Enzymo Flashcards
Les enzymes sont toujours des protéines ?
Oui (sauf les ribosomes qui sont des ARN
Comment est déterminée la synthèse des enzymes ?
Génétiquement
Par quel site de l’enzyme est effectué l’activité de catalyse ?
Le site actif
Est ce que les enzymes modifie le résultat d’une réaction ?
Non
Elle agisse à quel concentration ? (Faible,forte…)
Très faibles
Leur structure est elle changée en fin de réaction ?
Non
Quel type de réaction permet les oxydo-réductases ?
Réactions d’oxydoreductions
Quel type de réaction permet les transférases ?
Transfert de groupements fonctionnels
Quel type de réaction permet les hydrolases ?
Réactions d’hydrolyse
Quel type de réaction permet les lyases ?
Addition de groupes sur double liaison ou élimination de groupe pour former une double liaison
Quel type de réaction permet les isomérases ?
Transfert de groupes à l’intérieur d’une molécule
Quel type de réaction permet les ligases ?
Formation de liaisons C-C C-S C-O C-N. Cela nécessite la fourniture d’énergie (ATP)
Qu’est-ce-qu’un ligand ?
Corps chimique qui présente une liaison spécifique avec une protéine (enzyme, récepteur…). Un substrat est un ligand d’une enzyme.
Différence entre cofacteur et coenzyme ?
Ce sont des composés chimiques nécessaires au déroulement de certaines réactions enzymatiques. Un cofacteur est plutôt un composé chimique comme Mg2+/Cu2+/Mn2+ alors que les coenzymes sont plutôt des molécules biologiques comme NAD/FMN/TPP…
Qu’est-ce-qu’une holoenzyme ?
Enzyme associée à son cofacteur/coenzyme qui la rend active.
Qu’est-ce-qu’une apoenzyme ?
C’est la partie protéique de l’enzyme qui est seule sans son cofacteur/coenzyme, elle est alors inactive.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui permettent d’accélérer une réaction d’un facteur de :
10^6 à 10^17
Qu’est-ce que l’état de transition ?
C’est l’état énergétique maximal dans lesquelles les substrat A et B sont en train de subir des modifications structurelles pour être transformés en C et D.
Que représente la différence d’énergie entre les substrat A + B de cet état de transition ?
L’énergie d’activation
Qu’est-ce que l’énergie d’activation ?
C’est une barrière énergétique que les substrat A et B doivent franchir pour que la réaction puisse avoir lieu et les produits de réaction C et D puisse se former
Quelle est l’action des enzymes sur cette énergie d’activation ?
C’est grâce a l’abaissement de cette barrière énergétique d’activation que les enzymes permettent à la réaction d’avoir une vitesse plus importante
Cette baisse de la barrière énergétique d’activation est directe ou formée par un ou plusieurs intermédiaires ?
Les deux peuvent avoir lieu
Est-ce que un catalyseur peut rendre possible une réaction qui est thermodynamique non impossible ?
Non
Dans le cas d’une réaction réversible, est-ce que le catalyseur modifie l’équilibre ?
Non
Quelles sont les deux types de spécificité des enzymes ?
Il y a la spécificité de réaction et la spécificité de substrat
Quelles sont les 3 types de spécificité de substrat ?
Il y a la stéréospécificité vis-à-vis d’un seul isomère (cis ou trans). Ou la stéréospécificité vis-à-vis d’une forme optiquement active (R ou S) ou la stéréospécificité vis-à-vis du type de liaison et de groupement.
Est-ce que toutes les enzymes ont le même degré de spécificité ?
Non, exemple de la lipase qui hydrolyse n’importe quel acide gras
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?
C’est la petite partie de la protéine enzymatique, capable de reconnaître et transformer le substrat
De quoi est composé le site actif ?
De un ou plusieurs sites de reconnaissance et un site catalytique
Le site actif se compose de plusieurs acides aminés, lesquels ?
Acid, aminés de contacts, auxiliaire, conformation, indifférent
À quoi servent les acides aminés de contacts sur le site actif ?
Interaction direct avec le substrat, permet la reconnaissance du substrat, les acides aminés qui forment la zone de contacts ne sont pas forcément proche dans la séquence primaire de la protéine, mais peuvent se retrouver proche lorsque la protéine assume une conformation tridimensionnelle.
À quoi servent les acides aminés auxiliaire dans le site actif ?
Flexibilité du site actif
À quoi servent les acides aminés de conformation dans le site actif ?
Ils stabilisent l’enzyme sous sa forme réactionnelle active
Est-ce que les acides aminés indifférent dans le site actif interviennent dans la réaction enzymatique ?
Non
Le site actif d’une enzyme prend quelle part du volume total ?
Une petite
Le site actif constitue un micro environnement unique, est-ce qu’il est possible que de l’eau se retrouve au niveau du site actif ?
Non, elle est généralement exclue sauf si elle est substrat
De quel niveau énergétique sont les liaisons enzyme-substrat ?
Faibles, comme les liaisons responsables de la structure spatiale des protéines
Qu’est-ce que le modèle de Fischer ?
C’est un modèle clé serrure basé sur l’hypothèse qu’il existe une complémentarité parfaite entre la forme du substrat et la cavité du site actif. Ce modèle est un modèle statique.
Pourquoi le modèle de Fischer ne marche pas ?
Car il existe des composés qui rentrent mieux dans le site actif que le substrat spécifique et pourtant ils ne sont pas catalysés. De plus, il existe un mécanisme enzymatique, appelé «fixation ordonnée» pour lequel le substrat B ne peut se fixer que si le substrat A l’est déjà.
Qu’est-ce que le modèle de Koshland ?
C’est un concept qui dit que l’enzyme doit être complémentaire au substrat dans son état de transition. Il y a une interaction optimal entre les 2. Selon ce modèle, le substrat induit un changement conformationnel du site actif pour créer une interaction optimale avec l’enzyme.
Est-ce qu’une partie de l’énergie de l’interaction entre l’enzyme-substrat est utilisée pour permettre cette déformation qui contribuera à mettre l’enzyme dans une conformation active ?
Oui c’est un modèle dynamique
Que permettent les ions métalliques qui sont des cofacteurs ?
Ils transportent ou complètent un substrat, ils participent à la structure de la forme active de l’enzyme
De quoi dérivent la plupart des coenzymes ?
Des vitamines
Quel est le nom de la vitamine B3 ?
Nicotinamide
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B3 ?
NAD/NADP
Quelle est la Coenzyme qui dérive de la vitamine B5 ?
Coenzyme A
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamines B6 ?
Pyridoxal phosphate
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B2 ?
FMN/FAD
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B1 ?
Thiamine pyrophosphate
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine H ?
Biotine
Va réviser le tableau des coenzyme catalytiques et stœchiométriques
Oui
Un oxydant capte ou cède des électrons
Capte
Que transporte les coenzyme pyridiniques, à quelle réaction d’oxydation participe-t-elle, sont-elles répandu dans l’alimentation, quelle est sa partie réactionnelle, et quelles sont les deux formes de son azote ?
Les coenzyme pyridiniques transportent deux électron et un proton, elle participe aux réactions d’oxydation dans les voies cataboliques, elles sont ubiquitaires dans l’alimentation, sa partie réactionnelle est la nicotinamide, lorsqu’elle est oxydé son azote est quaternaire, et lorsqu’elle réduit l’azote est tertiaire
Sous quelle forme fonctionne le plus souvent le NAD dans les réactions cataboliques ?
oxydé
Le NADP+ réagit dans quelle voie et dans quelles réactions ?
Voies anaboliques, réactions de réduction
La transformation du NAD+ en NADP+ se fait par la
Transphosphatase
En suivant la densité optique, on pourra suivre l’évolution de la réaction enzymatique grâce à quelles caractéristiques physiques du NAD+/NADHH+ ?
Le NAD+ absorbe à 260nm tandis que le NADHH+ absorbe à 260 et 340 donc lorsqu’il y a une augmentation de l’absorbance à 340nm, on sait que la réaction va dans le sens de l’oxydation car il y a une quantité plus importante de coenzyme pyridinique sous forme oxydée NADHH+
De quelle vitamine dérive la coenzyme Flavinique ? Quelle est sa partie réactionnelle ?
Vitamine B2, isoalloxazine
De quoi dérive les coenzymes quinoniques ? Quelle est sa partie réactionnelle ?
Synthétisé par les cellules, anneau quinonique