Biologie cellulaire - Examen final Flashcards

Question 1

Q

Qui suis-je ?

Contenu d’une cellule situé à l’intérieur de sa membrane plasmique mais, dans le cas des cellules eucaryotes, à l’extérieur du noyau.

Answer

A

CYTOPLASME

Question 2

Q

Qui suis-je ?

Constitue un peu plus de la moitié du volume total de la cellule. Contenu du compartiment principal d’une cellule, excluant le noyau et les compartiments délimités par une membrane tels que le réticulum endoplasmique et les mitochondries.

Question 3

Q

Volume relatif occupé par chaque organelle :

CYTOSOL = __%
MITOCHONDRIES = __%
CITERNES DU RER = __%
CITERNES DU REL et GOLGI = __%
NOYAU = __%
PEROXYSOMES = 1%
LYSOSOMES = 1%
ENDOSOMES = 1%

Answer

A

CYTOSOL = 54%
MITOCHONDRIES = 22%
CITERNES DU RER = 9%
CITERNES DU REL et GOLGI = 6%
NOYAU = 6%
PEROXYSOMES = 1%
LYSOSOMES = 1%

Question 4

Q

Concernant le concept de bicouche lipidique :

Fonctions __, mais toutes les membranes biologiques ont une structure __ : __ (acides gras) et molécules __, maintenues ensemble par des interactions __.

Molécules lipidiques organisées en une BICOUCHE continue d’environ __nm d’épaisseur.

• Bicouche lipidique à la base des propriétés de __ de la membrane et sert de__ relativement __ à toutes les molécules __ dans l’eau.

Answer

A

Fonctions différentes, mais toutes les membranes biologiques ont une structure générale commune : fine couche lipidique (acides gras) et molécules protéiques, maintenues ensemble par des interactions NON COVALENTES.

Molécules lipidiques organisées en une BICOUCHE continue d’environ 5nm d’épaisseur.

• Bicouche lipidique à la base des propriétés de fluidité de la membrane et sert de barrière relativement imperméable à toutes les molécules solubles dans l’eau.

Question 5

Q

Nommez la caractéristique fondamentale pour la pharmacologie et pourquoi est-ce fondamentale ?

Answer

A

Nature amphipatique des lipides membranaires.

Car de nombreux médicaments sont hydrophobes et vont ainsi pouvoir diffuser à travers la membrane

Question 6

Q

Qui suis-je ?

Structure de base de toutes les membranes cellulaires.

Answer

A

BICOUCHE LIPIDIQUE

Question 7

Q

Molécules lipidiques constituent environ __% de la totalité de la masse de la plupart des membranes cellulaires, le reste étant constitué de protéines.

Answer

A

Molécules lipidiques constituent environ 50% de la totalité de la masse de la plupart des membranes cellulaires, le reste étant constitué de protéines.

Question 8

Q

Vrai ou Faux.

TOUS LES LIPIDES SONT AMPHIPATIQUES.

Question 9

Q

Nommez les 3 classes majeures de lipides membranaires.

Answer

A

Phospholipides
Cholestérol
Glycolipides

Question 10

Q

Décrivez la structure des phospholipides.

Answer

A

Tête polaire et 2 queues hydrocarbonées hydrophobes.
Queues composées d’acides gras.
Une des queues possède une ou plusieurs liaisons en cis (saturée) alors que l’autre est insaturée.
Les différences de longueur et d’état, saturé ou non, des acides gras qui forment les queues influencent l’arrangement des molécules de phospholipides les unes contre les autres, ce qui a pour effet d’affecter la fluidité de la membrane.

Question 11

Q

Décrivez les glycérophospholipides (phospholipides prédominants) :

Squelette à _ C du glycérol
_ C liés à _ acides gras par liaisons __
_^e C lié à gr phosphate lui-même lié à une __
En combinant de différentes façons des acides gras différents et plusieurs types de têtes, les cellules forment __.

Les principaux sont : PHOSPHATIDYL__, PHOSPHATIDYL__ (charge nette négative) et PHOSPHATIDYL__.

Les autres sont électriquement __ au pH physiologique.

Answer

A

Squelette à 3 C du glycérol
2 C liés à 2 acides gras par liaisons esters
3^e C lié à gr phosphate lui-même lié à une tête
En combinant de différentes façons des acides gras différents et plusieurs types de têtes, les cellules forment différents types de glycérophospholipides.

Les principaux sont : PHOSPHATIDYLÉTHANOLAMINE, PHOSPHATIDYLSÉRINE (charge nette négative) et PHOSPHATIDYLCHOLINE.

Les autres sont électriquement neutres au pH physiologique.

Question 12

Q

Décrivez les spingomyéline :

SPHINGOSINE à la place du __ (longue chaîne d’acides gras portant un gr __ et 2 gr __ à une extrémité de la molécule).
Dans la SPHINGOMYÉLINE, queue composée d’__ liée au gr NH₂ et une __ est liée au gr OH terminal, laissant libre un __.
Le gr OH libre contribue aux propriétés __ du gr de tête adjacent car il peut former des liaisons H avec les gr des __, une __ ou une __

Answer

A

SPHINGOSINE à la place du glycérol (longue chaîne d’acides gras portant un gr NH₂ et 2 gr OH à une extrémité de la molécule.
Dans la SPHINGOMYÉLINE, queue composée d’acide gras liée au gr NH₂ et une phosphocholine est liée au gr OH terminal, laissant libre un OH.
Le gr OH libre contribue aux propriétés polaires du gr de tête adjacent car il peut former des liaisons H avec les gr des têtes des lipides voisins, une molécule d’eau ou une protéine membranaire.

Question 13

Q

En plus des phospholipides, la bicouche lipidique de beaucoup de membranes cellulaires contiennent du __ et des __.

Membranes plasmiques des eucaryotes contiennent beaucoup de __ (1 pour _ phospholipide).
Cholestérol s’orientent dans bicouche lipidique avec leur gr __ situé près des __ des molécules de phospholipides adjacentes.

Answer

A

En plus des phospholipides, la bicouche lipidique de beaucoup de membranes cellulaires contiennent du CHOLESTÉROL et des GLYCOLIPIDES.

Membranes plasmiques des eucaryotes contiennent beaucoup de CHOLESTÉROL (1 pour 1 phospholipide).
Cholestérol s’orientent dans bicouche lipidique avec leur gr hydroxyle situé près des têtes polaires des molécules de phospholipides adjacentes.

Question 14

Q

__ + __ des molécules de phospholipides induisent la formation spontanée de bicouches dans un environnement aq.

Answer

A

Forme + Nature amphipathique des molécules de phospholipides induisent la formation spontanée de bicouches dans un environnement aq.

Question 15

Q

Concernant la formation d’une bicouche :

Lorsque molécules hydrophobes dispersées dans l’eau, forcent molécules d’eau adjacentes à __ qui ressemblent à des __ entourant des molécules hydrophobes.

Cages mieux ordonnancées que molécules d’eau avoisinantes, formation __.
Coût en É libre minimisé si __ afin que __.

Answer

A

Lorsque molécules hydrophobes dispersées dans l’eau, forcent molécules d’eau adjacentes à se réorganiser en structures qui ressemblent à des cages entourant des molécules hydrophobes.

Cages mieux ordonnancées que molécules d’eau avoisinantes, formation ↑ É libre.
Coût en É libre minimisé si molécules hydrophiles se collent les unes aux autres en agrégats afin que le plus petit nombre de molécules d’eau soit affecté par ces modifications.

Question 16

Q

Concernant la formation de bicouche :

Molécules lipidiques forment agrégats spontanés afin __ et __.

Peuvent former des __ (queues vers l’intérieur)
Peuvent former une __ (queues prises en sandwich)

Answer

A

Molécules lipidiques forment agrégats spontanés afin d’enterreur leur queues hydrophobes vers l’intérieur et d’exposer leurs têtes hydrophiles à l’eau.

Peuvent former des micelles sphériques (queues vers l’intérieur)
Peuvent former une bicouche (queues prises en sandwich)

Question 17

Q

Phospholipides forment spontanément des bicouches dans l’environnement __. Organisation la __. Têtes hydrophiles sont tournées vers l’eau à chaque surface de la bicouche et queues hydrophobes sont protégées à l’intérieur.

Mêmes forces confèrent propriétés d’__ (lipides tendent spontanément à s’organiser pour __, exposition des queues hydrophobes à l’eau, car __. Seul moyen est de __ en formant un compartiment fermé)

Answer

A

Phospholipides forment spontanément des bicouches dans l’environnement aqueux. Organisation la plus favorable énergétiquement. Têtes hydrophiles sont tournées vers l’eau à chaque surface de la bicouche et queues hydrophobes sont protégées à l’intérieur.

Mêmes forces confèrent propriétés d’AUTO-RÉPARATION (lipides tendent spontanément à s’organiser pour éliminer extrémité libre, exposition des queues hydrophobes à l’eau, car défavorable énergétiquement. Seul moyen est de se refermer sur elle-même en formant un compartiment fermé)

Question 18

Q

Concernant la formation de bicouches :

La fluidité des bicouches lipidiques dépend de __ et de __

Molécules de lipides individuelles sont capables de __ dans la bicouche lipidique.
LIPOSOMES : bicouches sous forme de __
MEMBRANES NOIRES : bicouche plane apparaissant noire quand elle se forme à travers __ séparant deux compartiments __. Utilisées pour mesurer les propriétés de __ des membranes synthétiques.

Answer

A

La fluidité des bicouches lipidiques dépend de la composition en lipides et de la température

Molécules de lipides individuelles sont capables de diffuser librement dans la bicouche lipidique.
LIPOSOMES : bicouches sous forme de petites vésicules sphériques
MEMBRANES NOIRES : bicouche plane apparaissant noire quand elle se forme à travers un petit trou fait dans une cloison séparant deux compartiments aq. Utilisées pour mesurer les propriétés de perméabilité des membranes synthétiques.

Question 19

Q

Vrai ou Faux.

Certains transports membranaires ou activités enzymatiques cessent lorsque la viscosité de la membrane est augmentée

Question 20

Q

Bicouche possède __ caractéristique

(PHASE DE TRANSITION, __ de la membrane).

Answer

A

Bicouche possède point de congélation caractéristique

(PHASE DE TRANSITION, congélation de la membrane).

Question 21

Q

Concernant la congélation de la membrane :

Phase de transition ↓ (membrane plus difficile à congeler) plus chaîne est __ et porte __.

Chaîne plus courte réduit __*
Doubles liaisons produisent __*
Chaînes plus difficiles à __, tassement plus __*
Membrane reste __ à des T plus basses.*

Answer

A

Phase de transition ↓ (membrane plus difficile à congeler) plus chaîne est courte et porte double liaisons.

Chaîne plus courte réduit tendance qu’ont les queues à interagir les unes avec les autres*
Doubles liaisons produisent coudes*
Chaînes plus difficiles à assembler, tassement plus difficile*
Membrane reste fluide à des T plus basses*

Question 22

Q

Bicouches lipidiques qui contiennent doubles liaisons sont plus __ les unes des autres, elles sont beaucoup plus __ que les bicouches formées de lipides __. Certains organisations ajustent la composition en __ de leurs lipides transmembranaires de façon à conserver un certain degré de __.

Answer

A

Bicouches lipidiques qui contiennent doubles liaisons sont plus éloignées les unes des autres, elles sont beaucoup plus fines que les bicouches formées de lipides saturés. Certains org ajustent la composition en acides gras de leurs lipides transmembranaires de façon à conserver un certain degré de fluidité.

Question 23

Q

Comme les longues chaînes hydrocarbonées des sphingolipides sont plus __ et plus __ que celles d’autres lipides membranaires, les domaines où se trouvent les radeaux lipidiques sont plus __.

Answer

A

Comme les longues chaînes hydrocarbonées des sphingolipides sont plus longues et plus droites que celles d’autres lipides membranaires, les domaines où se trouvent les radeaux lipidiques sont plus épais.

Question 24

Q

La proportion de cholestérol affecte la __ des membranes

__ les propriétés de barrière imperméable de la bicouche lipidique.
S’insère dans la bicouche avec son gr __ situé près des __ des phospholipides.
Structure en noyaux __ immobilise partiellement les régions des __ les plus proches des têtes polaires.
Rend la bicouche moins __ là où il est situé, et ainsi __ la perméabilité de la bicouche aux petites molécules hydrosolubles.
NE REND PAS LES MEMBRANES MOINS __, prévient même le __ des chaînes hydrocarbonées trop proches et leur __.

Answer

A

La proportion de cholestérol affecte la perméabilité des membranes

AUGMENTE les propriétés de barrière imperméable de la bicouche lipidique.
S’insère dans la bicouche avec son gr hydroxyle situé près des têtes polaires des phospholipides.
Structure en noyaux stéroïdiens immobilise partiellement les régions des chaînes hydrocarbonées les plus proches des têtes polaires.
Rend la bicouche moins déformable là où il est situé, et ainsi diminue la perméabilité de la bicouche aux petites molécules hydrosolubles.
NE REND PAS LES MEMBRANES MOINS FLUIDES, prévient même le rassemblement des chaînes hydrocarbonées trop proches et leur cristallisation.

Question 25

Q

Concernant l’objectif : Comprendre que la composition en lipides des membranes peut varier d’un type cellulaire à l’autre :

Membrane plasmique des bactéries : __ type important de phospholipides, __ de cholestérol. Stabilité mécanique augmentée par __.
Cellules eucaryotes : membrane beaucoup plus __ que celle des procaryotes et archéobactéries, __ qtés de cholestérol, mélange de plusieurs __.
500-1000 espèces différentes de lipides

Answer

A

Membrane plasmique des bactéries : 1 seul type important de phospholipides, pas de cholestérol. Stabilité mécanique augmentée par 2e couche membranaire.
Cellules eucaryotes : membrane beaucoup plus diversifiée que celle des procaryotes et archéobactéries, grandes qtés de cholestérol, mélange de plusieurs phospholipides.
500-1000 espèces différentes de lipides

Question 26

Q

Vrai ou Faux.

Les forces de Van der Waals qui attirent les queues carbonées voisines ne sont pas suffisamment sélectives pour retenir les molécules de phospholipides toutes ensemble.

Question 27

Q

Les radeaux lipidiques pourraient favoriser l’organisation des __, les concentrant soit pour les transporter dans des __, soit pour les__.

Answer

A

Les radeaux lipidiques pourraient favoriser l’organisation des protéines membranaires, les concentrant soit pour les transporter dans des vésicules membranaires, soit pour les assembler en unités de protéines fonctionnelles.

Question 28

Q

Réserve et excédents de lipides = __

Adipocytes spécialisés dans __, contiennent grand nombre de __.

Lipides qui ne contiennent pas de __, donc exclusivement des molécules hydrophobes qui s’agglutinent en gouttelettes tridimensionnelles plutôt qu’en __.

Une seule couche de phospholipides, beaucoup de __
Se forment à partir du __

Answer

A

Réserve et excédents de lipides = GOUTTELETTES LIPIDIQUES

Adipocytes spécialisés dans mise en réserve, contiennent grand nombre de grosses gouttelettes lipidiques.

Lipides qui ne contiennent pas de tête hydrophile, donc exclusivement des molécules hydrophobes qui s’agglutinent en gouttelettes tridimensionnelles plutôt qu’en bicouche.

Une seule couche de phospholipides, beaucoup de protéines
Se forment à partir du RE

Question 29

Q

Concernant le rôle assymétrique en lipide des membranes dans la polarité des protéines :

Composition lipidique, pour chacune des 2 couches, étonnamment __.

Globules rouges : phosphoatidyl__, chargée __, est située dans la monocouche interne, création d’une __ entre les 2 moitiés de la membrane.

Answer

A

Composition lipidique, pour chacune des 2 couches, étonnamment différente.

Globules rouges : phosphoatidylsérine, chargée négativement, est située dans la monocouche interne, création d’une différence de charge entre les 2 moitiés de la membrane.

Question 30

Q

Asymétrie des lipides fonctionnellement __, CONVERSION DES SIGNAUX EXTRACELLULAIRES EN SIGNAUX __.

Beaucoup de protéines du cytosol se lient à des __, situés dans la __ de la bicouche.
Gr de tête particuliers des lipides doivent être d’abord __ pour créer des __ à un moment et un endroit particulier. Diverses lipides __ peuvent ajouter des gr __ en différentes positions aux noyaux __ des phosphatidyl__. Certains signaux extracellulaires activent la __, qui phosphoryle les phospholipides __, créant des sites de __ pour différentes protéines de signalisation intracellulaires.
Phospholipases sont activées par des __ pour couper certaines molécules particulières de __, créant ainsi des __ de ces molécules qui agissent comme des __ à durée de vie __. Certains signaux extracellulaires activent les __ qui coupent les phospholipides à __, formant ainsi des fragments qui aident à __ dans la cellule.

Ex : phospholipase C

Answer

A

Asymétrie des lipides fonctionnellement importante, CONVERSION DES SIGNAUX EXTRACELLULAIRES EN SIGNAUX INTRACELLULAIRES.

Beaucoup de protéines du cytosol se lient à des gr de têtes de lipides particuliers, situés dans la monocouche cytosolique de la bicouche.
Gr de tête particuliers des lipides doivent être d’abord modifiés pour créer des sites de liaison des protéines à un moment et un endroit particulier. Diverses lipides kinases peuvent ajouter des gr phosphate en différentes positions aux noyaux inositol des phosphatidylinositol Certains signaux extracellulaires activent la PI 3-kinase, qui phosphoryle les phospholipides inositol, créant des sites de mise en réserve pour différentes protéines de signalisation intracellulaires.
Phospholipases sont activées par des signaux extracellulaires pour couper certaines molécules particulières de phospholipides, créant ainsi des fragments de ces molécules qui agissent comme des médiateurs intracellulaires à durée de vie courte. Certains signaux extracellulaires activent les phospholipases qui coupent les phospholipides à inositol, formant ainsi des fragments qui aident à relayer le signal dans la cellule.

Ex : phospholipase C

Question 31

Q

Qui suis-je ?

Représentent une classe mineure de phospholipides qui, dans le feuillet cytosolique de la bicouche, jouent un rôle important dans la signalisation cellulaire : en réponse à des signaux extracellulaires, des lipides kinase spécifiques phosphorylent les gr des têtes de ces lipides, pour former des sites d’ancrage pour les protéines de signalisation cytosoliques, alors que les phospholipases coupent certains inositides pour libérer de petites molécules de signalisation intracellulaires.

Answer

A

Phosphatidylinositols (inositides)

Question 32

Q

L’Asymétrie des lipides sert à distinguer CELLULES __ DES CELLULES __

Quand cellule animale subit __, phosphatidylsérine, normalement confinée dans la __, est rapidement transférée dans la couche extracellulaire. Signalent alors aux __ qu’il faut __ et __. __ des phosphoatidylsérines induite par 2 mécanismes :

__
__

Answer

A

L’Asymétrie des lipides sert à distinguer CELLULES VIVANTES DES CELLULES MORTES

Quand cellule animale subit apoptose, phosphatidylsérine, normalement confinée dans la couche cytosolique de la bicouche, est rapidement transférée dans la couche extracellulaire. Signalent alors aux macrophages qu’il faut phagocyter la cellule morte et la digérer. Translocation des phosphoatidylsérines induite par 2 mécanismes :

Transporteur de phospholipides inactivé
Enzyme de brouillage (SCRAMBLASE) activée

Question 33

Q

GLYCOLIPIDES (lipides comportant aussi des sucres) sont retrouvées __ dans la couche __, dispersées de façon extrêmement __ dans la bicouche de __ LES MEMBRANES PLASMIQUES.

Dispersion due à l’addition de gr __ aux molécules de lipides dans la __.
Rôle important dans les __ avec cellules environnantes.
_% des molécules lipidiques de la monocouche __.
GANGLIOSIDE : plus __ glycolipides, contiennent des oligosaccharides avec résidus d’acide ___, charge nette __. Abondant dans membrane plasmique des cellules __.
Fonctions selon __ : __, __, __, etc

Answer

A

GLYCOLIPIDES (lipides comportant aussi des sucres) sont retrouvées exclusivement dans la couche non cytosolique, dispersées de façon extrêmement asymétrique dans la bicouche de TOUTES LES MEMBRANES PLASMIQUES.

Dispersion due à l’addition de gr sucrés aux molécules de lipides dans la lumière de Golgi.
Rôle important dans les interactions avec cellules environnantes.
5% des molécules lipidiques de la monocouche externe.
GANGLIOSIDE : plus complexes glycolipides, contiennent des oligosaccharides avec résidus d’acide sialique, charge nette négative. Abondant dans membrane plasmique des cellules nerveuses.
Fonctions selon localisation : protection, charge et concentrations ioniques, adhésion cellulaire, etc

Question 34

Q

Vrai ou Faux

Protéines représentent environ 20% de la masse de la membrane (25% cellules nerveuses et 75% chez cellules production ATP)

Answer

A

FAUX

Protéines représentent environ 50% de la masse de la membrane (25% cellules nerveuses et 75% chez cellules production ATP)

Question 35

Q

Concernant les 4 modes d’insertion des protéines membranaires :

Traversent bicouche avec une partie de leur masse de chaque côté. Protéines __ (régions hydrophobes et hydrophiles). Régions hydrophobes à l’intérieur, régions hydrophiles exposées à l’eau, des 2 côtés de la membrane. Liaison __ avec chaîne d’acides gras.

1 seule hélice alpha
Plusieurs hélices alpha
Feuillet bêta enroulé sur lui-même

Localisées entièrement dans le __, associées seulement avec le __ de la bicouche (grâce à __ OU __). Dans ce 2e cas (liaison covalente avec chaîne lipidique), synthèse dans le __, protéines __.
Exposées entièrement à la surface __ (liaison covalente via __) avec un phosphoatidyl__. Couplage à une __ dans le __, protéine reliée à la surface __ uniquement par cette __.
D’autres protéines __ à l’intérieur de la bicouche. Liées, d’une face ou l’autre de la membrane, à d’autres protéines membranaires par des interactions __. Protéines de ce type peuvent être libérées par des __ (sln avec force ionique, pH extrêmes) = __. Autres protéines transmembranaires ou retenues à la bicouche par liaisons lipidiques ne peuvent pas être libérées de cette façon = __

Answer

A

Traversent bicouche avec une partie de leur masse de chaque côté. Protéines amphipathiques (régions hydrophobes et hydrophiles). Régions hydrophobes à l’intérieur, régions hydrophiles exposées à l’eau, des 2 côtés de la membrane. Liaison covalente avec chaîne d’acides gras.

1 seule hélice alpha
Plusieurs hélices alpha
Feuillet bêta enroulé sur lui-même

Localisées entièrement dans le cytoplasme, associées seulement avec le feuillet cytosolique de la bicouche (grâce à hélice alpha amphipathique OU chaînes lipidiques/gr phényl liées par liaison COVALENTE). Dans ce 2e cas (liaison covalente avec chaîne lipidique), synthèse dans le cytoplasme, protéines solubles.
Exposées entièrement à la surface externe (liaison covalente via oligosaccharide) avec un phosphoatidylinositol. Couplage à une ancre GPI dans le RE, protéine reliée à la surface non cytosolique uniquement par cette ancre GPI.
D’autres protéines ne pénètrent pas du tout à l’intérieur de la bicouche. Liées, d’une face ou l’autre de la membrane, à d’autres protéines membranaires par des interactions NON COVALENTES. Protéines de ce type peuvent être libérées par des procédés d’extraction doux (sln avec force ionique, pH extrêmes) = PROTÉINES MEMBRANAIRES PÉRIPHÉRIQUES. Autres protéines transmembranaires ou retenues à la bicouche par liaisons lipidiques ne peuvent pas être libérées de cette façon = PROTÉINES MEMBRANAIRES INTÉGRALES.

Question 36

Q

Pourquoi le transport membranaire est important en pharmacie ?

Answer

A

De nombreux transporteurs membranaires sont la cible de médicaments, alors que d’autres vont être impliqués dans l’élimination des médicaments

Question 37

Q

Concernant le transport membranaire :

Bicouche = Cœur hydrophobe

S’oppose au passage de la plupart des molécules __
Permet à la cellule de maintenir dans son cytosol des conc en slt __ de celles du liq extracellulaire et de celles de __.
Si on leur laisse assez de temps, pratiquement __ les molécules diffuseront à travers une bicouche lipidique dépouvue de __ dans sens __ du gradient de conc.
Vitesse de diffusion très variable :

o En fonction de __

Petites molécules __ (O₂ et CO₂) traversent __ bicouche par diffusion.
Petites molécules __ (eau, urée) diffusent, mais plus __.
Bicouches très __ aux molécules chargées (ions) : charge et haut degré d’__ empêchent entrée.

Answer

A

S’oppose au passage de la plupart des molécules polaires
Permet à la cellule de maintenir dans son cytosol des conc en slt différentes de celles du liq extracellulaire et de celles de chacun des compartiments intracellulaires entourés d’une membrane.
Si on leur laisse assez de temps, pratiquement toutes les molécules diffuseront à travers une bicouche lipidique dépouvue de protéines dans sens descendant du gradient de conc.
Vitesse de diffusion très variable :

o En fonction de la taille de la molécule

o En fonction de sa slb dans l’huile Plus la molécule est petite, plus elle est soluble dans l’huile (non polaire) et plus elle diffusera rapidement à travers la bicouche lipidique.

Petites molécules non polaires (O₂ et CO₂) traversent rapidement bicouche par diffusion.
Petites molécules polaires non chargées (eau, urée) diffusent, mais plus lentement.
Bicouches très imperméables aux molécules chargées (ions) : charge et haut degré d’hydratation empêchent entrée.

Question 38

Q

Vrai ou Faux.

Concernant le transport membranaire :

Plus les molécules sont petites et, surtout, moins elles sont fortement associées à l’eau, plus elles diffusent rapidement à travers la bicouche.

Question 39

Q

PROTÉINES DE TRANSPORT MEMBRANAIRE spécifiques sont responsables du __ à travers la __ (ions, sucres et AA).

Chaque protéine transporte _ classe particulière de molécules et seulement certaines molécules de cette classe. Humains qui présentent mutations sur __ souffrent de maladies héréditaires qui affectent __ (Ex : cystinurie).

Sont toutes des PROTÉINES TRANSMEMBRANAIRES __ : chaîne polypeptidique traverse __ la bicouche.

Answer

A

PROTÉINES DE TRANSPORT MEMBRANAIRE spécifiques sont responsables du transfert des molécules polaires à travers la membrane (ions, sucres et AA).

Chaque protéine transporte 1 classe particulière de molécules et seulement certaines molécules de cette classe. Humains qui présentent mutations sur 1 seul gène souffrent de maladies héréditaires qui affectent le transport d’un slt spécifique (Ex : cystinurie).

Sont toutes des PROTÉINES TRANSMEMBRANAIRES À PASSAGE MULTIPLES : chaîne polypeptidique traverse plusieurs fois la bicouche.

Question 40

Q

Nommez les 2 principales classes de protéines de transport membranaire.

Answer

A

TRANSPORTEURS (protéines de transport / perméases) : lient le slt à transporter qui leur est spécifique et subissent une série de transconformations leur permettant de transférer le slt lié à travers la membrane.

CANAUX : interagissent plus faiblement avec le slt, forment des pores aq qui traversent bicouche. Lorsqu’ils sont ouverts, ils laissent traverser les slt spécifiques (ions inorganiques) à travers membrane. PLUS RAPIDE. CANAUX AQUEUX / AQUAPORINES augmentent très fortement la perméabilité des membranes à l’eau, même si elle peut diffuser directement à travers la bicouche.

Question 41

Q

Décrivez le transport passif.

Answer

A

Tous les canaux et beaucoup de transporteurs.

Si une seule molécule non chargée, seul le gradient de conc entraîne le transport passif et détermine sa direction.

Directement à travers la bicouche = Diffusion simple
Par l’intermédiaire d’un transporteur ou d’un canal = Diffusion facilitée

Question 42

Q

Décrivez le transport actif.

Answer

A

Si le slt porte une charge nette, transport influencé par 2 facteurs.

GRADIENT DE CONCENTRATION
POTENTIEL DE MEMBRANE

S’associent pour former GRADIENT ÉLECTROCHIMIQUE

L’intérieur d’une membrane est NÉGATIF par rapport à l’extérieur (favorise entrée d’ions positifs, bloque ions négatifs).

S’effectue par l’intermédiaire de POMPES. Activité de pompage orientée, car fortement couplée à une source d’É (hydrolyse ATP ou gradient ionique).

Question 43

Q

Les mouv transmembranaires des petites molécules par l’intermédiaire de transporteurs peuvent être soit __ ou __, alors que ceux qui se font par l’intermédiaire de canaux sont toujours __.

Answer

A

Les mouv transmembranaires des petites molécules par l’intermédiaire de transporteurs peuvent être soit actifs ou passifs, alors que ceux qui se font par l’intermédiaire de canaux sont toujours passifs.

Question 44

Q

Concernant le concepts de site de liaison et de changement de conformation :

Ressemblance avec une réaction __. Transporteurs se comportent comme des __. Différence = __

Chaque type de transporteur présente 1 ou plusieurs sites de liaison __ pour son slt. Transfère le slt à travers la bicouche en subissant des modifications de conformation __ qui exposent le site de liaison au slt __ d’un côté de la membrane puis de l’autre.

Answer

A

Ressemblance avec une réaction enzyme-substrat. Transporteurs se comportent comme des enzymes. Différence = Protéine porteuse ne modifie pas le slt transporté, mais au contraire, le libère inchangé.

Chaque type de transporteur présente 1 ou plusieurs sites de liaison SPÉCIFIQUES pour son slt. Transfère le slt à travers la bicouche en subissant des modifications de conformation RÉVERSIBLES qui exposent le site de liaison au slt alternativement d’un côté de la membrane puis de l’autre.

Question 45

Q

Lorsque protéine de transport saturée, tous les sites de liaisons sont occupés => __

Vmax = __
Km = __

Answer

A

Lorsque protéine de transport saturée, tous les sites de liaisons sont occupés => Vmax

Vmax = Vitesse à laquelle le transporteur passe d’une de ses conformations à l’autre.
Km = Affinité du transporteur pour son slt, égale à la conc en slt lorsque la vitesse de transport est égale à la moitié de la Vmax.

Question 46

Q

Nommez et décrivez les 3 principaux types de transport actif retrouvés chez les mammifères.

Answer

A

TRANSPORTEURS COUPLÉS : associent le transport d’un slt dans le sens montant avec le transport d’un autre slt dans le sens descendant.
POMPES COUPLÉES À L’ATP : couplent le transport contre le gradient à l’hydrolyse de l’ATP.
POMPES COUPLÉES À LA LUMIÈRE : chez les bactéries. Couple le transport contre le gradient à un apport d’É lumineuse.

Question 47

Q

Différencier les 3 types de transport.

Answer

A

UNIPORTS : 1 seul slt, à une vitesse déterminée par Vmax et Km.
SYMPORTS : transporteurs couplés, transfert du slt dépend strictement du transfert d’un second slt. TRANSFERT SIMULATNÉ DU 2E SLT DANS LA MÊME DIRECTION.
ANTIPORTS : transporteurs couplés, transfert du slt dépend strictement du transfert d’un second slt. TRANSFERT SIMULATNÉ DU 2E SLT DANS LA DIRECTION OPPOSÉE.

Question 48

Q

Vrai ou Faux.

Lors de transport actif, le couplage permet d’exploiter l’É stockée dans le gradient électrochimique d’un slt (ion).

Question 49

Q

Qui suis-je ?

__ est l’ion habituellement co-transporté et son gradient fournit une force d’entrainement pour le transport d’une autre molécule (TRANSPORT ACTIF SECONDAIRE). Le __ qui entre dans la cellule est ensuite pompé vers l’extérieur par une pompe __ de la membrane plasmique dépendante de l’ATP, qui, en maintenant le gradient, actionne indirectement le transport (TRANSPORT ACTIF PRIMAIRE).

Question 50

Q

Qui suis-je ?

Cellules qui utilisent des systèmes de symports actionnés par Na+ pour le transport de sucres. Liaison coopérative du Na+ et du glucose, liaison d’un des ligands entraîne une modification de la conformation qui augmente fortement l’affinité de la protéine pour l’autre ligand. Modification seulement si les 2 slt sont liés.

Answer

A

Cellules épithéliales intestinales et rénales :

Question 51

Q

Qui suis-je ?

Transport de slt comme les nutriments, à travers un épithélium via les protéines de transport membranaire au niveau des faces apicale et basale des cellules épithéliales.

Answer

A

TRANSPORT TRANSCELLULAIRE

Question 52

Q

Concernant le transport transcellulaire :

Symports couplés à Na+ dans le domaine __ de la membrane plasmique transportent activement les __ dans la cellule, créant des __.
Protéines de transport indépendantes du Na+ dans le domaine __ et __ permettent aux nutriments de quitter __ la cellule selon leur gradient.

Answer

A

Symports couplés à Na+ dans le domaine apical de la membrane plasmique transportent activement les nutriments dans la cellule, créant des gradients de conc.
Protéines de transport indépendantes du Na+ dans le domaine basal et latéral permettent aux nutriments de quitter passivement la cellule selon leur gradient.

Question 53

Q

Nommez les 3 types de pompes à ATP.

Answer

A

POMPES DE TYPE P : ressemblent à des protéines transmembranaires à multiples passages, se phosphorylent au cours du cycle de pompage. Pompes ioniques (Na+, K+, H+ et Ca2+)
POMPES DE TYPE F (ATP SYNTHASES) : ressemblent à des turbines, diffèrent par leur structure des TYPE P. Fonctionnent à l’envers : au lieu d’hydrolyser l’ATP pour le transport des p+, elles utilisent le gradient de H+ à travers la membrane pour synthétiser de l’ATP à partir de l’ADP et de Pi. Le gradient est produit au cours de la phosphorylation oxydative ou dans les pompes à H+ activées par la lumière. Membrane plasmique des mitochondries ATPASES DE TYPE V : pompent H+ vers organites plutôt que de synthétiser ATP, permet d’acidifier les lysosomes.
TRANSORTEURS ABC : pompent des petites molécules à travers les membranes, contrairement aux TYPE P, F ou V qui transportent uniquement des ions.

Question 54

Q

Qui suis-je ?

TRANSPORTEURS ATPASIQUES

Hydrolysent l’ATP en ADP et phosphate et utilisent l’É libérée pour pomper des ions ou d’autres slt à travers la membrane.

Answer

A

Pompes à ATP

Question 55

Q

Qui suis-je ?

Ressemblent à des protéines transmembranaires à multiples passages, se phosphorylent au cours du cycle de pompage.

Pompes ioniques (Na+, K+, H+ et Ca2+)

Answer

A

Pompes de type P

Question 56

Q

Qui suis-je ?

Ressemblent à des turbines, diffèrent par leur structure des TYPE P. Fonctionnent à l’envers : au lieu d’hydrolyser l’ATP pour le transport des p+, elles utilisent le gradient de H+ à travers la membrane pour synthétiser de l’ATP à partir de l’ADP et de Pi. Le gradient est produit au cours de la phosphorylation oxydative ou dans les pompes à H+ activées par la lumière. Membrane plasmique des mitochondries

Answer

A

Pompes de type F (ATP synthase)

Question 57

Q

Qui suis-je ?

Pompent H+ vers organites plutôt que de synthétiser ATP, permet d’acidifier les lysosomes.

Answer

A

ATPASE DE TYPE V

Question 58

Q

Qui suis-je ?

Pompent des petites molécules à travers les membranes, contrairement aux TYPE P, F ou V qui transportent uniquement des ions.

Answer

A

Transporteur ABC

Question 59

Q

Concernant la pompe à calcium est un modèle connu de pompe p :

Cellules ont conc très __ en Ca2+ libre dans le cytosol, conc bien plus élevées en __. Flux de Ca2+ selon son gradient est un moyen de __ des signaux extracellulaires.

Important que la cellule maintienne un __
Permis par__ et __

POMPE À CA2+ dans la membrane du __ des __

Lorsque le PA __ la membrane des cellules musculaires, calcium est __ à partir du __ par les __, ce qui __.
POMPE À CA2+ responsable du __ du cytosol vers le __.

Answer

A

Cellules ont conc très basses en Ca2+ libre dans le cytosol, conc bien plus élevées en extracellulaire Flux de Ca2+ selon son gradient est un moyen de transmission rapide des signaux extracellulaires.

Important que la cellule maintienne un fort gradient.
Permis par POMPE À CA2+ et ANTIPORT ÉCHANGEUR NA+-CA2+

POMPE À CA2+ dans la membrane du réticulum sarcoplasmique des muscles squelettiques.

Lorsque le PA dépolarise la membrane des cellules musculaires, calcium estllibéré dans le cytosol à partir du RS par les CANAUX DE LIBÉRATION DU CA2+, ce qui stimule contraction musculaire.
POMPE À CA2+ responsable du retour de calcium du cytosol vers le RS.

Question 60

Q

Concernant un autre modèle de pompe P :

Conc de K+ 10-30 fois plus élevée à l’__ des cellules, alors que c’est l’inverse pour __. Différence de conc maintenu par __ (__), fait sortir activement le __ contre son gradient et contre une entrée de K+.

Nécessite hydrolyse d’__.

Autres noms : __ et __

Answer

A

Conc de K+ 10-30 fois plus élevée à l’intérieur des cellules, alors que c’est l’inverse pour Na+. Différence de conc maintenu par POMPE NA+ - K+ (antiport ATPasique), fait sortir activement le Na+ contre son gradient et contre une entrée de K+.

Nécessite hydrolyse d’ATP.

Autres noms : POMPE À NA+ et ATPASE NA+ - K+

Question 61

Q

Concernant un autre modèle de pompe P :

Permet aussi contrôle de l’__ :

l’eau tend à être __ dans les cellules, les cellules animales neutralisent cet effet par un gradient osmotique inverse résultant d’une __. La pompe à Na+ - K+ aide à __ en pompant vers l’extérieur __. Cl- maintenu à l’extérieur par son __.

POMPE NA+ - K+ importante pour __ du globule rouge.

Answer

A

Permet aussi contrôle de l’OSMOLARITÉ :

l’eau tend à être aspirée dans les cellules, les cellules animales neutralisent cet effet par un gradient osmotique inverse résultant d’une forte conc en ions dans le liquide extracellulaire. La pompe à Na+ - K+ aide à maintenir l’équilibre osmotique en pompant vers l’extérieur 3 Na+. Cl- maintenu à l’extérieur par son potentiel de membrane.

POMPE NA+ - K+ importante pour maintien du volume normal du globule rouge.

Question 62

Q

Qui suis-je ?

Transporteurs constituant la plus grande famille de transporteurs membranaires,

Answer

A

Transporteurs ABC

Question 63

Q

De quelle famille les protéines de résistances aux drogues (MDR) font parties ?

Answer

A

Transporteurs ABC

Question 64

Q

Concernant les transporteurs ABC :

Contient _ domaines __, appelés __.

La liaison de l’ATP conduit à la __ des domaines de liaison de l’ATP et l’hydrolyse de l’ATP conduit à leur __.

Lorsque l’ATP n’est pas lié, le transporteur expose un site de liaison pour le substrat vers l’__. La liaison de l’ATP induit des __ qui exposent la __ vers la __. L’hydrolyse de l’ATP suivie de la dissociation de L’__ provoque le retour du transporteur à sa configuration __.

Answer

A

Contient 2 domaines ATPasiques, appelés cassettes de liaison de l’ATP.

La liaison de l’ATP conduit à la dimérisation des domaines de liaison de l’ATP et l’hydrolyse de l’ATP conduit à leur dissociation.

Lorsque l’ATP n’est pas lié, le transporteur expose un site de liaison pour le substrat vers l’espace intracellulaire. La liaison de l’ATP induit des modifications de conformation qui exposent la poche de liaison du substrat vers la face opposée. L’hydrolyse de l’ATP suivie de la dissociation de L’ADP provoque le retour du transporteur à sa configuration initiale.

Answer 58

A

Les premiers transporteurs ABC identifiés chez les eucaryotes ont pu l’être du fait de leur capacité à pomper des Rx hydrophobes hors du cytosol. L’un d’entre eux est la PROTÉINE DE RÉSISTANCE MULTIPLE AUX MÉDICAMENTS (MDR). Surexpression de MDR dans les cellules cancéreuses peut rendre ces cellules résistantes simultanément à de nombreux Rx cytotoxiques. Ces cellules peuvent pomper le Rx vers l’extérieur de la cellule très efficacement, ce qui leur confère une résistance relative aux effets toxiques des drogues anticancéreuses. Près de 40% des cancers développent une résistance multiple aux Rx.
Même principe pour la résistance à la chloroquine (MALARIA).
PROTÉINE RÉGULATRICE DE LA CONDUCTANCE TRANSMEMBRANAIRE DE LA FIBROSE CYSTIQUE (CFTR) contrôle les conc ioniques dans les fluides extracellulaires dont les poumons. Ouverture et fermeture du canal Cl-, transport selon son gradient (MUCOVISCIDOSE).
Type ABC peuvent donc fonctionner comme transporteur ET comme canaux.

Answer 59

A

SÉLECTIVITÉ IONIQUE = Permet le passage de certains ions, mais pas d’autres. Présence d’un filtre de sélectivité (partie la plus étroite du canal) pour pouvoir passer, ils doivent s’être débarrassés de leurs molécules d’eau. => LIMITATION DE LA VITESSE DE PASSAGE, saturation du canal à une certaine conc.
NE SONT PAS CONTINUELLEMENT OUVERTS = Vanne, qui leur permet de s’ouvrir brièvement puis de se refermer. En cas de stimulation prolongée, la plupart des canaux se bloquent à l’état fermé, désensib

Answer 60

A

CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE (variation de voltage)
CANAUX À VANNE MÉCANIQUE (stress mécanique, changement de conformation)
CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN LIGAND (fixation d’un ligand)
a. Médiateur extracellulaire (CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN TRANSMETTEUR)
b. Médiateur intracellulaire (CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN ION et CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN NUCLÉOTIDE).

Answer 61

A

La phosphorylation et la déphosphorylation de la protéine contrôle l’activité de nombreux canaux ioniques.

Canaux ioniques responsables de l’excitabilité électriques des cellules musculaires, mais présents dans toutes les cellules animales.

Answer 62

A

Formation d’un potentiel membranaire lorsqu’il y a différence de charge électrique de part et d’autre d’une membrane, due à un léger excédent d’ions + par rapport aux ions – d’un côté et à un léger déficit de l’autre côté.

Answer 63

A

Pompage électrogène actif
Diffusion passive d’ions

Answer 64

A

Dans les cellules animales, mouvements passifs des ions apportent LA PLUS GRANDE CONTRIBUTION AU POTENTIEL ÉLECTRIQUE de la membrane plasmique.

Answer 65

A

2 K+ contre 3 Na+

Answer 66

A

Permet de maintenir un équilibre osmotique en maintenant basse la conc intracellulaire de Na+ (peu de Na+ intracellulaire)

Autres cations doivent être très nombreux pour équilibrer les charges portées par les anions organiques fixés

Answer 67

A

Rôle d’équilibrage largement tenu par le K+ qui est activement pompé par la POMPE SODIUM POTASSIUM et qui peut activement entrer et sortir librement par les CANAUX DE FUITE DU POTASSIUM.

Answer 68

A

Présence de canaux = K+ arrive presque à l’équilibre quand la force électrique exercée par l’excédent de charges négatives attirant K+ dans la cellule équilibre la tendance de K+ à sortir selon son gradient.

Answer 69

A

Potentiel de membrane nul
Conc en K+ élevée dans la cellule, faible à l’extérieur (grâce à POMPE SODIUM-POTASSIUM)
K+ quitte la cellule à travers les CANAUX DE FUITE DU POTASSIUM dans le sens de son gradient
Quand K+ sort, il laisse derrière lui une charge négative, formation d’un potentiel de membrane qui s’oppose à la poursuite de la fuite du K+
Sortie de K+ s’arrête lorsque le potentiel de membrane atteint une valeur pour laquelle cette force d’entrainement électrique de K+ équilibre exactement les effets du gradient de conc (gradient de K+ = 0).

Answer 70

A

Plus la membrane est PERMÉABLE à un ion, plus le potentiel de membrane a tendance à être entrainé fortement vers la valeur à l’équilibre pour cet ion.

Answer 71

A

Faux

Jusqu’à 1 m.

Answer 72

A

Corps cellulaire (contient le noyau)
Long axone (conduit les signaux du corps cellulaire vers cibles distantes)
Dendrites (s’étendent à partir du corps cellulaire pour recevoir des signaux) Les dendrites d’un seul neurone peuvent recevoir jusqu’à 100 000 influx nerveux.
Ramifications terminales de l’axone

Answer 73

A

CANAUX CATIONIQUES À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE

Answer 74

A

Stimulus qui provoque une dépolarisation suffisante cause l’ouverture rapide des CANAUX NA+ À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE.
Entrée de faibles quantités de Na+ dans la cellule, dans le sens du gradient.
Autre dépolarisation plus importante de la membrane, ouverture de plus de canaux Na+
Continue jusqu’à ce que le PE local de la région membranaire passe de sa valeur de repos de -70mV à +50mV (potentiel d’équilibre du Na+).
Canaux Na+ possèdent un mécanisme d’inactivation automatique qui provoque leur fermeture rapide même si la membrane est encore dépolarisée (réouverture ne peut avoir lieu qu’après retour du potentiel de membrane à sa valeur négative initiale). Demeurent inactivés jusqu’à retour à la valeur initiale du POTENTIEL DE REPOS. Inactivés lorsque réfractaires à une nouvelle stimulation.

Answer 75

A

Inactivation du canal Na+

Answer 76

A

CANAUX K+ À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE fournissent un 2e mécanisme facilitant le retour plus rapide de la membrane plasmique activée à son potentiel négatif initial (en plus de l’inactivation des canaux Na+)
Ouverture de ces canaux en réponse à la dépolarisation de la membrane.
Une fois le canal K+ ouvert, les sorties de K+ dépassent rapidement les entrées transitoires de Na+ et conduisent rapidement la membrane à nouveau vers le potentiel d’équilibre de K+, et cela même avant que l’inactivation des canaux Na+ soit complète.
La membrane ne peut décharger un second potentiel d’action avant que les canaux Na+ ne soient retournés à leur conformation fermée jusqu’à ce moment, la membrane est réfractaire à la stimulation

Answer 77

A

Sclérose en plaque

Answer 78

A

Myéline est formée par des cellules de soutien appelées CELLULES GLIALES :

CELLULES DE SCHWANN myélinisent nerfs périphériques
OLIGODENDROCYTES myélinisent SNC

Enroulent des couches successives de leur membrane plasmique autour de l’axone.

Answer 79

A

1) PA se déplacent plus vites et
2) É métabolique est conservée parce que l’excitation active reste confinée aux nœuds de Ranvier.

Answer 80

A

FENTE SYNAPTIQUE

Answer 81

A

NEUROTRANSMETTEURS

Answer 82

A

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 83

A

a. Destruction par des enzymes spécifiques dans la fente synaptique
b. Réabsorption par la terminaison nerveuse qui l’avait libéré ou par les cellules gliales environnantes, par des protéines de transport des neurotransmetteurs Na+ - dépendantes. Recyclage permet de maintenir fortes vitesses de libération.

Answer 84

A

Assure précision temporelle et spatiale, diminue le risque d’influence sur cellules voisines et vide fente synaptique avant impulsion suivante.

Answer 85

A

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 86

A

Concentrés dans la membrane plasmique de cellules post-synaptiques de la région de la synapse et s’ouvrent transitoirement en réponse à la fixation de molécules de neurotransmetteurs, ce qui engendre une brève modification de la perméabilité membranaire.
Ces canaux sont insensibles au potentiel membranaire et ne peuvent pas produire d’eux-mêmes une excitation pouvant s’auto-amplifier.
Produisent des modifications locales de la perméabilité et, ainsi, des modifications du potentiel membranaire, dont l’intensité dépend de la qté de neurotransmetteur libérée dans la synapse et du temps pendant lequel il y reste.
PA ne peut être déclenché que si le potentiel membranaire local augmente suffisamment pour ouvrir assez de canaux à cations à vannes contrôlées par voltage.

Answer 87

A

Site de liaison très sélectif pour le neurotransmetteur
Sélectifs sur le type d’ion qu’ils laissent passer

Answer 88

A

NEUROTRANSMETTEURS EXCITATEURS

Answer 89

A

NEUROTRANSMETTEURS INHIBITEURS

Answer 90

A

Potentiel de membrane (négatif) s’oppose à son entrée
L’ouverture des canaux Cl- tamponne le potentiel de membrane
Lorsque la membrane commence à se dépolariser, plus d’ions Cl- entrent dans la cellule et s’opposent à la dépolarisation.

Answer 91

A

VRAI

Ex. acétylcholine

Answer 92

A

CANAL IONIQUE À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 93

A

CANAL IONIQUE À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR ouvert transitoirement par l’acétylcholine libérée par la terminaison nerveuse à la JONCTION NEUROMUSCULAIRE (synapse chimique spécialisée située entre un neurone moteur et une cellule du muscle squelettique).

Answer 94

A

5 sous-unités sont disposées en 1 anneau qui forme un canal transmembranaire rempli d’eau, composé d’un pore étroit qui traverse la bicouche lipidique et s’élargit à chaque extrémité.

Answer 95

A

Encourage la traversée d’ions + : Na+ et K+, sélectivité entre les cations est faible
Potentiel de repos, faible force d’entrainement des K+ car équilibre.
Au contraire, Na+ attiré par gradient et voltage.
Entrée nette importante de Na+, entraine dépolarisation et contraction musculaire

Answer 96

A

Le processus commence lorsque l’influx nerveux atteint la terminaison nerveuse et dépolarise la membrane plasmique de cette terminaison. La dépolarisation ouvre transitoirement les canaux Ca2+ à vannes contrôlées par le voltage dans cette membrane. Lorsque la concentration en Ca2+ à l’extérieur de la cellule est plus de 1000 fois supérieure à celle du Ca2+ libre à l’intérieur, le Ca2+ s’écoule dans la terminaison nerveuse. L’augmentation de la concentration en Ca2+ dans le cytosol de la terminaison nerveuse déclenche la libération localisée d’acétylcholine dans la fente synaptique.

Answer 97

A

L’acétylcholine libérée se fixe sur les récepteurs à l’acétylcholine de la membrane plasmique musculaire et ouvre transitoirement les canaux à vannes contrôlées par le voltage qui leur sont associés. L’entrée de Na+ qui en résulte provoque la dépolarisation locale de la membrane.

Answer 98

A

La dépolarisation locale de la membrane plasmique des cellules musculaires ouvre les canaux Na+ à vannes contrôlées par le voltage de cette membrane, permettant l’entrée de plus de Na+, ce qui dépolarise encore plus la membrane. Cela ouvre à son tour les canaux Na+ à vannes contrôlées par le voltage voisins et entraîne l’auto-propagation de la dépolarisation (un potentiel d’action) qui s’étend et implique la totalité de la membrane plasmique.

Answer 99

A

La dépolarisation généralisée de la membrane plasmique de la cellule musculaire active les canaux à Ca2+ à vannes contrôlées par le voltage dans des régions spécialisées (tubules T tranverses) de cette membrane.

Answer 100

A

Cela provoque à son tour l’ouverture transitoire de canaux de libération du Ca2+ placés dans une région adjacente de la membrane du RS, qui libèrent dans le cytosol le Ca2+ mis en réserve dans le RS. Les tubules T et la membrane du RS sont très proches avec les 2 types de canaux reliés ensemble en une structure spécialisée. C’est le déversement du Ca2+ et l’augmentation de sa concentration dans le cytosol qui cause la contraction des myofibrilles de la cellule musculaire.

Answer 101

A

AUGMENTATION DU NOMBRE DE RÉCEPTEURS

Answer 102

A

GLUTAMATE

Answer 103

A

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR LE GLUTAMATE

Ce sont des canaux qui laissent entrer le Na+ pour DÉPOLARISER la membrane

Answer 104

A

Glutamate lié au récepteur
Membrane fortement dépolarisée (nécessaire pour libérer le Mg2+ qui bloque le canal au repos)

Cela suppose que les récepteurs NMDA sont normalement activés uniquement lorsque les récepteurs AMPA sont également activés et dépolarisent la membrane.

Answer 105

A

Niveaux élevés de Ca2+ = LTP

Niveaux bas de Ca2+ = DLT

Answer 106

A

GLUTAMATE libéré dans la fente synaptique
Ouverture des canaux à vannes contrôlées par les récepteurs à AMPA
Entrée massive de Na+ , dépolarisation de la membrane postsynaptique
Dépolarisation fait que les Mg2+ dans les canaux récepteurs à NMDA sont libérés
Retrait du Mg2+ et liaison du GLUTAMATE sur les récepteurs à NMDA entraine l’ouverture des canaux
Entrée massive de Ca2+ dans la cellule postsynaptique
Augmentation du Ca2+ dans le cytosol induit l’insertion de nouvelles molécules de récepteur à AMPA dans la membrane des cellules postsynaptiques
Augmentation de la sensibilité de la cellule au GLUTAMATE

Answer 107

A

ADAPTATION

Answer 108

A

Protéine allongée, formée de 2 chaînes lourdes et de 2 copies de chacune des 2 chaînes légères.
Chaque chaîne lourde a, à son extrémité N-terminale, un domaine de tête globulaire, qui contient la machinerie génératrice de force, et est suivi d’une très longue séquence d’AA formant un super-enroulement étendu et permettant la dimérisation des chaînes lourdes.
Les 2 chaînes légères se fixent près du domaine de la tête N-terminale, tandis que la longue queue à superenroulement forme des faisceaux avec les queues d’autres molécules de myosine.
Interactions queue-queue forment de gros filaments épais qui ont plusieurs têtes de myosine, orientées dans des directions opposées

Answer 109

A

Les têtes du myosine agissent sur les FILAMENTS D’ACTINE lors de la contraction musculaire.

Answer 110

A

MYOSINE II

Answer 111

A

Chaque tête de myosine fixe l’ATP et l’hydrolyse, et utilise l’É de cette hydrolyse pour se déplacer vers l’extrémité + d’un filament d’actine.
Orientation opposée des têtes du filament épais qui permet de faire glisser efficacement un sur l’autre 2 filaments d’actine d’orientation opposée.

Answer 112

A

Kinésine
Dynéine

Answer 113

A

KINÉSINE

Answer 114

A

Structure ressemble à MYOSINE II : 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères par moteur actif, 2 domaines globulaires moteurs de tête et 1 superenroulement allongé responsable de la dimérisation de la chaîne lourde.
Ancêtre commun avec MYOSINE (domaines moteurs construits autour d’un noyau presque identique)
Portent dans leur queue 1 site de liaison pour 1 organite entourée d’une membrane ou 1 autre microtubule
Rôle dans la formation du fuseau mitotique et méiotique et séparation des chromosomes

Answer 115

A

2 ou 3 chaînes lourdes, associées à un grand nombre variable de chaînes intermédiaires et de chaînes légères
DYNÉINES CYTOPLASMIQUES importantes pour le transport des vésicules et pour la localisation de Golgi

Dans toutes les cellules eucaryotes

• Les plus grands moteurs moléculaires connus et les plus rapides

Answer 116

A

ATTACHÉE : une tête de myosine dépourvue de nucléotide lié est fermement bloquée sur un filament d’actine dans une configuration de rigidité.
LIBÉRÉE : une molécule d’ATP se fixe sur la grande fente à l’arrière de la tête et provoque immédiatement une légère modification de conformation des domaines qui constituent le site de fixation sur l’actine. Réduit l’affinité de la tête pour l’actine et lui permet de se déplacer le long du filament.
ARMÉE : la fente se ferme autour de l’ATP et déclenche une forte modification de forme qui provoque le déplacement de la tête le long du filament. Changement de direction d’une hélice α appelée BRAS DE LEVIER. Hydrolyse de l’ATP, ADP et Pi restent solidement fixés.
GÉNÉRATION DE FORCE : faible fixation de la tête de la myosine sur un nouveau site d’actine provoque libération du Pi, en même temps que la fixation solide de la tête sur l’actine. Déclenche un COUP DE FORCE, tête retrouve conformation origine, perte de l’ADP, retour à l’état initial.
ATTACHÉE : tête de myosine de nouveau attachée solidement sur le filament d’actine.

Answer 117

A

Au début de chaque pas, la tête arrière est fortement liée au microtubule et à l’ATP, tandis que la tête avant est faiblement liée au microtubule et à l’ADP.
Déplacement vers l’avant du moteur arrière actionné par le remplacement de l’ADP par de l’ATP sur le domaine moteur avant. Liaison de l’ATP fait basculer un petit peptide (collier de connexion) de l’arrière vers l’avant.
Changement d’orientation du peptide tire le domaine moteur arrière vers l’avant, une fois qu’il s’est détaché du microtubule avec un ADP lié (hydrolyse préalable de l’ATP et libération du Pi).
Kinésine maintenant prête pour le pas suivant.

Answer 118

A

La myosine, en l’absence de nucléotide lié, est solidement fixée sur son filament d’actine dans un état appelé « rigidité », et est libérée de ce filament lors de son association avec l’ATP.

Par contre, la kinésine forme une association solide de type « rigidité » avec le microtubule lorsqu’elle est liée à l’ATP, et c’est l’hydrolyse de l’ATP qui favorise la libération du moteur de son filament.

Answer 119

A

MYOFIBRILLES

Answer 120

A

SARCOMÈRE

Answer 121

A

FILAMENTS FINS et FILAMENTS ÉPAIS parallèles, se chevauchant partiellement.
Filaments fins sont composés D’ACTINE et sont fixés par leur extrémité + sur un DISQUE Z à chaque extrémité du sarcomère.
Extrémités – coiffées du filament d’actine s’étendent vers le milieu du sarcomère où elles chevauchent les filaments épais, formés de MYOSINE II.
Les protéines qui relient les filaments de MYOSINE II adjacents (filaments épais disposé dans un réseau hexagonal régulier) l’un à l’autre sont localisés sur la LIGNE M, ou ligne du milieu.
BANDES SOMBRES qui marquent la localisation des filaments épais sont appelées BANDES A.
BANDES CLAIRES qui ne contiennent que les filaments fins sont appelées BANDES I.

Answer 122

A

Provoqué par le glissement des filaments de myosine sur les filaments fins d’actine, SANS MODIFICATION DE LONGUEUR de ces 2 types de filaments

Answer 123

A

NÉBULINE

Answer 124

A

TROPOMODULINE

Answer 125

A

Signal nerveux déclenche PA dans la membrane plasmique de la cellule musculaire.
Signal nerveux se propage rapidement dans les TUBULES T qui partent de la membrane plasmique et s’étendent vers l’intérieur autour de chaque myofibrille.
Signal transmis au RS

Answer 126

A

a. PA active un canal Ca2+ dans la membrane du tubule T
b. Influx de Ca2+ déclenche l’ouverture des canaux et la libération du Ca2+ du RS entre les membranes du tubule T et du RS, dans le cytosol de la cellule musculaire.
c. Inondation du cytosol avec Ca2+ provoque contraction des myofibrilles.
d. Ca2+ rapidement repompé dans le RS par des POMPES À CALCIUM DÉPENDANTES DE L’ATP (Ca2+ ATPases).

Answer 127

A

Glissement des filaments entraîné par l’ATPase du domaine moteur de la myosine
Pompage du Ca2+ actionné par la pompe à Ca2+

Answer 128

A

Tropomyosine
Troponine

Answer 129

A

TROPONINE I se lie à l’actine et à la TROPONINE T
Complexe TROPONINE I-T tire la TROPOMYOSINE à l’extérieur de son sillon normal de liaison et la place dans une position qui interfère avec liaison des têtes de myosine, empêchant ainsi une interaction génératrice de force.
Lorsque la concentration en calcium augmente, la troponine C provoque le décrochage de la TROPONINE I de l’actine.

Answer 130

A

2 longues chaînes polynucléotidiques, comportant 4 types de sous-unités de nucléotides.
Chacune de chaînes est appelées CHAÎNE D’ADN ou BRIN D’ADN.
Liaisons H entre les bases des nucléotides maintiennent les 2 chaînes accolées.

Answer 131

A

Sucre à 5 C (désoxyribose)
Groupe phosphate (1 seul pour l’ADN)
Base azotée (adénine, cytosine, guanine ou thymine)
Nucléotides liés entre eux par des liaisons covalentes entre sucres et phosphates, ce qui forme une chaîne alternant sucre-phosphate-sucre-phosphate.

Answer 132

A

Adénine
Cytosine
Guanine
Thymine

Answer 133

A

La structure en DOUBLE HÉLICE provient des caractéristiques chimiques** et **structurelles de ses 2 chaînes polynucléotidiques.

Answer 134

A

2 chaînes maintenues entre elles par liaisons H entre les bases de 2 brins, toutes ces bases sont à l’intérieur de la double hélice et les squelettes sucre-phosphate sont à l’extérieur.

Answer 135

A

A - T
G-C
T-A
C-G

Answer 136

A

Disposition la plus énergiquement favorable à l’intérieur de la double hélice.

Answer 137

A

FAUX.

Longueur identique

Answer 138

A

10 paires

Answer 139

A

FAUX

ANTIPARALLÈLE

Answer 140

A

COMPLÉMENTAIRE

Answer 141

A

Tout l’ADN d’une cellule eucaryote est séquestré dans un noyau qui occupe 10% du volume cellulaire total.

Compartiment délimité par une ENVELOPPE NUCLÉAIRE, formée de 2 membranes lipidiques bicouches concentriques.

Answer 142

A

Permet aux nombreuses protéines qui agissent sur l’ADN de se concentrer là où elles sont utiles dans la cellule

+

séparation des enzymes nucléaires des enzymes cytosoliques

+

compartimentalisaiton

Answer 143

A

PORES NUCLÉAIRES

Answer 144

A

Enveloppe nucléaire directement connectée aux membranes très développées du RE qui s’étendent jusqu’au cytoplasme.
Mécaniquement soutenue par réseau de filaments intermédiaires appelé LAMINA NUCLÉAIRE juste en dessous de la membrane interne.

Answer 145

A

CHROMOSOMES

Answer 146

A

24 chromosomes DIFFÉRENTS en tout.

(22 + X + Y)

Donc, chez 1 humain en particulier => 23 paires

Answer 147

A

1 seule molécule d’ADN linéaire, associée à des protéines qui replient et empaquètent le fin fil d’ADN, en une structure plus compacte.

Answer 148

A

CHROMATINE

Answer 149

A

CHROMOSOMES HOMOLOGUES

Answer 150

A

La seule paire de chromosomes non homologues est celle des chromosomes sexuels du sexe masculin, où un chromosome Y est hérité du père et un chromosome X est hérité de la mère

Answer 151

A

VRAI

Leurs chromosomes sexuels ne sont pas homologues, car ils ont un X et un Y.

Answer 152

A

46 CHROMOSOMES.

Divisés en 22 paires communes aux hommes et aux femmes.

1 paire de chromosome sexuel.

Answer 153

A

CARYOTYPE

Answer 154

A

Modifications des chromosomes peuvent être détectées (études des bandes et de la coloration).

Answer 155

A

Si on excepte les cellules germinales, et quelques types cellulaires hautement spécialisés qui ne peuvent se multiplier et ne possèdent pas d’ADN (par exemple les hématies), chaque cellule humaine contient deux copies de chaque chromosome, l’une héritée de la mère et l’autre du père.

Answer 156

A

Le génome humain – qui est constitué approximativement de 3,2 x 10⁹ nucléotides – est réparti en 24 chromosomes différents.

Answer 157

A

Une protéine unique (ou un ensemble de protéines apparentées)
Un unique ARN (ou un ensemble d’ARN apparentés)

Answer 158

A

Chromosomes des eucaryotes contiennent en plus de leurs gènes une grande qté d’ADN intercalé, qui ne semble pas porter d’information essentielle.

Answer 159

A

FAUX.

Peut varier beaucoup, même si le génome contient sensiblement le même nombre de gènes (ADN excédentaire, pas handicapant pour organismes)

Answer 160

A

VRAI

Des espèces très apparentées peuvent avoir et ayant des tailles de génome identiques peuvent avoir un nombre très différent de chromosomes de tailles différentes.

Answer 161

A

FAUX,

Très petite partie

Answer 162

A

ÉLÉMENTS TRANSPOSABLES

Answer 163

A

Une très petite partie code les protéines
Grande taille des gènes

Answer 164

A

La majorité des gènes humains est donc formée d’une longue suite d’exons alternant avec des introns, la plus grande partie des gènes étant constituée d’introns.

Answer 165

A

Chaque gène est associé à des SÉQUENCES D’ADN RÉGULATRICES, responsables du contrôle, de la mise en route, ou de l’arrêt, de l’expression du gène, à un niveau adapté, au bon moment et uniquement dans le bon type cellulaire

Answer 166

A

Dans les PROMOTEURS

Answer 167

A

Une grande partie de la séquence est probablement sans importance.

De plus, les régions codantes (EXONS) sont typiquement retrouvées dans de courts segments.

Answer 168

A

Les RÉGIONS CONSERVÉES au cours de l’évolution comprennent les exons fonctionnellement importants ainsi que les séquences d’ADN régulatrices.

À l’opposé, les RÉGIONS NON CONSERVÉES représentent de l’ADN dont la séquence n’est généralement pas indispensable.

Answer 169

A

CONSERVATION DE LA SYNTÉNIE

Answer 170

A

CYCLE CELLULAIRE

Answer 171

A

INTERPHASE

Answer 172

A

CHROMOSOMES INTERPHASIQUES

Answer 173

A

CHROMOSOMES MITOTIQUES

Answer 174

A

Sous leur forme mitotique

Answer 175

A

Interphase
Mitose

Answer 176

A

3 séquences

Answer 177

A

ORIGINE DE RÉPLICATION

Answer 178

A

Après la réplication, les 2 chromosomes fils restent reliés l’un à l’autre et, tandis que le cycle cellulaire s’effectue, se condensent de plus en plus pour former les chromosomes mitotiques.

Answer 179

A

CENTROMÈRE

Answer 180

A

CENTROMÈRE

Answer 181

A

Permet à chacune des copies de chaque chromosome dupliqué et condensé d’être tirées vers chaque cellule fille, au moment de la division cellulaire.

Answer 182

A

KINÉTOCHORE

Answer 183

A

TÉLOMÈRE

Answer 184

A

Permettent aux extrémités des chromosomes d’être répliquées efficacement.
Séquences répétitives forment des structures qui protègent les extrémités des chromosomes de l’attaque des enzymes de réparation de l’ADN en les empêchant d’être reconnues par la cellule comme des molécules d’ADN cassés ayant besoin de réparation.
Raccourcissement des télomères = Vieillissement, mauvaise réplication des cellules

Answer 185

A

FAUX

Abondantes

Answer 186

A

Histones
Protéines chromosomiques non histones

Complexe appelé CHROMATINE

Answer 187

A

HISTONES responsables du premier niveau, le plus fondamental, de l’organisation chromosomique, le NUCLÉOSOME, un complexe protéine-ADN.

Answer 188

A

Si cette chromatine est soumise à des traitements qui la déplient partiellement, on peut voir comme une « série de perles sur un fil ».

Le fil est l’ADN et chaque perle est une particule (CŒUR DU NUCLÉOSOME), composée d’ADN enroulé autour d’un noyau protéique formé d’HISTONES.

⚠Les perles représentent le premier niveau d’empaquetage de l’ADN chromosomique⚠

Answer 189

A

⚠ Chaque cœur de nucléosome est constitué d’un complexe de 8 protéines histones – 2 molécules de chaque histone H2A, H2B, H3 et H4 – et d’un double brin d’ADN. ⚠

Answer 190

A

H2A
H2B
H3
H4

Answer 191

A

OCTAMÈRE D’HISTONES

Answer 192

A

Chaque particule de cœur de nucléosome est séparée de la suivante par une région d’ADN de liaison.

Les nucléosomes se répètent à intervalles réguliers d’environ 200 paires de nucléotides.

Answer 193

A

La formation des nucléosomes transforme une molécule d’ADN en un fil de chromatine mesurant environ le tiers de sa longueur initiale.

Answer 194

A

Le noyau d’HISTONE a la forme d’un disque autour duquel l’ADN est fortement enroulé.
Les 4 histones qui constituent le cœur du nucléosome sont des protéines petites qui partagent un même type structural, appelé REPLI D’HISTONE, formé de trois hélices α connectées par 2 boucles.

Answer 195

A

Les replis d’histones s’unissent d’abord l’un à l’autre pour former des dimères H3-H4 et H2A-H2B et les dimères H3-H4 s’associent pour former un tétramère.
Un tétramère H3-H4 se combine ensuite avec 2 dimères H2A-H2B pour former le NOYAU OCTAMÉRIQUE autour duquel l’ADN s’enroule

Answer 196

A

Liaison H
Liaison hydrophobe
Liaison de type salin

Answer 197

A

TRANSCRIPTION PEUT DIFFICILEMENT SE FAIRE LORSQUE L’ADN EST ENROULÉ AUTOUR DES HISTONES

Answer 198

A

Médicaments anticancéreux

⚠ Ils ciblent une famille d’enzymes qui catalysent les modifications d’acétylation des histones, en partie des histones H2A, H2B, H3 et H4, situées dans la partie centrale du nucléosome.

Des modifications des HDAC ont été identifiées au niveau de cellules tumorales et contribuent aux altérations des gènes retrouvées dans de nombreuses tumeurs. Les inhibiteurs des HDAC (HDACi) induisent une différenciation, un arrêt du cycle cellulaire et une apoptose des cellules tumorales et inhibent la croissance tumorale dans des modèles précliniques ⚠

Answer 199

A

NUCLÉOSOME

Answer 200

A

Le positionnement exact des nucléosomes sur une portion donnée d’ADN dépend donc principalement de la présence et de la nature d’autres protéines liées à l’ADN.

Answer 201

A

Le GLISSEMENT DU NUCLÉOSOME est catalysé par des complexes de remodelage de la chromatine dépendants de l’ATP.

Answer 202

A

En utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP on pense que le complexe de remodelage repousse l’ADN lié au nucléosome qui alors relâche sa liaison avec le cœur du nucléosome.

Chaque cycle de liaison de l’ATP hydrolyse de l’ATP et libère l’ADP et le Pi ce qui entraîne le mouvement de l’ADN par rapport à l’octamère des histones.

Il faut de nombreux cycles d’hydrolyse de l’ATP pour produire un tel glissement de l’ADN.

Answer 203

A

⚠ Par des cycles successifs d’hydrolyse de l’ATP, les complexes de remodelage peuvent ainsi catalyser le GLISSEMENT DES NUCLÉOSOMES et, en déplaçant le cœur du nucléosome de l’ADN, ils rendent l’ADN du nucléosome accessible aux autres protéines de la cellule. ⚠

Answer 204

A

⚠ Les nucléosomes s’empilent les uns sur les autres, constituant ainsi des rangées régulières dans lesquelles l’ADN est encore plus compacté (filaments de 30nm). ⚠

Answer 205

A

Liaisons nucléosome-nucléosome entre les queues des histones et surtout les queues H4.
Histone supplémentaire souvent présente dans un ratio 1/1 avec les cœurs de nucléosome, l’HISTONE H1 (histone de liaison).

Answer 206

A

HISTONE H1

Answer 207

A

1 seule molécule d’HISTONE H1 se lie à chaque nucléosome, entrant en contact à la fois avec l’ADN et la protéine et elle modifie le cheminement de l’ADN lors de la sortie du nucléosome.

Answer 208

A

MÉTAPHASE

Answer 209

A

Condensation complète en métaphase : chromatides sœurs sont démêlées l’une de l’autre et son alignées l’une à côté de l’autre. Pourront être facilement séparées.
Protection de la molécule d’ADN en empêchant les cassures lors de la formation des 2 cellules filles.

Answer 210

A

Compaction facilitée par des protéines appelées CONDENSINES.

Protéines ATP-dépendantes qui embobinent les 2 molécules d’ADN suivant la double hélice d’un chromosome d’interphase, permettant de libérer les 2 chromatides d’un chromosome mitotique

Answer 211

A

POLYMÉRISATION à l’aide d’une matrice d’ADN

Answer 212

A

La polymérisation d’un brin d’ADN à partir du brin matrice implique la reconnaissance de chaque nucléotide du brin d’ADN matrice par un nucléotide libre (non polymérisé) complémentaire, et nécessite la séparation des deux brins de la double hélice d’ADN.

Answer 213

A

⚠ PROCESSUS SEMI-CONSERVATIF ⚠

Answer 214

A

FAUX.

Processus semi-conservatif

⚠ Chacune des 2 cellules filles d’une cellule en division hérite d’une nouvelle double hélice contenant un brin parental et un nouveau brin. ⚠

Answer 215

A

FAUX

Asymétrique : 5’ => 3’

Answer 216

A

FOURCHE DE RÉPLICATION

Answer 217

A

⚠ FRAGMENTS D’OKAZAKI au niveau de la fourche de réplication en croissance ne sont polymérisés que dans la direction 5’ – 3’, et sont ensuite réunis entre eux après leur synthèse, pour former une longue chaîne d’ADN. ⚠

Answer 218

A

BRIN RETARDÉ

Answer 219

A

Comme les deux brins de l’ADN néosynthétisé sont polymérisés dans la direction 5’- 3’, l’ADN synthétisé sur le brin retardé doit être synthétisé initialement sous forme d’une série de courtes molécules d’ADN appelées fragments d’Okasaki.

⚠ Sur le brin retardé, les fragments d’Okasaki sont synthétisés séquentiellement, ceux qui sont les plus près de la fourche de réplication étant synthétisés les premiers. ⚠

Answer 220

A

Car pas de conséquences directes au code génétique passé à la prochaine génération.

Answer 221

A

ADN POLYMÉRASE

Answer 222

A

Une seule erreur tous les 10⁹ nucléotides.

La grande fidélité de la réplication de l’ADN ne dépend pas seulement de l’appariement complémentaire des bases mais aussi de plusieurs mécanismes de vérification qui agissent séquentiellement pour corriger tout mésappariement initial ayant pu se produire.

Answer 223

A

Apportée par l’ADN POLYMÉRASE, juste avant qu’un nouveau nucléotide ne soit ajouté sur la chaîne en croissance. Le nucléotide correct a une meilleure affinité pour la polymérase que le nucléotide incorrect, car seul le nucléotide correct présente le niveau énergétique le plus favorable.

Answer 224

A

⚠ Une fois que le nucléotide est fixé, mais avant liaison covalente, l’enzyme doit subir changement de conformation par laquelle elle se resserre de façon plus favorable autour d’une paire de bases correctes. ⚠

Answer 225

A

Directement après liaison covalente d’un nucléotide incorrect. ADN présentant mésappariement à l’extrémité 3’-OH du brin amorce ne peut être allongé par ADN POLYMÉRASE.

Elle corrige ce brin amorce mal apparié au moyen d’un site catalytique séparé appelé EXONUCLÉASE CORRECTRICE QUI VA DE 3’ VERS 5’ (⚠) détache tous les résidus non appariés de l’extrémité du brin amorce, continuant jusqu’à ce qu’elle ait enlevé assez de nucléotides pour retrouver une base appariée à l’extrémité 3’-OH

Answer 226

A

VRAI

Impossible de corriger un mésappariement à l’extrémité 5’.

Answer 227

A

VRAI

ARN ne sont pas transmises d’une génération à l’autre et les molécules d’ARN anormales n’ont aucune signification à long terme.

=> Capables de commencer de nouvelles chaînes SANS NÉCESSITER D’AMORCE.

Answer 228

A

Détecte, dans l’hélice d’ADN, les éventuelles distorsions qui résultent du mésappariement des paires de bases non complémentaires.

Un tel système de correction doit être capable de distinguer et de retirer le nucléotide mésapparié uniquement sur le brin néosynthétisé, où l’erreur de réplication s’est produire (brèches, lacunes, avant le scellement par la ligase).

Answer 229

A

ANNEAU COULISSANT / FACTEUR DE GLISSEMENT :

Answer 230

A

CHARGEUR DE L’ANNEAU / FACTEUR DE CHARGEMENT

Answer 231

A

ADN PRIMASE

Answer 232

A

ADN LIGASE

Answer 233

A

Amorce d’ARN synthétisée par l’ADN PRIMASE de l’extrémité 5’ – 3’
Comme l’amorce d’ARN contient une extrémité 3’, celle-ci peut être allongée par l’ADN POLYMÉRASE, qui commence ainsi un fragment d’Okasaki.
Chaque fragment se termine lorsque l’ADN POLYMÉRASE arrive au niveau de l’amorce ARN fixée sur l’extrémité 5’ du fragment précédent.
L’ancienne amorce ARN est éliminée et remplacée par de l’ADN.
Scellement de la coupure par l’ADN LIGASE qui unit le nouveau fragment d’Okasaki à la chaîne en croissance.

Answer 234

A

Double hélice se déroule lorsque l’hélicase se déplace le long de l’ADN simple brin.

Son mouvement rapide nécessite l’hydrolyse de l’ATP. Peut se déplacer de 5’ – 3’ sur un brin ou 3’ – 5’ sur l’autre.

Answer 235

A

FAUX

Nécessite l’hydrolyse d’ATP.

Answer 236

A

PROTÉINES DE LIAISON À L’ADN SIMPLE BRIN (SSB)

Answer 237

A

Lorsque la fourche de réplication se déplace le long du double brin d’ADN, elle crée le PROBLÈME D’ENROULEMENT. La totalité du chromosome en avant de la fourche devrait exécuter une rotation rapide, ce qui demanderait trop d’É

Answer 238

A

ADN TOPO-ISOMÉRASES

Answer 239

A

2

• TOPO-ISOMÉRASE I : produit point de cassure transitoire sur un seul brin, permet aux 2 segments de l’hélice d’ADN de part et d’autre de la brèche d’effectuer une rotation libre l’un par rapport à l’autre. Toute tension dans l’hélice d’ADN entraîne cette rotation dans la direction qui décharge cette tension.

• TOPO-ISOMÉRASE II : forme liaison covalente avec les 2 brins de l’hélice, induisant la formation d’une CASSURE TRANSITOIRE DU DOUBLE BRIN. Permet de séparer 2 ADN circulaires qui s’entrelaçaient.

Answer 240

A

Les origines de réplication ne sont pas toutes activées simultanément et la réplication de l’ADN de chaque unité de réplication n’occupe qu’une petite partie de la durée totale de la PHASE S

Answer 241

A

La chromatine fortement condensée se réplique tardivement, alors que les gènes de la chromatine moins condensée ont tendance à se répliquer précocement.

La chronologie de la réplication est liée à l’empaquetage de l’ADN dans la chromatine. Influence le moment de réplication, la vitesse demeure constante

Answer 242

A

Lorsque la phase S se termine, chaque chromosome a été répliqué et a donné 2 copies complètes, qui restent reliées au niveau du centromère jusqu’à la PHASE M (mitose) qui ne tarde pas à s’effectuer.

Answer 243

A

La cellule a besoin de grandes qtés de nouvelles protéines histones, une masse presque égale à celle de l’ADN néosynthétisé, pour fabriquer les nouveaux nucléosomes à chaque cycle cellulaire

Answer 244

A

⚠ Pendant que la fourche de réplication passe au travers de la chromatine, la plupart des anciennes histones restent liées à l’ADN et sont distribuées aux hélices d’ADN filles derrière la fourche de réplication

Comme la qté d’ADN a doublé, une qté égale de nouvelles histones est aussi nécessaire pour empaqueter ce nouvel ADN et former la nouvelle chromatine. ⚠

Answer 245

A

Quand un nucléosome est traversé par une fourche de réplication, l’octamère d’histones se rompt en un tétramère H3-H4 et 2 dimères H2A-H2B.

Tétramère H3-H4 reste associé à l’ADN et distribué au hasard à l’un des 2 duplex filles, alors que les dimères H2A-H2B, dont la moitié est ancienne et l’autre moitié nouvelle, sont alors ajoutés au hasard pour compléter les nouveaux nucléosomes.

Answer 246

A

CHAPERON D’HISTONE (NAP-1 et CAF-1)

Answer 247

A

⚠ Chaque chromosome fils est ensemencé avec la mémoire de l’arrangement parental des modifications de H3 et de H4. ⚠

Une fois que l’assemblage du nucléosome derrière une fourche de réplication a été complété, le modèle parental de H3-H4 peut être renforcé par des enzymes de modifications des histones organisées en gros complexes de lecturecorrection qui reconnaissent le même type de modification qu’elles sont capables de créer.

Answer 248

A

TRANSMISSION ÉPIGÉNÉTIQUE

Answer 249

A

⚠ Il n’y a pas de place pour produire l’amorce d’ARN nécessaire pour commencer le dernier fragment d’Okazaki à l’extrémité d’une molécule d’ADN linéaire. ⚠

SOLUTION : séquences particulières de nucléotides à l’extrémité des chromosomes formant les TÉLOMÈRES. Répétition d’une courte séquence de nucléotides (GGGTTA chez l’Homme, 1000 fois à chaque télomère).

Answer 250

A

Séquences d’ADN des télomères sont reconnues par des protéines de liaison à l’ADN qui attirent l’enzyme TÉLOMÉRASE (reconstitue ces séquences chaque fois que la cellule se divise).
TÉLOMÈRASE reconnait l’extrémité d’une séquence répétitive existante de l’ADN d’un télomère et l’allonge dans la direction 5’ – 3’.
Utilise une matrice d’ARN pour synthétiser de nouvelles copies de la séquence répétitive.
Après plusieurs cycles d’extension du brin d’ADN par la TÉLOMÉRASE, la réplication du brin retardé au niveau de l’extrémité du chromosome peut se terminer avec une ADN POLYMÉRASE conventionnelle.

Answer 251

A

TÉLOMÉRASE

Answer 252

A

⚠ L’extrémité 3’ du brin d’ADN parental est allongée par synthèse d’ADN sur une matrice d’ARN.

Cela permet l’allongement dans la direction 5’ du brin d’ADN néosynthétisé incomplet qui lui est apparié, par l’ADN POLYMÉRASE. ⚠

Answer 253

A

Extrémités 3’ de l’ADN de chaque télomère toujours plus longues que les extrémités 5’, laissant une extrémité simple brin qui fait saillie en bout de molécule (structure en boucle-t).

Answer 254

A

Cette structure en boucle-t donne aux extrémités normales des chromosomes une structure unique qui les protège des enzymes de dégradation et par ailleurs, qui permet de les distinguer des extrémités créées transitoirement dans les molécules d’ADN cassées que la cellule répare rapidement.

Answer 255

A

FAUX.

inverse.

3’ est plus longue que 5’.

Answer 256

A

Dans beaucoup de types cellulaires, le niveau d’activité de la TÉLOMÉRASE est diminué si bien que l’enzyme ne peut pas tout à fait être synchrone avec la duplication des chromosomes.
Perte de 100 à 200 nucléotides de chaque télomère à chaque division cellulaire.
Après de nombreuses générations, les cellules de la descendance hériteront de chromosomes défectueux (car les extrémités ne peuvent pas être répliquées en totalité) et par conséquent, se retireront de façon permanente du cycle cellulaire et arrêteront de se diviser – processus appelé SÉNESCENCE DES CELLULES RÉPLICATIVES.
Contrôle de la prolifération cellulaire important pour le maintien de l’architecture tissulaire, entraîne le vieillissement.

Answer 257

A

SÉNESCENCE DES CELLULES RÉPLICATIVES.

Answer 258

A

Les individus atteints par cette maladie portent une copie fonctionnelle et une autre non fonctionnelle du gène de l’ARN télomérase.

Ils ont des télomères qui se raccourcissent prématurément et meurent en général d’insuffisance progressive de la moelle osseuse; ils développent aussi des poumons cicatriciels, des cirrhoses hépatiques et présentent des anomalies de diverses structures épithéliales telles que la peau, les follicules pileux et les ongles.

Answer 259

A

Pour se lier au site de régulation de l’ADN, elle doit d’abord former un complexe avec une molécule d’hormone stéroïde glucocorticoïde, comme le CORTISOL.
Cette hormone est libérée dans l’organisme en période de jeûne et d’activité physique pour stimuler les cellules hépatiques pour qu’elles augmentent la production de glucose à partir d’AA.

Answer 260

A

Pour permettre l’augmentation de production de glucose à partir de AA des cellules hépatique :

les cellules hépatiques AUGMENTENT L’EXPRESSION D’UN GRAND NOMBRE DE GÈNES DIFFÉRENTS qui codent pour des enzymes.

Même si ces gènes ont tous des régions de contrôle différentes, leur EXPRESSION MAXIMALE DÉPEND DE LA FIXATION DU COMPLEXE HORMONE-RÉCEPTEUR des glucocorticoïdes sur un SITE RÉGULATEUR SITUÉ SUR L’ADN DE CHAQUE GÈNE

Answer 261

A

Lorsque l’organisme a récupéré, et qu’il n’y a plus d’hormone, l’expression de chacun de ces gènes retournera à son niveau normal dans le foie.

⚠ De cette façon, une seule protéine régulatrice de gènes peut contrôler l’expression d’un grand nombre de gènes différents. ⚠

Answer 262

A

La transcription mène à la production d’ARN, qui eux serviront à la production de protéines.

Les quantités différentes de certaines protéines dans la cellule sont entre autres le fruit de transcription à des taux différents

⚠ BIEN comprendre le schéma 6-2. ⚠

Answer 263

A

VRAI

Chaque gène peut être transcrit puis traduit avec sa propre efficacité, permettant aux cellules de produire de vastes qtés d’une protéine et de petites qtés d’une autre. PLUS L’ARN EST TRANSCRIT, PLUS PROTÉINE EST ABONDANTE.

Answer 264

A

ABONDANTE

Answer 265

A

En contrôlant la transcription et donc la production d’ARN.

Answer 266

A

TRANSCRIPTION

Answer 267

A

Les nucléotides d’ARN sont des RIBONUCLÉOTIDES (sucre = ribose).
Bien que, comme l’ADN, les ARN contiennent aussi les bases A, G et C, il contient la base U au lieu de la T de l’ADN.

Answer 268

A

FAUX.

l’ARN est toujours un SIMPLE BRIN

Answer 269

A

La TRANSCRIPTION commence par l’ouverture et le déroulement d’une petite portion de la double hélice d’ADN, afin d’exposer les bases de chacun de ses brins.

L’un des 2 brins va alors servir de MATRICE pour la synthèse d’une molécule d’ADN.

Answer 270

A

FAUX

Elle ne reste pas liée par les liaisons H.

Au lieu de cela, juste en arrière de la région où un nouveau ribonucléotide est ajouté, la chaîne d’ARN est déplacée de la matrice et la double hélice se reforme instantanément.

Answer 271

A

a. ARNm ou ARN messager

Answer 272

A

b. ARNr ou ARN ribosomal

Answer 273

A

c. ARNt ou ARN de transfert

Answer 274

A

d. ARNmi ou MicroARN

Answer 275

A

ARN polymérase

Answer 276

A

ARN Pol II

Elle est celle qui mène à la formation d’ARN messagers (ARNm), les précurseurs des protéines

Answer 277

A

ARN POLYMÉRASE

Answer 278

A

Catalysent liaison phosphodiester qui relie ribonucléotides entre eux.
Avance en déroulant la double hélice.
La chaîne d’ARN en croissance est allongée d’un ribonucléotide dans le sens 5’ – 3’.
Substrats = Ribonucléotides tri-phosphates (ATP, CTP, UTP et GTP).
Hydrolyse des liaisons riches en É des triphosphates fournit É nécessaire à la réaction

Answer 279

A

ARN POLYMÉRASE catalyse enchaînement de ribonucléotides, pas de désoxyribonucléotides.
ARN POLYMÉRASE peut commencer la synthèse d’une chaîne SANS AMORCE.

Answer 280

A

⚠ RAISON POUR LAQUELLE ELLE N’A PAS BESOIN D’AMORCE ⚠:

la transcription ne nécessite pas une aussi grande précision que la réplication de l’ADN.

Contrairement à l’ADN, l’ARN ne conserve pas de façon permanente les informations génétiques dans la cellule. Implique une erreur tous les 104 nucléotides.

⇒ Risque d’erreur beaucoup plus élevé

Answer 281

A

VRAI

La polymérase peut reculer et son site actif peut effectuer une réaction d’excision qui ressemble à l’inverse d’une réaction de polymérisation

Answer 282

A

ARN POLYMÉRASE I et ARN POLYMÉRASE III : codent les ARNt, ARNr et divers petits ARN.
ARN POLYMÉRASE II : code la majorité des gènes, dont ceux des protéines.

Answer 283

A

Chaque segment d’ADN transcrit est appelé UNITÉ DE TRANSCRIPTION, qui contient les informations d’un seul gène et code ainsi 1 seule molécule d’ARN ou 1 seule protéine.

Answer 284

A

ARN MESSAGER

Answer 285

A

PROMOTEUR

Answer 286

A

Aident au positionnement correct de l’ARN POLYMÉRASE sur le promoteur.
Aident à séparer les 2 brins de la double hélice.
Permettent la libération de l’ARN POLYMÉRASE du promoteur une fois que la transcription a commencé.

Answer 287

A

Lors de la transcription, le processus d’assemblage commence par la fixation d’un FACTEUR DE TRANSCRIPTION sur la BOÎTE TATA.

Answer 288

A

BOÎTE TATA

Answer 289

A

FAUX.

Mais c’est la plus importante.

Answer 290

A

MACHINERIE TRANSCRIPTIONNELLE DE BASE

Answer 291

A

Les promoteurs contiennent une séquence d’ADN appelée la boîte TATA, localisée à 25 nucléotides du site où la transcription est initiée.
Grâce à sa sous-unité TBP, TFIID reconnaît la boîte TATA et s’y lie, ce qui permet la liaison de TFIIB à côté.
Distorsion de l’ADN engendrée par la liaison de la TFIIB.
Le reste des facteurs généraux de transcription, ainsi que l’ARN POLYMÉRASE elle-même, s’assemblent sur le promoteur grâce à la TFIIB.
TFIIH utilise alors l’ATP pour forcer l’ouverture de la double hélice de l’ADN au point de départ de la transcription, ce qui expose localement le brin matrice. Elle libère aussi l’ARN POLYMÉRASE des facteurs de transcription pour qu’elle puisse commencer la phase d’élongation.

Answer 292

A

a. TFIID

Answer 293

A

b. TFIIB

Answer 294

A

c. TFIIF

Answer 295

A

d. TFIIE

Answer 296

A

e. TFIIH

Answer 297

A

Lors de la traduction, l’ARN POLYMÉRASE II nécessite aussi des protéines activatrices, un médiateur et des protéines qui modifient la chromatine.

Answer 298

A

. ACTIVATEURS DE TRANSCRIPTION / PROTÉINES ACTIVATRICES

Answer 299

A

MÉDIATEUR

Answer 300

A

COMPLEXES DE REMODELAGE DE LA CHROMATINE et HISTONES ACÉTYLASES

Answer 301

A

Un facteur de transcription se lie à des régions spécifiques de l’ADN (promoteurs), en amont du site où la transcription est initiée.
Des protéines à activité enzymatique se lient au facteur de transcription pour solidifier le complexe à l’ADN et modifier le statut des histones.
La polymérase II est recrutée au complexe.
Le médiateur se lie pour assurer la solidité lors de la transcription.

Answer 302

A

SUPERENROULEMENT DE L’ADN

Answer 303

A

Créé par le déplacement de l’ARN POLYMÉRASE II sur un segment d’ADN fixé à ses 2 extrémités.

TOPO-ISOMÉRASE aide à enlever cette tension.

Answer 304

A

Chapeau RNA

Answer 305

A

Les 2 extrémités d’un ARNm eucaryote sont modifiées pour permettre à la cellule de vérifier que l’ARNm possède bien ses 2 extrémités, et donc que le message est intact, avant l’exportation du noyau pour la traduction en protéine.

Answer 306

A

ADDITION D’UNE COIFFE À L’EXTRÉMITÉ 5’
POLYADÉNYLATION À L’EXTRÉMITÉ 3’

Answer 307

A

Addition d’une coiffe

Answer 308

A

Dès que l’ARN POLYMÉRASE II a produit 25 nucléotides environ, la terminaison 5’ de la nouvelle molécule d’ARN est modifiée par addition d’une COIFFE DE GUANINES.
La coiffe 5’ méthylée signale l’extrémité 5’ de l’ARNm eucaryote, et ce point de repère permet à la cellule de distinguer cet ARNm des autres types d’ARN.
Dans le noyau, la coiffe s’unit à un complexe protéique appelé CBC (COMPLEXE DE LIAISON À LA COIFFE).

Answer 309

A

FAUX.

Les introns transcris ne se retrouvent pas dans la protéine, résultat d’une liaison d’exons.

Answer 310

A

Les gènes eucaryotes sont cassés en petits morceaux de séquences codantes (EXONS) intercalées entre des séquences intermédiaires (INTRONS).

Answer 311

A

VRAI

Les séquences d’INTRONS ne sont retirées qu’ensuite de l’ARN néosynthétisé par le processus d’ÉPISSAGE DE L’ARN.

Answer 312

A

. L’épissage se fait sur l’ADN prémessager, après toutes les étapes de maturation, il peut être appelé ARNm.

Answer 313

A

Chaque évènement d’épissage enlève 1 intron, procédant par 2 réactions séquentielles de transfert d’un gr phosphorylé appelées transestérifications : celles-ci réunissent 2 exons tout en enlevant un intron.

Grand nombre de molécules d’ATP hydrolysées à chaque épissage

Answer 314

A

FAUX.

La présence de nombreux introns dans l’ADN permet à la recombinaison génétique d’associer facilement les exons de différents gènes, ce qui permet le développement plus facile de gènes codant de nouvelles protéines par association entre des parties de gènes préexistants.

Answer 315

A

Les transcrits de nombreux gènes sont épissés de différentes façons pour aboutir à un groupe d’ARNm différents, ce qui permet de produire un ensemble correspondant de protéines différentes à partir d’un même gène

Answer 316

A

séquences de 6-7 nucléotides qui se répètent et qui peuvent être reconnues par des facteurs de transcription.

Answer 317

A

La structure des ARNm les aident à traverser les pores nucléaires.

Les ARN improprement produits sont dégradés dans l’exosome pour éviter l’accumulation des ARN dans le noyau

Answer 318

A

Maturation doit être terminée :

COIFFAGE

+

ÉPISSAGE

+

ADDITION DE POLY-A 3’

Answer 319

A

b) RNPhn

Answer 320

A

Ce n’est que lorsque les protéines présentes sur la molécule d’ARNm signifient collectivement que la maturation est terminée, que l’ARNm peut être exporté dans le noyau.
Les ARNm qui ont mûri improprement sont retenus dans le noyau où ils sont dégradés par l’EXOSOME NUCLÉAIRE, un large complexe protéique dont l’intérieur est tapissé d’exonucléases d’ARN 3’ vers 5’.

Answer 321

A

⚠ Les molécules d’ARNm qui ont mûri avec succès sont alors guidées à travers les COMPLEXES DE PORES NUCLÉAIRES (NPC). ⚠

Canaux aqueux qui laissent passer les petites molécules librement.
ARNm trop gros, utilisation d’É pour les faire passer.
Récepteur spécifique de transport nucléaire doit être chargé sur l’ARNm.
Recyclage du récepteur dans le noyau ensuite.

Answer 322

A

Protège des attaques des nucléases.

Answer 323

A

Facteurs d’initiation

Answer 324

A

Protège la coiffe en 5’

Answer 325

A

Le codon d’initiation est AUG, qui code pour une méthionine

Answer 326

A

TRADUCTION

Answer 327

A

64 combinaisons

20 AA différents

Answer 328

A

Phase de lecture des nucléotides, par groupes de 3, pour coder une protéine.

Une molécule d’ARNm peut être lue dans n’importe lequel des 3 cadres de lecture, mais un seul donnera la protéine requise.

Answer 329

A

La production de protéines à partir des ARNm se déroule dans les ribosomes par des unités ribosomales.

Elle commence par un AUG et qu’elle se termine par un stop codon.

La traduction est un processus continu dans lequel les tRNA jouent un rôle crucial

Answer 330

A

Une des nombreuses molécules d’ARN spécifiques qui forme une partie de la structure d’un ribosome et participe à la synthèse des protéines.

4 courts segments de l’ARNr replié forment des doubles hélices, ce qui produit une molécule qui ressemble à une feuille de trèfle. L’une des régions de cette molécule forme l’ANTICODON.

Answer 331

A

ANTICODON

Answer 332

A

VRAI

Certains AA ont plusieurs ARNt, mais certains ARNt sont construits de façon à exiger un appariement de bases précis uniquement pour les 2 premières positions du codon et à tolérer un mésappariement sur la 3e position.

Answer 333

A

FAUX.

ARN POLYMÉRASE III

Answer 334

A

ARNt initiateur

Answer 335

A

AMINOACYL-ARNt SYNTHÉTASE

Elle couple de façon covalente chaque AA au groupe correspondant de molécules d’ARNt

Answer 336

A

La réaction fondamentale de la synthèse protéique est la formation d’une liaison peptidique entre le gr carboxyle de l’extrémité de la chaîne polypeptidique en croissance et le gr amine libre de l’AA entrant.

⚠ La protéine est synthétisée depuis son extrémité N-terminale vers son extrémité C-terminale. ⚠

Answer 337

A

a) PETITE SOUS-UNITÉ

Answer 338

A

b) GRANDE SOUS-UNITÉ

Answer 339

A

4 sites de liaison

Answer 340

A

Le complexe ARNt initiateur-méthionine est d’abord chargé sur la petite sous-unité ribosomale avec d’autres protéines, appelées FACTEURS D’INITIATION DES EUCARYOTES ou eIF.

1. Parmi tous les aminoacyl-ARNt de la cellule, seul l’ARNt initiateur chargé de méthionine peut se fixer solidement sur la petite sous-unité ribosomale sans que le ribosome ne soit complet, et ce complexe se fixe directement sur le SITE P.

2. La petite sous-unité ribosomale se fixe à l’extrémité 5’ d’une molécule d’ARNm qui est reconnue du fait de sa coiffe 5’ et de ses 2 facteurs d’initiation liés, l’eIF4E (qui se fixe directement sur la coiffe) et l’eIF4G.

3. La petite sous-unité ribosomale se déplace ensuite vers l’avant, de 5’ vers 3’, le long de l’ARNm, recherchant le premier AUG.

4. Les facteurs d’initiation se dissocient de la petite sous-unité ribosomale pour laisser place à la grande sous-unité ribosomale qui s’assemble avec elle et termine le ribosome.

Answer 341

A

1. ARNt qui porte l’AA suivant de la chaîne se fixe sur le SITE A du ribosome en formant un appariement de bases avec le codon de l’ARNm placé à cet endroit.

2. L’extrémité carboxyle de la chaîne polypeptidique est libérée de l’ARNt au niveau du SITE P et reliée au gr amine libre de l’AA fixé sur l’ARNt au niveau du SITE A, ce qui forme une nouvelle liaison peptidique. Réaction catalysée par PEPTIDYL-TRANSFÉRASE contenue dans la grande sous-unité du ribosome.

3. Grande sous-unité se déplace vers l’extrémité 3’ par rapport à l’ARNm qui est maintenu en place par la petite sous-unité, ce qui déplace les tiges accepteurs vers les SITES E et P de la grande sous-unité.

4. Une autre série de transconformations déplacent la petite sous-unité et l’ARNm qui lui est lié de 3 nucléotides vers l’extrémité 3’, ce qui replace le ribosome de telle sorte qu’il puisse recevoir l’aminoacyl-ARNt suivant.

5. Étape 1 se répète alors avec un nouvel aminoacyl-ARNt entrant, et ainsi de suite.

Answer 342

A

La fin du message de codage des protéines est signalée par la présence d’un des 3 CODONS STOP (UAA, UAG ou UGA).

Pas reconnus par ARNt et ne spécifient aucun AA.
En étant vides, signalent au ribosome d’arrêter la traduction.
FACTEURS DE LIBÉRATION se fixent sur chaque ribosome ayant un codon d’arrêt positionné au SITE A et cette liaison force la PEPTIDYL-TRANSFÉRASE du ribosome à catalyser l’addition d’une molécule d’eau.
Libération de la chaîne carboxyle de la chaîne polypeptidique en croissance.

Answer 343

A

2 FACTEURS D’ÉLONGATION entrent puis sortent du ribosome à chaque cycle, chacun hydrolysant un GTP en GDP et subissant des modifications de leurs conformations pendant ce processus.

Accélère très fortement la synthèse des protéines
Augmente l’exactitude de la traduction (Ef-Tu / EF1)

ARNt mal appariés quitteront le ribosome sans avoir été utilisés, car après hydrolyse du GTP, court délai pendant lequel l’AA porté par l’ARNt se déplace pour prendre position sur le ribosome (délai plus long pour mauvais appariement).

Answer 344

A

Stabiliser le cœur composé d’ARN, tout en permettant les variations de conformation des ARNr nécessaires à leur catalyse efficace de la synthèse des protéines.

Answer 345

A

POLYRIBOSOMES

Answer 346

A

POLYRIBOSOME

Answer 347

A

⚠ En général, les antibiotiques reconnaissent les unités ribosomales des procaryotes et pas celles des eucaryotes, et empêchent leur fonctionnement, ce qui ultimement inhibe la synthèse protéiques des pathogènes.

Cette reconnaissance spécifique permet l’utilisation de fortes doses sans toxicité ⚠

Answer 348

A

Peuvent être absorbés à forte dose sans induire de toxicité exagérée pour l’Homme.

Certains agissent sur les cellules eucaryotes et ne peuvent donc pas servir d’antibiotiques

Answer 349

A

Expression des gènes

Answer 350

A

modifications dans les séquences ADN des différents gènes.

Answer 351

A

FAUX.

Ca influence le type cellulaire.

Answer 352

A

Toutes les cellules ont beaucoup de protéines en commun (chromosomes, ARN polymérases, enzymes de réparation de l’ADN, protéines ribosomales, enzymes métaboliques et cytosquelette).
Certaines protéines sont présentes uniquement dans des cellules spécialisées (Ex : hémoglobine).
Même les gènes qui sont exprimés dans toutes les cellules ont un niveau d’expression variable d’une cellule à l’autre. La répartition de l’abondance des ARNm est caractéristique des différents types cellulaires.

Answer 353

A

Bien que les différences en ARNm, parmi les types cellulaires spécialisés, soient frappantes, elles sous-estiment néanmoins la gamme complète des différences dans l’organisation de la production protéique, nombreuses étapes après la transcription au cours desquelles l’expression des gènes peut être contrôlée.

a. Épissage alternatif (famille complète de protéines à partir d’un seul gène)
b. Modification covalente après synthèse

Answer 354

A

Les niveaux de transcription changent pour des gènes lors de la différenciation.

Ces changements sont généralement le résultat d’un signal externe.

Answer 355

A

signaux extracellulaires

Answer 356

A

Le noyau d’une cellule différenciée contient toute l’information génétique nécessaire à la construction complète d’un vertébré ou d’une plante.

Answer 357

A

MÉMOIRE CELLULAIRE

Answer 358

A

Les BOUCLES DE RÉTROCONTRÔLE POSITIF fournissent une stratégie générale simple de MÉMOIRE CELLULAIRE : l’établissement et le maintien des schémas héréditaires de transcription génique.

Answer 359

A

⚠ La protéine A est une PROTÉINE RÉGULATRICE DE GÈNES qui active sa propre transcription.

Toutes les cellules suivantes de la lignée cellulaire, provenant de la cellule originale, se souviendront alors que la cellule génitrice avait expérimenté un SIGNAL TRANSITOIRE qui avait initié la production de la protéine. (cellules musculaires) ⚠

Answer 360

A

Boucle de rétrocontrôle positif

Answer 361

A

Boucle de rétrocontrôle négatif

Answer 362

A

Dispositif oscillant

Answer 363

A

Boucle de rétrocontrôle par amorçage vers l’avant

Answer 364

A

Bien que le contrôle de l’expression des gènes soit combinatoire, les effets d’une seule protéine peuvent être décisifs sur l’activation ou l’inactivation de n’importe quel gène particulier, simplement parce qu’ils complètent la combinaison nécessaire pour activer ou réprimer ce gène de façon optimale (dernier chiffre d’un cadenas, si tous les autres ont déjà été entrés auparavant).

Answer 365

A

Type de cellule
Protéines régulatrices du gène
Région régulatrice du gène

Answer 366

A

Non seulement chaque gène réagit à de nombreuses protéines régulatrices de gènes qui le contrôlent, mais chaque protéine régulatrice de gènes contribue au contrôle de nombreux gènes.

De plus, même si certaines protéines régulatrices de gènes sont spécifiques d’un seul type cellulaire, la plupart sont activées dans divers types cellulaires, à différents endroits dans l’organisme et à différents moments du développement.

Answer 367

A

Une conséquence importante du contrôle combinatoire des gènes est que l’effet de l’addition d’une nouvelle protéine régulatrice de gènes dépend de l’histoire passée de la cellule, car cet historique détermine les protéines régulatrices déjà présentes.

Answer 368

A

1) VRAI
2) FAUX => UN FACTEUR DE TRANSCRIPTION PEUT ÊTRE UNE PROTÉINE RÉGULATRICE, MAIS PAS L’INVERSE.

Answer 369

A

L’action d’une seule protéine régulatrice peut activer, de façon permanente, une cascade de protéines régulatrices de gènes et de mécanismes d’interaction de cellule à cellule, dont les actions résultent en un groupe organisé de nombreux types cellulaires différents.

Answer 370

A

Addition de gr méthyle à l’ADN.

Les cellules des vertébrés utilisent de façon extensive la méthylation des bases C dans les séquences GC, pour MAINTENIR LES GÈNES DANS UN ÉTAT INACTIF.

Answer 371

A

Établir une forme particulièrement efficace de RÉPRESSION DES GÈNES, TRANSMISSIBLE AUX CELLULES FILLES.

Answer 372

A

Méthylation de l’ADN
Modification des histones

Answer 373

A

Les protéines de lecture et d’écriture des histones établissent une forme répressive de la chromatine sous la direction de protéines régulatrice de gènes.

Une MÉTHYLASE DE NOVO est attirée par l’histone lectrice, pour méthyler les cytosines proches de l’ADN, qui à leur tour sont liées par des protéines de liaison aux méthyles de l’ADN.

Answer 374

A

la méthylation de l’ADN stimule l’activité de l’histone d’écriture.

Answer 375

A

EMPREINTE GÉNOMIQUE PARENTALE

Answer 376

A

Au début de l’embryogenèse, les gènes soumis à l’empreinte génomique parentale sont marqués par méthylation en fonction de leur présence dans un spermatozoïde ou un ovule.

De cette façon, la méthylation de l’ADN est utilisée comme marquage pour distinguer 2 copies identiques d’un gène.

Answer 377

A

Boucles de rétrocontrôle positif entrecroisées
Méthylation de l’ADN
Modification covalente des histones
État d’agrégation des protéines

Answer 378

A

TRANSMISSION ÉPIGÉNÉTIQUE

Answer 379

A

⚠ Contrairement aux bactéries, les cellules eucaryotes utilisent les différents stades de condensation de la chromatine dont elles ont hérité pour contrôler l’expression de leurs gènes. ⚠

Answer 380

A

FAUX.

Ils en contiennent plus.

X contient plus de 1000 gènes alors qu’Y en contient seulement 100

Answer 381

A

L’organisation des microtubules à l’INTERPHASE est complètement dispersée et plus tard réorganisée pour former le FUSEAU BIPOLAIRE, responsable de la ségrégation des chromosomes répliqués vers les 2 cellules filles.

Answer 382

A

FUSEAU BIPOLAIRE

Answer 383

A

Les actions coordonnées de plusieurs PROTÉINES MOTRICES produisent construisent un fuseau bipolaire cohérent à partir de la masse de microtubules désorganisés qui pointent dans des directions aléatoires.

Answer 384

A

2) KINÉSINE-4

Answer 385

A

1) KINÉSINE-5 BIPOLAIRE

Answer 386

A

3) KINÉSINE-14 et DYNÉINE

Answer 387

A

FUSEAU MITOTIQUE

Answer 388

A

FORCES PHYSIQUES

Answer 389

A

Le cycle cellulaire est un processus programmé pendant lequel la cellule passe par différents stades. Il se définit par l’ensemble des modifications qu’une cellule subit entre sa formation (par division de la cellule mère) et le moment où cette cellule finit de se diviser en deux cellules filles.

Answer 390

A

FAUX.

En plus de dupliquer leur génome, les cellules dupliquent aussi leurs ORGANITES et leurs MACROMOLÉCULES.

Pour maintenir leur taille, les cellules en division doivent coordonner leur croissance (↑ masse cellulaire) et leur division.

Answer 391

A

CYTOCINÈSE

Answer 392

A

1) phase G1 de l’INTERPHASE

Answer 393

A

2) Phase S de l’interphase

Answer 394

A

3) Phase G2 de l’interphase

Answer 395

A

3) Phase G2 de l’interphase

Answer 396

A

2) Phase S de l’interphase

Answer 397

A

4) Phase M

Answer 398

A

1) PROPHASE

Answer 399

A

3) Métaphase

Answer 400

A

2) Prométaphase

Answer 401

A

1) Anaphase

Answer 402

A

2) Télophase

Answer 403

A

Cytocinèse

Answer 404

A

Les phases G1, S et G2 correspondent à l’INTERPHASE.

La phase M comprend la mitose et la cytocinèse

Answer 405

A

FAUX

Elle est très rapide

Answer 406

A

La plupart des cellules prennent plus de temps pour grossir et doubler leur masse de protéines et d’organites qu’elles n’en nécessitent pour dupliquer leurs chromosomes et se diviser.

Answer 407

A

Elles donnent le temps à la cellule de contrôler son environnement intérieur et extérieur pour s’assurer que les conditions sont favorables et que les préparations sont terminées, avant que la cellule ne s’engage dans les grands chamboulements que représentent la phase S et la mitose.

Answer 408

A

Gènes du cycle de division cellulaire

Answer 409

A

Système de contrôle du cycle cellulaire.

Answer 410

A

Le SYSTÈME DE CONTRÔLE initie la progression au niveau de 3 transitions régulatrices majeures appelées POINTS DE CONTRÔLE.

Answer 411

A

POINT DE RESTRICTION (DÉPART) à la fin de la G1, lorsque la cellule entre dans son CC et duplique les chromosomes (entrée en PHASE S).
CONTRÔLE G2/M à l’entrée de la mitose, initiation des évènements mitotiques précoces qui conduisent à l’alignement des chromosomes sur le fuseau en métaphase.
TRANSITION MÉTAPHASE-ANAPHASE, stimulation de la séparation en 2 chromatides sœurs conduisant à la fin de la mitose et à la cytocinèse.

Answer 412

A

Complexe CYCLINE-CDK

Answer 413

A

FAUX

4 classes

Answer 414

A

Cyclines G1/S
Cyclines S
Cyclines M
Cyclines G1

Answer 415

A

FAUX

3 classes chez toutes les cellules, mais 4 classes en tout.

Answer 416

A

cycline spécifique

+

partenaire Cdk

ex. M-Cdk = Cdk1 avec cycline B

Answer 417

A

L’activation complète du COMPLEXE CYCLINE-CDK a lieu lorsqu’une nouvelle kinase, la KINASE ACTIVANT LA CDK (CAK) phosphoryle un AA proche de l’entrée du site actif de Cdk.

Answer 418

A

L’absence de cytokinèse mène à des cellules plurinucléées

Answer 419

A

Ségrégation des chromosomes doublés et division du cytosol et de ses composantes (cytokinèse)

Answer 420

A

↑ rapide de la M-Cdk au point de contrôle G2/M déclenche les évènements de la phase précoce de la mitose.
a. PROPHASE
b. PROMÉTAPHASE
c. MÉTAPHASE
Transition rapide entre MÉTAPHASE et ANAPHASE, quand APC/C déclenche la destruction de la sécurine, libérant une protéase qui clive la cohésine et initie ainsi la séparation des chromatides sœurs.

Answer 421

A

M-Cdk

Answer 422

A

CONDENSINE

Answer 423

A

CONDENSATION DES CHROMOSOMES = Compactage de la chromatine
RÉSOLUTION DES CHROMATIDES SŒURS = Réduction des sœurs en 2 unités séparées

Answer 424

A

Phosphorylation des 5 sous-unités de la CONDENSINE par la M-Cdk stimule cette activité d’enroulement

Answer 425

A

Microtubules du kinétochore
Microtubules interpolaires
Microtubules astraux

Answer 426

A

Capacité des chromosomes mitotiques à former un noyau et à stabiliser les microtubules et sur la capacité des protéines motrices à organiser les microtubules en alignements bipolaires, avec leurs extrémités – dirigées vers les 2 pôles du fuseau et les extrémités + interagissant les unes avec les autres au milieu du fuseau.
Capacité des centrosomes à aider à former les pôles du fuseau.

Answer 427

A

⚠ Les 2 centrosomes facilitent l’assemblage du fuseau bipolaire en apportant une paire de pôles préfabriqués aux fuseaux. ⚠

Answer 428

A

FAUX

Ne sont pas absolument nécessaires.

Answer 429

A

MITOSE (cellules somatiques) :

2 cellules filles diploïdes, clônes 2 jeux de chromosomes (46)

MÉIOSE (cellules germinales) :

4 cellules filles haploïdes différentes 1 jeu de chromosomes (23)

Answer 430

A

HAPLOÏDE

Answer 431

A

DIPLOÏDE

Answer 432

A

2 cellules filles contenant un jeu haploïde de chromosomes répliqués

Answer 433

A

Pendant l’ANAPHASE I, ce sont les chromosomes homologues répliqués qui se séparent, et non les chromatides sœurs.

Answer 434

A

les homologues commencent à s’associer dans le sens de la longueur par un processus appelé APPARIEMENT.

Answer 435

A

structure composée de 4 chromatides, formée au cours de la méiose, consistant en 1 chromosome dupliqué étroitement apparié à son chromosome homologue également dupliqué.

Answer 436

A

COMPLEXE SYNAPTONÉMAL

Answer 437

A

Les KINÉTOCHORES sur les 2 chromatides sœurs d’un homologue se fixent aux microtubules émanant du MÊME PÔLE du fuseau méiotique I, et donc ségrégent ensemble dans la même cellule fille. C’est le contraire de la MITOSE et de la MÉIOSE II, où les KINÉTOCHORES des 2 chromatides sœurs se fixent aux pôles opposés.
Une liaison physique forte est maintenue entre les homologues ; elle résiste aux forces contraires du fuseau méiotique I, jusqu’à ce que les BIVALENTS soient alignés le long de l’équateur pour leur séparation à l’anaphase. Les CHIASMAS formés entre les chromatides non sœurs et la cohésion entre les bras des chromatides sœurs coopèrent pour maintenir les homologues ensemble.
Les bras des chromatides sœurs se séparent en anaphase I (rupture du COMPLEXE DE COHÉSINE), défaisant les chiasmas et permettant aux homologues de se séparer, mais les sœurs restent collées l’une à l’autre dans la région des centromères, jusqu’à l’anaphase II.

Answer 438

A

Alors que les bras des chromatides sœurs se séparent en anaphase I, les CENTROMÈRES ne se séparent pas. Les sœurs ne se séparent que lorsque la séparase coupe les complexes de cohésine restants au niveau des CENTROMÈRES en anaphase II

Answer 439

A

C’est parce que bien avant la fusion des gamètes, 2 types de réarrangements génétiques aléatoires se sont produits au cours de la MÉIOSE I, pendant la production de gamètes.

Answer 440

A

Répartition au hasard des homologues maternels et paternels
Crossing-over

Answer 441

A

Orientation aléatoire des chromosomes homologues lors de la MÉTAPHASE I. Produit 2n gamètes haploïdes différents pour un organisme possédant n chromosomes n = nombre haploïde de chromosomes.

Answer 442

A

Résultat de la recombinaison homologue au cours de laquelle des segments homologues d’ADN sont échangés entre les chromosomes homologues au cours de la PROPHASE I. Entraîne le brassage des gènes dans les chromosomes individuels.

Answer 443

A

a. Maintien des homologues ensemble pour qu’ils se répartissent correctement dans les 2 cellules filles de la MÉIOSE I.
b. Contribution à la diversification des gamètes.

Answer 444

A

⚠ Dans tous les organismes, la plus grande partie de la méiose se passe en PROPHASE I.

La MÉIOSE II est beaucoup plus longue que la MÉIOSE I. ⚠

Answer 445

A

Chez les femelles, les cellules précurseurs de l’œuf (OVOCYTES) commencent la méiose dans l’ovaire fœtal, mais s’arrêtent après le désassemblage du COMPLEXE SYNAPTONÉMAL de la méiose I (stage diplotène).

La méiose ne se termine que lorsque la femelle est devenue sexuellement mature, et que l’OVOCYTE est libéré de l’ovaire pendant l’OVULATION. L’OVOCYTE libéré ne termine la méiose II que s’il est fécondé.

Answer 446

A

Chez les mâles, la méiose ne commence que dans les cellules précurseurs des spermatozoïdes (SPERMATOCYTES) dans les testicules, à la puberté, et se poursuit ensuite continuellement

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Biologie cellulaire - Examen final Flashcards

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