Enzymo Flashcards
1
Q
Les enzymes sont toujours des protéines ?
A
Oui (sauf les ribosomes qui sont des ARN
2
Q
Comment est déterminée la synthèse des enzymes ?
A
Génétiquement
3
Q
Par quel site de l’enzyme est effectué l’activité de catalyse ?
A
Le site actif
4
Q
Est ce que les enzymes modifie le résultat d’une réaction ?
A
Non
5
Q
Elle agisse à quel concentration ? (Faible,forte…)
A
Très faibles
6
Q
Leur structure est elle changée en fin de réaction ?
A
Non
7
Q
Quel type de réaction permet les oxydo-réductases ?
A
Réactions d’oxydoreductions
8
Q
Quel type de réaction permet les transférases ?
A
Transfert de groupements fonctionnels
9
Q
Quel type de réaction permet les hydrolases ?
A
Réactions d’hydrolyse
10
Q
Quel type de réaction permet les lyases ?
A
Addition de groupes sur double liaison ou élimination de groupe pour former une double liaison
11
Q
Quel type de réaction permet les isomérases ?
A
Transfert de groupes à l’intérieur d’une molécule
12
Q
Quel type de réaction permet les ligases ?
A
Formation de liaisons C-C C-S C-O C-N. Cela nécessite la fourniture d’énergie (ATP)
13
Q
Qu’est-ce-qu’un ligand ?
A
Corps chimique qui présente une liaison spécifique avec une protéine (enzyme, récepteur…). Un substrat est un ligand d’une enzyme.
14
Q
Différence entre cofacteur et coenzyme ?
A
Ce sont des composés chimiques nécessaires au déroulement de certaines réactions enzymatiques. Un cofacteur est plutôt un composé chimique comme Mg2+/Cu2+/Mn2+ alors que les coenzymes sont plutôt des molécules biologiques comme NAD/FMN/TPP…
15
Q
Qu’est-ce-qu’une holoenzyme ?
A
Enzyme associée à son cofacteur/coenzyme qui la rend active.
16
Q
Qu’est-ce-qu’une apoenzyme ?
A
C’est la partie protéique de l’enzyme qui est seule sans son cofacteur/coenzyme, elle est alors inactive.
17
Q
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui permettent d’accélérer une réaction d’un facteur de :
A
10^6 à 10^17
18
Q
Qu’est-ce que l’état de transition ?
A
C’est l’état énergétique maximal dans lesquelles les substrat A et B sont en train de subir des modifications structurelles pour être transformés en C et D.
19
Q
Que représente la différence d’énergie entre les substrat A + B de cet état de transition ?
A
L’énergie d’activation
20
Q
Qu’est-ce que l’énergie d’activation ?
A
C’est une barrière énergétique que les substrat A et B doivent franchir pour que la réaction puisse avoir lieu et les produits de réaction C et D puisse se former
21
Q
Quelle est l’action des enzymes sur cette énergie d’activation ?
A
C’est grâce a l’abaissement de cette barrière énergétique d’activation que les enzymes permettent à la réaction d’avoir une vitesse plus importante
22
Q
Cette baisse de la barrière énergétique d’activation est directe ou formée par un ou plusieurs intermédiaires ?
A
Les deux peuvent avoir lieu
23
Q
Est-ce que un catalyseur peut rendre possible une réaction qui est thermodynamique non impossible ?
A
Non
24
Q
Dans le cas d’une réaction réversible, est-ce que le catalyseur modifie l’équilibre ?
A
Non
25
Quelles sont les deux types de spécificité des enzymes ?
Il y a la spécificité de réaction et la spécificité de substrat
26
Quelles sont les 3 types de spécificité de substrat ?
Il y a la stéréospécificité vis-à-vis d’un seul isomère (cis ou trans). Ou la stéréospécificité vis-à-vis d’une forme optiquement active (R ou S) ou la stéréospécificité vis-à-vis du type de liaison et de groupement.
27
Est-ce que toutes les enzymes ont le même degré de spécificité ?
Non, exemple de la lipase qui hydrolyse n’importe quel acide gras
28
Qu’est-ce que le site actif d’une enzyme ?
C’est la petite partie de la protéine enzymatique, capable de reconnaître et transformer le substrat
29
De quoi est composé le site actif ?
De un ou plusieurs sites de reconnaissance et un site catalytique
30
Le site actif se compose de plusieurs acides aminés, lesquels ?
Acid, aminés de contacts, auxiliaire, conformation, indifférent
31
À quoi servent les acides aminés de contacts sur le site actif ?
Interaction direct avec le substrat, permet la reconnaissance du substrat, les acides aminés qui forment la zone de contacts ne sont pas forcément proche dans la séquence primaire de la protéine, mais peuvent se retrouver proche lorsque la protéine assume une conformation tridimensionnelle.
32
À quoi servent les acides aminés auxiliaire dans le site actif ?
Flexibilité du site actif
33
À quoi servent les acides aminés de conformation dans le site actif ?
Ils stabilisent l’enzyme sous sa forme réactionnelle active
34
Est-ce que les acides aminés indifférent dans le site actif interviennent dans la réaction enzymatique ?
Non
35
Le site actif d’une enzyme prend quelle part du volume total ?
Une petite
36
Le site actif constitue un micro environnement unique, est-ce qu’il est possible que de l’eau se retrouve au niveau du site actif ?
Non, elle est généralement exclue sauf si elle est substrat
37
De quel niveau énergétique sont les liaisons enzyme-substrat ?
Faibles, comme les liaisons responsables de la structure spatiale des protéines
38
Qu’est-ce que le modèle de Fischer ?
C’est un modèle clé serrure basé sur l’hypothèse qu’il existe une complémentarité parfaite entre la forme du substrat et la cavité du site actif. Ce modèle est un modèle statique.
39
Pourquoi le modèle de Fischer ne marche pas ?
Car il existe des composés qui rentrent mieux dans le site actif que le substrat spécifique et pourtant ils ne sont pas catalysés. De plus, il existe un mécanisme enzymatique, appelé « fixation ordonnée » pour lequel le substrat B ne peut se fixer que si le substrat A l’est déjà.
40
Qu’est-ce que le modèle de Koshland ?
C’est un concept qui dit que l’enzyme doit être complémentaire au substrat dans son état de transition. Il y a une interaction optimal entre les 2. Selon ce modèle, le substrat induit un changement conformationnel du site actif pour créer une interaction optimale avec l’enzyme.
41
Est-ce qu’une partie de l’énergie de l’interaction entre l’enzyme-substrat est utilisée pour permettre cette déformation qui contribuera à mettre l’enzyme dans une conformation active ?
Oui c’est un modèle dynamique
42
Que permettent les ions métalliques qui sont des cofacteurs ?
Ils transportent ou complètent un substrat, ils participent à la structure de la forme active de l’enzyme
43
De quoi dérivent la plupart des coenzymes ?
Des vitamines
44
Quel est le nom de la vitamine B3 ?
Nicotinamide
45
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B3 ?
NAD/NADP
46
Quelle est la Coenzyme qui dérive de la vitamine B5 ?
Coenzyme A
47
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamines B6 ?
Pyridoxal phosphate
48
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B2 ?
FMN/FAD
49
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine B1 ?
Thiamine pyrophosphate
50
Quelle est la coenzyme qui dérive de la vitamine H ?
Biotine
51
Va réviser le tableau des coenzyme catalytiques et stœchiométriques
Oui
52
Un oxydant capte ou cède des électrons
Capte
53
Que transporte les coenzyme pyridiniques, à quelle réaction d’oxydation participe-t-elle, sont-elles répandu dans l’alimentation, quelle est sa partie réactionnelle, et quelles sont les deux formes de son azote ?
Les coenzyme pyridiniques transportent deux électron et un proton, elle participe aux réactions d’oxydation dans les voies cataboliques, elles sont ubiquitaires dans l’alimentation, sa partie réactionnelle est la nicotinamide, lorsqu’elle est oxydé son azote est quaternaire, et lorsqu’elle réduit l’azote est tertiaire
54
Sous quelle forme fonctionne le plus souvent le NAD dans les réactions cataboliques ?
oxydé
55
Le NADP+ réagit dans quelle voie et dans quelles réactions ?
Voies anaboliques, réactions de réduction
56
La transformation du NAD+ en NADP+ se fait par la
Transphosphatase
57
En suivant la densité optique, on pourra suivre l’évolution de la réaction enzymatique grâce à quelles caractéristiques physiques du NAD+/NADHH+ ?
Le NAD+ absorbe à 260nm tandis que le NADHH+ absorbe à 260 et 340 donc lorsqu’il y a une augmentation de l’absorbance à 340nm, on sait que la réaction va dans le sens de l’oxydation car il y a une quantité plus importante de coenzyme pyridinique sous forme oxydée NADHH+
58
De quelle vitamine dérive la coenzyme Flavinique ? Quelle est sa partie réactionnelle ?
Vitamine B2, isoalloxazine
59
De quoi dérive les coenzymes quinoniques ? Quelle est sa partie réactionnelle ?
Synthétisé par les cellules, anneau quinonique
60
De quelle vitamine dérive la thyamine pyrophosphate ?
Vitamine B1
61
De quelle vitamine dérive la coenzyme A ?
? Quelle est sa partie réactionnelle ?
Vitamine B5, le thiol porté par le résidu beta mercaptoethylamine
62
De quelle vitamine dérive le pyridoxal phosphate ?
Vitamine B6
63
De quelle vitamine dérive la biotine ?
Vitamine H
64
Qu’est-ce que l’acide lipoïque ?
C’est une coenzyme
65
Quels sont les deux types de cinétique enzymatique ?
Michaeliennes ou Allostérique
66
Est-ce que le complexe ES est un état transitoire réversible spécifique ?
Oui
67
Va réviser le tableau phase stationnaire
Oui
68
Qu’est-ce que la vitesse de réaction ?
C’est le nombre de mole de substrat transformé en nombre de mole de produits dans un volume donné, et dans un temps donné
69
Qu’est-ce qu’on appelle état stationnaire ?
L’État durant lequel la quantité de produits formés est négligeable, donc les conditions de Michaelis sont respectées
70
De quoi dépend Vi ?
Que des concentration, du pH et de la température
71
Comment exprime-t-on Vi ?
Vi = k2[ES]
72
Qu’est-ce que Vmax ?
C’est la vitesse maximale de catalyse pour une concentration donné en enzyme. Elle est obtenue à saturation complète de l’enzyme, c’est-à-dire, lorsque tous les sites actifs de l’enzyme sont occupés par les molécules de substrat. Vm dépend de la concentration en enzyme total.
73
Pendant la phase stationnaire, la concentration de ES est constante, qu’est-ce que cela implique ?
La vitesse de formation de ce complexe doit être égal à la vitesse de dissociation de ce complexe.
74
Qu’est-ce que le Km ?
C’est un indicateur de l’affinité de E pour S. Il est inversement proportionnel à l’affinité. C’est la constante de Michaelis et menten. C’est la concentration de substrat permettant une Vi de la réaction enzymatique égal à la moitié de la vitesse maximum.
75
Qu’est-ce que cela veut dire si le Km est élevé ? Faible ?
Si le Km est élevé, alors il y a une faible affinité entre E et S et inversement
76
Que se passe-t-il lorsque Km = [S] ?
La Vi devient égal à la moitié de la Vm
77
Qu’est-ce que la représentation graphique de Lineweaver et Burk ?
Permet de déterminer le Km et le Vm grâce a l’inverse de la vitesse de réaction est l’inverse de la concentration de substrat.
78
Est-ce que la vitesse de réaction est plus importante avec une concentration plus élevée d’enzyme ?
Oui
79
Qu’est-ce que l’expression de l’activité enzymatique ?
Correspond à la quantité d’enzyme capable de transformer une concentration de substrat par unité de temps
80
Le katal mesure l’activité enzymatique avec quelles unités ?
1 mole de substrat/s
81
L’unité internationale mesure l’activité enzymatique avec quelles unités ?
1 umole de substrat/min
82
L’AMS mesure l’activité enzymatique avec quelles unités ?
Mol de substrat, transformé par mol d’enzyme/s
83
L’activite spécifique mesure l’activité enzymatique avec quelles unités ?
Activité enzymatique (en UI ou Katal) / quantité total de protéines (mg)
84
Qu’est-ce qu’une isoenzyme ?
Représentent des formes différentes d’une même enzyme qui catalyse la même réaction. Elles sont issus de gènes différents et possèdent des propriétés chimiques et physique différente.
85
Que veut dire LDH ?
Lactate déshydrogénase
86
Combien de sous unité possède la LDH ?
4
87
Quels sont les 2 types de LDH ?
Il y a la type H pour le cœur et la type M pour le foie et les muscles
88
Est-ce que la LDH M4 a une forte affinité pour le pyruvate ?
Oui, elle est donc très efficace pour la fermentation lactique. Elle est donc très présente dans le muscle.
89
Est-ce que la LDH H4 est abondante dans le cœur ?
Oui, elle a une forte affinité pour le lac natte. Elle va donc transformer le lactate en pyruvate.
90
Est-ce que la LDH H4 est inhibé par des concentration élevée en pyruvate ?
Oui
91
Pourquoi le cœur utilise moins la fermentation lactique que les autres muscles ?
Car il est bien oxygéné
92
Qu’est-ce qu’une macroenzyme ?
Complexe à haut poids moléculaire formé par liaison entre une enzyme et une macromolécules sérique (du sang)
93
Pourquoi les macros enzyme ont un ralentissement de leur clairance/élimination ?
Car elles sont plus grosses
94
Qu’est-ce que l’élévation Artéfactuelle de l’activité enzymatique correspondante ?
C’est lorsque la mesure de l’activité enzymatique est plus élevé que ce qu’elle est réellement
95
Qu’est-ce que les macroenzyme de type 1 ? Pathologies ?
Ce sont des enzymes associées à une immunoglobine, aucune signification pathologique, bien qu’ils puissent être associés à des pathologies auto-immune
96
Qu’est-ce que les macroenzyme de type 2 ?
Association entre une enzyme et une macro molécules comme un médicament ou une lipoprotéine
Pathologie hépato-billiaire
97
Que peuvent provoquer les variations de pH ?
Peuvent avoir des effets sur l’enzyme, soit sur le substrat en changeant par exemple la charge et le degré de ionisation de ces deux molécules
98
Qu’est-ce que le pH optimal ? Exemple ?
Le pH optimal varie beaucoup en fonction des enzymes, ex :pepsine présente dans sucs gastriques donc pH optimal très très acide
99
Quel est le pH optimal de la majorité des enzymes ?
La neutralité entre si 6 et 8
100
Quelle influence peut avoir la température sur les enzymes ?
Elle peut augmenter la vitesse de réaction, mais si on augmente trop, on dénature l’enzyme
101
Quelle est la température optimale ?
37°
102
Quels sont les influences de processus non physico-chimiques sur l’activité enzymatique ?
Les agents modulateur, les inhibiteurs, la protéolyse ménagée, les modifications covalente
103
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif ?
A. Pour effet de empêcher la liaison enzyme–substrat, l’inhibiteurs a une structure semblable à celle du substrat, et il se dit au niveau du même site actif. Le Km enzyme-substrat est affecté, tandis que la vitesse maximum de l’est pas
104
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif ?
Il n’y a pas de compétition entre le substrat et l’inhibiteurs. L’inhibiteurs Sully à l’enzyme est la rend incapable de catalyser la réaction. Le Km n’est pas affecté, tandis que le Vm l’est en fonction de la concentration de inhibiteur
105
Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompetitif ?
Il se fixe sur le complexe ES sur un site qui est différent du site actif de l’enzyme. Il modifie le Km et le Vm
106
Est-ce que les effets des inhibiteurs vont dépendre de la concentration en inhibiteurs mais aussi de la Ki ?
Oui
107
Comment inhiber l’inhibiteur compétitif ? Est-ce que cela est possible avec les autres inhibiteur ?
En ajoutant du substrat. Non
108
Qu’est-ce que les Zymogènes ou proenzymes ?
Précurseurs inactifs synthétisés, qui doivent subir une transformation par une protéolyse limitée ou ménagée avant d’être fonctionnelle.
109
Quelle est l’action de la protéolyse ménagée ?
Une endopeptidase coupe une liaison peptidique qui induit une modification de conformation spatiale de l’enzyme qui présente ainsi son site actif. Cette modification est irréversible.
110
Concernant les modifications réversible par modification covalente, quand est-ce que ce processus de régulation se produit ?
En réponse à un stimulus extérieur : hormones ou facteurs de croissance
111
Qu’est-ce que la PKA ?
C’est une protéine kinase, qui est impliqués dans la régulation des protéines par phosphorylation. La phosphorylation par la PKA est une modification covalente réversible qui peut activer ou désactiver certaines protéines.
112
De quoi est constitué la PKA ?
De 4 Sous unité dont 2 catalytique et 2 régulatrice.
113
Comment activer la PKA ?
L’AMPc se fixe sur les unités régulatrices, les unités régulatrices se dissocient es catalytique et les catalytiques deviennent actives pour aller phosphoryler d’autres enzymes
114
Dans quoi sont impliqués les enzymes à régulation covalente ?
Dans la transduction du signal
115
Est-ce que plusieurs modes de contrôle peuvent être associés ?
Oui
116
Qu’est-ce qu’une réaction enzymatique allostérique ?
Carrefour métabolique
117
Quelle est l’enzyme qui contrôle le carrefour métabolique ?
C’est l’enzyme clé qui a la vitesse de réaction la plus lente et qui contrôle la synthèse, elle catalyse l’étape d’engagement, elle est inhibée pour diminuer la synthèse du produit final et activée pour l’augmenter.
118
Lorsque l’enzyme clé est inhibée par un excès de produit final , de quoi parle t-on ?
De rétro inhibition
119
Les enzymes allostériques fonctionnent grâce :
A leur site actif permettant la transformation du substrat en produit
A leur site régulateur permettant l’interaction réversible avec un métabolite régulateur appelé effecteur
120
A quoi sert l’effecteur ?
Change la conformation au niveau d’une partie de l’enzyme, ce qui affecte la conformation globale du site actif
121
Que provoque le changement de conformation du site actif de l’enzyme allostérique ?
Une augmentation de l’activité enzymatique (activateur allostérique)
Une diminution de l’activité enzymatique (inhibiteur allostérique)
122
Que signifie allostérie ?
Variation de conformation
123
Quelle structure ont les enzymes allostériques ? (Primaire secondaire tertiaire quaternaire…)
Elles sont TOUTES quaternaires
124
Comment s’appelle une sous unité d’enzyme allostérique ?
Un protomere
125
Les protéines allostériques sont des oligomères ou les protomeres ont une disposition équivalente, l’arrangement est :
Symétrique
126
De combien de sous unités sont les protéines allostériques ?
2 ou 4 sous unités
127
Les protéines allostériques exercent un rôle dans la régulation du :
Métabolisme
128
Quels sont les 2 types d’enzymes allostériques ?
Du système K : régule la variation de l’affinité Km du substrat pour l’enzyme
Du système V : régulation de la variation de vitesse de réaction Vm
129
De quoi est composé un protomere ?
Un site actif et un site régulateur
130
Qu’est-ce-qu’il se passe si un protomere change de conformation ? (Sur les autres protomere)
Ils changent à leur tour de conformation
131
Quels sont les 2 états possibles des protomeres ?
État tendu (inactif)
État relâché (actif)
132
Qu’est-ce-qui rend le protomere tendu ou relâché ?
Passage à l’état tendu : augmentation de l’énergie interne
Passage à l’état relâché : diminution de l’énergie interne
133
Lorsque le protomere change d’état,est ce que la symétrie de la protéine est conservée ?
Oui
134
Les effecteurs allostériques sont des ligands dont le site de fixation est différent du site actif ?
Oui
135
Qu’est-ce-qu’un effet allostérique homotrope ?
L’effecteur est une molécule de substrat différente de celle qui participe à la réaction enzymatique
136
Qu’est-ce-qu’un effet allostérique heterotrope ?
Effecteur est une molécule différente du substrat
137
Qu’est-ce-qu’un effecteur allostérique ?
Des ligands régulateurs des enzymes allostériques qui se fixent sur une site de fixation allostérique, activent ou inhibent l’activité enzymatique
138
Les effecteurs de lient au site allostérique de l’enzyme par quelles liaisons ?
Liaisons non covalentes donc réversibles
139
Lorsque le substrat joue enroule allostérique, il exerce toujours en effet au homotrope :
Positif
140
Les effets allostériques homotrope présentent toujours une coopérativité
Positive
141
L’allostérie présente toujours une courbe
Sigmoïde contrairement à la michaelienne qui est une hyperbole
142
Pourquoi est-ce que l’on dit que les effets allostériques homotropes présentent toujours une coopérativité positive ?
On dit qu’il y a un effet coopératif positif quand l’activité des autres protomeres est augmenté, suite à la fixation d’un substrat sur un protomere.
143
Est-ce que les effets heterotropes allostériques peuvent être positif ou négatif ?
Oui
144
Pour des petites concentration de substrat, la cinétique allostérique est que la cinétique mochaelienne
Plus lente
145
Pour de grandes concentration, de substrat la cinétique allostérique est que la cinétique michaelienne
Plus grande
146
Peut-on passer de cinétique allostérique à une cinétique michaelienne ?
Oui, en désensibilisant l’enzyme
147
Peut-on passer d’une cinétique Michaelienne une cinétique allostérique ?
Non
148
Commander sensibiliser l’enzyme pour passer d’une cinétique allostérique à une cinétique michaelienne ?
Par des agents physiques (chauffage) ou des agents chimiques
149
Qu’entraine cette désensibilisation de l’enzyme ?
Une Perte de la sensibilité des enzymes aux effecteurs allostériques. Par conséquence, seul le site allostérique sera détruit, et il y aura une perte du phénomène de coopérativité
