Enzimología II Flashcards

1
Q

¿Qué debe pasar para que ocurra una reacción?

A

Los reactantes deben moverse y colisionar, considerando que no todas son de forma efectiva.

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2
Q

¿Cómo deben chocar los reactantes para el progreso de una reacción?

A

Deben chocar con una energía de activación mínima y en una orientación específica.

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3
Q

¿De qué forma afecta la temperatura a las colisiones?

A

La temperatura genera cambios en la energía cinética de los reactantes, lo que afecta al movimiento y cantidad de colisiones que pueden ocurrir.

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4
Q

¿De qué forma afecta al progreso de una reacción un catalizador?

A

Con un catalizador la curva de progreso de una reacción se vuelve hiperbólica, mientras que sin ella es lineal.

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5
Q

¿Qué hace un catalizador?

A

Aumenta la velocidad de reacción.

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6
Q

¿De qué forma un catalizador aumenta la velocidad de reacción?

A

Lo hace cambiando el modo en que ocurre la reacción, ya que ahora hace que se forme el complejo Enzima-sustrato (ES)

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7
Q

¿La enzima cambia la energía libre de Gibbs de la reacción?

A

No, pues solo cambia el modo en que ocurre no su característica termodinámica.

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8
Q

¿Qué nos indica la energía libre de Gibbs?

A

Si una reacción es espontanea o no.

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9
Q

¿Qué es el equilibrio químico de una reacción?

A

El equilibrio implica que la reacción ocurre a la misma velocidad en ambas direcciones, por lo que se forma el producto a la misma velocidad en la que se forma el reactante y su concentración se mantiene constante en el tiempo.

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10
Q

¿Cómo afecta los catalizadores a la reacción?

A

Afecta a la reacción disminuyendo la energía de activación de los estados de transición, lo cual facilita su formación.

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11
Q

¿Cómo no afecta los catalizadores a la reacción?

A

No cambia las propiedades termodinámicas ni la constante de equilibrio de una reacción

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12
Q

¿Qué es el sitio activo de una enzima?

A

Es una “hendidura” es la superficie de una enzima, donde los sustratos de la reacción se posicionan en la orientación y distancia necesarias para poder realizar colisiones efectivas.

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13
Q

¿Qué significa que la enzima tenga la característica de ser “Específica”?

A

Esto significa que solo los sustratos de la enzima (y moléculas de estructura similar) pueden unirse a su sitio activo.

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14
Q

¿Qué indica el modelo de acción de las enzimas: Modelo del ajuste inducido?

A

Indica que como las proteínas son moléculas flexibles y dinámicas, al entrar al sitio activo experimentan un cambio conformacional lo que provocaría una transformación química de sustrato a producto.

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15
Q

¿Por qué empieza una reacción en el sitio activo?

A

Empieza por una interacción entre los aminoácidos y otros iones presentes en el sitio activo.

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16
Q

¿Qué plantea el mecanismo michaeliano de catálisis enzimática?

A

Plantea que la interacción de la enzima y sustrato previo a la reacción forma un complejo enzima-sustrato (ES), que, se transforma en un complejo enzima-producto (EP) y, finalmente, se disocia en producto y enzima.
E + S <-> ES <-> EP <-> E + P

17
Q

¿De acuerdo al mecanismo michaeliano, ¿En qué etapa ocurre la catálisis?

A

Ocurre en la segunda etapa.

18
Q

¿Qué se ha planteado acerca de los aminoácidos en las reacciones?

A

Se ha planteado que pueden ser las mismas que se encargan de regular la unión específica con el sustrato las que se encargan directamente en la catálisis.

19
Q

¿Qué diferencia a las enzimas de otros catalizadores orgánicos?

A

Las enzimas pueden catalizar reacciones a condiciones compatibles con la vida, pudiendo funcionar a temperaturas humanas, presión y pH normal, actuando a velocidades elevadas, con alta especificidad y capacidad de regulación.

20
Q

¿Las enzimas son solo especificas con sus sustratos?

A

No, también lo son respecto a las interacciones y transformaciones químicas que realizan.

21
Q

¿Cómo se clasifican las enzimas?

A

Se clasifican en 6 grupos, según el tipo de reacción que catalizan.

22
Q

¿Cuáles son los grupos de enzimas?

A

Tenemos a las Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas, Deshidrogenasas, oxidasas, fosfatasas, carboxilasas, quinasas, etc.

23
Q

¿Qué hacen las Oxidorreductasas?

A

Enzimas que catalizan reacciones redox.

24
Q

¿Qué hacen las Isomerasas?

A

Enzimas que transforman un isómero en otro.

25
Q

¿Qué hacen las Ligasas?

A

Enzimas que permite que haya una reacción

26
Q

¿Qué hacen las deshidrogenasas?

A

Catalizan la transferencia de equivalentes reductores.

27
Q

¿Qué hacen las transferasas?

A

Participan en la transferencia de grupos químicos.

28
Q

¿Qué hacen las oxidasas?

A

Catalizan reacciones de oxidación.

29
Q

¿Qué hacen las hidrolasas?

A

Catalizan reacciones de ruptura de enlaces por hidrólisis.

30
Q

¿Qué hacen las fosfatasas?

A

Participan en la remoción de grupos fosfato.

31
Q

¿Qué hacen las carboxilasas?

A

Catalizan la carboxilación de un sustrato.

32
Q

¿Qué hacen las quinasas?

A

Participan en la transferencia de un grupo fosforilo desde el ATP a un sustrato.

33
Q

¿Qué son los cofactores?

A

Son moléculas que algunas enzimas necesitan para catalizar reacciones.

34
Q

¿Qué cofactores tenemos?

A

Tenemos a los iones inorgánicos, compuestos orgánicos y complejos metalo-orgánicos.

35
Q

¿Cómo se les llama a los cofactores orgánicos?

A

Se les llama Coenzimas.

36
Q

¿Cuáles son ejemplos de coenzimas?

A

Tenemos al catión Ca+, NADH, derivados de vitaminas como FAD y FMN que derivan del complejo B.

37
Q

¿A qué se les llama grupos prostéticos?

A

A cuando la coenzima se encuentra unida covalentemente a su enzima.

38
Q

¿A qué se les llama holoenzima?

A

Se le llama así al complejo funcional enzima-cofactor.

39
Q

¿Dónde se suelen ubicar las coenzimas en las enzimas?

A

Se suelen ubicar en el sitio activo, pues son fundamentales para las interacciones químicas con los sustratos.