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Biochimie et métabolisme > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Nommer 4 différences entre les catalyseurs chimiques et les enzymes

A

1) Les vitesses de réaction sont les plus grandes
2) Les conditions de réaction sont plus douces
3) La spécificité de réaction est plus grande
4) Plusieurs possibilités de régulation

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2
Q

Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

A
  • Complémentarité géométrique

- Forces non covalentes

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Q

Nommer les 4 formes non covalentes qui permettent la liaison de substrats aux enzymes

A
  • Forces de Van der Waals
  • Interactions électrostatiques (entre charges)
  • Liaisons hydrogènes
  • Interactions hydrophobes
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4
Q

Vrai ou faux : les enzymes sont peu spécifiques

A

Faux, très spécifiques

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5
Q

Vrai ou faux : les enzymes forment des sites actifs asymétriques

A

Vrai

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6
Q

Les protéines ne sont formées que d’acides aminées de quelle forme?

A

Forme L

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7
Q

Quand est-ce que les enzymes ont une stéréospécificité absolue?

A

Dans les réactions qu’elles catalysent

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8
Q

Qui suis-je : permettent une distinction prochirale

A

Enzymes

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9
Q

Définir distinction prochirale

A

molécule au centre peut être formée de deux facons en fonction d’où va le H, mais enzyme spécifique pour une conformation = distinction prochirale

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10
Q

Qu’est-ce qui permet aux enzymes de catalyser des réactions d’oxydo-réduction ainsi que des réactions de transfert de groupes?

A

Cofacteurs

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11
Q

Nommer les quatre natures des cofacteurs

A
  • Cofacteurs peuvent être des ions métalliques (ZN2+, Mg2+)
  • Cofacteurs peuvent être aussi des molécules organiques = coenzymes
  • Cosubstrats
  • Groupements prostétiques
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12
Q

Vrai ou faux : coenzymes = cosubstrats

A

Faux

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13
Q

Qui suis-je : cofacteur ne s’associant que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée

A

Cosubstrat

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14
Q

Qui suis-je : type de cofacteurs pouvant être associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par des liaisons covalentes

A

Groupements prostétiques (ex : noyau hème dans l’hémoglobine)

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15
Q

Expliquer pourquoi les coenzymes ne sont pas présentes en quantité infinie dans une cellule

A

Ils doivent revenir à leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré

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16
Q

Vrai ou faux : Pour les coenzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme.

A

Vrai

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17
Q

Qui suis-je : complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif

A

Holoenzyme

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18
Q

Qui suis-je : complexe enzyme-cofacteur catalytiquement inactif

A

Apoenzyme

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19
Q

De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties des cofacteurs indispensables. Comment procèdent-ils donc?

A

Les molécules absentes doivent donc être fournies dans le régime alimentaire = vitamines

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20
Q

Nommer les deux façons qu’a l’organisme de réguler les activités catalytiques de ses enzymes

A

1) Contrôle de la disponibilité en enzyme

2) Contrôle de l’activité enzymatique

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21
Q

Expliquer comment un organisme peut réguler les activités catalytiques de ses enzymes en contrôlant la disponibilité en enzyme

A

La quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend de la vitesse de synthèse et celle de sa dégradation

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22
Q

De quoi dépend le complexe enzyme-substrat?

A
  • Concentration en enzyme
  • Concentration en substrat
  • Affinité de liaison au substrat
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23
Q

La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à quoi?

A

À la concentration de son complexe enzyme-substrat

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24
Q

Expliquer comment il est possible de réguler l’activité catalytique d’une enzyme

A

Par des modifications conformationnelles ou structurales

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25
Q

Définir la régulation allostérique

A

Le fait que de petites molécules effectrices (effecteurs allostériques) se lient à l’enzyme modifiant ainsi positivement ou négativement l’activité catalytique

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26
Q

Vrai ou faux : les effecteurs allostériques peuvent moduler l’affinité de liaison du substrat

A

Vrai

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27
Q

Qui suis-je : en plus d’avoir un rôle permettant de fournir de l’énergie, cette molécule a aussi un rôle de régulateur allostérique

A

ATP

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28
Q

Nommer les 6 classes d’enzymes

A

1) Oxidoreductases
2) Transferases
3) Hydrolases
4) Lyases
5) Isomerases
6) Ligases

29
Q

Qui suis-je : étude des vitesses des réactions chimiques

A

Cinétique

30
Q

À quoi sont directement liées la vitesse d’une réaction et ses variations en fonctions de différentes conditions?

A

À la voie suivie par la réaction

31
Q

Qu’est-ce que permettent les études de cinétique?

A

Permettent de déterminer les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs

32
Q

À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient en fonction de quoi?

A

Concentration de substrats

33
Q

Expliquer pourquoi parmi deux réactions n’impliquant pas d’enzymes, celle ayant le plus de substrats aura une vitesse de réaction plus rapide

A

Lorsqu’il n’y a pas d’enzymes, la vitesse est seulement affectée par les collisions entre les molécules de substrat —> plus il y a de substrats, plus il y a de collisions = augmente vitesse de réaction

34
Q

Comment est défini l’ordre de réaction pour une réaction élémentaire?

A

Correspond au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément

35
Q

Nommer deux façons d’accélerer une réaction n’utilisant pas d’enzymes

A
  • Augmenter la concentration des substrats

- Augmenter la température

36
Q

Vrai ou faux : la température permet d’atteindre plus facilement l’état de transition sans affecter la valeur delta G

A

Vrai

37
Q

Qui suis-je : complexe une première liaison est sur le point d’être rompue et une deuxième sur le point d’être formée

A

État de transition

38
Q

Quel effet a un catalyseur sur l’état de transition d’une réaction?

A

Abaisse l’état de transition = accélère la réaction

39
Q

Synonyme de sucrase

A

Invertase

40
Q

Nommer les deux réactions élémentaires composant la réaction globale

A

1) Formation complexe entre enzyme et substrat

2) Décomposition ES = E + P (enzyme + produit)

41
Q

Dans la cinétique enzymatique, selon quoi la vitesse d’une réaction enzymatique dépend?

A

De la concentration en substrat et enzyme

42
Q

Définir Km

A

Concentration du substrat qui donne 50% de la vitesse maximale (indique nbr événements de catalyse par unité de temps)

43
Q

Définir Vmax

A

Lorsque l’enzyme est saturée

44
Q

Lorsqu’une enzyme est saturée, sous quelle forme se trouve-t-elle?

A

Sous la forme ES

45
Q

Comment est obtenue Vmax?

A

Pour des fortes concentrations en substrat

46
Q

Vrai ou faux : la concentration d’enzyme affecte directement la Vmax

A

Vrai

47
Q

Définir Kcat

A

Nombre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation

48
Q

Qu’est-ce que signifie une Kcat élevée?

A

Enzyme très efficace

49
Q

Que signifie une Km faible?

A

Plus la Km est faible, plus l’affinité est forte et plus l’activité catalytique est grande à de faibles concentrations de substrats.

50
Q

Si une enzyme est très efficace, comment sera sa Km et sa Kcat?

A

Kcat élevée et Km faible

51
Q

Qui suis-je : substances qui diminuent l’activité d’une enzyme

A

Inhibiteur

52
Q

Nommer les trois grands mécanismes d’inhibition enzymatique

A
  • Inhibition compétitive
  • Inhibition incompétitive
  • Inhibition non compétitive
53
Q

Qui suis-je : mécanisme d’inhibition par lequel la substance entre en compétition directement avec un substrat pour le site actif

A

Inhibition compétitive

54
Q

Vrai ou faux : l’inhibition compétitive est irréversible

A

Faux, réversible et irréversible

55
Q

Comment peut être surmontée une inhibition compétitive?

A

En augmentant la concentration de substrat

56
Q

Lorsqu’une réaction est couplée à un inhibiteur compétitif, dans quel sens se déplace la Km?

A

Vers la droite, car réaction demande plus de substrats pour qu’enzyme atteigne 50% de la vitesse maximale

57
Q

Nommer les 3 types d’inhibition compétitive

A
  • Liaison au site actif (empêche le substrat de se lier à l’enzyme)
  • Liaison allostérique (inhibiteur se lie au site allostérique (= autre site sur l’enzyme) = bloque le site actif au substrat qui ne peut donc pas se lier
  • Liaison allostérique changeant la conformation du site actif
58
Q

Vrai ou faux : Vmax diminue en présence d’un inhibiteur compétitif

A

Faux, ne change pas

59
Q

Lorsqu’il y a présence d’un inhibiteur compétitif, Km augmente en fonction de quoi?

A

En fonction de la concentration de l’inhibiteur compétitif

60
Q

En présence de quel type d’inhibiteur la Km est augmentée, mais la Vmax ne change pas?

A

Inhibiteur compétitif

61
Q

En présence de quel type d’inhibiteur la Vmax diminue et la Km ne change pas?

A

Inhibiteur non compétitif pure

62
Q

En présence de quel type d’inhibition la Vmax diminue et la Km augmente?

A

Inhibiteur mixte

63
Q

Définir site allostérique

A

Autre site que le site actif

64
Q

Qui suis-je : mécanisme par lequel l’inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique de l’enzyme

A

Inhibiteur non compétitif

65
Q

Qui suis-je : mécanisme par lequel l’inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat, sans pouvoir se fixer à l’enzyme libre

A

Inhibition incompétitive

66
Q

Température et pH optimal pour les enzymes

A

37 degrés et pH 7

67
Q

Qu’arrive-t-il aux enzymes lorsqu’elles sont placées dans des environnements à pH ou températures extrêmes?

A

Elles sont dénaturées

68
Q

Les enzymes sont actives dans quel intervalle de pH?

A

entre 5 et 9

69
Q

Vrai ou faux : les enzymes changent l’équilibre chimique

A

Faux

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