Enzymy Flashcards

1
Q

W jaki sposób katalizator wpływa na przebieg reakcji?

A

Katalizor przyspiesza przebieg reakcji, ale nie jest niezbędny do jej zajścia lub zmiany jej mechanizmu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Czym są biokatalizatory?

A

Biokatalizatory to katalizatory, które występują naturalnie w żywych organizmach i napędzają ich procesy.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Biokatalizatory to substancje z jakich grup?

A

Biokatalizatory to substancje z grup:
1. witamin
2. hormonów
3. enzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Co spełniało funkcję enzymów we wczesnej fazie biogenezy?

A

We wczesnej fazie biogenezy funkcję enzymów spełniały cząsteczki RNA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Co obecnie spełnia funkcję enzymów?

A

Obecnie funkcję enzymów spełniają białka.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Gdzie występują enzymy białkowe?

A

Enzymy białkowe występują we wszystkich komórkach, każdego żywego organizmu, a także w kapsydach wirusów.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Z czego składa się enzym?

A

Enzym składa się z:
1. Apoenzymu
2. Centrum aktywnego
3. Centrum allosterycznego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Co to jest apoenzym?

A

Apoenzym jest właściwą częścią enzymu - jego ciałem zbudowanym z łańcuchów peptydowych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Dzięki czemu apoenzym przybiera unikalny wyłącznie dla siebie kształt?

A

Apoenzym dzięki trzeciorzędowej strukturze białka przybiera unikalny dla siebie kształt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Na czym polega specyfika enzymów?

A

Specyfika enzymów polega na tym, że każdy typ enzymu posiada odmienny kształt, dzięki temu może współdziałać tylko z innymi, konkretnymi substancjami, których kształt jest dopasowany do enzymu. Czyli każdy typ enzymu katalizuje tylko określony proces.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Co to jest centrum aktywne?

A

Centrum aktywne to miejsce za pomocą którego apoenzym łączy się z substratem (lub koenzymem lub grupą prostetyczną), który będzie katalizowany.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Z czym może połączyć się apoenzym dzięki centrum allosterycznego?

A

Centrum allosteryczne nie występuje w każdym apoenzymie. Dzięki niemu enzym może połączyć się z koenzymem lub grupą prostetyczną.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Czym są koenzymy?

A

Koenzymy to substancje o charakterze od białek, przez cukry aż po witaminy.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Jak łączą się koenzymy z apoenzymem i co powodują?

A

Koenzymy łączą się z apoenzymem tymczasowo. Powodują jego aktywację, dzięki czemu może katalizować daną przemianę.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jak łączą się grupy prostetyczne z apoenzymem i co powodują?

A

Grupy prostetyczne również odpowiadają za pobudzenie enzymu, ale one łączą się z nim na stałe, aż do jego zużycia lub zniszczenia.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Czym jest haloenzym?

A

Haloenzym to apoenzym połączony z dodatkową substancją, która nie stanowi substratu (czyli np. apoenzym+grupa prostetyczna lub apoenzym+koenzym).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Czym jest kompleks enzym-substrat?

A

Kompleks enzym-substrat to nietrwałe połączenie aktywnego enzymu z przyłączonym do niego substratem.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Co się dzieje w czasie istnienia kompleksu?

A

W czasie istnienia kompleksu substrat ulega modyfikacji, dzięki której osłabiają się wiązania chemiczne.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Co jest niezbędne do zajścia reakcji?

A

Do zajścia reakcji niezbędne jest rozerwanie wiązań chemicznych.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jak powstaje kompleks enzym-produkt?

A

Kompleks enzym-produkt powstaje przez przemianę cząsteczki substratu w produkt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Kiedy dochodzi do kataliz z użyciem energii?

A

Do kataliz z użyciem energii dochodzi gdy kompleks enzym-produkt rozpadnie się uwalniając oba komponenty.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Co określa liczba obrotów?

A

Liczba obrotów określa jak wiele cząsteczek substratów, i cząsteczek enzymu może zamienić się w produkty w jednostce czasu (np. w ciągu jednej sekundy).

23
Q

Wymień grupy enzymów.

A
  1. Oksydoreduktazy
  2. Transferazy
  3. Hydrolazy
  4. Liazy
  5. Izomerazy
  6. Ligazy
24
Q

Jaki typ reakcji katalizują oksydoreduktazy?

A

Oksydoreduktazy katalizują reakcję redoks (utlenianie i redukcję związków).

25
Q

Jaki typ reakcji katalizują transferazy?

A

Transferazy katalizują reakcje podczas, których dochodzi do przenoszenia grup funkcyjnych między cząsteczkami.

26
Q

Jaki typ reakcji katalizują hydrolazy?

A

Hydrolazy katalizują reakcje rozkładu z udziałem wody (np. hydroliza skrobi).

27
Q

Jaki typ reakcji katalizują liazy?

A

Liazy katalizują reakcje rozpadu (bez udziału wody).

28
Q

Jaki typ reakcji katalizują izomerazy?

A

Izomerazy katalizują reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych, zmiany danego izomeru na inny.

29
Q

Jaki typ reakcji katalizują ligazy?

A

Ligazy katalizują reakcje, w których dochodzi do syntezy związku przez powstanie wiązań między węglem a atomem innego pierwiastka (np. C-C; C-N; C-S).

30
Q

Co to są proenzymy i po co one są?

A

Proenzymy to enzymy w postaci nieaktywnej, aby móc je “włączyć” dopiero w środowisku odpowiedniej reakcji.

31
Q

Co jest potrzebne do aktywacji proenzymu?

A

Do aktywacji proenzymu potrzebny jest czynnik w postaci koenzymu/grupy prostetycznej lub odpowiednich warunków środowiska (temperatury, składu chemicznego macierzy, odczynu pH).

32
Q

Co to jest kompartmentacja?

A

Kompartmentacja to podział komórki na obszary o różnych warunkach. Jego przyczyną jest rozbudowana siateczka śródplazmatyczna.

33
Q

Jakie czynniki wpływają na aktywność enzymu?

A

Czynniki wpływające na aktywność enzymu:
1. Temperatura środowiska
2. Odczyn pH
3. Substancje chemiczne

34
Q

W jaki sposób temperatura środowiska wpływa na aktywność enzymu?

A

Aktywność enzymu rośnie wraz ze wzrostem temperatury, aż do 45st. C - powyżej białko budujące enzym ulega denaturacji - centrum aktywne zostaje zniekształcone i żaden substrat nie może się z nim połączyć.

Wyjątkiem są enzymy obecne w komórkach Archeabater - prokariontów żyjących w gorących źródłach, ze względu na unikalną strukturę.

35
Q

W jaki sposób odczyn pH wpływa na aktywność enzymu?

A

Każdy enzym posiada określoną wartość pH, które jest optymalne dla jego działania. Przykłady enzymów:
a) amylaza ślinowa pH=7
b) pepsyna pH=2
c) trypsyna pH=8
d) nukleaza pH=8
e) amylaza trzustkowa pH=8

36
Q

W jaki sposób substancje chemiczne wpływają na aktywność enzymu?

A

Substancje, które wywołują wzrost aktywności enzymu nazywane są aktywatorami. Popularną substancją tego typu jest koenzym A (w skrócie CoA).

Substancje, które powodują spadek aktywności enzymu są nazywane inhibitorami.

37
Q

Co wyraża krzywa Michaelisa-Mentena?

A

Krzywa Michaelisa-Mentena wyraża stosunek szybkości reakcji do stężenia substratu.

38
Q

Jakiej wartości odpowiada stała Michaelisa-Mentena?

A

Stała Michaelisa-Mentena (KM) odpowiada wartości stężenia substratu, przy której szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej jaką może osiągnąć enzym.

39
Q

Czym jest Vmax?

A

Vmax to prędkość maksymalna jaką enzym może teoretycznie nadać katalizowanej reakcji w optymalnych dla siebie warunkach.

40
Q

Czym jest KM?

A

KM to stała Michaelisa-Mentena - to wartość stężenia substratu, przy którym prędkość reakcji równa się połowie Vmax.

41
Q

Wyjaśnij zależność pomiędzy wartością KM, a aktywnością enzymu.

A

Im niższą wartość KM ma dany enzym (w określonych warunkach) tym jest bardziej aktywny, więc działają na niego czynniki o wartości najbardziej zbliżonej do optimum.

42
Q

Co to są aktywatory?

A

Aktywatory to substancje powodujące wzrost aktywności enzymu.

43
Q

Co to są inhibitory?

A

Inhibitory to substancje powodujące zahamowanie działania enzymu.

44
Q

Wymień rodzaje inhibicji.

A
  1. Inhibicja kompetencyjna
  2. Inhibicja niekompetencyjna
  3. Inhibicja allosteryczna
45
Q

Na czym polega inhibicja kompetencyjna?

A
  • Inhibicja kompetencyjna polega na podobieństwie cząsteczki inhibitora i substratu.
  • Inhibitor kompetencyjny łączy się z enzymem w miejscu centrum aktywnego.
  • Powstaje kompleks, który uniemożliwia enzymowi łączenie się z substratami i katalizowanie reakcji.
46
Q

W jakim przypadku skuteczność inhibicji kompetencyjnej rośnie?

A

Skuteczność inhibicji kompetencyjnej rośnie wraz ze stężeniem inhibitora kompetencyjnego, ale można ją zniwelować przez wzrost stężenia substratu.

47
Q

Na czym polega inhibicja niekompetencyjna?

A
  • W inhibicji niekompetencyjnej inhibitor i substrat nie wykazują podobieństwa.
  • Inhibitor niekompetencyjny łączy się z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne, jednak to połączenie skutkuje zmianą kształtu centrum aktywnego - w wyniku czego substrat nie może utworzyć kompleksu z enzymem
48
Q

W jakim przypadku skuteczność inhibicji niekompetencyjnej rośnie?

A

Skuteczność inhibicji niekompetencyjnej rośnie wraz ze stężeniem inhibitora niekompetencyjnego, a wzrost stężenia substratu w ogóle nie ma wpływu na to zjawisko.

49
Q

Na czym polega inhibicja allosteryczna?

A
  • Inhibicja allosteryczna polega na tym, że inhibitor allosteryczny łączy się z enzymem w miejscu centrum allosterycznego w wyniku czego cały enzym zmienia swoją strukturę i staje się nieaktywny.
  • Inhibitorem allosterycznym zazwyczaj jest produkt końcowy jakiegoś szeregu przemian - to zjawisko to tzw. mechanizm stężeń zwrotnych ujmnych.
50
Q

Na czym polega sprzężenie zwrotne?

A

Sprzężenie zwrotne polega na wpływie produkty ostatniej reakcji szlaku na przemianę, która zachodzi gdzieś w początkowych etapach szlaku.

51
Q

Czy sprzężenie zwrotne dotyczy również cykli metabolicznych?

A

Nie. Sprzężenie zwrotne dotyczy wyłącznie szlaków metabolicznych.

52
Q

Jaki jest podział sprzężenia zwrotnego w zależności od tego, w jaki sposób produkt wpłynie na przemianę?

A

W zależności od tego, w jaki sposób produkt wpłynie na przemianę wyróżnia się sprzężenia zwrotne dodatnie i ujemne.

53
Q

Jak sprzężenie zwrotne dodatnie wpływa na przemianę?

A

Sprzężenie zwrotne dodatnie zwiększa efektywność przemiany.

54
Q

Jak sprzężenie zwrotne ujemne wpływa na przemianę?

A

Sprzężenie zwrotne ujemne zmniejsza efektywność przemiany.