Enzimología III Flashcards
¿Qué es la velocidad de una reacción?
Es la derivada de la concentración de un producto respecto al tiempo, es decir, a qué tan rápido se produce la reacción.
¿Cuál es la unidad de medida de la velocidad de una reacción?
Se mide en unidades de concentración en tiempo, molar por segundo [M/s]
¿Qué es la velocidad inicial de una reacción (V0)?
Es la velocidad de la reacción en el momento donde hay poco producto.
¿A qué le llaman equilibrio químico?
Es donde se equiparan las velocidades de la reacción en ambos sentidos y la concentración de producto se mantiene constante.
¿En el equilibrio químico no se forma producto?
No, si se forma, solo que en la misma velocidad que la reacción inversa lo transforma en reactante, por lo que su concentración se mantiene constante.
¿Qué es el punto de saturación?
Es el punto, donde la velocidad inicial de la reacción no puede seguir aumentando por más que aumente la concentración inicial del soluto.
¿De qué depende del punto de saturación?
Depende de cada enzima, pues es una propiedad característica de cada una, depende de los sitios activos libres y la velocidad de la catálisis (Vmax).
¿A qué se le denomina Vmax?
Es la velocidad máxima de una reacción catalizada.
¿Cuándo se le llama que una enzima está saturada?
Se le dice saturada, cuando todos sus sitios activos están ocupados.
¿Cuál es el limitante de la velocidad de reacción?
Su limitante es la concentración de enzima, ya que ante mayor cantidad de enzima, aumenta su Vmax
¿Qué se obtiene con la ecuación de Michaelis-Menten?
Obtenemos la velocidad inicial de una reacción.
En la ecuación de Michaelis-Menten ¿A qué se le define K1?
Es la constante cinética de la formación del complejo enzima-sustrato..
En la ecuación de Michaelis-Menten ¿A qué se le define K2?
Es la constante cinética de la disociación del complejo enzima-sustrato.
En la ecuación de Michaelis-Menten ¿A qué se le define K3?
Es la constante cinética de formación del producto.
En la ecuación de Michaelis-Menten ¿A qué se le define K4?
Es la constante cinética de la reacción inversa a la formación del producto.
¿Qué es la constante de Michaelis-Menten (KM)?
Es la proporción entre las constantes cinéticas de disociación del complejo enzimático (K2 y K3) y la constante cinética de formación del complejo (K1).
¿Cómo se calcula la constante de Michaelis-Menten?
KM= (K2+K3)/K1
¿Cómo puede interpretarse a la constante de Michaelis-Menten?
Se puede interpretar como la concentración de sustrato necesaria para obtener la mitad de la velocidad inicial máxima.
¿Qué evalúa la ecuación de Michaelis-Menten?
Evalúa la velocidad inicial de una reacción catalizada en función a la velocidad inicial máxima, la concentración inicial de sustrato y la constante KM.
¿Qué factores afectan a la velocidad de una reacción?
Lo afecta la concentración de sustrato, enzima, temperatura, pH y presencia de moduladores.
¿Cuál es la curva de progreso?
Corresponde a la variación de concentración de producto a lo largo del tiempo
¿Cuál es la primera etapa de una reacción y de que depende?
La primera etapa es de formación de ES y depende de K1 y K2. Además es la etapa más rápida.
¿Cuál es la segunda etapa de una reacción?
Es la etapa de transformación de ES a Producto, o sea, es donde ocurre la reacción química. Además es la etapa más lenta.
¿Cuál es la curva de saturación de una enzima?
Es concentración del sustrato versus la velocidad inicial, además de que terminamos llegando a una velocidad máxima.
Para las enzimas Michaelianas ¿Qué tipo de curva es la del gráfico velocidad inicial versus concentración de sustrato?
Es de tipo curva hiperbólica asintótica.
¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten?
V0= (V_máx × [S])/(K_m+[S])
A Vmáx ¿Cómo se encuentra la enzima?
La enzima se encuentra saturada.
¿A qué velocidad se llega cuando la enzima está en Km?
Se llega a la mitad de la velocidad máxima.
¿Cuáles son los parámetros que definen las propiedades de una enzima?
Son la velocidad máxima y Km.
¿Cuál es la unidad de medida de Km?
Su unidad de medida es milimolar (mM)
¿Cómo se relaciona la Km con la afinidad de la enzima?
A mayor Km se posee menor afinidad por la enzima y K2 aumenta, mientras a menor Km se posee más afinidad por la enzima y K2 disminuye.
¿De qué depende la velocidad de formación de producto?
Depende la concentración del complejo Enzima sustrato.
¿Cómo se puede obtener la V0, a partir de K3?
V_0= K_3 × [ES]
¿Cómo se puede obtener la Vmáx, a partir de K3?
V_máx= K_3 × [E total]
¿En qué forma se encuentra la enzima en el momento de la velocidad máxima?
Se encuentra toda la enzima como complejo enzima-sustrato.
¿De qué forma podemos obtener la Km y Velocidad máxima de forma lineal?
El corte con el eje y corresponde a 1 partido por la velocidad máxima, mientras que el corte con el eje X es menos 1 partido por Km , siendo la ecuación 1/(Velocidad inicial) = Km /(Velocidad máxima*[S]) + 1/(Velocidad máxima)
¿Qué caracteriza a la inhibición competitiva?
El compuesto es similar al sustrato, la velocidad máxima no cambia, Km aumenta y es reversible por el aumento de la concentración de sustrato.
¿De qué forma funciona la inhibición competitiva?
El compuesto se une directamente al sitio activo, por lo que puede ser desplazado por el sustrato.
¿Qué caracteriza a la inhibición no competitiva?
El compuesto se une a un lugar distinto al sitio activo, el Km no cambia, no es revertido por el aumento de la concentración del sustrato y ocurre con menor frecuencia.
¿De qué forma funciona la inhibición no competitiva?
Al unirse a un lugar distinto al sitio activo, el sustrato no puede desplazarlo. Además, esto provoca que haya menos enzima disponible para realizar la catálisis, por esto no se llega a la velocidad máxima normal.
