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SOS Bioquimica II > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Son proteínas de forma globular con función dinámica

Catalizadores biológicos

Aceleran las reacciones bioquímicas multiplicando su velocidad millones de veces.

Son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energía y materia

obedecen las leyes de la termodinamica

no son consumidas en las reacciones

A

Enzimas

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2
Q

Las enzimas son

A

Catalizadores biologicos

Aceleradores

Posibilitan la vida

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3
Q

Estructura de una enzima

A

Las proteínas enzimáticas están formadas por una gran cantidad de aminoácidos (aa), que cumplen funciones diferenciadas

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4
Q

Los aa no esenciales

A

Pueden ser reemplazados y, en algunos casos, eliminados sin pérdida significativa en la función o conformación de una enzima

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5
Q

Los aa estructurales

A

conformación de la enzima, “forman su esqueleto”

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6
Q

Los aa de unión

A

asociación entre la enzima y el sustrato

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7
Q

Los aa catalíticos

A

transformación del sustrato.

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8
Q

Sustrato

A

sustancia sobre la que actúa la enzima

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9
Q

Las enzimas son catalizadores específicos

A

cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo muy reducido de ellos.

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10
Q

Centro activo

A

sitio catalitico (aa cataliticos)

sitio de unión (aa de union)

región concreta de la enzima (aa) donde el sustrato se une

cada enzima tiene un centro

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11
Q

Complejo enzima-sustrato

A

enzima-sustrato unidos al centro activo

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12
Q

Que resulta del complejo enzima-sustrato

A

formación de los productos más la enzima del complejo

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13
Q

Sitio de unión

A

es el que da especificidad a la enzima

Las enzimas son más especificas que los catalizadores inorgânicos

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14
Q

el sustrato se une a la enzima luego se inicia la :

A

Catalisis

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15
Q

Catalizador

A

Aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se altera de forma permanente por la reacción

Acelera y disminuye la energía de activación que se requiere para una reacción química.

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16
Q

demonstración de una reacción

A
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17
Q

Los organismos pueden controlar las actividades enzimáticas:

A

Forma directa mediante:
unión de activadores o inhibidores,
modificación covalente de las moléculas enzimáticas

Manera indirecta regulando la:
síntesis de enzimas.

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18
Q

Modelo de llave y cerradura

A

Cada Enz se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias.

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19
Q

Modelo de ajuste inducido

A

es la variante moderna del modelo de llave y cerradura donde se toma en cuenta la estructura flexible de las proteínas; y el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido.

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20
Q

cofactores enzimáticos

A

Algunas Enz necesitan componentes no proteínicos para realizar sus actividades.

pueden ser iones, como el Mg2+, Cu2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas (NAD, FAD, CoASH)

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21
Q

Apoenzima

A

es el componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial

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22
Q

Holoenzimas

A

son las enzimas intactas con sus cofactores unidos

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23
Q

Vitaminas coenzimas

A

B1, B2, B6, K.

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24
Q

Las coenzimas

A

se unen a las enzimas para controlar las reacciones

no son proteínas

no sufren cambios durante las reacciones

algunas reacciones no ocurren sin ellas

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25
Q

Las oxidorreductasas

A

catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o mas átomos en una molécula.

Ej: la alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes, y la
reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos para formar desoxirribonucleótidos.
Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.

26
Q

Las transferasas

A

transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.

Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O).

Ej: las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.

27
Q

Las hidrolasas

A

catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua.

Ej: las esterasas, las fosfatasas y las proteasas.

28
Q

Las liasas

A

catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace.

Ej: descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.

29
Q

Las isomerasas

A

catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.

Las isomerasas de los azucares se interconvierten aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona).

Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimetricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.

30
Q

Las ligasas

A

catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.

Ej: la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de ADN. Los nombres de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.
36

31
Q

Inhibidores enzimaticos

A

moléculas que reducen la actividad de una enzima

Pueden ser: fármacos, antibióticos, conservadores alimentarios, venenos y metabolitos de procesos bioquímicos normales.

Mediante la inhibición se regulan las vías metabólicas.

Ttos clínicos se fundamentan en la IE. Ej: antibióticos y otros fármacos que reducen o suprimen la actividad de enzimas especificas.

Tto SIDA en la IE de las proteasas virais

32
Q

La inhibición enzimática puede ser

A

reversible

irreversible

33
Q

La inhibición reversible

A

puede ser competitiva, no competitiva o acompetitiva.

34
Q

microambiente propicio para la catálisis

A

sitios activos de las enzimas recubiertos con cadenas laterales de aa que están muy próximas como resultado del proceso de plegamiento de las proteínas

35
Q

aa que tienen cadenas laterales polares y con carga que participan realmente en la catálisis:

A

Estos aa (y sus grupos de cadenas laterales) son

serina, treonina y tirosina (hidroxilo);
cisteina (tiol);
glutamina y asparagina (amida);
glutamato y aspartato (carboxilato);
lisina (amina);
arginina (guanidinio), e
histidina (imidazol).

36
Q

Miden la afinidad de las Enzimas por los sustratos y por los inhibidores
y permiten ver los mecanismos de reacción.

Ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas

A

Cinética Enzimática

37
Q

grupos prostéticos.

A

cofactores y las coenzimas unidos covalentemente a la enzima

38
Q

La forma catalíticamente activa de la enzima

A

holoenzima

39
Q

NAD+

A

derivado de la vit B5 (acido nicotinico)

40
Q

FAD

A

es un grupo protestico

derivado de la vit B2 (flavina)

FAD forma oxidada

FADH2 forma reducida

41
Q

REACCIONES SECUENCIALES

A
  • *No** puede proceder sino hasta que
  • *todos los sustratos se han unido al sitio activo** de la enzima, usando 2
    mecanismos: el ordenado y el aleatório.
42
Q

REACCIONES DE DOBLE DESPLAZAMIENTO:

A

O de “ping-pong”, el
primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una.

43
Q

factores reguladores enzimaticos

A

la temperatura
pH
las disoluciones salinas
los solventes
los activadores y los inhibidores
tiempo de reacción

44
Q

Regulación enzimática – Importancia:

A
  1. Mantenimiento de un estado ordenado.
  2. Conservación de la energía.
  3. Capacidad de respuesta a los cambios ambientales
45
Q

Activadores alostéricos

A

sustancias que tienden a estabilizar la forma R (activa) actuando sobre una región de la Enz distinta del centro activo.

46
Q

Inhibidores alostéricos

A

sustancias que favorecen la forma T y actúan en lugares distintos del centro
activo de la enzima y disminuyen la actividad enzimática

47
Q

Enzimas alostéricas

A

Son enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten.

EJEMPLO:
Beber metanol puede producir ceguera en el ser humano, así como
acidosis grave potencialmente letal.

48
Q

Importancia fisiologica de las enzimas

A

Diagnostico de enfermedades

Industria alimenticia y de agricultura

Farmacologia

49
Q

Factores que contribuyen a la catálisis enzimática

A
  1. efectos de proximidad y de tensión,
  2. efectos electrostáticos,
  3. catálisis acidobásica,
  4. catálisis covalente.
50
Q

Enzimas cardiacas

A

son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las celulas musculares del corazón

son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras cardiacas

51
Q

Ejemplos de enzimas cardiacas

A

Mioglobina

troponinas

CPK

DHL

52
Q

Se libera en el torrente sanguineo cuando ha habido una lesión en el miocardio

A

Mioglobina

53
Q

Cuando se produce un ataque al corazón, se eleva la concentración en la sangre de:

A

CPK (creatinina quinasa)

Son 3:

CPK-BB cerebro

CPK-MB exclusiva del tejido cardiaco

CPK-MM muscular

54
Q

Proteinas especificas del musc. cardiaco secretadas por el cuerpo cuando el corazón está lesionado (durante el ataque)

A

Troponinas I y T

55
Q

Enzimas proteoliticas

A

Tripsina

Quimiotripsina

Carboxipolipeptidasa

56
Q

Enzimas lipoliticas

A

Lipasa

Colesterol esterasa

Fosfolipasa

57
Q

Enzimas amiloliticas

A

Amilasa

58
Q

Enzimas salivales

A

Amilasa salival

Lipasa inguinal

Lisozima

59
Q

Ayuda a descomponer la lactosa (azúcar de la leche), convirtiéndola en
glucosa y galactosa

A

Lactasa

60
Q

Actúa sobre la caseína y el gluten, las sustancias alergénicas y, a
menudo, es responsable del gas y la hinchazón;

A

DPP-IV

61
Q

Actúa sobre los lípidos, convirtiéndolos en ácidos grasos y glicerol

A

Lipasa

62
Q
A

SOS Bioquimica II (4 decks)

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