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SOS Bioquimica II > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Son proteínas de forma globular con función dinámica

Catalizadores biológicos

Aceleran las reacciones bioquímicas multiplicando su velocidad millones de veces.

Son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energía y materia

obedecen las leyes de la termodinamica

no son consumidas en las reacciones

A

Enzimas

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2
Q

Las enzimas son

A

Catalizadores biologicos

Aceleradores

Posibilitan la vida

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3
Q

Estructura de una enzima

A

Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos (aa), que cumplen funciones diferenciadas

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4
Q

Los aa no esenciales

A

Pueden ser reemplazados y, en algunos casos, eliminados sin pérdida significativa en la función o conformación de una enzima

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5
Q

Los aa estructurales

A

conformación de la enzima, “forman su esqueleto”

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6
Q

Los aa de unión

A

asociación entre la enzima y el sustrato

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7
Q

Los aa catalíticos

A

transformación del sustrato.

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8
Q

Sustrato

A

sustancia sobre la que actúa la enzima

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9
Q

Las enzimas son catalizadores específicos

A

cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo muy reducido de ellos.

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10
Q

Centro activo

A

sitio catalitico (aa cataliticos)

sitio de unión (aa de union)

región concreta de la enzima (aa) donde el sustrato se une

cada enzima tiene un centro

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11
Q

Complejo enzima-sustrato

A

enzima-sustrato unidos al centro activo

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12
Q

Que resulta del complejo enzima-sustrato

A

formación de los productos más la enzima del complejo

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13
Q

Sitio de unión

A

es el que da especificidad a la enzima

Las enzimas son más especificas que los catalizadores inorgânicos

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14
Q

el sustrato se une a la enzima luego se inicia la :

A

Catalisis

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15
Q

Catalizador

A

Aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se altera de forma permanente por la reacción

Acelera y disminuye la energía de activación que se requiere para una reacción química.

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16
Q

demonstración de una reacción

A
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17
Q

Los organismos pueden controlar las actividades enzimáticas:

A

Forma directa mediante:
unión de activadores o inhibidores,
modificación covalente de las moléculas enzimáticas

Manera indirecta regulando la:
síntesis de enzimas.

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18
Q

Modelo de llave y cerradura

A

Cada Enz se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias.

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19
Q

Modelo de ajuste inducido

A

es la variante moderna del modelo de llave y cerradura donde se toma en cuenta la estructura flexible de las proteínas; y el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido.

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20
Q

cofactores enzimáticos

A

Algunas Enz necesitan componentes no proteínicos para realizar sus actividades.

pueden ser iones, como el Mg2+, Cu2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas (NAD, FAD, CoASH)

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21
Q

Apoenzima

A

es el componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial

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22
Q

Holoenzimas

A

son las enzimas intactas con sus cofactores unidos

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23
Q

Vitaminas coenzimas

A

B1, B2, B6, K.

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24
Q

Las coenzimas

A

se unen a las enzimas para controlar las reacciones

no son proteínas

no sufren cambios durante las reacciones

algunas reacciones no ocurren sin ellas

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25
Las oxidorreductasas
catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o mas átomos en una molécula. Ej: la **alcohol deshidrogenasa** cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la **reductasa** de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxirribonucleótidos. Las **oxigenasas**, las **oxidasas** y las **peroxidasas** se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.
26
Las transferasas
transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O). Ej: las **transcarboxilasas**, las **transmetilasas** y las **transaminasas**.
27
Las hidrolasas
catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua. Ej: las **esterasas**, las **fosfatasas** y las **proteasas**.
28
Las liasas
catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Ej: descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.
29
Las isomerasas
catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las isomerasas de los azucares se interconvierten aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona). Las **epimerasas** catalizan la inversión de átomos de carbono asimetricos y las **mutasas** catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
30
Las ligasas
catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Ej: la **DNA ligasa** une fragmentos de cadenas de ADN. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas. 36
31
Inhibidores enzimaticos
moléculas que **reducen** la actividad de una enzima Pueden ser: **fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios, venenos y metabolitos** de procesos bioquímicos normales. Mediante la inhibición se regulan las vías metabólicas. **Ttos clínicos se fundamentan en la IE**. Ej: antibióticos y otros fármacos que reducen o suprimen la actividad de enzimas especificas. **Tto SIDA en la IE de las proteasas virais**
32
La inhibición enzimática puede ser
reversible irreversible
33
La inhibición reversible
puede ser **competitiva**, **no competitiva** o **acompetitiva**.
34
microambiente propicio para la catálisis
**sitios activos** de las enzimas recubiertos con **cadenas laterales de aa que están muy próximas** como resultado del proceso de plegamiento de las proteínas
35
aa que tienen cadenas laterales polares y con carga que participan realmente en la catálisis:
**_Estos aa (y sus grupos de cadenas laterales) son_** serina, treonina y tirosina (hidroxilo); cisteina (tiol); glutamina y asparagina (amida); glutamato y aspartato (carboxilato); lisina (amina); arginina (guanidinio), e histidina (imidazol).
36
Miden la **afinidad** de las Enzimas por los sustratos y por los inhibidores y permiten **ver los mecanismos de reacción**. Ayuda a **comprender las fuerzas que regulan** las vías metabólicas
Cinética Enzimática
37
grupos prostéticos.
cofactores y las coenzimas unidos covalentemente a la enzima
38
La forma catalíticamente activa de la enzima
holoenzima
39
NAD+
derivado de la vit B5 (acido nicotinico)
40
FAD
es un grupo protestico derivado de la vit B2 (flavina) **FAD** forma oxidada **FADH2** forma reducida
41
REACCIONES SECUENCIALES
* *No** puede proceder sino hasta que * *todos los sustratos se han unido al sitio activo** de la enzima, usando 2 mecanismos: el ordenado y el aleatório.
42
REACCIONES DE DOBLE DESPLAZAMIENTO:
O de “ping-pong”, el **primer** producto se **libera antes** de que el segundo sustrato se una.
43
factores reguladores enzimaticos
la temperatura pH las disoluciones salinas los solventes los activadores y los inhibidores tiempo de reacción
44
Regulación enzimática – Importancia:
1. Mantenimiento de un estado ordenado. 2. Conservación de la energía. 3. Capacidad de respuesta a los cambios ambientales
45
Activadores alostéricos
**sustancias** que tienden a estabilizar la forma **R (activa)** **actuando sobre una región de la Enz distinta del centro activo.**
46
Inhibidores alostéricos
sustancias que favorecen la forma **T** y actúan en lugares distintos del centro activo de la enzima y disminuyen la actividad enzimática
47
Enzimas alostéricas
Son enzimas que **no obedecen** la ecuación de Michaelis-Menten. EJEMPLO: Beber metanol puede producir **ceguera** en el ser humano, así como **acidosis grave** potencialmente letal.
48
Importancia fisiologica de las enzimas
Diagnostico de enfermedades Industria alimenticia y de agricultura Farmacologia
49
Factores que contribuyen a la catálisis enzimática
1. efectos de **proximidad y de tensión**, 2. efectos **electrostáticos**, 3. catálisis **acidobásica**, 4. catálisis **covalente**.
50
Enzimas cardiacas
son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las celulas musculares del corazón son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras cardiacas
51
Ejemplos de enzimas cardiacas
Mioglobina troponinas CPK DHL
52
Se libera en el torrente sanguineo cuando ha habido una lesión en el miocardio
Mioglobina
53
Cuando se produce un ataque al corazón, se eleva la concentración en la sangre de:
CPK (creatinina quinasa) Son 3: **CPK-BB** cerebro **CPK-MB** exclusiva del tejido cardiaco **CPK-MM** muscular
54
Proteinas especificas del musc. cardiaco secretadas por el cuerpo cuando el corazón está lesionado (durante el ataque)
Troponinas I y T
55
Enzimas proteoliticas
Tripsina Quimiotripsina Carboxipolipeptidasa
56
Enzimas lipoliticas
Lipasa Colesterol esterasa Fosfolipasa
57
Enzimas amiloliticas
Amilasa
58
Enzimas salivales
Amilasa salival Lipasa inguinal Lisozima
59
Ayuda a descomponer la lactosa (azúcar de la leche), convirtiéndola en glucosa y galactosa
Lactasa
60
Actúa sobre la caseína y el gluten, las sustancias alergénicas y, a menudo, es responsable del gas y la hinchazón;
DPP-IV
61
Actúa sobre los lípidos, convirtiéndolos en ácidos grasos y glicerol
Lipasa
62

SOS Bioquimica II (4 decks)

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