Enzimas y actividad enzimática

Question 1

Reacciones en las cuales el producto es menor a 0

Answer 1

exergónicas

Question 2

Es una reacción espontanea

Answer 2

Exergónica

Question 3

El producto de esta reacción es más estable y tienen menor energía

Answer 3

Exergónica

Question 4

La energía libre de Gibs se refiere a:

Answer 4

Energía contenida en el sistema

Question 5

Las reacciones exergónicas liberan energía en forma de:

Answer 5

ATP o calor

Question 6

Reacciones donde el producto es mayor a 0

Answer 6

Endergónicas

Question 7

La reacción no es espontanea

Answer 7

Endergónica

Question 8

Tipo de reacción que no se puede potenciar y que necesita energía

Answer 8

Endergónica

Question 9

Tipo de reacción donde los reactivos se tienen que alterar

Answer 9

Endergónica

Question 10

El suministro de energía se realiza por

Answer 10

catalizadores/enzimas

Question 11

¿Qué son las enzimas?

Answer 11

Proteínas que aceleran o facilitan una reacción química

Question 12

La lactasa, amilasas, proteasas y las ARN polimerasas son

Answer 12

Enzimas

Question 13

¿Qué se une a las enzimas para que estas faciliten la reacción?

Answer 13

Los sustratos

Question 14

¿Cómo se llama el lugar donde se une el sustrato a la enzima?

Answer 14

Sitio Activo

Question 15

¿Qué es esencial para favorecer al sustrato?

Answer 15

El arreglo especifico de aminoácidos

Question 16

La unión del sustrato a enzima es importante para:

Answer 16

Disminuir energía
Aumentar colisiones productivas
Acelerar la reacción

Question 17

Tipos de enzimas:

Answer 17

Simples y conjugadas

Question 18

Parte proteica de la enzima que esta unida a un cofactor correspondiente:

Answer 18

Holoenzima

Question 19

Compuesto necesario para la actividad enzimatica como catalizador

Answer 19

Cofactor

Question 20

Sitio de unión de la enzima con el sustrato

Answer 20

Sitio activo

Question 21

Molécula que se une al sitio activo para ayudar a la reacción

Answer 21

Coenzima

Question 22

Parte proteica de la enzima que se une a la coenzima

Answer 22

Apoenzima

Question 23

Tipos de cofactores

Answer 23

Proteicos y no proteicos

Question 24

¿De qué están hechos los cofactores?

Answer 24

Iones

Question 25

¿De qué están hechas las coenzimas?

Answer 25

Vitaminas B1.B3,B6,B12

Question 26

¿Qué son los cosustratos?

Answer 26

Grupos de iones de moléculas

Question 27

Ejemplos de cosustratos:

Answer 27

NAD yNADH sin estos la reacción no sucede

Question 28

¿Qué son los grupos proteicos?

Answer 28

Enzimas + coenzimas unidos por enlaces covalentes

Question 29

¿Para qué sirven los cofactores?

Answer 29

Estabilizan cargas negativas para plegamiento de proteínas Atraer y fijar el sustrato en producto Facilitar las reacciones oxido reducción

Question 30

¿Cuánto reducen la energía de activación los catalizadores?

Answer 30

Hasta 8 grados de magnitud

Question 31

¿Qué es el modelo de llave-cerradura?

Answer 31

Demuestra una alta especificad, una interacción estática (falta de dinamismo)

Question 32

¿Qué modelo enzimatico se ajusta al sustrato?

Answer 32

Modelo de ajuste inducido

Question 33

¿Qué es el modelo de ajuste inducido?

Answer 33

Demuestra flexibilidad y especificidad, esto induce cambios conformacionales.

Question 34

¿Para qué se necesita una flexibilidad y especificidad en la unión enzima sustrato?

Answer 34

Para tener un mejor sitio de unión

Question 35

¿Si la enzima cambia al adaptarse, está cambia su función?

Answer 35

Si ya que es adaptable

Question 36

Clasificación por tipo de reacción: Reacciones oxido-reducción

Answer 36

Oxidorreductasas

Question 37

Clasificación por tipo de reacción: Transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo

Answer 37

Transferasas

Question 38

Clasificación por tipo de reacción: Ruptura hidrolítica

Answer 38

Hidrolasas

Question 39

Clasificación por tipo de reacción: Ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos, generando dobles enlaces

Answer 39

Liasas

Question 40

Clasificación por tipo de reacción: Cambios geométricos dentro de una molécula

Answer 40

Isomerasas

Question 41

Clasificación por tipo de reacción: Unión de 2 moléculas utilizando ATP

Answer 41

Ligasas

Question 42

¿A través de que es que la actividad enzimatica debe ser regulada?

Answer 42

Inhibidores enzimáticos

Question 43

¿Qué es un inhibidor enzimático?

Answer 43

Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.

Question 44

¿Los inhibidores son permanentes?

Answer 44

No, estos son reversibles o irreversibles

Question 45

¿De qué trata la inhibición competitiva?

Answer 45

2 moléculas (sustrato e inhibidor) compiten por ver quien se une al único sitio activo de la enzima.

Question 46

¿De qué trata la inhibición competitiva alostérica?

Answer 46

La enzima posee un sitio de unión alostérico, que al unirse la enzima cambia de forma y reduce su actividad catalítica

Question 47

¿Qué es el sitio alostérico?

Answer 47

Fragmento que deforma la enzima.

Question 48

¿La modulación con el modulador alosterico es permanente?

Answer 48

No, es transitoria

Question 49

¿De qué trata la inhibición NO competitiva?

Answer 49

El inhibidor y sustrato se unen a la enzima, sin embargo el inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima

Question 50

¿En qué clase de inhibición la estructura terciaria cambia?

Answer 50

Inhibición NO competitiva

Question 51

¿De qué trata la inhibición mixta?

Answer 51

El inhibidor se puede unir tanto a la enzima como al sustrato+enzima, esto afecta la afinidad al sustrato y a su vez la velocidad de reacción.