'énergie potentiellement élevée ? Comment ? À quoi sert l'énergie **emmagasinée**?
Oui, suite à la réaction _exergonique_. **Ex**. ATP, NADH Est utilisée pour permettre une ou plusieurs _réactions endergoniques_.
195
Qu'est-ce qu'un **intermédiaire commun**?
Un des **produits d'une réaction** est le _substrat d'une 2e_ réaction. Plusieurs réactions de couplage utilisent l'**ATP**.
196
À quoi sert les _molécules_ à **haut potentiel énergétique**?
L'**oxydation** de substrats, tels que les lipides et les polysaccharides, _dégage de l'énergie_ : * cette énergie est emmagasinée sous forme de molécules à haut potentiel énergétique (**ATP)**. * L'**hydrolyse** de ces molécules permet le transfert d'énergie vers un _processus endergonique._
197
Décrivez la composition de l'**ATP**.
**Adénosine triphosphate** : - Adénine *(Base azotée -\> purine)* - Ribose *(sucre)* - 3 groupement phosphate : \> 1 lien phosphoester \> 2 liens phosphoanhydrides \*Les liens **phosphoanhydrides** = liens _hautement énergétiques_
198
Quelles molécules sont _donneurs d'énergie_ ? Lesquelles sont _accepteurs d'énergie_ ?
Composés **hautement** énergétique sont des _donneurs d'énergie_. Composés **faiblement** énergétiques sont des _accepteurs d'énergie_.
199
Quels sont les _rôles_ de l'**ATP**?
- L'ATP est un **fournisseur énergétique** - L'ATP n'est **pas** la forme de _stockage_ d'énergie - On retrouve assez d'ATP pour fournir la cellule en énergie pendant à peine 1 min. - Réservoir énergétique dans les _muscles_ et le _cerveau_ : **phosphocréatine.**
200
Décrivez les **composés thioesters**.
- Impliqués dans la **production** d'ATP. - Composé thioester le plus abondant : **Acétyl-Coenzyme A** - CoA -\> transporteur de **groupement acétyl** - **Lien thioester** = lien _hautement_ énergétique
201
Décrivez les **réactions d'oxydoréductions** en général dans le corps.
- Le métabolisme des molécules _riches en énergie_ se fait par les réactions d'**oxydoréduction** - Les réactions d'oxydoréduction forment des **intermédiaires métaboliques** qui vont agir comme _donneur d'électrons_ pour des coenzymes (ex. NAD+) \> Formation de coenzymes réduits riches en énergie *(ex. NADH)* - Les coenzymes _réduits_ peuvent servir à la **formation d'ATP**.
202
Nommez les **différentes enzymes** catalysant des réactions d'_oxydoréduction_.
- Oxydase/ déshydrogénases aérobies - Peroxydases - Oxygénases - Déshydrogénases anaérobies
203
Décrivez le **mécanisme** des _oxydases_.
Catalysent le **retrait d'atomes d'hydrogène** d'un substrat en utilisant l'_oxygène comme accepteur_ d'hydrogène. AH₂ + 1/2 O₂ -\> A + H₂O
204
Décrivez le mécanisme des **déshydrogénases aérobies**.
Catalysent le **retrait** d'un atome d'_hydrogène_ d'un substrat en utilisant l'**oxygène** ou d'autres substances comme **accepteur** d'hydrogène. AH₂ + O₂ -\> A + H₂O₂
205
Décrivez le mécanismes des **peroxydases**.
Catalysent la **dégradation du peroxyde** d'hydrogène. 2H₂O₂ -\> 2 H₂O + O₂
206
Décrivez le mécanisme des **déshydrogénases anaérobies**.
Catalysent le **retrait** d'un atome d'_hydrogène_ **sans utiliser l'oxygène** comme accepteur d'hydrogène. **Ex**. effort musculaire intense -\> glycolyse anaérobie
207
Qu'est-ce que des **glucides**?
- Molécules **organiques** - De formule CnH₂nOn ou Cn(H2O)n - 1 groupement carbonyle (C=O) - Plusieurs groupements hydroxyles (OH)
208
Quels sont les **3 éléments** qui composent les _glucides_ ?
- Carbone - Hydrogène - Oxygène
209
Donnez les **caractéristiques** des _glucides_.
Les plus _polyvalents_ des composants du vivant : - **Composants structuraux des cellules** : glycoprotéines - **Réserves énergétiques** : par leur catabolisme - **Servent à transporter l'énergie** : circulent librement dans le sang.
210
Qu'est-ce que des **monosaccharides**?
* Les monosaccharides sont les sucres les plus **simples**. * N'ont pas à être digérés. * Ils sont **synthétisés** à partir de _CO₂ et de H₂O_ par le processus de **photosynthèse**. * Contiennent **au moins 3** atomes de _carbone_.
211
Quels sont les _principaux_ monosaccharides ?
- Glucose - Mannose - Galactose - Fructose
212
Comment sont classés les monosaccharides ?
- Sont classés selon le **nombre de carbone** qu'ils contiennent. Triose (3C), tétrose (4C), pentose (5C), hexose (6C), etc. - Sont classés selon leur _groupement fonctionnel_ : \> Groupement **aldéhyde** = aldose \> Groupement **cétone** = cétose
213
Décrivez le **glucose**.
- **Aldohexose** : \> Groupement aldéhyde \> 6 Carbones - Contient **4 carbones asymétriques** : il existe _16 isomères_ du glucose.
214
Qu'est-ce que des **épimères**?
Dans les aldoses, deux oses qui ne **diffèrent** que par la _configuration d'un carbone asymétrique_.
215
Quelle est la différence entre un **cétose** et un **aldose** au niveau des _carbones asymétriques_ ?
Les _cétoses_ possèdent un **carbone asymétrique de moins** que les aldoses *(double liaison sur le 2e carbone)*. \*Pour un hexose (6C), seulement 2³ configurations sont possibles.
216
Expliquer la **formation** du _cycle glucidique_.
- Les monosaccharides à **5 carbones et plus** vont avoir tendance à _se replier sur eux-mêmes_ pour former un cycle. - Le groupement **C=O** réagit avec un **groupement alcool** (CH-OH) sur la même molécule - \> liaison hémiAcétal pour l'**Aldéhyde** - \> liaison hémiCétal pour le **Cétose** - Apparition d'un **nouveau C asymétrique**
217
Quelle est la différence entre un **pyranose** et un **furanose**?
**Pyranose** : - Cycle à _6 arêtes_ : 5 carbones et 1 oxygène **Furanose** : - Cycle à _5 arêtes_ : 4 carbones et 1 oxygène
218
Qu'est-ce qu'un **anomère**?
Lors de la formation du cycle glucidique, le _groupement carbonyle_ (aldéhyde ou cétone) devient **asymétrique** et peut adopter **2 configurations différentes**. Ce type d'isomère est appelé **anomère**.
219
Décrivez la **modification** des sucres.
Les groupements **aldéhydes** et **cétones** peuvent réagir pour former d'autres molécules : - **Acide aldonique *(gluconique)*** : Oxydation du groupement _aldéhyde_ - **Acide uronique *(glucuronique)*** *:* oxydation du _carbone 6_ - **Alditol** : Réduction du groupement _aldéhyde ou cétone_ - **Sucres désoxy** : Retrait d'un groupement _OH_ - **Sucres aminés** : échange d'un groupement _OH_ pour un groupement _NH₂_
220
Expliquer la formation de **liens** entre les **monosaccharides**.
La liaison de différents monosaccharides permet la formation de saccharides beaucoup **plus complexes** qui jouent des rôles importants dans l'organisme.
221
Nommez des **disaccharides importants**.
- **Lactose** : galactose + glucose - **Sucrose** : glucose + fructose - **Maltose** : glucose + glucose
222
Nommez des **polysaccharides importants**.
- **Glycogène** - **Amidon** -\> polymères de glucose
223
Qu'est-ce que le **lien glycosidique**?
Le **groupement hydroxyle** sur le carbone asymétrique peut _se condenser_ avec un **groupement alcool** et former un glycoside α- ou β- Le lien qui unit le _carbone asymétrique_ à l'_oxygène_ du nouveau groupement s'appelle **lien glycosidique**
224
Qu'est-ce qu'un **lien N-glycosidique**?
- Réaction entre le **carbone asymétrique** et un **groupement amine** - Lien qui **unit le ribose** (ou désoxyribose) aux _purines_ et _pyrimidines_ - Lien **stable** qui nécessite une **activité enzymatique** pour être _brisé_
225
Qu'est-ce qu'un **polysaccharide**?
Chaîne de monosaccharide liés par des _liaisons glycosidiques_. - **Homopolysaccharide** : _1 seul_ type de monosaccharide faisant partie de la chaîne - **Hétéropolysaccharide** : _plusieurs_ types de monosaccharide faisant partie de la chaîne
226
Quelles sont les **différentes structures** de polysaccharide ?
- Linéaire - Ramifiée - Mixte
227
Décrivez le **lactose**.
- Présent naturellement dans le lait (jusqu'à 7% en fonction de l'espèce) - **Hétérodisaccharide** : galactose-glucose - Lien entre le _C1 asymétrique_ du **galactose** et l'_O4_ du **glucose**
228
Décrivez le **saccharose**.
- Disaccharide le _plus abondant_ - Condensation d'une molécule de **glucose** et d'une molécule de **fructose** - Sucre de table
229
Décrivez l'**amidon**.
- **Homopolysaccharide** composé de chaînes de _D-glucose_. - _Réserve énergétique_ des végétaux - Contient : \> **Amylose** : polymère de glucose relié par des liaisons α1-4 \> **Amylopectine** : polymère de glucose ramifié - Compliqué à digérer
230
Décrivez l'amylopectine.
- Composé de chaînes de glucose reliées par des **liaisons α1-4** - Contient des branchements formés par des **liaisons α1-6 entre 2 chaînes** - Structure _ramifiée_ - Peut contenir **jusqu'à 10⁶ molécules** de glucose (l'une des plus grosses molécules)
231
Décrivez le **glycogène**.
- Présent dans _tous les types cellulaires_ - Prédominant dans le **foie** et les **muscles** - _Structure similaire_ à l'**amylopectine**, mais avec plus de ramifications
232
Décrivez la **cellulose**.
- Polymère de _glucose_ relié par des **liaisons β-1-4** - **Structure en ruban** stabilisée par des liaisons hydrogène - **Compact et non-digestible** : cellulase *(enzyme présente dans le rumen des ruminants)* - Biomolécule la **plus synthétisée** sur notre planète
233
Quels sont les polysaccharides _alimentaires_ ?
- Amidon des _plantes_ - Glycogène des _animaux_
234
Que doit être les polysaccharides pour pouvoir **être absorbés**?
Hydrolysés
235
Où commence la digestion des polysaccharides ? Comment ?
Dans la bouche - **Digestion mécanique** : mastication - **Digestion enzymatique** : _α-Amylase_ *(sécrétée par les glandes salivaires)*
236
Quel est l'action de l'**amylase**?
Hydrolyse uniquement les **liaisons α1-4** : - Hydrolyse _partielle_ de l'**amidon** et du **glycogène**
237
Par quoi est **inactivée** l'amylase ?
Par les **sucs gastriques**
238
Décrivez l'**amylase pancréatique**.
- Synthétisée par les _cellules exocrines du pancréas_ - Sécrétée dans le **duodénum** (agit au niveau de l'intestin grêle) - Poursuit l'**hydrolyse** de l**'amidon** et du **glycogène**.
239
Décrivez l'**α-amylase**.
- **Amylase salivaire** et **pancréatique** - Hydrolyse les liaisons glucidiques **_α1-4 non-terminales_** - N'hydrolyse _pas_ les **liaisons adjacentes** d'un embranchement (**α1-6**)
240
Quels sont les _produits_ de l'**α-amylase**?
- Maltose *(glu-glu)* - Maltotriose *(glu-glu-glu)* - Dextrine *(oligosaccharide ramifié entre 3 et 10 monosaccharide)*
241
Qu'est-ce qui _stabilise_ la structure de l'**α-amylase**? Qu'est-ce qui la _stimule_ ?
- Ca²+ _stabilise_ la structure - Cl- **stimule** l'enzyme
242
Où a lieu la digestion **finale**?
Dans le **jéjunum** (intestin grêle)
243
Quelles sont les _enzymes_ présentes dans le **jéjunum**?
Action _commune_ de plusieurs _disaccharidases_. **Nom commun** : hydrolase intestinale : - isomaltase - Maltase - Lactase Les **hydrolases intestinales** ont leur substrat **spécifique**
244
Quels sont les _rôles_ des **hydrolases intestinales**?
- Assurent la **digestion des produits** des amylases salivaire et pancréatique : \> Oligosaccharides restants (dextrine) \> Maltotriose (tri-saccharide) \> Maltose (di-saccharide)
245
Par quoi sont _synthétisées_ les **hydrolases intestinales**?
Les **entérocytes**, cellules situées dans les microvillosités
246
Décrivez l'**isomaltase.**
*Aussi appelée α-dextrinase* Hydrolyse les **liaisons α1-6** qui forment les embranchements des _dextrines_
247
Quels sont les _produits_ de l'**isomaltase**?
- Maltose - Maltotriose - Autres _oligosaccharides linéaires_
248
Décrivez les **saccharases.**
Hydrolyse les molécules de saccharose en **glucose** et **fructose**.
249
Décrivez l'**α-glucoamylase** et son _produit final_.
Hydrolyse les **liaisons α1-4** des chaînes linéaires, une à une, en commençant par une _extrémité_. **Produit final** : _Glucose_
250
Décrivez le **lactase**.
*Aussi appelée **β-galactosidase*** Responsable de l'hydrolyse du _lactose_ en **galactose** et en **glucose**.
251
Nommez les **produits finaux** de la digestion des _glucides_.
- Glucose - Fructose - Galactose
252
Par quoi sont **absorbés** les _produits finaux_ des glucides ? Comment ?
Par les entérocytes de la muqueuse intestinale. **2 mécanismes de transport** spécifique : - Transport _actif_ (énergie) - _Diffusion_ facilitée (pas énergie)
253
Décrivez le **transport actif** qui transporte le _glucose_.
- **Co-transporteur** de glucose dépendant du **sodium** - Transport **unidirectionnel** de glucose
254
Qu'est-ce que le transporteur de monosaccharide **GLUT**?
**Diffusion** : implique un changement de conformation du transporteur
255
Décrivez la **concentration sanguine** de monosaccharide.
- La concentration des monosaccharides augmente rapidement - Monosaccharide dont la concentration est la _plus élevée_ -\> **glucose** - Le **fructose** et le **galactose** sont transformés en _glucose_ par le **foie**
256
Qu'est-ce qui est une **source d'énergie majeure** pour plusieurs types cellulaires ?
Le glucose
257
Quels types cellulaires sont **dépendants** du _glucose_ ?
- Érythrocytes (absence de mitochondrie) - Neurones
258
Quelle est la **principale voie métabolique** pour le _catabolisme_ du glucose ?
La glycolyse
259
Quels sont les **2 types** de _glycolyse_ ?
- Aérobie - Anaérobie
260
Décrivez le **transport du glucose** dans les cellules.
- Le glucose ne diffuse pas _directement_ dans les cellules - **Protéine membranaires** transporteuse de glucose (GLUT) : \> Famille de transporteur comprend 14 membres \> GLUT1 à GLUT14 \> Spécificité tissulaire - Le glucose extracellulaire se lie au **transporteur** et **change sa conformation** - Le changement de **conformation** fait traverser la molécule de _glucose_ à travers la **membrane**
261
Combien y a-t-il de **grandes étapes** (et réactions) nécessaire à la conversion du glucose en pyruvate ?
2 grandes étapes (10 réactions) : - Les **5 premières réactions** correspondent à la phase de consommation d'énergie - Les **5 dernières réactions** correspondent à la phase de génération d'énergie (formation d'ATP)
262
Quelle est la **1ère étape** de la _glycolyse_ ? Décrivez-la.
**_Phosphorylation du glucose_** : - Transfert d'un **groupement phosphate** sur la molécule de glucose : \> Permet d'emprisonner le sucre à l'intérieur de la cellule - **2 enzymes** différentes catalysent cette réaction : \> Hexokinase (ubiquitaire) \> Glucokinase (cellule hépatique) - **Liaison ATP-Mg 2+** nécessaire
263
Quelle est la **2e réaction** de la _glycolyse_ ? Décrivez-la.
**_Isomération du glucose-6-phosphate :_** - Conversion d'un groupement **aldéhyde** en groupement **cétone** : \> Ouverture du cycle \> Formation d'un furanose - L'enzyme **_glucose-6-phosphate isomérase_** catalysent l'**isomération** des glucose-6-phosphate et fructose-6-phosphate
264
Quelle est la **3e réaction** de la _glycolyse_ ? Décrivez-la.
**_Phosphorylation du fructose-6-phosphate_** - Cette 3e réaction est un **point de contrôle** très important dans la voie métabolique. \> réaction d'engagement \> Elle est _irréversible_ - L'enzyme **phosphofructokinase-1** est _régulée_ par le _niveau énergétique_ de la cellule : \> Inhibition allostérique par augmentation d'ATP \> Activation allostérique par augmentation d'AMP
265
Quelle est la **4e réaction** de la _glycolyse_ ? Décrivez-la.
**_Clivage du fructose-1,6-biphosphate_** - L'**enzyme aldolase** catalyse le clivage de la molécule de fructose-1,6-biphosphate en _2 molécules à 3 carbones_ : \> dihydroxyacétone phosphate \> Glycéraldéhyde 3-phosphate - La réaction est **réversible** et **non régulée**
266
Quelle est la **5e réaction** de la _glycolyse_ ? Décrivez-la.
**_Isomération du dihydroxyacétone phosphate :_** - L'enzyme **triose phosphate isomérase** convertit la molécule de dihydroxyacétone phosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate - Il y a formation de **2 molécules de glycéraldéhyse-3-phosphate** pour 1 molécule de glucose qui entre dans la glycolyse.
267
Décrivez le **bilan** de la _phase 1_ de la glycolyse.
**1 molécule de glucose métabolisée** **+** 2 molécules de **GAP** (glycéraldéhyde-3-phosphate) formées **-** 2 molécules d'**ATP** _consommées_
268
Où se fait la **digestion** des saccharides ? Où se fait leur **absorption**?
**Digestion :** plusieurs localisations **Absorption :** Intestinale
269
Nommez la 6e réaction de la glycolyse (1ère étape de la phase 2).
Oxydation du glycéraldéhyde-3-phosphate
270
Décrivez la **6e réaction** de la glycolyse, c'est-à-dire l'_oxydation du glycéraldéhyde-3-phosphate_.
- L'enzyme **glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase** catalyse la conversion du GAP en 1,3-BPG - Réaction exergonique : conservation de l'énergie sous la forme réduire du NAD+ : NADH.
271
Décrivez la **7e réaction** de la glycolyse : **Production d'ATP par la synthèse de 3-phosphaglycérate**.
- L'enzyme **phosphoglycérate kinase** catalyse la formation du 3-phosphoglycérate et d'ATP. - Le groupement phosphate hautement énergétique est utilisé pour **synthétiser 1 ATP** à partir de l'ADP.
272
Décrivez la **8e réaction** de la glycolyse : **Isomérisation du 3-phosphoglycérate**.
- L'enzyme **phosphoglycérate mutase** catalyse le déplacement du groupement phosphate (C3 vers C2) - Isomérisation
273
Décrivez la **9e réaction** de la glycolyse : **Déshydratation du 2-phosphoglycérate**.
- L'enzyme **énolase** catalyse la formation du phosphoenolpyruvate - **PEP** = composé hautement énergétique
274
Décrivez la **10e réaction** de la glycolyse : **formation de pyruvate et d'ATP**.
- L'enzyme **pyruvate kinase** catalyse la conversion du PEP en pyruvate (_produit final_ de la glycolyse) - Réaction **irréversible** et **exergonique** - Production d'**1 ATP**
275
Donnez le **bilan** de la **2e phase** de la _glycolyse_.
Pour **1 glycéraldéhyde-3-P,** on a : + 1 **pyruvate** formé + 2 molécules d'**ATP** produites + 1 molécule de **NADH** formée
276
Donnez le **bilan global** de la _glycolyse_.
**- 3 réactions irréversibles** Pour _1 glucose_ : - 2 ATP consommées (phase 1) + 4 ATP produites (phase 2) -\> **+2 ATP en bilan net** + **2 pyruvates** formés + **2 molécules de NADH** formées
277
Quelles sont les conséquences d'un **déficit enzymatique** en _pyruvate kinase_ ?
- Enzyme essentielle pour la **production d'ATP** dans les _érythrocytes_ - Le **maintien** de l'**intégrité de la membrane** requiert un investissement d'énergie - Défectuosité au niveau de la membrane provoque l'**hémolyse** (éclatement des érythrocytes) - \> **Anémie hémolytique chronique**
278
Quelles cellules sont **dépendantes de la glycolyse** en raison d'une _absence de mitochondrie_ ?
Les **érythrocytes**
279
Comment les **érythrocytes** utilisent la **glycolyse** en _absence de mitochondrie_ ?
- **Voie secondaire** pour former du 2,3-biphosphoglycérate 2,3 **Biphosphoglycérate** : module l'_affinité_ de l'hémoglobine pour l'_oxygène_
280
Que se passe-t-il avec le **NADH** dans les _tissus faiblement vascularisé_ ou dans les _cellules sans mitochondries_ ?
Le NADH est oxydé par le pyruvate ## Footnote **-\> NAD+ et du lactate**
281
Quelle _enzyme_ catalyse l'**oxydation du pyruvate** en NAD+ et lactate ?
**Lactate déshydrogénase**
282
Quel est le **gain net** de la _glycolyse anaérobie_ ?
+ 2 molécules d'**ATP** + 2 molécules de **lactate**
283
Quel est le nom de la **voie oxydative finale** pour tous les métabolites avec un _potentiel énergétique_ tel que glucides, acides aminés et acides gras ?
**Cycle de l'acide citrique**
284
_Où_ se produit le **cycle de l'acide citrique**?
Dans la **mitochondrie**
285
**Quelle voie** fournit l'**énergie nécessaire** pour la production de la majorité de l'**ATP**?
Cycle de l'acide citrique
286
Quelle voie est **amphibolique**? Qu'est-ce que cela signifie ?
Le cycle de l'acide citrique Certains _métabolites_ peuvent être utilisés dans des **réactions anaboliques** et d'autres pour des **réactions cataboliques**.
287
Où se produit la **glycolyse**?
Cytoplasme
288
Par quoi le **pyruvate** est-il transporté dans la _mitochondrie_ et par **quel type de transport**?
**Par un transport actif** : translocase et transport spécialisé (MCP)
289
Quelle réaction est _essentielle_ au **cycle de l'acide citrique**, mais qui n'en fait pas partie ?
La formation d'**Acétyl-CoA** à partir du _pyruvate_.
290
Par quoi est catalysé la **formation d'Acétyl-CoA** à partir du pyruvate ?
Par le **complexe pyruvate déshydrogénase.** Groupe d'enzymes catalysant plusieurs _réactions séquentielles_.
291
Quelle est la **réaction 1** du _cycle de l'acide citrique_ ?
La condensation de l'**Acétyl-coA** et de l'**oxaloacétate**.
292
Décrivez la **réaction 1** du cycle de Krebs : La **condensation de l'Acétyl-coA et de l'oxaloacétate**.
- Catalysée par l'enzyme citrate synthase - Réaction _séquentielle ordonnée_ - La **citrate synthase** est _inhibée_ par son propre produit : le **citrate**.
293
Quelle est la **réaction 2** du _cycle de Krebs_ ?
Isomérisation du citrate
294
Décrivez la **réaction 2** du cycle de Krebs : **Isomérisation du citrate**.
- **Isomérisation** du citrate en isocitrate - Réaction catalysée par l'**Aconitase** - **Réaction en 2 temps** : \> le _cis-aconitate_ = intermédiaire \> _Transfert de OH_ du C3 au C2 - Contient un **groupement fer-soufre** (4Fe-4S) nécessaire à l'activité de l'enzyme
295
Quelle est la **réaction 3** du _cycle de Krebs_ ?
**Oxydation** et **décarboxylation** de l'isocitrate
296
Décrivez la **réaction 3** du cycle de Krebs : **Oxydation et décarboxylation de l'isocitrate**.
- Réaction clé du **cycle de Krebs** - La réaction est catalysée par l'**isocitrate déshydrogénase** - **Activation allostérique** par l'ADP (signe un faible niveau d'énergie) et le Ca2+ - **Inhibition allostérique** par l'_ATP_ et le _NADH_.
297
Quelle réaction décide du _sens_ du **cycle de Krebs**?
La réaction **3** : **Oxydation et décarboxylation de l'isocitrate**.
298
Quel est le nom de la **4e réaction** du _cycle de Krebs_ ?
**Décarboxylation oxydative de alpha-cétoglutarate**
299
Décrivez la **4e réaction** du cycle de Krebs : **décarboxylation oxydative de alpha-cétoglutarate**.
- Catalysée par un _complexe enzymatique_ : **complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase** - Les réactions catalysées sont similaires à celles catalysées par la PDH - Production de la **2e molécule de CO2** et de la **2e molécule de NADH** - Complexe enzymatique est **inhibé par ses produits** (NADH et succinyl-CoA) et **activé** par l'**ion Ca2+**.
300
Quelle est la **5e réaction** du _cycle de Krebs_ ?
**Clivage du succinyl-CoA**
301
Décrivez la **5e réaction** du _cycle de Krebs_ : **Clivage du succinyl-CoA**.
- Catalysée par la **Succinyl-CoA synthétase** - Clive le **lien thioester** (lien hautement énergétique) - Réaction couplée à la _phosphorylation_ d'un _GDP_ pour **former un GTP**.
302
Quelle est la **6e réaction** du _cycle de Krebs_ ?
**Oxydation du succinate**
303
Décrivez la **6e réaction** du _cycle de Krebs_ : **Oxydation du succinate**.
- Le succinate est oxydé en fumarate par la **Succinate déshydrogénase** - Seule enzyme du cycle de Krebs qui est _intégrée à la membrane interne_ de la mitochondrie - Appartient au **complexe enzymatique II** de la chaîne de transport des électrons (phosphorylation oxydative) - FAD est réduit pour former du **FADH2**.
304
Quelle est la 7e réaction du cycle de Krebs ?
Hydratation du fumarate
305
Décrivez la **7e réaction** du _cycle de Krebs_ : **hydratation du fumarate**.
- Catalysée par la **fumarase** - Produit le _L-Malate_
306
Quelle est la 8e réaction du cycle de Krebs ?
Oxydation du malate
307
Décrivez la **8e réaction** du cycle de Krebs : **oxydation du malate**.
- Le **malate** est oxydé en **oxaloacétate** par l'enzyme **_malate déshydrogénase_** - Cette réaction produit le **3e** et dernier **NADH** du cycle - L'oxaloacétate produit à cette dernière étape est _réutilisé dans la première étape_.
308
Décrivez le **bilan énergétique** du _cycle de Krebs_.
**_Pour 1 molécule d'Acétyl-CoA_** : + Production de **3 molécules de NADH** : *production de 3 ATP/NADH* + Production d'**1 molécule de FADH2** : *production de 2 ATP/FADH2* + Production 1 molécule de GTP convertie en **1 molécule d'ATP** **_TOTAL : 12 ATP/ acétyl-CoA_**
309
Par quoi le **cycle de l'acide citrique** est finement **régulé**?
- **Disponibilité** des substrats - Production/ utilisation des **intermédiaires** pour d'**autres voies métaboliques** - Les **besoins** en _ATP_ de l'organisme
310
Par quoi la _régulation_ du **complexe de la pyruvate déshydrogénase** se fait-elle ?
- Le NADH et l'acétyl-CoA inhibe le complexe - **Inhibition** par des **ratios élevés** de : [NADH]/[NAD+] [Acétyl-CoA]/[CoA] - Le complexe contient une **kinase** et une **phosphatase** : \> la **kinase** phosphoryle le complexe et l'**inactive** \> la **phosphatase** déphosphoryle le complexe et l'**active**
311
Décrivez la **citrate synthase** comme _point de contrôle_ du **cycle de l'acide citrique**.
- La concentration des molécules d'**acétyl-CoA** et d'**oxaloacétate** sont généralement _assez faibles_ pour ne pas saturer l'enzyme - L'activité de la citrate synthase **varie en fonction de la disponibilité** des substrats - L'**augmentation** de [OAA} **active** la citrate synthase - L'**augmentation** de [citrate] **inhibe** l'enzyme
312
Décrivez la **isocitrate déshydrogénase** comme _point de contrôle_ du **cycle de l'acide citrique.**
- L'enzyme est **inhibée** par l'_ATP_ et le _NADH_ *(augmentation du niveau énergétique de la cellule)* - L'enzyme est **activée** par l'_ADP_ et l'_ion Ca2+_
313
Décrivez le **complexe alpha-cétoglytarate déshydrogénase** comme _point de contrôle_ du **cycle de l'acide citrique**.
- Le complexe est **activé** par l'_ion Ca2+_ - Le complexe est **inhibé** par l'**augmentation** de la _[NADH]_ et de _[succinyl-CoA]_
314
Décrivez le fait que le _cycle de l'acide citrique_ est une **voie amphibolique**.
- Voies **cataboliques** et **anaboliques** - Réactions **cataplérotiques** et **anaplérotiques**
315
Décrivez les **voies cataplérotiques** du _cycle de l'acide citrique_.
Voie métaboliques **à l'extérieur** du cycle de l'acide citrique qui utilisent ses **intermédiaires métaboliques**
316
Décrivez les **voies anaplérotiques** du _cycle de l'acide citrique_.
Voies métaboliques qui _fournissent_ des **intermédiaires** au cycle de l'acide citrique.
317
Nommez les **réactions cataplérotiques** _associées_ au cycle de l'acide citrique.
- **Synthèse de glucose** : utilise l'oxaloacétate - **Synthèse d'acides gras** : utilise l'acétyl-CoA - **Synthèse d'acides aminés** : utilise alpha-cétoglutarate ou l'oxaloacétate
318
Nommez les **réactions anaplérotiques** associées au _cycle de l'acide citrique_.
- L'**oxydation** des acides gras : produit succinyl-CoA - Dégradation des **acides aminés** *(isoleucine, méthionine, valine)* - **Transamination** de certains acides aminés : produit de l'alpha-cétoglutarate et de l'oxaloacétate - Le **pyruvate** est le _produit de la glycolyse_ mais aussi le _substrat de départ_ du cycle de Krebs.
319
Qu'est-ce que la **néoglucogénèse** en gros ?
Formation de _glucose_ à partir de **précurseurs** tel que : * Lactate * Pyruvate * Glycérol
320
**Quand** la néoglucogénèse a-t-elle lieu ?
**Réserves** de sucres ont été _épuisées :_ * Déficit alimentaire * Glycogène hépatique épuisé
321
Pourquoi le corps a-t-il besoin de faire de la **néoglucogénèse**?
Certains tissus comme : * cerveau * érythrocytes * yeux * muscles en exercices ont besoin d'un apport _constant_ de **glucose** pour pouvoir fonctionner.
322
**Où** se passe la voie métabolique de la néoglucogénèse ?
Principalement dans le **foie**.
323
Décrivez les _3 types_ de substrats de la **néoglucogénèse.**
**Glycérol :** * Produit lors de l'**hydrolyse** des _acides gras_ dans les tissus _adipeux_ * Est amené du tissus adipeux au foie par la **circulation sanguine** **Lactate :** * Le lactate est relâché dans le **sang** par les _muscles en exercice._ * Est amené dans le foie pour former du **glucose** par le _cycle de Cori._ **Acides aminés :** * Au cours d'un **jeûne**, les acides aminés, dérivés de la _dégradation des protéines,_ représentent une source **majeure** de glucose.
324
Combien de réaction de la glycolyse sont **réversibles**? **Irréversibles**? Sont-elles **conservées** ou **remplacées** dans la _néoglucogénèse_ ?
**7 réactions** de la glycolyse sont _réversibles :_ * Elles sont également utilisées dans la synthèse du glucose lors de la **néoglucogénèse** à partir du **lactate** ou du **pyruvate** **3 réactions** de la glycolyse sont _irréversibles :_ * Elles sont REMPLACÉES par **_4 réactions alternatives_** qui favorisent énergétiquement la synthèse de glucose
325
Quelle est la **première** réaction UNIQUE à la NCG ?
**Carboxylation du pyruvate :** * Conversion du pyruvate en **phosphoénolpyruvate (PEP)** * Se fait en 2 étapes _successives_ (requiert 2 ENZYMES) : * **Pyruvate carboxylase** (groupement prosthétique de biotine lié à l'enzyme) * **Phosphoénolpyruvate carboxykinase (PEPCK)**
326
Quelle est la **deuxième** réaction UNIQUE à la NCG ?
**Déphosphorylation du fructose 1,6-biphosphate** * L'**hydrolyse** du _fructose 1,6-biphosphate_ par l'enzyme **fructose 1,6-biphosphatase** permet de CONTOURNER la réaction _irréversible_ catalyser par **phosphofructokinase (PFK)** dans la glycolyse. * Point de **_régulation_** important pour la NCG
327
Par quoi la **deuxième** réaction UNIQUE de la NCG est régulée ? *(Déphosphorylation du fructose 1,6-biphosphate)*
Régulée par les **niveaux _énergétiques_** de la cellule : * INHIBÉE par **[AMP]** _élevée_ dans le **foie** (*signifie un niveau énergétique bas dans la cellule)* * INHIBÉE par une [**fructose 1,6-biphosphate**] _élevée_
328
Quelle est la **troisième** réaction UNIQUE à la NCG ?
**Déphosphorylation du glucose-6-phosphate :** * L'**hydrolyse** du _glucose-6-phosphate_ par l'enzyme GLUCOSE-6-PHOSPHATASE est une voie de _contournement_ de la réaction catalysée par l'**hexokinase** * Production de _glucose_ libre.
329
Quelle est le bilan **énergétique** pour obtenir 1 _molécule de glucose_ à partir du pyruvate ?
Utilise : * 4 ATP * 2 GTP * Oxyde 2 NADH en NAD+
330
Décrivez la **structure** du _glycogène._
* Chaîne de **polysaccharide** de D-GLUCOSE + embranchements * Liaisons **glycosidiques** _α1-4_ entre les glucoses de la chaîne * Liaisons _α-1-6_ entre les glucoses pour former les **embranchements** * Le **glycogène** est _emmagasiné_ dans des GRANULES cytoplasmiques. * Elles contiennent TOUTES les **enzymes** nécessaires à sa **synthèse** et à sa **dégradation**
331
Le **glycogène** représente quel pourcentage du poids du _foie_ d'un adulte en santé ? Quel pourcentage des _muscles squelettiques_ ?
Foie : 10% Muscles squelettiques : 1-2%
332
Quelle est la **fonction** du glycogène _hépatique_ ? Du glycogène intra-_musculaire_ ?
FOIE : MAINTENIR la **glycémie** stable en période de jeûne. MUSCULAIRE : Cette réserve de glycogène sert de **source de glucose** pour produire de l'ATP durant les CONTRACTIONS musculaires.
333
Où la **glyconéogénèse** se produit-elle dans la _cellule_ ? Est-ce un processus qui requiert de l'énergie ? Sous quelles **formes**?
OÙ : * Dans le cytosol Processus ENDERGONIQUE qui nécessite l'énergie sous forme : * ATP * UTP
334
Quelle est la **réaction 1** de la glyconéogénèse ?
**Phosphorylation du glucose** * Dans le FOIE, l'enzyme qui catalyse la **phosphorylation** du _glucose_ est la **_GLUCOKINASE._** * Dans les MUSCLES et les autres cellules, l'enzyme qui catalyse la phosphorylation du glucose est l'**_HEXOKINASE_**.
335
Laquelle des enzymes impliquées dans la gluconéogénèse a la plus _grande_ AFFINITÉ pour le glucose ? *Enzymes : hexokinase ou glucokinase*
C'est la HEXOKINASE qui a la plus grande affinité.
336
Quelles sont les conséquences de la **faible** affinité pour le _glucose_ de l'enzyme GLUCOKINASE ?
Elle **phosphoryle** le glucose _seulement_ quand la GLYCÉMIE est **_élevée_**, c'est-à-dire **après un repas**.
337
Quelles sont les valeurs d'une **glycémie** normales **_avant_** un repas ? **_Après_** un repas ?
AVANT : 3 à 6 mM APRÈS : 8 mM
338
De quoi la valeur **maximale** de la glycémie dépend-elle _après_ un repas ?
* **Quantité** de glucides absorbés * **Type** de glucides absorbés
339
Quelle est la **deuxième** réaction de la glyconéogénèse ?
**Isomérisation du groupement phosphate** * Réaction catalysée par l'enzyme **_PHOSPHOGLUCOMUTASE_**
340
Quelle est la **troisième** réaction de la _glyconéogénèse_ ?
**Synthèse de l'UDP-glucose** * La réaction est catalysée par l'**_UDP-GLUCOSE PYROPHOSPHORYLASE_** * Synthétisée à partir de **glucose-1-phosphate** et d'**UTP**
341
Qu'est-ce que l'**amorce** de glycogène ? Expliquer.
* L'enzyme GLYCOGÈNE SYNTHASE est responsable de catalyser les liaisons α1-4 entre les molécules de glucose. * Responsable de _l'élongation_ des chaînes * UNIQUEMENT si un fragment de glycogène est DÉJÀ disponible * SI ABSENCE, la **_glycogénine_** sert d'accepteur d'**UDP-glucose**
342
Quelle est la **quatrième** réaction de la _glyconéogénèse ?_
**Allongement de la chaîne de glucose** * **Transfert** du groupement _glycosyl_ de l'**UDP-glucose** sur l'extrémité NON-RÉDUITE de la chaîne * Réaction catalysée par la **_GLYCOGÈNE SYNTHASE_** * La molécule d'**UDP** est recyclée
343
Quelle est la **cinquième** réaction de la _glyconéogénèse_ ?
**Formation des embranchements dans la molécule** * Les embranchements dans la molécule de glycogène lui permettent d'AUGMENTER sa **_solubilité_** * Augmente le nombre d'extrémités NON-RÉDUITES * Catalysée par l'action de l'**_AMYLO(1-4)-\>(1-6)-TRANSGLUCOSIDASE_** * Agit en _2 étapes :_ 1. Brise une liaison α1-4 2. Attache le glucose à un résidu _non-terminal_ par une liaison α1-6
344
Quelle est la première étape de la DÉGRADATION du glycogène ?
**Raccourcissement des chaînes** * L'enzyme qui catalyse le raccourcissement des chaînes est la **_GLYCOGÈNE PHOSPHORYLASE_** *(contrôle l'étape _limitante_ de la dégradation du glycogèene)* * Clive la liaison glycosidique α1-4 par une réaction de **phosphorylation** * Produit du _glucose-1-phosphate_ * Clive les liaisons _séquentiellement_ jusqu'à ce qu'il ne reste que **_4 GLUCOSES_** dans la chaîne
345
Quelle est la _deuxième_ réaction de la **dégradation** du glycogène ?
**Retrait des chaînes aux embranchements** * Réaction catalysée par l'action de l'**_ENZYME DÉBRANCHANTE_** L'enzyme est responsable de 2 activités enzymatiques _différentes :_ **1. Activité oligo-α(1-4) -\> α(1-4) glucane transférase** : * Enlève les **3 résidus** de glucose à l'_embranchement_ et les **transfert** sur une autre chaîne *(bris d'une liaison α-1-4 et synthèse d'une autre liaison α1-4)* **2.** **Activité amylo-α(1-6)-glucosidase :** * Produit un _glucose libre_ *(pas de phosphorylation comparativement à la glycogène phosphorylase)*
346
Dans le **foie,** expliquer la conversion du G1P en G6P.
* G1P -\> G6P par la phosphoglucomutase * G6P -\> Glucose * Par la glucose-6-phosphatase (même enzyme que dans la néoglucogénèse MAINTIENT de la **glycémie**
347
Expliquer la conversion du G1P en G6P dans les **muscles.**
* G1P -\> G6P par la **phosphoglucomutase** * G6P entre directement dans la **_glycolyse_** SYNTHÈSE D'ATP
348
349
Décrivez la régulation du _métabolisme_ du glycogène **dans le foie**.
* La **glyconéogenèse** est activé quand le corps est _nourri_ * La **glycogénolyse** est activé durant les périodes de _jeûne_
350
Décrivez le **métabolisme** du glycogène dans les _muscles_.
* La **glyconéogenèse** est activé quand les muscles sont au **repos** * La **glyconéogenèse** est activée quand les muscles sont **actifs**
351
Par quoi la **glycogène synthase** et la **glycogène phosphorylase** peuvent être activées ?
* Par des **hormones** *(régulent les besoins du corps dans son ensemble)* * De manière **allostérique** *(régulent les besoins d'un tissu en particulier)*
352
Expliquer la **régulation allostérique** du métabolisme du _glycogène_.
* La **glycogène Synthase** et la **glycogène Phosphorylase** sont régulées par : * Niveau des _métabolismes_ * Niveau _énergétique_ de la cellule * **Après** un repas, les enzymes **glycogène Synthase** du foie et des muscles sont activées de façon allostérique par : * Augmentation de la concentration de _glucose-6-phosphate_ * Augmentation de la concentration de _ATP_ * Inversement, la **glycogène phosphorylase** est _inactivée_ * **Pendant** un jeûne, la **glycogène phosphorylase hépatique** va être activée par : * Diminution de la concentration _glucose (foie)._ * **Au cours** d'un exercice physique, la **glycogène phosphorylase** va être activée par : * Augmentation de la concentration de l'_AMP_ * Augmentation de la concentration de _calcium_ (muscle).
353
Quels sont les **rôles** de la _voie des pentoses phosphate_ ?
* Mécanisme permettant l'utilisation des **glucides à 5 carbones** provenant de la _diète_ * Presque exclusivement responsable de la _synthèse de NADPH_ *(nécessaire dans le voies de biosynthèse)* * Production de **ribose 5-phosphate** *(essentiel à la synthèse des nucléotides)*
354
Où se produit la **voie des pentoses phosphate ?**
* Se produit dans le **cytosol** * Retrouvée majoritairement dans les tissus impliqués dans le **métabolisme des lipides** *(tissu adipeux, foie, glandes mammaires, corticosurrénales)*
355
Combien la **voie des pentoses phosphates** comprend de _réactions_ ?
* 8 réactions divisées en _2 grandes phases :_ * **Phase 1 :** Réactions _oxydatives_ IRRÉVERSIBLES * **Phase 2 :** Réactions _non-oxydatives_ RÉVERSIBLES
356
Quelle est la **phase 1** de la voie des pentoses phosphates ?
* Comprend les **3 premières réactions** de la voie * L'oxydation du **glucose-6-phosphate** permet la formation de **2 molécules de NADPH** et de **ribulose-5-phosphate**
357
Pourquoi la **production de NADPH** est essentielle ?
* Biosynthèse des acides gras * Biosynthèse des hormones stéroïdiennes
358
Décrivez l'action de l'enzyme **glucose-6-phosphate déshydrogénase.**
* **NADP+** est le cofacteur enzymatique de la **G6PDH** *(catalyse la première réaction)* * **NADP+** est réduit pour former du **NADPH** * L'enzyme est INHIBÉE par des concentrations _élevées_ de **NADPH** * **Après** un repas, l'INSULINE sécrétée par le pancréas _active_ la **G6PDH**
359
Décrivez les **impacts** d'une déficience en **G6PDH**.
* Le **NADPH** est _essentiel_ dans les GLOBULES ROUGES pour préserver l'intégrité de la membrane cellulaire * Déficience en **G6PDH :** maladie héréditaire _récessive_ liée au chromosome X * **Déficit en NADPH :** nécessaire à détoxification des _radicaux libres_ et des _peroxydes_ (stress oxydatif) * Chez les porteurs sains, certains facteurs peuvent provoquer la **lyse des globules rouges.**
360
Décrivez la **phase 2** de la voie des pentoses phosphates.
* Ces **5 réactions** catalysent l'inter-conversion de _sucres_ contenant _3 à 7 carbones_ * Permet la formation **ribose-5-phosphate** ou d'**intermédiaires de la glycolyse** *(fructose-6-phosphate, glycéraldéhyde-3-phosphate)*
361
Décrivez les **caractéristiques** des _lipides._
* Groupe _hétérogène_ de molécules **insolubles** dans l'eau * Ils sont souvent trouvés en **association** avec d'autres molécules permettant de _minimiser_ leur contact avec l'eau * Les lipides forment la **plus importante réserve énergétique** du corps * Constituant de la **bicouche lipidique** des membranes cellulaires * Peuvent agir comme **messager** de la signalisation intra et inter-cellulaire.
362
Quelles sont les différentes **classifications** des _lipides_ ?
* Acides gras * Triglycérides (triacylglycérols) * Glycérophospholipides * Sphingolipides * Stéroïdes
363
Décrivez les **caractéristiques** des _acides gras_.
* Acide carboxylique : COOH * Squelette d'hydrocarbure (C, H) * La plupart des acides gras ont un **nombre pair** d'atomes de carbone * **Saturé** (pas de double liaison) ou (poly)insaturé *(présence d'une ou plusieurs doubles liaisons)* * **Acide gras insaturés** importants : * Oméga-3 * Oméga-6
364
Décrivez les **caractéristiques** des _triglycérides_.
* Constituant principales des _huiles_ et _graisses animales_ * Triester d'acide gras sur une molécule de glycérol * Servent de **réservoir énergétique** * La classe de lipide la **plus abondante** dans le corps
365
Expliquer pourquoi les **triglycérides** sont des _réservoirs énergétiques._
* Les graisses sont un moyen **efficace** d'emmagasiner l'énergie * Leur _niveau d'oxydation_ est **moins élevé** que celui des glucides ou des acides aminés * Plus d'**énergie résiduelle** à exploiter * **Molécules NON-POLAIRES :** * Les lipides sont emmagasinés _déshydratés_ * Le glycogène contient au moins le _double_ de son poids en molécule d'eau * Les lipides permettent d'emmagasiner **6 fois plus d'énergie** que le glycogène *(masses égales)*
366
Qu'est-ce qu'un **adipocyte ?** * **​​**Synthèse des TG * Entreprosage des TG * Cytoplasme envahi par une **grosse vacuole** lipidique
Les **adipocytes** sont un type cellulaire spécialisé dans : *
367
À quel point le tissu adipeux a la capacité d'**emmagasiner** suffisament d'énergie ?
Survie à long terme : 2 à 3 mois
368
Quels sont les **rôles** des tissus adipeux ?
* Isolant pour les animaux à sang chaud exposés au froid
369
Décrivez les **caractéristiques** des _glycérophospholipides._
* Principaux constituants des **membranes lipidiques** * Composés de _glycérol-3-phosphate_ estérifié en position C1 et C2 * Le groupement phosphate est lié à un **groupement polaire (X)** * **Molécules amphiphiles :** * Queue _non-polaire_ hydrophobe * Tête polaire _hydrophile_
370
Décrivez les **caractéristiques** des _sphingolipides_.
* Sont aussi des **constituants majeurs** des _membranes_ cellulaires * La plupart sont des _dérivés de sphingosine_ (alcool aminé) et de _céramides_ * Ex. sphingomyéline : * **Principal** constituant de la _gaine de myéline_ des axones
371
Qu'est-ce que des **stéroïdes**?
Dérivés du **cyclopentanoperhydrophenanthrène :** **- 4 cycles** fusionnés, alignés sur un même plan
372
Décrivez les **caractéristiques** du _cholestérol._
* Stéroïde le **plus abondant** chez les animaux * Groupement _OH_ sur le C3 lui confère un caractère légèrement **amphiphile** * Composant MAJEUR des membranes cellulaires * **Précurseur** des hormones stéroïdiennes
373
Décrivez les **caractéristiques** des _hormones stéroïdiennes._
* Classés selon les **réponses physiologiques** qu'elles provoquent * _Glucorticoïdes :_ * Métabolisme des glucides, lipides et acides aminés, réponse inflammatoire, stress * _Aldostérone :_ * Excrétion de sels et d'eau par les reins * _Androgènes, estrogènes :_ * Affectent le développement et la fonction sexuelle
374
Quelles sont les **caractéristiques** de la _vitamine D ?_
* Bris de _cycle B_ * **Vitamine D2 :** * Formée par l'action des UV sur l'ergostérol (stérol végétal) * **Vitamine D3 :** * **​**Action des UV sur le 7-déhydrocholestérol