Enzimas Flashcards
todas las enzimas son proteicas
no con excepcion de un pequeñp grupo de ARN (ribozimas)
como aumenta la velocidad de reaccion de las enzimas
disminuyendo la entalpia de activacion
por que se produce la reaccion
por que la lleva mas rapido al estado de transicion (donde los reactivos estan en su forma mas inestable)
como son las enzimas para la reaccion
son especificas y estereoespecificas
como se clasifican las enzimas
- oxidorreductasas
- transfersas
- hidrolasas
- Liasas
- isomerasas
6.ligasas
que clase son las oxidorreductasas y que hacen
son clase 1 y catalizan reaccionesd e oxidacion y reduccion
que clase son las transferrasas y que hacen
son clase 2 y transfieren un grupo quimico diferente al H a de una molecula a otra
las quinasas cataliza la tranferencia de un grupo fosofato a otra molecula desde un nucleosido triosfato
que clase son las hidrolasas y que hacen
son clase 3, son tipo especial de transferasas que trasnfieren un grupo -OH desde el agua a otro sustrato
reacciones de hidrolisis
es irreversible
el sustrato suele ser un enlace ester o amina
que son las Liasas
son de clase 4 catalizan enlaces de escicion reversible de enlace C-C como las aldosas
sintasas cuadno no requieren energia de nucleotidos trisofato
que son las isomerasas y que clase son
son clase 5 catalizan reacciones que suponen movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de una molecula, lo que hace que se obtenga un nuevo isomero
que son las ligasas y que clases son
son clase 6 y catalizan la formacion de enlaces C-C pero requiere energia que obtienen de la hidrolisis de ATP y se denominan sintentasas
cuales son las caracteristicas del sitio activo
tiene 2 componentes
sitio catalitico: es la porcion de la enzima responsable de la catalisis, determina la especificidad de la reaccion
sitio de union: parte de la enzima donde se une el sustrato, determina la especifiidad de sustrato
cuales son los modelos estructurales del sitio activo
-modelo llave cerradura
- modelo ajuste inducido (o estado de transicion)
que es la cinetica enzimatica
estudia cómo las enzimas aceleran las reacciones y cómo cambia la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato, temperatura, pH y otros factores.
que es la ecuacion de michaelis-menten
v= Vmax . [S] / Km + [S]
que es la constante de michaelis (Km)
[S] a la cual se alcanza la mitad de la Vmax
como se puede dividir la inhibicion enzimatica
-reversible
- irreversible
como se divide la inhibion enzimatica reversible
competitiva
acompetitiva
No competitiva
que es la inhibicion competitiva
compite con el S por el sitio activo de la enzima, previene la union S y E
Km aumenta ( se necesita mas sustrato para alcanzar la velocidad media)
Vmax: no cambia
que es la inhibicion acompetitiva
solo se observa en enzimas con 2 o mas sustratos
- se une a un sitio diferente que el sitio activo
Vmax y Km disminuye
que es la inhibicion no competitiva
inhinbidor se una a la enzima en un sitio distinto al sitio activo
Km no cambia
Vmax disminuye
que son los inhibidores irreversible
se unen covalentemente
son altamente toxicos
inactivadores suicidas
de que depende la actividad optima de la enzima
-temperatura
-ph
-presencia de cofactores
-[S]
-[E]
que son los inhibidores y los alostericos
inhibidores son exogenos
Alostericos son endogeno
que hace la quinasa y la fosforilasa
quinasa- fosforila
fosforilasa- desfosforila
