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Biochimie > Exam 1- Enzymologie générale (pp. 3) > Flashcards

Exam 1- Enzymologie générale (pp. 3) Flashcards

1
Q

Un nombre important de protéines globulaires sont des ________.

A

enzymes

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Q

Quelle est la réaction de déplacement dans le concept de la formation d’un état de transition

A

E+R-L=E-R+L
où E : représente l’enzyme.
R−L : représente le substrat ou le réactif où R est la partie du substrat qui interagit avec l’enzyme et L est un groupe qui va être libéré.
E−R : représente le complexe enzyme-substrat après réaction.
L : est le groupe qui est libéré.

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3
Q

Quelle est la formule de la réaction de thermodynamique

A

ΔG=ΔGF+ΔGD
où
ΔGF est l’énergie libre associée à la formation de l’état de transition
ΔGD est l’énergie libre associée à la dégradation de l’état de transition
ΔG est l’énergie libre associée à la réaction totale

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4
Q

ΔG est dépendant de quoi et indépendant de quoi

A

-Dépendant de la concentration initiale en substrat et produit
-Indépendant du nombre ou du genre d’état de transition et ne renseigne pas sur la vitesse de réaction

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5
Q

ΔG négatif=

A

la réaction est spontanée dans le sens où elle se produit sans apport d’énergie supplémentaire (réaction exergonique).

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6
Q

ΔG positif=

A

la réaction nécessite un apport d’énergie pour se produire (réaction endergonique).

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7
Q

La vitesse d’une réaction est fonction de quoi

A

l’énergie d’activation

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8
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur

A

diminuer l’énergie d’activation et ainsi augmenter la vitesse de réaction, sans modifier le composé

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9
Q

La constante d’équilibre de la réaction ______ en présence de l’enzyme

A

n’est pas modifiée

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10
Q

Quelles sont les 5 propriétés des enzymes

A

-EFFICACE
-Non consommation
-Rentabilité
-SPÉCIFICITÉ
-Fragilité

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11
Q

Expliquez la propriété “Efficace” des enzymes

A

-Augmente fortement la vitesse de réaction (10^3-10^7 fois)
-Exemple: anhydrase carbonique

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12
Q

Expliquez la propriété “Non consommation” des enzymes

A

À la fin de la catalyse, les enzymes sont régénérées, donc intactes

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13
Q

Expliquez la propriété “Rentabilité” des enzymes

A

-Puisqu’elles sont efficaces et non-consommées par la réaction, les enzymes agissent à des concentrations très basses, comparées aux concentrations de substrats
-Elles ne produisent pas de sous-produits inutiles

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14
Q

Expliquez la propriété “Spécificité” des enzymes

A

-Très important
-La plupart des enzymes catalysent un même type de réaction avec un petit nombre de substrat possédant des structures voisines, bien que souvent à des taux considérablement plus bas.
-Il peut y avoir des réactions avec des substrats apparentés lorsqu’ils sont en concentrations élevées

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15
Q

Expliquez la propriété “Fragilité” des enzymes

A

Elles sont inactivées ou dégradées par des agents détruisant leur structure tertiaire (chaleur, pH, détergents, solvants organiques,…)

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16
Q

Quels sont les deux types de spécificité enzymatique

A

1) Spécificité liée à la réaction
2) Spécificité lié au substrat

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17
Q

Qu’est-ce que la spécificité liée à la réaction

A

Ne peut catalyser qu’un seul type chimique de réaction
Ex: oxydoréduction pour les gras, mais peut avoir effet sur différents gras

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18
Q

Quels sont les différents niveaux de la spécificité lié au substrat

A

-Liée à la nature chimique et à l’arrangement spatiale des aa de reconnaissance du site actif
-Spécificité liée à la nature de la liaison et spécificité liée au groupe
-Spécificité absolue pour un seul substrat
-Stéréospécificité

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19
Q

Quelle est la spécificité de la trypsine

A

-Faible spécificité
-Endopeptidase (coupe seulement peptides)
-Lys-X
-Arg-X
où X n’est pas une proline

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20
Q

Quelle est la spécificité de l’ECORV

A

-Haute spécificité
-Enzyme de restriction
-Clivage d’une séquence palindromique spécifique d’ADN (séquence d’ADN double brin)
-Doit avoir ordre 5’-GAT/ATC-3’ ou 3’-CTA/TAG-5’

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21
Q

La nomenclature des enzymes est selon quoi

A

En fonction de réaction chimique catalysée

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22
Q

Dans la nomenclature de la Commission des enzymes (CE) quelles sont les 6 classes des réactions chimiques?

A
  1. Oxydoréductases
  2. Transférases (transfert d’un groupement)
  3. Hydrolases
  4. Lyases (synthases) (pas besoin d’ATP)
  5. Isomérases
  6. Ligases (synthétases) (besoin d’ATP)
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23
Q

Plus spécifiquement on classe les réactions chimiques comment?

A

Classe, sous-classe, sous-sous classe (ex: on transfert phosphate sur quoi), spécifique (ex: hexokinase)

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24
Q

Une enzyme est une protéine qui peut être à la fois une _______ et une _________ (protéine+cofacteur)

A

Holoprotéine, Hétéroprotéine

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25
Q

Quel est les rôles d’un cofacteur dans le site actif

A

-Reconnaissance du substrat
-Participe à la catalyse
-Stabilise la conformation spatiale efficace du site actif

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26
Q

Les cofacteurs peuvent être de quels natures?

A

-Ions métalliques (Zn, Mg, Mn, Ca, Fe, Cu. Les métallo-enzymes contenant du fer ou du cuivre dans leur centre actif sont le plus souvent utilisées dans les réactions d’oxydoréduction)
-Coenzymes

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27
Q

Quelle est la taille du site actif d’une enzyme

A

Il peut impliquer moins de 5% des acides aminés totaux de l’enzyme.

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28
Q

L’attraction entre la molécule d’enzyme et ses substrats sont des liaisons de type _______

A

non covalentes (liaison hydrogène, liaison électrostatique, interaction hydrophobique, interaction de van der Waals

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29
Q

Les sites actifs des enzymes sont situés où dans l’enzyme

A

Dans les failles et crevasses de la protéine. Ils sont formés par la structure tertiaires de l’enzyme.

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30
Q

Si on dit que le site actif d’une enzyme implique moins de 5% des aa totaux de l’enzyme, à quoi sert le reste (95%)?

A

Stabilisation, bonne structure 3D

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31
Q

Le site actif est composé de quels 2 parties?

A

Le site de liaison et le site catalytique (là où la réaction se fait)

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32
Q

Quelle est le principe du modèle de fisher (site catalytique rigide)

A

-Il montre l’intéraction entre enzyme et substrat à la façon d’une serrure et d’une clé.
-Le site catalytique est préformé pour s’ajuster au(x) substrat(s)

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33
Q

Quel est le principe du modèle de Koshland (ajustement induit)

A

-Le site de liaison du substrat et le site actif de l’enzyme ne sont pas exactement complémentaire.
-Initialement, l’enzyme a une conformation permettant d’attirer le substrat
-La liaison du substrat induit dans l’enzyme un changement de conformation qui amène des résidus d’aa ou d’autres groupes de cette enzyme dans l’orientation spatiale correcte pour lier complètement le substrat et/ou pour la catalyse.
(main dans un gant)

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34
Q

Quelles sont les liaisons dans le modèle de Koshland (ajustement induit)

A

-Groupement hydrophobes
-Groupements chargés

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35
Q

La catalyse dans le modèle de Koshland (ajustement induit) peut impliquer quoi (exemples)

A

-Phospo-sérine
-SH d’une cystéine

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36
Q

Quel est le cofacteur-ion métallique de l’anhydrase carbonique

A

Zn 2+

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37
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme

A

-Composés organiques de faible poids moléculaire, thermostables, indispensables à l’activité enzymatique
-La liaison avec l’enzyme est souvent non-covalente
-Si elle est covalente=groupement prosthétique
-Comme des seconds substrats
-Servent de réactifs de transfert de groupes

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38
Q

Les enzymes qui demandent un cofacteur appartiennent à quelles classes

A

aux classes 1,2,5 et 6

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39
Q

Quelle est la définition d’une vitamine

A

-Constituants indispensables aux organismes, mais que ceux-ci sont incapables de synthétiser–>ils doivent apportés par l’alimentation (faible quantité)
-Les vitamines sont des précurseurs de plusieurs coenzymes ou sont des coenzymes elles-mêmes.

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40
Q

Qu’est-ce qu’un cofacteur d’oxydoréduction

A

Inter conversion d’un composé réduit avec un composé oxydé.
Transfert d’électron (courant électrique) et éventuellement de proton

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41
Q

Quels sont des exemples de cofacteurs

A

-NAD+/NADH et NADP+/NADPH
-FAD/FADH2 et FMN/FMNH2
-CoQ/CoQH2

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42
Q

Quels sont les caractéristiques de la vitamine acide nicotinique (niacine)

A

-La vitamine B3
-Dans la viande, etc.
-Déficiance sévère=pellagre (Dermatite, Diarrhée chronique, démence, mort (4 D))
- fait Cofacteur=NAD/NADP
- Réaction= transporteurs d’hydrogène

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43
Q

Quelles sont les caractéristiques de la riboflavine

A

-vitamine B2
-Dans produits d’origine animale+légumes verts
-Déficiance=Lésions peau/muqueuses, troubles oculaires
-Précurseur de FAD/FMN
-Réaction=transporteurs d’hydrogène

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44
Q

Quels sont les caractéristiques de la coenzyme Q et quelle est sa différence avec les autres?

A

Réaction=Transporteurs d’hydrogène
Coenzyme Q=dans les mitochondries
Plastoquinine=dans les chloroplastes
-Composante de la chaîne de transport d’é (respiration cellulaire aérobie)
-Dif.: N’est pas une vitamine (peut être synthétisé par les cellules

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44
Q

Quelles sont les caractéristiques de la vitamine acide pantothénique

A

-vitamine B5
-Source= céréales, viandes, etc. (facilement disponible)
-Précurseur du coenzyme A
-Réaction=Transfert de radicaux acyl ou acétyl
-Déficiance rare sinon brulûre dans les pieds, fatigues, etc.

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45
Q

Quels sont les caractéristiques de la vitamine thiamine

A

-Vitamine B1
-Source=germe de blé
-Déficience= béribéri et encéphalopathie
-Précurseur de la thiamine phosphate (TPP)
-Réaction=Transfert d’un groupement carboxyle à partir de sa fixation sur son noyau thiazolium

46
Q

Quelles sont les caractéristiques de la pyridoxine

A

-Forme active de la vitamine B6 (activée par le foie)
-Source= céréales, légumes etc.
-Déficience= rare, sinon dermatite, conjonctivite, etc
-Précurseur de la phosphate de pyridoxal (PPAL)
Réaction= Transfert d’un groupement aminé (transamination)

47
Q

Quelles sont les caractéristiques de la vitamine acide folique

A

-Vitamine B9
-Source= légumes verts
-Rôle= synthèse ADN, ARN et érythrocytes
-Carence= Anémie
-Antagoniste=chimiothérapie (diminution de 5-THF)
-Précurseur de la tétrahydrofolate (FH4)
-Réaction= transfert de gr. monocarbonés (méthyl, méthylène, méthényl, formyl, formimino)

48
Q

Dans la cinétique chimique la vitesse est proportionnelle à quoi

A

à la concentration de substrat

49
Q

Dans la cinétique chimique la vitesse de réaction est initialement ______, mais________

A

linéaire, la réaction plafonne éventuellement parce que le substrat s’épuise, donc aucune formation de produit

50
Q

En cinétique chimique, la vitesse initiale de formation (vo) peut être lue à partir de quoi

A

la portion linéaire de la courbe (alpha)

51
Q

Une réaction enzymatique a quel genre de courbe

A

Courbe hyperbolique
-linéaire à faible [S]
-Indépendante de [S] à haute [S]

52
Q

La réaction enzymatique atteint une vitesse maximale pourquoi

A

La réaction se produit au site actif de l’enzyme. L’enzyme vient a être saturée par le substrat.

53
Q

Qu’est-ce qu’une réaction d’ordre 0 et donnez un exemple

A

-La vitesse est indépendante de la concentration du substrat–> v=k0
-Ex: lorsque dans une réaction enzymatique quand [S] est élevée

54
Q

Qu’est-ce qu’une réaction d’ordre 1 et donnez un exemple

A

-La vitesse dépend de la concentration d’un seul substrat (linéaire)–> v=k1[S]
Ex: lorsque dans une réaction enzymatique quand [S] est faible

55
Q

Qu’est-ce qu’une réaction d’ordre 2

A

La vitesse dépend de la concentration de 2 substrats–> v=k2 [S1][S2]

56
Q

Quelle est l’équation de la réaction enzymatique simple

A

Ef+S⇌ ES ⇌ Ef+P
K1/K-1 K2
où K1= constante d’association du complexe
k-1= constante de dissociation du complexe
k2= constante de dissociation du complexe ES en Ef et P

57
Q

Pourquoi on ignore k-2 dans l’équation de la réaction enzymatique simple

A

initialement il n’y a pas beaucoup de produits

58
Q

La vitesse globale de la réaction enzymatique est déterminée par quoi

A

la vitesse de production du produit

59
Q

La formation de ES dans la réaction enzymatique dépend de quoi

A

de la constante k1 et de la disponibilité de l’enzyme et du substrat

60
Q

Si on considère le système en équilibre dans une réaction enzymatique, la vitesse de formation de ES serait la même que ___________

A

celle de sa dissociation

61
Q

Quelle est l’équation de la constante de Michaelis Menten (Km)

A

Km= (k-1 + K2)/K1

62
Q

Quelle est l’équation de Michaelis Menten et quelle courbe forme-t-elle

A

V= (Vmax [S]) / (Km+[S])
Courbe hyperbolique

63
Q

Pour trouver Km et Vmax on utilise quelle technique

A

Faire des graphiques (Michaelis-Menten ou Lineweaver-Burk)

64
Q

Le graphique de Lineweaver-Burk représente quoi et quel est son avantage

A

1/V vs 1/[S]
-Avantage: Plus fiable puisque Km et Vmax sont déduits aux intersections des axes.

65
Q

L’intercept des x dans le graphique de Lineweaver-Burk définit quoi

A

-1/Km

66
Q

L’intercept des y dans le graphique de Lineweaver-Burk définit quoi

A

1/Vmax

67
Q

Dans le graphique de Michaelis-Menten comment trouve-t-on Km

A

la valeur de x à 1/2Vmax

68
Q

Quelles sont les 2 caractéristiques associées à une enzyme

A

-Km
-Vmax

69
Q

Quelle est la définition de Km

A

Concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est la moitié de sa vitesse maximale

70
Q

Que veut dire un Km élevé

A

Plus la concentration du substrat nécessaire à une activité de substrat est élevée. Faible affinité de l’enzyme pour son substrat.
Ex: enzymes dont les substrats sont en concentrations élevées ou qui ont un spectre de substrat large

71
Q

Que veut dire un Km faible

A

Plus l’activité enzymatique maximale est atteinte pour une faible concentration de substrat. L’affinité de l’enzyme pour son substrat est forte
Ex: Enzymes sélectives et/ou très actives comme les peroxydases qui dégradent des composés toxiques à faibles conc.

72
Q

Définir Vmax

A

La vitesse de la réaction quand l’enzyme est complètement saturée par le substrat. Les sites de liaison sont constamment réoccupés

73
Q

Que veut dire un Vmax élevé

A

L’enzyme est non saturée par le substrat. Enzyme très active

74
Q

Que veut dire un Vmax bas

A

L’enzyme est rapidement saturée par le substrat

75
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique (Kcat) d’une enzyme

A

-Turnover number (TON)
-Elle représente le nombre maximum de molécules de substrat transformées par seconde et par molécule d’enzyme quand la concentration d’enzyme est le seul facteur limitant de la vitesse.

76
Q

Quelle est l’équation qui permet de déduire Kcat

A

-Kcat=Vmax/[E]T

77
Q

Donnez un exemple d’une enzyme avec un Kcat faible et un exemple d’une ezyme avec un Kcat élevé

A

Faible=chymotrypsine (Kcat=100s^-1)
Élevé= anhydrase carbonique (Kcat=400 000 à 600 000 s^-1)

78
Q

Comment on dose des enzymes et pourquoi est-ce difficile

A

Difficile= Très petites quantité dans les cellules
-On utilise l’Activité catalytique des enzymes
- On mesure la vitesse de la réaction catalysée l’enzyme. La vitesse mesurée est proportionnelle à la quantité d’enzyme présente.
-Techniques: photométrie, colorimétrie, fluorimétrie, radioactivité, acidimétrie

79
Q

Quels unités utilisons nous dans le dosage des enzymes

A

-unités d’enzymes (UI) –>unité international d’enzymes
(qté d’enzyme nécessaire pour transformer une µmole de substrat par minute
ou
-activité spécifique
(s’exprime en µmole de substrat transformé/min/mg de protéine (UI/mg))

80
Q

L’activité enzymatique peut se suivre en mesurant soit _______, soit la ________ en fonction du ______

A

l’apparition du produit, disparition du substrat, temps

81
Q

Qu’est-ce qu’une amylase

A

Enzyme participant à la digestion des sucres complexes. Elle transforme les polysaccharides (ex: amidon) en maltose et en polysaccharides de taille réduite

82
Q

Qu’est-ce que la lipase

A

Enzyme participant à la digestion des lipides (triglycérides–> diglycérides-> monoglycéride)

83
Q

Quelle est l’influence de la température sur la vitesse de réaction

A
  • Une élévation de température accroit la vitesse de réaction enzymatique seulement dans un intervalle limité de température:
    ->Au début, la vitesse augmente avec la température car augmentation de l’é cinétique des molécules
    -> Par la suite, l’é cinétique de l’enzyme excède la barrière énergétique et il y a destruction des liaisons H et des liaisons hydrophobes qui maintiennent la structure. La dénaturation prédomine et perte de l’activité catalytique.
84
Q

Quelle est l’influence du pH sur la vitesse de réaction

A

Dénaturation de l’enzyme à des pH extrêmes… modification des charges des aa de l’enzyme et du substrat
-pH optimal pour enzymes= 5-9 sauf pepsine (1,2-2,5)

85
Q

Quels sont les 4 types de modulation de l’activité des enzymes

A

1) Inhibiteurs:
-Réversibles–> Compétitifs, non compétitifs et incompétitifs
-Irréversible
2) Modulations allostériques
3) Modulations covalentes
4) Inductions hormonales

86
Q

Quelle est la différence entre un inhibiteur réversible et un inhibiteur irréversible

A

Un inhibiteur réversible est lorsque l’activité de l’enzyme est restaurée quand l’inhibiteur est enlevé du système, tandis que l’inhibiteur irréversible se lie de façon covalente à l’enzyme

87
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur

A

Molécule qui se fixe à une enzyme et interfère avec son activité:
-En empêchant la formation du complexe ES
-En empêchant la transformation ES en E+P
-poison enzymatique (empêche de fonctionner correctement)

88
Q

Pourquoi utiliser un inhibiteur

A

-Déterminer la spécificité du substrat, la nature du site actif, mécanisme de l’Activité catalytique, les voies métaboliques…
-Médicament inhibant certaines enzymes dysfonctionnelles, traitement intox
-Militaire (gaz sarin)

89
Q

Un inhibiteur compétitif a un effet sur quoi

A

-L’affinité de l’enzyme pour le substrat diminue (Km augmente)
-même Vmax

90
Q

Un inhibiteur compétitif fait quoi pour se lier

A

-Ressemblance structurale avec le substrat
-Entre en compétition avec le substrat pour la liaison au site

91
Q

Donnez un exemple d’un inhibiteur compétitif

A

Enzyme= succinate dehydrogénase
Inhibiteur compétitif= malonate

92
Q

Un inhibiteur non compétitif fait quoi pour se lier

A

L’inhibiteur se lie indifféremment sur l’enzyme libre ou au complexe ES
Modification de la configuration du site actif

93
Q

Un inhibiteur non compétitif a un effet sur quoi

A

-Km identique
-Vmax diminue

94
Q

Un inhibiteur incompétitif fait quoi pour se lier

A

-L’inhibiteur ne se fixe qu’au complexe ES
-Il empêche la formation du produit de la réaction

95
Q

Un inhibiteur incompétitif a un effet sur quoi

A

-Km diminue
-Vmax diminue

96
Q

Comment fonctionne les inhibiteurs irréversibles

A

-Pas en équilibre avec l’enzyme
- Son effet est progressif dans la temps et devient complet quand la qté d’inhibiteur présent surpasse la quantité totale d’enzyme
- La présence de substrat peut retardée la réaction entre l’enzyme et l’inhibiteur en protégeant l’enzyme, mais inefficace à long terme
-Ex: Maintien coagulation avec inhibiteurs de protéase

97
Q

Qu’est-ce que des enzymes allostériques

A

-Modification de l’activité d’enzyme suite à un changement de leur conformation spatiale
-Courbe= sigmoïdale
-L’enzyme possède plusieurs sites de liaison (structure quaternaire)
- Coopérativité de fixation des molécules de substrat
-Vmax ne change pas
-Km (S50 est modifiée)

98
Q

Comment fonctionne les effecteurs sur les enzymes allostériques

A

-Les effecteurs positifs et négatifs se fixent sur un site différent du substrat (site modulateur vs catalytique)
-Le modulateur n’est pas modifié par l’enzyme allostérique

99
Q

Un effecteur positif sur une enzyme allostérique a quels effets

A

L’effecteur positif ou le substrat fait passer la protéine d’une conformation T (tendue) avec une faible affinité pour le substrat à une conformation R (relâchée) avec une forte affinité pour le substrat
S50 diminue

100
Q

La régulation allostérique est très importante dans la modulation de quoi et pourquoi

A

-La modulation de nombreuses voies métaboliques
-C’est souvent la première ou l’une des premières enzymes de la voie (PFK de la glycolyse)
- Ces enzymes clés ont souvent comme effecteur positif un lointain précurseur de la voie métabolique, et comme effecteur négatif le produit final (rétrocontrôle négatif)

101
Q

La régulation enzymatique par modifications covalentes réversibles implique quoi (Phosphorylation /déphosphorylation)

A

->Addition de groupement phosphate par estérification au groupement hydroxyle de certains aa d’enzymes (ou de protéines non enzymatiques) par une protéine kinase (sérine, thréonine, tyrosine ou histidine, acide aspartique)
->une protéine phosphorylée peut être déphosphorylée par une coupure hydrolytique faisant intervenir une phosphorylase

102
Q

La phosphorylation introduit quoi au niveau de la conformation

A

Un discret changement de conformation, souvent localisé, mais avec des conséquences sur la fonction

103
Q

Qu’est-ce qui faut pour qu’un aa soit phosphorylé (Tous les aa phosphorylables d’une protéine ne le seront pas.)

A

Il faut que l’aa soit dans un site spécifique correspondant à une séquence consensus en aa
-Exemple: PKA (AMPc dépendante) –>
-Arg-Arg/Lys-Ser/Thr-

-Exemple: PK (GMPc dépendante) –>
-Arg/Lys-Lys-Lys-Ser/Thr-

104
Q

Lorsque phosphorylée, l’enzyme glycogène synthétase fait quoi

A

inhibition de l’enzyme

105
Q

Lorsque phosphorylée, l’enzyme glycogène phosphorylase

A

activation de l’enzyme

106
Q

Quelles sont les autres modifications covalentes réversibles

A

méthylation, adénylation

107
Q

La régulation enzymatique par activation protéolytique implique quoi (coupures protéolytiques)

A

-Ces protéines ou enzymes sont synthétisées sous forme d’un précurseur inactif (pro-protéine). S’il s’agit d’enzymes, on les appelle “zymogène”.
-Les coupures des liaisons peptidiques sont effectuées par des protéases spécifiques en présence d’eau (hydrolyse)
-Ex: Pro-insuline–> insuline
Trypsinogène–> trypsine
Thrombinogène–> thrombine

108
Q

Qu’est-ce qu’un complexe plurienzymatique

A

Assemblage de plusieurs enzymes catalysant des étapes différentes d’une séquence de réactions. L’étroite proximité de ces enzymes apparentées accélère le processus et améliore son efficacité.

109
Q

Quel est un exemple de complexe plurienzymatique

A

Complexe enzymatique de la pyruvate déshydrogénase (conversion du pyruvate en acétyl-CoA, NADH et CO2)
-> Ce complexe lie la voie métabolique de la glycolyse au cycle de l’acide citrique
->Complexe de 9,5 Mda qui consiste en de multiples copies de 3 enzymes:
1) Pyruvate déshydrogénase (E1)
2) Dihydrolipoyl acyltransférase (E2)
3) Dihydrolipoyl déshydrogénase (E3)

110
Q

Quelles sont les avantages du complexe plurienzymatique

A

1) Les produits ne diffusent pas dans le milieu mais subissent la catalyse de l’enzyme suivante.
2) Distance diminue, pas de diffusion, conc locale de substrat augmente, rencontre substrat/enzyme augmentée
3) Le temps entre les réactions est diminué
4) La probabilité de réaction secondaire est minimisée
5) Les intermédiaires labiles sont protégés d’une dégradation par le milieu
2) Augmentation de l’efficacité enzymatique

111
Q

Quelles sont les désavantages du complexe plurienzymatique

A

Les intermédiaires ne peuvent pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique

112
Q

Qu’est-ce que des isoenzymes

A

-Différentes enzymes avec des propriétés chimiques et physiques différentes mais qui catalyse la même réaction
-Les formes physiquement distinctes et séparables d’une enzyme donnée, présentes dans différents types cellulaires ou compartiments subcellulaires d’un être humain
-Produits de gènes étroitement apparentés

113
Q

Quel est un exemple d’une isoenzyme

A

Le lactate déshydrogénase (enzyme tétramérique)
5 enzymes (LDH1-5)

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