enzymes Flashcards
Quel est un autre nom pour une enzyme?
Un catalyseur biologique
V/F: presque toutes les enzymes sont des protéines
Vrai
Combien de réaction les enzymes peuvent-elles coupler?
Deux réactions ou plus
Qu’est-ce que la spécificité de réaction des enzymes?
Aucun produit secondaire accidentel
Qu’est-ce que la stéréospécificité des enzymes?
Modèle clé-serrure
Les enzymes sont très spécifiques pour quoi?
Pour les réactifs des réactions qu’elles catalysent (substrats)
- Mais elles peuvent avoir plusieurs substrats
Qu’est-ce que l’état de transition?
État très bref entre les réactifs et les produits
Qu’est-ce que l’énergie de transition empêche-t-elle?
Empêche les réactions de se produire spontanément
Que fait un catalyse (enzyme) au niveau de l’état de transition dans une réaction?
L’enzyme stabilise l’état de transition
Quelles sont les sept classes d’enzyme?
- Oxydoréductase
- Transférase
- Hydrolase
- Lyase
- Isomérase
- Ligase (synthétase)
- Translocase
Quelle est la fonction de l’oxydoréductase?
Réactions d’oxydo-réduction
Quelle est la fonction de la transférase?
Transfère un groupement chimique d’une molécule à une autre
Quelle est la fonction de l’hydrolase?
Catalyse l’hydrolyse (transfère une molécule d’eau)
Quelle est la fonction de la lyase?
Brise un lien chimique (autrement que l’hydrolyse et que l’oxydation) en générant un double-lien (ou en ajoutant un substrat à un double-lien) ou en formant un cycle
Quelle est la fonction de l’isomérase?
Changement de structure dans une molécule
Quelle est la fonction de la ligase (synthétase)?
Liaison de deux substrats (demande de l’énergie ATP)
Quelle est la fonction de la translocase?
Transporte du matériel à travers une membrane
Qu’est-ce que la cinétique d’une réaction chimique?
Déroulement d’une réaction enzymatique
Qu’est-ce que la vitesse d’une réaction?
La mesure de l’utilisation de substrat OU de la production de produit en fonction du temps
Qu’arrive-t-il lorsqu’il n’y a plus de substrat disponible?
La réaction s’arrête
Comment pouvons-nous décrire la vitesse d’une réaction sur un graphique?
La vitesse de réaction est la pente de la courbe de la concentration de substrat [S] vs le temps en tout point
Comment change Vo quand la [S] est abondante?
Vo ne change pas beaucoup même en ajoutant du substrat, car l’enzyme est déjà presque saturée
Quelles sont les caractéristiques du papier semi-log?
- Prend la forme d’une droite
- Les inconnues sont plus faciles à déterminer
À quoi sert un papier semi-log?
Pour une relation logarithmique couvrant un grand éventail de valeurs
Que veut dire Vmax?
L’enzyme fonctionne à plein régime
- on tend vers Vmax lorsque [S] est élevée
Quand tend-on vers Vmax?
Lorsque [S] est élevée
Qu’est-ce que la constante michaélienne Km?
[S] requise pour que le Vo de l’enzyme soit la moitié de sa Vmax
Quelle est l’équation de la constante michaélienne Km?
Km = ((Vmax*[S])/Vo) - [S]
La constante michaélienne Km correspond à quoi?
Km = [S] à 1/2Vmax
Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burk?
Méthode de représentation des données de cinétique enzymatique utilisant la réciproque des valeurs
Que présente l’équation de Lineweaver-Burk?
L’équation présente les résultats, mais ne permet pas d’analyser les données brutes
Quelle est l’équation de Lineweaver-Burk?
1/Vo = (Km/(Vmax*[S])) + 1/Vmax
Que signifie (x,0) et (y,0) dans le graphique de Lineweaver-Burk?
(x,0): [S] infinie
(y,0): vitesse infinie
Quelle est l’équation de la pente dans le graphique de Lineweaver-Burk?
pente = Km/Vmax
Quelles sont les étapes d’une réaction catalysée par une enzyme?
- Formation du complexe enzyme-substrat (rapide et réversible)
- État de transition
- Conversion du substrat en produit et dissociation du produit de l’enzyme (étape lente)
Quel est l’effet d’un gros ajout de substrat à haute [S] sur la vitesse?
Cela n’a pas beaucoup d’effet sur la vitesse
Quel est l’effet de tout ajout de substrat à basse [S] sur la vitesse?
Cela a un gros impact sur la vitesse
Qu’est-ce que la constante catalytique Kcat?
Nombre de moles de substrat converti par seconde par une mole d’enzyme (vitesse à laquelle une enzyme travaille)
Comment calcule-t-on Kcat?
En condition saturante de substrat grâce à Vmax/[E]
Comment réagit l’enzyme plus Kcat est élevée?
Plus l’enzyme va vite
Comment l’efficacité catalytique se calcule-t-elle?
efficacité catalytique = Kcat/Km
Comment peut varier l’efficacité catalytique?
Peut varier d’un substrat à l’autre pour une même enzyme
Pour l’efficacité catalytique, plus Kcat est élevée, plus Vo….
est élevée
Pour l’efficacité catalytique, plus Kcat est basse, plus Vo….
est basse
Quelles sont les trois équations importantes à retenir?
Vo = (Vmax*[S])/(Km + [S])
Kcat = Vmax/[E]
Efficacité catalytique = Kcat/Km
Qu’est-ce qu’un inhibiteur?
Composé qui se lie à une enzyme et interfère avec son activité
Quels sont les trois types d’inhibiteurs qui admettent la cinétique enzymatique?
- Compétitif
- Incompétitif
- Non-compétitif
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
Cet inhibiteur, qui ressemble au substrat, et le substrat luttent pour le site actif
Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur compétitif?
Vmax: inchangé
Km: monte
Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif?
Stabilise le complexe ES en ESI
Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur incompétitif?
Vmax: baisse
Km: baisse
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?
Nuit au travail de l’enzyme
Comment varient le Vmax et le Km pour un inhibiteur non-compétitif?
Vmax: baisse
Km: inchangé
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme qui change de forme et d’activité en liant un modulateur (son substrat, son produit ou une autre molécule)
- interaction avec un autre site de l’enzyme que son site actif
Qu’est-ce que l’allostérie?
Le fait qu’il puisse y avoir plusieurs sites sur un enzyme
Quel est un exemple d’allostérie?
Un site réactionnel à un endroit et un site régulatoire à un autre
Quelle est la relation structure-fonction d’une enzyme?
Si la structure d’une enzyme est altérée (due à un mauvais pH ou d’une dénaturation partielle), les résidus qui doivent y interagir les uns avec les autres ne pourraient ne pas être bien positionnés, ou ne pas avoir la bonne charge, rendant le site actif de l’enzyme incapable de fonctionner
Qu’est-ce qu’une sérine protéase?
Enzyme qui comporte une sérine cruciale dans son site actif
V/F: la sérine protéase coupe les sérines
Faux, c’est une enzyme qui comporte une sérine dans son site actif, mais ne les coupe pas
Qu’est-ce qu’un zymogène?
Enzyme immature, encore inactive, qui doit être coupée pour acquérir son activité
Comment activer un zymogène?
Il faut lui couper un bout pour l’activer
- elle est toujours présente au cas où on en a besoin
Qu’est-ce que le cas d’inhibition par le substrat?
Type de cinétique non-michaélienne observé quand une enzyme possède un site allostérique où le substrat se lie seulement à haute concentration
Qu’est-ce que l’adaptation induite (“induced fit”)?
Distorsion de l’enzyme
favorisant le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition
Que favorise l’adaptation induite (“induced fit”)?
Le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition
Quelles sont les caractéristiques de l’adaptation induite (“induced fit”)?
- Permet d’économiser des réactifs
- A un coût métabolique
- Moins efficace qu’une enzyme à géométrie fixe
Qu’est-ce qu’une enzyme avec une adaptation induite?
Enzyme ayant subit un changement majeur de conformation quand elle lie leur ligand (la serrure s’adapte à la clé)
Pourquoi une enzyme avec une adaptation induite a un coût métabolique?
L’énergie requise pour changer de conformation ne peut pas être utilisée pour la catalyse elle-même
Un inhibiteur irréversible peut-il être enlevé de l’enzyme?
Non
Peut-on détecter un état de transition?
Non
Les résidus trouvés à l’intérieur d’un site réactionnel enzymatique sont en majorité retrouvés par quels résidus?
Des résidus chargés
L’efficacité catalytique d’une enzyme est évaluée par le ration Kcat/Km. Si on dit qu’une enzyme modifié par génie génétique est plus efficace parce que son Km est plus bas, comment pourrait-on l’exprimer en termes simples?
Le complexe ES est plus stable que précédemment
