Enzyme

Question 1

Voie secondaire et son importance

Answer 1

Permet au substrat de donner 2 produits différents (2 voies) selon la Q d’enzyme ou l’affinité avec une voie (voie principale a normalement + d’affinité)

Son importance : ça empêche le substrat des 2 voies de ne pas se saturer, donc on va pouvoir métaboliser les substrat inférieur à dans la voie
→ Ex : glycolyse

Question 2

Comment on contrôle une réaction réversible?

Answer 2

Possible de contrôler la réaction selon la Q de substrat ou de produit

Question 3

Comment on contrôle une réaction irréversible?

Answer 3

Pour accélérer la réaction, on peut modifier l’enzyme (ex : phosphorylation, acétylation, forme covalente), cofacteur (ex : facteur allostérique (molécule se lie ailleurs))

Question 4

2 modèle pour expliquer spécificité des enzymes

Answer 4

Clé-serrure : forme du site actif est complémentaire à celle du substrat (pas vrm ça)

Forme induite : enzyme change de conformation lors de la liaison du substrat

Question 5

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets de l’augmentation de la température

Answer 5

Augmente la vitesse de la réaction chimique, jusqu’à l’atteinte de la température optimal, puis l’augmentation de la température dénature une trop grande Q d’enzyme et cela diminue l’effet catalytique

Question 6

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une variation de pH

Answer 6

Agit sur l’ionisation des résidus de l’enzyme et du S et/ou P, agit sur la structure tertiaire des protéines et donc sur la stabilité de l’enzyme, agit sur la liaison du S à l’enzyme, agit sur l’activité catalytique de l’enzyme + peut briser la membrane du lysosome (7,5-7,6 pH) ce qui est dangereux pour l’organisme

Question 7

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une faible [S]

Answer 7

Vitesse de réaction est proportionnelle à la Q de S

Question 8

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une [S] élevée

Answer 8

Vitesse de réaction est indépendante de la [] du S et tend vers une valeur constante (Vmax)

Question 9

Facteurs qui influencent l’activité enzymatique: effets d’une [E] inférieure [S]

Answer 9

Vitesse de la réaction est directement proportionnelle à la [E] –> cela est vrai pour n’importe quel catalyseur

Comment on augmente [E] ? traduction

Question 10

Cofacteurs

Answer 10

Site actif de plusieurs enzymes appelées apoenzymes ne peut être fonctionnel que si une substance particulière (cofacteur) vient s’y fixer (on a besoin des 2 pour que ça fonctionne)

Cofacteur peut être :

1. Ion métallique (ex : cuivre, zinc, manganèse, etc.)
2. Petite molécule organique qu’on appelle alors coenzyme (ex : vitamine, NAD+, etc.)

Question 11

Cinématique enzymatique

Answer 11

Équation de Michaelis et menten
Vmax : saturation de l’enzyme par le substrat (2Km) –> micromol/min.
Km : index d’affinité de l’enzyme pour son substrat (Vmax/2) –> mol/L
• Km élevé = affinité faible
• Km faible = affinité élevée

Question 12

Représentation de Linewaever-Burk

Answer 12

Graphique 1/Vinitiale en fonction de 1/[S] initiale donne une droite

Question 13

Contrôle enzymatique: modification covalente

Answer 13

Phosphorylation la + fréquente

Permet ralentissement (inhibition) ou accélération (activation) de l’activité enzymatique (le + souvent en réponse à un signal extracellulaire)

Met en jeu des protéine kinases et des protéines phosphatases –> catalyse réaction irréversibles

Question 14

Action kinase

Answer 14

Ajoute un phosphate, agit sur enzyme, récepteur, molécule, cofacteur, etc

Question 15

Action phosphatase

Answer 15

Retire un phosphate, agit sur enzyme, récepteur, molécule, cofacteur, etc

Question 16

Contrôle enzymatique: protéolyse

Answer 16

Vient couper certains bouts pour activer les enzymes (particulièrement enzymes digestives)

Question 17

Types d’inhibiteur réversible

Answer 17

Inhibiteur compétitif, non-compétitif et incompétitif

Question 18

Inhibiteur irréversible: comment ça fonctionne + effet

Answer 18

Reste là et ne bouge pas –> seule solution pour enlever l’inhibiteur est de détruire l’enzyme (ex : aspirine)
Augmente Q totale d’enzyme

Question 19

Inhibiteur compétitif: comment ça fonctionne + effet

Answer 19

Inhibiteur est un analogue de structure du S qui empêche les enzymes de se lier au site actif (prend toute la place comme un gars dans un autobus)

Km diminue, Vmax reste la même

Question 20

Inhibiteur non-compétitif: comment ça fonctionne + effet

Answer 20

Inhibiteur se lie à l’enzyme ailleurs que sur le site actif (allostérique) –> provoque déformation du site actif, donc enzyme ne peut plus se lier

Km reste le même, Vmax diminue

Question 21

Inhibiteur compétitif: comment ça fonctionne + effet

Answer 21

Inhibiteur qui se lie au complexe E-S et empêche sa catalysation

Km augmente, Vmax diminue (Diminue [] complexe ES donc favorise l’adhésion du S à l’E

Question 22

Effecteur inhibiteur/ activateur

Answer 22

se fixe à un site allostérique et déclenche ou renverse la déformation de la protéine: n’obéissent pas à la cinétique M-M