ENZIMAS Flashcards
Veerdadero o falso
¿una enzima puede unirse a distintas apoenzimas?
FALSO
verdadero o falso
¿una coenzima puede unirse a distintas apoenzimas?
VERDADERO
Coenzimas que tienen en común
Coenzima que usa el lactato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa y otras oxidorreductasas
Nicotidamina adenina dinucleotido
Mencionar
Tipos de enzimas
Simples, Complejas y ribosómicas
describir enzimas ribozomicas
También llamadas ribozimas
Fracciones de ARN con act. catalítica
Son hidrolíticas
Tipos de enzimas que si o si necesitan un complejo coenzimático
Oxidorreductasas
Transferasas
Ligasas
Isomerasas
Enzimas que NO, o no necesariamente necesitan coenzimas
Hidrolasas
LIASAS
(translocasas)
Describir
Características del centro activo
Especificidad
Catalizacion
Flexibilidad conformacional
Regulación
Mencionar metaloenzimas (8)
peroxidasas, catalasas, citocromos, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo oxidasa, alcohol deshidrogenasa, anhidrasa carbónica
4 Caracteristicas de las coenzimas
1- Estructura NO protéica sinó de tipo nucleotídico
2- Relacionadas con vitaminas (provienen) del complejo vitamina B
3- pueden sufir cambios (ej, piridoxal fosfato)
4- Indispensable para muchas enzimas
piridoxal fosfato
¿A qué parte del proceso de metabolismo de AA y proteínas pertenece?
coenzimas del complejo de la vitamina B
se une al aminoácido temporalmente para debilitar la unión formando una basa Schiff
Transaminacion
Iones metálicos
Fe2+, Cu2+, Zn+
Clasificacion
EZ del grupo 1
Oxidorreductasas
Clasificacion
EZ del grupo 2
Transferasas
Clasificacion
EZ del grupo 3
Hidrolasas
Clasificacion
EZ del grupo 4
Liasas (sin tasa)
Clasificacion
EZ del grupo 5
Isomerasas
Clasificacion
EZ del grupo 6
Ligasas (sintetasa)
Clasificación
EZ del grupo 7
No obligatoria
Translocasas
Dibujar
Esquema gral de una reaccion enzimatica
E + S <> ES >E+P
<> (flechas q van y vienen) < flecha unidireccional
Solo representacion (no en mayor o menor que)
Describir
Zimógenos
enzimas que se sintetizan como proteínas precursoras
sin actividad enzimática
para activarse sufren hidrólisis (liberación de péptidos)
Describir
Isoenzimas
EZ proteicas con diferentes secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción
Describir
Enzimas reguladoras
cumplen su función catalítica y aumentan o disminuyen su actividad en base a señales específicas
regulan el flujo de sustrato y productos ajustándose a necesidades
Apoenzima
responsable de la especificidad de la reaccion
Que son las enzimas alostéricas
Aquella cuya actividad se modifica por la unión de uno o más compuestos, incluido el sustrato, a un sitio topológicamente distinto del sitio activo.
enzimas alostéricas
moduladores +
aumentan la actividad de las enzimas. Estos suelen ser precursores o moléculas que indican la necesidad de una función enzimática aumentada.
enzimas alostéricas
moduladores -
Los efectores negativos o inhibidores disminuyen la actividad enzimática cuando interactúan con la enzima.
Ejemplo de enzima multifuncional.
La enzima ácido graso
¿Qué es Km?
Es la afinidad q la EZ tiene por el sustrato (es la sustancia sobre la cual la enzima actúa)
+ Km = - Afinidad
- Km = + Afinidad
¿Qué es Vm?
Es la velocidad máxima alcanzada cuando toda la enzima enzima presente está saturada por el sustrato
- Vm = + cant. sustrato para saturar
+ Vm = - cant. desutrato para saturar
INHIBIDORES EZ
Irreversibles
son los que causan cambios permanentes en la enzima, no sueltan a la enzima, son los inhibidores suicidas, engañan al sustrato
INHIBIDORES EZ
Reversibles
sí bien inhiben a la enzima (impiden que la enzima trabaje) no causan cambios permanentes, son transitorios / temporales
INHIBIDORES EZ
Competitivos
Vm = =
Km = + (flecha arriba)
Pueden revertirse aumentando el sustrato
INHIBIDORES EZ
No competitivos
Vm = - (flecha abajo)
Km = =
No es reversible por aumento del sustrato
INHIBIDORES EZ
Acompetitivos
Vm = -
Km = -
No se revierte por aumento del sustrato
