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BCM-2000 > Examen 1 > Flashcards

Examen 1 Flashcards

1
Q

Type de muation pontuelle échangeant une purine (R) pour une autre purine (R)/ une pyrimidine (Y) pour une autre pyrimidine (Y)

A

Transition

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Q

Type de muation pontuelle échangeant une pyrimidine (Y) pour une purine (R) ou vice-versa

A

Transversion

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Q

Comment est-il possible d’obtenir des mutations ponctuelles?

A

Avec l’utilisation de bases modifiées ou par l’utilisation d’agents chimiques

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4
Q

Quelle type de mutation que causent le 5BU et le 2AP ?

A

Transitions

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5
Q

Lorsque l’on dit que le 5BU et le 2AP sont des analogues de bases, que voulons-nous dire?

A

SI A se lie à T, mais que A lie le 5BU, ont dit que le 5BU est un analogue de T, car il se comportre comme un T, mais ce n’est pas T.

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6
Q

Le 5BU est une analogue de…

A

T

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7
Q

Comment les rapprts énantioériques (céto/enol) peuvent expliquer les muations causées par le 5BU?

A

Le rapport est d’environ 50:50, comparé au 99:1 habituel.
Forme enol, 5BU se lie à un A (analogue de T)
Forme ceto, 5BU se lie à un G

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8
Q

Quels sont les agents chimiques causant des transitions?

A

L’acide nitreux et l’hydroxylamine

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9
Q

Quels sont les agents chimiques causant des transversions?

A

Les agents alkylants

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10
Q

Comment est-il possible d’obtenir une insertion/délétion

A

Par l’utilisation d’un agent intercalant

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11
Q

Nommez 3 agents intercalants

A
  1. Ethidium
  2. Orangé d’acridine
  3. Proflavine
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12
Q

Quel est l’effet marquant d’une insertion /délétion

A

Un déphasage du cadre de lecture

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13
Q

Qu’obtenons nous à la suite de 3 insertions ou délétions consécutives?

A

Un retour au cadre de lecture original

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14
Q

Quelle est la conclusion tirée par Crick et Sydney à la fin de leur expérience?

A

L’ajout d’une seule paire de base modifie complètement la séquence d’acide aminés traduite

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15
Q

Quelle est la conclusion tirée suite à l’expérience de Crick et Brenner?

A

On observe un retour au phénotype sauvage pour les recombinants avec trois mutation + ou trois muations -

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16
Q

Comment a-t-il été possible de cécrypter le code génétique?

A
  1. Par l’utilisation de polyribinucléotides de séquences connues (mène à la lecture de plusieurs cadres de lectures différents)
  2. Par la mesure de liaison de triplets
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17
Q

Quelle est la plus grande caractéristique du code génétique?

A

Il est dégénéré (64 codons pour 20aa)

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18
Q

Comment l’évolution semble-t-elle avoir influencé le code génétique

A

Pour minimiser les effets des mutations

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19
Q

Vrai ou faux?

Le code génétique est universel

A

Faux, il est standard, mais pas universel. Par exemple, le code génétique mitochondrial diffère de clui à l’étude.

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20
Q

Vrai ou faux?

La forme adoptée par le structure secondaire de l’ARN de tranfert est universelle

A

Vrai

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21
Q

Quelle est la forme adoptée par la structure secondaire de l’ARN de transfert?

A

Une forme de trèfle

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22
Q

Vrai ou faux?

Il n’y a de des bases standard (A, G, C, T) au sein de l’ARN de transfert

A

Farx, on retrouve une dizaine de bases modifiées.

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23
Q

Nommez les 5 parties de l’ARNt

A
  1. La tige acceptrice
  2. La boucle TPsiC
  3. Le bras variable
  4. L’anticodon
  5. La boucle D
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24
Q

Quelle est la forme adoptée par le structue tertiaire de l’ARNt?

A

Un L

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25
Q

Comment la tructure tertiaire est-elle stabilisée?

A

Par: 1) Des ponts H

2) Des interactions de compactage

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26
Q

Quel est le rôle des aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS)?

A

L’aminoacyl-ARNt synthétase a pour fonction de lier (charger) l’ARNt à son bon acide aminé

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27
Q

Quelle est la nature le la liaison entre l’ARNt et son aa

A

Lien covalent

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28
Q

À quel niveau de l’ARN la liaison ARNt-aa se fait-elle?

A

Au niveau du groupement 2’/3’OH du ribose de l’Adénine en 3’ de l’ARNt (tige acceptrice)

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29
Q

Quel est la dernière base en 3’ de l’ARNt?

A

Une adénine

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30
Q

Comment pouvons nous qualifier, en termes évolutifs, l’adénine en 3’ de l’ARNt

A

Elle est conservée

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31
Q

Comment se nomme la réaction par laquelle l’aminoacyl-ARNt synthétase va lier l’ARNt à son aa?

A

L’aminocylation

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32
Q

Par combien d’étape l’aminoacyl-ARNt synthétase va aminoacylé l’ARNt?

A

2 étapes

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33
Q

Quelle est la première étape de l’aminoacylation de l’ARNt?

A

L’activation de l’aa ( aa + ATP = aa adénylé + PPi )

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34
Q

D’un point de vue mécanistique, comment l’aa devient adénylé?

A

L’extrêmité C-term de l’aa Attaque nucléophilemt le P gamma de l’ATP. CEla libère des pyrophosphates inorganiques (PPi)

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35
Q

Quelle est la deuxième étape de l’aminoacylation?

A

Formation du lien aa chargé(adénylé)-ARNt

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36
Q

D’un point de vue mécanistique, comment l’aa adénylé se lie-t-il à l’ARNt?

A

La tige acceptrice de l’ARNt attaque nucléophilement l’extrêmité C-term de l’aa. Cela libère de l’AMP

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37
Q

Historiquement, lequel est arrivé en premier, aaRS ou la machinerie de la synthèse protéique?

A

aaRS

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38
Q

Combien y a-t-il de classe(s) d’aaRS. Et comment se nomme-t-elle(s)

A

2 classses, I et II

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39
Q

Combien de séquences communes sont retrouvées au site catalytique chez les aaRTS de classe I et chez les aaRS de classe II?

A

classe I: 2 séquences communes

classe II: 3 séquences communes

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40
Q

Vrai ou faux?

Les deux classes d’aaRS (I et II) doivent reconnaître l’anticodon pour lier l’aa approprié à son ARNt?

A

Faux.

C’est le cas des aaRS de classe I, mais pas celui de ceux de classe II.

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41
Q

Quel est la classe d’aaRS qui reconnaît le

a) sillon majeur de la tige acceptrice
b) sillon mineur de la tige acceptrice

A

a) Classe II

b) Classe I

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42
Q

L’aminoacylation (lien ARNt-aa) a lieu sur le dernier résidu de la tige acceptrice, une adénine. Le lien s’effectue sur son ribose. Quelle classe d’Enzyme fait la liason sur le groupement 2’OH et laquelle fait la liaison sur le groupement 3’OH?

A

Classe I: 2’OH

ClasseII: 3’OH

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43
Q

Quel est le type d’aa pris en charge par chaque classe d’aaRS?

A

Classe I: Volumineux et Hydrophobes

Classe II: Petits et Hudrophiles

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44
Q

Qu’est ce que varie entre les aaRS procaryotes vs eucaryotes?

A

Procaryotes: les aaRS sont des protéines individuelles
Eucaryotes: les aaRS sont des particules multienzymatique

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45
Q

Qu’est ce qui est spécifique lors du recrutement de l’acide aminé par l’aaRS et sa liaison avec l’ARNt?

A

La tige acceptrice et l’anticodon

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46
Q

Vrai ou Faux?

Chaque ARNt est reconnu par son aaRS de manière différente

A

Vrai

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47
Q

Vrai ou Faux?
La conformation d’un ARNt complexé avec sa synthétase est davantage dictée par ses interactions avec la protéine que par sa séquence

A

Vrai

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48
Q

Vrai ou FAux?

Ceratins aaRS effectue un mécanisme de correction d’erreurs (proofreading)

A

Vrai

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49
Q

De quelle nature sont les coûts du mécanisme de proofreading?

A

Coût thermodynamique

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50
Q

Vrai ou Faux?

Le mécanisme de proofreading s’effectue sur le site catalytique de l’aaRS

A

Faux

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51
Q

Qu’est ce que l’anticodon?

A

C’est une région de 3 nucléotides situé sur la bucle de l’aticodon sur l’ARNt. C’est la seule région de l’ARNt qui est reconnue par le ribosome.

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52
Q

Vrai ou FAux?

Les ribosomes peuvent empêcher un ARNt incorrectement chargé d’ajouter une aa inapporprié dans la chîne polypeptidique

A

Faux

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53
Q

Quel est l’effet, de la dégénérescence du code génétique sur les interaction codon-anticodon?

A

Les interactions sont variables

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54
Q

Pourquoi les interactions codon-anticodon sont-elles dites variables?

A

Il y a un total de 64 codons. Parmi ceux-ci, seulement 61 codent pour un acide aminé, puisque 3 d’entre eux sont des codons d’arret. C’est parce qu’il n’y a pas 61 ARNt (un pour chaque codon) que les interactions codon-anticodons sont dites variables.

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55
Q

Qu’est ce qui permet d’expliquer que malgré le fait qu’il n’y a pas 61 ARNt différents, les 61 codons différents sont quand même capables d’être liés à au moins un ARNt.

A

C’est l’hypothèse du flottemet

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56
Q

Quelle est l’orientation du brin d’ARNm par rapport à celui de l’ARNt au niveau du complexe anticodon-codon

A

C’est anti-parallèle: La première position de l’anticodon se situe de son côté 5’ et c’est idem pour le codon. Puisque les brins sont anti-parallèles, la position 1 de l’anticodon est lié à la 3e position du codon.

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57
Q

De quelle manière les codons synonymes varient-ils en général?

A

De par leur 3e nucléotide

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58
Q

Vrai ou Faux?

Certaines bases de l’anticodon sont capables de reconnaître plusieurs bases du codon

A

Vrai

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59
Q

C’est à la troisième position du codon (première position de l’anticodon) qu’il y a possibilité de flottement. Quelles sont les bases qui peuvent faire du flottement avec quelles bases se lient-elles?

A

C-G = pas de flottement

A-U = pas de flottement

U-A
U-G = flottement

G-U
G-C = flottement

I-U
I-C
I-A = flottement

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60
Q

Si la première position de l’anticodon est occupée par un C, combien de codon sera reconnu?

A

Un seul

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61
Q

Vrai ou Faux?

Il n’y a aucun codon d’associé à un ARNt losrque la première position de l’anticodon est occupée par un A

A

Vrai

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62
Q

D’un point de vue spatial, quelle est la base de l’anticodon qui est la plus libre?

A

C’est la première

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63
Q

Combien y a-t-il d’ARNt différents?

A

32 ARNt différents

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64
Q

Vrai ou faux?

Une aminoacyl-ARNt synthétase va s’occuper de charger tous les ARNt qui spécifient le même aa?

A

Vrai

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65
Q

Qu’est ce que ça veut dire lorsque l’on dit qu’il y a biais dans l’usage des codons?

A

Il y a des codons qui sont utilisés plus fréquemment que d’autres (25/61)

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66
Q

Vrai ou Faux?

La fréquence d’usage d’un codon préféré est inversement proportionnel à l’expression d’un gène

A

Faux, c’est proportionnel

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67
Q

Qu’est ce qu’une mutation non-sens?

A

C’est lorsqu’une mutation au sein du codon mène à un codon stop

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68
Q

Quels sont les effets d’une mutation non-sens?

A

Il y a arrêt prématuré de la synthèse protéique, ce qui est souvent léthal

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69
Q

Quel serait l’effet le plus probable d’une mutation d’un gène codant pour une ARNt?

A

L’ARNt va reconnaître des codons non-sens

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70
Q

Qu’est ce qu’un suppresseur intergénique? Quel est sont effet?

A

C’est une muation qui vient annuler une mutation existante. Ça peut sauver un organisme

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71
Q

Vrai ou Faux?

Il y a 3 classes de suppresseurs intergénique; un pour chaque codon stop

A

Vrai, il y a :

  • Ambre (UAG)
  • Opale (UGA)
  • Ocre (UAA)
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72
Q

Qu’est ce qu’un suppresseur faux-sens?

A

C’est une mutation qui change la nature de l’aa codé

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73
Q

Qu’est ce qu’un suppresseur de mutation du cadre de lecture?

A

C’est une mutation qui mène à la lecture de codon à 4 bases. L’effet est semblable à une insertion

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74
Q

Queslle est la proportion ARN vs protéine au sein d’un ribosome?

A 
2/3= ARN
1/3= Protéines
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75
Q

Qulle est la proportion d’ARN cellulaire comprises dans les robosome?

A

80%

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76
Q

Vrai ou faux?

La vitesse de synthèse des protéines est proportionnelle à la quantité d’ARN cellulaire

A

Vrai

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77
Q

Chez les procaryotes, quelles sont les tailles des deux sous unités dissociées et liées

A

50S + 30S = 70S

78
Q

Pourquoi la vitesse de sédimentation d’un robosome assemblé n’est-elle pas égale à la somme de la vitesse de ses sous-unitées?

A

C’est parceque la vitesse de sédimentation n’est pas juste dépendaente de la taille (Masse), mais aussi de la forme

79
Q

Chez les procaryotes, quelle est la forme de la SU30S (petite sous-unité)

A

Forme de mitaine

80
Q

Chez les procaryotes, quelle est la forme de la SU50S (grande sous-unité)

A

Forme sphéroide avec 3 protubérances

81
Q

De combien de domaine est composé l’ARN16S?

A

4 domaines I, II, III, IV

82
Q

Vrai ou faux?

Le point de convergeance des domaines de l’ARN16S est très près du site d’interaction entre l’ARNm et l’ARNt?

A

Vrai

83
Q

Vrai ou Faux?
Il existe, en général, une copie de chaque protéine ribosomique par ribosome.
Si applicable, y a-t-il des exceptions?

A

Vrai, mais il y a des exeptions

1) S20 = L26; il y en a donc une par ribosome. Il y a donc deux copie de cette protéine par ribosome
2) Une des protéines L7 et L12, étant presqu’identiques, peuvent se lier soit une ou l’autre à L10 ce qui forme une nouvelle protéine, L8. Il y donc un bilan de une protéine de moins, car deux protéine en sont devenue qu’une.

84
Q

Vrai ou faux?

La structure d’un ribosome a un rôle majeur dans le fonctionnement de ce dernier

A

Vrai

85
Q

Quel est la composition du site d’activité de la peptidyl transferase?

a) d’ARN
b) de protéines
c) les deux

A

a) d’ARN uniquement

86
Q

L’ARN 16S interagit avec quel site de l’ARNt

A

Avec l’anticodon

87
Q

Ou se situent les protéines ribosomiques? Et quel sont leur rôle au sein du robosome?

A

Elles sont à l’écart des sites fonctionnels et leur rôle est de stabiliser l’ARN ribosomale.

88
Q

Chez les eucaryotes, quelles sont les tailles des deux sous unités dissociées et liées

A

40S + 60S = 80S

89
Q

Associez les séquences d’ARN homologues pour entre le ribosome procaryote et eucaryote

A

Procaryotes: (1) ARN 16S

                  (2) ARN 23S
                  (3) ARN 5,8S

Eucrayote: (1) ARN 18S

               (2) ARN 5,8S + ARN 28S
               (3) extrêmité 5' de l'ARN 23S
90
Q

Que signifie la haute conservation de la structure secondaire de l’ARN 16S et de l’ARN 23S?

A

Cela démontre l’importance de l’ARNr pour la struct et la fonct du ribosome

91
Q

Lors que l’Assemblage des SU, l’ARNr peut être comparée à un…

A

Quelette sur lequel s’ajoute des protéines selon un ordre précis

92
Q 
Vrai ou faux?
LE principe général de la synthèse peptidique pourrait se résumer ainsi:
1) Association des 2 SU avec l'ARNm
2) Traduction de l'ARNm
3) Dissociation du ribosome
A

Vrai

93
Q

Dans quel sens est effectué la synthèse polypeptidique?

A

5’ à 3’ (N-term à C-term)

94
Q

Dans quel sens est effectué la transcription?

A

5’ à 3’

95
Q

Qu’est ce qu’un polysome?

A

C’est losrque plusieurs ribosomes sont liés à un même ARNm et participent à la traduction de ce dernier de manière simultanée

96
Q

Quel est le rôle du ribosome?

A

Catalyse la formation du lien peptidique

97
Q

Quel est la molécule qui occupe le site A?

A

L’aminoacyl-ARNt

98
Q

Quel est la molécule qui occupe le site P?

A

Le peptidyl-ARNt

99
Q

Quel est la molécule qui occupe le site E?

A

L’ARNt désacylé

100
Q

Qu’est ce que le peptidyl-ARNt?

A

C’est l’ARNt qui porte le peptide naissant

101
Q

Que se passe-t-il entre les ARNt des sites A et P lors de la trduction?

A

Il y a formation d’un lien peptidique (peptidyl tranferase) entre l’aa attaché sur l’aminoacyl-ARNt et le peptide naissant.
C’est le peptide naissant qui s’attache sur l’aa de l’aminoacyl-ARNt. Le peptidyl ARNt se voit donc désacylé

102
Q

Qu’est ce qui permet d’avoir un nouveau cycle de formation de lien peptidique?

A

La translocation de l’ARNt désacylé au site E, ce qui permet à un nouvel aminoacyl-ARNt de se lier au site A

103
Q

Ou l’ARNt initiateur se lie-t-il?

A

Au site P

104
Q

Ou le ribosome se place-t-il?

A

Il se place sur le codon start de l’ARNm

105
Q

CHez les procaryotes, quel est l’ARNt qui reconnaît le codon start de l’ARNm?

A

C’est l’ARNt formylméthionine

106
Q

Quel est une particularité de l’ARNtfMet au niveau de la boucle de l’anticodon? Qu’est-ce que cela permet?

A

Il y a une suite de 3 paires de G-C. C’est ça qui permet à l’ARNtfMet de se lier directement au site P

107
Q

Quel est une particularité de l’ARNtfMet au niveau de la tige acceptrice? Qu’est-ce que cela prévient?

A

On retrouve des paires de bases non-appariées au niveau de la tige acceptrice qui prévienne que l’ARNtfMEt soit utilisé pour l’élongation

108
Q

Vrai ou Faux?

Il n’y a jamais de fMEt chez les protéines matures procaryotes

A

Vrai, toutes le protéines procaryotes matures ont des extrêmités N-term normales

109
Q

Qu’est ce qui retire la fMEt en N-term et la Met en C-term d’une protéine procaryote?

A

C’est l’aminopeptidase qui effectue ces modifications post-traductionnelles

110
Q

Qu’est ce qu’une séquence Shine-Dalgarno?

A

C’est une séquence nucléotidique localisée à environ 8 bases en amont du codon start (AUG) sur l’ARNm

111
Q

Quel est le rôle de la séquence Shine-Dalgarno?

A

C’est le site de fixation du ribosome

112
Q

De quelle manière a lieu la liaison entre l’ARNm et le ribosome?

A

Il y a appariement entre les bases de la séquence Shine-Dalgarno et l’extrêmité 3’ de l’ARN 16S

113
Q

Vrai ou faux?

L’ARN 16S interagit avec le site de fixation du ribosome pour positionner sur le codon start de l’ARNm sur le site P

A

Vrai

114
Q

Combien de facteurs solubles d’initiation existe-t-il?

A

Il en existe 3

115
Q

Quel est le rôle d’IF1? Sur quel site se lie-t-il?

A

Il empêche la liason d’aminoacyl-ARNt sur la SU30S du ribosome. Il se lie au site A

116
Q

Quel est le rôle d’IF2? À quelle classe de molécule appartient-il? Sur quel site se lie-t-il?

A

il facilite la liaison de l’ARNtfMEt à la SU30S et empêche d’autres ARNt de s’y lier. C’est une protéine G, càd qu’elle lie le GTP/GDP. Elle se lie sur l’ARNtfMet qui est lié au site P

117
Q

Quel est le rôle d’IF3?

A

Il prévient la liaison entre la grosse et la petite sous-unité, ce qui permet à la petite SU de lier l’ARNm.

118
Q

Quelle est la premiere etape de l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A

Liaison d’IF3, d’IF1 et d’IF2 à SU30S

119
Q

Quelle est la deuxieme etape de l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A

Il y a laison entre l’ARNt, l’ARNm et la SU30S

120
Q

Quelle est la troisième etape de l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A

Il y a appariement de l’ARNtfMet au codon start

121
Q

C’est à la 3e étape qu’Il y a appariement de l’ARNtfMet au codon start. Quelle est la cascade d’évènements que cela entraîne?

A

L’appariement de l’ARNtfMet au codon start induit une modification de la conformation de la SU30S. Cela entraîne la libération d’IF3. À ce moment la SU50S peut enfin se lier à la SU30S. Cette liaison entre les 2 SU stimule l’activité GTPase d’IF2. Il y a hydrolyse du GTP en GDP. Le complexe IF2-GDP et IF1 sont libérés

122
Q

Vrai ou faux?

L’initiation de la traduction est très similaire chez les procaryotes et les eucaryotes?

A

Vrai

123
Q

Combien de facteur d’initiation retrouve-t-on chez les eucaryotes?

A

Environ 12, ce qui est beaucoup plus que les trois facteurs procaryotes

124
Q

Vrai ou faux?

La reconnaissance de l’ARNm et du codon start s’effectue de la même manière chez les procaryotes et chez les eucaryotes

A

Faux, il n’y a pas d’ARNtfMet chez les eucaryotes

125
Q

Quelle sont les deux strucutres présentes sur l’ARNm eucaryote mature?

A

Une coiffe 5’ et une queue de polyA en 3’

126
Q

Vrai ou faux?

L’ARNm eucaryote est monocistronique

A

Vrai

127
Q 
La première étape de l'initiation chez les eucaryotes, tout comme les eucaryotes, est d'assembler la petite sous unité avec l'ARNt initiateur et l'ARNm. Quels sont les rôles joués par chaque facteur d'initiation eucaryote?
Notez que les facteurs à expliquer sont:
eIF1
eIF1A
eIF2
eIF3
eIF4
eIF4A
eIF4B
eIF4E
eIF4G
eIF5
A

eIF1, eIF1A, eIF4 et eIF5 dissocient les deux sous unités (analogue d’IF3 procaryote)

eIF2 recrute l’ARNt initiateur chargé au site P (analogue d’IF2 procaryote)

eIF4E reconnait la coiffe 5’ et recrute eIF4G, eIF4A et eIF4B

eIF4 lie l’ARNm au complexe de pré initiation

128
Q

Quel est le facteur d’initiation de la traduction chez les eucaryote qui contient une activité helicase?

A

eIF4B

129
Q

Comment s’effectue la reconnaissance du codon start lors de l’initiation de la traduction eucaryote?

A

SU40S se dépace de 5’ vers 3’, consommant de l’ATP (Catalysé par l’hélicase d’eIF4B), jusqu’au contact avec le codon start

Lorsque le contact entre le codon start (AUG) et l’anticodon se fait, cela libère les facteurs eIF2, eIF1, eIF3, eIF4B et IF5.
Cela permet au complexe eIF5B-GTP de se fixer près du site A
Il y a alors hydrolyse du GTP ce qui libère eIF5B et eIF1A

130
Q

Quel est l’analogue d’eIF5B

A

IF2

131
Q

Combien de molécule(s) d’GTP doit être dépensée(s) afin d’arriver au complexe d’initiation chez
A) Les procaryotes
B) Les eucaryotes

A

A) Une molécule

B) Deux molécules

132
Q

Quel est le role d’eIF4G

A

En interagissant avec la protétine de liaison à plolyA, il circularise l’ARNm. Cela mène à une traduction efficace. Par la suite, le ribosome est libéré et ré-initie la traduction du même ARNm. C’est ce qu’on appelle le recyclage du ribosome

133
Q

Quel est le niveau de rapidité de la réaction d’élongation de la chaîne polypeptidique?

A

C’est très rapide, environ de 30-40 aa qui sont ajoutés à chaque seconde

134
Q

Combien y a t il de facteurs d’élongation procaryotes? Nommez les

A

Il y en a trois
EF-TU
EF-Ts
EFG

135
Q

Combien de réactions ont lieu lors de l’élongation de la chaîne? Que se passe t il brièvement dans chacune d’elles

A

3 réactions

1) Liaison/Décodage
2) Transpeptidation
3) Translocation

136
Q

Quel facteur d’élongation de chaîne lie l’aminoacyl-ARNt au site A?

A

C’est EF-TU- GTP. La liaison entre les deux hydrolyse le GTP en GDP

137
Q

Pourquoi n’y a t il pas d’ARNt chargés de libre dans le cytosol

A

C’est parce que EF-TU séquestre tous les aminoacyl-ARNt

138
Q

Qu’arrive t il à la liaison des aminoacyl-ARNt au site A sans la présence d’EF-TU

A

La liaison se fait quand même mais très lentement

139
Q

Quelle est la région de l’ARNt que EF-TU-GTP reconnaît?

A

C’est la tige acceptrice

140
Q

Vrai ou faux?

Le complexe EF-TU-GTP ne se lie pas à l’ARNtfMet

A

Vrai, l’ARNtfMet ne se fait reconnaître que par IF2

141
Q

Quelle est la classe de molécule à laquelle appartient EF-TU?

A

C’est une protéine G

142
Q

Qu’est ce qui permet aux protéine G de lier le GTP et le GDP et de catalyser son hydrolyse?

A

C’est un motif structural

143
Q

Vrai ou faux?

EF-TU est souvent accompagné d’une protéine ribosomale qui a une activité activateice de GTPase

A

Vrai

144
Q

Quel est l’effet de l’hydrolyse du GTP sur EF-TU?

A

Il y a une modification de sa conformation. La conformation d’EFTU-GTP est différente de la conformation d’EFTU-GDP

145
Q

Quel(s) sont les cofacteurs requis pour la transpeptidation?

A

Il n’y en a aucun!

146
Q

Quelle région de la SU50S a une activité peptidyl transferase?

A

C’est l’ARN 23S

147
Q

La transpeptidation est un processus qui demande de l’énergie. Où cette énergie est-elle puisée?

A

Dans le lien ester entre l’ARNt et l’aa (lien formé par l’aminoacylation de l’ARNt)

148
Q

Vrai ou faux?

On peut donc conclure que c’est l’ARN 23S qui catalyse la formation de la liaison peptidique

A

Vrai

149
Q

Comment l’ARN 23S catalyse t elle la formation du lien peptidique?

A

C’est en rapprochant le peptidyl-ARNt du l’aminoacyl-ARNt

150
Q

Qu’est ce que la translocation

A

C’est le déplacement du nouveau peptidyl-ARNt du site A vers le site P

151
Q

Vrai ou faux?

Durant le déplacement du nouveau peptidyl-ARNt du site A vers le site P, le peptidulyl-ARNt reste lié àl’ARNm

A

Vrai

152
Q

Quel est l’effet du maintient de la liaison codon-anticodon?

A

Cela permet au ribosome de se dépacer de 3nt à chaque cycle d’élongation

153
Q

Y a t il un facteur qui participe à la translocation? Si oui nommez le

A

Oui, c’est EF-G

154
Q

Vrai ou faux?

L’hydrolyse du GTP accélère le mouvement du ribosome

A

Vrai

155
Q

Quels sont les deux facteurs qui compétitionnent pour se lier au ribosome, car ils sont le même site de liaison?

A

C’est EF-TU et EF-G

156
Q

Comment pouvez vous décrire les intermédiaires qui sont visibles lors de la translocation

A

À un moment, la tige d’un même ARNt ne se situe pas au même site que son anticodon \

157
Q

Quel est le rôle d’EF-G au sein de la translocation?

A

EF-G ramène les ARNt vers leur état initial suite à la transpeptidation. L’ARNt nouvellement désacylé est poussé par EF-G du site P vers le site E et le nouvel peptidyl-ARNt se fait pousser par EF-G vers le site P

158
Q

Pourquoi dit-on que la puromycine est un analogue d’un aminoacyl-ARNt?

A

C’est parce que la puromycine ressemble beaucoup à l’extrêmité 3’ d’un Tyr-ARNt

159
Q

Quelles découvertes ont été faites grâce à la puromycine?

A

La mise en évidence du site A et du site P

160
Q

Vrai ou faux?

C’est la puromycine qui a permi de prouver que l’ARNtfMet se lie directement au site P

A

Vrai

161
Q

Quel est l’effet antibiotique de la puromycine?

A

Elle entraîne l’arrêt prématuré de la synthèse polypeptidique

162
Q

Où se trouve le site actif de peptidyl transferase de l’ARN 23S?

A

À l’entrée du tunnel

163
Q

Quels sont les équivalents eucaryotes pour les facteurs d’élongations suivants:
EF-TU + EF-Ts
EF-G

A

EF-TU + EF-Ts ——-> eEF1

EF-G ——————–> eEF2

164
Q

Vrai ou faux

Les facteurs d’élongations ne sont pas interchangeables

A

Vrai

165
Q

Combien de facteurs solubles participent à la terminaison?

A

Il y en a 4.

166
Q

Classez chaque facteur de terminaison selon leur classe, soit classe I, classe II ou reclyclage

A

Il y a deux facteurs de libérations de classe I: RF1 et RF2
Il y a un facteur de libération de classe II: RF3
Il y a un facteur de recyclage du ribosome: RRF

167
Q

Quel est la classe de facteur de libération qui a pour rôle de dissocier la chaîne polypeptidique

A

C’est les RF de classe I, soit RF1 et RF2

168
Q

Quels sont les codons d’arrêt que reconnait RF1

A

UAA et UAG

169
Q

Quels sont les codons d’arrêt que reconnait RF2

A

UAA et UGA

170
Q

Quel est le codon d’arrêt reconnu par les deux RF de classe I?

A

UAA

171
Q

RF1 active l’hydrolyse du polypeptide associé à l’ARNt au site …

A

P

172
Q

Par quoi est régulé RF3?

A

Par le GTP

173
Q

Avec quelle molécule est ce que RF3 a une meilleure affinité? GTP ou GDP

A

Meilleure affinité avec le GDP

174
Q

Lorsque le polypeptide a été hydrolysé, RF3 stimule la liération de…

A

RF1 et RF2

175
Q

Quel est le rôle d’RRF

A

Il stimule la dissociation du ribosome

176
Q

RRF fonctionne dans le même sens qu’un facteur d’initiation et un facteur d’élongation. Quels sont-ils?

A

RRF agit Avec IF3 et EF-G pour conserver le ribosome dissocié

177
Q

C’est grâce à quel motif qu’RF1 libère la chaîne polypeptidique?

A

Motif GGQ

178
Q

Qu’est ce qui mène à la libération d’RF1?

A
  • RF1 recrute RF3-GDP
  • La libération du polypep induit changement de conformation chez RF1. Cela mène RF3-GDP à échanger son GDP pour un GTP
  • Puisque l’affinité avec le GTP est moins grande, RF3 va plutot se lier avec le robosome, ce qui libère RF1
179
Q

Ou se situe le centre de liaison des facteurs ou RF3 se lie

A

Sur la SU50S

180
Q

Quel effet a la liaison de RF3 au centre de liaison

A

Il y a hydrolyse du GTP

181
Q

Qu’arrive t il à la peptidyl transferase lorsqu’il y a liaison d’un RF sur un codon d’Arret?

A

Cela induit la peptidyl transferase à transferer le groupe peptidyl à une molécule d’eau

182
Q

Sur quel site se lie RRF? Et que recrute t il?

A

Il se lie au site A et recrute EF-G

183
Q

Vrai ou faux?

RRF suit l’ARNt lors de la translocation du site A vers le site P

A

Vrai

184
Q

C’est dans quel contexte qu’IF3 peut participer à la dissociation du ribosome?

A

C’est lersque les complexes/facteurs suivants sont libérés: ARNt, ARNm, EF-G et RRF

185
Q 
Vrai ou faux?
Comme les facteurs 
d’élongation, les 
facteurs de libération 
agissent à proximité du 
site A
Justifier
A 
Vrai, car Les facteurs 
d’élongation et de 
libération se 
ressemblent au point 
de vue structural
186
Q

Vari ou Faux?
Chez les eucaryotes, la terminaison
ressemble à celle des procaryote

A

Vrai

187
Q

Quelle est la diiférence entre la terminaison eucaryote et procaryote?

A

Chez procaryote, il y a deux facteurs (RF) de classe I, alors qu’il n’y en a juste un chez les eucaryotes (eRF1)

188
Q

Vrai ou faux?

Il y a traduction de l’ARnm même en absence de GTP

A

Vrai, mais la traduction se fait très lentement

189
Q

Quel impact a la liaison au ribosome d’un facteur de liaison au GTP complexé sur la conformation des composants ribosomiques?

A

Il y a induction de modification de conformation qui accélère le processus de la translocation

190
Q

Vrai ou faux?

L’hydrolyse du GTP est une réaction irréversible

A

Vrai

191
Q

Pourquoi les phases d’initiation, d’élongation

et de terminaison doivent-elles se dérouler successivement?

A

C’est parce que l’hydrolyse du GTP est irréversible

192
Q

Vrai ou Faux?

L’hydrolyse du GTP contribue à la précision de la traduction

A

Vrai

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