Biologie cellulaire - Examen final Flashcards

Question

Concernant l'objectif : **Comprendre que la composition en lipides des membranes peut varier d’un type cellulaire à l’autre :** ## Footnote * **Membrane plasmique des bactéries** : __ type important de phospholipides, __ de cholestérol. Stabilité mécanique augmentée par \_\_. * **Cellules eucaryotes** : membrane beaucoup plus __ que celle des procaryotes et archéobactéries, __ qtés de cholestérol, mélange de plusieurs \_\_. * 500-1000 espèces différentes de lipides

Answer 1

* **Membrane plasmique des bactéries** : **_1 seul_** type important de phospholipides, **_pas_** de cholestérol. Stabilité mécanique augmentée par **_2e couche membranaire._** * **Cellules eucaryotes** : membrane beaucoup plus **_diversifiée_** que celle des procaryotes et archéobactéries, **_grandes_** qtés de cholestérol, mélange de plusieurs **_phospholipides_**. * 500-1000 espèces différentes de lipides

Answer 2

Les **radeaux lipidiques** pourraient favoriser l’organisation des **_protéines membranaires_**, les concentrant soit pour les transporter dans des **_vésicules membranaires_**, soit pour les **_assembler en unités de protéines fonctionnelles_**.

Answer 3

Réserve et excédents de lipides = **_GOUTTELETTES LIPIDIQUES_** Adipocytes spécialisés dans **_mise en réserve,_** contiennent grand nombre de **_grosses gouttelettes lipidiques_**. Lipides qui ne contiennent pas de **_tête hydrophile_**, donc exclusivement des molécules hydrophobes qui s’agglutinent en gouttelettes tridimensionnelles plutôt qu’en **_bicouche_**. * Une seule couche de phospholipides, beaucoup de **_protéines_** * Se forment à partir du **_RE_**

Answer 4

Composition lipidique, pour chacune des 2 couches, étonnamment **_différente_**. **Globules rouges** : phosphoatidyl**_sérine_**, chargée **_négativement,_** est située dans la monocouche interne, création d’une **_différence de charge_** entre les 2 moitiés de la membrane.

Answer 5

Asymétrie des lipides fonctionnellement **_importante_**, CONVERSION DES SIGNAUX EXTRACELLULAIRES EN SIGNAUX **_INTRACELLULAIRES_**. ## Footnote 1. Beaucoup de protéines du cytosol se lient à des **_gr de têtes de lipides particuliers_**, situés dans la **_monocouche cytosolique_** de la bicouche. 2. Gr de tête particuliers des lipides doivent être d’abord **_modifiés_** pour créer des **_sites de liaison des protéines_** à un moment et un endroit particulier. Diverses lipides **_kinases_** peuvent ajouter des gr **_phosphate_** en différentes positions aux noyaux **_inositol_** des phosphatidyl**_inositol_** Certains signaux extracellulaires activent la **_PI 3-kinase_**, qui phosphoryle les phospholipides **_inositol_**, créant des sites de **_mise en réserve_** pour différentes protéines de signalisation intracellulaires. 3. Phospholipases sont activées par des **_signaux extracellulaires_** pour couper certaines molécules particulières de **_phospholipides_**, créant ainsi des **_fragments_** de ces molécules qui agissent comme des **_médiateurs intracellulaires_** à durée de vie **_courte_**. Certains signaux extracellulaires activent les **_phospholipases_** qui coupent les phospholipides à inositol, formant ainsi des fragments qui aident à **_relayer le signal_** dans la cellule. Ex : phospholipase C

Answer 6

Phosphatidylinositols (inositides)

Answer 7

L'**Asymétrie des lipides** sert à distinguer CELLULES VIVANTES DES CELLULES MORTES Quand cellule animale subit **_apoptose_**, phosphatidylsérine, normalement confinée dans la **_couche cytosolique de la bicouche_**, est rapidement transférée dans la couche extracellulaire. Signalent alors aux **_macrophages_** qu’il faut **_phagocyter la cellule morte_** et la **_digérer_**. **_Translocation_** des phosphoatidylsérines induite par 2 mécanismes : 1. **Transporteur de phospholipides inactivé** 2. **Enzyme de brouillage (SCRAMBLASE) activée**

Answer 8

GLYCOLIPIDES (lipides comportant aussi des sucres) sont retrouvées exclusivement dans la couche **_non cytosolique_**, dispersées de façon extrêmement **_asymétrique_** dans la bicouche de **_TOUTES_** LES MEMBRANES PLASMIQUES. * Dispersion due à l’addition de gr **_sucrés_** aux molécules de lipides dans la **_lumière de Golgi_**. * Rôle important dans les **_interactions_** avec cellules environnantes. * **_5%_** des molécules lipidiques de la monocouche **_externe_**. * **GANGLIOSIDE** : plus **_complexes_** glycolipides, contiennent des oligosaccharides avec résidus d’acide **_sialique_**, charge nette **_négative_**. Abondant dans membrane plasmique des cellules **_nerveuses_**. * **Fonctions** selon **_localisation_** : **_protection, charge et concentrations ioniques, adhésion cellulaire_**, etc

Answer 9

FAUX Protéines représentent environ **_50%_** de la masse de la membrane (25% cellules nerveuses et 75% chez cellules production ATP)

Answer 10

1. Traversent bicouche avec une partie de leur masse de chaque côté. Protéines **_amphipathiques_** (régions hydrophobes et hydrophiles). Régions hydrophobes à l’intérieur, régions hydrophiles exposées à l’eau, des 2 côtés de la membrane. Liaison **_covalente_** avec chaîne d’acides gras. * 1 seule hélice alpha * Plusieurs hélices alpha * Feuillet bêta enroulé sur lui-même 2. Localisées entièrement dans le **_cytoplasme_**, associées seulement avec le **_feuillet cytosolique_** de la bicouche (grâce à **_hélice alpha amphipathique_** OU **_chaînes lipidiques/gr phényl_** liées par liaison **_COVALENTE_**). Dans ce 2e cas (liaison covalente avec chaîne lipidique), synthèse dans le **_cytoplasme_**, protéines **_solubles_**. 3. Exposées entièrement à la surface **_externe_** (liaison covalente via **_oligosaccharide_**) avec un phosphoatidyl**_inositol_**. Couplage à une **_ancre GPI_** dans le **_RE_**, protéine reliée à la surface **_non cytosolique_** uniquement par cette **_ancre GPI_**. 4. D’autres protéines **_ne pénètrent pas du tout_** à l’intérieur de la bicouche. Liées, d’une face ou l’autre de la membrane, à d’autres protéines membranaires par des interactions **_NON COVALENTES_**. Protéines de ce type peuvent être libérées par des **_procédés d’extraction doux_** (sln avec force ionique, pH extrêmes) = **_PROTÉINES MEMBRANAIRES_** **_PÉRIPHÉRIQUES_**. Autres protéines transmembranaires ou retenues à la bicouche par liaisons lipidiques ne peuvent pas être libérées de cette façon = **_PROTÉINES MEMBRANAIRES INTÉGRALES_**.

Answer 11

De nombreux transporteurs membranaires sont la cible de médicaments, alors que d’autres vont être impliqués dans l’élimination des médicaments

Answer 12

* S’oppose au passage de la plupart des molécules **_polaires_** * Permet à la cellule de maintenir dans son cytosol des conc en slt **_différentes_** de celles du liq extracellulaire et de celles de **_chacun des compartiments intracellulaires entourés d’une membrane._** * Si on leur laisse assez de temps, pratiquement **_toutes_** les molécules diffuseront à travers une bicouche lipidique dépouvue de **_protéines_** dans sens **_descendant_** du gradient de conc. * Vitesse de diffusion très variable : o En fonction de **_la taille de la molécule_** o En fonction de **_sa slb dans l’huile Plus la molécule est petite, plus elle est soluble dans l’huile (non polaire) et plus elle diffusera rapidement à travers la bicouche lipidique._** * Petites molécules **_non polaires_** (O₂ et CO₂) traversent **_rapidement_** bicouche par diffusion. * Petites molécules **_polaires non chargées_** (eau, urée) diffusent, mais plus **_lentement._** * Bicouches très **_imperméables_** aux molécules chargées (ions) : charge et haut degré d’**_hydratation_** empêchent entrée.

Answer 13

PROTÉINES DE TRANSPORT MEMBRANAIRE spécifiques sont responsables du **transfert des molécules polaires** à travers la **membrane** (ions, sucres et AA). Chaque protéine transporte **1** classe particulière de molécules et seulement certaines molécules de cette classe. Humains qui présentent mutations sur **1 seul gène** souffrent de maladies héréditaires qui affectent le **transport d’un slt spécifique** (Ex : cystinurie). Sont toutes des PROTÉINES TRANSMEMBRANAIRES **À PASSAGE MULTIPLES** : chaîne polypeptidique traverse **plusieurs fois** la bicouche.

Answer 14

**TRANSPORTEURS** (protéines de transport / perméases) : lient le slt à transporter qui leur est spécifique et subissent une série de transconformations leur permettant de transférer le slt lié à travers la membrane. **CANAUX** : interagissent plus faiblement avec le slt, forment des pores aq qui traversent bicouche. Lorsqu’ils sont ouverts, ils laissent traverser les slt spécifiques (ions inorganiques) à travers membrane. PLUS RAPIDE. **CANAUX AQUEUX / AQUAPORINES** augmentent très fortement la perméabilité des membranes à l’eau, même si elle peut diffuser directement à travers la bicouche.

Answer 15

**Tous les canaux** et beaucoup de transporteurs. Si une seule molécule non chargée, seul le gradient de conc entraîne le transport passif et détermine sa direction. * Directement à travers la bicouche = **Diffusion simple** * Par l’intermédiaire d’un transporteur ou d’un canal = **Diffusion facilitée**

Answer 16

Si le slt porte une charge nette, transport influencé par **2 facteurs**. ## Footnote 1. GRADIENT DE CONCENTRATION 2. POTENTIEL DE MEMBRANE S’associent pour former GRADIENT ÉLECTROCHIMIQUE L’intérieur d’une membrane est NÉGATIF par rapport à l’extérieur (favorise entrée d’ions positifs, bloque ions négatifs). S’effectue par l’intermédiaire de POMPES. Activité de pompage orientée, car fortement couplée à une source d’É (hydrolyse ATP ou gradient ionique).

Answer 17

Les mouv transmembranaires des petites molécules par l’intermédiaire de transporteurs peuvent être soit **_actifs_** ou **_passifs_**, alors que ceux qui se font par l’intermédiaire de canaux sont toujours **_passifs_**.

Answer 18

Ressemblance avec une réaction **_enzyme-substrat_**. Transporteurs se comportent comme des **_enzymes_**. Différence = **_Protéine porteuse ne modifie pas le slt transporté, mais au contraire, le libère inchangé._** Chaque type de transporteur présente 1 ou plusieurs sites de liaison **_SPÉCIFIQUES_** pour son slt. Transfère le slt à travers la bicouche en subissant des modifications de conformation **_RÉVERSIBLES_** qui exposent le site de liaison au slt **_alternativement_** d’un côté de la membrane puis de l’autre.

Answer 19

Lorsque protéine de transport saturée, tous les sites de liaisons sont occupés =\> **_Vmax_** ## Footnote * Vmax = **_Vitesse à laquelle le transporteur passe d’une de ses conformations à l’autre._** * Km = **_Affinité du transporteur pour son slt, égale à la conc en slt lorsque la vitesse de transport est égale à la moitié de la Vmax._**

Answer 20

1. **TRANSPORTEURS COUPLÉS** : associent le transport d’un slt dans le sens montant avec le transport d’un autre slt dans le sens descendant. 2. **POMPES COUPLÉES À L’ATP** : couplent le transport contre le gradient à l’hydrolyse de l’ATP. 3. **POMPES COUPLÉES À LA LUMIÈRE** : chez les bactéries. Couple le transport contre le gradient à un apport d’É lumineuse.

Answer 21

1. **_UNIPORTS_** : 1 seul slt, à une vitesse déterminée par Vmax et Km. 2. **_SYMPORTS_** : transporteurs couplés, transfert du slt dépend strictement du transfert d’un second slt. TRANSFERT SIMULATNÉ DU 2E SLT DANS LA MÊME DIRECTION. 3. **_ANTIPORTS_** : transporteurs couplés, transfert du slt dépend strictement du transfert d’un second slt. TRANSFERT SIMULATNÉ DU 2E SLT DANS LA DIRECTION OPPOSÉE.

Answer 22

Cellules épithéliales intestinales et rénales :

Answer 23

TRANSPORT TRANSCELLULAIRE

Answer 24

* Symports couplés à Na+ dans le domaine **apical** de la membrane plasmique transportent activement les **_nutriments_** dans la cellule, créant des **_gradients de conc._** * Protéines de transport indépendantes du Na+ dans le domaine **_basal_** et **_latéral_** permettent aux nutriments de quitter **_passivement_** la cellule selon leur gradient.

Answer 25

1. **POMPES DE TYPE P :** ressemblent à des protéines transmembranaires à multiples passages, se phosphorylent au cours du cycle de pompage. Pompes ioniques (Na+, K+, H+ et Ca2+) 2. **POMPES DE TYPE F (ATP SYNTHASES) :** ressemblent à des turbines, diffèrent par leur structure des TYPE P. Fonctionnent à l’envers : au lieu d’hydrolyser l’ATP pour le transport des p+, elles utilisent le gradient de H+ à travers la membrane pour synthétiser de l’ATP à partir de l’ADP et de Pi. Le gradient est produit au cours de la phosphorylation oxydative ou dans les pompes à H+ activées par la lumière. Membrane plasmique des mitochondries ATPASES DE TYPE V : pompent H+ vers organites plutôt que de synthétiser ATP, permet d’acidifier les lysosomes. 3. **TRANSORTEURS ABC :** pompent des petites molécules à travers les membranes, contrairement aux TYPE P, F ou V qui transportent uniquement des ions.

Answer 26

Pompes à ATP

Answer 27

Pompes de type P

Answer 28

Pompes de type F (ATP synthase)

Answer 29

ATPASE DE TYPE V

Answer 30

Transporteur ABC

Answer 31

Cellules ont conc très **_basses_** en Ca2+ libre dans le cytosol, conc bien plus élevées en **_extracellulaire_** Flux de Ca2+ selon son gradient est un moyen de **_transmission rapide_** des signaux extracellulaires. * Important que la cellule maintienne un **_fort gradient._** * Permis par **_POMPE À CA2+_** et **_ANTIPORT ÉCHANGEUR NA+-CA2+_** POMPE À CA2+ dans la membrane du **_réticulum sarcoplasmique_** des **_muscles squelettiques._** 1. Lorsque le PA **_dépolarise_** la membrane des cellules musculaires, calcium estl**_libéré dans le cytosol_** à partir du **_RS_** par les **_CANAUX DE LIBÉRATION DU CA2+_**, ce qui **_stimule contraction musculaire_**. 2. POMPE À CA2+ responsable du **_retour de calcium_** du cytosol vers le **_RS_**.

Answer 32

Conc de K+ 10-30 fois plus élevée à l’**_intérieur_** des cellules, alors que c’est l’inverse pour **_Na+_**. Différence de conc maintenu par **_POMPE NA+ - K+_** (**_antiport ATPasique_**), fait sortir activement le **_Na+_** contre son gradient et contre une entrée de K+. Nécessite hydrolyse d’**ATP.** Autres noms : **POMPE À NA+** et **ATPASE NA+ - K+**

Answer 33

Permet aussi contrôle de l’**_OSMOLARITÉ_** : l’eau tend à être **_aspirée_** dans les cellules, les cellules animales neutralisent cet effet par un gradient osmotique inverse résultant d’une **_forte conc en ions dans le liquide extracellulaire_**. La pompe à Na+ - K+ aide à **_maintenir l’équilibre osmotique_** en pompant vers l’extérieur **_3 Na+_**. Cl- maintenu à l’extérieur par son **_potentiel de membrane._** POMPE NA+ - K+ importante pour **_maintien du volume normal_** du globule rouge.

Answer 34

Transporteurs ABC

Answer 35

Transporteurs ABC

Answer 36

Contient **2** domaines **ATPasiques**, appelés **cassettes de liaison de l’ATP.** La liaison de l’ATP conduit à la **dimérisation** des domaines de liaison de l’ATP et l’hydrolyse de l’ATP conduit à leur **dissociation**. Lorsque l’ATP n’est pas lié, le transporteur expose un site de liaison pour le substrat vers l’**espace intracellulaire**. La liaison de l’ATP induit des **modifications de conformation** qui exposent la **poche de liaison du substrat** vers la **face opposée**. L’hydrolyse de l’ATP suivie de la dissociation de L’**ADP** provoque le retour du transporteur à sa configuration **initiale.**

Answer 37

* Les **premiers transporteurs ABC identifiés** chez les eucaryotes ont pu l’être du fait de leur **capacité à pomper des Rx hydrophobes** hors du cytosol. L’un d’entre eux est la **PROTÉINE DE RÉSISTANCE MULTIPLE AUX MÉDICAMENTS (MDR)**. Surexpression de MDR dans les cellules cancéreuses peut rendre ces cellules résistantes simultanément à de nombreux Rx cytotoxiques. Ces cellules peuvent pomper le Rx vers l’extérieur de la cellule très efficacement, ce qui leur confère une résistance relative aux effets toxiques des drogues anticancéreuses. Près de 40% des cancers développent une résistance multiple aux Rx. * Même principe pour la **résistance à la chloroquine** (MALARIA). * PROTÉINE RÉGULATRICE DE LA CONDUCTANCE TRANSMEMBRANAIRE DE LA FIBROSE CYSTIQUE (CFTR) contrôle les conc ioniques dans les fluides extracellulaires dont les poumons. Ouverture et fermeture du canal Cl-, transport selon son gradient (MUCOVISCIDOSE). * Type ABC peuvent donc fonctionner comme **transporteur** ET comme **canaux.**

Answer 38

1. **SÉLECTIVITÉ IONIQUE** = Permet le passage de certains ions, mais pas d’autres. Présence d’un filtre de sélectivité (partie la plus étroite du canal) pour pouvoir passer, ils doivent s’être débarrassés de leurs molécules d’eau. =\> LIMITATION DE LA VITESSE DE PASSAGE, saturation du canal à une certaine conc. 2. **NE SONT PAS CONTINUELLEMENT OUVERTS** = Vanne, qui leur permet de s’ouvrir brièvement puis de se refermer. En cas de stimulation prolongée, la plupart des canaux se bloquent à l’état fermé, désensib

Answer 39

1. CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE **VOLTAGE** (variation de voltage) 2. CANAUX À VANNE **MÉCANIQUE** (stress mécanique, changement de conformation) 3. CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN **LIGAND** (fixation d’un ligand) a. Médiateur extracellulaire (CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN TRANSMETTEUR) b. Médiateur intracellulaire (CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN ION et CANAUX À VANNE CONTRÔLÉE PAR UN NUCLÉOTIDE).

Answer 40

La **_phosphorylation_** et la **_déphosphorylation_** de la protéine contrôle l’activité de nombreux canaux ioniques. Canaux ioniques responsables de l’**_excitabilité électriques_** des cellules musculaires, mais présents dans **_toutes les cellules animales_**.

Answer 41

Formation d’un potentiel membranaire lorsqu’il y a **différence de charge électrique** de part et d’autre d’une membrane, due à un léger excédent d’ions + par rapport aux ions – d’un côté et à un léger déficit de l’autre côté.

Answer 42

1. Pompage électrogène actif 2. Diffusion passive d'ions

Answer 43

Dans les **cellules animales**, mouvements **_passifs_** des ions apportent LA PLUS GRANDE CONTRIBUTION AU POTENTIEL ÉLECTRIQUE de la membrane plasmique.

Answer 44

**2 K+** contre **3 Na+**

Answer 45

Permet de maintenir un équilibre osmotique en maintenant basse la conc intracellulaire de Na+ (peu de Na+ intracellulaire) Autres cations doivent être très nombreux pour équilibrer les charges portées par les anions organiques fixés

Answer 46

Rôle d’équilibrage largement tenu par le **K+** qui est activement pompé par la POMPE SODIUM POTASSIUM et qui peut activement entrer et sortir librement par les CANAUX DE **FUITE DU POTASSIUM**.

Answer 47

Présence de canaux = K+ arrive presque à l’**équilibre** quand la force électrique exercée par l’excédent de charges **négatives** attirant K+ dans la cellule équilibre la tendance de K+ à **sortir** selon son gradient.

Answer 48

1. Potentiel de membrane nul 2. Conc en K+ élevée dans la cellule, faible à l’extérieur (grâce à POMPE SODIUM-POTASSIUM) 3. K+ quitte la cellule à travers les CANAUX DE FUITE DU POTASSIUM dans le sens de son gradient 4. Quand K+ sort, il laisse derrière lui une charge négative, formation d’un potentiel de membrane qui s’oppose à la poursuite de la fuite du K+ 5. Sortie de K+ s’arrête lorsque le potentiel de membrane atteint une valeur pour laquelle cette force d’entrainement électrique de K+ équilibre exactement les effets du gradient de conc (gradient de K+ = 0).

Answer 49

Plus la membrane est PERMÉABLE à un ion, **plus** le potentiel de membrane a tendance à être entrainé **fortement** vers la valeur à l’équilibre pour cet ion.

Answer 50

Faux Jusqu'à 1 m.

Answer 51

* Corps cellulaire (contient le noyau) * Long axone (conduit les signaux du corps cellulaire vers cibles distantes) * Dendrites (s’étendent à partir du corps cellulaire pour recevoir des signaux) Les dendrites d’un seul neurone peuvent recevoir jusqu’à 100 000 influx nerveux. * Ramifications terminales de l’axone

Answer 52

CANAUX CATIONIQUES À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE

Answer 53

1. Stimulus qui provoque une **dépolarisation suffisante** cause l’**ouverture rapide** des CANAUX NA+ À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE. 2. Entrée de **faibles quantités de Na+** dans la cellule, dans le **sens du gradient**. 3. Autre dépolarisation plus importante de la membrane, ouverture de **plus de canaux Na+** 4. Continue **jusqu’à ce que le PE local** de la région membranaire passe de sa valeur de repos de **-70mV à +50mV** (potentiel d’équilibre du Na+). 5. Canaux Na+ possèdent un **mécanisme d’inactivation automatique** qui provoque leur fermeture rapide même si la membrane est encore dépolarisée (réouverture ne peut avoir lieu qu’après retour du potentiel de membrane à sa valeur négative initiale). **Demeurent inactivés jusqu’à retour à la valeur initiale** du POTENTIEL DE REPOS. Inactivés lorsque réfractaires à une nouvelle stimulation.

Answer 54

Inactivation du canal Na+

Answer 55

1. CANAUX K+ À VANNE CONTRÔLÉE PAR LE VOLTAGE fournissent un **2e mécanisme facilitant le retour** plus rapide de la membrane plasmique activée à son potentiel négatif initial (en plus de l’inactivation des canaux Na+) 2. **Ouverture** de ces canaux en **réponse à la dépolarisation** de la membrane. 3. Une fois le canal K+ ouvert, les **sorties de K+ dépassent rapidement les entrées transitoires de Na+** et conduisent rapidement la membrane à nouveau vers le **potentiel d’équilibre de K+**, et cela même avant que l’inactivation des canaux Na+ soit complète. 4. La membrane **ne peut décharger un second potentiel d’action** avant que les **canaux Na+** ne soient retournés à leur **conformation fermée** jusqu’à ce moment, la membrane est réfractaire à la stimulation

Answer 56

Sclérose en plaque

Answer 57

Myéline est formée par des cellules de soutien appelées CELLULES **GLIALES** : ## Footnote * CELLULES DE SCHWANN myélinisent **nerfs périphériques** * OLIGODENDROCYTES myélinisent **SNC** Enroulent des couches successives de leur membrane plasmique autour de l’axone.

Answer 58

1) PA se déplacent plus vites et 2) É métabolique est conservée parce que l’excitation active reste confinée aux nœuds de Ranvier.

Answer 59

FENTE SYNAPTIQUE

Answer 60

NEUROTRANSMETTEURS

Answer 61

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 62

a. Destruction par des enzymes spécifiques dans la fente synaptique b. Réabsorption par la terminaison nerveuse qui l’avait libéré ou par les cellules gliales environnantes, par des protéines de transport des neurotransmetteurs Na+ - dépendantes. Recyclage permet de maintenir fortes vitesses de libération.

Answer 63

Assure précision temporelle et spatiale, diminue le risque d’influence sur cellules voisines et vide fente synaptique avant impulsion suivante.

Answer 64

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 65

* Concentrés dans la membrane plasmique de cellules post-synaptiques de la région de la synapse et s’ouvrent transitoirement en réponse à la fixation de molécules de neurotransmetteurs, ce qui engendre une brève modification de la perméabilité membranaire. * Ces canaux sont insensibles au potentiel membranaire et ne peuvent pas produire d’eux-mêmes une excitation pouvant s’auto-amplifier. * Produisent des modifications locales de la perméabilité et, ainsi, des modifications du potentiel membranaire, dont l’intensité dépend de la qté de neurotransmetteur libérée dans la synapse et du temps pendant lequel il y reste. * PA ne peut être déclenché que si le potentiel membranaire local augmente suffisamment pour ouvrir assez de canaux à cations à vannes contrôlées par voltage.

Answer 66

1. Site de liaison très sélectif pour le neurotransmetteur 2. Sélectifs sur le type d’ion qu’ils laissent passer

Answer 67

NEUROTRANSMETTEURS EXCITATEURS

Answer 68

NEUROTRANSMETTEURS INHIBITEURS

Answer 69

* Potentiel de membrane (négatif) s’oppose à son **_entrée_** * L’ouverture des canaux Cl- **_tamponne_** le potentiel de membrane * Lorsque la membrane commence à se dépolariser, **_plus_** d’ions Cl- entrent dans la cellule et **_s’opposent_** à la dépolarisation.

Answer 70

VRAI Ex. acétylcholine

Answer 71

CANAL IONIQUE À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR

Answer 72

CANAL IONIQUE À VANNES CONTRÔLÉES PAR UN TRANSMETTEUR ouvert **_transitoirement_** par l’**_acétylcholine_** libérée par la terminaison nerveuse à la JONCTION NEUROMUSCULAIRE (synapse chimique spécialisée située entre un neurone moteur et une cellule du muscle squelettique).

Answer 73

5 sous-unités sont disposées en 1 anneau qui forme un canal transmembranaire rempli d’eau, composé d’un pore étroit qui traverse la bicouche lipidique et s’élargit à chaque extrémité.

Answer 74

* Encourage la traversée d’ions + : Na+ et K+, sélectivité entre les cations est faible * Potentiel de repos, faible force d’entrainement des K+ car équilibre. * Au contraire, Na+ attiré par gradient et voltage. * Entrée nette importante de Na+, entraine dépolarisation et contraction musculaire

Answer 75

Le processus commence lorsque l’influx nerveux atteint la terminaison nerveuse et dépolarise la membrane plasmique de cette terminaison. La dépolarisation ouvre transitoirement les **canaux Ca2+ à vannes contrôlées par le voltage** dans cette membrane. Lorsque la concentration en Ca2+ à l’extérieur de la cellule est plus de **1000 fois supérieure à celle du Ca2+ libre à l’intérieur**, le Ca2+ s’écoule dans la terminaison nerveuse. L’augmentation de la concentration en Ca2+ dans le cytosol de la terminaison nerveuse déclenche la **libération localisée d’acétylcholine** dans la fente synaptique.

Answer 76

L’**acétylcholine** libérée **se fixe** sur les récepteurs à l’acétylcholine de la membrane plasmique musculaire et ouvre transitoirement les **canaux à vannes contrôlées par le voltage** qui leur sont associés. L’entrée de **Na+** qui en résulte provoque la **dépolarisation locale** de la membrane.

Answer 77

La dépolarisation locale de la membrane plasmique des cellules musculaires ouvre les **canaux Na+ à vannes contrôlées par le voltage** de cette membrane, permettant l’**entrée de plus de Na+**, ce qui dépolarise encore plus la membrane. Cela ouvre à son tour les canaux Na+ à vannes contrôlées par le voltage **voisins** et entraîne l’**auto-propagation de la dépolarisation** (un potentiel d’action) qui s’étend et implique la totalité de la membrane plasmique.

Answer 78

La dépolarisation généralisée de la membrane plasmique de la cellule musculaire **active les canaux à Ca2+ à vannes contrôlées par le voltage** dans des régions **spécialisées** (tubules T tranverses) de cette membrane.

Answer 79

Cela provoque à son tour l’**ouverture transitoire** de canaux de libération du **Ca2+** placés dans une région adjacente de la membrane du **RS**, qui libèrent **dans le cytosol le Ca2+ mis en réserve** dans le RS. Les tubules T et la membrane du RS sont très proches avec les 2 types de canaux reliés ensemble en une structure spécialisée. C’est le **déversement du Ca2+** et l’augmentation de sa concentration dans le cytosol qui cause la **contraction des myofibrilles** de la cellule musculaire.

Answer 80

AUGMENTATION DU NOMBRE DE RÉCEPTEURS

Answer 81

CANAUX IONIQUES À VANNES CONTRÔLÉES PAR LE GLUTAMATE Ce sont des canaux qui laissent entrer le Na+ pour DÉPOLARISER la membrane

Answer 82

1. Glutamate lié au récepteur 2. Membrane fortement dépolarisée (nécessaire pour libérer le Mg2+ qui bloque le canal au repos) Cela suppose que les récepteurs NMDA sont normalement activés uniquement lorsque les récepteurs AMPA sont également activés et dépolarisent la membrane.

Answer 83

Niveaux élevés de Ca2+ = **LTP** Niveaux bas de Ca2+ = **DLT**

Answer 84

1. GLUTAMATE libéré dans la fente synaptique 2. Ouverture des canaux à vannes contrôlées par les récepteurs à AMPA 3. Entrée massive de Na+ , dépolarisation de la membrane postsynaptique 4. Dépolarisation fait que les Mg2+ dans les canaux récepteurs à NMDA sont libérés 5. Retrait du Mg2+ et liaison du GLUTAMATE sur les récepteurs à NMDA entraine l’ouverture des canaux 6. Entrée massive de Ca2+ dans la cellule postsynaptique 7. Augmentation du Ca2+ dans le cytosol induit l’insertion de nouvelles molécules de récepteur à AMPA dans la membrane des cellules postsynaptiques 8. Augmentation de la sensibilité de la cellule au GLUTAMATE

Answer 85

ADAPTATION

Answer 86

* Protéine **_allongée,_** formée de 2 chaînes lourdes et de 2 copies de chacune des 2 chaînes légères. * Chaque chaîne lourde a, à son extrémité N-terminale, un domaine de tête **_globulaire_**, qui contient la machinerie génératrice de **_force_**, et est suivi d’une très longue séquence d’AA formant un **_super-enroulement_** étendu et permettant la dimérisation des chaînes lourdes. * Les 2 chaînes légères se fixent près du domaine de la tête N-terminale, tandis que la longue queue à superenroulement forme des **_faisceaux_** avec les queues d’autres molécules de myosine. * Interactions queue-queue forment de gros filaments **_épais_** qui ont plusieurs têtes de myosine, orientées dans des directions **_opposées_**

Answer 87

Les têtes du myosine agissent sur les **FILAMENTS D'ACTINE** lors de la contraction musculaire.

Answer 88

MYOSINE II

Answer 89

* Chaque tête de myosine **fixe l’ATP et l’hydrolyse**, et utilise l’É de cette hydrolyse pour **se déplacer vers l’extrémité** + d’un filament d’actine. * Orientation opposée des têtes du filament épais qui permet de **faire glisser efficacement** un sur l’autre **2 filaments d’actine** d’orientation opposée.

Answer 90

* Kinésine * Dynéine

Answer 91

* Structure ressemble à **_MYOSINE II_** : 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères par moteur actif, 2 domaines globulaires moteurs de tête et 1 superenroulement allongé responsable de la dimérisation de la chaîne lourde. * Ancêtre commun avec **_MYOSINE_** (domaines moteurs construits autour d’un noyau presque identique) * Portent dans leur queue **1** site de liaison pour **1** organite entourée d’une membrane ou **1** autre microtubule * Rôle dans la formation du **_fuseau mitotique_** et **_méiotique_** et séparation des **_chromosomes_**

Answer 92

* 2 ou 3 chaînes lourdes, associées à un grand nombre variable de chaînes **_intermédiaires_** et de chaînes légères * DYNÉINES **_CYTOPLASMIQUES_** importantes pour le transport des vésicules et pour la localisation de **_Golgi_** Dans toutes les cellules eucaryotes • Les plus grands **_moteurs moléculaires_** connus et les plus **_rapides_**

Answer 93

1. **ATTACHÉE** : une tête de myosine dépourvue de nucléotide lié est fermement bloquée sur un filament d’actine dans une configuration de rigidité. 2. **LIBÉRÉE** : une molécule d’ATP se fixe sur la grande fente à l’arrière de la tête et provoque immédiatement une légère modification de conformation des domaines qui constituent le site de fixation sur l’actine. Réduit l’affinité de la tête pour l’actine et lui permet de se déplacer le long du filament. 3. **ARMÉE** : la fente se ferme autour de l’ATP et déclenche une forte modification de forme qui provoque le déplacement de la tête le long du filament. Changement de direction d’une hélice α appelée BRAS DE LEVIER. Hydrolyse de l’ATP, ADP et Pi restent solidement fixés. 4. **GÉNÉRATION DE FORCE :** faible fixation de la tête de la myosine sur un nouveau site d’actine provoque libération du Pi, en même temps que la fixation solide de la tête sur l’actine. Déclenche un COUP DE FORCE, tête retrouve conformation origine, perte de l’ADP, retour à l’état initial. 5. **ATTACHÉE :** tête de myosine de nouveau attachée solidement sur le filament d’actine.

Answer 94

1. Au début de chaque pas, la tête arrière est fortement liée au microtubule et à l’ATP, tandis que la tête avant est faiblement liée au microtubule et à l’ADP. 2. Déplacement vers l’avant du moteur arrière actionné par le **remplacement de l’ADP par de l’ATP** sur le domaine moteur avant. Liaison de l’ATP fait basculer un petit peptide (collier de connexion) de l’arrière vers l’avant. 3. **Changement d’orientation** du peptide tire le domaine moteur arrière vers l’avant, une fois qu’il s’est détaché du microtubule avec un ADP lié (hydrolyse préalable de l’ATP et libération du Pi). 4. Kinésine maintenant prête pour le pas suivant.

Answer 95

La myosine, **en l’absence de nucléotide** lié, est solidement fixée sur son filament d’actine dans un état appelé « rigidité », et est libérée de ce filament lors de son association avec l’ATP. Par contre, la kinésine forme une association solide de type « rigidité » avec le microtubule **lorsqu’elle est liée à l’ATP**, et c’est l’hydrolyse de l’ATP qui favorise la libération du moteur de son filament.

Answer 96

MYOFIBRILLES

Answer 97

SARCOMÈRE

Answer 98

* FILAMENTS FINS et FILAMENTS ÉPAIS parallèles, se chevauchant partiellement. * Filaments fins sont composés D’ACTINE et sont fixés par leur extrémité + sur un DISQUE Z à chaque extrémité du sarcomère. * Extrémités – coiffées du filament d’actine s’étendent vers le milieu du sarcomère où elles chevauchent les filaments épais, formés de MYOSINE II. * Les protéines qui relient les filaments de MYOSINE II adjacents (filaments épais disposé dans un réseau hexagonal régulier) l’un à l’autre sont localisés sur la LIGNE M, ou ligne du milieu. * BANDES SOMBRES qui marquent la localisation des filaments épais sont appelées BANDES A. * BANDES CLAIRES qui ne contiennent que les filaments fins sont appelées BANDES I.

Answer 99

Provoqué par le glissement des filaments de myosine sur les filaments fins d’actine, SANS MODIFICATION DE LONGUEUR de ces 2 types de filaments

Answer 100

TROPOMODULINE

Answer 101

* Signal nerveux déclenche PA dans la **membrane plasmique** de la cellule musculaire. * Signal nerveux se propage rapidement dans les **TUBULES T** qui partent de la membrane plasmique et s’étendent vers l’intérieur **autour de chaque myofibrille**. * Signal transmis au **RS**

Answer 102

a. PA **active un canal Ca2+** dans la membrane du tubule T b. I**nflux de Ca2+ déclenche l’ouverture** des canaux et la libération du Ca2+ du RS entre les membranes du **tubule T et du RS,** dans le cytosol de la cellule musculaire. c. Inondation du **cytosol avec Ca2+** provoque contraction des myofibrilles. d. **Ca2+ rapidement repompé** dans le RS par des POMPES À CALCIUM DÉPENDANTES DE L’ATP (Ca2+ ATPases).

Answer 103

1. Glissement des filaments entraîné par l’ATPase du domaine moteur de la myosine 2. Pompage du Ca2+ actionné par la pompe à Ca2+

Answer 104

* Tropomyosine * Troponine

Answer 105

1. TROPONINE I se lie à l’actine et à la TROPONINE T 2. Complexe TROPONINE I-T **tire la TROPOMYOSINE** à l’extérieur de son sillon normal de liaison et la place dans une position qui interfère avec liaison des têtes de myosine, empêchant ainsi une interaction génératrice de force. 3. Lorsque la concentration en **calcium augmente**, la troponine C provoque le **décrochage de la TROPONINE I de l’actine.**

Answer 106

* 2 longues chaînes **_polynucléotidiques_**, comportant **_4_** types de sous-unités de nucléotides. * Chacune de chaînes est appelées CHAÎNE D’ADN ou BRIN D’ADN. * Liaisons **_H_** entre les bases des nucléotides maintiennent les 2 chaînes accolées.

Answer 107

* Sucre à **_5_** C (**_désoxyribose_**) * Groupe **_phosphate_** (1 seul pour l’ADN) * Base azotée (adénine, cytosine, guanine ou thymine) * Nucléotides liés entre eux par des liaisons **_covalentes_** entre sucres et phosphates, ce qui forme une chaîne alternant **_sucre-phosphate-sucre-phosphate_**.

Answer 108

* Adénine * Cytosine * Guanine * Thymine

Answer 109

La structure en **DOUBLE HÉLICE** provient des caractéristiques **_chimiques**_ et _**structurelles_** de ses **2 chaînes polynucléotidiques.**

Answer 110

2 chaînes maintenues entre elles par liaisons H entre les bases de 2 brins, toutes ces bases sont à l’**_intérieur_** de la double hélice et les squelettes sucre-phosphate sont à l’**_extérieur_**.

Answer 111

* A - **T** * G-**C** * T-**A** * C-**G**

Answer 112

Disposition la plus **énergiquement favorable** à l'intérieur de la double hélice.

Answer 113

FAUX. Longueur **identique**

Answer 114

**10 paires**

Answer 115

FAUX ## Footnote **ANTIPARALLÈLE**

Answer 116

COMPLÉMENTAIRE

Answer 117

Tout l’ADN d’une cellule eucaryote est séquestré dans un noyau qui occupe **_10%_** du volume cellulaire total. Compartiment délimité par une **_ENVELOPPE NUCLÉAIRE,_** formée de 2 membranes lipidiques bicouches concentriques.

Answer 118

Permet aux nombreuses protéines qui agissent sur l’ADN de **se concentrer là où elles sont utiles** dans la cellule + **séparation** des enzymes nucléaires des enzymes cytosoliques + **compartimentalisaiton**

Answer 119

**PORES NUCLÉAIRES**

Answer 120

* Enveloppe nucléaire **_directement_** connectée aux membranes très développées du **_RE_** qui s’étendent jusqu’au cytoplasme. * Mécaniquement soutenue par réseau de filaments intermédiaires appelé **_LAMINA NUCLÉAIRE_** juste en dessous de la membrane interne.

Answer 121

**CHROMOSOMES**

Answer 122

**24 chromosomes DIFFÉRENTS en tout.** **(**22 + X + Y) Donc, chez 1 humain en particulier =\> 23 paires

Answer 123

**_1 seule_** molécule d’ADN linéaire, associée à des protéines qui replient et empaquètent le fin fil d’ADN, en une structure plus **_compacte_**.

Answer 124

CHROMATINE

Answer 125

CHROMOSOMES HOMOLOGUES

Answer 126

La seule paire de chromosomes non homologues est celle des chromosomes **_sexuels du sexe masculin_**, où un chromosome **Y** est hérité du **père** et un chromosome **X** est hérité de la **mère**

Answer 127

VRAI Leurs chromosomes sexuels ne sont pas homologues, car ils ont un X et un Y.

Answer 128

46 CHROMOSOMES. Divisés en **22 paires** communes aux hommes et aux femmes. **1 paire** de chromosome sexuel.

Answer 129

Modifications des chromosomes peuvent être détectées (études des bandes et de la coloration).

Answer 130

Si on excepte les cellules **_germinales_**, et quelques types cellulaires hautement **_spécialisés_** qui ne peuvent se **_multiplier_** et ne possèdent pas d’**_ADN_** (par exemple les hématies), chaque cellule humaine contient deux copies de chaque chromosome, l’une héritée de la mère et l’autre du père.

Answer 131

Le génome humain – qui est constitué approximativement de **3,2 x 10⁹ nucléotides** – est réparti en **24 chromosomes** différents.

Answer 132

1. Une **protéine unique** (ou un ensemble de protéines apparentées) 2. Un **unique ARN** (ou un ensemble d’ARN apparentés)

Answer 133

Chromosomes des eucaryotes contiennent en plus de leurs gènes une **grande qté d’ADN intercalé**, qui ne semble **pas** porter d’**information essentielle.**

Answer 134

FAUX. Peut varier beaucoup, même si le génome contient sensiblement le même nombre de gènes (ADN excédentaire, pas handicapant pour organismes)

Answer 135

VRAI Des espèces **très apparentées** peuvent avoir et ayant des **tailles de génome identiques** peuvent avoir un **nombre très différent** de chromosomes de **tailles différentes**.

Answer 136

FAUX, Très petite partie

Answer 137

ÉLÉMENTS TRANSPOSABLES

Answer 138

1. Une très petite partie code les protéines 2. Grande taille des gènes

Answer 139

La majorité des gènes humains est donc formée d’une longue suite d’**_exons_** alternant avec des **_introns_**, la plus grande partie des gènes étant constituée d’**_introns_**.

Answer 140

Chaque gène est associé à des **SÉQUENCES D’ADN RÉGULATRICES**, responsables du contrôle, de la mise en route, ou de l’arrêt, de l’**expression** du gène, à un niveau adapté, au **bon** moment et uniquement dans le bon **type** cellulaire

Answer 141

Dans les **PROMOTEURS**

Answer 142

Une grande partie de la séquence est probablement sans importance. De plus, les régions codantes (EXONS) sont typiquement retrouvées dans de courts segments.

Answer 143

Les RÉGIONS CONSERVÉES au cours de l’évolution comprennent les **exons fonctionnellement importants** ainsi que les séquences d’ADN **régulatrices**. À l’opposé, les RÉGIONS NON CONSERVÉES représentent de l’ADN dont la séquence n’est généralement pas **indispensable**.

Answer 144

CONSERVATION DE LA SYNTÉNIE

Answer 145

CYCLE CELLULAIRE

Answer 146

INTERPHASE

Answer 147

CHROMOSOMES INTERPHASIQUES

Answer 148

CHROMOSOMES MITOTIQUES

Answer 149

Sous leur forme mitotique

Answer 150

1. Interphase 2. Mitose

Answer 151

3 **séquences**

Answer 152

ORIGINE DE RÉPLICATION

Answer 153

Après la réplication, les 2 chromosomes fils restent **_reliés_** l’un à l’autre et, tandis que le cycle cellulaire s’effectue, se condensent de plus en plus pour former les **_chromosomes mitotiques_**.

Answer 154

CENTROMÈRE

Answer 155

CENTROMÈRE

Answer 156

Permet à chacune des copies de chaque chromosome dupliqué et condensé d’**être tirées vers chaque cellule fille**, au moment de la division cellulaire.

Answer 157

KINÉTOCHORE

Answer 158

TÉLOMÈRE

Answer 159

* Permettent aux extrémités des chromosomes d’être répliquées **_efficacement_**. * Séquences répétitives forment des structures qui **_protègent_** les extrémités des chromosomes de l’attaque des **_enzymes de réparation_** de l’ADN en les empêchant d’être **_reconnues_** par la cellule comme des molécules d’ADN cassés ayant besoin de **_réparation_**. * Raccourcissement des télomères = **_Vieillissement_**, mauvaise réplication des cellules

Answer 160

FAUX Abondantes

Answer 161

1. Histones 2. Protéines chromosomiques non histones Complexe appelé CHROMATINE

Answer 162

**HISTONES** responsables du premier niveau, le plus fondamental, de l’organisation chromosomique, le **NUCLÉOSOME**, un complexe protéine-ADN.

Answer 163

Si cette chromatine est soumise à des traitements qui la déplient partiellement, on peut voir comme une « série de perles sur un fil ». Le fil est l’**_ADN_** et chaque perle est une particule (**_CŒUR DU NUCLÉOSOME_**), composée d’ADN enroulé autour d’un noyau protéique formé d’**_HISTONES_**. ⚠Les perles représentent le **_premier_** niveau d’empaquetage de l’ADN chromosomique⚠

Answer 164

⚠ Chaque cœur de nucléosome est constitué d’un complexe de **_8_** protéines histones – **_2_** molécules de chaque histone H2A, H2B, H3 et H4 – et d’un double brin d’ADN. ⚠

Answer 165

* H2A * H2B * H3 * H4

Answer 166

OCTAMÈRE D’HISTONES

Answer 167

Chaque particule de cœur de nucléosome est séparée de la suivante par une région d’**_ADN de liaison_**. Les nucléosomes se répètent à intervalles réguliers d’environ **_200 paires_** de nucléotides.

Answer 168

La formation des nucléosomes transforme une molécule d’ADN en un fil de chromatine mesurant environ le **_tiers_** de sa longueur initiale.

Answer 169

* Le noyau d’HISTONE a la forme d’un **_disque_** autour duquel l’ADN est fortement enroulé. * Les 4 histones qui constituent le cœur du nucléosome sont des protéines petites qui partagent un même type structural, appelé **_REPLI D’HISTONE_**, formé de trois hélices _α_ connectées par 2 boucles.

Answer 170

* Les replis d’histones s’unissent d’abord **_l’un à l’autre_** pour former des **_dimères_** H3-H4 et H2A-H2B et les dimères H3-H4 s’associent pour former un **_tétramère_**. * Un tétramère H3-H4 se combine ensuite avec 2 dimères H2A-H2B pour former le **_NOYAU OCTAMÉRIQUE_** autour duquel l’ADN s’enroule

Answer 171

* Liaison H * Liaison hydrophobe * Liaison de type salin

Answer 172

TRANSCRIPTION PEUT DIFFICILEMENT SE FAIRE LORSQUE L’ADN EST ENROULÉ AUTOUR DES HISTONES

Answer 173

**Médicaments anticancéreux** ⚠ Ils ciblent une famille d'enzymes qui catalysent les **modifications d'acétylation des histones**, en partie des histones H2A, H2B, H3 et H4, situées dans la partie centrale du nucléosome. Des modifications des HDAC ont été identifiées au niveau de cellules tumorales et contribuent aux altérations des gènes retrouvées dans de nombreuses tumeurs. Les inhibiteurs des HDAC (HDACi) induisent une différenciation, un **arrêt du cycle cellulaire** et une **apoptose des cellules tumorales** et **inhibent la croissance tumorale** dans des modèles précliniques ⚠

Answer 174

NUCLÉOSOME

Answer 175

Le positionnement exact des nucléosomes sur une portion donnée d’ADN dépend donc principalement de la **_présence_** et de la **_nature_** d’autres protéines liées à l’ADN.

Answer 176

Le GLISSEMENT DU NUCLÉOSOME est catalysé par des **_complexes de remodelage de la chromatine dépendants de l’ATP._**

Answer 177

En utilisant l’énergie produite par l’**_hydrolyse_** de l’ATP on pense que le complexe de remodelage **_repousse_** l’ADN lié au nucléosome qui alors relâche sa liaison avec le cœur du nucléosome. Chaque cycle de liaison de l’ATP hydrolyse de l’ATP et libère l’ADP et le Pi ce qui entraîne le **_mouvement_** de l’ADN par rapport à l’octamère des histones. Il faut de **_nombreux_** cycles d’hydrolyse de l’ATP pour produire un tel glissement de l’ADN.

Answer 178

⚠ Par des cycles successifs d’hydrolyse de l’ATP, les complexes de remodelage peuvent ainsi catalyser le GLISSEMENT DES NUCLÉOSOMES et, en déplaçant le cœur du nucléosome de l’ADN, ils rendent l’ADN du nucléosome **_accessible_** aux **_autres protéines_** de la cellule. ⚠

Answer 179

⚠ Les nucléosomes s’**_empilent_** les uns sur les autres, constituant ainsi des rangées régulières dans lesquelles l’ADN est encore plus compacté (**_filaments de 30nm_**). ⚠

Answer 180

1. **Liaisons nucléosome-nucléosome** entre les queues des histones et surtout les queues H4. 2. Histone supplémentaire souvent présente dans un **ratio 1/1** avec les cœurs de nucléosome, l’HISTONE H1 (**histone de liaison**).

Answer 181

HISTONE H1

Answer 182

1 seule molécule d’HISTONE H1 se lie à chaque nucléosome, entrant en contact à la fois avec l’**_ADN_** et la **_protéine_** et elle modifie le cheminement de l’ADN lors de la **_sortie_** du nucléosome.

Answer 183

MÉTAPHASE

Answer 184

1. **Condensation complète en métaphase** : chromatides sœurs sont démêlées l’une de l’autre et son alignées l’une à côté de l’autre. Pourront être facilement séparées. 2. **Protection de la molécule d’ADN** en empêchant les cassures lors de la formation des 2 cellules filles.

Answer 185

Compaction facilitée par des protéines appelées **_CONDENSINES_**. Protéines **_ATP-_**dépendantes qui embobinent les 2 molécules d’ADN suivant la double hélice d’un chromosome d’**_interphase_**, permettant de libérer les 2 chromatides d’un chromosome mitotique

Answer 186

POLYMÉRISATION à l'aide d'une matrice d'ADN

Answer 187

La polymérisation d'un brin d'ADN à partir du brin matrice implique la **_reconnaissance_** de chaque nucléotide du brin d’ADN matrice par un nucléotide **_libre_** (non polymérisé) complémentaire, et nécessite la **_séparation_** des deux brins de la double hélice d’ADN.

Answer 188

⚠ PROCESSUS SEMI-CONSERVATIF ⚠

Answer 189

FAUX. Processus semi-conservatif ⚠ Chacune des 2 cellules filles d’une cellule en division hérite d’une nouvelle double hélice contenant un brin parental et un nouveau brin. ⚠

Answer 190

FAUX Asymétrique : 5' =\> 3'

Answer 191

FOURCHE DE RÉPLICATION

Answer 192

⚠ FRAGMENTS D’**_OKAZAKI_** au niveau de la fourche de réplication en croissance ne sont polymérisés que dans la direction **_5’ – 3’,_** et sont ensuite réunis entre eux **_après_** leur synthèse, pour former une longue chaîne d’ADN. ⚠

Answer 193

BRIN RETARDÉ

Answer 194

Comme les deux brins de l’ADN néosynthétisé sont polymérisés dans la direction 5’- 3’, l’ADN synthétisé sur le brin retardé doit être synthétisé initialement sous forme d’une série de courtes molécules d’ADN appelées **_fragments d’Okasaki._** ⚠ Sur le brin retardé, les **fragments d’Okasaki** sont synthétisés séquentiellement, ceux qui sont les plus près de la **_fourche de réplication_** étant synthétisés les premiers. ⚠

Answer 195

Car pas de conséquences directes au code génétique passé à la prochaine génération.

Answer 196

ADN POLYMÉRASE

Answer 197

Une seule erreur tous les 10⁹ nucléotides. La grande fidélité de la réplication de l’ADN ne dépend pas seulement de l’**_appariement complémentaire_** des bases mais aussi de plusieurs mécanismes de **_vérification_** qui agissent séquentiellement pour corriger tout mésappariement initial ayant pu se produire.

Answer 198

Apportée par l’**_ADN POLYMÉRASE_**, juste avant qu’un **_nouveau_** nucléotide ne soit ajouté sur la chaîne en croissance. Le nucléotide correct a une meilleure **_affinité_** pour la polymérase que le nucléotide incorrect, car seul le nucléotide correct présente le niveau **_énergétique_** le plus favorable.

Answer 199

⚠ Une fois que le nucléotide est fixé, mais avant liaison **_covalente_**, l’enzyme doit subir changement de conformation par laquelle elle se **_resserre_** de façon plus favorable autour d’une paire de bases **_correctes_**. ⚠

Answer 200

Directement après liaison covalente d’un nucléotide incorrect. ADN présentant mésappariement à l’extrémité 3’-OH du brin amorce ne peut être **_allongé_** par ADN POLYMÉRASE. Elle corrige ce brin amorce mal apparié au moyen d’un site catalytique séparé appelé **_EXONUCLÉASE CORRECTRICE_** QUI VA DE **_3’ VERS 5’_** (⚠) détache tous les résidus non appariés de l’extrémité du brin amorce, continuant jusqu’à ce qu’elle ait enlevé assez de nucléotides pour retrouver une **_base_** appariée à l’extrémité 3’-OH

Answer 201

VRAI Impossible de corriger un mésappariement à l’extrémité 5’.

Answer 202

VRAI ARN ne sont **pas transmises** d’une génération à l’autre et les molécules d’ARN anormales n’ont **aucune signification** à long terme. =\> Capables de commencer de nouvelles chaînes SANS NÉCESSITER D’AMORCE.

Answer 203

Détecte, dans l’hélice d’ADN, les éventuelles **_distorsions_** qui résultent du mésappariement des paires de bases non complémentaires. Un tel système de correction doit être capable de distinguer et de retirer le nucléotide mésapparié **_uniquement_** sur le brin néosynthétisé, où l’erreur de réplication s’est produire (brèches, lacunes, avant le scellement par la ligase).

Answer 204

ANNEAU COULISSANT / FACTEUR DE GLISSEMENT :

Answer 205

CHARGEUR DE L’ANNEAU / FACTEUR DE CHARGEMENT

Answer 206

ADN PRIMASE

Answer 207

ADN LIGASE

Answer 208

1. **Amorce d’ARN** synthétisée par l’**ADN PRIMASE** de l’extrémité 5’ – 3’ 2. Comme l’amorce d’ARN contient une extrémité 3’, celle-ci peut être **allongée par l’ADN POLYMÉRASE**, qui commence ainsi un fragment d’Okasaki. 3. Chaque fragment se termine lorsque l’**ADN POLYMÉRASE arrive au niveau de l’amorce** ARN fixée sur l’extrémité 5’ du fragment précédent. 4. L’**ancienne amorce** ARN est **éliminée** et remplacée par de l’ADN. 5. Scellement de la coupure par l’**ADN LIGASE** qui **unit le nouveau fragment** d’Okasaki à la chaîne en croissance.

Answer 209

Double hélice se déroule lorsque l’hélicase se déplace le long de l’**ADN simple brin**. Son mouvement rapide nécessite l’**hydrolyse de l’ATP**. Peut se déplacer de 5’ – 3’ sur un brin ou 3’ – 5’ sur l’autre.

Answer 210

FAUX Nécessite l'hydrolyse d'ATP.

Answer 211

PROTÉINES DE LIAISON À L’ADN SIMPLE BRIN (SSB)

Answer 212

Lorsque la fourche de réplication **se déplace le long du double brin d’ADN**, elle crée le PROBLÈME D’ENROULEMENT. La totalité du chromosome en avant de la fourche devrait exécuter une **rotation rapide**, ce qui demanderait **trop d’É**

Answer 213

ADN TOPO-ISOMÉRASES

Answer 214

2 ## Footnote **• TOPO-ISOMÉRASE I** : *produit point de cassure transitoire sur un seul brin, permet aux 2 segments de l’hélice d’ADN de part et d’autre de la brèche d’effectuer une rotation libre l’un par rapport à l’autre. Toute tension dans l’hélice d’ADN entraîne cette rotation dans la direction qui décharge cette tension.* **• TOPO-ISOMÉRASE II** : *forme liaison covalente avec les 2 brins de l’hélice, induisant la formation d’une CASSURE TRANSITOIRE DU DOUBLE BRIN. Permet de séparer 2 ADN circulaires qui s’entrelaçaient.*

Answer 215

Les origines de réplication ne sont pas toutes activées **_simultanément_** et la réplication de l’ADN de chaque unité de réplication n’occupe qu’une **_petite_** partie de la durée totale de la PHASE S

Answer 216

La chromatine fortement condensée se réplique **_tardivement,_** alors que les gènes de la chromatine moins condensée ont tendance à se répliquer **_précocement_**. La chronologie de la réplication est liée à l’**_empaquetage_** de l’ADN dans la chromatine. Influence le moment de réplication, la vitesse demeure **_constante_**

Answer 217

Lorsque la phase S se termine, chaque chromosome a été répliqué et a donné 2 copies complètes, qui restent reliées au niveau du centromère jusqu’à la PHASE **M** (**mitose**) qui ne tarde pas à s’effectuer.

Answer 218

La cellule a besoin de **_grandes_** qtés de nouvelles protéines histones, une masse presque **_égale_** à celle de l’ADN néosynthétisé, pour fabriquer les nouveaux nucléosomes à **_chaque_** cycle cellulaire

Answer 219

⚠ Pendant que la fourche de réplication passe au travers de la **_chromatine_**, la plupart des anciennes histones **_restent_** liées à l’ADN et sont distribuées aux hélices d’ADN **_filles_** derrière la fourche de réplication Comme la qté d’ADN a **_doublé_**, une qté **_égale_** de nouvelles histones est aussi nécessaire pour empaqueter ce nouvel ADN et former la nouvelle chromatine. ⚠

Answer 220

Quand un nucléosome est traversé par une fourche de réplication, l’octamère d’histones se rompt en un **_tétramère_** H3-H4 et 2 **_dimères_** H2A-H2B. **_Tétramère H3-H4_** reste associé à l’ADN et distribué au hasard à l’un des 2 duplex filles, alors que les **_dimères H2A-H2B_**, dont la moitié est ancienne et l’autre moitié nouvelle, sont alors ajoutés au hasard pour compléter les nouveaux nucléosomes.

Answer 221

CHAPERON D’HISTONE (NAP-1 et CAF-1)

Answer 222

⚠ **Chaque chromosome fils** est ensemencé avec la mémoire de l’arrangement parental des modifications de **_H3_** et de **_H4._** ⚠ Une fois que l’assemblage du nucléosome derrière une fourche de réplication a été complété, le modèle parental de H3-H4 peut être renforcé par des **_enzymes de modifications_** des histones organisées en gros complexes de lecturecorrection qui **reconnaissent** le **_même_** type de modification qu’elles sont capables de créer.

Answer 223

TRANSMISSION ÉPIGÉNÉTIQUE

Answer 224

⚠ Il n’y a **pas de place** pour produire l’**amorce d’ARN** nécessaire pour commencer le **dernier fragment d’Okazaki** à l’extrémité d’une molécule d’ADN linéaire. ⚠ **_SOLUTION :_** séquences particulières de nucléotides à l’extrémité des chromosomes formant les **TÉLOMÈRES.** Répétition d’une courte séquence de nucléotides (GGGTTA chez l’Homme, 1000 fois à chaque télomère).

Answer 225

* Séquences d’ADN des télomères sont reconnues par des **_protéines de liaison_** à l’ADN qui attirent l’enzyme TÉLOMÉRASE (reconstitue ces séquences chaque fois que la cellule se divise). * TÉLOMÈRASE reconnait l’extrémité d’une séquence répétitive existante de l’ADN d’un télomère et l’allonge dans la direction **_5’ – 3’._** * Utilise une matrice d’**_ARN_** pour synthétiser de nouvelles copies de la séquence répétitive. * Après plusieurs cycles d’extension du brin d’ADN par la TÉLOMÉRASE, la réplication du brin retardé au niveau de l’extrémité du chromosome peut se terminer avec une **_ADN POLYMÉRASE conventionnelle_**.

Answer 226

TÉLOMÉRASE

Answer 227

⚠ L’extrémité 3’ du brin d’ADN parental est allongée par synthèse d’ADN sur une **_matrice d’ARN_**. Cela permet l’allongement dans la direction 5’ du brin d’ADN néosynthétisé incomplet qui lui est apparié, par l’**_ADN POLYMÉRASE_**. ⚠

Answer 228

Extrémités **3’** de l’ADN de chaque télomère **toujours plus longues** que les extrémités 5’, laissant une extrémité simple brin qui fait saillie en bout de molécule (structure en boucle-t).

Answer 229

Cette structure en boucle-t donne aux **extrémités normales des chromosomes une structure unique qui les protège** des enzymes de dégradation et par ailleurs, qui permet de les distinguer des extrémités créées transitoirement dans les molécules d’ADN cassées que la cellule répare rapidement.

Answer 230

FAUX. inverse. 3' est plus longue que 5'.

Answer 231

1. Dans beaucoup de types cellulaires, le **niveau d’activité de la TÉLOMÉRASE** est diminué si bien que l’enzyme ne peut pas tout à fait être synchrone avec la duplication des chromosomes. 2. Perte de **100 à 200 nucléotides** de chaque télomère à chaque division cellulaire. 3. Après de nombreuses générations, les cellules de la descendance hériteront de **chromosomes défectueux** (car les extrémités ne peuvent pas être répliquées en totalité) et par conséquent, **se retireront de façon permanente du cycle cellulaire** et arrêteront de se diviser – processus appelé **SÉNESCENCE DES CELLULES RÉPLICATIVES.** 4. Contrôle de la prolifération cellulaire important pour le **maintien de l’architecture tissulaire**, entraîne le **vieillissement**.

Answer 232

SÉNESCENCE DES CELLULES RÉPLICATIVES.

Answer 233

Les individus atteints par cette maladie portent une copie fonctionnelle et une autre non fonctionnelle du gène de l’**ARN télomérase**. Ils ont des _télomères qui se_ **_raccourcissent prématurément_** et meurent en général d’**insuffisance progressive de la moelle osseuse**; ils développent aussi des poumons cicatriciels, des cirrhoses hépatiques et présentent des **anomalies de diverses structures épithéliales** telles que la peau, les follicules pileux et les ongles.

Answer 234

* Pour se lier au site de régulation de l’ADN, elle doit d’abord former un complexe avec une molécule d’hormone stéroïde glucocorticoïde, comme le **_CORTISOL_**. * Cette hormone est libérée dans l’organisme en période de **_jeûne_** et d’**_activité physique_** pour stimuler les cellules hépatiques pour qu’elles augmentent la production de **_glucose_** à partir d’AA.

Answer 235

Pour permettre l'augmentation de production de glucose à partir de AA des cellules hépatique : les cellules hépatiques **_AUGMENTENT_** L’EXPRESSION D’UN GRAND NOMBRE DE GÈNES DIFFÉRENTS qui codent pour des enzymes. Même si ces gènes ont tous des régions de contrôle différentes, leur EXPRESSION **_MAXIMALE_** DÉPEND DE LA **_FIXATION_** DU COMPLEXE **_HORMONE-RÉCEPTEUR_** des glucocorticoïdes sur un SITE **_RÉGULATEUR_** SITUÉ SUR L’**_ADN_** DE CHAQUE GÈNE

Answer 236

Lorsque l’organisme a récupéré, et qu’il n’y a plus d’**_hormone_**, l’expression de chacun de ces gènes retournera à son niveau normal dans le **_foie_**. ⚠ De cette façon, **une seule protéine régulatrice** de gènes peut contrôler l’expression d’un **_grand_** nombre de gènes différents. ⚠

Answer 237

La transcription mène à la production d’ARN, qui eux serviront à la production de **_protéines_**. Les quantités différentes de certaines **_protéines_** dans la cellule sont entre autres le fruit de transcription à des **_taux_** différents ⚠ BIEN comprendre le schéma 6-2. ⚠

Answer 238

VRAI Chaque gène peut être transcrit puis traduit avec sa propre efficacité, permettant aux cellules de produire de vastes qtés d’une protéine et de petites qtés d’une autre. PLUS L’ARN EST TRANSCRIT, PLUS PROTÉINE EST ABONDANTE.

Answer 239

En contrôlant la **transcription** et donc la **production d’ARN.**

Answer 240

TRANSCRIPTION

Answer 241

1. Les nucléotides d’ARN sont des **RIBONUCLÉOTIDES** (sucre = ribose). 2. Bien que, comme l’ADN, les ARN contiennent aussi les bases A, G et C, il contient la base **U au lieu de la T** de l’ADN.

Answer 242

FAUX. l’ARN est toujours un SIMPLE BRIN

Answer 243

La TRANSCRIPTION commence par l’**_ouverture_** et le **_déroulement_** d’une petite portion de la double hélice d’ADN, afin d’exposer les **_bases_** de chacun de ses brins. L’un des 2 brins va alors servir de **_MATRICE_** pour la synthèse d’une molécule d’ADN.

Answer 244

FAUX Elle ne reste pas liée par les liaisons H. Au lieu de cela, juste en arrière de la région où un nouveau ribonucléotide est ajouté, la chaîne d’ARN est **déplacée de la matrice** et la double hélice se reforme instantanément.

Answer 245

a. **ARNm ou ARN messager**

Answer 246

b. **ARNr ou ARN ribosomal**

Answer 247

c. **ARNt ou ARN de transfert**

Answer 248

d. **ARNmi ou MicroARN**

Answer 249

ARN polymérase

Answer 250

ARN Pol II Elle est celle qui mène à la formation d’ARN messagers (ARNm), les précurseurs des protéines

Answer 251

ARN POLYMÉRASE

Answer 252

* Catalysent liaison **_phosphodiester_** qui relie ribonucléotides entre eux. * Avance en **_déroulant_** la double hélice. * La chaîne d’ARN en croissance est allongée d’un ribonucléotide dans le sens **_5’ – 3’._** * Substrats = **_Ribonucléotides tri-phosphates_** (ATP, CTP, UTP et GTP). * Hydrolyse des liaisons riches en **_É_** des triphosphates fournit É nécessaire à la réaction

Answer 253

1. ARN POLYMÉRASE catalyse enchaînement de **ribonucléotides**, pas de désoxyribonucléotides. 2. ARN POLYMÉRASE peut commencer la synthèse d’une chaîne **SANS AMORCE.**

Answer 254

**⚠ RAISON POUR LAQUELLE ELLE N’A PAS BESOIN D’AMORCE ⚠**: la transcription **ne nécessite pas une aussi grande précision** que la réplication de l’ADN. Contrairement à l’ADN, l’ARN ne conserve pas de façon permanente les informations génétiques dans la cellule. Implique une erreur tous les 104 nucléotides. ⇒ **Risque d’erreur beaucoup plus élevé**

Answer 255

VRAI La polymérase peut **reculer** et son site actif peut effectuer une **réaction d’excision** qui ressemble à l’inverse d’une réaction de polymérisation

Answer 256

* **ARN POLYMÉRASE I** et **ARN POLYMÉRASE III** : codent les ARNt, ARNr et divers petits ARN. * **ARN POLYMÉRASE II** : code la majorité des gènes, dont ceux des protéines.

Answer 257

Chaque segment d’ADN transcrit est appelé **_UNITÉ DE TRANSCRIPTION,_** qui contient les informations d’un seul gène et code ainsi 1 seule molécule d’**_ARN_** ou 1 seule **_protéine._**

Answer 258

ARN MESSAGER

Answer 259

1. Aident au positionnement correct de l’ARN POLYMÉRASE sur le promoteur. 2. Aident à séparer les 2 brins de la double hélice. 3. Permettent la libération de l’ARN POLYMÉRASE du promoteur une fois que la transcription a commencé.

Answer 260

Lors de la transcription, le processus d’assemblage commence par la fixation d’un **FACTEUR DE TRANSCRIPTION** sur la **BOÎTE TATA**.

Answer 261

BOÎTE TATA

Answer 262

FAUX. Mais c'est la plus importante.

Answer 263

MACHINERIE TRANSCRIPTIONNELLE DE BASE

Answer 264

1. Les promoteurs contiennent une séquence d’ADN appelée la boîte **_TATA_**, localisée à **_25_** nucléotides du site où la transcription est initiée. 2. Grâce à sa sous-unité TBP, TFIID reconnaît la boîte **_TATA_** et s’y lie, ce qui permet la **_liaison_** de TFIIB à côté. 3. **_Distorsion_** de l’ADN engendrée par la liaison de la TFIIB. 4. Le reste des facteurs généraux de transcription, ainsi que l’**_ARN POLYMÉRASE_** elle-même, s’assemblent sur le **_promoteur_** grâce à la TFIIB. 5. TFIIH utilise alors l’ATP pour forcer l’**_ouverture_** de la double hélice de l’ADN au point de départ de la transcription, ce qui expose localement le brin **_matrice_**. Elle **_libère_** aussi l’ARN POLYMÉRASE des facteurs de transcription pour qu’elle puisse commencer la phase d’**_élongation_**.

Answer 265

**a. TFIID**

Answer 266

**b. TFIIB**

Answer 267

**c. TFIIF**

Answer 268

**d. TFIIE**

Answer 269

**e. TFIIH**

Answer 270

Lors de la traduction, l'ARN POLYMÉRASE II nécessite aussi des protéines **_activatrices_**, un **_médiateur_** et des protéines qui modifient la **_chromatine_**.

Answer 271

. ACTIVATEURS DE TRANSCRIPTION / PROTÉINES ACTIVATRICES

Answer 272

MÉDIATEUR

Answer 273

COMPLEXES DE REMODELAGE DE LA CHROMATINE et HISTONES ACÉTYLASES

Answer 274

1. Un facteur de transcription se lie à des régions spécifiques de l’ADN (promoteurs), en **_amont_** du site où la transcription est initiée. 2. Des protéines à activité enzymatique se lient au facteur de transcription pour **_solidifier_** le complexe à l’ADN et modifier le statut des histones. 3. La **_polymérase II_** est recrutée au complexe. 4. Le médiateur se lie pour assurer la **_solidité_** lors de la transcription.

Answer 275

SUPERENROULEMENT DE L’ADN

Answer 276

Créé par le déplacement de l’**_ARN POLYMÉRASE II_** sur un segment d’ADN fixé à ses 2 extrémités. **_TOPO-ISOMÉRASE_** aide à enlever cette tension.

Answer 277

**Chapeau RNA**

Answer 278

Les 2 extrémités d’un ARNm eucaryote sont modifiées pour **permettre à la cellule de vérifier** que l’ARNm possède bien ses 2 extrémités, et donc que le **message est intact**, **_avant_** l’**exportation du noyau** pour la traduction en protéine.

Answer 279

* **ADDITION D’UNE COIFFE** À L’EXTRÉMITÉ **5’** * **POLYADÉNYLATION** À L’EXTRÉMITÉ **3’**

Answer 280

Addition d'une coiffe

Answer 281

* Dès que l’ARN POLYMÉRASE II a produit **_25_ nucléotides** environ, la terminaison 5’ de la nouvelle molécule d’ARN est modifiée par addition d’une **COIFFE DE _GUANINES_.** * La coiffe 5’ méthylée **signale l’extrémité _5’_** de l’ARNm eucaryote, et ce point de repère permet à la cellule de distinguer cet ARNm des autres types d’ARN. * Dans le noyau, la coiffe s’unit à un complexe protéique appelé **_CBC_** (**_COMPLEXE DE LIAISON À LA COIFFE_**).

Answer 282

FAUX. Les **introns** transcris ne se retrouvent pas dans la protéine, résultat d'une liaison d'**exons**.

Answer 283

Les gènes eucaryotes sont cassés en petits morceaux de séquences codantes (**EXONS**) intercalées entre des séquences intermédiaires (**INTRONS**).

Answer 284

VRAI Les séquences d’INTRONS ne sont retirées qu’**ensuite** de l’ARN néosynthétisé par le processus d’**ÉPISSAGE DE L’ARN.**

Answer 285

. L’épissage se fait sur l’**_ADN prémessager_**, après toutes les étapes de maturation, il peut être appelé **_ARNm_**.

Answer 286

Chaque évènement d’épissage enlève **_1_** intron, procédant par **_2_** réactions séquentielles de transfert d’un gr phosphorylé appelées **_transestérifications_** : celles-ci réunissent 2 **_exons_** tout en enlevant un intron. **_Grand_** nombre de molécules d’ATP hydrolysées à chaque épissage

Answer 287

FAUX. La présence de nombreux introns dans l’ADN permet à la **recombinaison génétique** d’associer facilement les exons de différents gènes, ce qui permet le **développement plus facile de gènes codant** de nouvelles protéines par association entre des parties de gènes préexistants.

Answer 288

Les transcrits de nombreux gènes sont épissés de différentes façons pour aboutir à un **groupe d’ARNm différents**, ce qui permet de produire un ensemble correspondant de **protéines différentes** à partir d’un **même gène**

Answer 289

séquences de 6-7 nucléotides qui **se répètent** et qui peuvent être **reconnues par des facteurs de transcription.**

Answer 290

La **_structure_** des ARNm les aident à traverser les pores nucléaires. Les ARN improprement produits sont dégradés dans l’**_exosome_** pour éviter l’**_accumulation_** des ARN dans le noyau

Answer 291

Maturation doit être terminée : COIFFAGE + ÉPISSAGE + ADDITION DE POLY-A 3’

Answer 292

b) **RNPhn**

Answer 293

* Ce n’est que lorsque les protéines présentes sur la molécule d’ARNm signifient **_collectivement_** que la maturation est terminée, que l’ARNm peut être exporté dans le noyau. * Les ARNm qui ont mûri improprement sont retenus dans le noyau où ils sont dégradés par l’**_EXOSOME NUCLÉAIRE_**, un large complexe protéique dont l’intérieur est tapissé d’**_exonucléases_** d’ARN 3’ vers 5’.

Answer 294

⚠ Les molécules d’ARNm qui ont mûri avec succès sont alors guidées à travers les **_COMPLEXES DE PORES NUCLÉAIRES_** (NPC). ⚠ ## Footnote * Canaux **_aqueux_** qui laissent passer les petites molécules librement. * ARNm trop gros, utilisation d’**_É_** pour les faire passer. * Récepteur spécifique de transport nucléaire doit être **_chargé_** sur l’ARNm. * **_Recyclage_** du récepteur dans le noyau ensuite.

Answer 295

Protège des attaques des nucléases.

Answer 296

Facteurs d'initiation

Answer 297

Protège la coiffe en 5'

Answer 298

Le codon d’initiation est **_AUG_**, qui code pour une **_méthionine_**

Answer 299

TRADUCTION

Answer 300

**64 combinaisons** **20 AA différents**

Answer 301

Phase de lecture des nucléotides, par **groupes de 3**, pour coder une protéine. Une molécule d’**ARNm peut être lue dans n’importe lequel des 3 cadres de lecture**, mais _un seul_ donnera la protéine requise.

Answer 302

La production de protéines à partir des ARNm se déroule dans les **_ribosomes_** par des **_unités ribosomales_**. Elle commence par un AUG et qu’elle se termine par un **_stop codon._** La traduction est un processus continu dans lequel les **_tRNA_** jouent un rôle crucial

Answer 303

Une des nombreuses molécules d’ARN spécifiques qui forme une partie de la structure d’un ribosome et participe à la synthèse des protéines. **4 courts segments de l’ARNr replié** forment des doubles hélices, ce qui produit une molécule qui ressemble à une feuille de trèfle. L’une des régions de cette molécule forme l’ANTICODON.

Answer 304

VRAI Certains AA ont plusieurs ARNt, mais certains ARNt sont construits de façon à exiger un appariement de bases précis uniquement pour les 2 premières positions du codon et à tolérer un **mésappariement sur la 3e position**.

Answer 305

FAUX. ARN POLYMÉRASE **III**

Answer 306

ARNt initiateur

Answer 307

AMINOACYL-ARNt SYNTHÉTASE Elle couple de façon **covalente** chaque AA au groupe correspondant de molécules d’ARNt

Answer 308

La réaction fondamentale de la synthèse protéique est la formation d’une liaison peptidique entre le gr **_carboxyle_** de l’extrémité de la chaîne polypeptidique en croissance et le gr **_amine_** libre de l’AA entrant. ⚠ La protéine est synthétisée depuis son extrémité **_N_**-terminale vers son extrémité **_C_**-terminale. ⚠

Answer 309

a) PETITE SOUS-UNITÉ

Answer 310

b) GRANDE SOUS-UNITÉ

Answer 311

4 sites de liaison

Answer 312

Le complexe ARNt initiateur-méthionine est d’abord chargé sur la **_petite_** sous-unité ribosomale avec d’autres protéines, appelées FACTEURS D’**_INITIATION DES EUCARYOTES_** ou eIF. **1.** Parmi tous les aminoacyl-ARNt de la cellule, seul l’ARNt initiateur chargé de **_méthionine_** peut se fixer solidement sur la petite sous-unité ribosomale sans que le ribosome ne soit complet, et ce complexe se fixe directement sur le SITE **_P._** **2.** La petite sous-unité ribosomale se fixe à l’extrémité 5’ d’une molécule d’ARNm qui est reconnue du fait de sa **_coiffe_** 5’ et de ses 2 facteurs d’initiation liés, l’eIF4E (qui se fixe directement sur la coiffe) et l’eIF4G. **3.** La petite sous-unité ribosomale se déplace ensuite vers l’**_avant_**, de **_5’ vers 3’_**, le long de l’ARNm, recherchant le premier AUG. **4.** Les facteurs d’initiation se **_dissocient_** de la petite sous-unité ribosomale pour laisser place à la grande sous-unité ribosomale qui s’assemble avec elle et termine le ribosome.

Answer 313

**1.** ARNt qui porte l’AA suivant de la chaîne se fixe sur le SITE **_A_** du ribosome en formant un appariement de **_bases_** avec le codon de l’ARNm placé à cet endroit. **2.** L’extrémité **_carboxyle_** de la chaîne polypeptidique est libérée de l’ARNt au niveau du SITE **_P_** et reliée au gr **_amine_** libre de l’AA fixé sur l’ARNt au niveau du SITE **_A_**, ce qui forme une nouvelle liaison peptidique. Réaction catalysée par **_PEPTIDYL-TRANSFÉRASE_** contenue dans la grande sous-unité du ribosome. **3.** Grande sous-unité se déplace vers l’extrémité **_3’_** par rapport à l’ARNm qui est maintenu en place par la **_petite sous-unité_**, ce qui déplace les tiges accepteurs vers les SITES **_E_** et **_P_** de la grande sous-unité. **4.** Une autre série de transconformations déplacent la petite sous-unité et l’ARNm qui lui est lié de **_3_** nucléotides vers l’extrémité 3’, ce qui replace le ribosome de telle sorte qu’il puisse recevoir l’**_aminoacyl-ARNt_** suivant. **5.** Étape 1 se répète alors avec un nouvel aminoacyl-ARNt entrant, et ainsi de suite.

Answer 314

La fin du message de codage des protéines est signalée par la présence d’un des 3 CODONS STOP (**_UAA, UAG_** ou **_UGA_**). * **_Pas_** reconnus par ARNt et ne spécifient aucun AA. * En étant vides, signalent au ribosome d’**_arrêter_** la traduction. * FACTEURS DE **_LIBÉRATION_** se fixent sur chaque ribosome ayant un codon d’arrêt positionné au SITE **_A_** et cette liaison force la **_PEPTIDYL-TRANSFÉRASE_** du ribosome à catalyser l’addition d’une molécule d’**_eau_**. * Libération de la chaîne carboxyle de la chaîne polypeptidique en croissance.

Answer 315

**_2_** FACTEURS D’ÉLONGATION entrent puis sortent du ribosome à chaque **_cycle_**, chacun hydrolysant un **_GTP_** en **_GDP_** et subissant des modifications de leurs conformations pendant ce processus. * **_Accélère_** très fortement la synthèse des protéines * Augmente l’**_exactitude_** de la traduction (Ef-Tu / EF1) ARNt mal appariés quitteront le ribosome sans avoir été utilisés, car après hydrolyse du GTP, **_court_** délai pendant lequel l’AA porté par l’ARNt se déplace pour prendre position sur le ribosome (délai plus **_long_** pour mauvais appariement).

Answer 316

Stabiliser le **cœur composé d’ARN**, tout en permettant les variations de conformation des ARNr nécessaires à leur catalyse efficace de la synthèse des protéines.

Answer 317

POLYRIBOSOMES

Answer 318

POLYRIBOSOME

Answer 319

⚠ En général, les antibiotiques reconnaissent les unités ribosomales des **_procaryotes_** et pas celles des eucaryotes, et **_empêchent_** leur fonctionnement, ce qui ultimement inhibe la synthèse **_protéiques_** des pathogènes. Cette reconnaissance spécifique permet l’utilisation de fortes doses sans **_toxicité_** ⚠

Answer 320

Peuvent être absorbés à **_forte_** dose sans induire de toxicité exagérée pour l’Homme. Certains agissent sur les cellules **_eucaryotes_** et ne peuvent donc pas servir d’antibiotiques

Answer 321

Expression des gènes

Answer 322

**modifications dans les séquences ADN des différents gènes.**

Answer 323

FAUX. Ca influence le type cellulaire.

Answer 324

1. Toutes les cellules ont **_beaucoup_** de protéines en commun (chromosomes, ARN polymérases, enzymes de réparation de l’ADN, protéines ribosomales, enzymes métaboliques et cytosquelette). 2. Certaines protéines sont présentes uniquement dans des cellules **_spécialisées_** (Ex : hémoglobine). 3. Même les gènes qui sont exprimés dans toutes les cellules ont un niveau d’expression **_variable_** d’une cellule à l’autre. La répartition de l’abondance des ARNm est **_caractéristique_** des différents types cellulaires.

Answer 325

Bien que les différences en ARNm, parmi les types cellulaires spécialisés, soient frappantes, elles sous-estiment néanmoins la gamme complète des différences dans l’**_organisation_** de la production protéique, nombreuses étapes après la transcription au cours desquelles l’expression des gènes peut être contrôlée. a. **_Épissage_** alternatif (famille complète de protéines à partir d’un seul gène) b. Modification covalente après **_synthèse_**

Answer 326

Les niveaux de transcription changent pour des **_gènes_** lors de la différenciation. Ces changements sont généralement le résultat d’un signal **_externe._**

Answer 327

**signaux extracellulaires**

Answer 328

Le noyau d’une cellule différenciée contient **_toute_** l’information génétique nécessaire à la construction **_complète_** d’un vertébré ou d’une plante.

Answer 329

MÉMOIRE CELLULAIRE

Answer 330

Les BOUCLES DE **RÉTROCONTRÔLE POSITIF** fournissent une stratégie générale simple de **_MÉMOIRE CELLULAIRE_** : l’établissement et le maintien des schémas **_héréditaires_** de transcription génique.

Answer 331

⚠ La protéine A est une PROTÉINE **_RÉGULATRICE DE GÈNES_** qui active sa propre transcription. Toutes les cellules suivantes de la lignée cellulaire, provenant de la cellule originale, se souviendront alors que la cellule génitrice avait expérimenté un **_SIGNAL TRANSITOIRE_** qui avait initié la production de la protéine. (cellules musculaires) ⚠

Answer 332

Boucle de rétrocontrôle positif

Answer 333

Boucle de rétrocontrôle négatif

Answer 334

Dispositif oscillant

Answer 335

Boucle de rétrocontrôle par amorçage vers l’avant

Answer 336

Bien que le contrôle de l’expression des gènes soit combinatoire, les effets d’une **seule protéine** peuvent être décisifs sur l’**_activation_** ou l’**_inactivation_** de n’importe quel gène particulier, simplement parce qu’ils **_complètent la combinaison_** nécessaire pour activer ou réprimer ce gène de façon optimale (dernier chiffre d’un cadenas, si tous les autres ont déjà été entrés auparavant).

Answer 337

1. Type de cellule 2. Protéines régulatrices du gène 3. Région régulatrice du gène

Answer 338

Non seulement chaque gène réagit à de **_nombreuses_** protéines régulatrices de gènes qui le contrôlent, mais chaque protéine régulatrice de gènes contribue au **_contrôle_** de nombreux gènes. De plus, même si certaines protéines régulatrices de gènes sont spécifiques d’un seul type cellulaire, la plupart sont activées dans **_divers_** types cellulaires, à **_différents_** endroits dans l’organisme et à différents moments du développement.

Answer 339

Une conséquence importante du contrôle combinatoire des gènes est que l’effet de l’addition d’une nouvelle protéine régulatrice de gènes dépend de l’**_histoire passée_** de la cellule, car cet **_historique_** détermine les protéines régulatrices déjà **_présentes_**.

Answer 340

1) **VRAI** 2) **FAUX** =\> UN FACTEUR DE TRANSCRIPTION PEUT ÊTRE UNE PROTÉINE RÉGULATRICE, MAIS PAS L’INVERSE.

Answer 341

L’action d’une seule protéine régulatrice peut activer, de façon **_permanente_**, une **_cascade_** de protéines régulatrices de gènes et de mécanismes d’**_interaction_** de cellule à cellule, dont les actions résultent en un **_groupe organisé de nombreux types cellulaires différents_**.

Answer 342

Addition de gr méthyle à l’ADN. Les cellules des vertébrés utilisent de façon extensive la méthylation des bases C dans les **séquences GC**, pour **MAINTENIR LES GÈNES DANS UN ÉTAT INACTIF**.

Answer 343

Établir une forme particulièrement efficace de **RÉPRESSION DES GÈNES, TRANSMISSIBLE AUX CELLULES FILLES.**

Answer 344

1. Méthylation de l'ADN 2. Modification des histones

Answer 345

Les protéines de lecture et d’écriture des histones établissent une forme **_répressive_** de la chromatine sous la direction de protéines régulatrice de gènes. Une MÉTHYLASE **DE NOVO** est attirée par l’histone lectrice, pour méthyler les **_cytosines_** proches de l’ADN, qui à leur tour sont liées par des protéines de liaison aux méthyles de l’ADN.

Answer 346

la **méthylation de l’ADN** stimule l’**activité de l’histone d’écriture**.

Answer 347

EMPREINTE GÉNOMIQUE PARENTALE

Answer 348

Au début de l’embryogenèse, les gènes soumis à l’empreinte génomique parentale sont marqués par méthylation en fonction de leur présence dans un spermatozoïde ou un ovule. De cette façon, la **_méthylation de l’ADN_** est utilisée comme marquage pour **distinguer 2 copies identiques** d’un gène.

Answer 349

1. Boucles de rétrocontrôle positif entrecroisées 2. Méthylation de l’ADN 3. Modification covalente des histones 4. État d’agrégation des protéines

Answer 350

TRANSMISSION ÉPIGÉNÉTIQUE

Answer 351

⚠ Contrairement aux bactéries, les cellules eucaryotes utilisent les différents stades de **_condensation de la chromatine_** dont elles ont hérité pour contrôler l’expression de leurs gènes. ⚠

Answer 352

FAUX. Ils en contiennent plus. X contient plus de 1000 gènes alors qu’Y en contient seulement 100

Answer 353

L’organisation des microtubules à l**’INTERPHASE** est complètement dispersée et plus tard réorganisée pour former le **FUSEAU BIPOLAIRE**, responsable de la ségrégation des chromosomes répliqués vers les 2 cellules filles.

Answer 354

FUSEAU BIPOLAIRE

Answer 355

Les actions coordonnées de plusieurs **_PROTÉINES MOTRICES_** produisent construisent un fuseau bipolaire cohérent à partir de la masse de microtubules désorganisés qui pointent dans des directions aléatoires.

Answer 356

2) KINÉSINE-4

Answer 357

1) KINÉSINE-5 BIPOLAIRE

Answer 358

3) KINÉSINE-14 et DYNÉINE

Answer 359

FUSEAU MITOTIQUE

Answer 360

FORCES PHYSIQUES

Answer 361

Le **cycle cellulaire** est un processus programmé pendant lequel la cellule passe par différents stades. Il se définit par l'ensemble des modifications qu'une cellule subit entre sa **_formation_** (par division de la cellule mère) et le moment où cette cellule **_finit de se diviser en deux cellules filles._**

Answer 362

FAUX. En plus de dupliquer leur génome, les cellules dupliquent aussi leurs **ORGANITES** et leurs **MACROMOLÉCULES**. Pour maintenir leur taille, les cellules en division doivent coordonner leur croissance (↑ masse cellulaire) et leur division.

Answer 363

CYTOCINÈSE

Answer 364

1) phase G1 de l'INTERPHASE

Answer 365

2) Phase S de l'interphase

Answer 366

3) Phase G2 de l'interphase

Answer 367

3) Phase G2 de l'interphase

Answer 368

2) Phase S de l'interphase

Answer 369

4) Phase M

Answer 370

1) PROPHASE

Answer 371

3) Métaphase

Answer 372

2) Prométaphase

Answer 373

1) Anaphase

Answer 374

2) Télophase

Answer 375

Cytocinèse

Answer 376

Les phases G1, S et G2 correspondent à l’**_INTERPHASE_**. La phase M comprend la **_mitose_** et la **_cytocinèse_**

Answer 377

FAUX Elle est très rapide

Answer 378

La plupart des cellules prennent **_plus_** de temps pour grossir et doubler leur masse de protéines et d’organites qu’elles n’en nécessitent pour dupliquer leurs chromosomes et se diviser.

Answer 379

Elles donnent le temps à la cellule de **contrôler son environnement intérieur** et **extérieur** pour s’assurer que les **conditions sont favorables** et que les préparations sont terminées, avant que la cellule ne s’engage dans les grands chamboulements que représentent la phase S et la mitose.

Answer 380

Gènes du cycle de division cellulaire

Answer 381

Système de contrôle du cycle cellulaire.

Answer 382

Le SYSTÈME DE CONTRÔLE initie la progression au niveau de 3 transitions régulatrices majeures appelées **POINTS DE CONTRÔLE**.

Answer 383

1. POINT DE RESTRICTION (DÉPART) à la fin de la G1, lorsque la cellule entre dans son CC et duplique les chromosomes (entrée en PHASE S). 2. CONTRÔLE G2/M à l’entrée de la mitose, initiation des évènements mitotiques précoces qui conduisent à l’alignement des chromosomes sur le fuseau en métaphase. 3. TRANSITION MÉTAPHASE-ANAPHASE, stimulation de la séparation en 2 chromatides sœurs conduisant à la fin de la mitose et à la cytocinèse.

Answer 384

Complexe CYCLINE-CDK

Answer 385

**FAUX** **4 classes**

Answer 386

* Cyclines G1/S * Cyclines S * Cyclines M * Cyclines G1

Answer 387

FAUX 3 classes chez toutes les cellules, mais 4 classes en tout.

Answer 388

cycline spécifique + partenaire Cdk ex. M-Cdk = Cdk1 avec cycline B

Answer 389

L’activation complète du COMPLEXE CYCLINE-CDK a lieu lorsqu’une nouvelle kinase, la **_KINASE ACTIVANT LA CDK_** (CAK) phosphoryle un AA proche de l’entrée du site actif de Cdk.

Answer 390

L’absence de cytokinèse mène à des cellules **_plurinucléées_**

Answer 391

Ségrégation des chromosomes doublés et division du cytosol et de ses composantes (cytokinèse)

Answer 392

1. ↑ rapide de la M-Cdk au point de contrôle G2/M déclenche les évènements de la phase précoce de la mitose. a. PROPHASE b. PROMÉTAPHASE c. MÉTAPHASE 2. Transition rapide entre MÉTAPHASE et ANAPHASE, quand APC/C déclenche la destruction de la sécurine, libérant une protéase qui clive la cohésine et initie ainsi la séparation des chromatides sœurs.

Answer 393

CONDENSINE

Answer 394

1. CONDENSATION DES CHROMOSOMES = Compactage de la chromatine 2. RÉSOLUTION DES CHROMATIDES SŒURS = Réduction des sœurs en 2 unités séparées

Answer 395

Phosphorylation des 5 sous-unités de la CONDENSINE par la M-Cdk stimule cette activité d’enroulement

Answer 396

* Microtubules du kinétochore * Microtubules interpolaires * Microtubules astraux

Answer 397

1. Capacité des **_chromosomes_** mitotiques à **former un noyau** et à **stabiliser les microtubules** et sur la capacité des protéines motrices à **organiser les microtubules** en alignements bipolaires, avec leurs extrémités – dirigées vers les 2 pôles du fuseau et les extrémités + interagissant les unes avec les autres au milieu du fuseau. 2. Capacité des **_centrosomes_** à **aider à former les pôles** du fuseau.

Answer 398

⚠ Les 2 centrosomes facilitent l’assemblage du fuseau bipolaire en apportant une paire de **_pôles préfabriqués_** aux fuseaux. ⚠

Answer 399

FAUX Ne sont pas absolument nécessaires.

Answer 400

**_MITOSE (cellules somatiques) :_** 2 cellules filles diploïdes, clônes 2 jeux de chromosomes (46) **_MÉIOSE (cellules germinales) :_** 4 cellules filles haploïdes différentes 1 jeu de chromosomes (23)

Answer 401

2 cellules filles contenant un jeu haploïde de chromosomes répliqués

Answer 402

Pendant l’ANAPHASE I, ce sont les chromosomes homologues répliqués qui se séparent, et non les chromatides sœurs.

Answer 403

les homologues commencent à s’associer dans le sens de la longueur par un processus appelé APPARIEMENT.

Answer 404

structure composée de 4 chromatides, formée au cours de la méiose, consistant en 1 chromosome dupliqué étroitement apparié à son chromosome homologue également dupliqué.

Answer 405

COMPLEXE SYNAPTONÉMAL

Answer 406

1. Les KINÉTOCHORES sur les 2 chromatides sœurs d’un homologue se fixent aux microtubules émanant du MÊME PÔLE du fuseau méiotique I, et donc ségrégent ensemble dans la même cellule fille. C’est le contraire de la MITOSE et de la MÉIOSE II, où les KINÉTOCHORES des 2 chromatides sœurs se fixent aux pôles opposés. 2. Une liaison physique forte est maintenue entre les homologues ; elle résiste aux forces contraires du fuseau méiotique I, jusqu’à ce que les BIVALENTS soient alignés le long de l’équateur pour leur séparation à l’anaphase. Les CHIASMAS formés entre les chromatides non sœurs et la cohésion entre les bras des chromatides sœurs coopèrent pour maintenir les homologues ensemble. 3. Les bras des chromatides sœurs se séparent en anaphase I (rupture du COMPLEXE DE COHÉSINE), défaisant les chiasmas et permettant aux homologues de se séparer, mais les sœurs restent collées l’une à l’autre dans la région des centromères, jusqu’à l’anaphase II.

Answer 407

Alors que les bras des chromatides sœurs se séparent en anaphase I, les **_CENTROMÈRES_** ne se séparent pas. Les sœurs ne se séparent que lorsque la séparase coupe les complexes de **_cohésine_** restants au niveau des CENTROMÈRES en anaphase **II**

Answer 408

C’est parce que bien avant la fusion des gamètes, **2 types de réarrangements génétiques aléatoires** se sont produits au cours de la MÉIOSE I, pendant la production de gamètes.

Answer 409

1. Répartition au hasard des homologues maternels et paternels 2. Crossing-over

Answer 410

Orientation aléatoire des chromosomes homologues lors de la MÉTAPHASE I. Produit 2n gamètes haploïdes différents pour un organisme possédant n chromosomes n = nombre haploïde de chromosomes.

Answer 411

Résultat de la recombinaison homologue au cours de laquelle des segments homologues d’ADN sont **échangés entre les chromosomes homologues** au cours de la **PROPHASE I.** Entraîne le **brassage des gènes** dans les chromosomes individuels.

Answer 412

a. Maintien des homologues ensemble pour qu’ils se répartissent correctement dans les 2 cellules filles de la MÉIOSE I. b. Contribution à la diversification des gamètes.

Answer 413

⚠ Dans tous les organismes, la plus grande partie de la méiose se passe en **_PROPHASE I._** La MÉIOSE II est beaucoup plus **_longue_** que la MÉIOSE I. ⚠

Answer 414

Chez les **femelles**, les cellules précurseurs de l’œuf (OVOCYTES) commencent la méiose dans l’ovaire fœtal, mais s’arrêtent après le désassemblage du **_COMPLEXE SYNAPTONÉMAL_** de la méiose I (stage diplotène). La méiose ne se termine que lorsque la femelle est devenue sexuellement **_mature_**, et que l’OVOCYTE est libéré de l’ovaire pendant l’**_OVULATION_**. L’OVOCYTE libéré ne termine la méiose II que s’il est **_fécondé_**.

Answer 415

Chez les mâles, la méiose ne commence que dans les cellules précurseurs des **_spermatozoïdes_** (SPERMATOCYTES) dans les testicules, à la **_puberté_**, et se poursuit ensuite **_continuellement_**