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biochimie > enzymes > Flashcards

enzymes Flashcards

1
Q

Quel est un autre nom pour une enzyme?

A

Un catalyseur biologique

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Q

V/F: presque toutes les enzymes sont des protéines

A

Vrai

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3
Q

Combien de réaction les enzymes peuvent-elles coupler?

A

Deux réactions ou plus

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4
Q

Qu’est-ce que la spécificité de réaction des enzymes?

A

Aucun produit secondaire accidentel

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Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité des enzymes?

A

Modèle clé-serrure

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6
Q

Les enzymes sont très spécifiques pour quoi?

A

Pour les réactifs des réactions qu’elles catalysent (substrats)
- Mais elles peuvent avoir plusieurs substrats

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7
Q

Qu’est-ce que l’état de transition?

A

État très bref entre les réactifs et les produits

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8
Q

Qu’est-ce que l’énergie de transition empêche-t-elle?

A

Empêche les réactions de se produire spontanément

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9
Q

Que fait un catalyse (enzyme) au niveau de l’état de transition dans une réaction?

A

L’enzyme stabilise l’état de transition

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10
Q

Quelles sont les sept classes d’enzyme?

A
  1. Oxydoréductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lyase
  5. Isomérase
  6. Ligase (synthétase)
  7. Translocase
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11
Q

Quelle est la fonction de l’oxydoréductase?

A

Réactions d’oxydo-réduction

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12
Q

Quelle est la fonction de la transférase?

A

Transfère un groupement chimique d’une molécule à une autre

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13
Q

Quelle est la fonction de l’hydrolase?

A

Catalyse l’hydrolyse (transfère une molécule d’eau)

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14
Q

Quelle est la fonction de la lyase?

A

Brise un lien chimique (autrement que l’hydrolyse et que l’oxydation) en générant un double-lien (ou en ajoutant un substrat à un double-lien) ou en formant un cycle

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15
Q

Quelle est la fonction de l’isomérase?

A

Changement de structure dans une molécule

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16
Q

Quelle est la fonction de la ligase (synthétase)?

A

Liaison de deux substrats (demande de l’énergie ATP)

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17
Q

Quelle est la fonction de la translocase?

A

Transporte du matériel à travers une membrane

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18
Q

Qu’est-ce que la cinétique d’une réaction chimique?

A

Déroulement d’une réaction enzymatique

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19
Q

Qu’est-ce que la vitesse d’une réaction?

A

La mesure de l’utilisation de substrat OU de la production de produit en fonction du temps

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20
Q

Qu’arrive-t-il lorsqu’il n’y a plus de substrat disponible?

A

La réaction s’arrête

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21
Q

Comment pouvons-nous décrire la vitesse d’une réaction sur un graphique?

A

La vitesse de réaction est la pente de la courbe de la concentration de substrat [S] vs le temps en tout point

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22
Q

Comment change Vo quand la [S] est abondante?

A

Vo ne change pas beaucoup même en ajoutant du substrat, car l’enzyme est déjà presque saturée

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23
Q

Quelles sont les caractéristiques du papier semi-log?

A
  1. Prend la forme d’une droite
  2. Les inconnues sont plus faciles à déterminer
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24
Q

À quoi sert un papier semi-log?

A

Pour une relation logarithmique couvrant un grand éventail de valeurs

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25
Q

Que veut dire Vmax?

A

L’enzyme fonctionne à plein régime
- on tend vers Vmax lorsque [S] est élevée

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26
Q

Quand tend-on vers Vmax?

A

Lorsque [S] est élevée

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27
Q

Qu’est-ce que la constante michaélienne Km?

A

[S] requise pour que le Vo de l’enzyme soit la moitié de sa Vmax

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28
Q

Quelle est l’équation de la constante michaélienne Km?

A

Km = ((Vmax*[S])/Vo) - [S]

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29
Q

La constante michaélienne Km correspond à quoi?

A

Km = [S] à 1/2Vmax

30
Q

Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burk?

A

Méthode de représentation des données de cinétique enzymatique utilisant la réciproque des valeurs

31
Q

Que présente l’équation de Lineweaver-Burk?

A

L’équation présente les résultats, mais ne permet pas d’analyser les données brutes

32
Q

Quelle est l’équation de Lineweaver-Burk?

A

1/Vo = (Km/(Vmax*[S])) + 1/Vmax

33
Q

Que signifie (x,0) et (y,0) dans le graphique de Lineweaver-Burk?

A

(x,0): [S] infinie
(y,0): vitesse infinie

34
Q

Quelle est l’équation de la pente dans le graphique de Lineweaver-Burk?

A

pente = Km/Vmax

35
Q

Quelles sont les étapes d’une réaction catalysée par une enzyme?

A
  1. Formation du complexe enzyme-substrat (rapide et réversible)
  2. État de transition
  3. Conversion du substrat en produit et dissociation du produit de l’enzyme (étape lente)
36
Q

Quel est l’effet d’un gros ajout de substrat à haute [S] sur la vitesse?

A

Cela n’a pas beaucoup d’effet sur la vitesse

37
Q

Quel est l’effet de tout ajout de substrat à basse [S] sur la vitesse?

A

Cela a un gros impact sur la vitesse

38
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique Kcat?

A

Nombre de moles de substrat converti par seconde par une mole d’enzyme (vitesse à laquelle une enzyme travaille)

39
Q

Comment calcule-t-on Kcat?

A

En condition saturante de substrat grâce à Vmax/[E]

40
Q

Comment réagit l’enzyme plus Kcat est élevée?

A

Plus l’enzyme va vite

41
Q

Comment l’efficacité catalytique se calcule-t-elle?

A

efficacité catalytique = Kcat/Km

42
Q

Comment peut varier l’efficacité catalytique?

A

Peut varier d’un substrat à l’autre pour une même enzyme

43
Q

Pour l’efficacité catalytique, plus Kcat est élevée, plus Vo….

A

est élevée

44
Q

Pour l’efficacité catalytique, plus Kcat est basse, plus Vo….

A

est basse

45
Q

Quelles sont les trois équations importantes à retenir?

A

Vo = (Vmax*[S])/(Km + [S])

Kcat = Vmax/[E]

Efficacité catalytique = Kcat/Km

46
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

Composé qui se lie à une enzyme et interfère avec son activité

47
Q

Quels sont les trois types d’inhibiteurs qui admettent la cinétique enzymatique?

A
  1. Compétitif
  2. Incompétitif
  3. Non-compétitif
48
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Cet inhibiteur, qui ressemble au substrat, et le substrat luttent pour le site actif

49
Q

Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur compétitif?

A

Vmax: inchangé
Km: monte

50
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif?

A

Stabilise le complexe ES en ESI

51
Q

Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur incompétitif?

A

Vmax: baisse
Km: baisse

52
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?

A

Nuit au travail de l’enzyme

53
Q

Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur non-compétitif?

A

Vmax: baisse
Km: inchangé

54
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?

A

Enzyme qui change de forme et d’activité en liant un modulateur (son substrat, son produit ou une autre molécule)
- interaction avec un autre site de l’enzyme que son site actif

55
Q

Qu’est-ce que l’allostérie?

A

Le fait qu’il puisse y avoir plusieurs sites sur un enzyme

56
Q

Quel est un exemple d’allostérie?

A

Un site réactionnel à un endroit et un site régulatoire à un autre

57
Q

Quelle est la relation structure-fonction d’une enzyme?

A

Si la structure d’une enzyme est altérée (due à un mauvais pH ou d’une dénaturation partielle), les résidus qui doivent y interagir les uns avec les autres ne pourraient ne pas être bien positionnés, ou ne pas avoir la bonne charge, rendant le site actif de l’enzyme incapable de fonctionner

58
Q

Qu’est-ce qu’une sérine protéase?

A

Enzyme qui comporte une sérine cruciale dans son site actif

59
Q

V/F: la sérine protéase coupe les sérines

A

Faux, c’est une enzyme qui comporte une sérine dans son site actif, mais ne les coupe pas

60
Q

Qu’est-ce qu’un zymogène?

A

Enzyme immature, encore inactive, qui doit être coupée pour acquérir son activité

61
Q

Comment activer un zymogène?

A

Il faut lui couper un bout pour l’activer
- elle est toujours présente au cas où on en a besoin

62
Q

Qu’est-ce que le cas d’inhibition par le substrat?

A

Type de cinétique non-michaélienne observé quand une enzyme possède un site allostérique où le substrat se lie seulement à haute concentration

63
Q

Qu’est-ce que l’adaptation induite (“induced fit”)?

A

Distorsion de l’enzyme
favorisant le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition

64
Q

Que favorise l’adaptation induite (“induced fit”)?

A

Le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition

65
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’adaptation induite (“induced fit”)?

A
  1. Permet d’économiser des réactifs
  2. A un coût métabolique
  3. Moins efficace qu’une enzyme à géométrie fixe
66
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme avec une adaptation induite?

A

Enzyme ayant subit un changement majeur de conformation quand elle lie leur ligand (la serrure s’adapte à la clé)

67
Q

Pourquoi une enzyme avec une adaptation induite a un coût métabolique?

A

L’énergie requise pour changer de conformation ne peut pas être utilisée pour la catalyse elle-même

68
Q

Un inhibiteur irréversible peut-il être enlevé de l’enzyme?

A

Non

69
Q

Peut-on détecter un état de transition?

A

Non

70
Q

Les résidus trouvés à l’intérieur d’un site réactionnel enzymatique sont en majorité retrouvés par quels résidus?

A

Des résidus chargés

71
Q

L’efficacité catalytique d’une enzyme est évaluée par le ration Kcat/Km. Si on dit qu’une enzyme modifié par génie génétique est plus efficace parce que son Km est plus bas, comment pourrait-on l’exprimer en termes simples?

A

Le complexe ES est plus stable que précédemment

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