Enzimas Flashcards
¿Qué son las enzimas?
Son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas necesarias para la vida.
¿Qué funciones cumplen las enzimas en el organismo?
Ayudan a metabolizar nutrientes para producir energía formar proteínas DNA membranas y tejidos y regulan procesos vitales como la motilidad celular la función neural y la contracción muscular.
¿Qué son las ribozimas?
Son moléculas de RNA que pueden catalizar reacciones por sí solas sin ser proteínas.
¿Por qué es importante cuantificar la actividad enzimática en fluidos biológicos?
Es crucial para facilitar el diagnóstico de enfermedades y evaluar el pronóstico de diversas afecciones.
¿Qué puede causar deficiencias en la cantidad o actividad de las enzimas?
Defectos genéticos déficit nutricionales o toxinas pueden afectar la cantidad o actividad de las enzimas.
¿Cómo influyen los fármacos en las enzimas?
Los fármacos pueden inducir desequilibrios en la actividad de enzimas para inhibir enzimas específicas.
¿Cuál es la relevancia de las enzimas en la industria?
Se utilizan en la fabricación de detergentes alimentos y en procesos industriales como la producción de quesos y la eliminación de lactosa en la leche.
¿Qué papel tuvieron Claudio Bernard y Walter Cannon en el estudio de las enzimas?
Bernard propuso la base conceptual para la regulación metabólica y Cannon acuñó el término “homeostasis” describiendo cómo los organismos responden a cambios para mantener el equilibrio interno.
¿Cómo contribuyen las disfunciones enzimáticas a las enfermedades?
Enfermedades como el cáncer diabetes fibrosis quística y Alzheimer están relacionadas con fallas en la regulación de enzimas.
¿Qué papel tienen las enzimas en el desarrollo de enfermedades infecciosas?
Virus como el VPH y Vibrio cholerae afectan la regulación de enzimas lo que contribuye al inicio y progresión de enfermedades como el cáncer y la diarrea masiva.
¿Qué limita la capacidad catalítica de una enzima?
La cantidad de enzima disponible y su eficiencia catalítica.
¿Qué es el recambio de proteínas?
Es el proceso continuo de síntesis y destrucción de enzimas manteniendo un equilibrio dinámico.
¿Cómo influye la dieta en la cantidad de enzimas?
La dieta hormonas y otros factores fisiológicos pueden inducir o reprimir la síntesis de enzimas.
¿Cómo se regula la síntesis de enzimas?
Mediante inductores que estimulan la transcripción de los genes que codifican las enzimas y represión en caso de exceso de metabolitos.
¿Cómo se degrada la mayoría de las proteínas en el organismo?
A través de la vía de la ubiquitina-proteasoma que regula la degradación de proteínas específicas.
¿Qué es la ubiquitinación?
Es el proceso en el cual una proteína se marca con ubiquitina dirigiéndola al proteasoma para su destrucción.
¿Qué es el proteasoma 26S?
Un complejo macromolecular que degrada proteínas marcadas por ubiquitina evitando la destrucción de proteínas de forma indiscriminada.
¿Qué rol tienen las ligasas E3 en la degradación de proteínas?
Las ligasas E3 seleccionan las proteínas que deben ser degradadas dependiendo de su estado físico o conformacional.
¿Cómo se regula la degradación proteica?
Mediante modificaciones covalentes como la fosforilación y la unión de sustratos o efectores alostéricos.
¿Qué relación existe entre la vía de ubiquitina-proteasoma y las enfermedades neurodegenerativas?
Un mal funcionamiento de esta vía puede causar acumulación de proteínas defectuosas lo que está relacionado con enfermedades como Alzheimer y Parkinson.
¿Cómo se regula la actividad enzimática a corto plazo?
A través de la regulación alostérica y modificaciones covalentes rápidas que cambian la eficiencia catalítica en segundos.
¿Cómo se regula la actividad enzimática a largo plazo?
Cambios en la concentración de la proteína (enzima) debido a procesos de síntesis o degradación.
¿Cuál es la diferencia entre regulación alostérica y regulación por modificación covalente?
La regulación alostérica implica la unión de ligandos disociables mientras que la modificación covalente implica cambios en la estructura de la enzima como la fosforilación.
¿Por qué es importante el análisis de enzimas plasmáticas?
Porque ayuda a diagnosticar procesos patológicos y evaluar el pronóstico de enfermedades.
¿Qué ocurre cuando una enzima se libera al plasma tras una lesión celular?
Su concentración aumenta y puede usarse para diagnosticar el tipo de lesión y su gravedad.
¿Cuáles son los factores que deben considerarse al interpretar datos de enzimas?
Edad sexo antecedentes de salud consumo de fármacos y la sensibilidad y especificidad de la prueba enzimática.
¿Qué enzimas se utilizan para el diagnóstico de enfermedades cardiovasculares?
Colinesterasa lipasa y enzimas que participan en la coagulación sanguínea.
¿Cómo varía la velocidad con la que se eliminan las enzimas del plasma?
Depende de la susceptibilidad a proteólisis y la capacidad para atravesar los glomérulos renales.
¿Qué enzimas son relevantes para el diagnóstico de infarto de miocardio?
Aspartato aminotransferasa (AST) alanina aminotransferasa (ALT) lactato deshidrogenasa (LDH) creatinquinasa (CK) y troponinas.
¿Por qué la medición de LDH es limitada en el diagnóstico de IMA?
Porque su liberación es relativamente lenta y no es específica para el músculo cardiaco.
¿Qué isoenzima de LDH es más útil para el diagnóstico de infarto de miocardio?
La isoenzima HHHH (I1) que predomina en el tejido cardiaco.
¿Cuál es la ventaja de medir la troponina para el diagnóstico de IMA?
La troponina es específica para el músculo cardiaco y sus niveles aumentan rápidamente tras un infarto.
¿Cuánto tiempo permanecen elevadas las concentraciones de troponina después de un IMA?
Las concentraciones de troponina permanecen elevadas entre 4 y 14 días.
¿Qué otras condiciones aumentan los niveles de troponina?
Otros tipos de daño en el músculo cardiaco también pueden elevar los niveles de troponina.
¿Qué enzimas se utilizan para diagnosticar enfermedades genéticas?
Enzimas como las endonucleasas de restricción se emplean para analizar DNA y detectar mutaciones genéticas.
¿Qué son los polimorfismos de longitud de fragmento de restricción (RFLP)?
Son variaciones en la longitud de los fragmentos de DNA generados por endonucleasas de restricción utilizadas en el diagnóstico de trastornos hereditarios.
¿Cómo se utiliza la PCR en el diagnóstico de enfermedades genéticas?
La PCR amplifica segmentos específicos de DNA para detectar mutaciones y agentes patógenos.
¿Qué enfermedades genéticas pueden detectarse mediante PCR?
Enfermedades como la fenilcetonuria la enfermedad de Huntington y el rasgo de células falciformes.
¿Cómo la PCR ayuda a detectar infecciones?
Permite amplificar el DNA de patógenos como Neisseria meningitidis para su identificación y diagnóstico.
¿Qué es la glucosa oxidasa y cómo se usa en diagnóstico?
Es una enzima que se utiliza para medir la concentración plasmática de glucosa.
¿Por qué se utilizan enzimas en el laboratorio clínico?
Para determinar la concentración de metabolitos críticos y como herramientas de diagnóstico.
¿Qué factores pueden alterar los resultados de las pruebas enzimáticas?
Factores como medicamentos enfermedades previas y condiciones fisiológicas como la edad y el sexo del paciente.
¿Qué pruebas enzimáticas se usan para detectar daño hepático?
AST y ALT son pruebas comunes para evaluar daño hepático.
¿Cómo se utilizan las enzimas en el diagnóstico de enfermedades infecciosas?
Mediante el uso de enzimas que cortan el DNA para identificar mutaciones o patógenos específicos.
¿Qué papel juega la electroforesis en el análisis de enzimas?
Se utiliza para separar isozimas de enzimas como la LDH y facilitar su diagnóstico.
¿Cómo la medición de creatinquinasa ayuda a diagnosticar infarto de miocardio?
La CK-MB es un marcador que aparece en el plasma poco después de un IMA proporcionando una ventana diagnóstica útil.
¿Qué otros biomarcadores se utilizan junto con enzimas para diagnóstico de IMA?
Las troponinas cardíacas son ahora los biomarcadores preferidos debido a su alta especificidad.
¿Qué enzimas se utilizan en el diagnóstico de enfermedades infecciosas?
Endonucleasas de restricción y DNA polimerasa en pruebas como PCR para identificar patógenos.
