Enzyme Flashcards
Voie secondaire et son importance
Permet au substrat de donner 2 produits différents (2 voies) selon la Q d’enzyme ou l’affinité avec une voie (voie principale a normalement + d’affinité)
Son importance : ça empêche le substrat des 2 voies de ne pas se saturer, donc on va pouvoir métaboliser les substrat inférieur à dans la voie
→ Ex : glycolyse
Comment on contrôle une réaction réversible?
Possible de contrôler la réaction selon la Q de substrat ou de produit
Comment on contrôle une réaction irréversible?
Pour accélérer la réaction, on peut modifier l’enzyme (ex : phosphorylation, acétylation, forme covalente), cofacteur (ex : facteur allostérique (molécule se lie ailleurs))
2 modèle pour expliquer spécificité des enzymes
Clé-serrure : forme du site actif est complémentaire à celle du substrat (pas vrm ça)
Forme induite : enzyme change de conformation lors de la liaison du substrat
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets de l’augmentation de la température
Augmente la vitesse de la réaction chimique, jusqu’à l’atteinte de la température optimal, puis l’augmentation de la température dénature une trop grande Q d’enzyme et cela diminue l’effet catalytique
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une variation de pH
Agit sur l’ionisation des résidus de l’enzyme et du S et/ou P, agit sur la structure tertiaire des protéines et donc sur la stabilité de l’enzyme, agit sur la liaison du S à l’enzyme, agit sur l’activité catalytique de l’enzyme + peut briser la membrane du lysosome (7,5-7,6 pH) ce qui est dangereux pour l’organisme
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une faible [S]
Vitesse de réaction est proportionnelle à la Q de S
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une [S] élevée
Vitesse de réaction est indépendante de la [] du S et tend vers une valeur constante (Vmax)
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une [E] inférieure [S]
Vitesse de la réaction est directement proportionnelle à la [E] –> cela est vrai pour n’importe quel catalyseur
Comment on augmente [E] ? traduction
Cofacteurs
Site actif de plusieurs enzymes appelées apoenzymes ne peut être fonctionnel que si une substance particulière (cofacteur) vient s’y fixer (on a besoin des 2 pour que ça fonctionne)
Cofacteur peut être :
- Ion métallique (ex : cuivre, zinc, manganèse, etc.)
- Petite molécule organique qu’on appelle alors coenzyme (ex : vitamine, NAD+, etc.)
Cinématique enzymatique
Équation de Michaelis et menten
Vmax : saturation de l’enzyme par le substrat (2Km) –> micromol/min.
Km : index d’affinité de l’enzyme pour son substrat (Vmax/2) –> mol/L
• Km élevé = affinité faible
• Km faible = affinité élevée
Représentation de Linewaever-Burk
Graphique 1/Vinitiale en fonction de 1/[S] initiale donne une droite
Contrôle enzymatique: modification covalente
Phosphorylation la + fréquente
Permet ralentissement (inhibition) ou accélération (activation) de l’activité enzymatique (le + souvent en réponse à un signal extracellulaire)
Met en jeu des protéine kinases et des protéines phosphatases –> catalyse réaction irréversibles
Action kinase
Ajoute un phosphate, agit sur enzyme, récepteur, molécule, cofacteur, etc
Action phosphatase
Retire un phosphate, agit sur enzyme, récepteur, molécule, cofacteur, etc
Contrôle enzymatique: protéolyse
Vient couper certains bouts pour activer les enzymes (particulièrement enzymes digestives)
Types d’inhibiteur réversible
Inhibiteur compétitif, non-compétitif et incompétitif
Inhibiteur irréversible: comment ça fonctionne + effet
Reste là et ne bouge pas –> seule solution pour enlever l’inhibiteur est de détruire l’enzyme (ex : aspirine)
Augmente Q totale d’enzyme
Inhibiteur compétitif: comment ça fonctionne + effet
Inhibiteur est un analogue de structure du S qui empêche les enzymes de se lier au site actif (prend toute la place comme un gars dans un autobus)
Km diminue, Vmax reste la même
Inhibiteur non-compétitif: comment ça fonctionne + effet
Inhibiteur se lie à l’enzyme ailleurs que sur le site actif (allostérique) –> provoque déformation du site actif, donc enzyme ne peut plus se lier
Km reste le même, Vmax diminue
Inhibiteur compétitif: comment ça fonctionne + effet
Inhibiteur qui se lie au complexe E-S et empêche sa catalysation
Km augmente, Vmax diminue (Diminue [] complexe ES donc favorise l’adhésion du S à l’E
Effecteur inhibiteur/ activateur
se fixe à un site allostérique et déclenche ou renverse la déformation de la protéine: n’obéissent pas à la cinétique M-M
