Enzimas Flashcards
A constante de Michaelis-menten corresponde à concentração de substrato à
qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima
-V (Vm=1/2 x Vmax)
Vm=1/2 x Vmax
Uma enzima altera as concentrações de equilíbrio do produto e substrato da reação que catalisa?
F, uma enzima apenas acelera a reação.
-F
A presença de uma enzima altera a velocidade com que o substrato é convertido em produto?
Sim, a presença de uma enzima altera a velocidade da reação.
-V
A maioria das reações catalisadas por enzimas que são aceleradas têm presente o grupo amina?
Não, o grupo presente é o grupo fosfato.
-F
A regulação alostérica é feita a partir do centro ativo da enzima?
Não, na regulação alostérica as enzimas possuem um local distinto do local ativo – sítio regulador.
-F
Os compostos que se ligam às enzimas na regulação alostérica designam-se moduladores?
Sim, esses compostos são chamados de moduladores.
-V
A regulação alostérica está sempre associada à diminuição da atividade da enzima?
Não, a regulação alostérica pode ser ativa ou inibida.
-F
A (des)/fosforilação de enzimas pode ser considerada um mecanismo de regulação alostérica?
Sim, a (des)/fosforilação é um mecanismo de regulação alostérica.
-V
Num caso de regulação alostérica da atividade enzimática, os locais de ligação do substrato e do modulador coincidem?
Não, os locais de ligação não coincidem.
-F
O mecanismo de inibição em feedback é mais comum que o mecanismo de inibição em freedfoward?
Sim,
-V
A complementaridade enzima substrato é normalmente perfeita?
Não,
-F
O modelo de chave ferradura é o mais usado para descrever a ligação enzima substrato?
Não, o modelo mais usado é o modelo do encaixe induzido.envolve mudanças na conformação. Se o sistema for complementar ao estado de transição do substrato e não ao seu estado normal isto ajudou de estabilizar a substrato e contigo contribui para a catálise da reação)
-F
Na inibição competitiva o substrato tanto se pode ligar ao centro ativo da enzima como a outro centro alostérico?
Não, regula apenas a alostérica.
-F
Num mecanismo de inibição mista, o inibidor só se consegue ligar à enzima caso já esteja ligado ao substrato?
Não, o inibidor pode se ligar à enzima ou ao conjunto substrato e enzima.
-F
Num mecanismo de inibição competitiva, substrato e inibidor ligam-se à enzima no mesmo local?
Sim, no mecanismo de inibição competitiva, substrato e inibidor ligam-se no mesmo local.
-V
A enzima é complementar do estado de transição do substrato, facilitando a transformação do mesmo em produto?
Sim, a enzima facilita a transformação do substrato em produto.
-V
No estado de transição forma-se uma ligação iónica entre a enzima e o substrato?
Não, não se forma uma ligação iónica.
-F
Uma das funções dos iões de metal na catálise é orientar o substrato?
Sim, uma das funções é orientar o substrato.
-V
Aproximadamente 1/3 das enzimas conhecidas têm pelo menos um centro metálico?
Sim, aproximadamente 1/3 das enzimas têm um centro metálico.
-V
A anidrase carbónica é um exemplo de enzima cuja função está dependente do pH do meio?
Sim, a anidrase carbónica depende do pH do meio.
-V
As enzimas podem ser afetadas simultaneamente por mais de um modulador?
Sim
-V
Cinase, fosfatase e quinase são exemplos de enzimas associadas à fosforilação?
Sim
-V
