Enzimas Flashcards
Son proteínas de forma globular con función dinámica
Catalizadores biológicos
Aceleran las reacciones bioquímicas multiplicando su velocidad millones de veces.
Son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energía y materia
obedecen las leyes de la termodinamica
no son consumidas en las reacciones
Enzimas
Las enzimas son
Catalizadores biologicos
Aceleradores
Posibilitan la vida
Estructura de una enzima
Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos (aa), que cumplen funciones diferenciadas
Los aa no esenciales
Pueden ser reemplazados y, en algunos casos, eliminados sin pérdida significativa en la función o conformación de una enzima
Los aa estructurales
conformación de la enzima, “forman su esqueleto”
Los aa de unión
asociación entre la enzima y el sustrato
Los aa catalíticos
transformación del sustrato.
Sustrato
sustancia sobre la que actúa la enzima
Las enzimas son catalizadores específicos
cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo muy reducido de ellos.
Centro activo
sitio catalitico (aa cataliticos)
sitio de unión (aa de union)
región concreta de la enzima (aa) donde el sustrato se une
cada enzima tiene un centro
Complejo enzima-sustrato
enzima-sustrato unidos al centro activo
Que resulta del complejo enzima-sustrato
formación de los productos más la enzima del complejo
Sitio de unión
es el que da especificidad a la enzima
Las enzimas son más especificas que los catalizadores inorgânicos
el sustrato se une a la enzima luego se inicia la :
Catalisis
Catalizador
Aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se altera de forma permanente por la reacción
Acelera y disminuye la energía de activación que se requiere para una reacción química.
demonstración de una reacción
Los organismos pueden controlar las actividades enzimáticas:
Forma directa mediante:
unión de activadores o inhibidores,
modificación covalente de las moléculas enzimáticas
Manera indirecta regulando la:
síntesis de enzimas.
Modelo de llave y cerradura
Cada Enz se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias.
Modelo de ajuste inducido
es la variante moderna del modelo de llave y cerradura donde se toma en cuenta la estructura flexible de las proteínas; y el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido.
cofactores enzimáticos
Algunas Enz necesitan componentes no proteínicos para realizar sus actividades.
pueden ser iones, como el Mg2+, Cu2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas (NAD, FAD, CoASH)
Apoenzima
es el componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial
Holoenzimas
son las enzimas intactas con sus cofactores unidos
Vitaminas coenzimas
B1, B2, B6, K.
Las coenzimas
se unen a las enzimas para controlar las reacciones
no son proteínas
no sufren cambios durante las reacciones
algunas reacciones no ocurren sin ellas
Las oxidorreductasas
catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o mas átomos en una molécula.
Ej: la alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la
reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxirribonucleótidos.
Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.
Las transferasas
transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.
Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O).
Ej: las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.
Las hidrolasas
catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua.
Ej: las esterasas, las fosfatasas y las proteasas.
Las liasas
catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace.
Ej: descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.
Las isomerasas
catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.
Las isomerasas de los azucares se interconvierten aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona).
Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimetricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
Las ligasas
catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
Ej: la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de ADN. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.
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Inhibidores enzimaticos
moléculas que reducen la actividad de una enzima
Pueden ser: fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios, venenos y metabolitos de procesos bioquímicos normales.
Mediante la inhibición se regulan las vías metabólicas.
Ttos clínicos se fundamentan en la IE. Ej: antibióticos y otros fármacos que reducen o suprimen la actividad de enzimas especificas.
Tto SIDA en la IE de las proteasas virais
La inhibición enzimática puede ser
reversible
irreversible
La inhibición reversible
puede ser competitiva, no competitiva o acompetitiva.
microambiente propicio para la catálisis
sitios activos de las enzimas recubiertos con cadenas laterales de aa que están muy próximas como resultado del proceso de plegamiento de las proteínas
aa que tienen cadenas laterales polares y con carga que participan realmente en la catálisis:
Estos aa (y sus grupos de cadenas laterales) son
serina, treonina y tirosina (hidroxilo);
cisteina (tiol);
glutamina y asparagina (amida);
glutamato y aspartato (carboxilato);
lisina (amina);
arginina (guanidinio), e
histidina (imidazol).
Miden la afinidad de las Enzimas por los sustratos y por los inhibidores
y permiten ver los mecanismos de reacción.
Ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas
Cinética Enzimática
grupos prostéticos.
cofactores y las coenzimas unidos covalentemente a la enzima
La forma catalíticamente activa de la enzima
holoenzima
NAD+
derivado de la vit B5 (acido nicotinico)
FAD
es un grupo protestico
derivado de la vit B2 (flavina)
FAD forma oxidada
FADH2 forma reducida
REACCIONES SECUENCIALES
- *No** puede proceder sino hasta que
- *todos los sustratos se han unido al sitio activo** de la enzima, usando 2
mecanismos: el ordenado y el aleatório.
REACCIONES DE DOBLE DESPLAZAMIENTO:
O de “ping-pong”, el
primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una.
factores reguladores enzimaticos
la temperatura
pH
las disoluciones salinas
los solventes
los activadores y los inhibidores
tiempo de reacción
Regulación enzimática – Importancia:
- Mantenimiento de un estado ordenado.
- Conservación de la energía.
- Capacidad de respuesta a los cambios ambientales
Activadores alostéricos
sustancias que tienden a estabilizar la forma R (activa) actuando sobre una región de la Enz distinta del centro activo.
Inhibidores alostéricos
sustancias que favorecen la forma T y actúan en lugares distintos del centro
activo de la enzima y disminuyen la actividad enzimática
Enzimas alostéricas
Son enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten.
EJEMPLO:
Beber metanol puede producir ceguera en el ser humano, así como
acidosis grave potencialmente letal.
Importancia fisiologica de las enzimas
Diagnostico de enfermedades
Industria alimenticia y de agricultura
Farmacologia
Factores que contribuyen a la catálisis enzimática
- efectos de proximidad y de tensión,
- efectos electrostáticos,
- catálisis acidobásica,
- catálisis covalente.
Enzimas cardiacas
son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las celulas musculares del corazón
son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras cardiacas
Ejemplos de enzimas cardiacas
Mioglobina
troponinas
CPK
DHL
Se libera en el torrente sanguineo cuando ha habido una lesión en el miocardio
Mioglobina
Cuando se produce un ataque al corazón, se eleva la concentración en la sangre de:
CPK (creatinina quinasa)
Son 3:
CPK-BB cerebro
CPK-MB exclusiva del tejido cardiaco
CPK-MM muscular
Proteinas especificas del musc. cardiaco secretadas por el cuerpo cuando el corazón está lesionado (durante el ataque)
Troponinas I y T
Enzimas proteoliticas
Tripsina
Quimiotripsina
Carboxipolipeptidasa
Enzimas lipoliticas
Lipasa
Colesterol esterasa
Fosfolipasa
Enzimas amiloliticas
Amilasa
Enzimas salivales
Amilasa salival
Lipasa inguinal
Lisozima
Ayuda a descomponer la lactosa (azúcar de la leche), convirtiéndola en
glucosa y galactosa
Lactasa
Actúa sobre la caseína y el gluten, las sustancias alergénicas y, a
menudo, es responsable del gas y la hinchazón;
DPP-IV
Actúa sobre los lípidos, convirtiéndolos en ácidos grasos y glicerol
Lipasa
