Enzymologie Flashcards
Quel est la définition du KM? (2)
°Concentration de substrat qui occupe 50% des enzymes
°50% de la vitesse max de la réaction
Quelle est la relation entre la vitesse d’une réaction enzymatique et la concentration d’enzyme?
Vitesse directement proportionnel à la concentration de E0
À quelle concentration de substrat la vitesse limite (V0) est atteinte?
Lorsque S0 tend vers l’infini
Tompson & O’Sullivan ont montré que l’invertase était thermiquement plus stable en présence d’excès de substrat. Qu’en ont-ils conclu?
Le substrat agit comme un agent protecteur maintenant la structure tridimensionnelle de l’enzyme en formant un complexe
Pourquoi doit-on utiliser la constante K0,5 en lieu de KM lorsque l’enzyme montre de la coopérativité?
K0,5 teint compte de la variation de vitesse de réaction lorsque l’enzyme présente de la coopérativité
Schéma classique enzyme
E + S <–>EsS –>E + P
Il y a trois suppositions importantes que Michaelis & Menten ont faites lors du développement de leur
fameuse équation. Nommez-les.
°Chaque interaction est indépendante l’une de l’autre
°La formation du complexe enzyme-substrat est plus vite que la génération de produit
°S0»>E0
Quel est l’ordre apparent envers le substrat lorsque nous utilisons une très faible concentration de celui-ci? Lorsque nous en utilisons beaucoup?
°Ordre 1, dépend de une concentration
°Ordre 0, V0 = Vmax
C’est quoi kcat
nb de produits en 1 seconde
C’est quoi le KMapp
Le Km qui change lorsque l’enzyme est inhiber, dépend de la concentration de I (inhibition compétitive seulement)
Est- ce que Km, kcat et Kcat/Km diminue, reste pareil ou augmente en inhibition compétitive, incompétitive et non compétitive
Voir tableau devoir
Inhibition compétitive vs incompétitive vs non compétitive
°Liaison de l’inhibiteur seulement à l’enzyme libre qui pourra ensuite l’inhiber (en compétition avec le substrat)
°Inhibition via la liaison de l’inhibiteur à l’enzyme, mais seulement lorsque le substrat est déjà lié
°Inhibition par la liaison de l’inhibiteur à l’enzyme qu’elle soit lié ou non au substrat
Qu’est-ce que signifie le facteur alpha pour l’inhibition non-compétitive? (3)
°C’est le ratio Ki’/Ki
°Plus grand que 1 lorsque I a plus d’affinité pour l’enzyme libre
°Entre 0 et 1 lorsque I a une meilleur affinité pour l’enzyme lié au substrat
Pourquoi la vitesse limite (V0) n’est pas changée lorsque nous avons un inhibiteur compétitif?
Puisque l’inhibiteur ne se lie pas avec l’enzyme lié au substrat, l’enzyme peut donc faire son travail en paix
Qu’arrive-t-il lorsque la coopérativité d’une enzyme est négative et positive par rapport à la variation de la vitesse en fonction sur substrat?
°Négative: Besoin d’une plus grande plage de S pour faire varier la vitesse
°Positive: Besoin d’une moins grande plage de S pour faire varier la vitesse
