ENZIMI

Question 1

Što su enzimi i koja je njihova uloga?

Answer 1

• proteini, biokatalizatori
  ULOGA
• usmjeravanje kemijskih pretvorbi
  ubrzavanje reakcija
• posredovanje u pretvaranju jednog oblika energije u drugi

Question 2

Koje su karakteristike enzima?

Answer 2

• ne mijenjaju termodinamičke veličine, jer ne mogu promijeniti zakone termodinamike
• ne mijenjaju položaj ravnoteže, ali ubrzavaju njeno postizanje
• specifični za supstrat na koji djeluju
• specifični obzirom na reakciju koju kataliziraju
• ogromna katalitička aktivnost (regulirana!)

Question 3

Koja su 2 termodinamička svojstva reakcije? Na koje svojstvo utječu enzimi?

Answer 3

1. razlika slobodne energije G između produkata i reaktanata → određuje zbiva li se reakcija spontano
2. energija potrebna da se pokrene prevođenje reaktanata u produkte → određuje brzinu reakcije
   ENZIMI utječu samo na drugo svojstvo

Question 4

Kakva je enzimska reakcija ako je ΔG veći, manji ili jednak nuli?

Answer 4

ΔG<0 - reakcija se odvija spontano - EGZERGONA REAKCIJA
ΔG>0 - potrebnoje dovesti energiju za odvijanje reakcije ENDERGONA REAKCIJA
ΔG=0 - sustav je u ravnoteži. nema neto promjena

Question 5

Kako su građeni enzimi?

Answer 5

1. proteinski dio - APOENZIM
2. neproteinski dio - KOFAKTOR

APOENZIM + KOFAKTOR –> HOLOENZIM

Question 6

U koje dvije skupine možemo podijeliti kofaktore?

Answer 6

metali i koenzimi

Question 7

Kako se dijele koenzimi?

Answer 7

prostetičke skupine i kosupstrati

Question 8

Opiši prostetičke skupine.

Answer 8

• čvrsto vezane neproteinske, organske molekule
• aktivne skupine sudjeluju u kemijskim reakcijama (i pritom se mijenjaju) – vraćanje u prvobitno stanje sekundarnom reakcijom

Question 9

Opiši kosupstrate.

Answer 9

• nekovalentno – labilno vezane neproteinske molekule
• preuzimaju ulogu donora vodika ili skupine
• mijenjaju se prilikom sudjelovanja u biokemijskoj reakciji
• po završetku reakcije ostaju promijenjeni
• vraćanje u prvobitno stanje u reakciji kataliziranoj drugim enzimom

Question 10

Kojih 6 EC kvasifikacija enzima poznajemo?

Answer 10

EC1 OKSIDOREDUKTAZE
EC2 TRANSFERAZE
EC3 HIDROLAZE
EC4 LIAZE
EC5 IZOMERAZE
EC6 LIGAZE

Question 11

Opiši OKSIDOREDUKTAZE.

Answer 11

• kataliziraju biološke oksidacije i redukcije
• oksidaze, reduktaze, dehidrogenaze…

Question 12

Opiši TRANSFERAZE.

Answer 12

• prijenos različitih skupina s jedne molekule na drugu (A-X + B → A + B-X)
• aminotransferaze, metiltransferaze…

Question 13

Opiši HIDROLAZE.

Answer 13

• hidrolitičko cijepanje različitih molekula (C-C, C-N, C-O i ostale veze)
• proteaze (proteinaze), fosfolipaze

Question 14

Opiši LIAZE.

Answer 14

• reakcije eliminacije uz stvaranje dvostruke veze
• reakcije adicije na dvostruku vezu
• dekarboksilaze…

Question 15

Opiši IZOMERAZE.

Answer 15

• pregradnja unutar molekula, tj. pretvorba izomera
• (promjena geometrijskog uređenja molekule) (Glc-6-P : Fru-6-P)

Question 16

Opiši LIGAZE.

Answer 16

• stvaranje veze uz sudjelovanje ATP
• sintetaze…

Question 17

Koje su 3 specifičnosti enzima?

Answer 17

1. SPECIFIČNOST OBZIROM NA TIP REAKCIJE
2. SPECIFIČNOST OBZIROM NA SUPSTRAT
3. STEREOKEMIJSKA SPECIFIČNOST ENZIMA

Question 18

Kakva može biti specifičnost enzima obzirom na suspstrat.

Answer 18

a) apsolutno specifični
b) grupno specifični
c) nisko specifični

Question 19

Što je aktivno mjesto enzima?
Koja su njegova svojstva?

Answer 19

• područje strukture koje veže supstrat (i kofaktor ako postoji)
  SVOJSTVA:
• trodimenzionalni utor ili udubina; mali dio molekule
• zauzima mali dio cjeloukupne molekule enzima
• jedinstvena mikrookolina (večinom nepolarna, može sadržavati i polarne ostatke)
• slabe MMI
• specifičnost vezanja ovisi o strogo definiranom rasporedu atoma u aktivnom mjestu (ključ i brava)

Question 20

O kojim čimbenicima ovisi brzina enzimske reakcije?

Answer 20

• koncentracija enzima
• koncentracija supstrata
• temperatura
• pH
• inhibitori i aktivatori

Question 21

Koliko iznosi jedan katal?

Answer 21

Enzimsku aktivnost od 1 kat ima enzim kada u određenim vremenskim uvjetima dolazi do pretvorbe 1 mol tvari u sekundi.
1 U = 16,67 nkat
U - Enzimom katalizirana pretvorba 1 mikromol tvari u minuti.

Question 22

Kako utječe temperatura na enzimske reakcije?

Answer 22

porast temperature – >porast kinetičke energije –> cijepanje nekovalentnih interakcija –> gubitak katalitičke aktivnosti

Question 23

Kako pH utječe na enzimske reakcije?

Answer 23

• čimbenik stabilnosti enzima
• aminokiselinski bočni ogranci moraju biti u odgovarajućem stanju protoniranja, jer vezanje i prepoznavanje molekula supstrata s disocirajućim skupinama uključuje stvaranje ionskih privlačnih sila s enzimom

Question 24

Kakva može biti inhibicija enzima?
Opiši vezanja inhibitora na enzim.

Answer 24

ireverzibilna - inhibitor se kovalentno veže za enzim ili toliko čvrsto da je disocijacila s enzima vrlo spora
reverzibilna - brza disocijacija kompleksa enzim-inhibitor

Question 25

Koji su tipovi reverzibilne inhibicije?
Opiši svaku od njih.

Answer 25

kompetitivna (konkurentska, kompeticijska) -
-veže na aktivno mjesto i sprječava vezanje supstrata
- supstrat, ili inhibitor (nikad oba).
- nalikuje na supstrat. Spriječeno je vezanje S na aktivno mjesto.
- smanjuje brzinu katalize smanjujući broj molekula enzima koje vežu supstrat.–> Povećati konc. supstrata!
- Inhibitor i supstrat mogu se istodobno vezati na različita vezna mjesta.

akompetitivna -
- veže se samo na kompleks enzim-supstrat
- vezno mjesto za akompetitivni inhibitor formira se tek nakon što je došlo do interakcije enzima sa supstratom

nekompetitivna (nekompeticijska) -
- ne sprječava vezanje supstrata, smanjuje obrtni broj enzima
- smanjuje obrtni broj enzima, ali ne smanjuje broj molekula enzima koje mogu vezati supstrat.
Inhibicija se ne može nadvladati povećanjem konc. supstrata.

Question 26

Što je efekt kooperativnosti?

Answer 26

Vezanje jedne molekule supstrata na jednu podjedinicu u enzimu utječe na vezanje supstrata na drugu podjedinicu.

AKTIVNOST ALOSTERIČKOG ENZIMA MOŽE SE PROMIJENITI ZBOG REVERZIBILNOG VEZANJA REGULATORNIH MOLEKULA NA SPECIFIČNA MJESTA KOJA NISU ISTOVJETNA AKTIVNOM MJESTU
KATALITIČKA SVOJSTVA ALOSTERIČKIH ENZIMA MOGU SE MIJENJATI KAKO BI SE ZADOVOLJILI TRENUTAČNI ZAHTJEVI STANICE.