Enzimas Flashcards

1
Q

Reaccion exergonica

A

La reacción es espontánea
♣︎G <0
-Se libera energía y es negativa
-Los productos tienen menor energía que los reactivos

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2
Q

Reaccion endergonica

A

♣︎G>0
La reacción no es espontánea
-Se añade energía es positiva
-Productos tienen mayor energía que los reactivos
-Anabolismo

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3
Q

Las reacciones pueden o no requerir de energía V/ F

A

Verdadero

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4
Q

Enzimas ejemplos

A

-Lactasa
-Amilasa y proteasas
-RNA polimerasas

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5
Q

Lactasa

A

Salud digestiva, intolerancia a la lactosa

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6
Q

RNA polimerasa

A

Regulacion genética, terapias genicas y biotecnología

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7
Q

Amilasas y proteasas

A

Digestión, enfermedades pancreaticas, trombolisis

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8
Q

Enzimas

A

Catalizan y favorecen las reacciones quimicas, disminuyen la energía de activación.

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9
Q

A donde se une el sustrato

A

Al sitio activo

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10
Q

Sitio activo que hace

A

-Disminuye energía de activacion
-Aumenta el número de colisiones productivas
-Acelera la velocidad de reacción

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11
Q

Estructura de enzimas cuáles hay?

A

Simples y conjugadas

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12
Q

Coefactor

A

Compuesto necesario para la actividad de una enzima como catalizador

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13
Q

Apoenzima

A

Parte proteica de la enzima que se une a la correspondiente coenzima

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14
Q

Holoenzima

A

Enzima formada por una parte proteica unida a su cofactor correspondiente

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15
Q

Coefactor función

A

-Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas
-Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto
-Facilitar las reacciones de óxido reducción

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16
Q

Modelo llave cerradura

A

-Alta especificidad
-La interaccion es estática y no cambia la forma de la enzima

17
Q

Ajuste inducido

A

-Más flexible con la especificidad
-La interaccion puede inducir cambios conformacionales, para tener un mejor sitio de unión

18
Q

Oxidorreductasas

A

Catalizan reacciones de óxido-reducción

19
Q

Transferasas

A

Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo (GTP)

20
Q

Hidrolasas

A

Catalizan la ruptura hidrolitica de enlaces covalentes (amilasa)

21
Q

Liasas

A

Catalizan la ruptura de enlaces por enlaces dobles

22
Q

Isomerasas

A

Catalizan cambios geométricos o de lugar

23
Q

Ligasas

A

Catalizan la union de 2 moleculas utilizando ATP (ADN ligasa)

24
Q

Inhibidor enzimático

A

Se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible

25
Inhibición competitiva
Existencia de dos moleculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que compiten para poder unirse al sitio activo
26
Inhibición alosterica
-La enzima tiene otro tipo de unión (sitio alosterico) -Al unirse cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalitica -Controla la velocidad de reacciones
27
Inhibición no competitiva
Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. El inhibidor impide la actividad enzimática
28
Inhibición mixta
El inhibidor puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato como la velocidad máxima de reaccion
29
Factores que afectan la velocidad de reacción
-Cambios en la carga de los aminoacidos -Cambios en la estructura terciaria -Disociación de iones -Modificación de los grupos funcionales
30
Pepsina
Enzima digestiva creada en el estomago
31
Ureasa
Enzima que cataliza la hidrolisis de urea a dióxido de carbono y amoniaco
32
Arginasa
Hidrolasa que cataliza la urea
33
Factores que afectan la velocidad de reacción
-Temperatura aumenta la Vmax -Altas temperaturas desnaturalizan a las proteinas perdiendo su estructura terciaria
34
El exceso de coefactores que haría
Podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima
35
La constante km
indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es Vmax/2
36
Km bajo
Alta afinidad enzimática y alta velocidad
37
Km alto
Baja afinidad y baja velocidad
38