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Prueba 3 Bio > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas necesarias para la vida.

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Q

¿Qué funciones cumplen las enzimas en el organismo?

A

Ayudan a metabolizar nutrientes para producir energía formar proteínas DNA membranas y tejidos y regulan procesos vitales como la motilidad celular la función neural y la contracción muscular.

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3
Q

¿Qué son las ribozimas?

A

Son moléculas de RNA que pueden catalizar reacciones por sí solas sin ser proteínas.

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4
Q

¿Por qué es importante cuantificar la actividad enzimática en fluidos biológicos?

A

Es crucial para facilitar el diagnóstico de enfermedades y evaluar el pronóstico de diversas afecciones.

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5
Q

¿Qué puede causar deficiencias en la cantidad o actividad de las enzimas?

A

Defectos genéticos déficit nutricionales o toxinas pueden afectar la cantidad o actividad de las enzimas.

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6
Q

¿Cómo influyen los fármacos en las enzimas?

A

Los fármacos pueden inducir desequilibrios en la actividad de enzimas para inhibir enzimas específicas.

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7
Q

¿Cuál es la relevancia de las enzimas en la industria?

A

Se utilizan en la fabricación de detergentes alimentos y en procesos industriales como la producción de quesos y la eliminación de lactosa en la leche.

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8
Q

¿Qué papel tuvieron Claudio Bernard y Walter Cannon en el estudio de las enzimas?

A

Bernard propuso la base conceptual para la regulación metabólica y Cannon acuñó el término “homeostasis” describiendo cómo los organismos responden a cambios para mantener el equilibrio interno.

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9
Q

¿Cómo contribuyen las disfunciones enzimáticas a las enfermedades?

A

Enfermedades como el cáncer diabetes fibrosis quística y Alzheimer están relacionadas con fallas en la regulación de enzimas.

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10
Q

¿Qué papel tienen las enzimas en el desarrollo de enfermedades infecciosas?

A

Virus como el VPH y Vibrio cholerae afectan la regulación de enzimas lo que contribuye al inicio y progresión de enfermedades como el cáncer y la diarrea masiva.

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11
Q

¿Qué limita la capacidad catalítica de una enzima?

A

La cantidad de enzima disponible y su eficiencia catalítica.

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12
Q

¿Qué es el recambio de proteínas?

A

Es el proceso continuo de síntesis y destrucción de enzimas manteniendo un equilibrio dinámico.

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13
Q

¿Cómo influye la dieta en la cantidad de enzimas?

A

La dieta hormonas y otros factores fisiológicos pueden inducir o reprimir la síntesis de enzimas.

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14
Q

¿Cómo se regula la síntesis de enzimas?

A

Mediante inductores que estimulan la transcripción de los genes que codifican las enzimas y represión en caso de exceso de metabolitos.

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15
Q

¿Cómo se degrada la mayoría de las proteínas en el organismo?

A

A través de la vía de la ubiquitina-proteasoma que regula la degradación de proteínas específicas.

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16
Q

¿Qué es la ubiquitinación?

A

Es el proceso en el cual una proteína se marca con ubiquitina dirigiéndola al proteasoma para su destrucción.

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17
Q

¿Qué es el proteasoma 26S?

A

Un complejo macromolecular que degrada proteínas marcadas por ubiquitina evitando la destrucción de proteínas de forma indiscriminada.

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18
Q

¿Qué rol tienen las ligasas E3 en la degradación de proteínas?

A

Las ligasas E3 seleccionan las proteínas que deben ser degradadas dependiendo de su estado físico o conformacional.

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19
Q

¿Cómo se regula la degradación proteica?

A

Mediante modificaciones covalentes como la fosforilación y la unión de sustratos o efectores alostéricos.

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20
Q

¿Qué relación existe entre la vía de ubiquitina-proteasoma y las enfermedades neurodegenerativas?

A

Un mal funcionamiento de esta vía puede causar acumulación de proteínas defectuosas lo que está relacionado con enfermedades como Alzheimer y Parkinson.

21
Q

¿Cómo se regula la actividad enzimática a corto plazo?

A

A través de la regulación alostérica y modificaciones covalentes rápidas que cambian la eficiencia catalítica en segundos.

22
Q

¿Cómo se regula la actividad enzimática a largo plazo?

A

Cambios en la concentración de la proteína (enzima) debido a procesos de síntesis o degradación.

23
Q

¿Cuál es la diferencia entre regulación alostérica y regulación por modificación covalente?

A

La regulación alostérica implica la unión de ligandos disociables mientras que la modificación covalente implica cambios en la estructura de la enzima como la fosforilación.

24
Q

¿Por qué es importante el análisis de enzimas plasmáticas?

A

Porque ayuda a diagnosticar procesos patológicos y evaluar el pronóstico de enfermedades.

25
Q

¿Qué ocurre cuando una enzima se libera al plasma tras una lesión celular?

A

Su concentración aumenta y puede usarse para diagnosticar el tipo de lesión y su gravedad.

26
Q

¿Cuáles son los factores que deben considerarse al interpretar datos de enzimas?

A

Edad sexo antecedentes de salud consumo de fármacos y la sensibilidad y especificidad de la prueba enzimática.

27
Q

¿Qué enzimas se utilizan para el diagnóstico de enfermedades cardiovasculares?

A

Colinesterasa lipasa y enzimas que participan en la coagulación sanguínea.

28
Q

¿Cómo varía la velocidad con la que se eliminan las enzimas del plasma?

A

Depende de la susceptibilidad a proteólisis y la capacidad para atravesar los glomérulos renales.

29
Q

¿Qué enzimas son relevantes para el diagnóstico de infarto de miocardio?

A

Aspartato aminotransferasa (AST) alanina aminotransferasa (ALT) lactato deshidrogenasa (LDH) creatinquinasa (CK) y troponinas.

30
Q

¿Por qué la medición de LDH es limitada en el diagnóstico de IMA?

A

Porque su liberación es relativamente lenta y no es específica para el músculo cardiaco.

31
Q

¿Qué isoenzima de LDH es más útil para el diagnóstico de infarto de miocardio?

A

La isoenzima HHHH (I1) que predomina en el tejido cardiaco.

32
Q

¿Cuál es la ventaja de medir la troponina para el diagnóstico de IMA?

A

La troponina es específica para el músculo cardiaco y sus niveles aumentan rápidamente tras un infarto.

33
Q

¿Cuánto tiempo permanecen elevadas las concentraciones de troponina después de un IMA?

A

Las concentraciones de troponina permanecen elevadas entre 4 y 14 días.

34
Q

¿Qué otras condiciones aumentan los niveles de troponina?

A

Otros tipos de daño en el músculo cardiaco también pueden elevar los niveles de troponina.

35
Q

¿Qué enzimas se utilizan para diagnosticar enfermedades genéticas?

A

Enzimas como las endonucleasas de restricción se emplean para analizar DNA y detectar mutaciones genéticas.

36
Q

¿Qué son los polimorfismos de longitud de fragmento de restricción (RFLP)?

A

Son variaciones en la longitud de los fragmentos de DNA generados por endonucleasas de restricción utilizadas en el diagnóstico de trastornos hereditarios.

37
Q

¿Cómo se utiliza la PCR en el diagnóstico de enfermedades genéticas?

A

La PCR amplifica segmentos específicos de DNA para detectar mutaciones y agentes patógenos.

38
Q

¿Qué enfermedades genéticas pueden detectarse mediante PCR?

A

Enfermedades como la fenilcetonuria la enfermedad de Huntington y el rasgo de células falciformes.

39
Q

¿Cómo la PCR ayuda a detectar infecciones?

A

Permite amplificar el DNA de patógenos como Neisseria meningitidis para su identificación y diagnóstico.

40
Q

¿Qué es la glucosa oxidasa y cómo se usa en diagnóstico?

A

Es una enzima que se utiliza para medir la concentración plasmática de glucosa.

41
Q

¿Por qué se utilizan enzimas en el laboratorio clínico?

A

Para determinar la concentración de metabolitos críticos y como herramientas de diagnóstico.

42
Q

¿Qué factores pueden alterar los resultados de las pruebas enzimáticas?

A

Factores como medicamentos enfermedades previas y condiciones fisiológicas como la edad y el sexo del paciente.

43
Q

¿Qué pruebas enzimáticas se usan para detectar daño hepático?

A

AST y ALT son pruebas comunes para evaluar daño hepático.

44
Q

¿Cómo se utilizan las enzimas en el diagnóstico de enfermedades infecciosas?

A

Mediante el uso de enzimas que cortan el DNA para identificar mutaciones o patógenos específicos.

45
Q

¿Qué papel juega la electroforesis en el análisis de enzimas?

A

Se utiliza para separar isozimas de enzimas como la LDH y facilitar su diagnóstico.

46
Q

¿Cómo la medición de creatinquinasa ayuda a diagnosticar infarto de miocardio?

A

La CK-MB es un marcador que aparece en el plasma poco después de un IMA proporcionando una ventana diagnóstica útil.

47
Q

¿Qué otros biomarcadores se utilizan junto con enzimas para diagnóstico de IMA?

A

Las troponinas cardíacas son ahora los biomarcadores preferidos debido a su alta especificidad.

48
Q

¿Qué enzimas se utilizan en el diagnóstico de enfermedades infecciosas?

A

Endonucleasas de restricción y DNA polimerasa en pruebas como PCR para identificar patógenos.

Prueba 3 Bio (3 decks)

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