Enzimología I Flashcards

1
Q

¿Qué son las proteínas?

A

Son polímeros lineales de α-aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

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2
Q

¿Qué son las proteínas monoméricas?

A

Son proteínas formadas por una única cadena de aminoácidos.

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3
Q

¿Qué son las proteínas oligoméricas?

A

Son proteínas formadas por múltiples subunidades peptídicas.

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4
Q

¿Cómo se les llama a las subunidades peptídicas que conforman a las proteínas oligoméricas?

A

Se les llama Protómeros.

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5
Q

¿Cómo se pueden clasificar a las proteínas?

A

Podemos clasificarlas como proteínas fibrilares y proteínas globulares.

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6
Q

¿Qué caracteriza a las proteínas fibrilares?

A

Poseen una forma cilíndrica o laminar, insolubles en agua y con función estructural o de soporte.

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7
Q

¿Qué caracteriza a las proteínas globulares?

A

Poseen una forma esférica, con un centro hidrofóbico y funciones dinámicas, como catálisis y transporte.

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8
Q

¿Qué es la catálisis?

A

Corresponde al aumento de la velocidad de una reacción en presencia de un catalizador.

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9
Q

¿Qué son los α-aminoácidos?

A

Son biomoléculas orgánicas.

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10
Q

¿Cuál es la estructura de los α-aminoácidos?

A

Su estructura corresponde a un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH) y una cadena lateral (-R). Todos estos grupos unidos a un carbono central, llamado “carbono α”.

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11
Q

¿Cómo se polimerizan las α-aminoácidos?

A

Las moléculas se polimerizan mediante una reacción que une al grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, liberando agua. El enlace que se forma se llama enlace peptídico.

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12
Q

¿Cómo se puede romper el enlace peptídico?

A

Se puede romper por la acción de ácidos, bases fuerte y enzimas proteolíticas causando una hidrólisis química.

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13
Q

¿A qué corresponde la hidrólisis química?

A

Corresponde al agregar una molécula de agua y romper un enlace.

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14
Q

¿Qué son las enzimas proteolíticas?

A

Son enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos de proteínas, rompiéndolos.

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15
Q

La estructura que posee el aminoácido dentro del cuerpo humano ¿Es único?

A

No, pues hay distintos, pero dentro del cuerpo posee el carbono alfa central, el cual es asimétrico y los grupos unidos directamente a él.

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16
Q

¿Qué es un iminoácido?

A

Es aquel que posee un ciclo en la estructura del aminoácido, tal como la Prolina.

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17
Q

¿Cuál es la propiedad óptica de los aminoácidos?

A

Es la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrógiro) [D] o izquierda (levógiros)[L]

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18
Q

¿Por qué se da la propiedad óptica de los aminoácidos?

A

Se da porque el carbono central o alfa es asimétrico generando ambos isómeros (L y D).

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19
Q

¿Todos los aminoácidos poseen isómeros?

A

No, hay algunos que no lo son, como la glicina.

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20
Q

¿Cuál es la propiedad ácido-base de los aminoácidos?

A

Esto significa que el estado de protonación de un aminoácido depende del pH de la solución acuosa y los valores pKa de sus grupos ionizables (amino, carboxilo y radical).

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21
Q

¿Cuál es el pKa del carboxilo?

A

Su pKa es entre 2-3.

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22
Q

¿Cuál es el pKa del amino?

A

Su pKa es entre 8-11.

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23
Q

¿Cómo se encuentran los grupos ionizables con pH < 2?

A

A ese pH se encuentran ambos grupos protonados y carga positiva, es decir, tenemos a NH3+ y COOH.

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24
Q

¿Cómo se encuentran los grupos ionizables con pH > 11?

A

A ese pH se encuentran ambos grupos desprotonados y carga negativa, o sea, tenemos NH2 y COO-.

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25
Q

¿Qué forma poseen los aminoácidos a pH cercano a 7?

A

Cercanos a pH 7 tenemos la forma Zwitterion o ión dipolar, o sea, carboxilo alfa desprotonado y amino alfa protonado.

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26
Q

¿Qué caracteriza al enlace peptídico?

A

Es plano, rígido, incapaz de rotar, por la resonancia de un par de electrones entre el oxígeno carbonílico y el nitrógeno del grupo amino, lo que, a su vez, le da su carácter parcial de doble enlace.

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27
Q

Este carácter parcial de doble enlace, ¿Qué le permite a las proteínas?

A

Le permite adquirir las estructuras secundarias regulares y periódicas.

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28
Q

¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas?

A

Tenemos la estructura primaria, la secundaria, la terciara y la cuaternaria.

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29
Q

¿A qué corresponde la estructura primaria en una proteína?

A

Corresponde a la secuencia lineal de residuos de aminoácidos.

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30
Q

¿Qué caracteriza a la estructura primaria de una proteína?

A

Los aminoácidos se encuentran unidos covalentemente; determina las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria; y otorga la información del orden y cantidad de aminoácidos.

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31
Q

¿Por qué se les llama residuos de aminoácidos?

A

Porque para unirse los aminoácidos, deben liberar una molécula de agua.

32
Q

¿A qué corresponde la estructura secundaria en una proteína?

A

Corresponde a la orientación espacial de los enlaces peptídicos, los cuales pueden clasificarse en; α-hélice, ß-plegada, loops, etc.

33
Q

¿Qué caracteriza a la estructura α-hélice?

A
  1. Es causada por un enrollamiento dextrógiro en torno a un eje imaginario
  2. Los grupos R se orientan hacia el exterior.
  3. Se forman puentes de hidrógeno intracatenario.
  4. Es rígido
  5. No se puede penetrar solvente en su espacio interior.
  6. Ocurre solvatación entre los grupos R con el agua por puentes de H.
34
Q

¿Qué significa puentes de hidrógeno intracatenario?

A

Significa que se forma entre un O carbonílico de “residuo n” con N del “residuo n + 4”.

35
Q

¿Qué es la solvatación?

A

Es una interacción entre un soluto con un solvente que conduce a la estabilización de las especies del soluto en solución.

36
Q

¿Qué caracteriza a la estructura de hoja ß-plegada?

A
  1. Se puede formar entre segmentos de una misma cadena o distintos.
  2. Puentes de H entre H unido al N en enlace peptídico y O del grupo carbonilo de otro.
  3. Forman laminas dejando a los grupos R hacia arriba o abajo.
37
Q

¿A qué corresponde la estructura terciaria en una proteína?

A

Corresponde al plegamiento tridimensional de los átomos en distintos segmentos, lo cual se genera por interacciones entre los grupos R.

38
Q

¿Qué tipo de interacciones podemos encontrar en la estructura terciaria de una proteína?

A

Tenemos a las interacciones hidrofóbicas, puentes de H, uniones electroestáticas o salinas y enlace puente disulfuro.

39
Q

¿Qué caracteriza a las interacciones hidrofóbicas?

A

Es la unión de los grupos apolares (que son el caso más común de aminoácidos) por fuerzas de van der Waals.

40
Q

¿Se puede repeler las interacciones hidrofóbicas?

A

Si, con los solventes polares, causando una agrupación e interactuación entre si, lo que provoca que la proteína adquiera su estructura terciaria.

41
Q

¿Qué caracteriza a los puentes de H en la estructura terciaria?

A

Unión entre H (de un grupo Oh o NH2) con O u N de otros radicales.

42
Q

¿Qué caracteriza a las uniones electroestáticas o Salinas?

A

Son uniones de carga entre grupos amino protonados y carboxilatos del grupo R.

43
Q

¿Qué caracteriza a los puente disulfuro?

A

La cisteína (aminoácido) posee grupo SH que puede oxidarse y generar un puente disulfuro entre cisteínas.

44
Q

¿Qué le otorga los puentes disulfuro a la proteína?

A

Una mayor estabilidad, debido a que son covalentes.

45
Q

¿A qué corresponde la estructura cuaternaria en una proteína?

A

Consiste en la asociación de múltiples subunidades peptídicas y sus interacciones.

46
Q

¿Hay uniones covalentes en la estructura cuaternaria?

A

No.

47
Q

¿Qué es el dominio en una proteína?

A

Es una porción de ésta, la cual está parcialmente independiente y posee una función determinada.

48
Q

¿Puede una proteína tener más de un dominio?

A

Si.

49
Q

¿Puede estar un mismo dominio en más de una proteína?

A

Si.

50
Q

¿Cuál es la conformación de una proteína?

A

Corresponde a su estructura terciaria.

51
Q

¿De qué depende la conformación de una proteína?

A

Depende de múltiples factores del medio y de la proteína en sí.

52
Q

¿Cómo varía le estructura terciaria de una proteína en medio acuoso?

A

Residuos hidrofóbicos de la proteína se organizarán hacia su centro, mientras que los residuos hidrofílicos se encontraran en la superficie.

53
Q

¿Cómo varía la estructura terciaria de una proteína en medio lipídico?

A

Residuos hidrofóbicos de la proteína se encontraran en la superficie, mientras que los residuos hidrofílicos se organizarán hacia su centro.

54
Q

¿Las proteínas pueden tener cambios conformacionales que alteren su función?

A

Si, pueden tener cambios postraduccionales, como la fosforilación y acetilación.

55
Q

¿Qué es la fosforilación y cómo afecta a la función de la proteína?

A

Corresponde a agregar un grupo fosfato a una proteína y esto afecta por introducir cargas y volumen adicionales causando que la enzima cambie su conformación, lo que puede alterar la actividad de ésta, aumentándola o disminuyéndola. Grupo fosfato posee dos cargas negativas y es bastante voluminoso.

56
Q

¿Qué poseen las cadenas laterales de los aminoácidos que pueden fosforilarse?

A

Poseen un grupo OH.

57
Q

¿Cuál es la ecuación de la fosforilación?

A

ATP + enzima-OH -> ADP + enzima-P

58
Q

¿Cuál es la ecuación de la desfosforilación?

A

Enzima-P + H2O -> enzima-OH + (H2PO3)-

59
Q

¿Qué es la acetilación y cómo afecta a la función de la proteína?

A

Corresponde a agregarle a una proteína un grupo acetilo, el cual cambia la conformación de la proteína debido a que no posee cargas, por ejemplo, en el caso del DNA + histonas, éstas se encuentran condensadas generalmente, pues el DNA posee carga negativa y las histonas positivas, pero al agregarse las histonas cambia su carga generando que se descondense. En resumen, puede afectar a su conformación tridimensional provocando cambios en su función, puede regular la localización de la proteína en la célula, puede regular su actividad, etc.

60
Q

¿Qué es algo común que todos los residuos aminoácidos tienen?

A

Tienen como mínimo dos grupos ionizables y sus estados de protonación dependen del pH del medio en el que estén y el pKa de sus grupos.

61
Q

¿Cuál es la ecuación de la acetilación?

A

R−OH + CH3COCl → R−O−COCH3 + HCl

62
Q

¿Cómo están los grupos ionizables con pH neutro?

A

El grupo amino está protonado (-NH3+), mientras que el grupo carboxilo está desprotonado (-COO-), por otro lado los grupos laterales o radicales pueden o no ionizarse.

63
Q

¿Cuál es el pH neutro?

A

Es el pH cercano a 7, donde no es ni ácido ni alcalino.

64
Q

¿Qué grupos laterales o radicales pueden ionizarse?

A

Las cadenas cargadas positivamente, como Arg, His, Lys.

65
Q

¿Qué grupos laterales o radicales no pueden ionizarse?

A

Las cadenas cargadas negativamente, como Asp, Glu.

66
Q

¿En qué condiciones una proteína puede desnaturalizarse?

A

En un medio hostil, con pH y/o temperatura no idónea. O otros agentes como el ß-mercaptoetanol, la urea y el ácido clorhídrico.

67
Q

¿Qué le pasa a una proteína al desnaturalizarse?

A

Pierde su conformación y por lo tanto, su función.

68
Q

¿Puede volver a la normalidad una proteína desnaturalizada?

A

Si, aunque no siempre puede volver en un 100%.

69
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Son catalizadores biológicos que permiten que las reacciones químicas del metabolismo ocurran a una velocidad compatible con la vida.

70
Q

¿De qué están hechas las proteínas?

A

La mayoría son proteína, pero algunas son ribozimas, es decir, formadas por RNA como las participantes de la traducción del mRNA.

71
Q

¿Todas las reacciones químicas son reversibles?

A

Si.

72
Q

¿Todas las enzimas catalizan las reacciones unidireccionalmente?

A

No, algunas lo hacen unidireccionalmente, mientras que otras lo hacen bidireccionalmente.

73
Q

¿Qué hace la enzima glucosa fosfato isomerasa?

A

Transforma la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato y viceversa.

74
Q

¿Qué son las isoenzimas?

A

Enzimas con diferentes secuencias de aminoácidos y, posiblemente, diferentes propiedades cinéticas que catalizan una misma reacción.

75
Q

¿Puede un mismo tejido o tipo tisular tener más de una isoenzima?

A

Si.

76
Q

¿Cuáles pueden ser las causas de daños enzimáticos?

A

Pueden ser farmacológico o genético.

77
Q

¿Para qué sirve las enzimas en la práctica clínica?

A

La determinación por laboratorio de niveles enzimáticos en el torrente sanguíneo permite detectar alteraciones en tejidos específicos.