Enzymologie

Question 1

Enzymen

Answer 1

Functie : bio-katalisator

Mechanisme: Een enzym verlaagt de benodige hoeveelheid activeringsenergie voor het substraat om een overgangstatus te bereiken.

Question 2

Peptidebindingen

Answer 2

Een peptidebinding is een chemische binding tussen een carboxylgroep (-COOH) en een aminogroep (-NH2). Hierdoor kunnen twee of meer aminozuren zich verbinden.

• In voeding worden ze verteerd in de omgeving van het maag-darm kanaal door pancreatische enzymen.
• > katalyse

Question 3

Katalytische enzymactiviteit

Answer 3

enzymactiviteit wordt omschreven als de

snelheid van een katalytische reactie onder

goed gedefinieerde omstandigheden (temperatuur,

pH, buffer). Reactiesnelheid = V

Question 4

active side

Answer 4

substraatbindend deel , vaak afgeschemd door hydrofobische eigenschappen

Substraatspecifiek

Question 5

Induced fit model

Answer 5

De driedimensionale vorm van het enzym verandert onder invloed van de substraatbinding

Dynamische complementariteit
tussen substraat en enzym

Voorbeel = hexokinase

Question 6

“Sleutel-slot” model

Answer 6

Optimale complenmentariteit bestaat reeds voor de binding van het substraat

Statische complementariteit tussen substraat en enzym

Question 7

Co-factor

Answer 7

Hulpstoffen die nodig zijn om de reactie te laten plaatsvinden

Vaak organische stoffen of metaal (meestal covalent) gebonden metaal ionen

Vb NADH, Zink Magenesium

Question 8

Co-enzym

Answer 8

zij vormen samen met het eiwitgedeelte (= apo-enzym) het functioneel intacte enzym (= holo-enzym) vormen.

co-enzymen zijn vaak via niet-covalente binding aan peptideketen van het enzymgebonden ; vb nicotinamide adenine dinucleotide (NADH)

Co-enzymen zijn altijd organische molecullen

Question 9

Site-directed mutagenesis

Answer 9

Techniek om mechanisme van katalyse te bedstuderen

Door (punt)mutatie in het coderend gen vervangt men specifiek één aminozuur in het enzym door een ander aminozuur

De invloed van deze mutatie op de katalitische efficientie wordt nagegaan

Question 10

Fundamentele concepten van

enzymatische werking (3)

Answer 10

1. Slechts enkele aminozuren in het enzym zijn kritisch voor de katalyse en deze aminozuurresidu’s liggen niet noodzakelijk naast elkaar in de primaire structuur van het enzym
2. Substraatspecificiteit wordt veroorzaakt door bindingssite(s) in de active site van het enzym die een sterische en fysisch-chemische complementariteit vertonen tov het substraat
3. De reactie wordt versneld doordat het enzym een zodanigeomgeving biedt dat de thermodynamisch meest ongunstige toestand van het substraat (transition state) wordt gestabiliseerd

Question 11

Irreversibele enzym-inhibitie

Answer 11

Inhibitor bindt covalent aan doelwitenzym

Katalytische eigenschappen van het enzym definitief uitgeschakeld

Question 12

Competitieve reversibele enzym inhibitie

Answer 12

Inhibitor bezet active site van het enzym

Treedt in competitiemet het substraat

• Katalytische efficiëntie van enzym blijft gelijk
• Affiniteit van substraat voor enzym daalt

Bekijk dia ENZ/24

Question 13

Niet-competitieve reversibele enzym inhibitie

Answer 13

Inhibitor bindt op andere plaats dan active site

• Katalytische efficiëntie van enzym daalt
• Affiniteit van substraat voor enzym blijft gelijk

bekijk die ENZ/25

Question 14

extra dias uit cursus

Answer 14

Enz/6
Enz18-48