Enzimas

Question 1

Quais as propriedades gerais das enzimas?

Answer 1

São catalisadores biológicos
Alto grau de especificidade
Atuam em condições específicas
Quase sempre compartimentalizadas
Podem ser reguladas
A maioria são proteínas, apenas uma é riboenzima

Question 2

Qual a estrutura enzimática?

Answer 2

Composta por uma parte proteica, a apoenzima é uma não proteína, podendo ser chamada de cofator ou coenzima dependendo de qual grupo está ligado

Question 3

Qual o conceito de energia de ativação?

Answer 3

É a energia mínima necessária para que uma reação ocorra

Question 4

O que é a velocidade da reação?

Answer 4

É a velocidade que a reação ocorre, podendo atingir a velocidade máxima quando está em condições adequadas, indicando a quantidade de reagentes e produtos com o passar do tempo

Question 5

Qual a relação entre a energia de ativação e a velocidade da reação?

Answer 5

Quando menor a energia de ativação, maior a velocidade e vice versa
E a velocidade final é determinada pela etapa com maior energia de ativação

Question 6

Quais os mecanismos que alteram a cinética enzimática? Explique

Answer 6

Temperatura: quando maior for a temperatura, maior a velocidade por conta do aumento da energia cinética
PH: quando altera o ph, a enzima pode ser desnaturada pois altera a capacidade de ionização do meio, fazendo com que a enzima não reconheça mais seu substrato
Concentração de substrato: se abaixa a concentração, reduz a atividade devido à falta de [S], deixando a velocidade proporcional a essa concentração, se aumentar, o excesso de substrato deixa a enzima saturada

Question 7

Quais os mecanismos de regulação enzimática?

Answer 7

A enzima é regulada por ação de um grupamento químico
As enzimas alostericas agem por meio de ligações reversíveis com compostos regulatórios
Exercem efeito na velocidade da reação (aumentando ou diminuindo)

Question 8

Quais são os tipos de inibidores enzimáticos? Explique

Answer 8

Irreversíveis: ligado de forma covalente fazendo a enzima perder toda sua atividade
Reversíveis: se liga de forma não covalente podendo voltar a sua atividade
3 tipos de reversíveis- competitivos (inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio de ligação)
-incompetitivos (inibidor e substrato não competem pelo mesmo sítio de ativação, mas o inibidor só se liga se a enzima estiver ligada com o substrato)
-mista (o inibidor pode se ligar ao complexo enzima-substrato ou pode se ligar na ausência dele

Question 9

Como funciona a nomenclatura das enzimas?

Answer 9

Adição do sufixo “ase” ao nome do substrato
Nomes arbitrários: tripsina e pepsina- proteases
IUB: 1° dígito- classe
2° digito- subclasse
3° digito- sub-subclasse
4° digito- indica o substrato