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Biochimie > Exam 1-Powerpoint 1-2 > Flashcards

Exam 1-Powerpoint 1-2 Flashcards

1
Q

De quoi est composé un acide aminé

A

1) Groupement aminé
2) Groupement carboxyle
3) Chaîne latérale (Groupement fonctionnel)

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Q

Les acides aminés aliphatiques sont-ils polaires ou non-polaires

A

non-polaires (hydrophobiques)

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3
Q

Quels sont les acides aminés aliphatiques

A

1) Alanine,
2) glycine,
3) isoleucine,
4) leucine,
5) méthionine,
6) proline,
7) valine

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4
Q

La phénylalanine et le tryptophane (aromatiques) sont-ils polaires ou non-polaires

A

Non-polaires (non chargés à pH neutre) donc hydrophobique

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Q

La cystéine, glutamine, serine, thréonine, tyrosine et asparagine sont-ils polaires ou non-polaires

A

Polaire (et neutre- non chargés à pH neutre)

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6
Q

L’acide aspartique, acide glutamique, arginine, histidine et lysine sont-ils polaires ou non-polaires

A

Polaires et chargés à pH neutre (acide et basique)

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7
Q

Les propriétés des acides aminés dépendent de quoi

A

des chaînes latérales

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8
Q

Quels sont les 3 propriétés physiques des acides aminés

A

1) Propriétés rotatoires optiques (chiralité)
2) Absorption de la lumière
3) Solubilité

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9
Q

Décrivez la propriété physique des a.a concernant les propriétés rotatoires optiques (chiralité)

A

Dévier la lumière polarisée

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10
Q

Décrivez la propriété physique des a.a concernant l’absorption de la lumière

A
  • Une solution d’a.a est incolore
    -Ils absorbent les UV en dessous de 230nm (SAUF les a.a aromatiques)
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11
Q

Décrivez la propriété physique des a.a concernant la solubilité

A

-Globalement solubles dans l’eau (moins à un pH près du pHi)
- Les a.a polaires peuvent établir des ponts H avec l’eau
-Les a.a à longues chaînes aliphatiques sont peu solubles
-Certains a.a sont solubles dans l’éthanol
-Les a.a sont pratiquement insolubles dans la plupart des solvants organiques

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12
Q

Quel acide aminé est soluble dans l’éthanol

A

Pro

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13
Q

La charge nette d’un a.a dépend de quoi

A

Du pH de la solution ambiante

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14
Q

Les a.a sont des molécules_______: Elles peuvent agir comme des acides et comme des bases

A

amphotères

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15
Q

Qu’est-ce qu’un zwitterion

A

forme neutre qui possède autant de charges positives que de charges négatives

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16
Q

Quelle est la formule du pH

A

pH= -log [H+]

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17
Q

Un acide fait quoi

A

donne H+

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18
Q

Une base fait quoi

A

accepte H+

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19
Q

Quelle est la formule du pKa

A

-logKa

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20
Q

Plus un acide est fort, plus son pKa est_______

A

faible

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21
Q

Plus une base est forte, plus son pKa est ______

A

élevé

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22
Q

Qu’est-ce qu’une solution tampon

A

solution dont le pH changera peu quand une petite quantité de base forte ou acide fort y est ajouté

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23
Q

Comment calculer le pI

A

(pK1+pK2)/2

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24
Q

Dans un acide alpha-aminé, le groupement aminé et le groupement carboxyle sont attachés à quel carbone

A

le même atome de carbone

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25
Q

Si les 4 substitutions sur le carbone alpha sont différentes, l’acide aminé est _______

A

Chiral (tous chiral sauf glycine)

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26
Q

Qu’est-ce que la chiralité

A

L’image miroir, non superposable. Énantiomères R et S et énantiomère D et L

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27
Q

Notre organisme préfère quel isomère

A

isomère L (juste cet isomère dans les protéines)

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28
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel

A

acide aminé dont l’organisme ne peut pas faire la synthèse (tirés de l’alimentation)

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29
Q

Qu’est-ce qu’un acide aminé non essentiel

A

Acide aminé dont la voie de synthèse existe à partir de précurseur disponible

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30
Q

quelle est la relation entre le nombre d’a.a et la possibilité de peptides

A

na.a–>n! possibilité
ex: 3a.a–> 6 possibilités

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31
Q

Un polypeptide a jusqu’à combien d’a.a

A

moins d’environ 50 a.a

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32
Q

Quelles sont les 2 classes de protéines

A

1) Holoprotéines
2) Hétéroprotéines

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33
Q

Qu’est-ce qu’une holoprotéine

A

Seulement composée d’acides aminés

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34
Q

Qu’est-ce qu’une hétéroprotéine

A

Composée d’acides aminés + autre(s) molécule(s) fixée(s) de façon labile ou de façon covalente (ex: groupement prosthétique)

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35
Q

Quelles sont les 6 hétéroprotéines et leur composition exacte

A

1) Phosphoprotéine (protéine + phosphate)
2) Lipoprotéine (protéine + lipide)
3) Flavoprotéine (protéine + flavine (FAD))
4) Métalloprotéine (Fe,Cu, I)
5) Ribonucléoprotéine (Protéine + ARN)
6) Glycoprotéine (Protéine + sucre)

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36
Q

Quelles sont les 2 types de protéines

A

1) Protéines fibreuses
2) Protéines globulaires

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37
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une protéine fibreuse

A
  • Fonction statique de structure
  • Insoluble dans l’eau
  • Ont des répétions de motifs simples
    -Ex: Kératine ou collagène
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38
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une protéine globulaire

A

-Fonction dynamique
-Soluble dans l’eau (cytosol, fluide extracellulaire)
-Ex: Enzyme, hormone, anticorps…

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39
Q

Qu’est-ce qu’une structure primaire des protéines

A

Séquence d’a.a

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40
Q

Qu’est-ce qu’une structure secondaire des protéines

A

Réfère à la structure spatiale adoptée par des a.a ADJACENTS sur une portion de la protéine

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41
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire des protéines

A

Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des a.a ÉLOIGNÉS

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42
Q

Qu’est-ce qu’une structure quaternaire des protéines

A

-Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique
-Assemblage des protéines entre elles.

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43
Q

Quelles sont les forces qui agissent sur la structure secondaire et tertiaire de la protéine

A

-Structure du lien peptidique (Plan et polaire + encombrement stérique favorise la configuration trans)
-Pont disulfure
-Liaison hydrogène
-Liaisons ioniques
-Liaisons hydrophobes

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44
Q

Il y a un nombre limité de ________ pour une protéine donnée

A

conformations

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45
Q

Une liaison peptidique est formée lors de quel type de réaction

A

Réaction de déshydratation (ou condensation)

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46
Q

Pourquoi la rotation autour du lien peptidique est empêchée

A

Délocalisation électronique: La liaison peptidique est plane et rigide avec un caractère de double liaison partielle.

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47
Q

L’encombrement stérique des groupements R favorise la conformation ____ de la liaison peptidique

A

trans

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48
Q

Quel est le nom des deux angles de rotation que la rotation des 2 liens entourant le C alpha permet. (flexibilité du squelette peptidique)

A

Angles de Ramachandran: Φ (de N vers carbone alpha) et Ψ (de carbone alpha vers carbonyl)

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49
Q

Quels facteurs limitent la flexibilité du squelette peptidique (pas la possibilité d’une rotation -180 à 180 degrés)

A

Des facteurs stériques et énergétiques

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50
Q

Les rotations des liens peptidiques jouent un rôle important dans la détermination de la _________________

A

structure secondaire des protéines.

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51
Q

Est-ce que tous les combinaisons d’angles sont possibles dans le diagramme de Ramachandran? Pourquoi?

A

Non. Certaines valeurs d’angles ne peuvent pas être combinées parce que les groupements chimiques occuperaient littéralement le même espace

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52
Q

L’information la plus détaillée sur la structure des biomolécules nous est fournie par la __________ et la ___________

A

diffraction et la cristallographie aux rayons X.

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53
Q

Quelles sont les caractéristiques de la cristallographie

A

-Méthode longue, coûteuse et hautement spécifique

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54
Q

Quelles sont les caractéristiques des ponts disulfure

A

-Liaison covalente
-Nécessairement entre 2 cystéines et forme un groupement cystéine

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55
Q

Quelles sont les caractéristiques des liaisons hydrogène

A

-Liaison non-covalente
-Entre C=O et les NH- des liaisons peptidiques
-Entre les groupements latérales de certains a.a (entre gr. quand même loin)

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56
Q

Quels a.a peuvent faire des liaisons hydrogène?

A

1) Groupement hydroxyle (Ser, Thr, Tyr)
2) Groupement imidazole (His)
3) Groupement γ-carbonyle (Asp, Glu)
4) Groupement amide (Asn, Gln)

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57
Q

Quelles sont les caractéristiques des liaisons ioniques

A

-Liaison non-covalente électrovalentielle
-Entre un radical chargé positivement (-NH3+ ou =NH2+) et un radical chargé négativement (-COO-)
-A.a. impliqués: Lys, Arg, His, Asp, Glu

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58
Q

Quelles sont les caractéristiques des liaisons hydrophobes

A

-Un certain nombre d’a.a ont une chaîne latérale hydrophobe, non-polaire: Ala,Val, Leu, Ile, Phe
-Ils ne forment pas de liaison avec les molécules d’eau
-Ces chaînes latérales ainsi repoussées ont tendance à se rapprocher
-Ce rapprochement permet des interactions de type force de Van der Waals

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59
Q

Quelles sont les deux types de protéines fibreuses

A

1) Protéines fibreuses alpha—>protéines élastiques
2) Protéines fibreuses beta–> protéines inextensibles

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60
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha

A
  • Stabilisée par des liaisons hydrogènes: entre N-H et O du carbonyle occupant la 4e place.
    -Les C=O sont tournés vers l’extrémité c-terminale
    -Les chaînes latérales sont dirigées vers l’extérieur
    -Pas de l’hélice droite: 0,54nm
    -3,6 résidus par tour
    -Distance entre des atomes semblables situés sur des a.a adjacents: 0,15nm
    -Ne contient jamais de proline
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61
Q

Comparer la conformation hélice droite et hélice gauche

A

-Hélice droite: Plus fréquente, plus longue
-Hélice gauche: Plus courte (4aa., surtout glycine) et rarement rencontrée.

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62
Q

Qu’est-ce qu’une protofibrille

A

3 hélices alpha droites s’entourent une avec l’autre

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63
Q

Les boucles des cheveux jouent sur quel type de liaison

A

ponts disulfures

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64
Q

Quels sont les 2 types de feuillet plissé beta

A

1) Parallèles
2) Anti-parallèles

65
Q

Dans les feuillets beta parallèles les liaisons H sont __________

A

régulièrement espacées

66
Q

Dans les feuillets beta antiparallèles les liaisons H sont __________

A

peu espacées alternant avec des liaisons H très espacées

67
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets plissés beta

A
  • Les liaisons peptidiques sont parallèles et dans un même plan
  • Les groupements R sont perpendiculaires au plan du feuillet
    -Les groupements R sont petits
    -Le feuillet est stabilisé par des liaisons H appartenant aux C et N de la liaison peptidique
    -Périodicité: 0,70nm
    -Pas de cys ni Pro
68
Q

Quelle est la structure d’une hélice de collagène

A

-Tropocollagène=3 chaînes polypetidiques d’environ 1000 a.a.
-Chaque chaîne forme une hélice gauche
-3 hélices gauches s’enroulent pour former une hélice triple droite
-Stabilisée par de liaisons hydrogène entre les 3 brins
-Résistance à l’étirement

69
Q

Où retrouve-t-on l’hélice du collagène

A
  • Dans les os
  • Dans les tendons
  • Dans la peau
  • Dans les vaisseaux sanguins
70
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une hélice de collagène

A

-Différente de l’hélice alpha
-Liaisons H entre les hélices (Au niveau de hydroxyproline)
-Distance entre les atomes semblables situés sur des a.a adjacents: 0,29nm
-Un peu moins de 3 résidus par tour (pas)

71
Q

Quel est le motif de l’hélice de collagène

A

-(Gly-X-Pro-) ou (-Gly-X-Hyp-)
-Seule la Gly peut occuper cette place (pas de R encombrant)
-X=surtout Pro et Hyp (rigidité)
-Hydroxylysine (Hyl) est également retrouvée et participe à des liaisons covalentes avec des sucres
-Allysine (aldhéhyde de Lys) intervient aussi dans des liaisons H intercalaires

72
Q

Comment est-ce qu’on synthétise de l’hydroxyproline (Hyp)

A

À partir de la proline grâce à une enzyme (prolyl hydroxylase) qui fonctionne en présence de vitamine C (acide ascorbique)

73
Q

Quelle est le lien entre le collagène et le scorbut

A

-La vitamine C est un cofacteur essentiel pour l’enzyme prolyl-hydroxylase et pour l’enzyme lysyl hydroxylase (permet la formation de Hyp dans les brins de collagène + a.a impliqué dans la formation des liens hydrogène entre les brins de collagène)
-Scorbut= carence en vitamine C donc enzyme fonctionne modérément ou peu.
-Le tropocollagène ne peut pas former des réticulations covalentes
- Triple hélice instable T de la pièce et ne se forme pas à la T du corps

74
Q

Quel est le lien entre le collagène et le vieillissement

A

Avec le vieillissement…
-Augmentation des liaisons covalentes intra- et intercaténaires
- Fibres de collagènes plus rigides et cassantes
-Altérations des propriétés mécaniques de la protéine
-Rides, cornée de l’œil moins transparente

75
Q

Qu’est-ce que la conformation du coude beta

A
  • Une séquence de 4aa qui permet à une chaîne de changer de direction
  • La chaîne principale fait un tour en U serré. Se retrouve souvent à la jonction de 2 segments de la chaîne formant un feuillet beta antiparallèle.
    -Ces coudes contiennent généralement une glycine ou une proline.
76
Q

Qu’est-ce que la structure pelote statistique (Random Coil)

A
  • Structure non-ordonnée (contrairement aux hélices ou feuillet)
    -Pas de forme géométrique régulière dans l’espace
    -Peut être très importante pour l’activité de la protéine
77
Q

Quelles sont les interactions dans les protéines globulaires

A

1) Hydrophobe (élimine l’eau à l’intérieur d’une protéine)
2) Pont disulfure (stabilisation de la structure)
3) Liaison H
4) Liaison ionique

78
Q

Le repliement des protéines de grandes tailles dépend de la présence d’enzymes: _____________

A

Les chaperons moléculaires

79
Q

Quels sont les rôles des chaperons moléculaires

A

1) L’assemblage ou le repliement exacte de protéines sans qu’elles fassent partie de ces dernières
2) Empêche le repliement prématuré
3) Peut accélérer le repliement

80
Q

La protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d’assister d’autres protéines dans leur repliement en évitant la formation ________ via les ___________ présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel.

A

agrégats, domaines hydrophobes

81
Q

Pourquoi il y a un risque d’agrégation irréversible entre les protéines

A

Les groupements hydrophobes interagissent avec d’autres groupement hydrophobes. Nécessité des protéines chaperons.

82
Q

Beaucoup de protéines sont des protéines de ________ c’est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des _________ ou _______________

A

-choc thermique (heat shock protein, Hsp)
-variations de température¸
-d’autres stress cellulaire (ex stress oxydatif)

83
Q

Quels sont les rôles de la Hsp 90 (heat shock protein)

A
  • Communication cellulaire
  • Protège protéines instables dans le processus de division cellulaire et d’embryogénèse
  • Masque les mutations qui ont pu s’accumuler
  • En condition de stress thermique, Hsp 90 est une protéine chaperon (mutations cachées s’expriment donc stress=macroévolution
84
Q

Qu’est-ce que la dénaturation

A

La conformation tridimensionnelle d’une protéine peut être bouleversée, désorganisée, sans que soit rompue la moindre liaison peptidique, par rupture uniquement des liaisons qui permettaient à l’édifice de maintenir sa conformation dans l’espace

85
Q

Quels sont les agents dénaturants des protéines

A

1) Variation de pH
2) Augmentation de température
3) Agents chaotropes (urée, guanidine)
4) Détergents (sodium dodécylsulfate, SDS)
5) Agents réducteurs (beta-mercaptoéthanol, dithiothréitol)
6) La simple dilution ou agitation

86
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quelle est l’impact de la variation du pH

A

Désamination Asn, Gln, modifie l’ionisation des chaînes latérales (répulsion), dislocation des liaisons H

87
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quelle est l’impact de l’augmentation de température

A

Augmentation de vibration et rotation–> Destruction des interactions faibles

88
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quelle est l’impact des agents chaotropes (urée, guanidine)

A

Provoquent un afflux de molécules d’eau–> dislocation des interactions hydrophobes

89
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quelle est l’impact des détergents (sodium dodécylsulfate, SDS)

A

Les chaînes hydrophobes de détergent envahissent le coeur hydrophobe de la protéine et provoque sa dénaturation

90
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quelle est l’impact des agents réducteurs (beta-mercaptoéthanol, dithiothréitol)

A

Réduction des ponts disulfures

91
Q

Dans les agents dénaturants des protéines, quand est utilisé la simple dilution ou agitation

A

Lors du processus de purification des protéines (ex: vortex)

92
Q

Qu’est-ce qui fait qu’une protéine est réversible et donne un exemple d’une protéine réversible

A

La séquence primaire comporte l’information nécessaire pour imposer une structure spatiale données dans des conditions intracellulaires définies. Ex: Ribonucléase A

93
Q

Quelles sont les caractéristiques de la myoglobine (protéine globulaire)

A

-Pour le transport d’O2 dans les muscles
-Structure tertiaire= 8 hélices alpha
-Hétéroprotéine: groupement prosthétique (hème)

94
Q

Comment nomme-t-on la partie protéique d’une hétéroprotéine

A

apoprotéine

95
Q

Plusieurs chaine polypeptidiques individuelles peuvent s’associer de manière spécifique. On les appelle ______, __________ ou __________.

A

monomère, protomère, sous-unité

96
Q

Qu’est-ce qu’un homodimère

A

oligomère composé de 2 monomères identiques

97
Q

Les sous-unités peuvent également différer dans leur __________ et leur ________

A

structure, fonction

98
Q

Quelles sont les 2 techniques pour la détermination de la structure tridimensionnelle d’une protéine

A

-Cristallographie et diffraction aux rayons X
- Spectroscopie par résonnance magnétique nucléaire (RMN)

99
Q

Quelle est la limitation de la cristallographie et diffraction aux rayons X

A

Obtention d’un cristal de protéine pure (+ difficile)

100
Q

Quelles sont les avantages/caractéristiques de la spectroscopie par résonnance magnétique nucléaire (RMN)

A

-Avantage: les protéines sont en solution (+ facile)
-Analyse mathématique complexe (donc juste prot. avec poids moléculaire faible)
-Protéines < 15 000

101
Q

Quelles sont les deux techniques pour la détermination du poids moléculaires d’un oligomère

A

-Chromatographie de filtration sur gel de Séphadex
-Électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS (SDS-Page)

102
Q

Dans une chromatographie de filtration sur gel de Séphadex, quel type de particules sortent en premier/migrent plus rapidement?

A

Grosses particules

103
Q

Dans l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS (SDS-Page), quel type de particules arrivent en premier/migrent plus rapidement?

A

Petites particules (électrophorèse influence sur les charges)

104
Q

Qu’est-ce qu’une protéine allostérique

A

Protéine dont l’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule appelée modulateur allostérique

105
Q

Quels sont les deux types de modulateurs allostériques

A

-Effecteur allostérique (augmente l’activité de la protéine)
-Inhibiteur allostérique (diminution de l’activité de la protéine)

106
Q

La fixation du modulateur allostérique fait quoi

A
  • Modifie légèrement la conformation de la protéine native et la rend plus ou moins fonctionnelle
  • Fixation réversible
  • Passage transitoire de la forme R à la forme T
107
Q

Quel est un exemple d’une protéine allostérique

A

Hémoglobine

108
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hémoglobine

A

-Tétramère (4 sous-unités)
-2 exemplaires de 2 monomères différents
-> α = chaîne de 141 aa
-> β = chaîne de 146 aa
-> chaînes α et β sont analogues, mais codées par des gènes différents et ayant des structures primaires différentes
-> chaînes β, γ, δ humaines ont des structures très bien conservées

109
Q

Quelles sont les 4 formes d’hémoglobine

A

1) HbA= α2β2 (hémoglobine adulte normale)
2) HbA2= α2δ2 (hémoglobine adulte mineure)
3) HbS= α2S2 (hémoglobine drépanocytaire)
4) HbF= hémoglobine fœtale

110
Q

Le fœtus humain synthétise d’abord quels types de chaînes?

A

les chaînes ζ (zeta) et Ɛ (epsilon)

111
Q

À la fin du premier trimestre (bébé), les sous unités α ont remplacé les _____ et les sous-unités γ ont remplacé les _______

A

ζ, Ɛ

112
Q

À la fin de la vie fœtale, l’hémoglobine est de forme ________.

A

α2γ2

113
Q

Les sous-unités β, dont la synthèse commence au __________ ne remplace pas complètement les γ avant ___________

A

troisième trimestre, quelques semaines après la naissance

114
Q

Qu’est-ce qui est un groupement prosthétique pour plusieurs métallo-protéines (groupe des hémoprotéines)?

A

Groupement hème

115
Q

À part l’hémoglobine quelle autre protéine est une hémoprotéine et quel est la différence entre celle-ci et l’hémoglobine

A

La myoglobine
Différence: c’est une protéine monomérique (une seule unité fonctionnelle)
Ancêtre commun avec l’hémoglobine

116
Q

L’hémoglobine s’unit à combien de molécules d’oxygène

A

4 molécules d’oxygène. Une par sous-unité

117
Q

La courbe de saturation d’oxygène dans l’oxygénation de l’hémoglobine est de quel type et pourquoi?

A

Sigmoïdale grâce à la cinétique de liaison coopérative

118
Q

Expliquez le concept de la cinétique de liaison coopérative

A

Si O2 est déjà présent, la liaison des molécules d’O2 suivantes se fait plus facilement.
Comme la libération du premier O2 est plus facile que la libération du prochain

119
Q

L’affinité relative des différentes hémoglobine pour l’oxygène se compare comment

A

par la P50

120
Q

Qu’est-ce que la P50 dans la courbe de saturation de l’hémoglobine

A

la pression partielle d’oxygène qui sature à demi une hémoglobine

121
Q

Que signifie un P50 faible dans la courbe de saturation de l’hémoglobine

A

L’hémoglobine a une forte affinité pour l’oxygène, donc elle capte l’oxygène plus facilement mais le relâche moins facilement aux tissus.

122
Q

Quels sont les valeurs de P50 de le HbA et de le HbF

A

27mm Hg et 20mm Hg respectivement

123
Q

Après la naissance, pourquoi le HbF n’est plus approprié

A

Sa grande affinité pour O2 diminue son pouvoir de livraison aux tissus. (avant la naissance pertinent pour extraire l’O2 de HbA du sang placentaire)

124
Q

Pourquoi la myoglobine a beaucoup d’affinité pour le O2

A
  • Pauvre transporteur d’O2
    -Stockage d’oxygène dans les muscles
    -Lors d’un exercice intense, la PO2 peut descendre à 5mmHg–> libération facile de l’O2
125
Q

Quels sont les pressions dans les poumons et dans les veines?

A

PO2 poumon= 100mmHg
PO2 veineux= 40mmHg

126
Q

Quelles sont les deux formes que peuvent prendre les protéines multimériques dans leur changement de conformation en présence d’O2

A

Forme T (tendue)
Forme R (relâchée)

127
Q

Quelles sont les caractéristiques de la forme T (tendue)

A

-Forme partiellement oxygénée.
-Pour une enzyme allostérique plus faible affinité pour son substrat
-pH bas
-Cavité centrale plus bas
-Grande affinité pour CO2 et H+
-Déoxyhémoglobine

128
Q

Quelles sont les caractéristiques de la forme R (relâchée)

A

-Forme oxygénée
-Pour une enzyme allostérique plus forte affinité pour son substrat
-pH élevé
-Cavité centrale plus petite
-Faible affinité pour CO2 et H+
-Oxyhémoglobine

129
Q

Quelle est la réaction d’une cellule qui a utilisé son oxygène–> pleine de CO2

A

CO2 + H2O –> H2CO3–> H+ + HCO3-

130
Q

Quel le rôle de l’anhydrase carbonique dans le transport d’oxygène

A

Enzyme qui catalyse la réaction réversible entre le dioxyde de carbone (CO₂) et l’eau (H₂O) pour former de l’acide carbonique (H₂CO₃), qui se dissocie rapidement en ions bicarbonates (HCO₃⁻) et protons (H⁺).
(CO2 + H2O –> H2CO3–> H+ + HCO3-)

131
Q

Le CO2 se lie à quelle partie de l’hémoglobine

A

À l’extrémité des 4 chaînes de globine–> carbaminohémoglobine (partie protéique) (effet Bohr)

132
Q

Le H+ se lie à quelle partie de l’hémoglobine

A

H+ se lie à l’histidine 146 de la β-globine (effet Bohr)

133
Q

Expliquez le transport d’oxygène par l’hémoglobine

A

-Globule rouge contenant de l’oxyhémoglobine s’approche
-Le pH acide induit une transition de l’hémoglobine R–> T
- La conversion en forme T diminue l’affinité de l’Hb pour l’oxygène donc libération de O2 aux tissus
-Hb T évacue l’excès de CO2 et H+ des tissus (20%) (Effet Bohr)
- Le CO2 est facilement libéré par simple compétition avec l’oxygène

134
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr

A

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène lors d’une augmentation de la pression partielle en CO2 ou d’une diminution de pH.

135
Q

Le CO2 réagit avec quels groupements de l’hémoglobine et selon quelle réaction

A

Les groupements N-terminaux de l’hémoglobine
CO2+Hb-NH3+ = 2H+ +Hb-NH-COO-
(formation d’un carbamate et libération de H+ qui contribue à l’effet de Bohr)

136
Q

Lors de l’effet Bohr, la charge positive de -NH3+ est maintenant négative (COO-) ce qui favorise quoi

A

La formation de pont salin entre les extrémités des sous unités alpha et beta, ce qui favorise la conformation désoxy, donc réduit l’affinité pour l’oxygène

137
Q

Quelle forme de l’hémoglobine agit comme tampon dans le sang et pourquoi

A

La forme désoxygénée de l’hémoglobine est plus apte à capturer des protons (H⁺) grâce à des résidus comme l’histidine, dont les propriétés ionisables sont influencées par le pH. Ces résidus changent de conformation lorsqu’ils sont protonés, facilitant la capture des ions H⁺ lorsque le pH baisse.

138
Q

Qu’est-ce que la BPG (2,3-Biphospho-D-Glycérate)

A

-Un modulateur allostérique qui favorise un changement de conformation pour favoriser libération facile de O2
-Stabilise la forme T
-Dans les tissus, un manque d’O2 accroit l’accumulation de BPG (formé à partir d’un intermédiaire de la glycolyse)

139
Q

La molécule de BPG (2,3-Biphospho-D-Glycérate) se lie dans quelle partie de l’hémoglobine

A

Dans la cavité centrale formée par les quatre sous-unités de Hb (mais seulement quand la cavité est plus large (forme T)…maintien cavité plus grande pour favoriser forme T)

140
Q

La BPG va avoir quel effet sur la courbe de saturation d’oxygène

A

La courbe va être plus vers la droite car moins d’affinité pour le O2 (libération de O2)

141
Q

Le Hb foetale a plus d’affinité pour le O2 que le Hb adulte pour quelles 3 raisons

A

-pH
-concentration de O2
-Pas de BPG

142
Q

Expliquez le fonctionnement de l’anémie falciforme

A
  1. Mutation d’un acide glutamique en valine (aa non-polaire) en position 6 dans la chaîne β à la surface de l’hémoglobine (exposée à l’eau)–>forme une “pièce adhésive”
  2. Cette pièce adhésive est présente sur HbS désoxy et sur HbS oxy (mais pas sur HbA)
  3. Il existe sur HbA désoxy une séquence complémentaire à cette pièce adhésive
  4. Polymérisation de HbS en condition de manque d’oxygène
143
Q

Quelles deux conditions doivent être présentes pour que l’anémie falciforme se produise

A
  1. Patch collante (mutation)
  2. Configuration désoxy
144
Q

Quelles sont les manifestations cliniques de l’anémie falciforme (Hémoglobine S, Drépanocytose)

A
  • Retard de développement chez l’enfant
    -Anémie hémolytique chronique
    -Susceptibilité aux infections
    -Syndromes thoraciques aigues
    -Accident vasculaire-cérébraux (AVC)
145
Q

Décrivez l’aspect génétique de l’anémie falciforme (Hémoglobine S, Drépanocytose)

A

-Mutation autosomale récessive
-Seuls les individus homozygotes développent la maladie
-Les individus hétérozygotes ne sont pas malades, mais sont porteur
-Cette mutation augmente la résistance à l’agent de la malaria (plasmodium malariae) qui parasite les globules rouges (favorise les porteurs hétérozygotes) (Afrique/ Haïti++)

146
Q

Qu’est-ce qu’un prion (PROteinaceous INfectious particule)

A

Type de protéine dont la conformation est anormale et capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine

147
Q

Le prion pathologique _____ est une forme spéciale de la protéine_____

A

PrPsc, PrPc

148
Q

La PrPc est impliquée comment dans le fonctionnement normal des cellules (présente avant la spéciation des mammifères)

A

-Impliquée dans le développement du système nerveux de l’embryon
-Rôle antioxydant protecteur vis-à-vis de l’apoptose
-Processus de différentiation et d’adhésion des cellules entre elles dans le cerveau et la moëlle épinière

149
Q

Qu’est-ce que le PrPsc

A

Prion pathologique
C’est une protéine PrPC repliée différemment. La structure tridimensionnelle anormale est soupçonnée de conférer des propriétés infectieuses, en reconfigurant les molécules de protéines voisines dans la même forme.

150
Q

Que se passe-t-il quand un prion pénètre le neurone

A

Il se multiplie en dépliant/repliant les protéines PrPc en PrPsc.
La forme PrPsc n’est plus dégradée par le protéolyse et s’accumule dans la cellule nerveuse (lysosome), finit par la tuer et former des plaques de dépôts dans le cerveau.

151
Q

Les prion cause quels problème chez l’animal et l’humain?

A

Animal: Tremblante du mouton (scrapie), Encéphalie spongiforme bovine (maladie de la vache folle), atteint le vison, le cerf, l’élan, les felins et les chiens

Homme: Maladie de Kuru, Maladie de Creutzfeldt-Jakob, Maladie de Gerstmann-Sträussler-Scheinder

*Maladies spongiformes
*Toujours fatales, aucun traitement

152
Q

Comment définit-on les modifications post-traductionnelles des protéines (caractéristiques)

A

-Modifications après la traduction de la protéine
-Modifications chimiques et covalentes
-Catalysées par des enzymes
-Modifie la fonction, la localisation et l’expression d’une protéine (pas systématiques, certaines spécifiques à certains types cellulaires)
-Niveau supplémentaire de régulation de la protéine

153
Q

Quels sont les 3 types de modifications post-traductionnelles des protéines vue en classe

A
  1. Pont disulfure
  2. Phosphorylation
  3. Glycosylation
154
Q

Quels sont les rôles des modifications post-traductionnelles des protéines

A
  • Régulation de l’activité des protéines
    -Etiquetage: reconnues par des partenaires métaboliques ou des systèmes de dégradation
    -Ancrer une membrane
    -Cascade de signalisation
    -Adressage
    -Définir une identité immunologique
155
Q

Quelles sont les caractéristiques des ponts disulfures

A

-Entre 2 Cys dans un même peptide
-Entre 2 Cys de 2 peptides
-Réaction oxydoréduction
-Présent principalement dans les protéines sécrétées
-Protège la protéine contre la dénaturation dans les milieux extracellulaires

156
Q

Quelles sont les caractéristiques de la phosphorylation

A

-Sérine, thréonine et tyrosine
- 1/3 des protéines cellulaires humaines participent à des processus de phosphorylation réversible
-Protéines kinase et protéine phosphatase ajoute ou enlève phosphates
-phosphosérine + phosphothréonine modifie l’activité enzymatique et la localisation subcellulaire
-phosphotyrosine: Régulation de voie de signalisation

157
Q

Quelles sont les caractéristiques de la glycosylation

A

-Les protéines sécrétées et les domaines transmembranaires extracellulaires sont souvent modifiés par l’addition de sucres (glycosylation)
-Rôle dans le repliement, la sécrétion et la stabilité des protéines
-Liaison de type O-liée (Ser et Thr)
-Liaison de type N-liée (Asn)
-Plus complexes (10-20 monosaccharides)
-Simple (2-5 monosaccharides)

158
Q
A

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