Enzymologie Flashcards
Nommer 4 différences entre les catalyseurs chimiques et les enzymes
1) Les vitesses de réaction sont les plus grandes
2) Les conditions de réaction sont plus douces
3) La spécificité de réaction est plus grande
4) Plusieurs possibilités de régulation
Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?
- Complémentarité géométrique
- Forces non covalentes
Nommer les 4 formes non covalentes qui permettent la liaison de substrats aux enzymes
- Forces de Van der Waals
- Interactions électrostatiques (entre charges)
- Liaisons hydrogènes
- Interactions hydrophobes
Vrai ou faux : les enzymes sont peu spécifiques
Faux, très spécifiques
Vrai ou faux : les enzymes forment des sites actifs asymétriques
Vrai
Les protéines ne sont formées que d’acides aminées de quelle forme?
Forme L
Quand est-ce que les enzymes ont une stéréospécificité absolue?
Dans les réactions qu’elles catalysent
Qui suis-je : permettent une distinction prochirale
Enzymes
Définir distinction prochirale
molécule au centre peut être formée de deux facons en fonction d’où va le H, mais enzyme spécifique pour une conformation = distinction prochirale
Qu’est-ce qui permet aux enzymes de catalyser des réactions d’oxydo-réduction ainsi que des réactions de transfert de groupes?
Cofacteurs
Nommer les quatre natures des cofacteurs
- Cofacteurs peuvent être des ions métalliques (ZN2+, Mg2+)
- Cofacteurs peuvent être aussi des molécules organiques = coenzymes
- Cosubstrats
- Groupements prostétiques
Vrai ou faux : coenzymes = cosubstrats
Faux
Qui suis-je : cofacteur ne s’associant que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée
Cosubstrat
Qui suis-je : type de cofacteurs pouvant être associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par des liaisons covalentes
Groupements prostétiques (ex : noyau hème dans l’hémoglobine)
Expliquer pourquoi les coenzymes ne sont pas présentes en quantité infinie dans une cellule
Ils doivent revenir à leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré
Vrai ou faux : Pour les coenzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme.
Vrai
Qui suis-je : complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif
Holoenzyme
Qui suis-je : complexe enzyme-cofacteur catalytiquement inactif
Apoenzyme
De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties des cofacteurs indispensables. Comment procèdent-ils donc?
Les molécules absentes doivent donc être fournies dans le régime alimentaire = vitamines
Nommer les deux façons qu’a l’organisme de réguler les activités catalytiques de ses enzymes
1) Contrôle de la disponibilité en enzyme
2) Contrôle de l’activité enzymatique
Expliquer comment un organisme peut réguler les activités catalytiques de ses enzymes en contrôlant la disponibilité en enzyme
La quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend de la vitesse de synthèse et celle de sa dégradation
De quoi dépend le complexe enzyme-substrat?
- Concentration en enzyme
- Concentration en substrat
- Affinité de liaison au substrat
La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à quoi?
À la concentration de son complexe enzyme-substrat
Expliquer comment il est possible de réguler l’activité catalytique d’une enzyme
Par des modifications conformationnelles ou structurales
Définir la régulation allostérique
Le fait que de petites molécules effectrices (effecteurs allostériques) se lient à l’enzyme modifiant ainsi positivement ou négativement l’activité catalytique
Vrai ou faux : les effecteurs allostériques peuvent moduler l’affinité de liaison du substrat
Vrai
Qui suis-je : en plus d’avoir un rôle permettant de fournir de l’énergie, cette molécule a aussi un rôle de régulateur allostérique
ATP
Nommer les 6 classes d’enzymes
1) Oxidoreductases
2) Transferases
3) Hydrolases
4) Lyases
5) Isomerases
6) Ligases
Qui suis-je : étude des vitesses des réactions chimiques
Cinétique
À quoi sont directement liées la vitesse d’une réaction et ses variations en fonctions de différentes conditions?
À la voie suivie par la réaction
Qu’est-ce que permettent les études de cinétique?
Permettent de déterminer les affinités de liaison à l’enzyme des substrats et des inhibiteurs
À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient en fonction de quoi?
Concentration de substrats
Expliquer pourquoi parmi deux réactions n’impliquant pas d’enzymes, celle ayant le plus de substrats aura une vitesse de réaction plus rapide
Lorsqu’il n’y a pas d’enzymes, la vitesse est seulement affectée par les collisions entre les molécules de substrat —> plus il y a de substrats, plus il y a de collisions = augmente vitesse de réaction
Comment est défini l’ordre de réaction pour une réaction élémentaire?
Correspond au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément
Nommer deux façons d’accélerer une réaction n’utilisant pas d’enzymes
- Augmenter la concentration des substrats
- Augmenter la température
Vrai ou faux : la température permet d’atteindre plus facilement l’état de transition sans affecter la valeur delta G
Vrai
Qui suis-je : complexe une première liaison est sur le point d’être rompue et une deuxième sur le point d’être formée
État de transition
Quel effet a un catalyseur sur l’état de transition d’une réaction?
Abaisse l’état de transition = accélère la réaction
Synonyme de sucrase
Invertase
Nommer les deux réactions élémentaires composant la réaction globale
1) Formation complexe entre enzyme et substrat
2) Décomposition ES = E + P (enzyme + produit)
Dans la cinétique enzymatique, selon quoi la vitesse d’une réaction enzymatique dépend?
De la concentration en substrat et enzyme
Définir Km
Concentration du substrat qui donne 50% de la vitesse maximale (indique nbr événements de catalyse par unité de temps)
Définir Vmax
Lorsque l’enzyme est saturée
Lorsqu’une enzyme est saturée, sous quelle forme se trouve-t-elle?
Sous la forme ES
Comment est obtenue Vmax?
Pour des fortes concentrations en substrat
Vrai ou faux : la concentration d’enzyme affecte directement la Vmax
Vrai
Définir Kcat
Nombre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation
Qu’est-ce que signifie une Kcat élevée?
Enzyme très efficace
Que signifie une Km faible?
Plus la Km est faible, plus l’affinité est forte et plus l’activité catalytique est grande à de faibles concentrations de substrats.
Si une enzyme est très efficace, comment sera sa Km et sa Kcat?
Kcat élevée et Km faible
Qui suis-je : substances qui diminuent l’activité d’une enzyme
Inhibiteur
Nommer les trois grands mécanismes d’inhibition enzymatique
- Inhibition compétitive
- Inhibition incompétitive
- Inhibition non compétitive
Qui suis-je : mécanisme d’inhibition par lequel la substance entre en compétition directement avec un substrat pour le site actif
Inhibition compétitive
Vrai ou faux : l’inhibition compétitive est irréversible
Faux, réversible et irréversible
Comment peut être surmontée une inhibition compétitive?
En augmentant la concentration de substrat
Lorsqu’une réaction est couplée à un inhibiteur compétitif, dans quel sens se déplace la Km?
Vers la droite, car réaction demande plus de substrats pour qu’enzyme atteigne 50% de la vitesse maximale
Nommer les 3 types d’inhibition compétitive
- Liaison au site actif (empêche le substrat de se lier à l’enzyme)
- Liaison allostérique (inhibiteur se lie au site allostérique (= autre site sur l’enzyme) = bloque le site actif au substrat qui ne peut donc pas se lier
- Liaison allostérique changeant la conformation du site actif
Vrai ou faux : Vmax diminue en présence d’un inhibiteur compétitif
Faux, ne change pas
Lorsqu’il y a présence d’un inhibiteur compétitif, Km augmente en fonction de quoi?
En fonction de la concentration de l’inhibiteur compétitif
En présence de quel type d’inhibiteur la Km est augmentée, mais la Vmax ne change pas?
Inhibiteur compétitif
En présence de quel type d’inhibiteur la Vmax diminue et la Km ne change pas?
Inhibiteur non compétitif pure
En présence de quel type d’inhibition la Vmax diminue et la Km augmente?
Inhibiteur mixte
Définir site allostérique
Autre site que le site actif
Qui suis-je : mécanisme par lequel l’inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique de l’enzyme
Inhibiteur non compétitif
Qui suis-je : mécanisme par lequel l’inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat, sans pouvoir se fixer à l’enzyme libre
Inhibition incompétitive
Température et pH optimal pour les enzymes
37 degrés et pH 7
Qu’arrive-t-il aux enzymes lorsqu’elles sont placées dans des environnements à pH ou températures extrêmes?
Elles sont dénaturées
Les enzymes sont actives dans quel intervalle de pH?
entre 5 et 9
Vrai ou faux : les enzymes changent l’équilibre chimique
Faux
